Константа взаимодействия гидролиза

При взаимодействии гидролизующегося иона металла М с фотометрическим реагентом являющимся слабой кислотой, в присутствии конкурирующих комплексантов Ь степень связанности определяемого элемента в окрашенный комплекс и необходимую для этого концентрацию реагента рассчитывают из выражения условной константы устойчивости исследуемого комплекса МН . [c.306]

В связи с этим Свен и Скотт [33] ввели новое понятие—нуклеофильная константа. Численные значения последней для различных реагентов они определяли путем экспериментального установления логарифма отношения константы скорости реакции реагента с бромистым метилом к константе скорости гидролиза бромистого метила при взаимодействии с водой [c.312]

Сопоставление кинетических констант взаимодействия ФОС с холинэстеразой и ОН"-ионами свидетельствует о том, что, как правило, изменения химического строения ингибитора однотипно сказываются на изменении реакционноспособности в обоих процессах. При прочих равных условиях структурные замены, ведущие к увеличению дефицита электронов (к увеличению эффективного положительного заряда) у атома фосфора, дают, как правило, повышение как константы скорости взаимодействия с ферментом, так и константы скорости гидролиза. Наиболее отчетливо это можно видеть при сравнении соединений 1—3. Как известно, триэтил-фосфат (XIV) [c.208]

Задача этой работы, так же как и работ [109, 138], состояла в раздельном изучении влияния электростатических и гидрофобных взаимодействий (рис. 14) на скорость катализируемых основаниями реакций в мицеллярной модельной системе. БЦТА не влиял на константы скорости гидролиза эфиров 13а—13д, так же как и 14, взятый в отдельности или в смеси с БЦТА. Однако в присутствии смеси БЦТА и 15 было достигнуто значительное ускорение процесса (табл. 11). Результаты согласуются с кинетической схемой реакции псевдопервого порядка для образования фенолов по трехступенчатому механизму [c.304]

Как видно из этой схемы, нуклеофильная атака молекулы НзО сопровождается нуклеофильным взаимодействием имидазола с одним из ее протонов и образованием тетраэдрического интермедиата. Этот пример показывает, насколько важна роль общего основания в реакциях гидролиза этого типа. На графике рис. 47 показана линейная зависимость между константой скорости гидролиза (к ) и силой основания [c.133]

Эти представления, которые должны применяться и для реакций полиионов с малыми компонентами, несущими единичный отрицательный заряд, являются развитием аналогичного предположения, сделанного Ингольдом [1060] относительно щелочного гидролиза моноэфиров дикар-боновых кислот. Согласно этим представлениям, электростатический потенциал в точке, в которую должен быть перенесен ион гидроксила для того, чтобы взаимодействовать с эфирной группой, равен потенциалу в месте нахождения кислотной группы, константа ионизации которой соизмерима с константой скорости гидролиза. Для гидролиза эфирных [c.355]

Гидролизом называется взаимодействие соли слабой кислоты (или слабого основания) с водой, в результате которого образуются недиссоцииро-ванная кислота (или основание) и ионы ОН (или Н "). Константа гидролиза представляет собой не что иное, как константу диссоциации вещества, сопряженного слабой кислоте или основанию. Константы диссоциации основания К(, и сопряженной ему кислоты связаны между собой соотношением = Кн,о- [c.258]

Кислотность или основность водных растворов солей объясняется протеканием в них реакции гидролиза. В широком понимании гидролиз — это любое взаимодействие веществ с водой более конкретно гидролиз можно определить как реакцию соли с водой, приводящую к образованию кислоты и основания. Таким образом, гидролиз —это процесс, обратный нейтрализации (реакции между кислотой и основанием с выделением воды), а константа гидролиза записывается выражением, обратным выражению константы равновесия нейтрализации. [c.310]

По этой схеме можно рассматривать диссоциацию уже готовой катионной кислоты, т1 е. гидролиз соли основания в различных растворителях, но не влияние растворителя на диссоциацию основания. Из этой схемы вытекает ложное следствие, что диссоциация основания происходит за счет взаимодействия его с растворителем с образованием ионов лиония М№, а не за счет взаимодействия с молекулами растворителя с образованием ионов лиата (М — Н ). Конечно, в растворе всегда есть ионы лиония и ионы лиата однако в результате диссоциации оснований в растворе всегда появляется избыток ионов лиата (М — Н) . Таким образом, первичным процессом является взаимодействие незаряженной молекулы основания с молекулами растворителя с образованием ионов по схеме В + М В№ + (М — Н) . Диссоциация основания в водном растворе зависит от константы кислотности молекул Н.2О или константы основности иона ОНа не от константы кислот- ности иона НдО" или константы основности молекулы Н О, как это имеет место в случае незаряженных или анионных кислот. [c.298]

Механизм (10.19) показывает, что карбоксилат-ион и сложноэфирная группировка должны быть соответствующим образом ориентированы в пространстве. Только в этом случае катализ будет эффективным. Когда взаимодействие между ними понижает вращательную степень свободы, скорость внутримолекулярной реакции увеличивается. Важность этого утверждения (и, следовательно, значение юонформационных эффектов во внутримолекулярных процессах) легко проследить на примере гидролиза ряда моно-п-бромфениловых эфиров дикарбоновых кислот (табл. 10.1) [16]. В то время как константы скорости гидролиза промежуточных ангидридов не зависят от строения субстратов, константы скорости образования ангидридов, напротив, очень чувствительны к структурным эффектам. Например, при переходе от моноэфира глутаровой кислоты к моноэфиру янтарной кислоты (потеря одного атома углерода и одной свободно вращающейся С—С-связи) константа скорости возрастает [c.260]

Количественный учет электростатического взаимодействия в макромолекулярных реакциях был предложен Качальским и Фей-тельсопом [63] для случая гидролиза пектинов, катализируемого ионами ОН . Наблюдаемая константа скорости гидролиза второго порядка к может быть выражена как [c.31]

Недавно показано [7], что щелочная фосфатаза сыворотки крови гидролизует замещенные в ядре фенилфосфаты. При этом образование комплекса энзим-субстрат облегчается введением в бензольное кольцо электроноакцепториых заместителей. Константа взаимодействия фермента с субстратом следует уравнению Гаммета с отрицательным значением р, что свидетельствует об электронодонорном характере щелочной фосфатазы. [c.365]

При переходе от низкомолекулярных катализаторов к полимеррым вероятность полифункционального катализа повышается не только благодаря близкому расположению каталитически активных групп в первичной структуре макромолекул, но и вследствие того, что эти группы могут сближаться при сворачивании макромолекулы. Так, константа скорости гидролиза и-НФА в присутствии поли-4(5)-винилимидазола при pH 8,2 в 1,4 раза, а при pH 9,0 в 2,5 раза больше, чем в присутствии мономерного имидазола. Общий каталитич. эффект имидазола складывается из вклада нейтральной и анионной форм и должен зависеть от pH среды. Увеличение каталитич. активности в присутствии К. п. по сравнению с мономерными катализаторами связывается с трифункциональным взаимодействием между субстратом и двумя имидазольными группами. При средних значениях pH одна из нейтральных имидазольных групп выступает в роли нуклеофила, а другая — обобщенного основахшя (схема I) или к-ты (схема II) при более высоких значениях pH в роли обобщенного основания выступает имидазольная группа в анионной форме (схема III) [c.480]

В связи с этим Свен и Скотт [71] ввели новое понятие—нуклеофи.аь ная константа. Численные значения последней для различных ре агентов они определяли путем экспериментального установлени5 отношения логарифма константы скорости реакции реагента ( бромистым метилом к логарифму константы скорости гидролиз бромистого метила при взаимодействии с водой [c.278]

Кинетику гидролиза ФОС изучали при тех же условиях методом потенциометрического титрования выделяющейся в ходе гидролиза кислоты при постоянном значении pH 8,0. На основании опытных данных рассчитывали бимолекулярные константы скорости взаимодействия ФОС с гидроксильными ионами. По полученным для разных температур значениям констант скоростей реакций обычными методами вычисляли величины энергии активации и предэкснонента уравнения Аррениуса. Результаты этой части исследования представлены в таблице. Здесь для восьми ФОС приведены значения констант скорости гидролиза (f p) и скорости реакции с ХЭ (А п) для температуры 25°, величины энергии активации для реакции гидролиза (Еридр) и реакции с ХЭ (Ехэ), логарифмы иредэксионента уравнения Аррениуса для гидролиза (log Ргидр) и ингибирования ХЭ (log Рхэ), а также логарифмы отношения последних величин, показывающих превосходство фактора вероятности реакции с ХЭ. [c.429]

Если это так, то при алкилировании сульфидной серы и появлении вследствие этого катионного центра, в молекуле ФОС должна повышаться реакционная способность последних не только в отношении ХЭ, но в отношении других соединений, реакция с которыми происходит с участием только лишь одной функции, связанной с фосфорилируюш,ей активностью ФОС. Такой реакцией моя ет быть гидролиз ФОС или взаимодействие с гидроксильными ионами. Если причина повышения антихолинэстеразной активности при образовании сульфониевых производных лежит только в геометрическом соответствии последних структуре активного центра ХЭ, то константы скорости гидролиза у веш,еств с различным расстоянием между атомом фосфора и катионным пунктом не должны существенно различаться, поскольку для этой реакции геометрические отношения такого рода не имеют значения. [c.435]

Экспериментальная проверка этих соображений показала, что на самом деле константы скорости взаимодействия бифункциональных ФОС с гидроксильными ионами (гидролиз в щелочной среде) существенно зависят от расстояния менчду атомом фосфора и атомом сульфониевой серы. Эта зависимость представлена на том же рисунке графически. Легко видеть,что константы скорости гидролиза возрастают с укорочением расстояния между фосфорильной группировкой и катионным пунктом, причем это возрастание является максимальным нри переходе от п = 2 к веществу с п =1, т. е. совершенно аналогично тому, как это имеет место при изменении антихолинэстеразной активности. Таким образом, приходится считать, что катионный пункт в молекуле ФОС, если он расположен в группировке, которая в процессе реакции с ХЭ или реакции с другими аналогичными (по механизму) веществами отщепляется от фосфорильного остатка, оказывает существенный индукционный эффект, повышая подвижность Р — Х-связи, повышая фосфорилирующую активность. Подтверждением этой точки зрения является тот факт, что наиболее сильное влияние катионного центра наблюдается при минимальном расстоянии между ним и фосфорильной группировкой. Это влияние резко падает с удлинением расстояния. Как известно, совершенно также затухает индукционный эффект по длине цепи атомов. [c.435]

В ряде работ было показано, что кинетические эффекты мицелл в присутствии и в отсутствие мочевины и других денатурирующих агентов более чувствительны к характеру и величине гидрофобных взаимодействий, чем величина ККМ. В работе [302] удалось таким путем установить некоторые особенности катализируемого основаниями гидролиза мицеллярного /г-нитрофенилдоде-каноата константа скорости его гидролиза резко уменьшается при увеличении начальной концентрации эфира (от 10 до 10 М), а константа скорости реакции второго порядка основного гидролиза этого эфира в мицеллярной форме (1,0-10 М) в 800 раз меньще, чем константа скорости гидролиза п-нитрофенилацетата. Уменьшение скорости, естественно, объясняется исходя из гидрофобного связывания молекул п-нитрофенилдодеканоата друг с другом, которое защищает функциональную группу эфира от атаки ионом гидроксила. В присутствии мочевины, м-бутилмочевины, диоксана и бромистого тетраметиламмония наблюдалось поразительное ускорение реакции (табл. 23). Поскольку все эти добавки уменьшают константу (табл. 23), то ускорение гидролиза мицеллярного п-нитрофенилдодеканоата можно отнести за счет нарушения гидрофобных взаимодействий, а не за счет влияния среды на эфирную группу [302]. В работе [236] также- было отмечено, что введение в раствор 5,0 М мочевины снижает константу скорости реакции производного гистидина 17 с длинной цепью с катионным эфиром 18 с длинной углеводородной цепью примерно в 10 раз (разд. IV, Д). [c.351]

Определен порядок и вычислены условные константы скорости гидролиза. Скорость взаимодействия алюминия, связанного в комплексы различного типа, с гидроксил-ионами заметно повыпшется в начальный период времени с уведичением отношения ОН А1. [c.258]

Влияние электрического заряда на кинетику поверхностных реакций детально исследовали Дэвис [49] и Дэвис и Райдил [21]. Они показали, что действие, оказываемое электрическим зарядом, можно изучать двумя способами, а именно, определяя либо изменение константы скорости с концентрацией реагирующего вещества, либо изменение скорости реакции, вызванное добавкой нейтральной соли. Данные, полученные по первому способу и приведенные в табл. 9, показывают, что, хотя мономолекулярная константа скорости гидролиза незаряженных монослоев стеаро-лактона практически не зависит от концентрации щелочи, скорость взаимодействия ионов гидроксила с эфирными связями [c.281]

Следует также ожидать влияния взаимодействия между функциональными группами, рассмотренного в предыдущем разделе, и на термодинамическое равновесие реакций других типов. Эти влияния рассматривались, в частности, для случая термодинамической устойчивости пептидной связи в макромолекуле белка [38]. Если гидролиз пептидной связи приводит к отщеплению отрезков макромолекулы и сопровождается разрывом ряда водородных связей, кажущаяся константа равновесия гидролиза должна уменьшаться вдвое при разрыве одной водородной связи [39]. Экснериментальные данные о равновесии такого типа были получены для фибриногена — белка, участвующего в образовании тромбов крови. В первой стадии процесса образования тромбов происходит гидролиз определенных пептидных связей и образуются короткие фрагменты макромолекулы. Этот процесс можно сделать обратимым и определить положение равновесия. Было показано [39], что равновесная концентрация пептидных олигомеров определяется устойчивостью наиболее легко гидролизуемых пептидных связей, скорость гидролиза которых на четыре порядка выше, чем нормальных пептидных связей. Однако, по-видимому, фактическая устойчивость этих связей весьма близка к нормальной, и низкое значение кажущейся константы равновесия реакции объясняется очень высокой степенью ассоциации олигомерных фрагментов, образующихся из макромолекулы исходного белка. Это указывает на то, что разрушение водородных связей не является необходимым для со.ль-волиза пептидной связи, и оно происходит лишь после расщепления пептидных связей. Аналогичные выводы могут быть сделаны на основании экспериментов с рибонуклеазой. Этот фермент также можно, гидролизуя н птидные связи определенного типа, расщепить на сегменты, состоящие из звеньев двадцати аминокислот [40]. Однако и в этом случае образующиеся олигомеры связаны между собой крайне прочно (константа диссоциации меньше 10 ) преимущественно водородными связями и разнообразными вторичными связями, которые при гидролизе пептидной связи не разрываются. [c.22]

Если соль содержит однозарядный катион (анион) и многоза-рядный анион (катион), то возможен ступенчатый гидролиз. Так, образующиеся в результате первой ступени гидролиза по аниону кислые соли могут подвергаться дальнейшему взаимодействию с водой. Однако вторая и последующие ступени гидролиза выражены менее сильно. Это обусловлено уменьшением константы диссоциации при переходе от К к К2, от /< 2 к /Сз и т. д. Например, поскольку ион НСОз диссоциирует слабее, чем Н2СО3, то он и [c.267]

Ступенчатый гидролиз. Если соль содержит однозарядный катион (анион) и многозарядный анион (катион), то возможен ступенчатый гидролиз. Так, образующиеся в результате первой ступени гидролиза по аниону кислые соли могут подвергаться дальнейшему взаимодействию с водой. Однако вторая и последующие ступени гидролиза выражены менее сильно. Это обусловлено уменьшением константы диссоциации при переходе от /(1 к К2, от к и т. д. (см. стр. 182). Так, поскольку ион НСО3 диссоциирует слабее, чем НаСОд К аКу), то он и образуется в первую очередь. В качестве другого примера укажем на гидролиз фосфата натрия [c.206]

Лекция 13. Гидролиз. Различные случаи гидролиза солем как резуль поляризационного взаимодействия ионов соли с мплекул ми воды. Степень и константа гидролиза. Значение гидролиза для технологических процессов, [c.180]

Фенолы - слабые кислоты (константа диссоциации = 10 1 +10 ) хинолин и изохинолин — слабые основания (константа диссоциации = 10" ), поэтому степень их извлечения несколько уменьшается из-за частичного гидролиза солей. Последний может быть подавлен при использовании избытка реагентов, а его неблагоприятное действие в определенной мере снято в результате использования противотока масел и реагентов. По условиям равновесия принципиальных ограничений полноты извлечения фенолов и оснований из фракции нет. Он ограничивается условиями массообмена, а лимитирует процесс диффузии извлекаемых веществ в масле. Перемешивание увеличивает скорость процесса, но не может интенсифицироваться беспредельно из-за легкой эмульгируемости масел, что связано с малым поверхностным натяжением на границе раздела фаз масло - щелочной раствор. На полноту извлечения фенолов влияет присутствие во фракциях оснований, образующих с нолами в маслах относительно стабильные продукты взаимодействия (энергия взаимодействия 25-33 кДж/моль). [c.329]

Взаимодействие этого полимера с метиленимидазолом (или хлорметилимидазолом) приводит к 15%-ному включению имидазола в полимерный остов. Был изучен ОгН д гидролиз фенольных сульфоэфиров (ка-техинсульфата). Скорость гидролиза оказалась в 10 2 раз больше, чем в случае несвязанного имидазола Значения каталитических констант для этого заме- [c.299]

В качестве реакции сравнения, в которой гидролиз сложного эфира (I) проходил бы по тому же механизму, но без дополнительных нековалентных взаимодействий со стероидным фрагментом нуклеофила, выбрана реакция соединений (I, а—ж) со свободным имидазолом. Для незаряженных эфиров (I, а—в) логарифм константы скорости взаимодействия с нуклеофилом (II) gkn прямо пропорционален логарифму константы скорости взаимодействия с имидазолом ghrn (рис. 18). Соединения (I, г—е) реагируют несколько быстрее за счет электростатического взаимодействия разноименных зарядов в молекулах реагентов. Это проявляется положительным отклонением величины lg n от нормировочной прямой, полученной для незаряженных эфиров (рис. 18). В противоположность этому соединение (I, ж) обнаруживает отрицательное отклонение из-за отталкивания одноименных зарядов в молекулах реагентов. [c.73]

При анализе значений наблюдаемых констант скорости второго порядка 2 следует иметь в виду в принципе два возможных эффекта, вызываемых увеличением длины (п) алифатических групп в молекулах реагентов возрастание стерических препятствий, тормозящих реакцию, и, с другой стороны, возрастание свободной энергии гидрофобного взаимодействия реагентов, приводящего к стабилизации переходного состояния реакции и тем самым к ее ускорению. В нуклеофиле (VI) алкильный заместитель отделен от реакционного центра ими-дазольным кольцом. Поэтому при увеличении п в имидазолах (VI) стерические эффекты должны быть выражены в гораздо меньшей степени, чем для сложных эфиров (V), где заместитель расположен непосредственно у атакуемого карбонильного атома углерода. Следовательно, можно допустить в первом приближении, что стерические эффекты зависят только от свойств эфира. И если принять, наконец, что стерический эффект торможения реакции алкильным заместителем в ацильной группе вносит одинаковый вклад как в щелочной, так и в катализируемый имидазолами (VI) гидролиз, то необходимая поправка может быть внесена простым делением величин на соответствующее для данного сложного эфира (V) значение константы скорости щелочного гидролиза н. [c.75]

Гидролиз XXXI идет по нуклеофильному механизму. Константу скорости выделения -нитрофенола в этом процессе (200 мин" ) следует сопоставить с константой скорости взаимодействия л-нитрофенилаце-тата с 4-метилимидазолом, равной 25 М -мин [6]. Таким образом. [c.92]

Известно немало реакций, скорость (или положение равновесия) которых зависит не только от индукционного взаимодействия реакционного центра с заместителем, но и от их пространственных взаимоотношений. Поэтому возникает необходимость выбора стандартной реакционной серии для вычисления стерических констант заместителей. Удобно в этих целях рассмотреть реакцию кислотного гидролиза эфиров карбоновых кислот. Эта реакция крайне нечувствительна к индукционным эффектам заместителей, что выражается в очень низких значениях реакционной константы р, варьирующих в пределах от —0,2 до +0,5 в зависимости от условий ее проведения. Отсюда можно заклю- [c.178]

Другими словами, существуют две концепции, с противоположных (на первый взгляд) позиций объясняющие субстратную специфичность лизоцима (в отношении длины цепи олигосахаридных субстратов). Согласно первой концепции, при переходе от длинных олигосахаридов к коротким непропорционально возрастает константа ассоциации последних с ферментом за счет резкого увеличения степени непродуктивного (геометрически неправильного) связывания. В итоге константы ассоциации длинных и коротких олигосахаридов с ферментом оказываются одинаковыми Кт = = 10" М от тримера до гексамера, см. табл. 38), по эффективность каталитической деградации коротких олигосахаридов мала. Согласно второй концепции, ири переходе от коротких олнгоса-харидов к длинным последние пс реализуют потенциальные воз-можр[ости фермент-субстратных взаимодействий п комплексе Михаэлиса (что и приводит к их относнтельпо малым величинам констант ассоциации с активным центром), но полностью реализуют взаимодействия в переходном состоянии ферментативной реакции. Чем выше степень полимеризации субстрата (в пределах активного центра фермента), тем бoльнJe он резервирует возможностей для уменьшения свободной энергии переходного состояния реакции за счет дополнительных взаимодействий (по сравнению с взаимодействиями в комплексе Михаэлиса) и тем выше скорость ферментативного гидролиза. [c.196]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология