Имидазол комплексы с металлами

Подробное исследование геометрии координации и соответствующей электронной структуры ионов металлов в белках с необходимостью требует рассмотрения аналогичных свойств простых координационных соединений ионов металлов. Хотя и не все комплексы металлов с аминокислотами и пептидами будут нам встречаться в дальнейшем изложении, между этими металлокомплексами существуют определенные геометрические соотношения, которые характеризуются замечательным постоянством [77]. Важно установить, выполняются ли эти соотношения, например относительные длины связей металл—лиганд, геометрические структуры комплексов металлов с имидазолом и т. д., в более сложных биологических системах. Значительные отклонения от постоянных геометрических соотношений будут свидетельствовать об искажении структуры и электронных свойств координационного центра в белке по сравнению с соответствующими комплексами с аминокислотами. [c.27]

Нельзя, однако, предположить, что образование хелатных комплексов металлов является неотъемлемой характерной чертой биологического катализа при наличии микроэлементов, так как в столь важных веществах, как витамин В12, гемоглобин, каталазы и цитохромы, имеются шесть координационных металлических связей (Fe или Со), из которых четыре израсходованы на связь с порфириновым остатком, одна — на связь с белковоподобной структурой (например, имидазолом в В12), и, таким образом, остается лишь единственная лабильная валентность, способная обеспечить ионизацию присоединяемого заместителя или реакцию с субстратом, сопровождаемую изменением валентности. [c.422]

Кроме того, комплексы имидазолов с солями металлов (хло-> рид никеля, фторид меди и т. п.) обладают стабильностью и быстро отверждают эпоксидные смолы при 150—180 °С, обеспечивая хорошую адгезию к металлам [19]. [c.47]

Об образовании тройных комплексов двухвалентных металлов с цитратом и имидазолом. [c.557]

Кроме того, при подобном рассмотрении не выдвигается требования неизменности геометрии координации и координационных чисел при замещении иона металла. Действительно, поскольку координирующие лиганды белка обычно одни и те же, следовательно, вклады поляризуемости лигандов в определение координационного числа одинаковы, при замещении иона металла геометрия координации не обязательно сохраняется. Поскольку стереохимические свойства при взаимодействии металл — имидазол сильно варьируют (табл. 4), малые вращательные смещения боковых цепей гистидина могут оказаться достаточными для реализации геометрии комплекса, характерной для катиона-заместителя, несмотря на изменение координационного числа. Дополнительные места в координационной сфере могут быть заняты либо соседними аминокислотными цепями, либо молекулами растворителя. К сожалению, подробных данных о структуре металл-лигандных координационных центров металлоферментов и металлопротеинов с замещенными катионами недостаточно, поэтому оценить стереохимические эффекты при замещении иона металла нелегко. Однако сравнение данных табл. 4 позволяет оценить некоторые относительные изменения структуры, ожидаемые при замене металла. [c.31]

Хотя при рентгеноструктурном анализе 2п(11)КПА не достигнуто достаточного разрешения для определения малых искажений имидазольных колец при координации с катионом металла, вероятно, что геометрия их изменяется незначительно. При исследовании [77] структурных свойств ряда комплексов производных имидазола, координированных с металлом атомом не удается обнаружить заметных изменений геометрии структуры кольца по сравнению с геометрией, наблюдаемой для свободного лиганда, несмотря на значительные различия ионных радиусов катионов, заряда ядра и тенденции к образованию ковалентной связи. Эти результаты показывают, что ион металла, координированный КПА, [c.79]

Таким образом, различия в константах равновесия между двумя белками могут быть обусловлены различиями между энергиями конформационного перехода и сольватации двух участвующих в равновесии комплексов (например, Ре и Ре Юг) в каждом из этих белков. Одинаковые константы равновесия могут быть, например, у белка, в котором два компонента равновесия имеют сильно искаженную структуру, и у белка, где такое искажение структуры не имеет места. Все это крайне затрудняет любую попытку поиска корреляций физических и химических свойств. Еще два фактора ограничивают возможность выделения в чистом виде эффектов различной природы. Во-первых, пока не удалось получить и исследовать ни одного небелкового и ненапряженного железопорфирина, который содержал бы только один связанный имидазол (или гистидин), чтобы его можно было использовать как основу при сравнении свойств. Мы можем поэтому сопоставлять только физические и химические свойства одного белка с физическими и химическими свойствами другого. Во-вторых, рентгеноструктурный анализ таких больших молекул позволяет обнаружить только сравнительно большие изменения структуры у металла и его лигандов. Спектроскопические методы позволяют зафиксировать менее значительные, но все еще функционально важные изменения структуры, одна- [c.171]

Более низким концентрациям свободных ионов металла соответствуют точки в нижней части рисунка. —щавелевая кислота 2—имидазол 3—меркаптоуксусная кислота 4 —глицин 5—уксусная кислота б—цистеин 7 — сульфгидрильная группа глутатиона — этилендиамин 9 —аммоний. Ион меди восстанавливается сульфгидрильными группами, поэтому константы образования для его комплексов с лигандами, содержащими сульфгидрильные группы, мало [c.406]

В отличие от карбоксипептидазы большая часть природных белков не содержит ионов металла в активном центре. Ионы металлов часто образуют с белками обратимые комплексы. Бычий сывороточный альбумин (БСА) связывает до 20 ионов переходных металлов на молекулу. В соответствии с данными фиг. 78 можно ожидать, что при физиологических pH происходит связывание с имидазолом или карбоксильными группами, расположенными благоприятно для образования комплексов, что, по-видимому, и имеет место в данном случае. Однако из фиг. 78 следует также, что единственная сульфгидрильная группа в БСА должна быть местом преимущественного связывания металла. Так, каждый третий ион меди, приходящийся на молекулу БСА, по-видимому, связывается с сульфгидрильной группой. На высокую специфичность связывания с ионами металлов указывает также возможность получения для целей рентгеноструктурного-анализа производных гемоглобина и миоглобина, содержащих тяжелые атомы. [c.414]

Для каждого иона металла, для которого в табл. 19 приведены константы стабильности образования комплекса с имидазолом и аммонием, рассчитайте отношение числа комплексов ион — имидазол и ион — аммоний при целочисленных значениях pH в интервале pH от 4 до 11. [c.423]

Вместо комплексных соединений, фактически входящих в состав некоторых ферментов, получены менее сложные комплексы, проявляющие очень высокую активность, и в ряде случаев, по-видимому, действующие по механизму, сходному с ферментным. Удалось добиться повышения уровня активности при адсорбции ионов металлов и комплексов на различных носителях. Аналогичный эффект обнаруживается и при адсорбции красителей, моделирующих дегидразы на носителях небелковой природы. Функции дегидраз в слабой степени проявляются и у аминосоединений. Эти же соединения (имидазол) могут моделировать и гидролитические ферменты. Таким образом, в тех моделях, которые воспроизводят элементарные акты биокатализа, недостатка нет. [c.168]

Анализ кристаллических структур комплексов белков с металлами показал, что аминокислотные комплексы металлов имеьот октаэдрическое строение, причем два остатка аминокислоты связаны с центральным атомом металла амино- и карбоксильными группами, а свободные координационные места заняты водой. Особой устойчивостью отличаются комплексы с аминокислотами, имеющими функциональные боковые цепи, как, например, гистидин, азот имидазола в котором образует дополнительную связь с центральным атомом. [c.67]

N1(11 - и Мп 11)-3амещенные карбоксипептидазы. Не опубликовано каких-либо спектральных данных или данных по магнитной восприимчивости, которые могли бы однозначно указывать на геометрию комплекса металла в М1(П)КПА. Возможно, однако, что при связывании с апоКПА катион N (11) оказывается не в тетраэдрическом поле лигандов. Отсутствие известных комплексов N1(11) с пептидами или аминокислотами (включая производные имидазола) с тетраэдрической координацией и тот факт, что два N(aмин-ный)-донорных лиганда не создают достаточно сильного орбитального расщепления, чтобы привести к квадратно-плоскостной структуре [77], позволяют предположить, что ион N (11) в комплексе с КПА может находиться в тетрагонально искаженном октаэдрическом поле. Уменьшение эффекта расщепления поля лигандов для азотсодержащих лигандов в ряду [226] [c.89]

Описываемые методы применимы для анализа сэндвичевых соединений иридия, осмия и рутения, олефиновых я-комплек-сов палладия и платины, комплексов металла с различными органическими лигандами — аминами, оксимами, хинонами, нафтолами, тиазолами, имидазолами и др., а также для анализа неорганических соединений платиновых металлов. Например, в комплексных соединениях галогенидов металлов с аммиаком можно одновременно определять металл и галоген. [c.95]

Более тщательное изучение активирующих агентов [62] показало, что высокой эффективностью обладают только производные имидазола и пиридина и что для проявления полного действия необходимо добавление Мп2+. Эти результаты напоминают данные об активировании неферментативного гидролиза (гл. 2), где наилучшие результаты были получены при комбинировании меди с 2,2 -дипиридилом (необходимо отметить, что очищенная ДФФ-аза сильно угнетается ионами меди). Создается впечатление, что для оптимального гидролиза ДФФ необходимо наличие двухвалентного металла и комплексообразующего агента, которые облегчают атаку ОН , действующего непосредственно или через ДФФ-азу. Вероятно, в обоих случаях роль комплекса металла состоит в связывании с ДФФ это может способствовать гидролизу либо путем повышения чувствительности Р — F-связи к нуклеофильному воздействию за счет индуктивного механизма, либо путем создания у атакующего вещества стерически более благоприятной конфигурации. Оба эти механизма могут осуществляться как с образованием [c.142]

Особенно интересным является то, что молекулярные экстра-лиганды - сильные электронодоноры (пиридин Ру, его алкилпро-изводные, имидазол Im и его алкилпроизводные, пиперидин Pip и др.), удаляют ацидоион ( l", другие галогениды) из внутренней координационной сферы металла, занимая их место. В результате такой сольволитической диссоциации связей М-Х, анион Х оказывается делокализованным в кристаллической решетке твердого [(Ь)2МП] (Х ) и практически "свободным", в растворах ХМП в L. В табл. 5.1 ярким примером этого явления может быть хлорид диимидазол желе-зо(Ш)октаэтилпорфина, [(1ш)2ре ОЭП]С1 . Однако в разнолигандных экстракомплексах (один L и один X") анион не делокализован, а фиксирован как экстралиганд во внутренней координационной сфере М . Примерами в табл. 5.1 стали комплексы (Ру)(С1 )Со+ТФП и (3,5-Lut)-(NO o+TФП. [c.263]

Присоединение экстралигандов Сё-порфиринами проявляется в энтальпийных характеристиках при более низких (1,5 10" м.д.) концентрациях имидазола в растворе, чем для 2п-порфиринов, что обусловлено, по-видимому, различной природой химической связи металл-азот в исследуемых металлопорфиринах (Сс1-порфирины являются комплексами с преимущественно ионной связью металл-порфи-рин [37]). [c.320]

Сочетание рентгеноструктурных и химических данных позволило идентифицировать группы, связывающие 7п в активном центре. Среди них два имидазола, принадлежащие к остаткам гисти-днна-б9 и -196, и карбоксильная группа глутаминовой кислоты-72. Ион цинка можно обменивать на ионы других металлов, вновь полученные металлоферменты обладают собственными характерными реакционными способностями (или не обладают вовсе)- в отнощении амидных (и сложноэфирных) субстратов, но апофер-мент, не содержащий иона металла, полностью неактивен, как и следует полагать, если ион металла играет важную роль в катализе. Современные взгляды на механизм действия фермента частично опираются на химические данные, но особенно на кристаллографические работы, включающие трехмерные структуры не только нативного фермента, ио также его комплекса с глицил- -тирозином, полученным при диффузии дипептида в кристаллы фермента [78]. [c.502]

Существуют модельные системы, в которых реакции трансаминирования катализируются ионами металлов (алюминия или железа) [18] или имидазолом [19]. Роль иона металла сводится-к дестабилизации л-электронной системы. Из схемы 8.10 видно, что направление реакции определяется характером расщепляемых в хелатном комплексе связей разрыв связей а, Ь или с приводит соответственно к трансаминированию, декарбоксилиро-ванию или конденсации. Все эти реакции, за -исключением декарбоксилирования, действительно были обнаружены в модельных системах. [c.202]

Влияние заместителей кольца на значения рКа следует обычным электронным соображениям. Конденсированное бензольное кольцо снижает основность и повышает кислотность эффект его заместителей вполне предсказуем (например, рКз 5-хлорбензо-триазола 7,7 рЛ а 4,5,6,7-тетрахлорбензотриазола 5,48). Кислые свойства имидазола выражены слабее, чем основные, но все же в анионе имидазола заряд эквивалентно распределен между двумя атомами азота. Слабокислая природа этого соединения проявляется в его реакции со щелочными металлами, щелочами и другими сильными основаниями. Некоторые соли с металлами (например, серебряная) образуются легко, но старые описания медных и цинковых солей, по-видимому, относятся к координационным комплексам по пиридиновому азоту. Такие комплексы, одинаково характерные для всех азолов, тщательно изучены в силу их биологической значимости. В гемоглобине атом Ре(И) октаэдрически координирован с четырьмя азотами гема, фрагментом гистидина и с молекулой кислорода или воды. Есть и другие [c.438]

Ввиду особого положения имидазольных боковых цепей гис-тидиновых остатков в координации ионов металлов (особенно первого переходного ряда) и роли их в координации ионов металлов в области активного центра металлопротеинов и металлоферментов полезно обсудить некоторые выводы из стереохимических данных, представленных в табл. 4. Фриман [77] отметил, что длины связей металл—азот, образуемых с донорными азотсодержащими лигандами — первичными аминами и с атомом N1 гистидинового остатка, эквивалентны. Это структурное сходство, вероятно, обусловлено слабым с1т — рге-взаимодействием при связывании ионов металлов производными имидазола. При этом не проявляется предпочтительной ориентации плоскости кольца координированного имидазола относительно -орбитальной системы центрального иона металла [77]. Более того, ни в одном модельном металл-имида- зольном комплексе ион металла не находится точно в плоскости имидазольного кольца. В табл. 4 приведены величины смещений из плоскости имидазольного кольца для некоторых ионов металлов, связанных с производными имидазола, показывающие, что эти смещения могут значительно изменяться. [c.30]

В зависимости от валентности металла и групп, занимающих пятое и шестое места в координационной сфере, металлопорфирины отличаются по свойствам и, в частности, по величине каталитической активности. В настоящее время не имеется общей номенклатуры не только для металлопорфиринов вообще, но даже для комплексных соединений железа. Обычно называют порфириновый комплекс железа, содержащий двухвалентное железо, гемом, или феррогемом. Это вещество способно присоединять различные азотсодержащие основания, например пиридин, первичные амины, а также имидазол. Все эти соединения объединяются под названием гемохромогены. Образование соединений этого типа происходит при фиксации гема на белках. В частности, фиксация может осуществляться за счет имида-зольных остатков, которые имеются в молекулах белков. Если металлопорфириновое соединение железа содержит трехвалентное железо и свободная валентность использована для присоединения гидроксила, то получается вещество, называемое гематином если же свободная валентность занята атомом хлора, то образуется гемин. Соответствующее соединение с азотистыми основаниями в этом случае называют парагематинами. [c.66]

Иолы металлов в природных гидролитических системах, несомненно, играют важную роль. Необходимость присутствия магния для гидролиза АТФ была истолкована (Сцент-Дьерди [47]) на основе предположения, что магний оказывает поляризующее действие на изогнутую молекулу АТФ (рис. 19). Вполне естественно, что гидролитические эффекты могут быть вызваны и комплексными ионами, Вагнер-Яурегг с сотрудниками [48] показал, что некоторые хелатные комплексы меди являются катализаторами гидролиза диизопропилфторфосфата (ДФФ). Наибольшей активности соответствуют комплексы, содержащие в качестве лигандов этилендиамин, а-дипиридил, гистидин, о-фенантролин, имидазол. Активные комплексы представляют собой координационно-ненасыщенные соединения. Места в координационной сфере, представляющие собой реакционное пространство комплекса (пятое и шестое места), в водных растворах заняты гидроксилом или молекулой воды. Дальнейшие исследования обнаружили те же закономерности, что и наблюдавшиеся нами у каталазно-активных комплексов. В частности, повышение устойчивости понижает каталитическую активность активность является функцией pH и существенно зависит от наличия хелатного кольца. [c.160]

Так как имидазол и пиридин в этих комплексах имеют метильные заместители, стерические препятствия возрастают. Этим, по-видимому, можно объяснить такое увеличение расстояний Ре—Ый и Мп—N6. Расстояния М—N0 близки к соответствующим расстояниям в других комплексах, содержащих группы N0. В металлопорфиринах они возрастают в порядке Мп—К<Ре—Ы<Со—К, который соответствует уменьшению я-связывания от марганца к кобальту. Интересные особенности комплексов [144] заключаются, во-первых, в смещении атома металла из экваториальной плоскости на 0,07 (Ре) и О,ЮЛ (Мп) в сторону группы N0, во-вторых, в способе присоединения группы N0 в комплексе марганца связь Мп—N—О почти линейная (угол МпЫО равен 176,2°), в комплексе железа эта связь изогнута — угол РеКО равен 142,1°, что также отвечает уменьшению способности к л-взаимодействию в ряду металлов Мп>Ре>Со. Остальные межатомные расстояния в работе не приводятся. [c.241]

Сящих водород, и среди ферментов процессов деаминй-рования и др. Реакционная способность тиоловых групп в сильной степени зависит от окружения вероятно, в алкогольдегидрогенезе эти группы активируются за счет образования водородных связей с имидазолом или иной группой. Активация через посредство водородной связи составляет распространенное явление — это один из простейших и, возможно, первичный способ передачи влияний от одной части молекулы к другой. Способность тиоловых групп окисляться, переходя в дисульфид ные, ацилиро-ваться, образовывать комплексы с ионами металлов делает эти группы очень ценным инструментом ферментативного катализа. [c.175]

Перенос кислотных, особенно фосфорильных ациль-ных групп, катализируемый имидазолом, изучен хорошо, причем установлено, что свободный имидазол обнаруживает каталитическую активность. В гидролитических ферментах имидааол в виде гистидина входит в состав активного центра наряду с серином, оказывая на него активирующее действие, природа которого не вполне выяснена. Склонность имидазола образовывать комплексы с металлами, а также давать водородные связи через пиридиновый азот с сульгидрильными и гидроксильными группами, по-видимому, лежит в основе действия таких важных каталитических систем, как металлопорфирины и некоторые фосфотрансферазы. [c.177]

Было найдено, что наиболее эффективными катализаторами являются медные комплексы состава 1 1с а,а -дипиридилом, /-гистидином, о-фенантролином, имидазолом и этилендиамином. Так как требование, чтобы металл был неполностью координирован, является необходимым, предполагается, что места, занятые водой или гидроксильным ионом, представляют собой реакционно-активные положения в координационной сфере металла. Три таких образования были описаны Фоуксом и др. [9], которые изучили равновесие в водной среде, устанавливающееся для дипи-ридил-хелата (1 1), согласно следующей реакционной схеме [c.369]

М растворы Ы(С2Н40Н)з и НС1, которые перед применением смешивают. Следует принимать во внимание, что триэтаноламин является хелатообразующим веществом и, как таковой, образует весьма устойчивые комплексы со многими ионами металлов. Это в большинстве случаев нежелательно, так как происходит уменьшение скачка рМ в точке эквивалентности. Поэтому концентрация свободного триэтаноламина в растворе должна быть как можнО меньшей. Таким же недостатком в этом интервале pH обладают малеаты и веронал. Фосфатная буферная смесь совершенно не пригодна, так как образуются осадки фосфатов металлов. Идеальным веществом для буферного раствора в области pH = 6—8 является имидазол, ониевая соль которого имеет значение р/С, почти точно равное 7, и благодаря своему строению не образует хелатных комплексов с металлами. Но вследствие высокой стоимости имидазола вряд ли можно рассматривать его как вещество, пригодное для использования в буферных растворах. Для создания pH = 7 можно- успешно применять аммиачный буферный раствор, но его буферная емкость, естественно, мала. Поэтому при работе с ним необходимо тщательно контролировать pH, нанося капли исследуемого раствора на индикаторную бумагу. Таким образом создаются идеальные условия, при которых комплексообразование металлов оказывается крайне незначительным., [c.153]

Смотреть страницы где упоминается термин Имидазол комплексы с металлами: [c.140] [c.140] [c.457] [c.75] [c.365] [c.322] [c.337] [c.226] [c.240] [c.175] [c.226] [c.361] [c.438] [c.51] [c.141] [c.13] [c.23] [c.219] [c.104] [c.158] [c.178]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология