Аминокислоты превращение в кетокислоты

Известны некоторые ферменты, например оксидазы аминокислот, которые действуют или только на аминокислоты белкового происхождения, или только на их антиподы. Так называемая оксидаза -аминокислот (из змеиного яда) катализирует окислительное превращение природных аминокислот в кетокислоты, в то время как субстратами для оксидазы -аминокислот (из почечной тканн) могут служить только антиподы белковых аминокислот [c.367]

Интересно отметить физиологическое отличие аминокислот О- и -рядов. При реакциях, происходящих в организме под действием ферментов, превращениям, как правило, подвергаются -аминокислоты и их производные (гидролиз ацилированных аминокислот, эфиров, пептидов). Обратные примеры встречаются значительно реже (одним из примеров может служить избирательное окисление О-аминокислот в кетокислоты под влиянием фермента, содержащегося в почках млекопитающих). [c.779]

Какова же дальнейшая судьба а-кетокислот, возникающих в результате окислительного дезаминирования аминокислот а-Кетокислоты могут подвергаться в организме разнообразным превращениям. Здесь мы остановимся на некоторых из них. [c.350]

Процесс превращения кетокислот в аминокислоты получил название восстановительного аминирования. [c.126]

Дезаминирование осуществляют ферментами оксидазами, проявляющими высокую D- или -специфичность. Так, при обработке гидролизатов казеина, ультрафильтратов нормальной плазмы крови, мочи и спинномозговой жидкости человека препаратами оксидазы -аминокислот происходит превращение аминокислот в кетокислоты. Этого не наблюдается нри действии на те же объекты оксидазы )-аминокислот. Отсюда следует, что основная часть аминокислот в этих белках имеет -конфигурацию. [c.31]

Взаимосвязь превращений углеводов и жиров уже рассматривалась выше. Поскольку в результате катаболизма аминокислот образуются кетокислоты, такие, как пировиноградная кислота, становится очевидным, что эти продукты реакций могут [c.386]

Из схемы видно, что переаминирование идет в несколько этапов, с образованием в качестве промежуточного продукта соединения, состоящего из остатков кетокислоты и аминокислоты. Последующие превращения этого соединения состоят в его гидрировании и дегидрировании, после чего оно гидролизуется с образованием новой аминокислоты и кетокислоты. [c.450]

Энзимы обычно классифицируют по типу реакций, который они катализируют. Гидролитические энзимы (гидролазы) вызывают гидролиз, например, протеазы, липазы, карбогидразы и т. п. Окислительные энзимы (дегидрогеназы) являются акцепторами водорода. Имеется также небольшое число энзимов (оксидаз), которые окисляют субстрат непосредственно молекулярным кислородом, например оксидаза аскорбиновой кислоты (стр. 310) окисляет аскорбиновую кислоту в дегидроаскорбиновую молекулярным кислородом. К изомеризующим энзимам относится трансаминаза, катализирующая превращение аминогрупп аминокислот в кетогруппы кетокислот. К расщепляющим С—С-связь энзимам относится карбоксилаза, катализирующая декарбоксилирование. [c.306]

Что еще более существенно, пиридоксаль и пиридоксамин (в виде фосфатов) представляют рабочие формы этого витамина. Эти соединения выполняют разнообразные важные функции в процессе метаболизма, многие из которых связаны непосредственно с превращениями аминокислот. В частности, они участвуют в реакции переаминирования. Это обратимая реакция между а-амино-и а-кетокислотами. Примером такой реакции может служить взаимопревращение аланина и пировиноградной кислоты [c.184]

Установлено, что а-кетокислоты, возникшие в процессе дезаминирования а-аминокислот, могут подвергаться в животных тканях декарбоксилированию и одновременному окислению в жирную кислоту. Это превращение можно представить следующей схемой [c.343]

В одной из работ крысам вводили тяжелый изотоп азота в виде D-лейцина количество включенного в белки N было примерно таким же, как и в случае кормления животных М 5-Ь-лейцином. При введении D-лейцина, меченного дейтерием, некоторое количество дейтерия было найдено в тканевом L-лей-цине, что свидетельствует о частичном переходе углеродного остова D-лейцина в L-лейцин это превращение предполагает инверсию конфигурации ос-углеродного атома. Результаты упомянутых опытов представляют интерес в связи с тем, что есть данные, свидетельствующие о невозможности замены L-лейцина D-лейцином в питании (опыты по обеспечению роста молодых крыс). Очевидно, превращение D-лейцина в L-лейцин протекает со скоростью, недостаточной для обеспечения роста животных. По-видимому, D-аминокислоты дезаминируются оксидазой D-аминокислот с образованием соответствующих а-кетокислот и последние подвергаются переаминированию, превращаясь в соответствующие L-аминокислоты. [c.178]

Трансаминирование является очень важным процессом превращения аминокислот в организме. В этой реакции происходит обратимый перенос а-аминогруппы аминокислоты на кетокислоту без промежуточного отщепления аммиака. Реакция протекает наиболее активно, когда один из субстратов представлен дикарбоновой амино-или кетокислотой. Процесс трансаминирования катализируется ферментами — аминотрансферазами, коферментом которых является пиридоксальфосфат. Процесс активно протекает в печени, сердечной мышце, скелетных мышцах, почках, семенниках и других органах. В сыворотке крови активность аминотрансфераз очень низка. При нарушении целостности клеточных мембран аминотрансферазы проникают из тканей в кровь. Поэтому определение активности аминотрансфераз в сыворотке крови является важным тестом для диагностики таких заболеваний, как инфаркт миокарда, вирусный гепатит, цирроз печени и др. [c.167]

Некоторые из таких механизмов изображены на фиг. 72 (для иллюстрации взят конкретный пример — реакции с участием серина). Предполагается, что рацемизация, трансаминирование и дегидратация серина включают ионизацию протона, связанного с а-углеродом аминокислотной части колт-плекса шиффова основания (фиг. 72, II), что дает комплекс продукта перегруппировки (III). Присоединение протона по тому н<е положению этого оптически неактивного промежуточного продукта с последующим гидролизом приводит к реакции рацемизации (фиг. 72, путь 1). Присоединение этого протона к карбонильному атому углерода с последующим гидролизом дает продукты трансаминирования, пиридоксамин и кетокислоту (фиг. 72, путь 2). Полная реакция трансаминирования завершается обращением этого процесса — взаимодействием на начальной стадии пиридоксамииа и второй кетокислоты, как показано уравнением (VIII.23). В результате этой реакции регенерируется пиридоксаль и происходит превращение кетокислоты в аминокислоту. Наконец, неподеленная пара электронов может быть использована для удаления гидроксильного иона из соединения III, что дает соединение 1Л" (фиг. 72, путь 3). Гидролиз комплекса такого шиффова основания приводит к а-аминакриловой кислоте, которая самопроизвольно гидролизуется до пирувата. Подобные механизмы присущи и другим реакциям с участием пиридоксальфосфата. [c.221]

Таким образом, осуществляется превращение кетокислоты в аминокислоту, а также превращение одной аминокислоты в другую (переами-нирование). Кроме того, через таутомерную форму б легко может осуществляться и реакция декарбоксилирования а-кетокислот (а также [c.309]

Основные типы реакций катаболизма аминокислот. Трансаминирование и дезаминирование ведут к образованию безазотистых углеродных скелетов аминокислот, а-кетокислот. Декарбоксилирование обеспечивает удаление карбоксильных групп и ведет к образованию аминов и затем после действия аминооксидаз — альдегидов. Окислительно-восстановительные превращения осуществляются с участием НАД-, НАДФ-, ФМН- и ФАД-зависимых ферментов. Введение гидроксильных групп происходит с помощью гидрокси-лазных ферментативных систем микросомального окисления разрыв ароматических колец — с помощью диоксигеназных ферментативных систем. Перенос одноуглеродных групп требует активной формы фолиевой кислоты. [c.273]

Исходное состояние активного центра гидролиза (т. е. переход ВгН+ в Вг) достигается после адсорбции кетокислоты (2-оксоглутарата) на стадии кислотной каталитической реакции образования шиффова основания между кетокислотой и пиридоксаминфосфатом. Механизм этой реакции, начинающейся с переноса протона на карбонильную группу, приведен на стр. 225. При реакции превращения 2-оксоглутарата в -глутамат рассмотренные стадии проходят в обратном порядке, катализатор возвращается в исходное состояние, а одна пара исходных веществ превращается в пару продуктов реакции. Итак, основные реакции на пути перехода от а-аминокислоты к кетокислоте представляют собой обменные и кислотно-основные каталитические реакции, протекающие в следующей последовательности [c.230]

Некоторым витаминам принадлежит особо важная роль в азотистом обмене. Подвергаясь в организме фосфорилированию, а в некоторых случаях более сложным превращениям, они дают начало образованию небелковых компонентов ферментов, катализирующих реакции превращения аминокислот. Витамин Ва (флавин) является составной частью кофермента оксидазы О- и .-аминокислот и аминооксидаз. Пантотеновая кислота входит в состав кофермента ацилирования, играющего важную роль в обмене безазотистых соединений, образующихся из аминокислот (а-кетокислот и др.) и ряда азотистых веществ. Фолиевая кислота и ее производные участвуют в процессах, приводящих к использованию метильных групп метионина, формильных, оксиметильных групп (остатков муравьиной кислоты и формальдегида), возникающих при превращении ряда аминокислот (серина, глицина, гистидина, триптофана). Особо важное место в азотистом обмене занимает витамин В( (пиридоксаль). В виде своего фосфорного эфира Вд служит коферментом ряда ферментов, участвующих в превращениях аминокислот. В частности, ферменты, катализирующие переаминирование аминокислот, содержат в виде кофермента пиридоксальфосфат. Авитаминоз В сопровождается, особенно у микроорганизмов, ослаблением и даже прекращением реакций переаминирования. Пиридоксальфосфат является также коферментом декарбоксилаз аминокислот. Вместе с этим тшридоксальфосфат входит (в виде кофермента) в состав ряда других ферментов, участвующих в превращениях определенных аминокислот (триптофана, серина, серусодержащих аминокислот). [c.433]

Пиридоксальфосфат является коферментом в реакциях декарбоксилирования ряда аминокислот, а также реакциях переаминирования аминокислот с кетокислотами, также тесно связан с процессом синтеза и разрушения катехоламинов, гистамина, допамина, у-аминомасля-ной кислоты, превращением триптофана в никотиновую кислоту и серотонин. [c.103]

Вейганд (1961) разработал удобный метод химического превращения а-аминокислот в соответствующие а-кетокислоты. При взаимодействии аланина с ангидридом трифторуксусной кислоты при 140°С образуется азлактон 2-трифторметилоксазолнн-2-он-5, имеющий, по данным спектра ЯМР, структуру I. Катализирземая кислотой реакция соединения I, вероятно, реагирующего в менее стабильной форме II с этилмеркаптаном, приводит к расщеплению цикла с образованием продуктов III и IV. Гидролизом диэтилтиокеталя III водной уксусной кислотой получают а-кетокислоту V выход достигает 40—50% [c.731]

Флавиновые ферменты катализируют реакции дегидрирования различных соединений в животном организме, как, например а-аминокислот в а-кетокислоты [8], альдегидов — в карбоновые кислоты [26], глюкозы — в глюконовую кислоту [27]. Флавиновые ферменты обладают высоким окислительно-восстановительным потенциалом благодаря их способности присоединять электроны с превращением в восстановленную форму фла-вина. Присоединенные электроны флавины передают соответствующим акцепторам, окисляясь в исходную форму. Из флавиновых коферментов широкое применение имеет рибофлавин-5"-фосфорный (рибофлавинмононуклеотид) и его натриевая соль. [c.110]

Данное взаимопревращение нуждается в пиридоксальфосфате — производном витамина группы Ве. Альдегидная группа пиридоксальфосфата требуется, чтобы а) образовать имин с аминокислотой I б) сохранять NHг-группу при превращении аминокислоты I в соответствующую кетокис-лоту I в) дать имин с а-кетокислотой II. Интересно, что по завершении всей сложной последовательности реакций пиридоксальфосфат регенерируется и способен принять участие в следующих взаимопревращениях аминокислот и а-кетокислот, известных под названием переаминирования. Эти процессы катализируются комплексом пиридоксальфосфата с ферментом, хотя в реакциях, представленных ниже, показан только пиридоксальфосфат. [c.30]

Превращения щиффовых оснований, образуемых PLP и аминокислотами, можно сопоставить с превращениями р-кетокислоты, как показано на рис. 8-6. Эти реакции можно подразделить на три группы (а, б и в) в зависимости от местоположения разрываемой связи (между -углеродом субстрата, с одной стороны, и атомом водорода, или карбоксильной группой, или боковой цепью — с другой). Четвертая группа реакций г включает также отщепление а-водорода, но механизм этих реакций сложнее, чем механизм реакций группы а. [c.215]

Свободные аминокислоты нужны в живом организме и для выполнения специфических задач. Так, глутаминовая кислота выполняет особую функцию переноса при переаминировании, метионин — при переметилировании. Главными продуктами разложения аминокислот являются аммиак, мочевина и мочевая кислота. Восполнение потерь аминокислот происходит в основном в результате расщепления белков, а также переаминирования а-кетокислот и взаимных превращений аминокислот. [c.10]

Переамннированием называют также переход аминогруппы из одного соедннення в другое. Примером можег служить реакция ХЕРБСТА—ЭНГЕЛЯ — переаминирование с превращением а-кетокислоты в а-аминокислоту при нагревании с другой а-аминокислотой в водном растворе [c.298]

Следует отметить, что в выяснение биологической роли витамина В и пиридоксальфосфата в азотистом обмене существенный вклад внесли А.Е. Браунштейн, С.Р. Мардашев, Э. Снелл, Д. Мецлер, А. Майстер и др. Известно более 20 пиридоксалевых ферментов, катализирующих ключевые реакции азотистого метаболизма во всех живых организмах. Так доказано, что пиридоксальфосфат является простетической группой аминотрансфераз, катализирующих обратимый перенос аминогруппы (КН,-группы) от аминокислот на а-кетокислоту, и декарбоксилаз аминокислот, осуществляющих необратимое отщепление СО от карбоксильной группы аминокислот с образованием биогенных аминов. Установлена коферментная роль пиридоксальфосфата в ферментативных реакциях неокислительного дезаминирования серина и треонина, окисления триптофана, кинуренина, превращения серосодержащих аминокислот, взаимопревращения серина и глицина (см. главу 12), а также в синтезе б-аминолевулиновой кислоты, являющейся предшественником молекулы гема гемоглобина, и др. [c.227]

Механизм реакции трансаминирования. Общую теорию механизма ферментативного трансаминирования разработали советские ученые А.Е. Браунштейн и М.М. Шемякин. Одновременно подобный механизм был предложен американскими биохимиками Э. Снеллом и Д. Метцлером. Все трансаминазы (как и декарбоксилазы аминокислот) содержат один и тот же кофермент-пиридоксальфосфат. Для реакций трансаминирования характерен общий механизм. Специфичность трансаминаз обеспечивается белковым компонентом. Ферменты трансаминирования катализируют перенос ЫН,-группы не на а-кетокислоту, а сначала на кофермент пиридоксальфосфат. Образовавшееся промежуточное соединение (шиффово основание) подвергается внутримолекулярным превращениям (лабилизация а-водо-родного атома, перераспределение энергии связи), приводящим к освобождению а-кетокислоты и пиридоксаминфосфата последний на второй [c.435]

Превращения а-кетокислот. Образовавшиеся в процессе дезаминирования и трансдезаминирования а-кетокислоты подвергаются в тканях животных различным превращениям и могут вновь трансаминироваться с образованием соответствующей аминокислоты. Это так называемый синтетический путь превращения. Опыты с перфузией растворов а-кето-кислот и аммиака через изолированную печень показали, что в оттекающей из печени жидкости действительно имеются соответствующие исходным [c.439]

Для животного организма витамин Вс является важнейшим витамином, входящим в состав ферментов, катализирующих белковый обмен он выполняет важную функцию в превращениях аминокислот. Для каждого животного организма необходимо получать с пищей некоторые аминокислоты (например, для человека незаменимы валин, лейцин, нзолейшш, лизин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан), которые он не в состоянии синтезировать все же другие необходимые аминокислоты синтезируются организмом нз продуктов расщепления белков или из а-кетокислот. [c.355]

При дезаминировании некоторых аминокислот (аланина, аспарагиновой, глутаминовой кислот) образуются а-кетокислоты (пировиноградная, а-кетоглутаровая, щавелевоуксусная), принадлежащие к числу промежуточных продуктов клеточного катаболизма. Больщинство же возникающих при этом органических кислот подвергается сначала предварительным превращениям, приводящим к появлению соединений, способных прямо включаться в основные катаболические пути клетки. Например, распад -лейцина в конечном итоге приводит к образованию ацетил-КоА — исходного субстрата ЦТК. Такова энергетическая сторона метаболизма бактерий-аммонификаторов. [c.402]

Декарбоксилазы аминокислот в большинстве своем являются пиридоксалевы-ми ферментами. Выделение СО2 происходит через такое же промежуточное образование основания Шиффа между пиридоксальфосфатом и аминокислотой, как в случае реакций переаминирования (см. 4.2). Направление химического превращения — отщепление СО2 либо изомеризация с образованием основания Шиффа — производного пиридоксамина и а-кетокислоты — определяется природой белка, т. е, апофермента. На этом примере можно еще раз убедиться в том, что белковый компонент комплекса организует и направляет работу кофермента. Здесь уместно добавить, что и серингидроксиметилтрансфераза, рассмотренная в 4.2, также являете пи )идоксалевым ферментом, но структура апофермента предопределяет течение процесса в направлении разрыва связи С —С . [c.146]

Субстраты, окисляюгциеся в тканях, постепенно дегидрируются, т. е. теряют под влиянием различных последовательно включающихся в окислительный процесс дегидрогеназ атомы водорода. При аэробном окислении водород, проходя через ряд промежуточных переносчиков, встречается с кислородом, получающим электроны через цитохромную систему. Соединение водорода с кислородом приводит к образованию одного из конечных продуктов дыхания — воды. Субстрат, присоединяя воду и теряя водород, превращается в конце концов в соединение, имеющее характер кетокислоты. К числу кетокислот, образующихся при окислении различных субстратов в организме, относятся пировиноградная кислота, щавелевоуксусная, кетоглютаровая и др. Кетокислоты, подвергаясь частью окислительному декарбоксилированию, частью [3-декарбоксилиро-ванию, распадаются с отщеплением СО2. Остающаяся часть окисляемой молекулы вновь подвергается тем же превращениям, сопровождающимся отщеплением водорода и образованием воды, присоединением воды и анаэробным образованием СОа. Таким образом, образование Н2О и СО2 при тканевом дыхании является результатом чередующихся дегидрирований и декар-боксилирований субстрата дыхания. Именно так окисляются все важнейшие субстраты тканевого дыхания. Азотистые вещества, например аминокислоты, окисляются таким же образом, но имеющийся в этих соединениях азот в процессе окисления отщепляется в форме аммиака или переносится на соответствующие акцепторы аминных групп (стр. 332). Более конкретно механизм окисления ряда промежуточных продуктов аэробного обмена рассматривается на стр. 258,291. [c.237]

Кетокислоты могут подвергаться и другому превращению, которое также приводит к синтезу аминокислот. Важное открытие в этом направлении было сделано в 1937 г. советскими биохимиками А. Е. Браун-штейном и М. Г. Крицман. Изучая превращения аминодикарбоновых кислот в мышечной ткани, Браунштейн и Крицман обнаружили, что из глютаминовой и пировиноградной кислот с большой скоростью образуются кетоглютаровая кислота и аланин без промежуточного образования аммиака. В тех же условиях, но при добавлении к ткани аланина и кетоглютаровой кислоты, реакция протекает в обратном направлении [c.332]

Наконец, следует принять во внимание, что а-кетоглютаровая, щавелевоуксусная и пировиноградная кислоты образуются в результате окислительного превращения углеводов и жиров. Эти три а-кетокислоты, подвергаясь аминированию или переаминированию, служат источником непрерывного синтеза глютаминовой и аспарагиновой кислот, аланина и других заменимых аминокислот в тканях. [c.354]

В процессе распада углеводов в тканях в качестве промежуточного продукта образуется, как мы видели, пировиноградная кислота, которая в результате дальнейших превращений может дать щавелевоуксусную и а-кетоглютаровую кислоты (стр. 235, 266). Эти три а-кетокислоты, полученные при распаде углеводов, могут подвергнуться аминированию или пере-.аминированию (стр. 331, 332) и дать соответствующие а-аминокислоты [c.378]

Быстрое связывание поступивших в корни ионов аммония возможно при одновременном притоке углеводов из листьев. Сахара благодаря гликолизу и циклу Кребса (превращение десяти органических кислот) переходят в кетокислоты. Последние подвергаются ферментативному аминиро-ванию за счет аммиака и Дают ряд аминокислот. Самая простая из них — аланин — появляется при аминировании нировиноградной кислоты СНзСО-СООН + КНз + H5.-> HзGH(NH2) OOH -Ь Н2О. [c.79]

При дезаминировании аспарагиновой кислоты, аланина и глутаминовой кислоты образуются а-кетокислоты, принадлежащие к числу промежуточных продуктов обмена углеводов. Введение per os этих аминокислот, а также валина [97, 98], серина [99, 100], глицина [99, 101], треонина [102], аргинина [103, 104],. гистидина [104—106] и изолейцина [104, 107] вызывает у голодающих животных увеличение содержания гликогена в печени. В определенных условиях пролин [104], цистеин [104] и метионин [108] также могут вызывать добавочное образование у леводов, тогда как в результате обмена тирозина (стр. 417), фенилаланина (стр. 425) и лейцина (стр. 359) образуютсл кетоновые тела. Недостаток этих экспериментальных приемов состоит в том, что получаемые результаты касаются обмена аминокислот в нефизиологических условиях не удивительно, что некоторые аминокислоты проявляют при одних условиях гликогене-тическое действие, а при других — кетогенное. Для изучения превращения аминокислот в процессах обмена веществ наиболее удобно вводить изотопную метку в углеродный остов аминокислоты и затем выяснить судьбу меченого углерода путем исследования продуктов обмена. Работы этого рода, относящиеся к отдельным аминокислотам, подробно рассмотрены в гл. IV. [c.181]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология