Имидазола комплексы

Полученное высокомолекулярное соединение обладало следующими общими с гемоглобином и миоглобином свойствами а) хорошей растворимостью в воде, необходимой для достижения высокой концентрации О2 б) способностью благодаря наличию функциональных групп мешать необратимому окислению кислородного комплекса в) служить моделью дистального имидазола. [c.368]

Белок метмиоглобин и имидазол образуют в растворе комплекс. Молярные коэффициенты поглощения (в М" -см ) метмиоглобина (Мб) и комплекса (К) следующие [c.489]

Константа равновесия реакции (7-54), вычисленная на основании значения р7(а для имидазола, равного 7,0, составляет 10 М. Поскольку /Сеа является также отношением общих констант скорости прямой и обратной реакций, мы видим, что для прямой реакции йг=10 -1,5Х X 10 ° = 1,5-10 с Такое невысокое значение скорости реакции объясняется тем, что в промежуточно образующемся комплексе [в уравнении (7-54) показан в скобках] протон большую часть времени находится на имидазольной группе. В течение небольших промежутков времени он оказывается на координационно связанной молекуле воды, но многократно успевает вернуться на имидазольную группу, прежде чем имидазол и ОНз разойдутся. В связи с этим неблагоприятным равновесием внутри комплекса контролируемая диффузией скорость переноса протона от протонированного имидазола к воде значительно ниже скорости переноса протона в обратном направлении. [c.156]

Фермент пероксидаза содержит белок с М,. = 34000— 150000 в форме, которая зависит от объекта (клетки щитовидной железы, молока, хрена, редьки, дрожжей, плесени и т. д.), и протопорфирин Fe(III). Пятое координационное место Fe занимает имидазол Im, а шестое — либо свободно, либо занято молекулой Н2О. Комплекс (1т)Ре (Н20)ПП является высокоспиновым (5 = ), железо выходит из плоскости N4. Существует множество пероксидаз, отличающихся природой молекулы белка, т. е. структурой белковой части молекулы. [c.750]

Присутствие второго нуклеофила или дополнительная э ектрофиль-ная (Е1) активация субстрата могут, в принципе, повлиять на распределение электронной плотности в переходном комплексе так, что энергия его образования окажется более низкой. Однако включение в переходный комплекс дополнительной частицы должно приводить к неблагоприятному изменению энтропии при его образовании. Суммарное изменение свободной энергии активации, определяющей скорость реакции, будет таким образом зависеть от относительной величины изменения ДЯ+ИТД 5. Этот вопрос был подробно исследован Брюсом и Бенковичем [50] на примере реакций замещенных фенилацетатов с гидразином и имидазолом. [c.95]

Внутренняя реакционная способность ферментного нуклеофила, действующего в комплексе химотрипсина с высокоспецифическим субстратом (производным -фенилаланина), весьма близка к реакционной способности алкоксильного иона -ацетилсеринамида. Это означает, что в комплексе химотрипсина со специфическим субстратом (т. е. в исходном состоянии стадии ацилирования) протон ОН-группы 8ег-195 полностью смещен к имидазолу Н1з-57. В отличие от этого в свободном ферменте цепь переноса заряда , по-видимому, не полностью собрана, поскольку здесь внутренняя реакционная способность ферментного нуклеофила значительно меньше, примерно на 3 порядка (сравни значения к и п.ез, приведенные в табл. 29), чем в фермент-субстратном комплексе. [c.163]

Используя модель анионного <т-комплекса для описания структуры переходного состояния, можно определтъ понятие энергии анионной локализации, когорая сопоставима с энергией активации. Например, для гипотс нческой реакции аминирования N-замещенного имидазола [c.325]

Трипсин и химотрипсин, очевидно, имеют второй активный центр, содержап ий гистидин. Второй участок удален от первого, но на спиральной цепочке они сближены. Установление активной роли гистидина основывалось частично на изменении скорости ферментативной реакции в зависимости от pH, что соответствовало предположению о стратегическом расположении слабоосновного остатка, имеющего характер гистидина. Даже сам имидазол также катализирует гидролиз простейших сложных эфиров (БрюИ С" и Шм Ир 1965—.19i57 Бендер, 1957). 7 о, что фермент в 10 раз эффективнее, чем имидазол, имеет аналогию в модельных опытах по мутаротации глюкозы — реакции, катализируемой кислотами и основаниями. о -Оксипиридин, содержащий кислотный и основной центры (оба относительно слабые), более эффективен как катализатор, чем смесь пиридина и фенола (Свайн, 1952). И в а-окси-пиридине, и в протеолитическнх ферментах бифункциональность повышает каталитическую активность, поскольку протоны могут быть одновременно поданы и отщеплены в сопряженной реакции. Механизм действия, предложенный, Нейратом (1957) для химотрипсина, сводится к следующему. При взаимодействии гидроксильной группы серина с имидазольным кольцом гистидина отщепляется протон и образуется активированный комплекс П, имеющий электрофильный и нуклеофильный центры. [c.714]

Наиболее вероятный механизм действия а-амилазы — двойное замещение, сущность которого заключается в разрыве глюкозидной связи в результате про-тоиврования кислородного мостика МН-группой имидазола. В образующемся при этом фермеит-субстратном комплексе субстрат связан ковалентной связью с карбоксильной группой фермента. На этой стадии реакции происходит первое Валь-девовское обращение. На второй стадии, когда комплекс гидролизуется, происходит второе Вальденовское обращение и, таким образом, сохраняется а-аномерная конфигурация продукта реакции (Д. М. Беленький). [c.174]

Смесь охлаждают в бане со льдом в течение не менее 3 час., после чего отфильтровывают оливково-бурый осадок плохо растворимого медного комплекса производных имидазола, Осадок промывают 500 холодной воды, суспендируют еще во влажном состоянии (примечание 4) в л воды и добавлением концентрированной соляной кислоты (около 40 мл ) подкисляют до слабо кислой реакции на лакмус. Затем при частом взбалтываиии через суспензию пропускают сероводород до полного осаждения меди (2—3 часа). После этого осадок отфильтровывают и экстрагируют 500 Л1Л горячей воды в два или три приема. Соединенные вместе прозрачный светлобурый или красновато-бурый фильтрат и промывные воды кипятят в течение 15 мин. затем к раствору при перемешивании прибавляют 60 г (0,26 моля) пикриновой кислоты. Нагревание продолжают до полного ее растворения. [c.473]

Б. синтезируют из производных имидазола или тиофена, наращивая соота тиофеновый или имидазольный цикл. Его применяют в медицине при циррозе печени, сахарном диабете и нек-рых др. заболеваниях. Потребность в нем взрослого человека -150-200 мкг/сут, в период беременности и лактации у женщин-250-300 мкг/сут. Значительная часть потребности человека в Б. обеспечивается в результате его синтеза микрофлорой кишечника, в связи с чем недостатка Б. в обычных условиях у человека ие наблюдается. В сыром яичном белке присутствует гликопротеин авидин, связывающий Б. в прочный комплекс и нарушающий утилизацию Б. организмом. В связи с этим прием в пищу больших кол-в сырых яиц может вызвать недостаточность Б [c.290]

Станатный комплекс дигидрохлорида 4(5)-(4-аминофе--нил)имидазола. В круглодонную колбу, снабженную мешалкой, термометром и обратным холодильником, помещают 125 мл концентрированной соляной ки-слоты, 45 мл этанола, 60 г двухлорнстого олова и при перемешивании добавляют 14,3 г (0,075 моля) 4(5)-(4-нитрофенил)имидазола. Смесь перемешивают при температуре 75—80° в течение 40 мин. и отфильтровывают выпавший кристаллический осадок. Выход 24,0—25,5 г (64,8—68,8%). [c.12]

Аминофенил)имидазол. В химическом стакане,-емкостью 250 мл, растворяют 24,0 г станатного комплекса дигидрохлорида 4(5) -(4-аминофенил)имидазола в 150 мл воды (прим. 3) и добавляют 75 мл 50%-ного раствора едкого кали. Выпавший осадок отфильтровывают. Выход 5,3— [c.12]

Мутаротация глюкозы у Е. соИ катализируется специфической мутаротазой [59],. имеющей число оборотов 10 с . Форма графика зависимости —1 /<м от pH указывает на наличие в свободном ферменте двух ионогенных групп со значениями р/Са 5,5 и 7,6, а из характера зависимости УтпЕх от pH следует, что в комплексе Е5 присутствует одна группа с р/Са = 4,75 [59]. Последняя может представлять собой каталитическую группу [группу В в схеме (6-79)], возмож1но имидазол в форме сопряженного основания. Почему группа, имеющая в свободном ферменте р/Са = 7,6, никак не проявляется в комплексе Е5 Либо эта группа [c.60]

Анализ кристаллических структур комплексов белков с металлами показал, что аминокислотные комплексы металлов имеьот октаэдрическое строение, причем два остатка аминокислоты связаны с центральным атомом металла амино- и карбоксильными группами, а свободные координационные места заняты водой. Особой устойчивостью отличаются комплексы с аминокислотами, имеющими функциональные боковые цепи, как, например, гистидин, азот имидазола в котором образует дополнительную связь с центральным атомом. [c.67]

Особенно интересным является то, что молекулярные экстра-лиганды - сильные электронодоноры (пиридин Ру, его алкилпро-изводные, имидазол Im и его алкилпроизводные, пиперидин Pip и др.), удаляют ацидоион ( l", другие галогениды) из внутренней координационной сферы металла, занимая их место. В результате такой сольволитической диссоциации связей М-Х, анион Х оказывается делокализованным в кристаллической решетке твердого [(Ь)2МП] (Х ) и практически "свободным", в растворах ХМП в L. В табл. 5.1 ярким примером этого явления может быть хлорид диимидазол желе-зо(Ш)октаэтилпорфина, [(1ш)2ре ОЭП]С1 . Однако в разнолигандных экстракомплексах (один L и один X") анион не делокализован, а фиксирован как экстралиганд во внутренней координационной сфере М . Примерами в табл. 5.1 стали комплексы (Ру)(С1 )Со+ТФП и (3,5-Lut)-(NO o+TФП. [c.263]

Гемоглобин эритроцитов обеспечивает обратимое связывание и транспорт кислорода от легких во все органы и клетки живых существ. Миоглобин сохраняет запасенный кислород в мышцах. В этих гемопротеидах молекула белка-протеина связана с одной или несколькими молекулами гема(У), представляющего собой комплекс Ре(П) с протопорфирином. В настоящее время известен аминокислотный состав и последовательность аминокислот в протеине гемоглобина, место присоединения частиц гема, пространственная структура гемоглобина. Гем, РеПП, локализован в расщелине между спиралями белковой молекулы. По соседству с гемом находится так называемый проксимальный (соседний) фрагмент имидазола (Im) гистидино-вого (His) остатка, а на известном удалении с противоположной стороны от атома железа гема находится так называемый гисталь-ный (удаленный) имидазол другой гистидиновой молекулы. В отсутствие О2 атом Ре(П) в гемоглобине прочно связан с порфирином четырьмя донорно-акцепторными связями Fe-N и намного менее прочной [c.286]

При этом железо(П) из высокоспинового состояния ( = 2) переходит в низкоспиновое ( = 0) с октаэдрическим координационным узлом FeN4(NIm)(02). Железо(11) втягивается в центр полости N4, т.е. комплекс вновь становится плоским, как в Ре(П)ПП. Нигде экстракоординация на металлопорфиринах не проявляется так отчетливо, как при оксигенации гемоглобина. В отсутствие имидазола (или другого азотистого основания) атом Ре(П) гема с О2 не взаимодействует. Собственная л-донорная способность железопротопорфирина оказывается недостаточной для образования ОгРеПП. Благоприятные условия для [c.287]

Интересна координационная химия пероксидаз и каталаз [2]. Пероксидаза - гембелковый фрагмент, извлекаемый в лабораторных условиях из хрена, редьки, дрожжей, плесени, молока, клеток щитовидной железы и т.д. Молекулярная масса белка 15000-34000. В качестве активного комплекса, связанного с белком, выступает Ре(Ш)ПП с имидазолом гистидинового остатка белка в качестве экстралиганда. Второе аксиальное положение либо свободно, либо занято молекулой воды. Комплекс является высокоспиновым (5 = 2), и атом железа выступает из плоскости N4 в сторону 1т . Пероксидазы являются биокатализаторами окисления субстратов перекисью водорода или алкилпероксидами. Некоторые пероксидазы, например, хлороперокси-даза (ХПО) способны хлорировать, бромировать и иодировать различные органические соединения. Для пероксидаз свойственны белковая и спиновая изомерии, тесно связанные друг с другом. [c.292]

Очевидно, что наибольший интерес могут представлять данные по термодинамике процессов молекулярного комплексообразования, протекающих с участием биологически активных природных порфиринов. В связи с этим в данной главе приводятся термодинамические характеристики процессов образования аксиальных молекулярных комплексов природных металлопорфиринов группы крови (протогруппы) с пиридином и имидазолом в органических растворителях, полученные методом микрокалориметрического титрования. Для выяснения закономерностей влияния структурных и сольватационных факторов на термодинамические параметры исследованных процессов привлекаются сведения об особенностях комплексообразующих свойств порфиринов и металлопорфиринов по отношению к различным по природе молекулам, вьшолняющим роль среды и/или молекулярного реагента, полученные при термогравиметрическом анализе соответствующих кристаллосольватов. [c.300]

Координационно-ненасыщенные комплексы порфиринов, попадая в раствор, насыщают свое химическое сродство, присоединяя молекулы имидазола в качестве дополнительных лигандов. Присоединение эксгралигандов сопровождается значительным (5-12 нм) батохромным смещением первой полосы поглощения в ЭСП (табл. 6.2.4), увеличением энтальпий переноса и специфической сольватации (Дд с// рассчитаны по уравнению (6.1)) уже при первых добавках имидазола к чистому растворителю (табл. 6.2.1,6.2.3). [c.320]

Присоединение экстралигандов Сё-порфиринами проявляется в энтальпийных характеристиках при более низких (1,5 10" м.д.) концентрациях имидазола в растворе, чем для 2п-порфиринов, что обусловлено, по-видимому, различной природой химической связи металл-азот в исследуемых металлопорфиринах (Сс1-порфирины являются комплексами с преимущественно ионной связью металл-порфи-рин [37]). [c.320]

Таким образом, здесь имеет место конкурентное взаимодействие хлороформа и имидазола за молекулу порфирина-лиганда. Концентрация имидазола в растворе очень мала по сравнению с концентрацией хлороформа, тем не менее "имидазольный эффект" имеет место. Изменение энтальпий переноса и экстракоординации комплексов порфиринов в системе хлороформ-имидазол принципиально не отличается от рассмотренных выше систем. [c.323]

Сг +, Со " + У2+, СоСР+ у2+, Сг + -I- Со (имидазол). Известны также разнообразные механизмы внутрисферного переноса, а именно 1) через одноатомный мостиковый лиганд в комплексах Сг С11г> , Сг ОНСг", Со "РУ , У ОНСг " 2) через лиганд, состоящий из нескольких атомов, например в комплексах Со (8СЫ)УЧ, Со>"(8СН)С Ч, Со" (ЫС)Ре" 3) через многоатомный лиганд, например [c.306]

Сочетание рентгеноструктурных и химических данных позволило идентифицировать группы, связывающие 7п в активном центре. Среди них два имидазола, принадлежащие к остаткам гисти-днна-б9 и -196, и карбоксильная группа глутаминовой кислоты-72. Ион цинка можно обменивать на ионы других металлов, вновь полученные металлоферменты обладают собственными характерными реакционными способностями (или не обладают вовсе)- в отнощении амидных (и сложноэфирных) субстратов, но апофер-мент, не содержащий иона металла, полностью неактивен, как и следует полагать, если ион металла играет важную роль в катализе. Современные взгляды на механизм действия фермента частично опираются на химические данные, но особенно на кристаллографические работы, включающие трехмерные структуры не только нативного фермента, ио также его комплекса с глицил- -тирозином, полученным при диффузии дипептида в кристаллы фермента [78]. [c.502]

НОГО и вращательного движения, одновременно сойтись в одном и том же месте и в правильной ориентации, способствующей трансформации комплекса в переходное состояние. Статистические факторы такого рода и определяют энтропию активации реакции. Брюс [124] нашел среднее (экспериментальное) значение (—7 А5 /кинетический порядок), равное 18,4 3,3 кДж-моль , что соответствует снижению скорости в 1,7Ч10,3-10 раза на каждую дополнительную частицу, входящую в уравнение скорости и, следовательно, в переходное состояние. Дженкс [119] оценил максимальную эффективную мольность во внутримолекулярной реакции примерно в 10 моль-л близка к наблюдаемой в случае (71) , что соответствует проигрыщу в энтропии активации в 146 Дж--МОЛЬ в реакции с одним дополнительным участником в переходном состоянии. В случае химотрипсина имидазол и нуклеофильная НО-группа серина принадлежат одной и той же молекуле и фиксированы друг относительно друга сетью водородных связей системы переноса заряда. Специфические суб- [c.523]

Существуют модельные системы, в которых реакции трансаминирования катализируются ионами металлов (алюминия или железа) [18] или имидазолом [19]. Роль иона металла сводится-к дестабилизации л-электронной системы. Из схемы 8.10 видно, что направление реакции определяется характером расщепляемых в хелатном комплексе связей разрыв связей а, Ь или с приводит соответственно к трансаминированию, декарбоксилиро-ванию или конденсации. Все эти реакции, за -исключением декарбоксилирования, действительно были обнаружены в модельных системах. [c.202]

На основании рН-зависимостей типа представленной на рис. 8.1 можно сделать вывод о постоянстве константы образования комплекса альди-мина (или кетимина) с одной молекулой имида-зсла и одним ионом имидазолия. Из данных по растворимости следует, что а-аминофенилуксус-ная кислота также способна давать комплекс с имидазолом. Константы образования этого комплекса очень близки к значениям, определенным из кинетических экспериментов для имино-вых комплексов, если считать, что в состав комплекса входят одна молекула имидазола, один ион имидазолия и одна молекула аминокислоты в форме цвиттер-иона. На основании этих данных для прототропного сдвига был предложен механизм согласованного катализа (см. гл. 11) под действием имидазола и иона имидазолия [19]. [c.203]

Флуориметрические методы определения сульфидной серы основаны на гашении ими люминесценции тетрартутьацетатфлуорес-цеина [41, 80, 241, 501, 1443, 1445], тиофлуоресцеина [1439] или дитиофлуоресцеина [1483], комплекса ртути(П) с 2,2 -пиридилбенз-имидазолом [574], комплекса люминола с иодом [278]. [c.121]

Свободные азотистые основания образуют водородно связанные комплексы в твердом состоянии. Структуры таких комплексов в ряде случаев установлены. Найдены структуры, отличные от структуры Уотсона — Крика. На рис. 7.12 показано строение пары 9-метиладенни—1-метилтимин (МА — МТ), Атомы азота N, в Т и N, в А заблокированы метильными группами для того, чтобы избежать образования дополнительных водородных связей. Мы видим, что атом N, МТ образует водородную связь с имидазольиым азотом МА. Эта структура отлична от структуры Уотсона — Крика. Возможности образования водородных связей между различными атомами азотистых оснований ДНК, а также таутомерия азотистых оснований существенны для мутагенеза. Сильный мутаген — бромурацил (метилированный) изучался в парах с этиладенином и метиладенином. Интересно, что в этих двух близких случаях получаются разные структуры. В первой паре образуются водородные связи Oj—N, и N3—N,, во второй 0 -N. и N3-N,. [c.231]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология