Цистеин молекулярный вес

Сера входит в состав аминокислот (цистеин, метионин), витаминов и кофакторов (биотин, липоевая кислота, кофермент А и др.), а фосфор — необходимый компонент нуклеиновых кислот, фосфолипидов, коферментов. В природе сера находится в форме неорганических солей, главным образом сульфатов, в виде молекулярной (элементной) серы или входит в состав органических соединений. Больщинство прокариот для биосинтетических целей потребляют серу в форме сульфата, который при этом восстанавливается до уровня сульфида. Однако некоторые фуппы прокариот не способны к восстановлению сульфата и нуждаются в восстановленных соединениях серы. Основной формой фосфора в природе являются фосфаты, которые и удовлетворяют потребности прокариот в этом элементе. [c.86]

Оцените молекулярную массу белка инсулина, если известно, что в его состав входят шесть остатков цистеина, а массовая доля серы равна 3,3%. [c.395]

Цистеин-5 солянокислый представляет собой смесь (1- и /-изомеров цистеина с молекулярным весом 157 и т. пл. 178° С. Это бесцветные иглы, хорошо растворимые в воде, этиловом спирте и нерастворимые в эфире, бензоле. [c.12]

Сальмин, простой белок, не содержащий цистеина и ароматических аминокислот, не изменяет своего молекулярного веса при облучении, что установлено седиментационным анализом в ультрацентрифуге и методом светорассеяния [71]. [c.228]

Всестороннее изучение элюирования аминокислот на гелях с небольшой пористостью (сефадексе G-10) показало, что в данном случае происходит сильная адсорбция ароматических аминокислот на матрице [29] (табл. 32.8). Это явление можно использовать для отделения некоторых аминокислот от высокомолекулярных соединений, в частности для выделения иодированных аминокислот из сыворотки крови [70]. Сочетание молекулярно-ситового эффекта и ионного обмена наблюдалось при разделении цистеина и производных глутатиона. [c.349]

Цистеин не удается полностью выделить из реакционной смеси, так как при операциях, необходимых для его извлечения, он частично превращается в цистин — соединение с молекулярным [c.402]

Рибонуклеаза (РНК-аза). Рибонуклеаза из поджелудочной железы быка (молекулярный вес 13 683) была вторым белком после инсулина (содержащего 51 аминокислоту), в котором удалось полностью установить последовательность расположения аминокислот. Молекула этого белка представляет собой поли-пептидную цепочку, состоящую из 124 аминокислотных остатков, в том числе восьми остатков цистеина. Последние соединены попарно четырьмя дисульфидными мостиками, которые заметно ограничивают набор возможных конформаций молекулы. Рибонуклеаза представляет собой фермент, катализирующий гидролитическое расщепление рибонуклеиновой кислоты. Из-за преобладания основных аминокислот его изоэлектрическая точка довольно высока — около pH 9,7. [c.118]

Вирус табачной мозаики (ВТМ). Из всех вирусов наиболее хорошо изучен растительный вирус табачной мозаики. Тем не менее сведения, которыми мы располагаем в настояш,ее время, вероятно, еще далеко не достаточны для полного описания его строения. Физические исследования показали, что ВТМ представляет собой тонкий стержень длиной 3000 А и диаметром 150 А. Вес такой частицы равен 39- 10 . Из этого числа 5% приходится на РНК, константа седиментации которой равна 27S, а молекулярный вес 2,0 10 . Если бы цепь РНК вируса полностью вытянуть, она была бы в 10 раз длиннее вирусной частицы. Остальные 95% вируса приходятся на белок, который состоит из 2130 идентичных субъединиц. В состав каждой субъединицы, имеющей молекулярный вес 17 420, входит 158 аминокислот. Белок вируса табачной мозаики является третьим белком после инсулина и рибонуклеазы, для которого полностью установлена последовательность аминокислот. Каждая белковая субъединица представляет собой единую полипептидную цепь, на N-конце которой находится ацетилированный серии. Это один из редких случаев особой модификации N-конца полипептидной цепи. Различные штаммы этого вируса отличаются по аминокислотному составу белка. У всех исследованных штаммов белковая часть содержит только один остаток цистеина. В некоторых штаммах отсутствуют метионин и гистидин. [c.359]

При числе атомов железа, большем единицы, образуется кластер ( рой ), в котором, как допускают, существует одноэлектронная связь между атомами железа. Кластер содержит кроме ци-стеина также лабильную серу и может принимать нли отдавать один электрон. Белок типа 1Ре—5, т.е. содержащий один атом железа, именно рубредоксин, был тщательно изучен разнообразными методами. В итоге было доказано, что единственный атом железа в молекуле белка окружен четырьмя остатками цистеина, расположенными в вершинах тетраэдра. Оба (окисленное и восстановленное) состояния комплекса — высокоспиновые. Эти белки имеют молекулярную массу около 6000 и могут Рис 1У5 Строение передавать (на молекулу) один электрон. [c.366]

Рассмотрение принципа действия и особенностей использования аминокислотного анализатора начнем с того, что сформулируем представления об анализируемом препарате. Для наиболее интересного случая — анализа состава белка — им является смесь 20 природных аминокислот. Все компоненты этой смеси представляют одинаковый интерес, подлежат полному разделению и количественной оценке. Интервал. молекулярных масс простирается ог 75 (Gly) до 204 (Тгр), диапазон значений р1 — от 2,97 (Glu) до 10,76 (Arg). Различия в стеиени гидрофобности тоже выражены сильно от гидрофильных дикарбоновых и оксикислот до весьма гидрофобных, несущих довольно протял<енные алифатические и ароматические боковые группы. Заметим сразу, что такие различия должны облегчить задачу хроматографического разделенпя, но вряд лн позволят обойтись без ступенчатой смены элюентов. В обычных условиях хроматографии все алшнокислоты достаточно устойчивы, но следует обратить внимание с этой точки зрения и на предшествующий хроматографии этап исчерпывающего гидролиза белков и пептидов (от него будут зависеть и результаты анализа). Агрегация аминокислот маловероятна, за исключением возможности окисления цистеинов до цистинов. Не-специфическая сорбция за счет гидрофобных взаимодействий с материалом матрицы безусловно возможна, но здесь она будет использоваться в интересах фракционирования. [c.515]

Эти разные белки находят у большинства других видов бобовых. Преобладающая часть семян бобовых растений содержит антитрипсиновые вещества, гемагглютинины [56, 69, 70, 93, 96] и липоксигеназы [36 . Трипсиновые ингибиторы — это белки с молекулярной массой от 8000 до 25 ООО Да [70[ и с повышенным содержанием цистеина. Каждый растительный вид содержит, как правило, несколько изоформ ингибиторов три у конских бобов, девять у гороха. Гемагглютинины представляют собой в большинстве случаев гликопротеины, содержащие 1—5 % углеводов, с молекулярной массой от 50 ООО (горох, конские бобы) до 120 ООО Да (соя). Эти белки, часто представленные в форме нескольких изолектинов, имеют четвертичную структуру, число субъединиц которой колеблется от двух (конские бобы) до четырех (соя, фасоль, горох). Субъединицы состоят из двух полипептидных цепей, одна из которых с низкой молекулярной массой (а), другая — с более высокой (Р). У гороха цепи аир имеют молекулярную массу соответственно 7000 и 17 ООО Да [69]. [c.167]

Больше всего известно об аминокислотной последовательности субъединиц с высокой молекулярной массой, изолированных Филдом и др. [79] (молекулярная масса, определенная с помощью ДДС-Ыа-ПААГ, — 144 ООО, ультрацентрифугированием — 69 600 Да). Действительно, установлена последовательность из 16 аминокислот N-концевой половины цепи она была определена при секвенировании изолированного белка [79]. Кроме того, благодаря клонированию ДНК, кодирующей эту субъединицу, и определению ее нуклеотидной последовательности стало возможным установить последовательность из 101 аминокислоты у СООН-концевой половины цепи [81] (см. табл. 6Б.15). Анализ последовательности N-концевой половины цепи подтверждает предыдущие результаты она не соответствует ни одной из тех последовательностей, которые были предварительно идентифицированы для а-, Р-, 7- и й)-глиадинов или агрегированных глиадинов. Эта аминокислотная последовательность N-концевой половины цепи по составу очень отличается от аминокислотного состава полного белка меньше неполярных аминокислот, глицина, а также глутаминовой кислоты и глутамина. Отмечается также отсутствие серина, тогда как все основные аминокислоты присутствуют. Поэтому такая последовательность не является представительной для первичной структуры всей полипептидной цепи, которая должна содержать зоны, более богатые глицином и бедные глутамином. Наконец, примечательно наличие 2 цистеинов из 5 или 6, которые входят в состав целой молекулы, так как оно с большой вероятностью предопределяет конформацию молекулы, как и возможности образования внутрицепочных дисульфидных мостиков. Опыты с разрывом полипептидной цепи на уровне цистеинов подтвердили, что большинство из них должно располагаться у концов цепи [79]. В самом деле, обнаруживается третий цистеин в положении 13 у С-конца [81]. Эта С-кон- [c.210]

Молекула глютенина может быть образована ассоциацией нескольких субъединиц линейной формы, называемой конкатенацией (образование составных цепочек). Субъединицы связаны между собой через единственный межцепочечный дисульфидный мостик. Кроме того, она имеет второй, внутрицепочечный дисульфидный мостик (т. е. в среднем 4 цистеина на каждую субъединицу). Число субъединиц на молекулу могло бы быть порядка 33 на основании молекулярной массы соответственно 45 000 Да и 1,5-10 Да для субъединиц и конкатенации. После изучения влияния восстановления дисульфидных мостиков на кинетику изменения вязкости диспергированных глютенинов Эварт [71] исключил возможность существования отростков, ответвлений между конкатенациями и, таким образом, возможность образования трехмерной ковалентной сети (рис. 6.5). [c.214]

Реагенты. Водный раствор фосфатного буфера, содержащий 0,01 М NaH2P04, 0,08 М Na2HP04 и 0,5 М КС. Этот раствор используется в качестве среды при титровании белков. Для анализа соединений с меньшим молекулярным весом, таких, как цистеин и восстановленный глутатион, лучше использовать водный раствор 0,05 М по буре и 0,1 М по хлориду калия. [c.349]

Восстановление соединения Т-1У до лейко-Т-1У осуществляется с помощью почти любого восстановителя, такого, как фенилгидразин [411], цинковая пыль и уксусная кислота или йодистоводородная кислота. Лейкосоль так легко окисляется, что ее нужно защищать от воздуха или ацетилировать. Однако лейкооснованне можно выделить, и оно окисляется не так легко [412]. Окисление лейкосоединения катализируется ионами многих металлов, в частности ионом двухвалентной меди [413], и ингибируется цистеином или глу-татионом [414]. При энзиматической дегидрогенизации молекулярный кислород часто можно заменить соединением Т-1У в качестве акцептора водорода. Если дегидрогенизация проводится в присутствии воздуха, то вторичной функцией кислорода является, вероятно, окисление образующегося лейко-метиле-нового голубого [415]. В этих реакциях в условиях, описанных Михаэлисом [296], играет роль также свободный радикал метиленового голубого. [c.583]

Ядерный хроматин содержит ДНК, гистоновые и негистоновые белки, небольшое количество РНК. В пространственной организации хромосом можно вьщелить несколько уровней. Первый уровень — нуклеосомный. Нуклеосом-ная нить образуется при взаимодействии ДНК с белками-гистонами. Гистоны представляют собой простые белки с молекулярной массой 14—20 kDa, в аминокислотном составе которых преобладают аргинин и лизин, глицин и цистеин. Преобладание лизина и аргинина придает гистонам щелочной характер и обеспечивает их способность взаимодействовать с кислотными группами ДНК. Во всех типах эукариотических клеток обнаружено 5 классов гистонов [c.182]

В последние годы вьыснено, что время полужизни белков детерминировано природой его N-концевой аминокислоты. Если она легко соединяется с убиквитином — небольшим белком с молекулярной массой 8,5 kDa, состоящим из 74 аминокислотных остатков, то такой убиквитированный белок атакуется протеиназами и разрушается. Наиболее подвержены убиквитированию аргинин, лизин, аспарагиновая кислота, аспарагин, триптофан, лейцин, фенилаланин, гистидин, глутаминовая кислота, тирозин, глутамин, изолейцин менее подвержены — метионин, серин, аланин, треонин, валин, глицин, цистеин, их относят к стабилизирующим гидролитический распад белков. [c.369]

Лофотрихи имеют пучок жгутиков на одном из концов клетки. Ам-фитрихи имеют по одному жгутику или пучку жгутиков на противоположных концах клетки. Жгутики прикреплены к цитоплазматической мембране и клеточной стенке специальными дисками. По химическому составу жгутики состоят из белка флагеллина (от англ. flagella — жгутик), обладающего антигенной специфичностью. Молекулярная масса этого белка 40 ООО Да, он не содержит цистеина, в его составе много дикарбоновых и мало ароматических аминокислот. Субъединицы флагеллина закручены в виде спирали. Жгутики выявляют с помощью электронной микроскопии препаратов, напыленных тяжелыми металлами, или световой микроскопии после обработки препаратов специальными методами (например, после серебрения). [c.8]

К 0,07%-ному (вес/объем) раствору хлоргидрида цистеина в 86%-ной (по объему) серной кислоте, который подавался со скоростью 0,53 мл/мин. Реакционный поток нагревали в течение 3 мин при температуре 95 °С и после охлаждения измеряли поглощение при 420 нм. Полная схема потоков этого анализатора дана на рис. 22.7. Сочетание этих двух анализов устраняет необходи мость для каждого из них предварительной калибровки колонки (ее проводят с помощью элюирования образцов известной молекулярной массы), так как эти два анализа могут указать молекулярную массу элюируемого образца в каждый дан- [c.76]

Разделение цистеина и производных глутатиона на смешанном носителе (дауэкс-1-Ь сефадекс G-10) осуществлялось благодаря сочетанию молекулярно-ситового эффекта и ионного обмена [28]. За счет аналогичных свойств матрицы разделяли аминокислоты и их динитрофенилпроизводные на сшитых DEAE-сефадексах [27]. [c.349]

Молекулярный вес окситоцина равен 1007. В результате гидролиза получаются по 1 молю следующих аминокислот, относящихся к ряду L цистина, тирозина, изолейцина, глутамина, аспарагина, пролина, лейцина и гликоколя. Окситоцин представляет собой нонапептид (если считать цистин за два остатка цистеина). В результате расщепления окситоцина на более простые пептиды был установлен способ связывания этих аминокислот в молекуле они образуют единую пептидную цепь, обладающую одним цистеииовым остатком у одного конца и остат- [c.412]

Химическая природа. Инсулин является белком (молекулярный вес 6000) Это первый белковый гормон, химическая природа которого расшифрована. Молекула инсулина построена из 2 полипептидных цепей — мономеров, из которых цепь А содержит 21 аминонислотный остаток, а цепь Б—30 аминокислотных остатков. Полипептидные цепи связаны между собой дисульфидными мостиками за счет сульфгид-рильных групп молекул цистеина. Расположение аминокислот в полипептидных цепях А и Б полностью расшифровано Сэнджером, а в 1963 г. другими авторами осуществлен синтез инсулина. [c.95]

В 1960 г. были приготовлены первые активные экстракты из клеток и после этого из нескольких бактерий выделены в очень чистом состоянии ферменты, названные нитрогеназами. В каждом -случае нитрогеназу можно разделить на два белка, один из них с молекулярной массой около 250 000, а другой — около 70 000. По отдельности оба они неактивны, но при смешивании активность немедленно восстанавливается. Первый белок содержит 1 (или, возможно, 2) атом молибдена и около 15 атомов железа, а также отличается повышенным содержанием серы, что дает основание предполагать связывание металлов за счет координации серы. Второй, меньший компонент нитрогеназы содержит 2 атома железа и 2 лабильных или неорганических атома серы, т. е. таких, которые не входят в аминокислоты типа метионина или цистеина. Этот белок не содержит молибдена. [c.654]

Молекулярный вес цистеина равен 121 цистин является, следовательно, продуктом димеризации, которая протекает с потерей молекулы водорода путем образования днсульфидно.г-о мостика, соединяющего две симметричные част молекулы. Этот мостик может образоваться в результате окисления. [c.403]

Изучены биохимические свойства многочисленных низкомолекулярных альбуминов, встречающихся в мышцах рыб [283, 284]. Хотя физиологическая функция этих белков молекулярного веса около 11 ООО неизвестна, они отличаются необычным аминокислотным составом — содержанием около 10% фенилаланина, 20% аланина и малым содержанием или отсутствием триптофана, тирозина, метионина, гистидина, цистеина и аргинина. Кроме того, они характеризуются высоким сродством к кальцию. Все это наводит на мысль, что альбумин карпа, возможно, аналогичен тро-понину А млекопитающих и мышц птиц [285] и, следовательно, может служить посредником участия кальция в мышечном сокращении [286]. [c.113]

Как было отмечено выше, изонитрилы также могут выступать в качестве окислительных субстратов нитрогеназы [140—142]. Они восстанавливаются в углеводороды, содержащие атом углерода изонитрильной группы, и первичные амины, образующиеся из фрагмента R—N. Изонитрилы, так же как и азот, присоединяются к атомам переходных металлов концом молекулы. При восстановлении связанного метилизонитрила в качестве основного продукта шестиэлектронной реакции образуется метан, тогда как при восстановлении некоординированной молекулы изонитрила процесс идет в основном до диметиламина — продукта пятиэлектронной реакции. Такое сочетание свойств делает изонитрилы превосходным субстратом при изучении как биологических нитрогеназ, так и модельных систем. При использовании в качестве катализатора комплекса молибден — цистеин состава 1 1 основными продуктами восстановления изонитрила борогидридом натрия являются этилен и этан [137]. Как и в случае ацетиленовых субстратов, экспериментальные данные согласуются с каталитической активностью мономерных молибденовых комплексов. Восстановление слабо ингибируется молекулярным азотом и более эффективно подавляется окисью углерода. Опыты с N2 показали, что азот как ингибитор этой реакции восстанавливается до аммиака и что молекулы N2 и RN связываются одними и теми же центрами, по-видимому, атомами молибдена. Кроме того, азот и окись углерода — конкурентные ингибиторы восстановления изонитрилов нитрогеназой, что убедительно показывает наличие у молибдена свойств, необходимых для связывания и восстановления субстратов. На рис. 49 [c.318]

СВЯЗИ, образующие главную цепь белковой молекулы и определяющие, таким образом, ее первичную структуру, и дисульфид-ные связи между остатками цистеина (так называемые дисуль-фидные мостики). Вращение вокруг дисульфидных связей затруднено. Остатки цистеина образуют в дисульфидном мостике дуальный угол, равный примерно 90°. Чтобы уяснить себе их расположение, следует согнуть пополам стоящий вертикально лист бумаги (так, чтобы половинки листа были примерно перпендикулярны друг другу) и считать, что атомы серы находятся на краях линпи перегиба. Тогда группы, связанные с каждым из атомов серы, расположатся на противоположных углах листа, например в верхнем правом и нижнем левом углах. Ди-сульфидные связи иногда ограничивают возможности образования вторичной структуры, но способствуют созданию третичной структуры, обеспечивая существование прочных поперечных связей между отдельными участками молекулярной цепи. [c.273]

Серусодержащие аминокислоты, особенно цистин и цистеин, обладают повышенной чувствительностью к внешним воздействиям. Цистин и цистеин быстро разрушаются при тепловой обработке. При щелочной обработке белка, особенно в комбинации с тепловой, в реакцию вовлекаются цистин и лизин и образуется ли-зиноаланин. При тепловой обработке белка образуется большое количество НгЗ и других летучих сернистых соединений или продуктов разрушения цистина. Окислительные процессы приводят к образованию цистеиновой кислоты, которая в пищевом отношении является недоступной. Почти все эти реакции приводят к деструкции исходной молекулярной структуры цистина. [c.8]

Лектин картофеля обладает необычным ссстансм и свойствами. Это гликопротеин, содержащий 50% углеводов, 16% его аминокислот—оксипролин, 11,5% —цистеин. Его молекулярная масса 46 ООО, это димер, содержащий 2 одинаковые субъединипы. Этот лектин специфичен к олигосахаридам, содержащим терминальный остаток N-ацетилглюкозамина. [c.101]

Мономер иммуноглобулина с молекулярной массой 150 ООО может быть превращен в большие фрагменты при действии протеолитических ферментов. Папаин в присутствии цистеина расщепляет иммуноглобулины на 3 фрагмента F (мол. масса 50 ООО), названный так в связи со способностью легко кристаллизоваться (с — rystaled), и два идентичных фрагмента Fab (мол. масса также 50 ООО), получивших свое название потому, что каждый содержит место соединения антитела с антигеном (ab-antibody). Каждый четырехцепочный мономер содержит, следовательно, два места соединения с антигеном. Пепсин расщепляет Н-цепи, начиная с С-концевых групп, и последовательно гидролизует F фрагмент, оставляя (ЕаЬ )2-часть (рис. 7). [c.105]

Р-фермент, или растительная фосфорилаза, впервые изолирована Хейнсом. Позднее была получена из картофеля в виде гомогенного препарата 1180]. Очищенный фермент с молекулярной массой 207 ООО содержит 2 моль пиридоксаль-5-фосфата на 1 моль. В отличие от фосфорилазы животных у него отсутствуют в качестве структурных компонентов серинфосфат и нуклеотиды, не наблюдается активирование аде-ниловой кислотой. Картофельная фосфорилаза содержит 6 сульфгидрильных групп на 1 моль, тормозится п-хлормеркурибензоатом, причем ингибирование лищь частично снимается прибавлением цистеина. Катализирует не только распад, но и синтез полисахаридов затравками могут служить тетраоза и высшие сахариды (мальтотриоза для этой цели малоактивна). [c.198]

Присутствие второй функциональной группы (НО— или HS—) не изменяет принципиальных направлений фрагментации. Так, например, + в масс-спектрах серина и цистеина пики ионов СНг=ОН (т/е 31) и H2=SH (m/e 47) имеют незначительную интенсивность (6—10%). Однако при распаде молекулярного иона треонин1а помимо [c.148]

В присутствии веществ типа цистеина или тиомочевины могут протекать реакции передачи цепи, приводящие к понижению молекулярного веса по сравнению с молекулярным весом, получаемым в отсутствие агента, передающего цепь [Р50]. В присутствии трехвалентных ионов железа обрыв происходит путем восстановления ионов железа растущими цепями. В этом случае скорость полимеризации становится пропорциональной мощности дозы, а средняя степень полимеризации равна скорости полимеризации, деленной на скорость образования двухвалентных ионов железа [С111, С114]. [c.112]

Процессы, протекающие при облучении водных растворов фенола, гораздо сложнее тех, которые наблюдаются при радиолизе растворов бензойной кислоты, нитробензола или хлорбензола [8101]. В кислых растворах первичным продуктом является, в частности, о-бензохинон [8101]. Хотя механизм его образования и неизвестен, но можно предполагать, что в качестве промежуточных соединений образуются озонидоподобные соединения или гидроперекиси. Другая характерная черта облучения растворов фенола — появление окраски желтой в кислой и красной в щелочной средах. Оно связано, вероятно, с образованием хиноидных структур [8101] и имеет мало общего с окрашиванием тирозиназ или пироксидаз. Подобные окраски возникают также при облучении водных растворов других фенольных соединений галловой кислоты, таннина, адреналина и тирозина (см. также стр. 246). Для проявления этого эффекта облучаемый раствор должен содержать молекулярный кислород. Оптическая плотность его продолжает нарастать и после прекращения облучения, причем этот рост ускоряется в присутствии ионов меди, при нагревании раствора или действии на него света. Последействие может быть подавлено введением в раствор непосредственно после прекращения облучения веществ-восстановителей типа тиомочевины, цистеина или аскорбиновой кислоты [L60, L67, L73], Описанное явление объясняют медленностью реакций, в которых участвуют гидроперекиси, образующиеся при облучении. [c.173]

Рассмотрим компоненты фотосистем I и II зеленых растений н связывающих их звеньев. Непосредственное восстановление НАДФ до НАДФН осуществляется флавопротеиновым ферментом— ферредоксин-НАДФ-редуктазой (ФдР), окисленная форма которого в свою очередь восстанавливается ферредоксином (Фд). Последний является переносчиком с наибольшим из известных восстановительным потенциалом. Он представляет собой водорастворимый белок с М л 10 000, содержащий линейно расположенные ионы железа, связанные друг с другом сульфидными группами, часть которых принадлежит цистеину. Именно эта часть белка является редокс-центром. Ферредоксины различных фотосинтезирующих объектов различаются по молекулярной массе, содержанию железа, значению редокс-потенциала. Все они обладают в окисленном состоянии красновато-желтой окраской — максимумы их полос лежат в областях 280, 330, 420 и 470 нм. [c.27]

Основой молекулярной структуры всех белков являются полипептидные цепи, в которых а-аминогруппы и а-карбоксильные группы различных аминокислот соединены пептидными связями. Поэтому все а-карбоксильные и а-аминогруппы, за исключением концевых групп, не могут ионизироваться при обычных условиях, и их нельзя рассматривать как кислотные или основные группы. Ионизируемые группы белков содержатся преимущественно в боковых цепях остатков трехвалентных аминокислот к цим относятся р- и у-карбоксильные группы глютаминовой и аспарагиновой кислот, не связанные в амидах, имидозольная группа гистидина, 8-аминогруппа лизина, гуанидиновая группа аргинина, фенольная группа тирозина и сульфгидрильная группа цистеина. Эти ионогенные группы боковых цепей и представляют собой главную причину появления электрического заряда на поверхности белковой молекулы. В зависимости от pH окружающей среды протоны присоединяются к боковым группам или отщепляются от них, в результате чего меняются состояние ионизационного равновесия этих групп и знак заряда белковой молекулы (значения р/С для отдельных боковых групп белков довольно близки к значениям р Сз, представленным в табл. 6). А так как соотношения этих группировок различны для разных белков, то и изоэлектрические точки этих белков будут соответствовать различным значениям pH. Подчеркнем, что под изоэлектрической точкой белковой молекулы обычно понимают то значение pH, при котором ее средний свободный (эффективный) заряд равен нулю. [c.158]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология