Активаторы взаимодействие с субстратом

Такое положение субстрата в комплексе способствует взаимодействию фосфатной группы с ионом гидроксила и приводит к гидролизу исходного вещества. Однако если использовать в качестве активатора дипиридил, субстрат координируется фосфатной и карбоксильной группами [c.119]

Совокупность экспериментальных данных, теоретический анализ, аналогии с гемоглобином привели к построению модели, объясняющей механизм регуляции активности ферментов следующим образом. Молекула фермента состоит из нескольких одинаковых субъединиц, в каждой содержится один специфический центр для связывания различных типов молекул (частиц субстрата или химических регуляторов). Молекула белка, состоящая из определенного ограниченного числа единиц, всегда имеет ось симметрии. Полагают, что молекула фермента может быть в двух состояниях, сохраняя при каждом из них свою симметрию. Эти два состояния различаются по энергии связей между субъединицами в менее напряженном состоянии молекула фермента избирательно присоединяет активатор и субстрат, в более напряженном — ингибитор. Соединяясь с ферментом, данная разновидность молекул — субстрат, активатор или ингибитор — будет усиливать дальнейшее связывание молекул своей категории. При изменении относительных концентраций молекул субстрата или регуляторов равновесие может сдвигаться в ту или другую сторону. Так осуществляется взаимодействие (противоположно направленное или кооперативное) центров связывания в ферментной частице фермент реализует действие различных сигналов, переходя в одно из двух возможных равновесных состояний. [c.92]

Ион металла является активатором. Взаимодействуя с различными субстратами, коферментами и белками, ионы металлов осуществляют окислительно-восстановительные реакции, обусловливают разнообразные поляризационные эффекты, вызывая смещение электронной плотности и снижение активационных барьеров. Трудно перечислить все формы действия ионов-активаторов, однако общим признаком функций этого типа является сравнительно малая специфичность по отношению к природе иона. [c.135]

По современным данным, переходные слои формируются в ре зультате различных форм взаимодействия покрытия с основой, представляющих вторичные процессы, которые, как и первичные, ускоряются путем повышения температуры и с помощью активаторов. Сущность взаимодействия покрытия с основой зависит в немалой степени от активатора. Взаимодействие может иметь химический, электрохимический и физический характер. Активаторы сцепления могут вступать в химические реакции на границе ТЖ, отлагаться электрохимически или диффундировать из покрытия в субстрат и обратно, образуя растворы. [c.211]

Мембранные ферменты отличаются от растворимых ферментов одним важным свойством все они прочно связаны с липидным бислоем соответствующих мембран. Поэтому помимо субстратов, активаторов или ингибиторов их регуляторами являются сами мембранные липиды. Белок-липидные взаимодействия играют важную роль в регуляции активности мембранных ферментов, причем действие многих биологически активных соединений реализуется через изменение структурного состояния липидного бислоя. [c.358]

Одним из характерных проявлений жизни является удивительная способность живых организмов кинетически регулировать химические реакции, подавляя стремление к достижению термодинамического равновесия. Ферментативная кинетика занимается исследованием закономерностей влияния химической природы реагирующих веществ (ферментов, субстратов) и условий их взаимодействия (концентрация, pH среды, температуры, присутствие активаторов или ингибиторов) на скорость ферментативной реакции. Главной целью изучения кинетики ферментативных реакций является получение информации, которая может способствовать выяснению молекулярного механизма действия фермента. [c.134]

Активаторы ферментов — это вещества, увеличивающие скорость ферментативной реакции. Чаще всего в качестве активаторов выступают ионы металлов, такие, как железо, медь, кобальт, магний и др. Следует различать металлы, находящиеся в составе металлоферментов, так называемые кофакторы, и выступающие в качестве активаторов ферментов. Кофакторы могут прочно связываться с белковой частью фермента, что же касается активаторов, то они легко отделяются от апофермента. Кофакторы являются обязательными участниками каталитического акта в их отсутствие фермент неактивен. Активаторы усиливают каталитическое действие, но их отсутствие не препятствует протеканию ферментативной реакции. Как правило, металл-кофактор взаимодействует с отрицательно заряженными группировками субстрата. Металл с перемен- [c.78]

Такое активирование играет особенно большую роль в реакциях, катализируемых ионами металлов, для протекания которых необходима нейтральная или щелочная среда. В таких условиях в отсутствие активатора многие ионы металлов осаждаются в виде гидроокисей и скорость каталитической реакции резко уменьшается. Поэтому лиганды, которые могут удержать ион металла-катализатора в форме не очень устойчивых и лабильных в кинетическом отношении комплексов, могут значительно повысить каталитическую активность. Необходимым условием здесь является лабильность комплекса катализатор —активатор, благодаря которой субстрат смог бы войти в контакт с катализатором и между ними произошло бы химическое взаимодействие. [c.16]

Осуществление контакта между катализатором и субстратом еще не означает, однако, что взаимодействие между ними непременно будет происходить быстро и в желательном направлении. Известны примеры, когда взаимодействие катализатор —субстрат осуществляется по различным путям и только один из них благоприятствует протеканию каталитической реакции [12]. В таких случаях активатор может служить в качестве матрицы, которая соответствующим образом ориентирует катализатор и субстрат и, следовательно, увеличивает долю участия катализатора в том взаимодействии, которое ведет к протеканию каталитической реакции [17—19]. [c.18]

Рассмотренные выше примеры различных типов активирования далеко не исчерпывают всего многообразия механизмов действия активаторов при ускорении каталитических реакций. Несмотря на это, большинство способов активирования гомогенно-каталитических реакций, на первый взгляд совершенно различных, связано с одним общим обстоятельством. Оно состоит в том, что действие любого активатора в каталитическом процессе почти всегда обусловлено его координацией центральным ионом или каким-либо из реагентов. Более того, именно это обстоятельство позволяет целенаправленно влиять на свойства катализатора, изменяя соответствующим образом состав и строение координационной сферы центрального иона. Вот почему проблема активирования в гомогенном катализе непосредственно связана с проблемой взаимного влияния центрального иона и координируемых им лигандов — главной проблемой координационной химии. При этом, как было показано выше, следует иметь в виду возможные изменения реакционной способности на всех стадиях взаимодействия между катализатором и субстратом — осуществления непосредственного контакта между ними, собственно химического взаимодействия, выхода продуктов из координационной сферы катализатора. [c.24]

При реакциях замещения в плоскоквадратных комплексах на первой стадии процесса атакующий лиганд обычно подходит к комплексу в направлении, перпендикулярном плоскости комплекса. Расстояние между атакующим лигандом и комплексообразователем намного больше расстояния М—Ь в комплексе, вследствие чего координированный таким образом атакующий лиганд не может быть причислен к внутрисферным. С другой стороны, его непосредственная связь с комплексообразователем не позволяет считать его внешнесферным лигандом. Поэтому такой тип координационных соединений рассматривается как промежуточный случай, при котором происходит как бы расширение, раздувание , координационной сферы. Безусловно, активаторы, образующие с катализатором анизотропные комплексы, также могут сильно влиять на его реакционную способность как за счет изменения скорости реакций замещения с участием субстрата и продуктов, так и за счет изменений электронной структуры катализатора, что сказывается на взаимодействии его с субстратом. [c.27]

В рассматриваемых случаях образование комплекса катализатор — активатор — условие, необходимое, но не достаточное для активирования. Наличие активатора в координационной сфере катализатора может способствовать ускорению каталитического процесса только в том случае, если в координационной сфере имеются места для вхождения субстрата или тех промежуточных продуктов, с которыми катализатор взаимодействует в ходе реакции. Если же в системе создать условия, при которых лиганд-активатор полностью блокирует все координационные места у металла-катализатора,то каталитическая активность последнего может снизиться. Такая ситуация возникает в случае высокой устойчивости комплексов катализатора М с активатором А и при больших концентрациях последнего, так что весь катализатор оказывается связанным в коор-динационно-насыщенные комплексы МА . В литературе, посвященной гомогенному катализу, описано множество таких фактов. Например, в работах Николаева и сотр. [54—59] было показано, что каталитическая активность меди(П) в реакции разложения перекиси водорода сильно возрастает в присутствии различных азотсодержащих лигандов типа аммиака, алифатических и ароматических аминов, гетероциклических азотсодержащих ароматических соединений и др. Однако при избытке активатора начинается образование координационно-насыщенных комплексов и каталитическая активность меди(П) резко падает. Анало- [c.30]

До сих пор явление активирования гомогенно-каталитических процессов мы рассматривали с точки зрения механизма действия активаторов. Этот вопрос можно рассматривать и с точки зрения энергетики процессов или, точнее, с термодинамической точки зрения. Активатор может облегчать протекание скоростьлимитирующей стадии, например взаимодействие катализатора с субстратом, путем снижения энергетического барьера этой стадии, т. е. свободной энергии активации АО данного процесса. Так как величина зависит от механизма взаимодействия между реагентами, Джонс и Коннор [8] назвали такой эффект кинетическим . [c.43]

Вообще говоря, для того, чтобы оценить относительные вклады в изменение А5+от взаимодействия между субстратом, катализатором и активатором и от структурных изменений в растворителе, имеющейся информации недостаточно. [c.51]

II. Активаторы, облегчающие непосредственное взаимодействие между катализатором и субстратом. [c.52]

Активаторы первых двух групп ускоряют одну из двух стадий реакции между катализатором и субстратом — сближение, осуществление контакта между ними или сам процесс химического взаимодействия. При этом в обоих случаях присутствие активатора не изменяет характера реакции, а только интенсифицирует, ускоряет ее. [c.52]

III. Активаторы, не влияющие непосредственно на взаимодействие между катализатором и субстратом, но косвенным путем увеличивающие выход продуктов реакции. [c.53]

В этой главе будут рассмотрены активаторы, ускоряющие ту стадию каталитической реакции, на которой происходит непосредственное химическое взаимодействие между субстратом и катализатором. В зависимости от тех свойств реагентов и катализатора, на которые главным образом влияет активатор, причины ускорения данной стадии могут быть самыми разнообразными. В одних случаях могут происходить изменения эффективных зарядов атомов и электронной структуры катализатора и в результате возрастает его поляризующее действие на субстрат. В других случаях активатор может смещать равновесие в сторону образования определенных форм катализатора или субстрата, активных в условиях реакции. В некоторых случаях активатор играет роль матрицы, обеспечивающей взаимную ориентацию катализатора и субстрата, что приводит к снижению энергии активации их взаимодействия. [c.99]

Образование гидридных комплексов является существенной стадией других процессов большой практической значимости — реакций гидроформилирования. Альдегиды можно получать из алкенов, водорода и окиси углерода под действием комплексного катализатора НСо(СО)4. В ходе этой реакции образуется ряд промежуточных комплексов, в которых происходит взаимодействие гидрид-ионов с субстратом, присоединение к алкилу окиси углерода и регенерация гидрида. Координируемая кобальтом СО здесь играет, с одной стороны, роль активатора, стабилизирующего гидридный комплекс, а с другой — выступает в качестве реагента, внедряющегося по связи Со — алкил, в результате чего и образуется альдегид. Бреслау и Хек представляют механизм этой реакции в виде следующих стадий [104] [c.149]

На следующих стадиях, очевидно, происходит взаимодействие координированного кислорода (вероятно, в перекисной форме) с ароматическим амином и образуется азосоединение. Медь(П), которая может случайно образоваться при координации кислорода, вероятно, восстанавливается субстратом. К сожалению, в цитируемых работах отсутствуют данные по электронным и колебательным спектрам или спектрам ЭПР, которые позволили бы сделать более определенные суждения об отдельных стадиях этих реакций и особенно о характере комплекса катализатор — активатор — кислород. [c.154]

Для выполнения такой роли активатор должен иметь в своем составе такие группы, которые взаимодействовали бы с ионом металла и с определенными атомами субстрата, причем обычно достаточно образования водородных связей между А и S или взаимодействия полярных фрагментов их молекул. [c.157]

Намного чаще возникает необходимость активировать каталитические реакции, скоростьлимитирующей стадией которых является взаимодействие между ионом металла-катализатора и субстратом-восстановителем. Однако здесь использование резонансного переноса электрона ограничивает то обстоятельство, что субстрат, сам являющийся электронодонором, не может образовать координационную связь с мостиковым лигандом. Исключение составляют такие случаи, когда субстрат связан с активатором каким-либо другим образом, например с помощью водородной связи, как в рассмотренной выше реакции. [c.208]

Реакции второго типа состоят из аналогичных стадий, но здесь образование гидридного комплекса происходит в результате окислительно-восстановительного взаимодействия катализатора с компонентами среды, а не с субстратом. Например, для реакции димеризации этилена, протекающей с образованием бутена-1 и катализируемой комплексами Rh(I), предлагается следующий механизм [20], представленный на стр. 231. Здесь в качестве активатора выступает хлорид-ион или молекула растворителя. [c.232]

Под ферментативной кинетикой понимают закономерности изменения скорости реакции в зависимости от химической природы реагирующих веществ и условий их взаимодействия. Под условиями взаимодействия понимают влияние концентрации реагирующих веществ, температуры, давления, присутствия ингибиторов или активаторов и т. п. В настоящем разделе из всех перечисленных факторов рассматривается только влияние концентрации субстрата и фермента. [c.374]

Изучение клеточной организации и попытки установить связь между структурой и функцией на различных иерархических уровнях — от простых молекул до макромолекул и таких агрегатов, как мембраны или частицы, до субклеточных единиц и, наконец, клеток — все это составляет одну из самых увлекательных и перспективных областей исследования в современной биологии. Для биохимика и цитолога выяснение химического значения различных сложных структурных элементов, обнаруженных в клетке, важно не только само по себе оно является необходимой ступенью любого исследования, направленного на то, чтобы понять, как происходит синтез, распад и взаимодействие этих элементов. Мы начинаем догадываться, что именно в этих сложных структурах скрыт секрет механизмов, с помощью которых осуществляется регуляция клеточных процессов как в пространстве, так и во времени. Этот секрет, возможно, заключается, по крайней мере отчасти, в том, что различные клеточные компоненты — главным образом ферменты, а также их субстраты и модификаторы (активаторы и ингибиторы) — находятся в разных отсеках клетки и потому не всегда доступны друг для друга. Из сказанного вытекает два вывода, подтвержденных в последнее время многочисленными экспериментальными данными 1) в клетке существует четкое распределение некоторых ключевых компонентов, особенно ферментов они локализуются в (или на) определенных клеточных структурах, представляющих собой микроскопические внутриклеточные органы, так называемых органеллах 2) эти структуры, а вместе с ними и соответствующие клеточные компоненты можно выделить с помощью подходящих мягких методов разрушения клеток (гомогенизация) и последующего фракционирования. [c.239]

Все рассматриваемые обычно типы угнетения реакции предусматривают прямое соединение фермента и ингибитора. Известны и иные виды торможения, когда ингибитор блокирует не фермент, а субстрат (или кофермент, или металл-активатор). При этом они становятся недоступными для взаимодействия с ферментом. Естественно, что такое воздействие может произойти только тогда, когда концентрация (количество) ингибирующего вещества близка к концентрации субстрата или кофактора. Если увеличить количество субстрата или кофактора, то описываемое торможение будет снято. Возможно и конкурентное торможение, при котором ингибитор конкурирует не с субстратом, а с коферментом или металлом, активирующим фермент. [c.63]

Во втором случае эффективность катализатора может быть сравнительно невелика из-за недостаточного перекрывания орбиталей окислителя (например, галогената) с орбиталями восстановленной формы катализатора [например, ванадия (IV)]. Активатор образует комплекс с катализатором, а с образовавшимся комплексом (активатор-I-катализатор) более эффективно взаимодействует субстрат (в данном случае, галогенат), образуя при этом тройной комплекс с переносом заряда. Показа- [c.34]

Фермент широко представлен в тканях с выраженным глюконеогене-тическим превращением углеводов, т. е. в печени и почках. Фермент представляет собой тетрамер, для которого характерна кооператив-лость при взаимодействии с субстратом, ионом-активатором Mg и некоторыми внутриклеточными метаболитами. [c.355]

Рассмотренные выще механизмы способны описывать многие сложные эффекты, и кинетическое уравнение может иметь очень сложную форму. Но в общем случае концентрация [ЕЗ] не может возрастать быстрее, чем растет [3]. Однако при некоторых экспериментальных условиях субстраты или ингибиторы оказывают большее влияние на концентрацию комплекса. Другими словами, получаются 3-образные кривые типа кривой связывания кислорода гемоглобином (разд. 7.13). В особенности это относится к ферментам, играющим важную роль в регулировании обмена веществ. Подобные кооперативные эффекты встречаются в случае ферментов с несколькими активными центрами, поскольку кооперативный эффект подразумевает возрастание сродства второго активного центра к субстрату, когда первый центр занят. Как и в случае гемоглобина, взаимодействия такого типа сопровождаются структурными изменениями. Согласно модели Моно — Шанжо — Ваймана, фермент с несколькими активными центрами может находиться по крайней мере в двух состояниях. Это, вероятно, слишком упрощенная картина, но два является минимальным числом состояний, необходимым для объяснения наблюдаемых эффектов. Предполагается, что в обоих состояниях конформации всех субъединиц одинаковы. Воздействующая на систему молекула (эффектор), которая может быть молекулой субстрата, смещает равновесие в сторону одного или другого из этих двух состояний. Если эффектор смещает равновесие в направлении увеличения скорости реакции, то такой эффектор называется активатором. Если же его действие приводит к снижению скорости реакции, то он называется ингибитором. Как и в случае гемоглобина, воздействие усиливается тем, что одна молекула эффектора оказывает влияние на несколько каталити-21 [c.323]

В число основных факторов, определяющих начальную скорость ферментативной реакции, входят концентрация фермента и субстрата, pH и температура, наличие активаторов и ингибиторов, причем концентрация субстрата является одним из наиболее важных. График зависимости между начальной скоростью и концентрацией субстрата выражается в виде ветви равнобочной гиперболы. Краеугольным камнем ферментативной кинетики является теория Михаэлиса-Ментен о механизме взаимодействия фермента и субстрата через образование про.межуточного фермент-субстратного комплекса, что является исходным моментом самых современных концепций. Теория исходила из факта, что равновесие между ферментом и субстратом достигается быстрее, чем разрушается фермент-субстратный комплекс. Однако анализ, проведенный Бригсом и Холдейном, показал, что в любой момент реакции скорости образования и распада фермент-субстратного комплекса практически равны, то есть достигается стационарное состояние, в котором концентрация промежуточного соединения постоянна. На основании этого было предложено уравнение, выполняемое для многих механизмов реакций, катализируемых ферментами, которое на- [c.203]

Липополисахариды получают в производственных условиях в качестве средств, обладающих различными биологическими свойствами токсическими (связанными с липидом А в липополисаха-риде), пирогенными, митогенными (д я мышиных лимфоцитов), стимуляторами развития клеток костного мозга, активаторами фактора VII свертывания крови (фактор Хагемана) в тромбоцитах и комплемента, липополисахарид в концентрации 1 10 г вызывает свертывание лизата амебоцитов дальневосточного краба Ljmulus poliphemus Реакцию широко используют при выявлении липополисахарида в каких-либо субстратах, лекарственных средствах и др Взаимодействие между эндотоксином и лизатом амебоцитов протекает по следующей схеме [c.92]

Активатор может и непосредственно атаковать субстрат делая его более податливым к одновременному или после дующему взаимодействию с катализатором. Очень харак терный пример такого активирования имеется в работе [34] где рассматриваются реакции окисления органических суб стратов, катализируемые медью(П). Авторы установили что некоторые стабильные радикалы являются активатора ми, так как влияют на окисление субстрата катализатором [c.21]

Оказалось, что если комплексный катализатор и субстрат — оптически активные вещества, то наблюдается определенная связь между скоростью реакции и оптической формой одного и другого. При окислении рацемической смеси 3,4-диоксифенилаланина кислородом катализатор Со(П1) в присутствии одной из форм оптически активного активатора ускоряет окисление соответствующей энан-тиоморфной формы субстрата [168]. Причину этого явления усматривают в том, что оптический изомер активатора, присутствуя в координационной сфере М, способствует избирательному взаимодействию катализатора с одним из оптических антиподов субстрата [169]. Правда, эта точка зрения оспаривается другими авторами [170], которые подтвердили своими исследованиями данные более ранней работы [171], посвященной асимметричному катализу окисления других оптически активных субстратов. [c.174]

Еще более показательны в этом отношении работы по изучению активирующего действия некоторых многоатомных фенолов в каталитических реакциях окисления аминов [41—44]. При более внимательном рассмотрении этой системы оказывается, что активаторы , окисляясь до соответствующих хинонов, взаимодействуют с субстратом и образуют новые продукты [45]. Поскольку новые продукты также являются хинониминами и спектры поглощения их сходны со спектрами поглощения продуктов неактивируе-мой каталитической реакции, очень легко впасть в заблуждение и отнести возросшую скорость развития окраски в растворе не за счет появления других продуктов, а просто за счет более быстрого образования прежнего продукта реакции, т. е. типичного активирования. [c.189]

В последовательной модели предполагается, что фермент приобретает каталитически активную конформацию только в результате взаимодействия с субстратом (рис. 16.10). Если фермент состоит из нескольких субъединиц, то конформационное изменение одной из них, вызванное субстратом, последовательно передается другим субъединицам и облегчает им связывание добавочных молекул субстрата. Возможно образование несимметричных олигомеров (на рис. 16.10 это тетрамеры) с субъединицами, имеющими разную конформацию. Присутствие активаторов способствует переходу в активную форму, а отрицательные эффекторы его затрудняют. [c.489]

Активатором мы называем небольшую молекулу (часто неорганический ион), присутствие которой обусловливает или, во всяком случае, стимулирует активность фермента, но которая в отличие от кофермента сама по себе не принимает явного участия в реакции. Можно написать ряд кинетических схем, згчитывающих взаимодействие таких активаторов с различными компонентами системы однако практическое значение имеют, по-видимому, лишь немногие из таких схем. Мы ограничимся рассмотрением двух наиболее общих случаев в одном из них активатор обязательно взаимодействует со свободным ферментом, а во втором — со свободным субстратом. [c.181]