Яичный альбумин, аминокислотный

По мере того, как в круг исследований втягиваются все более сложные белки — гемоглобин (мол вес. 66 000) химотрипсин (мол вес 22 000), пепсин (мол. вес 35 000) яичный альбумин и, наконец, вирусы, молекулярный вес которых достигает 10 степени, возникает вопрос, ограничивается ли строение этих белков только образованием громадных пептидных цепей, не образуются ли эти гигантские молекулы за счет каких-либо других связей не являются ли они ассоциата ми более простых образований возникающих за счет много численных полярных групп, со держащихся в молекуле белка К этому следует еще доба вить, что при обсуждении во проса о строении молекулы белка мы ограничивались так называемыми простыми белками, построенными из одних аминокислотных остатков. По мере накопления наших знаний круг простых белков становится все более ограниченным, первостепенное значение приобретают так называемые сложные белки. Они характеризуются тем, что собственно белковая молекула соединена [c.532]

Белковые молекулы различаются между собой в большой степени как по характеру, так и по числу аминокислотных остатков. Наименьшее число аминокислотных остатков в частице яичного альбумина определено в 288, а в частице гемоглобина (из крови быка) — в 576 и т. д. При этом частичные веса достигают огромной величины. [c.396]

Результаты электрометрического титрования для многих белков достаточно хорошо совпадают с результатами химического определения аминокислотного состава. Так, общее число анионных и катионных групп, определенное электрометрически в яичном альбумине, лактальбумине [19] и сывороточном альбумине [22], почти совпало с числом кислых и основных аминокислот, найденных при соответствующем химическом анализе. В других белках, однако, например в инсулине, был обнаружен значительный избыток групп, титруемых в щелочной области pH [22], что объясняется наличием в инсулине большого числа конечных сс-аминогрупп. [c.82]

Белки тела сохраняют свою специфическую структуру и специфический аминокислотный состав даже при нарушении нормальных условий. Неоднократно делались попытки изменить состав этих белков, меняя характер питания. Результаты этих опытов показали, что аминокислотный состав яичного альбумина [57] и белков мышц в некоторой степени изменяется при голодании подопытных животных [58] небольшие изменения в соотношении аргинин/лизин в сывороточных белках наблюдались также у людей при голодном отеке [59] . Однако пока еще остается неясным, связаны ли эти изменения с образованием аномального белка или с изменением соотношения между отдельными нормальными белками, входящими в состав мышц, сыворотки крови и яичного альбумина. [c.371]

Белки, размеры молекул. Величину молекулы белка оценивают по значению его мол. массы. Как правило, она определяется величинами в десятки и сотни тысяч даль-тон и ов среднем для большинства белковых молекул находится в пределах 12 000— 36 ООО Дальтон, т. е. белок является полимером, состоящим из 100—300 аминокислотных остатков. Мол. масса некоторых белков такова миоглобин кашалота — 17 600 пепсин — 35 ООО яичный альбумин — 46 ООО гемоглобин лошади — 68 ООО угло-булин человека — 160 000 каталаза — 250000 уреаза —483 ООО тиреоглобулин свиньи — 630000 гемоцианин улитки — 660 0000. [c.15]

При среднем молекулярном весе аминокислотного остатка равном 115,5, вычисленном для гемоглобина, молекулярный вес такого кольца равен 693. При среднем молекулярном весе, равном 124 (вычисленном для яичного альбумина), молекулярный вес кольца будет равен 744. [c.121]

Свойства белков определяются не только входящими в их состав аминокислотами они являются сложными функциями боковых цепей этих кислот и их взаимным расположением в пептидной цепи (цепях). Это ясно видно на примере двух белков — яичного альбумина и р-лактоглобулина, у которых аминокислотный состав приблизительно одинаков, а также на примере инсулина и кератина шерсти. Различная растворимость этих белков показывает, как сильно зависят свойства белков от распределения боковых (полярных и неполярных) групп в пептидной цепи. Действительно, известно, что растворимость альбуминов и глобулинов целиком определяется взаимным расположением ионных групп. [c.258]

Возможно, что полученный ими препарат яичного альбумина генетически отличался от препаратов, использованных другими исследователями. Необходимо добавить, что один из ранее полученных Иогансеном и сотр. [73] препаратов гликопептида также, вероятно, имел аминокислотную последовательность Asp-(Thr, Ser). [c.18]

При определенных значениях pH раствора число положительных и отрицательных зарядов в молекулах белка становится одинаковым и такие молекулы не переносятся ни к аноду, ни к катоду. Значение pH раствора, при котором достигается такое состояние белка, называется изоэлектрической точкой. Последняя не одинакова для различных белков, так как в зависимости от их аминокислотного состава они могут содержать разное количество свободных амино- и карбоксильных групп. Например, для яичного белка (альбумина) изоэлектрическая точка находится при pH = 4,8 (кислая среда), а для белка пшеницы (глиадина) — при pH = 9,8 (щелочная среда). [c.295]

Молекулярный вес отдельных аминокислот колеблется от 75 (глицин) до 240, а для бром- и иодсодержащих почти до 800. Величина среднего молекулярного веса аминокислот у большинства белков оказывается приближенно равной 110, следовательно в состав белков входят преимущественно простые а-аминокислоты. Исходя из такого среднего молекулярного веса, можно подсчитать, что для белков с наименьшим молекулярным весом—около 17000 (например, для альбумина молока и для миоглобина мышц) число аминокислотных остатков все же должно быть не менее 150, а для более сложных белков значительно больше, например для яичного белка с М = 43000—около 400, а для гемоглобина крови с >60000—около 500. [c.172]

Еще несколько лет назад полагали, что а-спирали вторичных структур белка соединяются сбок о бок , одна рядом с другой — субъединица белка здесь представляет собой пласт полипептидных спиралей, а не кабель или пучок. Пласты наслаиваются один на другой, соединяясь в основном водородными связями, и образуют сферическую макроструктуру (ее часто называют глобулой или макроглобулой). Так, по Пальмеру, яичный альбумин состоит из четырех пластов субъедцгшп, в каждом из которых находится по 96 аминокислотных остатков, расположенных в восьми полипептидных цепочках по 12 аминокислот (рис. 85). Пласты обращены друг к другу своими гидрофобными либо гидрофильными частями. [c.202]

Альбумины от других протеинов отличаются сравнительно низки№ молекулярным весом так, по Зеренсену молекулярный вес яичного альбумина, определенный по осмотическому давлению и по Сведбергу— скоростью седиментации, равен 34 000—34 500. Молекулярный вес альбумина кровяной сыворотки равняется приблизительно 15000-Молочный, или лактоальбумин, мало изучен, и количество его в молоке незначительно (0,1%). В растениях альбумины встречаются в небольшом количестве. Для пластических масс имеет значение лишь альбумин кровяной сыворотки, так как два других животных альбумина,, ввиду их высокой пищевой ценности, не могут служить сырьем для пластических масс. Молочный альбумин в СССР при получении-казеина из молока в настоящее время не выделяется, он идет в отход, вместе с остальными веществами снятого молока. Но если бы даже удалось организовать у нас рациональную переработку молочных, отходов с получением других продуктов, кроме казеина и, в частности, лактоальбумина, то использование его конечно должно итти по пищевой линии, так как в составе молочного альбумина имеется до 7 /(к триптофана, значительно больше, чем в других белковых веществах В отличие от прочих аминокислот, триптофан не может быть синтезирован организмом животного и должен быть введен извне. Потребность молодого растущего организма в этой аминокислоте очень, значительна, и поэтому молочный альбумин должен утилизироваться прежде всего для пищевых целей- Табл. 14 дает аминокислотный состав альбуминов. [c.191]

Изложенный выше подход к анализу упаковки макромолекул может быть применен и к белковым молекулам. В табл. 4.4 показан аминокислотный состав пяти белков, для которых проведены соответствующие расчеты, — лизоцима, яичного альбумина, термолизина, рибонуклеазы и сывороточного альбумина. В таблице приведены ван-дер-ваальсовы объемы аминокислотных остатков (а не самих аминокислот), входящих в первичную структуру белка. Результаты расчета приводят к следующим значениям ван-дер-ваальсовых объемов белковых молекул ли-зоцим— 12 526,9 А , яичный альбумин — 38 632,72 А , термолизин — 36 688,7 А , рибонуклеаза — 12 071,0 А , сывороточный альбумин— 58 105,65 А . Молекулярная масса лизоцима, яичного альбумина и сывороточного альбумина человека составляет 14 277, 42 791 и 64 427, а плотность в стеклообразном состоянии— 1,31 1,27 и.1,27 г/см . Отсюда коэффициенты молекулярной упаковки к равны для лизоцима — 0,691, для яичного альбумина и сывороточного альбумина — 0,690. Эти величины соответствуют среднему значению коэффициента молекулярной упаковки в блочных стеклообразных полимерах. [c.141]

Солюбилизация углеводородов изучалась в водных растворах глобулярных белков яичного альбумина, сывороточного альбумина, 7-глобулина, лизоцима, а-кааеина, пепсина, а-химотрнпси-на, трипсина. Анализ аминокислотного состава белков позволил сделать заключение об определяющей роли гидрофобных взаимодействий в стабилизации их глобулярной структуры. [c.22]

Конформационные изменения и процессы взаимодействия макромолекул белков, а также характер структур, образующихся при таком взаимодействии, определяются двумя основными факторами 1) специфическими свойствами макромолекул, определяемыми линейной последовательностью аминокислотных остатков, типом спирализации и пространственной укладкой всех полипептидных цепей 2) условиями, которые могут вызвать тот или иной из разнообразных типов изменений взаимодействий, возможных при данной внутренней структуре макромолекул. Такие изменения приводят к образованию дисперсных пространственных структур либо в связи с денатурацией (яичный альбумин, казеин), либо в связи с процессом ренатурации — образованием коллагеноподобных спиралей (желатина). [c.131]

На рис. 1П- 35 и 1П-36 приведены некоторые данные для монослоев глиадина, яичного альбумина и поли-у-метил- ь -глутамата. При очень низких поверхностных давлениях пленки ведут себя подобно идеальному двумерному газу Бул [106] нашел, что такие пленки очень хорошо описываются уравнением (П-133). Начиная с того момента, когда о составит 1 м"/мг (или - 17 на аминокислотную группу), я быстро возрастает и при а около 5—10 А на группу пленка коллапспрует. С увеличением поверхностного давления сжимаемость полипептидных пленок [см. уравнение (111-19)] обычно возрастает [162, 168]. Поверхностный потенциал рассматриваемых пленок нередко мало меняется с поверхностным давлением (см. рис. П1-37), что означает увеличение вертикальной составляющей дйпольного момента при уменьшении я (рис. П1-35). Изотермы некоторых полипептидов включают почти гори- [c.137]

Как упоминалось ранее, при гидролизе сильными кислотами вначале обычно происходит разрыв пептидных связей, соседних с оксиаминокислотами, в несколько м еныпей степени — связей, соседних с аспарагиновой кислотой, и совсем в незначительной степени происходит разрыв пептидных связей, соседних с глутаминовой кислотой. Дальнейший кислотный гидролиз, скорость которого зависит,от природы аминокислотных остатков, протекает неизбирательно и приводит к накоплению дипептидов. Большая специфичность проявляется при низких температурах и малом времени гидролиза, так как в этих условиях сказываются различия в энергии активации для различных молекул, тогда как нри более высоких температурах происходит более беспорядочный разрыв пептидных связей. При гидролизе разбавленной кислотой имеет место большая специфичность, хотя в этом случае возможно побочное образовапие ангидридов. Гидролиз яичного альбумина 7,95 н. НС1 нри 30° С давал 55 фрагментов различной величины [26]. [c.393]

На протяжении всей этой главы мы подчеркивали взаимосвязь между аминокислотной последовательностью, биологической активностью и видоспецифич-ностью белков. Однако характеристика белков далеко не исчерпывается их первичной структурой-так обычно называют ковалентную структуру белка и его аминокислотную последовательность. Об этом ясно свидетельствует давно и хорошо известное свойство белков, о котором мы пока не упоминали. Если раствор белка, например яичного альбумина, медленно нагревать до температуры 60-70°С, он постепенно мутнеет и наконец превращается в вязкий сгусток. [c.158]

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ -ЛАКТОГЛОБУЛИНА, ЯИЧНОГО АЛЬБУМИНА И ЭДЕСТИНА [16, 38 [c.246]

Различия в субстратной специфичности протеолитических ферментов вызывают определенные трудности при их применении. Особенно большие осложнения связаны с тем фактом, что данный фермент может расш еплять или не расщеплять одну и ту же пептидную связь в зависимости от того, входит ли она в состав недеградированного белка или в состав пептида. Следующий пример иллюстрирует это положение. В состав яичного альбумина входит участок пептидной цепи, имеющий аминокислотную последовательность, выражаемую формулой [c.241]

Только в последние несколько лет получены точные сведения о природе связи между углеводной группой (гетеросахаридом) и полипептидной цепью в гликопротеинах. Это объясняется тем, что только в последние годы в этой области были успешно применены хроматографические методы. Еще в 1938 г. Нойбергер [1] выделил из яичного альбумина гликопептид, который, как это стало ясно теперь, содержал остаток аспарагина но тогда аспарагин не был обнаружен, поскольку не были разработаны удобные методы анализа малых количеств аминокислот, не имеющих специфических характеристик. Решение проблемы было ускорено новыми методами аминокислотного анализа, такими, например, как метод, разработанный Муром и Стейном, и расширением знаний о принципе построения некоторых гликонротеинов. Как можно видеть из гл. 1 и 2, основная концепция об общем построении гликонротеинов была развита только сравнительно недавно, а первые экспериментальные данные о связи между углеводами и пептидами в гликопротеинах животного нроисхождения опубликованы в 1957 и 1958 гг. [c.278]

Углевод-пептидная связь через остаток аспарагина относительно устойчива и в кислотных и в щелочных условиях. К счастью, эта связь в гликопротеине, вероятно, более устойчива к кислотам (время полураспада 45 мин при 100° в 2 н. соляной кислоте), чем обычные гликозидные связи в гетеросахариде. Поэтому частичным гидролизом гетеросахарид-аминокислотного комплекса можно получить соединение, состоящее из аминокислоты и моносахарида, образующих углевод-пептидную связь. Очевидно, если такое вещество выделено, входящий в его состав моносахарид можно легко идентифицировать. В опытах авторов с яичным альбумином были получопы неоднозначные результаты, если частичный кислотный гидролиз осуществлялся на гликопептидах, содержащих несколько аминокислотных остатков. [c.279]

Чтобы однозначно описать углевод-белковую связь, нужно знать не только аминокислотный и моносахаридный остатки, участвующие в ней, но также и природу функциональных групп, образующих ее, и положение этих групп в обоих остатках. К настоящему времени твердо установлены два типа связей. Одна из них включает N-ацилглюкозамин, связь образована в результате соединения G-1 N-ацетилглюкозамина с амидным азотом аспарагинового остатка пептидной цепи. Несколько групп исследователей впервые обнаружили этот тип связи в яичном альбумине. Связь второго типа — это 0-гликозидная связь между Р-углеродным атомом серина или треонина и остатком N-ацетилгексозамина. Этот тип связи был обнаружен независимо в нескольких лабораториях. [c.280]

Как отмечалось выше, первая углевод-пептидная связь, природа которой была твердо установлена,— это углевод-пептидная связь в яичном альбумине. В результате параллельных исследований ученых СССР, Японии, США и Англии было показано, что связующее звено представляет собой 2-ацетамидо-1-(ь-р-аспартамидо)-1,2-дидезокси-р-в-глюкозу (том 2, рис. 1). В ряде ранних работ [7, 33—36] по составу гликопентидов, получаемых при ферментативном гидролизе яичного альбумина, было показано, что аминокислотой, непосредственно связанной с углеводным фрагментом этого гликопротеина, является аспарагиновая кислота. Однако все эти препараты давали при дальнейшем гидролизе переменные количества лейцина, треонина и серина, которые обычно присутствуют в меньших количествах, чем аспарагиновая кислота. Позднее Богданов и сотр. [2] показали, что устойчивость гликопептида к действию карбоксипептидазы можно уменьшить, предварительно защитив свободную аминогруппу остатка аспарагиновой кислоты. Это позволило получить гликопептид, содержащий лишь следы других аминокислот [24, 37]. Количество аспарагиновой кислоты ясно указывало, что моль гликопептида содержит один аминокислотный остаток. Ранние исследования действия щелочи на гликопептид показали, что послед- [c.280]

Феволд [2] в своей работе суммировал большую часть из ранее полученных данных по аминокислотному составу яичного альбумина, а Тристрам [14], см. также [15]) составил таблицы наиболее вероятных результатов из сообщений ряда исследователей, использовавших микробиологические или различные хроматографические методы для анализа белковых гидролизатов. В основном гидролиз проводили в одинаковых условиях. Хабиб [16] анализировал гидролизат яичного альбумина (полученный в 6 н. соляной кислоте при 105° в течение 24 час) методом хроматографии по Муру и Стейну и получил величины, в общем близкие к данным, приведенным в табл. 1, хотя в отличие от них он обнаружил 49 остатков глутаминовой кислоты и 32 остатка валина на 45 ООО г белка. Значения для серина и треонина были ниже, чем в табл. 1 (27 и 13 остатков соответственно), но в работе Хабиба г з была введена поправка на потери при гидролизе. Очевидно, этот белок необходимо анализировать методом Мура и Стейна после гидролиза в течение различного времени [15]. [c.10]

Лучше изучен аминокислотный состав боковых цепей недеградированного белка. Потенциометрическим титрованием обнаружено присутствие 51 потенциально отрицательно заряженных групп (карбоксильные и фосфатные остатки) 5 групп, титрующихся в участке расположения имидазольной группы 22 остатка лизина и 14 гуанидиновых групп, что находится в хорошем соответствии с аналитическими данными [19]. Была исследована ионизация остатков тирозина измерением поглощения в ультрафиолетовой области при различных величинах pH. Тирозиновые остатки инсулина ионизируются при величине pH немного выше 10, в то время как тирозиновые остатки нативного яичного альбумина не ионизируются при pH 12. При pH около 12,5 происходят быстрые и необратимые изменения фенольные группы ионизируются и остаются в ионизированном состоянии даже тогда, когда pH повторно сдвигается в область ниже 12. При этом белок денатурируется. Более того, яичный альбумин, который денатурируют другими методами, содержит остатки тирозина в ионизированном состоянии при pH ниже 12 [20]. Причина этого явления, наблюдаемого как для альбумина, так и для некоторых других белков [21], пока не ясна. Водородные связи фенольных гидроксильных групп с другими группами внутри молекулы могут быть необходимы для поддержания четвертичной структуры нативного белка [22]. С другой стороны, непосредственное окружение фенольных групп внутри молекулы может быть сильно изменено денатурацией [20]. Некоторые из боковых групп нативного белка недоступны для действия химических реагентов. Как можно было ожидать, остатки тирозина легко реагируют с кетонами только после денатурирования белка [23]. Из общего числа е-аминогрупп альбумина, равного 20, только три группы реагируют с 1-фтор-2,4-динитробензолом в условиях, когда белок не денатурирован [24]. [c.10]

Мы располагаем значительной информацией о строении яичного альбумина, однако, несмотря на целый ряд исследований, проведенных с этим белком, наши знания о структуре альбумина еще далеко не достаточны. Обычно считают, что молекула альбумина состоит из единственной полипептидной цепи с С-концевым остатком пролина и N-кoнцeвoй группой, блокированной ацетильной группой. Однако благодаря присутствию в молекуле поперечносвязанного пептида, который состоит по крайней мере из 7 аминокислотных остатков (но может быть и значительно длинее), должны быть учтены другие возможные варианты строения. Не исключено, что молекула альбумина состоит из двух цепей и что концевые карбоксильная и аминогруппы второй цепи соединяются с главной цепью при помощи необычных пептидных связей, [c.20]

Многие эукариотические гены (может быть, даже большинство их) обладают весьма загадочной структурной особенностью, которая состоит в том, что в их нуклеотидную последовательность вставлен участок ДНК, не кодирующий аминокислотную последовательность полипептидного продукта. Эти нетрансли-руемые вставки прерывают строго кол-линеарное соответствие между нуклеотидной последовательностью остальных участков гена и аминокислотной последовательностью полипептида, кодируемого этим геном (рис. 27-29). Такие не-транслируемые участки ДНК в генах называют вставочными последовательностями, или нитронами, тогда как участки гена, кодирующие аминокислотную последовательность полипептида, называют экзонами. Хорошо известным примером может служить ген, кодирующий единственную полипептидную цепь яичного белка,-овальбумина. На рис. 27-29 видно, что в этом гене присутствуют шесть интронов, которые разделяют ген овальбумина на семь экзонов. Видно также, что интроны в этом гене гораздо длиннее экзонов-суммарная длина всех интронов составляет 85% общей длины ДНК гена. За немногими исключениями, все изученные к настоящему времени эукариотические гены содержат интроны, которые различаются по числу, по месту расположения, а также по тому, какую часть общей длины гена они занимают. Например, ген сывороточного альбумина содержит 6 интронов, ген белка кональбумина куриных яиц -17 интронов, а ген коллагена-свыше 50 интронов. Исключение составляют гены гистонов, которые, по-видимому, не содержат интронов. [c.884]

Белки. Спектры ЭПР у-облученных при 77° К бе.чков зависят от аминокислотного состава макромолекул. Так, в желатине, гемоглобине, проколлагене, протамине, в составе которых нет серусодержащих аминокислотных остатков, зарегистрированы симметричные многокомпонентные спектры с g = =2,0036. В спектрах фиброина шелка, пол и-у-метил- -гл утамата, поли-у- бен-зил- -глутамата, пепсина, миозина есть синглеты с g = 2,006 -ь 2,008. Белки,. имеющие в составе большое количество серусодержащих аминокислотных остатков (рибонуклеаза, трипсин, яичный и сывороточный альбумин, лизоцим), дают асимметричный спектр с неразрешенной структурой [193—196]. Исчезающие при действии света парамагнитные центры можно отнести к захваченным зарядам [196]. Кроме того, предпо.чагают образование радикалов [c.308]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология