Эластин аминокислот

Содер кан 1е основных аминокислот в эластине, коллагене п аналогичных [c.66]

Эластин. По содержанию ароматических аминокислот этот белок в некоторой степени близок к коллагену (желатине). [c.139]

В мышце находятся коллаген и эластин, которые в противоположность собственно мышечным белкам не содержат достаточного количества незаменимых аминокислот и трудно перевариваются при действии пищеварительных ферментов. В табл. 9 (см. приложение) приведено сопоставление аминокислотного состава белков, соединительной ткани мышц и полноценного белка молока — казеина. Содержание отдельных аминокислот дано в процентах при содержании в белке 16,0 г азота. [c.233]

Протеины —состоят только из аминокислот. К ним относятся альбумины и глобулины (входят в состав животных и растительных тканей, например, молока, крови, яиц, мускульной плазмы, злаковых зерен) альбуминоиды и протеноиды (керо-тин —в волосах, рогах, копытах эластин —в соединительной ткани коллаген —в костях и коже). [c.10]

Для получения эластина, структурного белка эластических волокон, используют обычно шейную связку быка. По своим свойствам эластин напоминает коллаген, но отличается от коллагена еще большей устойчивостью к действию протеолитических ферментов, кислот и оснований. Эластин подобно коллагену также характеризуется высоким содержанием глицина. Оба белка содержат примерно одинаковые количества этой аминокислоты, но содержание пролина и оксипролина в эластине намного ниже, чем в коллагене (см. табл. 1) [51]. [c.214]

Простыебелки, При их гидролизе получаются только аминокислоты. К ним относятся альбумины, глобулины, глиадины, гистоны, протамины, глютелины и опорные белки (кератин, эластин, глютин, коллаген и т. п.). [c.395]

ЭЛАСТИН, фибриллярный белок, придающий упругость коже, легочной ткани, связкам, кровеносным сосудам. Предшественник Э.— тропоэластин, к-рый секретируется клетками гладких мышц в виде полипептидной цепи мол. м. 100 ООО, богат остатками глицина, аланина, пролина и валина, но содерж1[Т очень мало полярных аминокислот. Он подвергается интенсивной пост-трансляциониой модификации, в частности ограниченному протеолизу и образованию поперечных связей вследствие окисления боковых цепей лизина и коидеисации образующихся альдегидных групп. Соединение полипептидных цепей Э. в сложную сетку обусловливает его большую упругость и нерастворимость в воде. Э. гидролизуется только протеиназами с особой специфичностью (эластазами). [c.696]

Молекула Т. человека (мол. м. ок. 40 тыс.) состоит из двух пептидных цепей (А и Б), содержащих соотв. 36 и 259 аминокислотных остатков, связанных одной дисульфидной связью. Каталитич. участок активного центра фермента расположен в Б цепи, аминокислотная последовательность к-рой гомологична структуре трипсина, химотрипсина и эластазы (фермент, катализирующий гидролиз белка эластина -компонента волокна соединит, ткани). Каталитич. центр Т. содержит характерный для сериновых протеаз фрагмент Gly — Asp — Ser — Gly — Gly — Pro (букв, обозначения см. в ст. Аминокислоты), [c.13]

Аминокислота десмозин входит в состав белка эластина, обеспечивающего эластичность и прочность тканей. [c.42]

Аминоксидазы, содержащие и Си +, и флавиновые коферменты, по своему действию сходны с оксидазами аминокислот (табл. 8-4). Одна из этих аминоксидаз превращает е-ами-ногруппы боковых цепей лизина в альдегидные группы в коллагене и эластине (гл. И, разд. Д,3). Другим медьсодержащим ферментом является уратоксидаза, вызывающая декарбоксилирование своего субстрата (рис. 14-33). [c.447]

Сшивка осуществляется, после биосинтеза белка при участии боковой цепи лизина. В кислом гидролизате эластина найдена другая сшивающая аминокислота — изодезмозин, имеющий остаток Rj в положении 2 (а не в [c.421]

Пептидные связи по обеим сторонам остатка аспарагиновой кислоты в молекуле белка особенно легко гидролизуются разбавленными кислотами [233], приче степень гидролиза зависит от pH раствора, а не от концентрации используемой кислоты [32, 189]. Так, из альбумина сыворотки крови быка за 18 час при 100° и pH 2,14 выделяется 44% остатков аспарагиновой кислоты в виде аминокислоты, в то время как при pH 3,15 освобождается всего 26% остатков кислоты [189]. При экстракции эластина 0,25 М щавелевой кислотой при 100° был получен растворимый белок единственной выделенной свободной аминокислотой оказалась аспарагиновая кислота [235]. Однако присутствие в продукте реакции пептидов с короткой цепью и результаты определения концевых груМп [24, 234] указывают на значительную степень гидролиза и других пептидных связей. Исследования, проведенные на модельных соединениях [73], позволили сделать вывод о лабильности связей остатков серина и треонина. Применение описанного выше метода гидролиза для исследования цепи А окисленного [c.226]

В гидролизатах эластина найдена еще одна необычная аминокислота , пик которой на хроматограммах располагается между орнитином и лизином. Оказалось, что это лизиннорлейцин, который обеспечивает наряду с десмозином и изодесмозином поперечные связи в молекуле эластина [c.664]

При тепловой обработке мясных продуктов при 60—70 °С начинается денатурация белков. Вначале разрушается третичная структура миофибриллярных и саркоплазменных белков с выделением свободной воды. При некоторых условиях эта вода уожет затем внедриться во вторичную структуру соединительной ткани (коллагена и эластина) с образованием желатиноподобных соединений. Происходит частичный гидролиз мышечных белков с образованием растворимых в воде продуктов, в том числе пептидов и аминокислот. Общее количество этих продуктов может достигать 10 % исходного белка. При варке эти азотистые вещества переходят в бульон, где участвуют в образовании пенки при жарении остаются на жарочной поверхности вместе с сырьем. [c.167]

В гидролизатах коллагена и эластина содержатся десмозин и изодесмозин их разделяли в модифицированных условиях по одноколоночной [59, 60], а также по двухколоночной схемам анализа [61, 62]. Множество работ посвящено хроматографии серусодержащих аминокислот. Определены объемы выхода производных цистеина [63] и цистина, полученных после модификации белков и последующего гидролиза [64]. Найдены условия разделения производных лизина, полученных при модификации нативного белка, а также разработаны условия ускоренного анализа этих соединений [65, 66]. Метилгистидин и некоторые редкие аминокислоты разделяли на 15-сантиметровой колонке [67]. При снижении скорости потока в реакторе вдвое было достигнуто 10—20-кратное увеличение чувствительности при определении N-метиламинокислот, которые разделяли в специально разработанных условиях [68]. Триптофан и его производные разделяли на амберлите G-50 [69]. [c.349]

Эластин, эластичность которого сходна с эластичностью каучука, образует волокнистую ткань артерий и некоторых сухожилий, например выйной связки быка (связка nu hae она содержит, однако, и коллагеновое волокно). Эластин не превращается в желатину при кипячении с водой и переваривается трипсином. Подобно коллагену, волокна эластина состоят из простых аминокислот, главным образом из лейцина, гликоколя и пролина, и не содержат оксипролина, аланина, дикарбоновых аминокислот, триптофана и гистидина. [c.451]

Эластин. Этот белок почти совсе.м не содержит основных аминокислот. [c.66]

Серусодержащие аминокислоты в желатине, эластине и родственных белках [c.219]

Склеропротеины (альбуминоиды). Эта группа фибриллярных белков, выполняющих в организме животных роль опорных и покровных веществ. Они практически нерастворимы и весьма устойчивы к химическим и ферментативным воздействиям. Скле ропротеины характеризуются тем, что в них отсутствуют неко торые аминокислоты, но содержание других высокое. Например много глицина в коллагене и фиброине, цистина в кератине) К склеропротеинам относятся коллаген, эластин, ретикулин кератины, нейрокератин, фиброин шелка, конхиолин и спонгин [c.176]

Продуктами пептического гидролиза белков являются преимущественно альбумозы и пептоны. При длительно . воздействии пепсина при оптимальных условиях, в качестве продуктов гидролиза образуются в небольшом количестве аминокислоты. Не все белки одинаково легко подвергаются пептическому гидролизу. Сравнительно слабо расщепляются пепсином коллагены и эластины и совсем не расщепляются кератииы, муцкны, фиброин, овомукоид и некоторые другие белки. [c.185]

Рис. 5-8. 4.Некогорые нестандартные аминокислоты, встречающиеся в белках. Цветом вьще-лены дополнительные функциональные группы, присоединенные к молекулам стандартных аминокислот пролина и лизина. Б. Десмозин, обнаруженный в белке эластине, образуется из четырех молекул лизина, углеродные скелеты которых выделены жирным шрифтом и затенены.

Коллагены содержат около 35% остатков глицина и примерно 11% остатков аланина (необьмно большие количества этих аминокислот). Еще более характерным отличительным признаком коллагена служит высокое содержание пролина и 4-гидроксипролина (рис. 7-13)-аминокислоты, которая, за исключением коллагена и эластина, редко встречается в белках. В сумме на долю пролина и ги-дроксипролина приходится около 21% всех аминокислотных остатков коллагена. Необьмный аминокислотный состав коллагена с значительным преобладанием четырех аминокислот над всеми другими определяет относительно низкую питательную ценность желатины как пищевого белка. Самые лучшие пищевые белки содержат все 20 аминокислот, и в частности 10 аминокислот, образующих группу так называемых незаменимых аминокислот, которые должны [c.177]

Рис. 7-16. Остаток десмозина-особой аминокислоты, обнаруженной только в эластине. Ее центральная циклическая структура образуется путем взаимодействия К-групп (выделены красным цветом) четырех остатков лизина, что приводит к возникновению поперечных связей >иежду полипептидными цепями эластина (см. рис. 7-17).

Получение и состав. Обработка раствором гидроксида натрия а1 етонового порошка хряща ушей и аорт крупного рогатого скота, ее промывание деминерализованной водой, обезвоживание ацетоном и сушка, Представляет собой белок группы склеропротеинов со значительным содержанием аминокислот с неполярными боковыми группами (чем, очевидно, объясняется высокая эластичность волокон эластина). Основная часть эласунновых волокон соединительной ткани, особенно богаты им шейные связки и стенки аорты, [c.448]

Если исследовать действие пепсина на простые белки, то нетрудно заметить, что одни из них поддаются действию ферменга весьма легко, другие— труднее, а третьи совсем не поддаются. К последним принадлежат, например, кератни волос и шерсти. Не изменяются под влиянием пепсина и наиболее просто построенные белки — протамины. Что касается коллагена, эластина и некоторых других белковых веществ опорных тканей, то опи изменяются только при длительном воздействии пенсина. Легко расщепляются пепсином мышечные белки (миозин и миоген), а также альбумины и глобулины как животного, так и растительного происхождения. Под влиянием пепсина происходит распад молекулы белка, который характеризуется расщепле1шем пептидных связей между определенными аминокислотами и соответственно увеличением количества свободных карбоксильных и аминных групп. Этому, по-видимому, предшествует разрыв ассоциативных или межмицеллярных связей в белке. Следовательно, пенсии осуществляет гидролитическое расщепление белка. [c.313]

L-Оксипролин был найден в кислотных гидролизатах немногих белков, в частности в коллагене и в меньших количествах в эластине. Распространение его в природе, очевидно, ограничивается преимущественно белками соединительной ткани животных. Значение оксипролина в строении коллагена рассмотрено в статье Густавсона [1094]. До сих пор не найдено организмов, нуждающихся для роста в этой аминокислоте. При выращивании Sar ina lutea в присутствии оксипролина он накапливается [c.349]

Все волокнообразующие белки, например фиброин шелка и коллаген, построены преимущественно из бифункциональных аминокислот это практически линейные, хорошо кристаллизующиеся полипептидные цепи (см. ниже). Они обладают высокой разрывной прочностью при сравнительно низком удлинении. Нерастворимость шелка обусловлена кристаллизацией фиброина после выделения раствора из желез шелковичного червя. Растворение белка, так же как и растворение целлюлозы, затрудняется вследствие образования большого числа водородных связей между пептидными группами (растворители для целлюлозы, см, стр. 142—143, пригодны также для шелка из этих растворов белок люжет быть высажен добавлением раствора соли). Коллаген, по-видимому, имеет слабо выраженную сетчатую структуру, которая разрушается при гидролизе (образование желатины). Молекулярный вес коллагена превышает 1-10 (установлено путем измерения вязкости в 0,1%-ном растворе моно-хлоруксусной кислоты в воде). Очень высокий молекулярный вес этих полимеров вполне вероятен, очевидно, этим объясняется неудача попыток Грассмэна обнаружить концевые группы.. Эластин представляет собой высокоэластичное вещество с изотропной структурой, которая при вытягивании превращается в анизотропную. Поэтому эластин при вытягивании ведет себя как натуральный каучук. Его молекула также состоит преимущественно из бифункциональных аминокислот, которые вследствие своего строения затрудняют кристаллизацию (валин, пролин, фенилаланин) наличие некоторого числа химических связей между макромолекулами обусловливает абсолютную нерастворимость эластина. Эластин чрезвычайно устойчив к гидролизу (устойчивее, чем коллаген). Роль, выполняемая эластином в животных организмах, находится в соответствии с его аминокислотным составом больпюе количество [c.101]

Пептидные связи, образуемые серином и треонином, очень лабильны в кислой среде механизм специфического гидролиза этих связей обсуждается на стр. 128. Триптофан разрушается под действием кислот. Партридж и Дэвис 10], Блэкборн и Ли [И ], а также Грэннис [12] изучали другой пример специфического гидролиза, а именно преимущественное отщепление свободной аспарагиновой кислоты при кипячении белка с уксусной или щавелевой кислотой. В этих условиях отщепляется также свободная глутаминовая кислота, но значительно медленнее. Предполагают, что в достаточно разведенной кислоте кислотные группы этих аминокислот еще сохраняют отрицательный заряд и, притягивая водородные ионы, лабилизуют соседние пептидные связи. Путем повторной экстракции 0,25 М щавелевой кислотой при 100° в течение 1 час Партриджу и др. [13] удалось полностью перевести в раствор нерастворимый белок эластин в виде двух производных этого белка. Такой резуль- [c.118]

Первое свидетельство в пользу этого предположения он представил уже в 1902 г. Докладывая немецкому обществу естествоиспытателей результаты проделанных совместно с П. Бергелем опытов, он сообщил, что среди продуктов обработки фиброина шелка дымящейся соляной кислотой, трипсином и баритовой водой был обнаружен глицил-аланин [185]. Несколько позднее, в 1906 г., это, первоначально оспариваемое многими учеными открытие, было вновь подтверждено. Тогда среди продуктов гидролиза фиброина шелка, кроме глицил-аланина, был открыт глицил-L-тиpoзин [181]. Из гидролизата эластина был выделен пептид гликоколла и лейцина. Тогда же Фишер и Абдергальден разработали первый метод, позволявший определять аминокислотные остатки, имеющие в своем составе свободную аминогруппу, т. е. N-концевые аминокислоты, по современной терминологии. Значение этого открытия трудно переоценить. Уже в 1907 г. Фишер дал принципиальное решение вопроса о последовательности аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Для того чтобы определить положение аминокислоты в дипептиде, он предложил блокировать аминоконец пептида -нафталинсульфо-нильной группой (которая не отщеплялась при гидролизе пеп- [c.87]

Пролин входит в состав всех белков и многих других физиологически важных веществ, например, таких, как инсулин и грамицидин. Особенно много пролина в проламинах — белках семян злаков, в коллагене, казеине, эластине и других белках. В животных организмах может синтезироваться из глутаминовой кислоты, т. е. является заменимой аминокислотой. В процессе биологического окисления пролин превращается в оксипролин являющийся ее антагонистом. [c.421]

В разбавленных кислотах. Гидролиз щавелевой кислотой при 100° приводит (по крайней мере в случае некоторых белков) к наиболее интересному результату . Вначале выделяется одна только аспарагиновая кислота и только значительно позднее наряду с аспарагиновой кислотой выделяются глутаминовая и другие аминокислоты [447]. Партридж предполагает, что такая специфичность обусловлена -карбоксильной группой аспараги-иовой кислоты, которая в слабокислой среде может выступать в роли донора протонов. Можно, конечно, представить себе и иные толкования, но необходимо учитывать, что находящаяся в -положении карбоксильная группа, как это недавно было продемонстрировано на модельных соединениях, оказывает особенно эффективное влияние на лабильность амидных связей (448Ц. Этот интересный способ уже применялся при исследовании частичного гидролиза эластина [449J. [c.179]

Эти данные также приводят к заключению о том, что состав желтого сухожилия по содержанию неполярных аминокислот сходен с эластином, а по содержанию треонина, метаонина, гисти-дина и аспарагиновой кислоты он соответствует среднему составу обоих белков (коллагена и эластина). Для установления связи между аминокислотным составом и положением, функцией и активностью сухожилия, а также для обнаружения каких-либо изменений в составе в зависимости от длины сухожилия необходим более детальный анализ. [c.237]

Рис. 3. Распределение аминокислотных остатков и функциональных групп в белках. Абсцисса —количество функциональных групп в 105 г белка ордината — число белков числа в скобках — количество рассмотренных белков. Рассмотрены только те белки, данные анализа которых приведены в настоящей статье. В отличие от гистограмм Вейли [70] в представленных здесь гистограммах не делается различия между белками, не содержащими данной аминокислоты, и белками, содержащими только небольшое ее количество (0—20 остатков). Для большинства белков средний молекулярный вес остатка равен приблизительно 115, так что число групп в 105 г белка равно примерно 900. Пунктирная линия на гистограмме для пролина показывает распределение в группе коллаген-эластин.

Эластин — это нерастворимый, похожий на резину белок эластических волокон соединительной ткани. Он способен к обратимому растяжению в длину в несколько раз. Особенно богаты эластином связки и дуга аорты. Как и в коллагене, в эластине содержится много пролина и глицина, но нет гидроксилизина и мало гидроксипролина. В аминокислотном составе преобладают неполярные аминокислоты, последовательность которых в эластине имеет определенную периодичность. Так, часто повторяется последовательность про-гли-вал-гли-вал. Эластин синтезируется в виде растворимого предшественника, который далее переходит в нерастворимую форму в результате образования различного рода поперечных сшивок. Одна из них характерна только для эластина. Это десмозин, образованный из боковых цепей четырех остатков лизина. Поперечные связи в эластине обеспечивают способность эластиновых волокон после растяжения восстанавливать исходную форму и размер. Эластин синтезируется как растворимый мономер (ММ 70 ООО Да) — тропоэластин. После секреции действует лизилоксидаза, благодаря которой образуется структура десмозина. В отличие от коллагена синтезируется только один генетический тип эластина. [c.465]

Фибриллы эластина состоят из субъединиц — тропоэластина, которые соединены между собой поперечными связями и образуют сеть, способную проявлять большую упругость (см. рис. 91, г). Благодаря специфическому объединению полипептидных цепей с участием аминокислоты десми-на эластиновые волокна могут растягиваться в несколько раз и возвращаться к исходной длине при снятии нагрузки. Различия в физических свойствах эластина и коллагена обусловлены особенностью их аминокислотной последовательности. [c.243]

Склеропротеины (от греч. skleros — твердый) — белки опорных тканей (костей, хрящей, связок, сухожилий, ногтей, волос и т. д.). Все они являются фибриллярными белками (фиброин шелка, коллаген, кератин, эластин). Из-за высокого содержания неполярных аминокислот склеропротеины обладают очень низкой растворимостью в полярных растворителях. Молекулы склеропротеинов чаще всего состоят из нескольких полипептидных цепей, имеющих структуру а-спирали (а-кератины, миозин), Р-складчатых слоев (Р-кератины, фиброин) или скрученных особым образом спиралей (коллагены). Фибриллярные белки нерастворимы в воде. Они не перевариваются в пищеварительном тракте большинства животных и человека и поэтому не могут выполнять питательную функцию. Однако некоторые виды членистоногих, например моль, приспособились к питанию фибриллярными белками шерсти, перьев и т. д. [c.87]

В связи с тем что для биосинтеза организм использует не готовые пищевые белки, а продукты их гидролитического расщепления — аминокислоты, процесс переваривания белков в организме настроен таким образом, чтобы лишить белки пищи их видовой и тканевой специфичности. До 97 % белков пищи под действием протеолитических пищеварительных ферментов желудочно-кишечного тракта (табл. 12.5) подвергаются мно гостадийному, селективному гидролизу, в результате которого образуются свободные аминокислоты, используемые в дальнейшем клетками организма для синтеза собственных, специфических белков. Белки опорных тканей — коллаген и эластин не подвергаются гидролизу. В процессах гидролиза сложных белков наряду с протеолитическими ферментами принимают участие ферменты, гидролизующие простетические группы углеводной, липидной и нуклеотидной природы. [c.373]

Различия в природе боковых групп аминокислот обусловливает замечательное разнообразие возможных типов пространственной структуры белков. Рассмотрим в качестве примера крайних случаев два типа белков, секретируемых клетками соединительной ткани, - коллаген и эластин, которые относятся к белкам внеклеточного матрикса. В коллагене три отдельные полипептидные цепи, богатые пролином и содержащие в каждом третьем положении глицин, закручены одна вокру другой и образуют тройную спираль (см. разд. 14.2.6). Эти молекулы коллагена в свою очередь упаковываются в волокна, в которых соседние молекулы скреплены ковалентными сшивками между соседними лизиновыми остатками В результате формируются волокна, способные выдерживать исключительно большую нагрузку (рис. 3-28). [c.142]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология