Пептидная группа колебания

Одним из наиболее распространенных методов исследования ориентированных пептидных цепей является метод инфракрасного дихроизма. При этом регистрируют спектры поглощения белка для двух взаимно перпендикулярных направлений поляризации падающего света. В одном случае вектор напряженности электрического поля параллелен пептидным цепям, а в другом — перпендикулярен им. Такая пара спектров для ориентированных фибрилл инсулина приведена на рис. 13-3. Считается, что молекулы инсулина находятся в этом случае в р-кон-формации и уложены поперек оси фибриллы (кросс-р-структура). Таким образом, когда вектор напряженности электрического поля параллелен оси фибриллы, он перпендикулярен пептидным цепям. Поскольку полоса амид I определяется прежде всего колебаниями карбонильной группы, которые в -структуре перпендикулярны пептидным цепям, интенсивность этой полосы больше для случая, когда вектор напряженности электрического поля тоже перпендикулярен пептидным цепям, чем для случая, когда этот вектор им параллелен (перпендикулярен оси фибриллы рис. 13-3). То же самое справедливо и для полосы амид А, которая определяется в основном растяжением связи N—Н. Дихроизм полосы амид П носит противоположный характер, поскольку здесь определяющую роль играет изгиб N—Н-связи, который осуществляется в пределах плоскости пептидной группы, но происходит в продольном направлении. [c.12]

Как уже упоминалось, пептидная группа имеет лабильное электронное строение. В предыдущем разделе рассмотрено проявление этого свойства в геометрии группы - длинах химических связей, валентных углах и конфигурации. Не менее показательным здесь являются и колебательные спектры, в частности инфракрасные спектры поглощения, частоты которых отражают механические характеристики молекул, а интенсивности полос - дипольные моменты связей и их чувствительность к естественным колебательным координатам (Э 1,/Э Э Л.,/Эа где и соответственно отклонения длин связей и валентных углов от равновесных значений). И то и другое, помимо кинематики, определяется динамикой колебания, непосредственно связанной с электронным строением - поляризацией связей и миграцией зарядов в процессе нормальных колебаний молекул В силу этого в колебательных спектрах заключена богатейшая информа- [c.140]

Структура пептидной группы чувствительна к внутримолекулярному окружению. В табл. II.5 сопоставлены частоты валентных колебаний С=0 [c.141]

Расчет подтвердил возможность использования многих силовых постоянных модельных соединений. Следовательно, решение обратной спектральной задачи для амидов свелось, по существу, к нахождению силового поля самой пептидной группы. Выбор для этой цели всех меняльных производных формамида, как и их дейтерозамещенных, способствовал более надежному решению задачи. Дело в том, что замена атомов Н на СН3, как и на В, приводит к существенному изменению частот и форм колебаний, в которых координаты пептидной группы принимают большое участие. Характер же влияния таких замен на силовое поле группы известен из расчета соответствующих модельных соединений. О справедливости отмеченных допущений свидетельствует совпадение всех (около 160) рассчитанных и наблюдаемых колебательных частот спектров формамида, ацетамида, их М-метильных производных и дейтерозамещенных [27]. [c.143]

Важное значение имеет то обстоятельство, что большие изменения частот нормальных колебаний и интенсивностей полос поглощения пептидной группы, которые наблюдаются в спектрах при переходе N-метил-ацетамида от свободного состояния молекулы к ассоциированному посредством двух водородных связей, не сопровождаются изменениями частот и Интенсивностей характеристических колебаний атомных групп (С)Ы-СНз и (О)С-СНз. Перераспределение электронной плотности при взаимодействии молекул происходит исключительно в пределах пептидной группы -HN-С0 и не затрагивает метильные группы и примыкающие к ним связи. Поэтому можно заключить, что в основных цепях аминокислотных после- [c.145]

Все эти данные, даже имея некоторую неопределенность, важны тем, что показывают ценность измерений дихроизма, но в то же время и трудность их количественной обработки в ряде случаев. Эти измерения позволили строго доказать наличие в синтетических полипептидах вытянутой (Р) конфигурации [871, которая и предполагалась по аналогии со структурой Р-кератина, установленной Астбери, а также была показана первоначально рентгенографически [881. В случае ориентированных образцов, приготовленных в определенных условиях, получается спектр, в котором полосы валентных колебаний ЫН и СО оказываются поляризованы перпендикулярно, как в найлоне, что показывает и аналогичную найлону ориентацию пептидных групп. Показана возможность получения ориентированных пленок а- или Р-формы одного и того же полипептида, что иллюстрируется, например, рис. 13, представляющим спектры в поляризованном излучении поли-Ь-аланина (К = СНд). Ни один из этих спектров не соответствует 100%-ному содержанию какой-либо одной из форм, о чем говорит резкая карбонильная полоса, которая (как это показано измерениями спектров многих различных полипептидов) у Р-формы имеет частоту примерно на 25 см ниже, чем у свернутой конфигурации [80, 891. Из рисунка видно, что дихроизм каждой из показанных сильных пептидных полос в этих двух спектрах противоположен. [c.317]

Исследование изменений в инфракрасных спектрах вследствие радиационного окисления пленок полимера (мощность дозы 100 рд/сек) показало, что при этом происходит уменьшение интенсивности полос поглощения симметричных и асимметричных валентных колебаний С—Н метиленовых групп в области 2870 и 2940 см , валентных колебаний К—Н пептидных групп в области 3300 см , а также уменьшение интенсивности полосы поглощения амида II (деформационные колебания N—Н и валентные колебания С—N пептидных групп) в области 1550 см и амида I (валентные колебания СО) в области 1650 сж (рис. 1, а). Указанные изменения в спектрах окисленного полиамида вызваны разрывами связей С—Н, С—N и С—СО. Одновременно наблюдаемое заметное возрастание интенсивности поглощения в области 1700—1750 см , отвечающих валентным колебаниям СО, связано с образованием карбонилсодержащих соединений (рис. 2, кривая 1). При введении в полимер ДНФДА (3%) изменения интенсивности в максимуме полос поглощения 2870, 2940, 1550, 1650 и 3300 см (см. рис. 1, б), а также в области 1700—1750 см (см. рис. 2, кривая 2) становятся заметно меньше. [c.234]

В идеальной строгой теории релаксационных процессов таким жестким элементом будет являться химическая связь (или жест кая группа сопряженных связей, например пептидная группа, или какие-либо циклические группировки). Этот жесткий элемент должен быть способен к вращению или к колебаниям по отношению к соседним жестким элементам. [c.266]

При радиационном окислении ПКА наблюдается уменьшение интенсивности симметричных и антисимметричных валентных колебаний 2870 и 2940 С—Н метиленовых групп, вызванное разрывами последних (рис. 2). Одновременно наблюдается уменьшение интенсивности полосы поглощения амида II (характеризующей деформационные колебания N —Н и валентные колебания С —N пептидных групп) в области 1550 см , валентных колебаний СО в области 1650 см (амид I) и валентных колебаний N —Н [c.366]

Инфракрасные спектры, вязкость и количество концевых групп NH2 и СООН при у-облучении поли-ъ-капроамида. Радиационное окисление поли-е-капроамида сопровождается разрушением связей С—Н метиленовых групп, как это видно из уменьшения интенсивности симметричных и антисимметричных валентных колебаний в областях 2870 и 2940 сж . Вместе с тем уменьшается интенсивность полосы поглощения амида I в области 1550 см— (деформационные колебания N —Н и валентные С —N пептидной группы), валентных колебаний карбонила в области 1650 см- и валентных колебаний N —Н пептидных групп в области 3300 M i [91. [c.375]

Изучение поглощения пептидной группы NH в вытянутых коротких пептидах часто осложняется наличием колебаний ионов NHa, NHs и структурной воды. Поэтому провести исследование удается только на специально подобранном соединении. В спектре [c.310]

Был исследован инфракрасный дихроизм большого числа биологических объектов, содержащих ориентированные нити фибриллярных белков, и в частности шелковые нити, иглы дикобраза, шерсть слона и сухожилия из мышиных хвостов [34]. Как оказалось, во всех случаях картина инфракрасных спектров зависит от того, параллелен или перпендикулярен оси волокна электрический вектор. Это указывает на какую-то предпочтительную ориентацию молекул внутри волокна. У шелковой нити интенсивность полос поглощения при частотах 1640 и 3300 см , соответствующих валентным колебаниям пептидных групп С=0 и N—Н, была существенно выше в тех случаях, когда электрический вектор был ориентирован перпендикулярно оси нити. Следовательно N—Н- и С=0-связи пептидного остова должны быть преимущественно ориентированы перпендикулярно оси нити, как схематически показано на рис. 9.12. Эти данные согласуются с существующими представлениями о структуре шелка [35]. [c.513]

Структура пептидной группы чувствительна к внутримолекулярному окружению. В табл. 11.5 сопоставлены частоты валентных колебаний С=0 в спектрах паров формамида, ацетамида и их Н-метилпроизводных. Значительные смещения частот вызваны различиями в электронных эффек-твх атома Н и группы СН3, очень слабых, если ориентироваться по другим <Юлекулам. Например, подобные замещения в альдегидах и кетонах изменяют те же частоты V (С=0) всего лишь на несколько см". [c.141]

Таким образом, данные по модельным соединениям позволили еще до расчета колебательных спектров амидов сделать ряд допущений, касающихся силовых постоянных метильных групп и характера их влияния на механические свойства пептидной группы, которые в процессе расчета подвергались проверке. Исследование простых молекул привело к количественным оценкам характеристичности многих колебаний по частоте и форме, что представляет интерес для строгой интерпретации спектров амидов. Совпадение опытных и рассчитанных частот вполне характеристичных для отдельных атомных групп колебаний является критерием правильности исходных предположений о перенесении соответствующих силовых постоянных из одних молекул в другие. [c.142]

Уже много десятилетий такое представление является общепринятым, по существу единственным. Оно, действительно, объясняет физические и химические свойства амидов и пептидных групп Б сложных молекулах. Стабилизация электронного строения пептидной группы в виде суперпозиции форм I и II осуществляется за счет взаимодействия неподеленной пары электронов атома N с я-электронами связи С=0. Модель Полинга подтверждается многочисленными данными рентгеноструктурного анализа, согласно которым длины связи N- в амидах и пептидах короче, чем в аминах, а длина связи С=0 больше, чем в альдегидах и кетонах, плоским строением пептидной группы, а также ее существованием в транс- и <мс-конфи-гурациях, разделенных высоким потенциальным барьером. Резонансная модель не противоречит колебательным и электронным спектрам ассоциированных амидов и пептидов. Так, понижение частоты валентного колебания С=0 (полоса амид I табл. II.4) и повышение частоты валентного колебания N- (полоса амид II) согласуется со снижением л-порядка первой связи и появлением я-порядка второй. Резонно также связывают гипсохромное смещение УФ-полос поглощения амидов с большим вкладом в распределение электронной плотности цвиттер-ионной формы. Осцилляцией между двумя альтернативными каноническими структурами I и II хорошо объясняется и главная особенность пептидной группы - лабильность ее электронного строения. [c.150]

При анализе ИК-спектров антипараллельных /3-слоев необходимо рассмотреть колебания основной асимметричной единицы (рис. 8.27). Поскольку последняя включает в себя четыре пептидные группы, каждая колебательная полоса отдельного мономера расщепляется в антипараллельном /3-слое на четыре полосы. В случае амидных полос одна из них [c.116]

Кроме трех рассмотренных выше пептидных полос имеются и другие полосы, отвечающие колебаниям атомов пептидных групп, а также полосы поглощения, соответствующие колебаниям различных боковых групп. Подробное обсуждение всех этих вопросов выходит за рамки нашей книги. [c.118]

Спектроскопия комбинационного рассеяния находит особенно широкое применение при исследовании комплексов белков с нуклеиновыми кислотами. Спектры комбинационного рассеяния даже таких сложных объектов, как целые бактериофаги, состоят из большого числа хорошо разрешенных полос (см. рис. 8.29). Многие из этих полос удается соотнести с колебаниями пептидной группы или боковых групп белковой молекулы или же с колебаниями фосфатных групп или азотистых оснований нуклеиновых кислот, а некоторые из них оказываются чувствительными к конформации. [c.121]

О повышенной лабильности электронного строения пептидной группы свидетельствуют также необычно высокие значения интегральных интен- вностей ее полос поглощения, определяемых главным образом производ- Ыми Э(1,/Э<7,. Сравним несколько значений интенсивностей колебаний фор- вмида со значениями интенсивностей тех же по форме колебаний в дру-молекулах. Так, интенсивности полос симметричных и антисимметричных колебаний NH2 в метиламиде (3360 и 3423 см" ) составляют 0 003 и 0,003 (D/A) , а в формамиде (3445 и 3545 см ) - 1,04 и 1,12 (D/Af. [c.141]

По Фрейзеру и Прайсу, пептидная группа рассматривается в первом приближении как нелинейная трехатомная молекула, в которой валентные колебания могут происходить в фазе и не в фазе, как это показано на рис. 12. Так называемая карбонильная частота — 1660 см , высшая по значению, соответствует колебаниям не в фазе, и очевидно, что момент перехода должен при этом отклоняться к связи N. Колебания в фазе имеют частоту, совпадающую с частотой плоскостных деформационных колебаний NH, с которыми они и взаимодействуют, давая две новые частоты, одну около 1550 см и другую около 1270 см . Соответствующие полосы хорошо известны в спектрах полипептидов и белков. Доказательство правильности такой интерпретации можно получить, дейтерируя группу NH. Ленор-ман [84, 85] нашел, что в этом случае полоса 1560 м исчезает, а появляется новая полоса около 1460 о которая и соответствует валентным колебаниям в фазе пептидной группы, так как при дейтерировании полоса деформа- [c.316]

Спектры, полученные для натурального шелка, показанные на рис. 29,6, совершенно не похожи на спектр поли-7-бензил-Ь-глутамата. Пики на этом спектре не так ярко выражены, но можно предполагать, что большая часть поглощения в области 3300 см опять обусловлена валентными колебаниями N—Н пептидных групп, поглощение в области 1550 см относится в деформационным колебаниям этой же группы и в области 1650 см —к валентным колебаниям С=0 пептидной группы. Дихроизм точно противоположен дихроизму, найденному в случае пoли-7-бeнзил-L-глутамата. Отсюда можно заключить, что большинство С=0-и N—Н-связей в фиброине шелка перпендикулярно вытянутым пептидным цепям. Это находится в согласии с рентгенографическими данными и подтверждает -структуру (см. рис. 17), приписываемую фиброину шелка. [c.107]

Тонкую структуру полос Амид I и II качественно можно объяснить, воспользовавшись теорией Миязавы [1166, 1171]. Количественное же исследование зависит от выбора волнового числа vo невозмущенного колебания, что до некоторой степени может быть произвольно. Так, в [928] для vq полосы Амид II предложено значение 1520 СМ . Автор нашел его экспериментально, исследуя полипептиды с неупорядоченными макромолекулами и расплавленный полиамид-66. В [177, 391а] показано, что Vo нельзя рассматривать как константу, не зависящую от конформации цепи. Такой вывод был сделан на основании анализа серии полипептидов с увеличивающимся расстояние.м между пептидными группами. Данные расчета частот колебаний конформации с параллельными полярными цепями пополнили знания о структурах, указанных в табл. 6.43 [928]. Такая конформация характеризуется одинаковым пространственным расположением пептидных групп вдоль цепи. Рассчитанные значения частот хорошо согласуются с экспериментально найденными для кератина перьев. Была предпринята попытка применить теорию Миязавы также и для конформационного анализа белка вируса табачной мозаики. [c.341]

Описан метод спектралыш1о исследования структ фы ма ромо лекулы полипептида, основанный на чувствительности скелетных колебаний, проявляющихся в дальней ИК-области, к конформации цепи [261]. В общем виде эта проблема была разрешена для фрагмента полипептидной цепи, содержащего две пептидные группы. В работе [262] тем же автором была измерена интегральная интенсивность и другие спектроскопические параметры основных полос пептидной группы. [c.343]

Для ряда синтетических полипептидов исследованы колебания, локализованные вне пептидной группы [40]. Полоса при 1015 см оказалась характеристической для полимеров, содержащих в цепи блоки из нескольких остатков глицина. Эта полоса есть в статистическом сополимере глицина с алаиино.м (1 1), но она отсутствует в чередующемся сополимере. То же самое можно сказать и о полосе при 965 см спектра полиаланина. Оказалось, что обе полосы отсутствуют в спектре фиброина шелка, состоящего в основном из звеньев глицина и аланина. Следовательно, фиброин шелка является чередующимся сополимером. Другие полипептиды, являющиеся сополимерами, рассмотрены в работе [714]. [c.343]

Характерной чертой колебательного спектра пептидных соединений является наличие структуры полосы валентных колебаний группы NH, участвующей в водородной связи. Если для гидроксильных соединений колебательный спектр группы ОН обычно имеет вид одной широкой полосы, то для пептидной группы NH не было замечено случая, чтобы колебательный спектр состоял только из одной полосы. Цель данной работы — описать различные типы проявления водородной связи в спектрах пептидных соединений и кратко рассмотреть возможные причины этого явления. Были изучены соединения нескольких основных типов с сеткой пептидноводородных связей ангидриды аминокислот, короткие вытянутые пептиды в кристаллическом состоянии и некоторые полимеры (полипептиды, полиамиды). Для опознавания полос N—Н-колебаний применялось дейтерозамещение. Дополнительная характеристика спектрального проявления была получена в результате изучения температурной зависимости интенсивности при понижении температуры до —150 С. [c.310]

Эти реакции приводят к замене атомов протия с массовым числом 1 на атом дейтерия с массовым числом 2 и в соответствии с уравнением (9.9) к уменьшению волнового числа (v) инфракрасного излучения, необходимого для возбуждения колебания связи с замененным водородным атомом. Скорость обмена водорода на дейтерий в пептидных группах белков можно исследовать, наблюдая полосу амид II, расположенную при 1550 СМ для группы — ONH— и при 1450 см" для группы — OND— [33]. Как следует из уравнения (9.9), замещение водорода на дейтерий приводит к сдвигу полосы в сторону меньших волновых чисел. Этот сдвиг не так велик, как можно было бы предположить, подставляя массы водорода и азота в уравнение (9.9), поскольку полоса амид II вызвана не только колебаниями атомов азота и водорода, но также и движениями других атомов в пептидной группе. Интерес к кинетике дейтеро-обмена в белках возник в связи с наблюдением, согласно которому обменная реакция в коротких пептидах и полностью денатурированных белках при комнатной температуре и нейтральных рн протекает по уравнению первого порядка и имеет время полуобмена 0,1 —1,0 мин, а для обмена в нативных белках требуются часы и даже дни. Анализ кинетики изотопного обмена водорода в белках позволяет получать ценную информацию, касающуюся кинетических и термодинамических характеристик конформационных переходов [33]. [c.511]

Сущность одного из видов метода ИК-спектроскопии — ИК-дихроизма — заключается в измерении разности поглощения света, поляризованного вдоль оси ориентации и перпендикулярно этой оси ориентации молекулы. С помощью измерения ИК-дих-роизма можно установить, как направлены важнейшие группы белка (> С = О и -КН) по отношению к оси его макромолекулы. Необходимыми для определения частотами пептидной связи белков являются следующие 3330 см" для валентного колебания -КН-группы (колебание ядер вдоль линии связи между атомами в молекуле), 1660 см для валентного колебания >СО-группы и 1550 см для деформационного колебания (колебания, обусловленные периодическими изменениями угла между связями отдельных атомов в молекуле ) КН-группы. Анализ смещения этих полос поглощения, изменения их ширины, формы, величины по- [c.213]

Такое рассмотрение, однако, является весьма упрощенным. В полипептидах и белках колебания отдельных пептидных групп взаимосвязаны аналогично тому, как связаны между собой электронные nqjexonbi. Каждая колебательная полоса поглощения мономера в полимере расщепляется на ряд полос. Эти полосы имеют разную интенсивность, а иногда и разную поляризацию. Таким образом, спектр полимера может быть гораздо более сложным, чем спектр мономера. К счастью, симметрия спиральных полимеров позволяет упорядочить этот частокол полос. Для полимеров типа а-спирали Т. Миязава показал, что каждый мономерный переход порождает в полимере две интенсивные полосы. Одна — при частоте < (0) — поляризована параллельно оси спирали, две другие — вырожденные полосы с частотой v 2т /п) — поляризованы перпендикулярно оси. Характеристики этих полос зависят от числа остатков и, приходящихся на виток. Эти результаты находятся в полном согласии с данными о расщеплении электронных полос поглощения пептидных хромофоров при наличии экситонных эффектов. Спектры, иллюстрирующие расщепление колебательных полос а-спиральных полипептидов, приведены на рис. 8.26. Заметим, что полосы, соответствующие поглощению параллельно поляризованного света, имеют = 1518 и 1652 см а полосы, соответствующие поглощению [c.116]

Простейшей молекулой, включающей пептидную связь, является формамид (НгН-СНО). Первое исследование геометрии этой молекулы в неассоциированном состоянии вьшолнено Р. Курландом и Э. Вильсоном на основе микроволновых спектров четырех изотопных соединений [1]. При расчете структурных параметров предполагалась плоская молекулярная модель с эквивалентными связями ЫН. Позднее микроволновые спектры формамида были изучены С. Костейном и Дж. Даулингом, но уже при использовании десяти изотопных соединений [2]. Это позволило полностью априорно, т.е. не делая предположений о геометрии молекулы, рассчитать длины связей и валентные углы. Авторы особо подчеркнули, что наблюдаемые спектры этих соединений могут быть однозначно интерпретированы только Б случае неплоского строения формамида. Оказалось, что группа Н2Ы-С образует невысокую пирамиду, а связи, как и углы НЫС, заметно отличаются друг от друга. Тем самым экспериментально было подтверждено предположение М. Дейвиса и Дж. Эванса о неплоской структуре формамида, высказанное в 1952 г. при изучении контуров полос валентных колебаний ЫН в инфракрасных спектрах поглощения паров [3]. [c.131]