Дыхание дыхательная цепь митохондрий

Фиг. 110. Связь дыхательной цепи и фосфорилирования в митохондриях, i, г и а — точки фосфорилирования. А, В, С, D ш Е — точки приложения действия ингибиторов дыхания (ом. табл. 48). БОВ — Б- 3-оксибутират БОА—L-p-оксиацил ФПр — дегидрогеназа жирных кислот ФПЭ — флавиновый переносчик электронов ТМФД— тетраметил-и-фенилендиамин ТХГХ — тетрахлоргидрохинон С I и т. п.— промежуточные продукты процесса окислительного

Среди множества гипотез о механизме сопряжения фосфорилирования АДФ и дыхания заслуживает внимания хемиосмотическая теория, разработанная английским биохимиком П. Митчеллом (1961 г.). По мнению П. Митчелла, энергия переноса электронов и протонов через дыхательную цепь первоначально сосредотачивается в виде протонного потен циала, или электрохимического градиента концентраций ионов Н , возникающего при их переносе через клеточную мембрану компонентами дыхательной цепи. Протонный потенциал А Ян+ создается двумя компонентами осмотическим, возникающим вследствие разности концентраций протонов (АрН) по сторонам мембраны, и электрическим, обусловленным разностью электрических потенциалов (Аф) на поверхностях внутренней мембраны митохондрий [c.325]

Как мы видели, скорость дыхания и фосфорилирования в митохондриях зависит от концентрации АДФ и в конечном счете определяется скоростью расходования АТФ (дыхательный контроль). В свою очередь, скорость реакций общего пути катаболизма, поставляющего водород в митохондрии, зависит от скорости дыхания митохондрий и окислительного фосфорилирования. Один из механизмов этой зависимости уже отмечен выше — он связан с необходимостью регенерации НАД", которая происходит в результате передачи водорода с НАДН в дыхательную цепь митохондрий. [c.241]

Аэробный путь ресинтеза АТФ (синонимы тканевое дыхание, аэробное или окислительное фосфорилирование) - это основной, базовый способ образования АТФ, протекающий в митохондриях мыщечных клеток. В ходе тканевого дыхания от окисляемого вещества отнимаются два атома водорода (два протона и два электрона) и по дыхательной цепи передаются на молекулярный кислород - Ог, доставляемый кровью в мышцы из воздуха, в результате чего возникает вода. За счет энергии, выделяющейся при образовании воды, происходит синтез АТФ из АДФ и фосфорной кислоты. Обычно на каждую образовавшуюся молекулу воды приходится синтез трех молекул АТФ. [c.136]

Железо функционирует как основной переносчик электронов в биологических реакциях окисления — восстановления [231]. Ионы железа, и Fe +, и Fe +, присутствуют в человеческом организме и, действуя как переносчики электронов, постоянно переходят из одного состояния окисления в другое. Это можно проиллюстрировать на примере цитохромов . Ионы железа также служат для транспорта и хранения молекулярного кислорода — функция, необходимая для жизнедеятельности всех позвоночных животных. В этой системе работает только Ре(П) [Fe(111)-гемоглобин не участвует в переносе кислорода]. Чтобы удовлетворить потребности метаболических процессов в кислороде, большинство животных имеет жидкость, циркулирующую по телу эта жидкость и переносит кислород, поглощая его из внешнего источника, в митохондрии тканей. Здесь он необходим для дыхательной цепи, чтобы обеспечивать окислительное фосфорилирование и производство АТР. Одиако растворимость кислорода в воде слишком низка для поддержания дыхания у живых существ. Поэтому в состав крови обычно входят белки, которые обратимо связывают кислород. Эти белковые молекулы способствуют проникновению кислорода в мышцы (ткани), а также могут служить хранилищем кислорода. [c.359]

Механизм окислительного фосфорилирования. Существует несколько теорий, объясняющих механизм тканевого дыхания (окисления) и его сопряжения с фосфорилированием. Наибольшее подтверждение получила теория, разработанная английским биохимиком П. Митчеллом (1961 — 1966). Согласно этой теории, получившей название хемиосмотическая , или протондвижущая , свободная энергия движущихся по дыхательной цепи электронов используется для перекачивания протонов (Н ) через внутреннюю мембрану митохондрий из матрикса во внутримембранное пространство. Это приводит к изменению числа протонов водорода на наружной и внутренней мембранах митохондрий, в результате чего возникает электрохимический градиент протонов водорода (ЛрН) на мембране (рис. 21). За счет протонного градиента ионы водорода возвращаются снова в митохондриальный матрикс через каналы, образованные специальным белком Рц и ферментом Н -АТФ-синтетазой. При этом энергия протонного потенциала используется для синтеза АТФ с участием Н -АТФ-синтетазной системы. Синтез АТФ возможен только при определенной величине протонного потенциала. Если его величина на мембране мала, то АТФ-синтетаза будет функционировать как АТФ-аза, т. е. катали- [c.58]

В области 380 — 600 нм лежат максимумы поглощения каротиноидов, флавинов (см. рис. 13.5) и всех цитохромов дыхательной цепи митохондрий (см. табл. 4.1). Усиление дыхания может быть связано с прямым действием света на эти компо- [c.173]

Рис. 5.9. Типичный эксперимент по измерению скорости дыхания с помощью кислородного электрода, который позволяет определить относительное расположение мест действия ингибиторов и точек подачи электронов в дыхательной цепи. Митохондрии печени инкубировали в среде, насыщенной воздухом и содержащей F P [протонофор, позволяющий создать условия, при которых протонная проводимость митохондрий не является фактором, лимитирующим скорость (разд. 2.5.3)]. Исходно в среде присутствует ЫАО+-зависимый субстрат—р-гидроксибутират. Ротенон (1 мкМ) полностью ингибирует дыхание, но не препятствует окислению сукцината. Антимицин А блокирует окисление сукцината, но не аскорбата в присутствии TMPD. Цианид является ингибитором и в последнем случае. Дитионит (S2O4 ) добавлен, чтобы неферментативным путем вызвать аноксию.

После наблюдения за интенсивностью дыхания митохондрий, находящихся в различных метаболических состояниях, в работе проводят измерения поглощения кислорода в суспензиях митохондрий, содержащих различные субстраты и ингибиторы. На рис. 46 показана дыхательная цепь митохондрий и указаны места вхождения электронов от различных субстратов, а также пункты действия ряда ингибиторов, которые наиболее часто используются для изучения окислительного фосфорилирования. [c.165]

Кк (О) не является фиксированным параметром, дыхательной цепи митохондрий и линейно связана с максимальной скоростью дыхания [491] [c.32]

Изучение дыхания животных тканей привело к расшифровке дыхательной цепи, функционирующей в митохондриях (рис. 8). [c.123]

Цитохромоксидаза — один из компонентов дыхательной цепи, локализованной в мембранах митохондрий. Обеспечивает клеточное дыхание, восстанавливая кислород до воды на конечном участке дыхательной цепи. [c.289]

В процессе тканевого дыхания от окисляемого вещества отнимаются два атома водорода (два протона и два электрона) и по дыхательной цепи, состоящей из ферментов и коферментов, передаются на молекулярный кислород - Ог, доставляемый кровью из воздуха во все ткани организма. В результате присоединения атомов водорода к кислороду образуется вода. За счет энергии, выделяющейся при движении электронов по дыхательной цепи, в митохондриях осуществляется синтез АТФ из АДФ и фосфорной кислоты. Обычно образование одной молекулы воды сопровождается синтезом трех молекул АТФ. [c.37]

В нервной ткани большая часть образующейся энергии окислительного метаболизма тратится на функцию, сопряженную с транспортом катионов против электрохимического градиента. Формирование нервного импульса обеспечивается Na" "—К -АТФазой, которая является пейс-мекером 40—50% клеточного дыхания в нейронах и периферических нервах [286, 289, 394, 469, 516, 607]. Стимулируемое высокими концентрациями калия дыхание срезов мозга (как и в других тканях) является отражением активации Na" —К+-АТФазы [108, 121, 204, 404, 453, 565, 607]. Энергозависимость этого процесса подтверждается подавлением его ингибиторами дыхательной цепи митохондрий [286,289]. Активация работы цепи калием сопровождается соответствуюхцими редокс-изменениями дыхательных переносчиков (рис. 16). При этом регистрируются двухфазные изменения (окисление= восстановление) как для пиридиннуклеотидов и флавинов, так и для цитохромов [49]. Эффект зависит от субстратов окисления и оптимально воспроизводится в присутствии глюкозы и пирува-та, что подтверждает его связь с аэробным гликолизом [49, 121, 122]. Стимуляция дыхания калием значительно сильнее вЫражена не на свежеизолированных срезах, а в более поздний временной период (например, через 60 мин) за счет появления нечувствительной к уабаину компоненты (см. рис. 16). [c.70]

Из рассмотренного выше материала следует, что для ногнимания закономерностей регуляции процесса окислительного фосфорилирования и клеточного дыхания принципиальное значение имеет оценка состояния дыхательной цепи митохондрий в клетке, включающая сведения о [c.92]

Терминальный участок дыхательной цепи клеток и тканей. Ингибиторами терминальной оксидазы дыхательной цепи митохондрий являются цианиды, азид натрия, сульфид натрия, СО. В срезах, клетках и перфузируемых органах они подавляют дыхание, активный транспорт ионов и восстанавливают остальные переносчики дыхательной цепи [158, 167, 493—498]. Их эффект сходен с действием аноксии. Однако даже при высоких концентрациях ингибиторов в клетках и тканях трудно получить полное подавление дыхания. Так как в митохондриях тканей млекопитающих (в отличие от дрожжей, бактерий, грибов и растений) активность альтернативной основной дыхательной цепи оксидазы, чувствительной к производным гид-роксамовой кислоты, не выявлена, наличие ЦРД в тканях и клетках связывается с немитохондриальными кислородзависимыми процессами [2, 498]. Из табл. 9 видно, что величина ЦРД зависит от окисляемого субстрата. [c.102]

Решение этого вопроса связано со значительными методическими трудностями. Оценка абсолютного и относительного вклада метаболических путей, связанных с потреблением кислорода, проводится обычно с помощью ингибиторного анализа, т. е. путем искусственного вьшлючения работы различных звеньев метаболизма. Однако, по-видимому, практически не существует ингибиторов, которые в условиях интактной клетки не влияли бы на другие метаболические пути различных компартментов и гарантировали бы полное выключение лишь какой-то одной реакции. Так, цианиды являются специфическими ингибиторами цитохромоксидазы. Тем не менее в более высоких концентрациях они могут взаимодействовать с цитохромом Р-450, подавляя активность монооксигеназных реакций. Кроме того, они являются ингибиторами ката-лазы, ксантиноксидазы и других оксидаз цитозоля. В этом случае ингибирующий эффект проявляется при концентрациях, которые еще не действуют на дыхательную цепь митохондрий. Амитал, как и другие барбитураты (гексобарбитал, фенобарбитал и пр.), являясь ингибитором транспорта электронов в НАД-зависимом участке дыхательной цепи митохондрий, наряду с другими ксенобиотиками может метаболизироваться в системе монооксигеназных реакций. Антимицин А в клеточных системах может взаимодействовать с внутриклеточными белками раньше, чем проявится его эффект, связанный с дыхательной цепью. Кроме того, он может инициировать образование Н2О2, что также может искажать конечный результат, измеряемый по дыханию. [c.131]

Регуляцию дыхания можно лучше всего показать на митохондриях животных (фиг. 66, А). Никакого поглощения кислорода не происходит, когда митохондрии инкубируют в присутствии субстрата (глутаминовой кислоты), фосфата и кислорода. Быстрое поглощение кислорода начинается только после добавления АДФ и продолжается до тех пор, пока концентрация АДФ не уменьшится до низкого уровня в результате фосфорилирования в дыхательной цепи. Эту последовательность явлений можно повторить, снова добавляя АДФ. В митохондриях растений (фиг. 66, Б) заметное поглощение кислорода происходит и в отсутствие АДФ. Это показывает, что использованные в данной работе митохондрии растений не имели таких прочно сопряженных систем, как препараты митохондрий из животных тканей. Добавление АДФ к митохондриям растений вызывает значительное усиление поглощения кислорода. Затем интенсивность поглощения кислорода постепенно уменьшается по мере того, как добавленный АДФ фосфорилируется в АТФ. Дальнейшие прибавки АДФ приводят к повторению всей последователь- [c.244]

При рассмотрении действия K N на дыхание клеточнотканевых препаратов прежде всего обращает на себя внимание, что часть K N всегда остается нечувствительной jj высоким концентрациям ингибитора (10 —3-10 М),которые, судя по показателям окислительного фосфорилирования и резкому уменьшению отношения [АТФ]/[АДФ] в клетке, практически полностью подавляют электрон-транспортную и энергообразующую функцию дыхательной цепи митохондрий (рис. И). [c.132]

С процессом гидроксилирования. В клеточной системе этот эффект воспроизводится необязательно, хотя он и был показан для срезов, гепатоцитов и перфузируемой печени [414—416, 493, 498, 546]. Однако эта стимуляция очень незначительна и может не быть выявлена вовсе, особенно если она проходила на фоне неиндуцированной системы микросомального окисления [6, 116, 117, 497]. Более того, возможно даже подавление исходного дыхания в случае, когда концентрации субстратов монооксигеназной реакции были высокими, и в связи с этим могло произойти, их взаимодействие с гидрофобным НАД-зави-симым участком дыхательной цепи (см. далее) [67, 116, 117]. Однако стимулирующий дыхание эффект становится очевидным на фоне предварительно заингибированной дыхательной цепи митохондрий. В этом случае амидопирин (или другой субстрат микросомального окисления) дает, как правило, небольшое, но достоверное увеличение потребления кислорода (рис. 33), сопровождаемое увеличением степени восстановленности цитохрома Р-450. Величина стимулированного дыхания, по данным разных авторов, составляет в этом случае до 10% [116, 117, 509, 546]. [c.135]

Таким образом, эффективность окисления субстратов-системы гидроксилирования в случае образования внутриклеточного НАДФН через пентозофосфатный шунт выше, чем при поступлении восстановительных эквивалентов из дыхательной цепи митохондрий. Более того, ограничение ее работы у сытых животных ингибиторами дыхания не нарушает в определенных пределах способность клетки к реализации реакций микросомального окисления, а в ряде случаев даже усиливает ее (увеличение общего количества кислорода в связи с процессом окисления амидопирина). У голодных животных стимуляция потребления кислорода в ответ на добавление амидопирина как в присутствии ингибиторов дыхания, так и без них резко снижена либо вообще не наблюдается [416, 546]. [c.147]

При однократном введении этанола в организм концентрации АцА колеблются в пределах 100—400 нМ [215] (физиологический уровень) и он окисляется в печени со скоростью примерно 12 нмоль-мин мг белка (37° С) [267]. При этом он способен активировать дыхательную цепь митохондрий, значительно увеличивая скорость потребления кислорода изолированными митохондриями в состоянии 3, и дает коэффициент фосфорилирования АДФ/0=2,6. Разобщители окислительного фосфорилирования ускоряют его окисление как in vivo, так и in vitro [131, 132, 216], а ингибиторы транспорта электронов в дыхательной цепи (ротенон и антимицин А) резко подавляют. Последнее свидетельствует в пользу того, что окислительный метаболизм АцА действительно связан с дыхательной цепью, реализуется через НАД-зависимый участок и сопряжен с окислительным фосфорилированием [363]. Однако в концентрациях, превьппающих физиологические, проявляется токсический эффект АцА, выражающийся в подавлении митохондриального дыхания, уменьшении АДФ/0 и стимулирующего влияния разобщителей [267, 396]. Аналогичный эффект наблюдается при хроническом введении этанола животным. Уменьшение энергозависимого потребления кислорода при этом связано с подавлением главным образом НАД-зависимого окисления [132, 483, 583, 613]. [c.158]

При ограничении транспорта электронов в дыхательной цепи митохондрий происходит заметное увеличение скорости восстановления феррицианида калия срезами печени. Так, ингибитор цитохромоксидазы — цианистый калий — в концентрации 1 мМ вызывает увеличение измеряемого параметра па 50—80% при одновременном подавлении скорости дыхания па 70—80%. При внесении ингибитора НАД-зависимого участка амитала скорость восстановления увеличивается па 10—30% при нодавлении дыхания па 30—40%. Эти результаты просто интерпретируются с точки зрения конкуренции между феррицианидом и кислородом за восстановительные эквиваленты, поступающие в систему SH-глутатиона. С этих позиций следует ожидать также увеличения скорости восстановления феррицианида при уменьшении содержания кислорода в среде инкубации. Действительно, при уменьшении рОг от 160 до 5— 10 мм рт. ст. происходит увеличение скорости восстановления феррицианида приблизительно па 200%. Таким образом, зависимость регистрируемого параметра от рОг может служить мерой ограничения окислительного обмена доступностью кислорода, подобно тому как это было рассмотрено для асцитных клеток. [c.218]

Наряду с дыхательной цепью митохондрий мощным потребителем кислорода является система микросомального окисления, пшроко представленная в самых различных клетках млекопитающих. Наибольшая ее активность связывается с гепатоцитом. Кислородзависимые процессы, обусловленные монооксигеназными реакциями эндоплазматического ретикулума клеток печени, могут быть связаны с потреблением 10—40% от всего кислорода, утилизируемого клеткой. Они составляют часть ее цианидрезистентного дыхания. В него же входят и другие немитохондриальные кислородзависимые реакции. Субстраты цикла трикарбоновых кислот могут активировать либо подавлять процессы микросомального окисления, причем направленность их действия зависит от функционального состояния клетки. Существует тесное взаимодействие между дыхательной [c.259]

NAD — кофермент дегидрогеназ, участвующий в реакциях окисления глюкозы, жирных кислот, глицерина, аминокислот, является коферментом дегидрогеназ цикла Кребса (исключая сук-цинатдегидрогеназу). В этих реакциях кофермент выполняет функцию промежуточного акцептора электронов и протонов. NAD — переносчик протонов и электронов в дыхательной цепи митохондрии (от окисляемого субстрата к первому комплексу цепи тканевого дыхания). [c.28]

При изучении функций стрессового разобщающего белка БХШ 310 в растительной клетке во время гипотермии показано, что этот стрессовый белок во время низкотемпературного стресса регулирует энергетические функции митохондрий, разобщая окисление и фосфорилирование и вызывая термогенез. При изучении ассоциации БХШ 310 с митохондриями in vitro показано, что при инкубации изолированных митохондрий с данным белком при О происходит быстрая ассоциация БХШ 310 с митохондриями. Показано, что БХШ 310 по-разному действует на комплексы дыхательной цепи митохондрий. Наиболее сильное увеличение нефосфорилирующего дыхания отмечено при функционировании первого комплекса дыхательной цепи. На остальные комплексы митохондриальной дыхательной цепи этот белок влияет в значительно меньшей степени. В модельном эксперименте показан эффект термогенеза, вызываемого добавлением к митохондриям БХШ 310. [c.113]

Экспериментально определяемые значения коэффициента Р/0, как правило, несколько ниже теоретически рассчитанных. Следовательно, процесс дыхания не всегда является процессом, жестко сопряженным с фосфорилированием. Нарушают систему сопряжения процессов окисления в дыхательной цепи и фосфорилирования так называемые разобщающие агенты (разобщители). К ним относятся вещества, подавляющие синтез АТФ (фосфорилирование), в то время как окисление субстратов, потребление кислорода (дьгхание) продолжаются. В качестве разобщителей в экспериментальной биохимии используют 2,4-динитрофенол, динитрокрезол, пентахлорфенол и др. В присутствии разобщителей коэффициент Р/0 равен нулю, а энергия окисления в этом случае трансформируется в тепловую форму. Следовательно, разобщители обладают пирогенным действием, т. е. повышают температуру тела. Большинство разобщающих агентов являются липофильными и их ингибирующее действие на процесс фосфорилирования легко объяснимо благодаря способности этих соединений обеспечить протонную проводимость сопрягающей мембраны митохондрий и тем самым препятствовать образованию электрохимического потенциала, а следовательно, и синтезу АТФ (15.3.5). [c.201]

Таким образом, окисление, сопряженное с фосфорилированием,— это окислительная реакция, при которой перенос электрона в дыхательной цепи сопряжен с синтезом АТФ из АДФ и неорганического фосфата. Окислительное фосфорилирование является одним нз важнейших путей аккумуляции энергии в живых организмах. Синтез АТФ из АДФ в процессе тканевого дыхания, точнее, при переброске электронов и протонов от окисляемого субстрата через цепь дыхательных катализаторов к кислороду, был открыт в. А. Белицером и Е. Т. Цыбаковой (1938—1939). Особенности этого процесса привлекают внимание многих исследователей. Работами многих авторов (Грина, Ленинджера, Лар-ди, Очоа, Слейтера) установлено, что ферменты тканевого дыхания и сопряженного с ним окислительного фосфорилирования сосредоточены в митохондриях. Митохондрии стали рассматривать как важнейшие компоненты клетки (органоиды), основной функцией которых является снабжение клетки и ее работающих механизмов. [c.368]

Число точек фосфорилирования и их локализация в цепи переноса электронов были установлены с помощью целого ряда прямых и косвенных методов. Прямые измерения обычно проводят с помощью полярографического метода, определяя поглощение кислорода, или же используют изотопную метку (Р ), или, наконец, определяют образование АТФ или убыль АДФ с помощью ферментативных методов. Сравнение полученных при этом значений для отношения Р/0 показало, что для истинного фосфорилирования, обусловленного реакциями в дыхательной цепи, отношение Р/0 равняется 3 (окисление восстановленного НАД и субстратов НАД-дегидрогеназы) и 2 (для субстратов флавиновых ферментов, например для сукцината). Поскольку стадии, следующие за реакциями, которые протекают с участием флавопротеидов, для всех субстратов одинаковы, одна из точек фосфорилирования должна быть локализована в пределах комплекса I. Оставшиеся две точки, таким образом, должны быть расположены на коротком отрезке цепи между коферментом Q (цитохром Ъ) и Ог- Одна из них (точка 2), вероятно, локализована между коферментом Q и цитохромом (или с), т. е. в пределах комплекса III. Такое заключение подтверждается тем, что в системе, в которой цитохромоксидаза блокирована с помощью H N, для окисления восстановленного НАД или В- 3-оксибутирата при добавлении цитохрома с величина Р/2о (то же, что и Р/0) оказывается равной 2. О локализации третьей точки фосфорилирования в области цитохромоксидазы можно судить по результатам только что описанных экспериментов, а также исходя из того факта, что окисление аскорбиновой кислоты — переносчика, способного отдавать электроны только цитохрому с,— в присутствии тетраметил-га-фениленди-амина (ТМФД) характеризуется отношением Р/0, равным единице. Ни скорость, ни стехиометрия этой реакции не изменяются в присутствии антимицина А. В основном к тем же выводам пришли Чанс и Уильямс, исходя из своих экспериментов с использованием ингибиторов (см. стр. 392). Когда к интактным митохондриям добавляют субстрат и Фн, наблюдается явление, получившее название дыхательного контроля] при этом в отсутствие АДФ скорость дыхания становится очень низкой (так называемое состояние 4). После добавления АДФ система возвращается в состояние 3. [c.394]

Мы рассматривали до сих пор явленпя проппцаемостп оболочки клеток. Однако активный перенос имеет не меньшее значение для процессов, протекающих внутри клетки. В последнее время высказывается мнение о том, что транспорт веществ между структурными элементами клетки представляет собой один пз механизмов автоматического регулирования внутриклеточных процессов обмена веществ. Именно через активный транспорт происходит взаимодействие структурных элементов клетки между собой. В этом смысле более всего изучены митохондрии. В митохондриях сосредоточена ферментативная система, генерирующая АТФ за счет энергии дыхания и представляющая собою цепь ферментов дыхания и цепь ферментов сопряженного дыхательного фосфорилирования. Тело митохондрий построено нз мембран, заполненных внутри жидкой фазой. Само пх вещество, состоящее из линонротеидов является разделительной мембраной, через которую осуществляется активный перенос субстратов дыхания, АТФ и других веществ. Продуктом окислительного фосфорилирования, вырабатываемым внутри митохондрий для покрытия энергетических затрат клетки является АТФ. [c.183]

Определение. Синтез АТФ из АДФ и неорганического фосфата, сопряженный с переносом протонов и электронов по дыхательной цепи от субстратов к кислороду, называется окислительным фосфо-рилированием. Для количественного выражения окислительного фосфорилирования введен коэффициент окислительного фосфори-, лирования. Он представляет собой отношение числа молекул неорганического фосфата, перешедших в состав АТФ в процессе дыхания, на каждый поглощенный атом кислорода. Отношение Р/0 для полной дыхательной цепи равно 3, для укороченной — 2. Эксперименты проводились следующим образом к митохондриям добавляли различные субстраты и оценивали образование АТФ (убыль молекул неорганического фосфата) на каждый поглощенный атом кислорода при предоставлении субстратов, дегидрируемых НАД-зависимы-ми дегидрогеназами Р/0=3 (полная ЦПЭ — 3 АТФ на 1 атом кислорода) при внесении субстратов, дегидрируемых ФАД-зависимыми дегидрогеназами Р/0=2 (укороченная ЦПЭ — 2 АТФ на 1 атом кислорода) при введении в реакцию аскорбиновой кислоты, которая поставляет электроны сразу на цитохром с Р/0=1 ( I АТФ на 1 поглощенный атом кислорода). [c.127]

Митохондрии, в которых протекает тканевое дыхание, имеются во всех клетках (кроме красных клеток крови) и представляют собой вытянутые палочковидные образования длиной 2-3 мкм и толщиной около 1 мкм. Количество митоходрий в клетках может достигать тысячи и более. Митохондрии снаружи окружены двойной мембраной. Внешняя мембрана гладкая, а внутренняя складчатая, с большой поверхностью. Ферменты тканевого дыхания встроены во внутреннюю мембрану и располагаются в ней в виде отдельных скоплений, называемых дыхательными ансамблями. Каждый дыхательный ансамбль содержит все необходимые ферменты для обеспечения переноса электронов в процессе тканевого дыхания. Благодаря строго упорядоченному расположению ферментов в дыхательных ансамблях передвижение электронов по дыхательной цепи осуществляется с большой скоростью. [c.41]

Дыхание в основном осуществляется митохондриями. В клетке в зависимости от ее типа и характера функций может находиться от 50 до 500 митохондрий (клетки печени содержат 1000 митохондрий). В митохондриях сконцентрированы в структурно упорядоченную систему основные ферменты, участвующие в окислительно-восстановительных процессах клеточного дыхания. Ферменты дыхательной цепи составляют более 25% белка митохондриальных мембран. Это дает основание считать, что они являются функциональными и структурными элементами митохондрий. Дыхательная цепь—это своего рода силовая станция митохондрий, преобразующая энергию дыхания в энергию фосфатных связей, а также в механическую, химическую и осмотическую энергию. [c.357]

Структура и механизм взаимодействия молекул — переносчиков электронов в дыхательной цепи составляют центральную проблему молекулярной биологии митохондрий. Можно выделить три основных компонента дыхательной цепи дегидрогеназы, связанные с пиридиннуклеотидами, флавопротеиды и цитохромы. Электроны, отнятые от субстратов, перемещаются по этой цепи от электроотрицательных субстратов через пиридиннуклео-тиды к флавопротеиды на цитохромы, пока не достигнут молекулы кислорода, который восстанавливается с образованием воды. По пути дыхательной цепи имеются приспособления для улавливания энергии и образования АТФ. Следует заметить, что имеются некоторые флавопротеиды и цитохромы, которые локализуются вне митохондрий и не участвуют непосредственно в основном процессе дыхания. [c.358]

В третью группу входят самоокисляющиесяцитохромы наиболее важный член этой группы цитохром или цитохромоксидаза, которая является единственным железопорфириновым компонентом энзиматической системы дыхания митохондрий, непосредственно окисляющимся кислородом. Его форма с трехвалентным железом — парагематин он восстанавливается электронтранспортной системой в дыхательной цепи и затем вновь окисляется молекулярным кислородом. Очень мало известно о механизме окисления ферроцитохрома аз совершенно не ясно, участвуют ли в реакции формы в состоянии окисления большем, чем -ЬЗ. Трехвалентная форма прочно связывается с цианидом и другими ингибиторами дыхания форма с двухвалентным железом дает комплексы с моноокисью углерода. [c.186]

На современном этапе развития биохимии тканевое дыхание представляется в виде полиферментной цепи дыхательная цепь) переноса электронов и ионов водорода от биологического субстрата к кислородз . Дыхательная цепь образована окислительно-восстановительными ферментами, расположенными в липидном слое внутренней мембраны митохондрий клеток (рис. 10.2). [c.321]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология