Пептиды разложение

Взаимодействие твердых в-в под Д. резко усиливается, если реагенты подвергаются пластич. деформации сдвига. В этих условиях реализуются многие твердофазные хим. процессы полимеризация, нуклеоф. присоединение аммиака, воды, карбоксильной группы к связи С—С, синтез амидов и пептидов, разложение пероксидов, карбонилов и оксидов металлов, неорганич. солей, р-ции этерификации и др. Ароматич. соед. при деформации под Д. нередко претерпевают превращения, сопровождающиеся разрывом цикла [c.621]

Производные аминокислот обычно циклизуются труднее, особенно в случае глицина, чем те же аминокислоты, входящие в состав пептидов. Для синтеза производных фенил-тиогидантоина (ФТГ) [86, 91] или количественного определения N-концевых остатков ФТК-производные часто циклизуют в 1 н. растворе НС1 в течение 1 час при 100°. Однако в этих условиях ФТГ-производные серина, треонина и цистина нестабильны, поэтому их не удается выделить и количественно определить. Кроме того, все ФТГ-производные в кислой среде разлагаются, причем степень разложения возрастает с увеличением кислотности и повышением температуры [114, 317]. В водной среде максимальный выход ФТГ-производных достигается при действии сильной кислоты при сравнительно низких температурах и по возможности меньшей продолжительности реакции. При низкой температуре реакционной смеси и применении концентрированных кислот (1—5 н.) удалось синтезировать ФТГ-производные серина, треонина и цистина в водной среде [159, 195]. Кроме того, эти соединения легко получаются в среде уксусная кислота — HG1 [289]. [c.240]

За исключением особых случаев [109, 169] щелочной гидролиз белков не получил применения из-за значительной деструкции [40, 140]. При щелочном гидролизе происходит не только разложение аминокислот, но возможно и получение артефактов. Кроме того, вследствие ионизации атома водорода у а-углеродного атома происходит рацемизация, возможно, через образование промежуточного карбаниона [43]. Однако этот механизм не согласуется с тем фактом, что пептиды рацемизуются значительно быстрее аминокислот, а в случае С-концевых аминокислот рацемизация отсутствует [120]. [c.394]

Вследствие низкой летучести и склонности к термическому разложению свободные пептиды не могут быть подвергнуты непосредственно масс-спектрометрическому изучению. Перед [c.189]

Смесь аминокислот, образующуюся после полного гидролиза пептида химическими методами, можно подвергнуть разложению путем инкубирования с оксидазой ь-аминокислот не вступающие в реакцию о-аминокислоты определяют с помощью хроматографии [1821]. Можно также использовать оксидазу D-аминокислот в этом случае о наличии о-аминокислот судят по количеству выделившегося кислорода. Следует принимать во внимание возможность рацемизации в ходе полного гидролиза [1603, 2253]. Рацемизацию можно количественно учесть, поставив слепой опыт со смесью аминокислот в условиях гидролиза [1821]. [c.402]

Фотолиз использован для разложения пептидов (с разрывом связи СО—ЫН) [3.243—3.246], углеводородов [3.237, 3.238] и различных кислородсодержащих соединений [3.239, 3.240], для исследования инсектицидов [3.247], присадок и пластификаторов [3.236], для отщепления галогенов [3.234, 3.248]. Фотолиз используют также для разрушения органических соединений в питьевой и морской воде [3.233, 3.241, 3.242, 3.249, 3.250], для разложения полимеров [3.236, 3.251, 3.252]. [c.56]

Заслуживает внимание ферментативный гидролиз протеинов, протекающий в особенно мягких условиях (см. табл. 4.23). В качестве примера можно привести характерное разложение коллагена, содержащегося в соединительных тканях, с использованием коллагеназы с образованием пептидов [4.459—4.462]. [c.107]

Ароматические компоненты сульфированных поверхностноактивных веществ можно выделить путем нагревания пробы в растворе гидроксида калия в этиленгликоле [4.531 ]. К описанному методу разложения относится также реакция гидролиза эфиров, амидов кислот, протеинов, пептидов и других соединений. [c.113]

Метод Кьельдаля используют для определения азота, содержащегося в соединениях только в виде групп —NH2 или >NH (амины, пептиды, протеины). Азот гетероциклических соединений, группы N—N, а также нитро- и нитрозо-группы количественно не переходят в аммиак [5.1123]. Часто соединения с таким азотом можно разложить кислотой, в которую введен восстановитель глюкоза, крахмал, бензойная и салициловая кислоты, сульфат железа (П), тиосульфат натрия, соединения олова (II) и хрома (II) [5.1124]. Например, для разложения 1—2 г образца требуется 1—2 г глюкозы [5.1125] или на 0,2 г образца — 0,2—0,3 г крахмала [5,1126], Наиболее эффективная обработка пробы одной иодоводородной кислотой, а также этой кислотой, содержащей красный фосфор" (см. разд. 6.4.) [5.1127]. [c.211]

Получены данные о том, что в процессе гидролиза я-анилид-ных производных пептидов, катализируемом сериновой протеа-зой из Myxoba ter 495, которую называют а-литической протеа-зой, возникает тетраэдрический интермедиат и происходит согласованный переход протона от Ser-195 к His-57 и от His-57 к Asp-102. В этом ферменте присутствует только один остаток гистидина [82, 83]. Стадией, лимитирующей скорость гидролиза, является разложение тетраэдрического интермедиата на ацилфермент и п-нитроанилин. Экспериментальные данные говорят в пользу того, что два перехода протонов осуществляются согласованно, а не последовательно. [c.221]

Если нх — карбоновая кислота (КСОаН)и прибавляют ее в стехиометрическом количестве, то образующееся соединение КСОХ является симметричным ангидридом. По этому методу с диоксаном в качестве растиорителя был получен с выходом 93% ангидрид фталоилглицина и с выходом -50% — ангидрид кнрбобензилоксиглицина. Этот метод был также использован для получения симметричных ангидридов Карбобензилокси пептидов, в Том числе ангидрида карбобензилоксиглицилглицина, который можно перекристаллизовать из этилового спирта без разложения [136]. [c.200]

Соль -ациламинокислоты или пептида получают путем точной нейтрализации кислоты в диметилформамиде метилатом калия илн метилатом фенилтриметкламменИя в метиловом спирте с последующим удалением спирта в вакууме при 50° [369, 372, 373]. При высушивании фенилтриметиламмониевых солей наблюдалось в небольшой степени разложение на диметилани-лин и метиловый эфир карбоновой кислоты [370]. Теперь для нейтрализации предпочитают применять метилат лития [5, 36, 370] вследствие относительно высокой растворимости литиевых солей о-ациламинокислот или пептидов в органических растворителях [375]. [c.279]

Все эти процессы еще более свойственны пептидам, чем самим аминокислотам. Такое поведение аминокислот во время гидролиза имеет исключительное значение, поскольку в результате распада наблюдается не только разложение аминокислоты, но и превращение ее в другую. Если при этом образуется аминокислота, обычно не обнаруживаемая в белках (например, орнитин или лантионин), то легко устаиовить, что она является артефактом. Более серьезным недостатком метода является образование аминокислот, входящих в состав белка, например, глицина, так как о<но может привести к ошибочным заключениям. [c.478]

При изучении взаимодействий углеводов с другими биологически активными веществами в растворах, например с мочевиной, аминокислотами, пептидами, также используются вириальные разложения, подобные рассмотренным выше. В них кроме коэффициентов у 2 и у з (у = к, V...) появляются перекрестные коэффициенты типа У23<У233> У223 - отражающие взаимодействия молекул растворенных веществ и новые источники неидеальности в тройной системе. В частности, у23 учитывают не только парные взаимодействия второго и третьего компонентов, но и соответствующее ослабление взаимодействий "растворенное вещество-растворитель". [c.57]

Рис. 4.18. Зависимость температуры разложения комплексов пептидов с 18-краун-б Т) от числа аминокислотных остатков (ЛО глицин 18-краун-6-глицин-2Н2О диглицин 18-краун-6-ДИГЛИЦИН-2Н2О триглицин 18-краун-6-триглицин аланин 18-краун-6-аланин-2Н2О диаланин 18-краун-

Другой метод, основанный на использовании безводной трифторуксусной кислоты [100], которая очень хорошо растворяет белки [173], успешно применялся для циклизации (5 мин при 0°) ФТК-производных при последовательном расщеплении в пепсине участка Н.Илей.Глу.Асп.Глу— [90]. Этот метод можно применять также для обработки ФТК-производных других белков. Вследствие быстрого образования промежуточного реакционноспособного тиазолинона (см. схему на стр. 239), по-видимому, это соединение лучше экстрагировать после кратковременного проведения реакции и завершить циклизацию в Зн. НС1, которая не разрушает ФТГ-производных серина и треонина. Представляет интерес тот факт, что очень низкие выходы, полученные Шефердом и сотр. [284] при тщательном изучении расщепления пептидов из кортикотропина, обусловлены потерями (50—70%) на стадии циклизаций в среде ледяная уксусная кислота — НС1 при 75—80° в течение 15 мин. Поскольку тиазолинон образуется быстро и имеет высокую реакционную способность, подобные условия циклизации являются, по-видимому, рлишком жесткими. На основании экспериментальных результатов этих авторов можно предположить, что критическая фаза разложения наблюдается во время расщепления и циклизации или одного из этих процессов, так как в более мягких условиях выход аминокислот при регенерации из ФТК-пептидов оказался ниже, чем выход аминокислоты из ФТГ-производного аланина в аналогичных условиях. Этим можно объяснить, почему некоторые исследователи [108, 151, 242] предпочитают пользоваться методом вычитания, согласно которому N-концевая аминокислота обнаруживается по ее исчезновению. Несмотря на низкие выходы и случайное расщепление связей, Шеферду и сотр. [284] удалось обнаружить N-концевой остаток, так как его количество обычно в 5—10 раз превышает содержание других аминокислот а реакционной смеси. Однако в случае неустойчивой, неэкстрагируемой или встречающейся в пеп [c.244]

Наиболее важная побочная реакция, которая может происходить при отщеплении карбобензилоксигруппы бромистым водородом, состоит в действии образовавшегося бромистого бензила на тиометильную группу пептидов, содержащих метионин. При этом образуется сульфониевая соль, разложение которой приводит к значительным количествам соответствующих бензилгомоцистеи-новых производных [1, 33, 56, 68. 79, 104]. [c.166]

Все эти свойства чрезвычайно выгодны для ГХ, но недостатками ДНФ-производных являются высокая полярность и относительно низкое давление паров. К настоящему времени достаточно изучена хроматография только ДНФ-производных простых аминокислот. Из-за процессов разложения при необходимых высоких температурах метод оказался непригодным для Сер, Тре, Три и Гис. Есть сообщение [54] о том, что обнаружены метиловые эфиры бис-ДНФ- Лиз и бис-ДНФ-Орн, но данные о соответствующем эфире Арг от-суствуют. Как показано при исследовании пептидов неизвестного j строения [40], метод применим для количественного анализа прос-j тых аминокислот. [c.322]

Структура оксиндола редко встречается в природных соединениях. Действительно, выделение оксиндола при термическом разложении виолацеина [427] является единственным примером получения самого оксиндола из природных соединений. Хотя Виланд и Виткоп [303] считали, что 3-оксиндол-аланин (окситриптофан) как таковой присутствует в пептиде фаллоидине, иа которого он получается гидролизом, недавно было высказано предположение [428, согласно которому оксиндольная структура возникает во время процесса гидролиза. [c.94]

К гуминовым кислотам (ГК) относят вещества, извлекаемые из торфа щелочными водными растворами и осаждаемые при подкислении раствора в виде аморфного темноокрашенного вещества. К фульвокислотам (ФК) относят остаток, в котором кроме собственно фульвокислот имеются полисахаррады, пептиды, аминокислоты, фенолы. Содержание гуминовых кислот в торфе колеблется от 5 до 55 %. Минимальное количество их находится у слаборазложившегося торфа моховой группы верхового типа. В торфе низинного типа даже низкой степени разложения гуминовых кислот бывает не менее 20 %. Среднее содержание ГК составляет 24,5 [c.438]

Масс-спектрометр нашел применение в химии аминокислот и пептидов [73], диагностике работы легких [363], исследованиях липидов [433], измерениях давления газа в крови [468]. Исследовались неконденсируемые продукты фотохимического разложения ацетона в водном растворе аллилового спирта при 2537 A [496]. Ропп, Мелтон и Рудольф [422] изучали фотохимические реакции между муравьиной кислотой и хлором. Масс-спектрометр использовался в качестве детектора для газовой хроматографии [318], а также для определения ряда аминокислот [56]. Трент и Миллер [485] анализировали алифатические кислоты высокого молекулярного веса, а также их метиловые эфиры. Злотовский и Винкель [529] исследовали химические процессы, [c.655]

Вследствие относительной стабильности некоторых пептидных связей для осуществления полного гидролиза белков или пептидов до индивидуальных аминокислот требуются жесткие условия, такие, как нагревание в течение 70 ч с 6 н. НС1 в эвакуированной запаянной ампуле. В этих условиях триптофан почти полностью разлагается, причем скорость его распада увеличивается в присутствии углеводов и других карбонилсодержащих соединений [43]. В аналогичных условиях наблюдается некоторое разложение лейцина, аспарагиновой кислоты, пролииа, но этого можно избежать при добавлении фенилгидроксиламина [59]. Для полного гидролиза более стабильных пептидов, содержапщх, например, валин и изолейцин, необходимо увеличение времени гидролиза. При этом наблюдается значительная потеря других аминокислот, в частности цистина, серина и треонина [66, 132]. В тех случаях, когдалеобходимо измерить степень разложения отдельных аминокислот, постепенно увеличивают продолжительность гидролиза. Если время гидролиза химотринсиногена (5 и. HG1, 110° С, запаянная эвакуированная ампула) увеличивают с 24 до 72 ч, то количество определяемого пролина увеличивается на [c.391]

Пепти ды или полипептиды, являющиеся продуктами гидролитического разложения белков, получили у Фишера это свое название вследствие их аналогии с пептонами. Синтезы пептидов, осуществленные Фишером (1901) и Курциусом (1904), позволили первому приготовить октадекапептид путем соединения трех молекул лейцина с 15 молекулами глико-кола [c.344]

Метиловые эфиры М-ТФА-пептидов с гидроксил содержащими аминокислотами (такими, как серин, треонин или оксипролин) лучше всего превращаются в триметилсилильные (ТМС) производные при кипячении с гексаметилдисилазаном в течение приблизительно 20 мин [17]. Без силилирования наблюдались многочисленные пики, обусловленные разложением. Метиловые эфиры Ы-ТФА-пептидов, содержащих тирозин, дают асимметричные пики [17], возможно, из-за сильных водородных связей фенольной оксигруппы. Несмотря на то, что эта проблема может быть решена метилированием диазометаном, силилирование и в этом случае является предпочтительным. Серин- и треонинсодержащие пептиды нужно силилировать в любом случае, а тирозин в соответствующих пептидах силилируется в тех же условиях. [c.148]

Тритильные группы отщепляют путем нагревалия дитритил-пептида на водяной бане в течение 15 мин с 50%-ной водной уксусной кислотой. Затем раствор разбавляют равным объемом воды, охлаждают, трифенилкарбинол отфильтровывают и раствор выпаривают. Кристаллизацию вызывают добавлением этилового спирта. После кристаллизации из разбавленного этилового спирта и высушивания при 110° получают Ь-гистидил-Ь-лейцин с выходом 93%, т. пл. 245° с разложением [а]в+13 1° (с=2%, 1 н. НС1) [ссЬ —41,5 2° (с=1%, 0,1 н. NaOH). [c.229]

Свойства. Дикетопиперазины — бесцветные кристаллические вещества. Простейший из них, 2,5-дикетопиперазин (глицинангидрид), плавится при 311—312° с разложением. Дикетопиперазины обычно сравнительно легко растворимы в горячей воде и плохо в холодной. Многие из них растворимы в органических растворителях. Дикетопиперазины являются нейтральными веществами они не образуют солей ни с кислотами, ни со щелочами и не мигрируют под действием электрического тока ни к катоду, ни к аноду. Этим отличием пользуются для отделения дикетопиперазинов от аминокислот и пептидов. [c.689]

Другим недостатком метода восстановления натрием в жидком аммиаке является трудность выделения пептида в чистом виде, связанная с необходимостью удалять больилое количество неорганических солей. Последние образуются как во время реакции, так и в результате обычно проводимого после завершения реакции разложения избытка металлического натрия добавлением уксусной кислоты [2247] или аммонийных солей, например хлористого аммония [642], иодистого аммония [2247] и ацетата аммония [1847]. Поэтому более целесообразно удалять избыток натрия путем добавления в реакционную смесь ионообменных смол, например дауэкс 50 (в Н -форме) ([1516] ср. [121)2]). К сожалению, при проведении этой реакции нельзя рекомендовать какие-либо общие методики для восстановления, а также для последующих стадий обессоливания и очистки. Разные исследователи предлагают использовать самые различные количества аммиака и натрия на 1 моль пептида. Время реакции и длительность сохранения синей окраски также колеблются обычно от нескольких минут до получаса. [c.42]

Свободные трет-бутиловые эфиры большинства аминокислот представляют собой устойчивые жидкости, перегоняющиеся без разложения. Они не претерпевают самоконденсации [48] даже при хранении при комнатной температуре (о самоконденсации грет-алкиловых эфиров глицина см. [2395]) это является еще одним достоинством грег-бутиловых эфиров в дополнение к их способности легко расщепляться под действием кислот. Они весьма устойчивы к гидразинолизу и аминолизу [48] и значительно труднее омыляются щелочью, чем соответствующие метиловые и этиловые эфиры. Благодаря этим ценным свойствам грег-бутиловых эфиров их введение в химию пептидов значительно расширило возможности синтеза пептидов, содержащих, в частности, остатки аминодикарбоновых кислот. В то же время не следует считать, что р-трег-бутиловые эфиры аспарагиновой кислоты всегда устойчивы к действию гидразина и щелочи [2017а]. и-трет-Бутиловые эфиры аминодикарбоновых кислот являются весьма удобными производными для синтеза соответствующих а-пептидов [1173, 1974, 1975, 2007, 2019, 2598, 2598а], и, наоборот, а-грет-бутиловые эфиры можно с успехом использовать для получения со-пептидов аминодикарбоновых кислот [2274, 2281, 2283]. трег-Бутиловые эфиры настолько устойчивы к действию щелочей, что в их присутствии можно проводить гидролиз нитрильной группы до соответствующего амида [1419]. Синтезы трет-бутиловых эфиров аргинина, N -зaмeщeннoгo аргинина, гистидина и триптофана до настоящего времени не описаны. Этерификация серина и треонина с помощью изобутилена сопровождается алкилированием гидроксильных групп с образованием 0-эфира [228] правда, это не приводит к каким-либо осложнениям, поскольку простые трет-бутиловые эфиры расщепляются с такой же легкостью, как и соответствующие сложные эфиры. Напротив, при синтезе пептидов, содержащих остатки оксиаминокислот, простые трет-бутиловые эфиры иногда целесообразно использовать в качестве 0-защитной группы [230, 457, 1962 [c.95]

Трипсин количественно гидролизовал связь Аг -УаР, а химотрипсин — связь Туг -Уа1 . Карбоксипептидаза отщепила только С-концевой остаток фенилаланина, а лейцинаминопептидаза (свободная от пролидазы) — первые пять аминокислот. В пользу ь-конфигурации пролина говорил как общий план синтеза, так и легкое расщепление связи Рго-РЬе. Конфигурация остатка гистидина в положении 6 установлена путем гидролиза химотрипсином, разделения образовавшейся смеси противоточным распределением, выделения С-концевого тетрапептида Н-Уа1-Н15-Рго-Р11е-ОН и его кислотного гидролиза. Пространственные препятствия, обусловленные наличием остатка валина (ср. [2253]), являлись причиной того, что гидролиз проходил до конца лишь в жестких условиях (64 час, 105° или 24 час, 115°К вследствие чего свободные аминокислоты подвергались частичной рацемизации. Степень рацемизации определена сравнением со смесью эквимолярного количества аминокислот, составляющих данный пептид. Как оказалось, присутствующий в смеси гистидин в условиях гидролиза рацемизуется на 8—10%. Путем разложения оксидазой ь-аминокислот установлено, что с учетом этого количества рацемата весь гистидин присутствует в ь-фор-ме. Таким образом, доказано, что синтетический пептид является а11-ь-соединением. [c.404]

Заслуживает внимания вопрос о каталитических функциях комплексов, образуемых ионами переходных металлов с биуретом, триуретом, пептидами и белками [28]. Биуретовые комплексы обладают наивысшей активностью на границе своего разложения если увеличить в растворе концентрацию биурета так, чтобы комплекс сделался устойчивым, актив- [c.149]

Среднее содержание а-аминоазота в человеческой плазме — 4,07 мг% с колебаниями от 3,4 до 5,5 мг%- Цифры ниже, чем при определении разложением аминокислот нитритом, так как в последнем случае определяется и аминовый азот из амидов кислот (например, глютамина) и, отчасти, из пептидов и пуринов (но не определяется аминоазот пролина и оксипролина, определимый нингидринным способом). Эритроциты по нингид-риновому способу содержат его приблизительно вдвое больше, чем плазма. [c.149]

Определенные преимущества дает использование тиоизоцианатной группы МС8, которая менее реакционноспособна, чем группа ЫСО. Она активно реагирует с ННг, но довольно слабо взаимодействует с водой и группами СООН. Поэтому полимеры, содержащие группу N08, могут взаимодействовать с полипептидами (реакция с концевой группой ЫН 2), а затем под воздействием сильных кислот образуют тиогидантоиновые кольца. При этом отделяются пептиды с одной концевой аминокислотой. Этот процесс называют разложением последовательности аминокислот по Эдману [c.39]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология