Специфичность синтеза белка

Нуклеиновые кислоты являются, по-видимому, всеобщим и, вероятно, единственным генетическим материалом. Имеющиеся данные показывают, что гены выполняют свое назначение, регулируя специфичность синтеза белка. Взаимосвязь между нуклеиновыми кислотами и белками при передаче генетической информации изучает быстро развивающийся раздел биологии, занимающий своего рода промежуточное положение между биохимией и генетикой. Относительная простота строения вирусов и бактерий обусловила преимущественный выбор именно таких организмов для большинства работ в этой области. Количество данных, полученных на высших растениях, напротив, ограниченно. [c.461]

Специфичность синтеза белка [c.486]

Общая гипотеза о специфичности синтеза белка не вполне объясняет также механизм, посредством которого в РНК может быть скопирована последовательность оснований ДНК. Современные данные показывают, что эту функцию могла бы выполнять РНК-полимераза. [c.486]

Один из основных пунктов изложенной выше гипотезы составляет представление о том, что действие ферментов не является специфическим и что специфичность синтеза белков определяется только электростатическим полем и формой поверхности шаблона. Это утверждение основано на том, что до сих [c.413]

Роль ДНК в синтезе белка, взаимоотношение ДНК и РНК-Возникают вопросы Какую роль в синтезе белка играет дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК), содержащаяся в ядрах Каким образом в организме обеспечивается специфичность синтеза белков Как в живой клетке регулируется процесс образования специфических белков — ферментов, свойственных клетке и определяющих характерный для нее тип обмена веществ [c.273]

На молекуле РНК, как на матрице, осуществляется синтез белка. Другой тип РНК (РНК-переносчик) доставляет к этой молекуле аминокислоты и располагает их в определенном порядке. РНК-переносчик специфична по отношению к типу аминокислоты, которую она переносит на матричную РНК, и закрепляется на ма [c.352]

В этом процессе ДНК играет роль матрицы , с которой отпечатываются копии молекул РНК, непосредственно участвующих в синтезе белка, — такой вид РНК называется информационным. Наряду с ними в процессе синтеза белка участвуют транспортные РНК, каждая из которых специфично связывается с определенной аминокислотой и доставляет ее к нужному месту информационной РНК, после чего остатки аминокислот соединяются пептидной связью, образуя молекулу белка. [c.353]

Ответственная роль в биохимическом синтезе белков принадлежит нуклеиновым кислотам, которые определяют его специфичность, В самой структуре нуклеиновых кислот заключены основы точного их воспроизведения и направленного синтеза белковых молекул, а также передачи наследственных признаков организма. В то же время белок-фермент способствует синтезу нуклеиновых кислот, полисахаридов и других высокомолекулярных соединений. Сложный комплекс веществ белков, нуклеиновых кислот, углеводов и регуляторов их химических превращений, а именно ферментов, гормонов, витаминов, составляет основу жизненного цикла организма. [c.18]

Рибонуклеиновые кислоты принимают непосредственное участие в синтезе белка и определяют его специфичность. Они содержатся в тех частях клеток организма, где синтезируется белок. [c.364]

Ферментативные процессы (ферментативный катализ) лежат в основе жизнедеятельности всех организмов. В химические функции живых клеток входит разложение и синтез белков, жиров, углеводов и других очень сложных веществ. Благодаря высокой специфичности и активности ферментов за короткое время и при сравнительно низких температурах в живом организме образуются необходимые для жизнедеятельности соединения. [c.112]

ДНК должна не только сохранять информацию, но и использовать ее. Эти функции обеспечиваются следующими ее свойствами а) молекулы ДНК обладают способностью к дупликации, т. е. могут обеспечить возможность синтеза других молекул ДНК, идентичных исходным б) молекулы ДНК могут направлять совершенно точным и определенным образом синтез белков, специфичных для данного вида. [c.1064]

Возможно существование каких-то регуляторных белков или малых рибонуклеопротеидов, которые взаимодействуют с транслирующей рибосомой и избирательно останавливают или затрудняют элонгацию в определенных местах. Известен пример таких специфичных репрессоров элонгации в эукариотах это рибонуклеопротеид-ная частица, содержащая 7S РНК частица узнает особую N-концевую гидрофобную последовательность образующегося полипептида на транслирующей рибосоме, присоединяется к рибосомам и останавливает элонгацию до тех пор, пока рибосома не вступит во взаимодействие с мембраной эндоплазматического ретикулума (см. В.IX.2). Не исключено, что подобные механизмы используются для регуляции скорости элонгации на других стадиях синтеза белка, например, на определенных стадиях сворачивания белка или сборки белка на транслирующей рибосоме. [c.213]

В хромопротеиды входят такие жизненно важные, близкие по химической структуре вещества, как хлорофилл и гем. В зародышах семян и в ядерном веществе клеток много нуклеопротеидов. Они обладают высокой специфичностью, участвуют в синтезе белка, в передаче наследственности и в ряде других важных жизненных функций растительных и животных организмов. В этих процессах большую роль играют нуклеиновые кислоты, которых, полагают, в природе не меньше, чем индивидуальных белков. [c.35]

Участие синтеза белка в долговременной памяти предполагает механизм, основанный либо на росте и реконструкции синапсов,, либо на синтезе белков, специфичных для памяти. [c.343]

Тесная связь между синтезом РНК и синтезом белка привела к предположению, что генетическая информация ДНК передается на РНК, которая при синтезе белка действует в качестве матрицы. Возможно, однако, что в некоторых случаях ДНК непосредственно служит матрицей при синтезе белка. Из этого следует, что РНК переносит генетическую информацию и существует механизм, который позволяет определенным образом отбирать и располагать аминокислоты вдоль молекулы РНК. Исследования, проведенные с вирусом табачной мозаики, показывают, что почти чистые препараты вирусной РНК могут передавать генотип этого вируса. В результате изучения специфичных аминоацил-з-РНК-синтетаз точно установлено, что эти ферменты могут катализировать образование специфичных соединений с s-PHK для каждой белковой аминокислоты. Специфичность этих соединений должна обеспечить их присоединение только к соответствующему месту на матрице. Получены данные, что такая специфичность обусловлена последовательностью нуклеотидов в s-PHK. Поэтому можно предположить, что каждое соединение аминокислота — s-PHK присоединяется к матричной РНК водородной связью. [c.486]

В клетках постоянно Происходит синтез молекул многих сотен различных белков, в том числе и белков-ферментов. Известно также, что каждому виду растения или животного свойственны свои специфические белки, характеризующиеся в первую очередь определенной последовательностью аминокислот в полипептидной цепи. Возникает вопрос, каким образом ъ живых клетках регулируется синтез белков с определенной последовательностью аминокислот, а не образуются случайные сочетания из 20 или более аминокислот, которые находятся в клетках В последние годы ученые значительно подвинулись вперед в решении данного вопроса, и хотя многие детали этого механизма еще неясны, в общей форме этот механизм расшифрован. Проблема воспроизведения специфичности белков широко изучается сейчас с точки зрения переноса информации в биохимических системах. [c.295]

Специфичность ферментных белков, синтез которых контролируют гены, определяется последовательностью аминокислот в полипептидных цепях. Эта же последовательность определяет и пространственную структуру белка, так называемую конформацию (вторичную, третичную и четвертичную структуру). [c.436]

Многочисленными и разнообразными экспериментами (А. Н. Белозерский, Крик, Очоа, Ниренберг, Вейс и др.) установлено, что нуклеиновым кислотам принадлежит основная роль в специфичности белкового синтеза, т. е. синтеза белков, обладающих определенным строением, и в связи с этим определенными биологическими свойствами, например свойствами того или иного фермента, гормона, структурного белка и т. п. [c.344]

Все реакции типа (ХХ.З) протекают в цитоплазме. Ранее мы приводили соображения, из которых следует, что синтез белка должен осуществляться в рибосомах при участии активированных аминокислот и молекул-адаптеров. Подобной молекулой-адаптером, в состав которой входит активированная аминокислота, служит аминоацил-РНК. Необходимым этапом синтеза является перенос этого комплекса в рибосому и сборка белковой молекулы на РНК-матрице. Этот процесс катализируется особым ферментом переноса, который, по-видимому, обладает малой специфичностью. Фермент переноса, выделенный из бактерий, катализирует перенос аминоацил-РНК, полученной из любого источника, в рибосому бактерии (но не в рибосому животного). Аналогично фермент из кролика катализирует перенос аминоацил-РНК бактерии в рибосомы кролика. Таким путем можно, в частности, осуществить синтез гемоглобина в рибосомах, выделенных из ретикулоцитов кролика. Складывается впечатление, что ферменты переноса до некоторой степени специфичны по отношению к типу рибосом, но значительно менее специфичны к промежуточным комплексам. [c.373]

Сейчас важнейшей в биохимии и биологии является уже не столь проблема специфичности, сколько проблема регуляции синтеза белка, представляющая громадный интерес с практической точки зрения. Ряд серьезнейших заболеваний (например, рак), судя по всему, связан с нарушением регуляторных механизмов биосинтеза белка. Не приходится уже говорить о том, что покрытие интимных сторон этого процесса позволит целенаправленно регулировать белковый синтез в живой клетке. [c.91]

Не менее замечателен тот факт, что в белках животных присутствуют те же 20 видов аминокислот, что у растений и у микроорганизмов. (Если включить сюда цистин и оксипролин, которые образуются уже после начальных стадий синтеза белка соответственно из цистеина и пролина, то получится 22 аминокислоты.) Известно, что в растениях присутствуют еще около 100 других аминокислот, но эти аминокислоты лишь очень редко или никогда не обнаруживаются в составе белков, хотя многие из них являются L-a-аминокислотами, из которых, без сомнения, могли бы быть составлены ферментные или структурные белки. Чем объясняется такая высокая специфичность и сходство белоксинтезирующих систем Существует ли только одно решение проблемы построения живой клетки Или, может быть, пока еще обнаружена только одна возможность [c.15]

Как и во многих других биохимических системах, процесс начинается с активации субстрата. Субстратом синтеза белка являются, конечно, аминокислоты. Они подвергаются воздействию АТФ, причем отщепляются две фосфатные группы, а аденозинмонофосфат (АМФ) присоединяется к карбоксилу аминокислоты. Реакция катализируется строго специфичными ферментами. Эти ферменты содержатся не только в ядре клетки, но и в цитоплазме. [c.190]

Можно утверждать, что без катализа вообще была бы невозможна жизнь. Достаточно сказать, что лежащий в основе жизнедеятельности процесс ассимиляции двуокиси углерода хлорофиллом растений является фотохимическим и каталитическим процессом. Простейшие органические вещества, полученные в результате ассимиляции, претерпевают затем ряд сложных превращений. В химические функции живых клеток входит разложение и синтез белка, жиров, углеводов, синтез различных, часто весьма сложных молекул. Таким образом, клетка является своеобразной и весьма совершенной химической лабораторией, а если учесть, что все эти процессы каталитические — лабораторией каталитической. Катализаторами биологических процессов являются особые вещества —ферменты. Если сравнивать известные нам неорганические катализаторы с ферментами, то прежде всего поражает колоссальная каталитическая активность последних. Так, 1 моль фермента алкогольдегидрогеназа в 1 сек при комнатной температуре превращает 720 моль спирта в уксусный альдегид, в то время как промышленные катализаторы того же процесса (в частности, мeдь)J при 200° С в 1 сек превращают не больше 0,1 — 1 моль на один грамм-атом катализатора. Или, например, 1 моль фермента каталазы при 0°С разлагает в одну секунду 200 000 моль перекиси водорода. Наиболее же активные неорганические катализаторы (платиновая чернь) при 20° С разлагают 10—80 моль перекиси в 1 сек на одном грамм-атоме катализатора. Приведенные примеры показывают, что природные биологические катализаторы во много раз превосходят по активности синтетические неорганические катализаторы. Высокая специфичность и направленность действия, а также способность перерабатывать огромное количество молекул субстрата за короткое время при температуре существования живого организма и позволяет ферментам в достаточном количестве давать необходимые для жизнедеятельности соединения или уничтожать накапливающиеся в процессе жизнедеятельности бесполезные, а иногда и вредные продукты. [c.274]

Ферментативный, или микрогетерогенный, катализ играет ведущую роль в химических превращениях в живой природе. Ферменты (называемые также энзимами)—катализаторы белковой природы, образующиеся в живых организмах. Ферменты осуществляют сложный комплекс химических превращений, обеспечивающих жизнедеятельность (дыхание, пищеварение, синтез белков и т. п.) живых организмов. По некоторым свойствам, в первую очередь высокой химической специфичности и колоссальной активности, ферменты значительно превосходят промышленные кaтaJmзaтopы. [c.5]

Как уже упоминалось, ПК в качестве лигандов могут обладать как групповой специфичностью (для белков хроматина, факторов управления трансляцией, нуклеаз и др.), так и индивидуальной (для индивидуальных мРНК, белков-регуляторов транскрипции и др.). Во втором случае на аффинном сорбенте должны быть закреплены вполне определенные участки генома. Это стало возмолшым после создания способов отбора и наработки в достаточных количествах строго идентичных фрагментов ДНК методами генной инженерии. В последнее время возникла еще одна область использования иммобилизованных НК — в качестве праймеров матричного синтеза. Эти приложения предъявляют разные требования к характеру фиксации НК на матрице. В первом случае расположение точек закрепления на молекуле НК может быть произвольным, во втором определенные и достаточно протяженные участки полинуклеотидной цепи должны быть свободны для комплементарного взаимодействия, а в третьем закрепление НК на матрице желательно осуществить лишь по одному определенному концу молекулы. Что же касается возможности реакций с активированными матрицами, то вдоль всей молекулы НК во множестве располагаются химически эквивалентные группы аминогруппы нуклеиновых оснований, гидроксилы сахаров и др. В особом положении находится только концевой остаток фосфорной кислоты или сахара. [c.387]

Каким образом клеткам удается достичь столь высокой степени точности в выборе нуж ного основания в процессах репликации и транскрипции, а также при спаривании кодона с антикодоном в процессе синтеза белка В ранних работах исследователи часто высказывали мнение, что специфичность спаривания оснований определяется исключительно образованием двух (или соответственно трех) водородных связей и стабилизацией за счет взаимодействия соседних участков спирали. Оказалось, однако, что свободная энергия образования пар оснований мала (гл. 2, разд. Г, 6), а дополнительная свободная энергия, обусловленная связыванием основания с концом уже существующей цепи, не в состоянии обеспечить специфичность спаривания. Исходя из современных энзимологических данных, можно предположить, что важную роль в обеспечении правильности спаривания играет сам фермент. РНК- и ДНК-полимеразы — достаточно крупные молекулы. Следовательно, связывающее место фермента может полностью окружить двойную спираль. Если это так, то нетрудно представить себе, что лроцесс выбора основания может протекать так, как это показано на рис. 15-5. На приведенном рисунке изображено гуаниновое основание матричной цепи молекулы ДНК, расположенное в месте наращивания комплементарной цепи (ДНК или РНК) с З -конца. Для образования правильной пары оснований соответствующий нуклеозидтрифосфат должен быть пристроен до того, как произойдет реакция замещения, в результате которой нуклеотид присоединится к растущей цепи. Предположим, что у фермента есть связывающие места для дезоксирибозного компонента матричного нуклеотида и для сахарного компонента включающегося нуклеозидтрифосфата, причем эти места расположены на строго оцределенном расстоянии друг от друга. Как показано на рис. 15-5, в каждом связывающем [c.212]

Данные о специфичности транспорта аминокислот через биомембраны клеток были получены при анализе наследственных дефектов всасывания аминокислот в кишечнике и почках. Классическим примером является цистинурия, при которой резко повышено содержание в моче цистина, аргинина, орнитина и лизина. Это повышение обусловлено наследственным нарушением механизма почечной реабсорбции. Цистин относительно нерастворим в воде, поэтому он легко выпадает в осадок в мочеточнике или мочевом пузыре, в результате чего образуются цистиновые камни и нежелательные последствия (закупорка мочевыводящего тракта, развитие инфекции и др.). Аналогичное нарушение всасывания аминокислот, в частности триптофана, наблюдается при болезни Хартнупа. Доказано всасывание небольших пептидов. Так, в опытах in vitro и in vivo свободный глицин всасывался значительно медленнее, чем дипептид глицилглицин или даже трипептид, образованный из трех остатков глицина. Тем не менее во всех этих случаях после введения олигопептидов с пищей в портальной крови обнаруживали свободные аминокислоты это свидетельствует о том, что олигопептиды подвергаются гидролизу после всасывания. В отдельных случаях отмечают всасывание больших пептидов. Например, некоторые растительные токсины, в частности абрин и рицин, а также токсины ботулизма, холеры и дифтерии всасываются непосредственно в кровь. Дифтерийный токсин (мол. масса 63000), наиболее изученный из токсинов, состоит из двух функциональных полипептидов связывающегося со специфическим рецептором на поверхности чувствительной клетки и другого — проникающего внутрь клетки и оказывающего эффект, который чаще всего сводится к торможению внутриклеточного синтеза белка. Транспорт этих двух полипептидов или целого токсина через двойной липидный слой биомембран до настоящего времени считается уникальным и загадочным процессом. [c.426]

Вся информация о строении и функционировании любого живого организма содержится в закодированном ввде в его генетическом материале, основу которого составляет дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК). ДНК большинства организмов — это длинная двухцепочечная полимерная молекула. Последовательность мономерных единиц (дезоксирибонуклеотидов) в одной ее цепи соответствует (комплементарна) последовательности дезоксирибонуклеотидов в другой. Принцип комплементарности обеспечивает идентичность новосинтезированных молекул ДНК, образующихся при их удвоении (репликации), исходным молекулам. Индивидуальными генетическими элементами со строго специфичной нуклеотидной последовательностью, кодирующими определенные продукты, являются гены. Одни из них кодируют белки, другие -только молекулы РНК. Информация, содержащаяся в генах, которые кодируют белки (структурных генах), расшифровывается в ходе двух последовательных процессов синтеза РНК (транскрипции) и синтеза белка (трансляции). Сначала на определенном участке ДНК как на матрице синтезируется матричная РНК (мРНК). Затем в ходе согласованной работы многокомпонентной системы при участии транспортных РНК (тРНК), мРНК, ферментов и различных белковых факторов осуществляется синтез белковой молекулы. Все эти процессы обеспечивают правильный перевод зашифрованной в ДНК генетической информации с языка нуклеотидов на язык аминокислот. Аминокислотная последовательность белковой молекулы однозначно задает ее структуру и функции. [c.29]

Небольше известно и о пластичности зрелой нервной системы, о привыкании и условных рефлексах, об обучаемости и памяти. Кроме всего прочего, синапс обсуждается как участок пластичности. Обучаемость не зависит от синтеза ДНК, но сопряжена с синтезом РНК и белков. Долговременная и кратковременная память различаются в экспериментах с использованием антибиотиков только в случае долговременной памяти необходим синтез белка. Подобным образом, антисыворотка против S-100 и некоторые белки, специфичные для мозга, блокируют способность к обучению. Нет специальных молекул памяти в основном белковый синтез обеспечивает обычный рост нервной клетки или ее синапсов, активированных при обучении., Из всех нейромедиаторов только катехоламины и ацетилхолин (но не серотонин) имеют отношение к обучаемости, причем гормон гипофиза АСТН в этой связи играет особую роль. [c.350]

Пространственная структура зависит не от длины полипептидной цепи, а от последовательности аминоютслотных остатков, специфичной для каждого белка, а также от боковых радикалов, свойственных соответствующим аминокислотам. Пространственную трехмерную структуру или конформацию белковых макромолекул образуют в первую очередь водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия между неполярными боковыми радикалами аминокислот. Водородные связи играют огромную роль в формировании и поддержании пространственной структуры белковой макромолекулы. Водородная связь образуется между двумя электроотрицательными атомами посредством протона водорода, ковалентно связанного с одним из этих атомов. Когда единственный электрон атома водорода участвует в образовании электронной пары, то протон притягивается соседним атомом, образуя водородную связь. Обязательным условием образования водородной связи является наличие хотя бы одной свободной пары электронов у электроотрицательного атома. Что касается гидрофобных взаимодействий, то они возникают в результате контакта между неполярными радикалами, неспособными разорвать водородные связи между молекулами воды, которая вытесняется на поверхность белковой глобулы. По мере синтеза белка неполярные химические группировки собираются внутри глобулы, а полярные вытесняются на ее поверхность. Таким образом, белковая молекула может быть нейтральной, заряженной положительно или же отрицательно в зависимости от pH растворителя и ионо-генных групп в белке. К слабым взаимодействиям относят также ионные связи и ван-дер-ваальсовы взаимодействия. Кроме того, конформация белков поддерживается ковалентными связями 8—8, образующимися между двумя остатками цистеина. В результате гидрофобных и гидрофильных взаимодействий молекула белка спонтанно принимает одну или несколько наиболее термодинами-чесю выгодных конформаций, причем, если в результате каких-либо внешних воздействий нативная конформация нарушается, возможно полное или почти полное ее восстановление. Впервые это показал К. Анфинсен на примере каталитически активного белка рибонуклеазы. Оказалось, что при воздействии мочевиной или р-меркаптоэтанолом происходит изменение ее конформации и, как следствие, резкое снижение каталитической активности. Удаление мочевины приводит к переходу конформации белка в исходное состояние, и каталитическая активность восстанавливается. [c.35]

СОПОЛИМЕРЫ, содержат в макромолекулах неск, типов мономерных звеньев, чаще всего два (бинарные С.), реже — три (т полимеры). Различают регулярные С. (мономерные звенья разл. типа распределены с определ. периодич ностью) и нерегулярные, или статистические простейшие из регулярных С.— чередующиеся, построенные по принципу...АВАВАВ... Большинство синт. С, нерегулярно. В нуклеиновых к-тах и большинстве белков последовательности звеньев задаются соответств. кодом и определяют их биол. специфичность. Синтез С.— один из эффективных путей создания и модификации полимеров с заранее заданным комплексом св-в. См. также Сополимеризация, Сополиконденсация, Блоксополимеры, Привитые сополимеры. [c.535]

В отличие от протеидов других классов простетические группы нуклеопротеидов— нуклеиновые кислоты, или полинуклеотиды, — являются макромолекулярными соединениями. Они имеют сложное строение и дают в результате гидролиза фосфорную кислоту, пентозу и пиримидиновые и пуриновые основания. Строение нуклеиновых кислот будет описано ниже (см. Нуклеиновые кислоты ). В плазме клетки (цитоплазме) было обнаружено также очень большое число шарообразных частиц, называемых микросомами, с молекулярными весами порядка нескольких миллионов, также состоящих из нуклеиновых кислот (рибонуклеиновой кислоты) и белков, В этих микросомах происходит синтез белков. Нуклеиновые кислоты микросомов действуют как матрицы или клише (гены), служащие для синтеза специфичных белков и для своего собственного воспроизведения (Н. Е, Паладе, 1955 г,), В этом синтезе участвуют также и ферменты, связывающие аминокислоты с аденозиимонофосфорпой кислотой (М, Хогланд, 1956 г.). [c.455]

Поскольку белки синтезируются в рибосомах, была выдвинута гипотеза, что рибосомы возникают в ядрах и рибосомная РНК служит матрицей. Совсем недавно эта гипотеза была отвергнута. Исследования, проведенные с Е. oli, зараженной фагом, показали, что, хотя после заражения и синтезируется белок, специфичный для данного фага, он образуется в рибосомах, которые существовали до вхождения фага в клетку. Действительно, после заражения не было обнаружено никаких вновь образованных рибосом. В последующих опытах с бактериями получены данные о существовании до сих пор неизвестного типа РНК, названного информационной РНК (т-РНК). Имеются данные, что т-РНК составляет небольшую часть всей РНК клетки. Она лабильна, быстро обновляется, имеет такое же соотношение оснований, как ДНК, и может обратимо присоединяться к рибосомам. Предполагают, что т-РНК, образованная в ядрах, действует как матрица при синтезе белка в рибосоме. Быстрое обновление т-РНК использовали для того, чтобы показать, что данная матрица существует очень короткое время. Если все высказанные гипотезы правильны, то рибосому следует рассматривать как неспецифичную структуру, которая может синтезировать различные белки в соответствии с присутствующей в ней т-РНК. [c.487]

Перенос питательных веществ через плазматическую мембрану, как правило,,специфичен поглощаться могут только те вещества, для которых имеется соответствующая транспортная система. За небольщими исключениями, транспорт зависит от наличия специфических пермеаз или транслоказ. Речь идет о мембранных белках, само название которых указывает на то, что они обладают свойствами ферментов, т.е. могут индуцироваться субстратом, специфичны в отношении субстрата и образуются только в таких условиях, в которых возможен синтез белков. [c.257]

Специфичность различных молекул s-PHK была продемонстрирована следующим образом s-PHK, нагруженную цистеином, обработали никелем Ренея, в результате чего цистеин восстановился в аланин, будучи ул<е присоединенным к молекуле s-PHK (фиг. 91). Образовавшийся в результате комплекс s-PHK с аланином вел себя как комплекс s-PHK с цистеином, а не с аланином [47]. Объясняется это, по-видимому, тем, что поведение s-PHK при синтезе белка определяется не характером присоедипеппой [c.268]

Установлено также, что нуклеиновые кислоты играют большую роль в биосинтезе белка (Б. В. Кедровский, Браше, Касперсон). Содержание рибонуклеиновых кислот (РНК) или скорость их обновления в клетках больше в тех пунктах, где имеет место интенсивный синтез белка. В то же время, по-видимому, дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК) каким-то образом определяют специфичность этого синтеза. [c.328]

Нуклеиновые кислоты имеют первостепенное значение в биосинтезе белка. На основании имеющихся данных строение дезоксирибонуклеиновой кислоты, повидимому, определяет специфичность синтеза рибонуклеиновой кислоты на поверхности последней при участии ряда энзимов и кофакторов в соответствии с ее структурой располагаются в определенной последовательности активированные аминокислоты, которые затем соединяются друг с другом кислотноамидными (пептидными) связями в полипептидную цепь. Такое формирование полипептидной цепи на частице рибонуклеиновой кислоты, имеющей определенную структуру, приводит к образованию специфической белковой молекулы, как бы отлитой на рибонуклеиновой модели. [c.328]

Многочисленные исследования с ингибиторами, проведенные Тиманом, Штраусом и др., дали противоречивые результаты. Ингибирование специфической стадии синтеза быстро нарушает уровень равновесного состояния промежуточных продуктов непосредственно на пути синтеза конечного соединения, а также на других путях синтеза с общими промежуточными продуктами. При изучении in vivo влияния ингибиторов на процессы, которые развиваются в течение нескольких дней, нельзя ожидать получения узкой специфичности. Пуриновые и пиримидиновые аналоги вначале могут ингибировать синтез нуклеиновых кислот, что в конечном результате приводит к спаду синтеза белков. Эта проблема особенно важна для растений, так как содержание белков в них очень низкое и они должны непрерывно синтезировать новые белки-ферменты. Выводы из длительных опытов с ингибиторами нужно делать с большой осторожностью. [c.345]

К числу наиболее важных химических элементов, составляющих основу органического вещества клеток, относятся углерод, азот, водород, кислород, фосфор, сера. Органическое вещество бактерий представлено белками, углеводами, жирами и другими группами органических соединений. Белки — наиболее важная составная часть живого организма. С ними связано протекание основных физиологических процессов. Белки являются пластическим материалом, из которого построены клетки, могут использоваться в качестве энергетического материала, особенно при неблагоприятных условиях, входят в состав ферментов. В клетках микроорганизмов содержится большое количество белков, отличающихся по химическому составу и строению. Они обусловливают специфичность микроорганизмов и их изменчивость под воздействием окружающей среды. В молодых клетках содержится большее количество белковых соединений. Особую роль в синтезе белков выполняют нуклеи- [c.212]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология