Ферментативный отличие

Обратите внимание на скорость ферментативного гидролиза крахмала ПОД влиянием амилазы слюны по сравнению с кислотным гидролизом, требующим кроме более продолжительного времени еще и высокой температуры. В отличие от кислотного при проведении фер- [c.90]

Целлюлоза, амилоза, амилопектин и гликоген — полисахариды, построенные исключительно из фрагментов о-глюкозы, — отличаются друг от друга только положением и стереохимией гликозидных связей. Сравнение ферментативного расщепления этих соединений демонстрирует замечательную специфичность ферментов. [c.286]

Применение метода Диксона к анализу нетривиальных типов ингибирования. Как отмечалось выше, обработка данных по влиянию ингибиторов на кинетику ферментативных реакций может быть проведена в, координатах Лайнуивера-Берка (1/ц, 1/[8]о) или, согласно методу Диксона, в координатах l v, [I]). Метод Диксона обладает тем преимуществом, что он позволяет определять значение константы ингибирования непосредственно из кинетических данных, не прибегая к дополнительным построениям. С другой стороны, вид графика в координатах Диксона не позволяет отличить смешанный тип ингибирования от конкурентного или неконкурентного ингибирования, как это обычно можно сделать при построении в координатах Лайнуивера-Берка. Однако [c.82]

Особую группу катализаторов составляют так называемые ферменты — биологические катализаторы. Ферментативный катализ существенно отличается от неорганического катализа. Эти различия сводятся к следующему. [c.86]

В целом на основании этих физико-химических механизмов можно ожидать суммарных эффектов ускорения более чем в 10 раз. Как видно, это вполне покрывает тот масштаб ускорений, который отличает ферментативный катализ от механизмов гомогенно-каталитического типа (см. гл. I). [c.69]

Монометрические датчики на основе ферментов отличаются высокой селективностью, обусловленной уникальной специфичностью ферментов по отношению к ферментативной реакции и к субстрату. Каждый фермент катализирует лишь определенный тип реакции. Поэтому создание ферментных электродов откры- [c.57]

Действительно, успехи современной теории биологического катализа и теоретической химии показали, что ферментативные реакции при всей их сложности протекают в полном соответствии с общими закономерностями обычных химических превращений. Объяснение огромных преимуществ, которыми ферментативный катализ отличается от небиологического гетеро- и гомогенного катализа, заложено фактически лишь в исключительно сложной структуре макромолекул белка. [c.7]

Влияние температуры на реакции, катализируемые ферментами, по существу не отличается от влияния температуры на любые другие химические реакции. Поэтому методы обработки температурных зависимостей кинетических и равновесных параметров ферментативных реакций также основываются на классических принципах термодинамики и кинетики (см. гл. 4). [c.249]

Как видно, свободная энергия переноса молекулы реагента из воды в мицеллярную фазу может практически полностью компенсировать предполагаемую потерю энтропии при включении молекулы общеосновного или общекислотного катализатора в переходное состояние реакции. Эта компенсация и обусловливает некоторое подобие механизмов ферментативного и мицеллярного катализа. В отличие от реакций высокого кинетического порядка, протекающих в результате взаимодействия низкомолекулярных реагентов непосредственно в растворе, в том и другом случае катализа почти отсутствует неблагоприятный инкремент свободной энергии активации, связанный с потерей поступательного и вращательного движений при включении в переходное состояние реакции дополнительной частицы. Разумеется, конкретный механизм этого явления в каждом из видов катализа несколько иной. В мицеллярном катализе имеет место рассмотренная выше компенсация энтропийных потерь за счет свободной энергии термодинамически выгодных ионных и гидрофобных взаимодействий реагента с мицеллой. В ферментативном катализе компоненты активного центра (злектрофильные и нуклеофильные группы) заранее связаны с белковой глобулой (как правило, химически) и обладают до- [c.122]

Уникальные каталитические свойства ферментов (см. гл. I) обусловлены весьма сложным механизмом их действия, многие стороны которого еще до конца не раскрыты. Всеобщее признание, однако, получило представление, согласно которому ферментативный катализ обусловлен по крайней мере тремя основными причинами во-первых, тем, что сорбция субстрата на ферменте протекает так, чтобы облегчить последующую химическую реакцию во-вторых, полифункциональ-ным характером химического взаимодействия между ферментом и сорбированным субстратом (или субстратами) и, наконец, в-третьих, эффектами микросреды, характеристики которой (диэлектрическая проницаемость, полярность и др.) в области активного центра могут существенно отличаться от соответствующих показателей водного раствора. В настоящей главе будут рассмотрены именно эти три физикохимических механизма ускорений в реакциях, катализируемых ферментами. Наиболее подробно остановимся на первом из них ( 1—4), поскольку именно здесь удалось глубоко и количественно проникнуть в природу движущих сил катализа. [c.34]

Полученные значения констант Михаэлиса и максимальных скоростей реакций для исходного и промежуточных олигомеров ввели в математическую модель действия глюкоамилазы и с помощью ЭВМ получили кинетические кривые накопления глюкозы прн гидролизе мальтодекстринов (рис. 2). Теоретические кривые близки по характеру к экспериментальным. Отличие заключается в том, что в них не отражается ингибирование продуктами реакции (поскольку ингибирование не вводилось в математическую модель). Тем не менее обработка теоретических кривых в рамках интегральной формы уравнения скорости (рис. 3), которая обычно проводится при анализе кинетических кривых простых ферментативных реакций [21], свидетельствует о наличии сильного ингибирования продуктами реакции в данной системе. На это указывают положительные угловые коэффициенты соответствующих прямых в известных координатах [Р]/ 1//1п ([5]о/[8]а — [Р]) для различных начальных концентраций исходного субстрата (рис. 3) >. [c.32]

Кинетика конформационных изменений в ферментативных реакциях. Как известно, белковые молекулы обладают набором конформационных степеней свободы [36]. Фактически речь идет о том, что белковая глобула может существовать в нескольких конформационных состояниях, равновесие между которыми устанавливается во времени. Соответствующие конформационные состояния активного центра могут отличаться как по сорбционной, так и реакционной способности в отношении субстрата или эффектора. Следовательно, кинетика конформационных изменений может отражаться в общей скорости ферментативной реакции. [c.272]

На рис. 118 приведен график зависимости Р от а1. При Р отличается от единицы не более, чем на 10%, т. е. влиянием диффузии на кинетику ферментативной реакции практически можно пренебречь. При а1> величина Р заметно меньше единицы. Исходя из этого, отличие произведения а/ от единицы (в ту или иную сторону) может быть критерием влияния диффузии на [c.270]

Высокая химическая специфичность. В отличие от химических катализаторов ферменты обладают значительно большей специфичностью каждый и.я них действует лишь на строго определенную реакцию или группу реакций, протекающих в организме. Предполагается, что в организме человека одновременно функционирует около 1000 различных ферментов. При этом они образуют сложные ферментативные системы, которые обеспечивают в живой клетке протекание целого ряда строго последовательных и согласованных между собой реакций. Если бы ферменты не обладали столь высокой специфичностью, это привело бы к быстрому распаду всех веществ в клетках и к гибели всего организма. [c.167]

Большинство ферментов активны в сравнительно узком интервале pH (4—9) и температур (О—50°С). Эффективные энергии активации ферментативных реакций отличаются невысокими значениями (20—80 кДж/моль). [c.186]

Этим ферментативный катализ существенно отличается от неорганического (в последнем, как уже отмечалось, катализатор содержится в продуктах реакции в неизмененном виде). [c.143]

Одними из наиболее эффективных реагентов-понизителей водоотдачи промывочных жидкостей являются карбоксиметиловые эфиры целлюлозы (натриевая соль карбоксиметилцеллюлозы — КМЦ). Они выгодно отличаются от ряда других реагентов, применяемых для химической обработки промывочных жидкостей, а именно эффективно снижают водоотдачу, ферментативно устойчивы, не изменяют свойства при хранении, солеустойчивы, не вспенивают промывочные жидкости, не изменяют величины pH, удобны при транспортировке, хранении и применении, совместимы практически со всеми реагентами, применяемыми в бурении. В настоящее время КМЦ выпускается в промышленном масштабе практически во всех развитых странах и используется в целом ряде отраслей промышленности для регулирования свойств промывочных жидкостей и тампонажных растворов, для улучшения действия синтетических моющих средств, при флотационном обогащении медно-никелевых, сильвинитовых и других руд, в качестве клеющего, аппретирующего и шлихтующего агентов в текстильной, бумажной и строительной промышленностях и т. д. [c.112]

Каждая молекула полимерного субстрата фактически представляет собой целый спектр субстратов (реакционных центров) с различной реакционной способностью. При этом реакционная способность полимеров, как правило, убывает в ходе его ферментативной деструкции. Это приводит к своеобразным эффектам в кинетике ферментативной деградации полимерных субстратов, которые трудно (а часто невозможно) отличить от эффекта ингибирования реакции продуктами ферментативного гидролиза. Поэтому, прежде чем на основании кинетического изучения реакции делать окончательный вывод о наличии значительного ингибирования продуктами и, более того, давать рекомендации по поводу соответствующей конструкции ферментного реактора для практических целен, необходимо проверить ингибирующую способность продуктов с помощью прямых методов, добавляя продукты гидролиза непосредственно в реакционную систему. [c.35]

Инертный носитель может быть полиуретаном или полимером другого типа либо природным полимером (например, коллаген, легко выделяемый из шкур животных). Подвижный мостик присоединен к функциональной группе на полимерном геле. Длина мостика — важный параметр, так как свободный конец должен быть способен образовать ковалентную связь с функциональной группой фермента, не влияя на ферментативную активность. Такой фермент, пришитый к матрице, обычно называют иммобилизованным, ферментом [122—125]. В отличие от широко распространенного метода аффинной хроматографии в данном случае фермент, а не субстрат ковалентно сшпт с твердым носителем. Однако принцип биоспецифического узнавания тот же. [c.257]

Немалая сложность кинетического описания ферментативной деструкции полимеров обусловлена тем, что, в отличие от простых субстратов (содержащих лишь один реакционный центр на молекулу), полимерные субстраты предоставляют ферментам широкие возможности для способов атаки. [c.77]

Ферменты отличаются от неорганических катализаторов колоссальной активностью, которая вместе с химической специфичностью составляет главную особенность ферментативного катализа. Абсолютная активность ферментов достигает огромных величин, которые на несколько порядков превышают даже самые производительные неорганические катализаторы. [c.116]

Ферментативный катализ существенно отличается от химиче-екого катализа. Эти отличия сводятся к следующему. [c.166]

Однако на практике сильное влияние степени полимеризации субстрата п на скорость ферментативного гидролиза обычно наблюдается лишь для значений п = 2—4, и для более высоких п скорости гидролиза отличаются не столь значительно. Так, для -амилазы (Така-амилазы у ) константы скоростей второго порядка наиболее чувствительные к степени полимеризации субстрата) в [c.79]

При описании кинетики ферментативной деструкции полимерных субстратов к настоящему времени разработан целый ряд подходов статистической кинетики, которые отличаются друг от дру- [c.134]

Следует отметить, что при разделении некоторых суспензий, полученных в результате ферментативных процессов (обработка сточных вод, производство этанола), образуются осадки, несколько отличающиеся по свойствам от обычных [2, с. 9, 142а]. Отличие состоит в том, что в координатах q—x q при достижении некоторого значения q наклонная прямая резко изгибается кверху это указывает на сильное уменьшение скорости фильтрования или возрастание удельного сопротивления осадка. Причины этого в настоящее время недостаточно ясны возможно, что они связаны с процессами ферментации, пептизации или уплотнения осадка. [c.126]

Такая ферментативная оксигенация, происходящая в результате атаки молекулы О2 карбанионом с последующим декарбоксилированием, происходит без помощи сопряженного кофактора. Тем самым ферменты, обеспечивающие этот процесс, отличаются по механизму действия от бактериальной люциферазы, флавинзависимой монооксигеназы [299]. В бактериальной системе 4а-флавин-гидропероксид участвует в хемилюминесцентной реакции в присутствии альдегида. [c.427]

В заключение отметим, что таутомеризация происходит внутри-молекулярно и что 1,3-смещение иротона с фронта происходит через азааллильный анион. Однако модель немного отличается от биологической системы тем, что в ней могут протекать конкурентные стереохимические и изотопные реакции. Таким образом, сте-реоспецифичность ферментативных реакций, протекающих с участием коферментов, достигается благодаря апофермектам, в то время как неферментативные модельные реакции не столь стерео-специфичны [310]. [c.448]

Вторая фуппа холинэстеразных биосенсоров представляет собой амперометрические датчики. Индикаторной реакцией, генерирующей аналитический сигнал, является электрохимическое окисление или восстановление продуктов ферментативного гидролиза на поверхности электрода Данные биосенсоры отличаются быстродействием (время измерения 12-15 с) и более высокой чувствительностью по сравнению с потенциометрическими устройствами. При этом обеспечивается постоянство отклика в широком диапазоне концентраций определяемых компонеигов. [c.293]

ХЬУ, не содержащих карбоксильной группы величина lg o линейно зависит, причем с очень небольшим наклоном, отДр/Са- Введение карбоксильной группы в анионной форме приводит к положительному отклонению от этой прямой. Как видно из рис. 23, участие карбоксилатаниона несомненно приводит к ускорению, однако оно невелико (приблизительно в 3 раза) и, по мнению авторов [60], не может играть существенной роли в ферментативном катализе. При переходе от водного раствора к ацетонитрилу, содержащему 3,3 М воды, эффект почти не усилился. Константа скорости гидролиза ХЬП в этом растворителе лишь в 4,5 раза выше константы скорости гидролиза ХЬП б, причем также почти не изменились и абсолютные скорости гидролиза этих соединений. В этом состоит определенное отличие этой системы от предыдущих, где было найдено, что реакция в неводном растворителе сильно тормозится, но зато и сильно ускоряется карбоксилатными анионами. [c.103]

Описанный в задаче эксперимент —один из вариантов интегрального анализа кинетики ферментативных реакций. Однако в отличие от классичеокого метода, в котором при данной началь- [c.177]

Важно подчеркнуть, что каждая молекула полимерного субстрата фактически представляет собой цслы11 спектр субстратов (реакционных центров) с различной реакционной способностью. Это обстоятельство и отличает в первую очередь с точки зрения кинетики и механизмов реакций ферментативное превращение полимеров от превращения простых субстратов, имеющих только один реакционный центр на молекулу. При этом следует выделить два важней-щих положения, определяющих закономерности ферментативной деградации полимеров. Во-первых, при деградации одной молекулы полимерного субстрата (в особенности регулярного полимера) образуется много молекул конечного продукта, что может приводить к своеобразным кинетическим закономерностям подобных реакций (например, в ряде случаев может наблюдаться увеличение молярной концентрации образующегося продукта при неизменной — исходного субстрата). Во-вторых, реакционная способность-полимерного субстрата, как правило, убывает в ходе его ферментативной деградации. Иначе говоря, значения констант скоростей ферментативного превращения полимера прогрессивно уменьшаются по мере уменьшения степени полимеризации субстрата, что, в свою очередь, зачастую приводит к фактическому прекращению реакции при неполных степенях конверсии исходного полимера. [c.3]

Известно, что кинетику ферментативных реакций можно изучать с помощью регистрации либо начальных участков кинетической кривой, либо достаточно протяженных ее участков (практически до полного завершения реакции) [21]. В первом случае изучение преврапгений полимеров не отличается принципиально от изучения реакций любых других (простых) субстратов, поскольку в начальный период реакции ферментативной атаке могут подвергаться различные по реакционной способности участки полимера в зависимости от их относительного содержания и относительного сродства фермента к ним. Поэтому соответствующие эффективные кинетические параметры ферментативной реакции (константы Михаэлиса, каталитические константы) являются некоторыми средними величинами и не могут быть использованы для описания и теоретического предсказания временного хода ферментативного процесса на достаточно больших глубинах превращения полимеррюго субстрата. [c.29]

Возможно, при занятии различных участков связывания в активном центре деполимеразы разными олигомерными субстратами конформация активного центра несколько отличается, что и приводит к соответствующим отклонениям в рН-зависимостях ферментативного катализа. Естественно, это предположение остается в высшей степени гипотетическим, но оно доступно экспериментальной проверке. Для этого следует только определить pH- или температурные зависимости гидролиза О и Об под действием р-амилазы. Если они действительно окажутся различными, предположение о рН-зависимости степени множественной атаки нельзя считать экспериментально подтвердившимся. Поскольку влияние pH на относительное образование 0з /05 было весьма малым (данное отнощение уменьшалось всего в 2,5 раза при изменении pH от 5 до 9), то и отличия в рН-зависимости для объяснения этого эффекта требуются весьма небольщие. [c.84]

Ясно, что эти данные могут быть интерпретированы более простым образом, а именно что способ действия фосфорилазы (априорно принятый в цитируемой работе [16] как канонический для неупорядоченного действия фермента) несколько отличается от способа действия р-амилазы, что приводит к различному распределению продуктов деструкции полимерного субстрата по молекулярным массам (степени полимеризации). Как неоднократно указывалос . выше, это наиболее характерный признак действия деполимераз, и в рамках кинетики и субстратной специфичности действия ферментов он обусловлен различной зависимостью кинетических параметров ферментативной реакции от степени полимеризации (длины цепи) олигосахаридов. С точки зрения термодинамики действия деполимераз этот характерный признак объясняется различным числом сайтов в активном центре фермента, различным их сродством к мономерным остаткам субстрата и положением каталитического участка в активном центре. Как видно, и в этом случае введение гипотезы о множественной атаке было излишним и преждевременным, так как экспериментальные данные, полученные авторами работы [16], не были подвергнуты тщательному анализу. [c.91]

Как показано в работе [И], при ферментативной деструкции линейных полимерных целей по механизму неупорядоченной атаки молекулярно-весовое распределение продуктов реакции в любой момент времени (при л>/г) близко к наиболее вероятному (или экспоненциальному) и олигомеры с длинами цепей л<Л не вносят заметного вклада в кинетику накопления мономеров. Пренебрегая отличием распределения от экспоненциального на этом участке, запипгем [c.120]

К сожалению, в литературе пока пе проведен хотя бы приблизительный сравнительный анализ, в какой степени разные подходы статистической кинетики могут быть применимы для описания одних и тех же экснериментальных даггных и как при этом будут отличаться смысл и числеиные значения микроскопических параметров ферментативной реакции (при использовании различных детализированных подходов, с одной стороны, и упрощенных подходов — с другой). Поэтому реальная значимость разработанных подходов статистического анализа к описанию кинетики ферментативной деструкции полимеров остается до настоящего времени неясной. Вместо этого аналитическое рассмотрение иробле-,мы обычно подменяется массированной компьютерной обработкой данных па базе целого ряда формализованных подходов и неоправданных допущений. При этом часто создается иллюзия взаимной согласованности экспериментальных данных и теоретических расчетов, хотя обычно теоретические расчеты корректируются с помощью тех же исходных экснериментальных данных, которые впоследствии и обрабатываются с помощью скорректированных эмпирических коэффициентов. [c.135]

В 1888—1892 гг. Г. Тамман в Дерпте выполнил серию работ, 1) которых использовал кинетические нредставления для анализа ферментативных процессов. Он пришел к следующему общему выводу, что пеоргапизовапные ферменты ускоряют гидролитические реакции так же, как и кислоты, по действие первых отличает- [c.356]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология