Основные функции коферментов

Коферменты обычно термоустойчивы, имеют небольшой молекулярный вес и могут сравнительно легко быть отделены от белковой части фермента. Они способны осуществлять функции переноса водорода, аминных, фосфатных, ацильных, одноуглеродных групп. По химическому строению — весьма различны и включают вещества алифатического и ароматического рядов, гетероциклические соединения, нуклеотиды и нуклеозиды. Такое разделение коферментов — по химическому строению их молекул — не позволяет судить о типах ферментных реакций, в которых они участвуют. В связи с этим А. Браунштейн предложил разделить коферменты на следующие три основные группы в соответствии с их функцией в процессах ферментативного катализа [c.65]

Витамин В] (тиамин) имеет важное значение для животного организма. Он входит в состав кофермента кокарбоксилазы, которая катализирует реакции декарбоксилирования пировино-градной кислоты, накопление которой в процессе углеводного обмена нарушает нормальную функцию нервной системы и вызывает полиневрит ( бери-бери ). В этом состоит основная биологическая роль витамина Вь [c.396]

ОСНОВНЫЕ ФУНКЦИИ КОФЕРМЕНТОВ [c.36]

Свойства витаминов и история их открытия. Функции соответствующих коферментов, а также пути биосинтеза некоторых витаминов рассматриваются в основном тексте. [c.378]

Для обеспечения эффективного каталитического действия ферменты нуждаются в кофакторах, которые к концу реакции не претерпевают изменений и являются существенным ее элементом [1, 22]. Коферменты—это вещества органической природы, сложной структуры (алифатические и ароматические производные, нуклеотиды, гетероциклы). Они, как правило, непосредственно участвуют в каталитической реа щии как переносчики оп деленных химических группировок. Активаторы—это вещества неорганической природы, например,неорганические ионы, оказывающие активирующее воздействие на ферменты. В соответствии с их функциями в ферментативном катализе коферменты делятся на три основные группы [c.166]

Существуют два основных флавиновых кофермента — флавинмононуклеотид (FMN) и флавинадениндинуклеотид (FAD). Строение этих соединений показано на схемах 8.2 и 8.3. Фла-финзависимые ферменты можно разделить на три группы в соответствии с выполняемыми ими функциями [c.190]

Поэтому основная функция глутатиона в клетках заключается в защите сульфгидрильных групп белков от окисления. Кроме того, глутатион выполняет роль кофермента в ряде ферментативных процессов, на- [c.83]

Ферменты, катализирующие расщепление углерод-углеродных связей, часто используют коферменты, такие как тиаминпирофосфат и пиридоксаль, в качестве портативных аккумуляторов электронов. Другие коферменты играют близкие роли в тех реакциях, которые не могут эффективно катализироваться пятью основными функциональными группами. В таблице отсутствует также какая-либо обратимая окислительно-восстановительная система, в частности для одноэлектронных переносов. И здесь коферменты, а во многих случаях и ионы металлов, помогают заполнить этот пробел. Разнообразные функции ионов металлов обсуждаются ниже (см. разд. 24.1.2.5). На химика пять функциональных групп табл. 24.1.1 не производят особого впечатления в качестве списка реагентов. В этом списке отсутствуют сильная кислота или основание (их, конечно, не может быть при pH около 7). Даже нуклеофилы, обладающие, по-видимому, наивысшей четко выраженной внутренней реакционной способностью, присутствуют обычно в виде сопряженных кислот. И все же именно эти группы ответственны за выдающиеся каталитические свойства ферментов. Для того чтобы представить себе, как это может быть, следует рассмотреть их химическое поведение. [c.458]

АТФ выступает в роли кофермента, участвующего совместно с определенными ферментами в катализе биохимических реакций. Близкий к нему кофермент аденозиндифосфат, АДФ, обладает такой же структурой, как и АТФ, но содержит на одну фосфатную группу меньше. Одна из важнейших функций АТФ — выделение энергии при гидролизе до АДФ. Существуют убедительные доказательства того, что эта реакция — основной источник знергии в живых организмах, причем в зависимости от ферментативной системы эта энергия гидролиза может выделяться в виде тепла, электричества, сокращения мускулов или использоваться на проведение эндотермических синтезов. Эти реакции будут подробно рассмотрены в гл. 40, а сейчас приведем лишь данные для суммарной реакции [c.467]

Биологическая роль витамина многогранна. Основной точкой его при-. ложения является прямое или косвенное участие в биосинтезе белка, нуклеиновых кислот, в образовании и переносе метильных групп при превращении гомоцистеина в метионин. Недавно выделен метилкобаламин, при посредстве которого осуществляется этот процесс. Витамин В участвует в реакции ацетилирования, способствует восстановлению сульфгидрильных групп кофермента А, ускоряя тем самым процесс окисления пировиноградной кис-Коферментную функцию в ряде реакций выполняет не [c.148]

До сих пор речь щла у нас главным бразом о центральных метаболических путях, т.е. о путях превращения основных пищевых веществ клетки-углеводов, жиров и белков. На этих центральных путях потоки -мeтaJбoлитoв довольно внущи-тельны. Например, в организме взрослого человека ежесуточно окисляется до СО2 и воды несколько сотен граммов глюкозы. Есть, однако, и другие метаболические пути со значительно меньшим потоком метаболитов ежесуточный синтез или распад измеряется здесь миллиграммами. Эти пути составляют так называемый вторичный метаболизм, роль которого состоит в образовании различных специализированных веществ, требующихся клеткам в малых количествах. К вторичным метаболическим путям принадлежит, например, биосинтез коферментов и гормонов, потому что эти соединения вырабатываются и используются только в следовых количествах. Сотни различных высокоспециализированных биомолекул, в том числе нуклеотиды, пигменты, токсины, антибиотики и алкалоиды, продуцируются у разных форм жизни на вторичных метаболических путях. Все эти продукты, разумеется, очень важны для тех организмов, которые их вырабатывают, и все они выполняют какие-то определенные биологические функции. Однако специализированные вторичные метаболические пути, ведупще к их синтезу, не во всех случаях хорошо изучены. В этой книге мы лишены возможности рассматривать эти вторичные метаболические пути, порой весьма сложные мы здесь займемся главным образом центральными, или первичными, путями метаболизма. [c.391]

Цикл трикарбоновых кислот. У дышащих микроорганизмов основным окислительным циклом является цикл трикарбоновых кислот (ЦТК), или цикл Кребса (рис. 84). За один оборот цикла из аце-тил-КоА образуется 2 молекулы углекислоты, 8 восстановительных эквивалентов и 1 АТФ. Как правило, коферменты в этом случае передают водород в ЭТЦ, где и происходит синтез АТФ. ЦТК выполняет функцию не только конечного окисления питательных веществ, но и обеспечивает организм многочисленными предшественниками для процессов биосинтеза. Для восполнения промежуточных продуктов цикла Кребса, отведенных в анаболические [c.116]

Существуют три основных механизма гормональной регуляции внутриклеточного метаболизма и функций клеток путем изменения скорости синтеза белка, активности ферментов внутриклеточного метаболизма и проницаемости клеточных мембран для различных ионов, метаболитов, коферментов. [c.138]

В клеточных биопроцессах очень важную роль играет еще один аденозинфосфат - кофермент А (КоА, или СоА-5Н, 304) Буква А означает основную функцию этого кофермента - перенос ацильных групп. КоА состоит из аденина, связанного с 3 -фосфо-О-рибозой р-Ы-гликозидной связью. Остаток рибозы содержит при С-5 пирофосфатную фуппу, связанную через пантотеновую кислоту с меркаптоэтиламином [c.168]

Витамин К выполняет свою основную функцию как кофермент реакций у-карбоксилирования остатка глутаминовой кислоты в неактивной форме факторов свертывания крови — протромбина, после чего соответствуюш,ий [c.281]

Молекула фолиевой кислоты (I) и ее производных, осуществляющих функции кофакторов в процессах метаболизма, таких, как 5,6,7,8-тетрагидро-птероил- -глутаминовая кислота, 5-N-фopмил-5,6,7,8-тeтpaгидpoптepoил-L-глутаминовая кислота (фолиновая кислота) и др. (см. раздел Птериновые коферменты ), в основной своей части высокоспецифична. Так, для проявления витаминных свойств обязательна птериновая структура, [c.485]

В ферментатавных синтезах душистых терпенов алифатического и алициклического ряда из сахаров и производных жирных углеводородов важную роль играет кофермент А (СоА). Он является производным аденозинтрифосфорной кислоты. Буква А означает основную функцию этого кофермента — перенос ацильных групп. Кофермент А состоит из аденина, связанного Р-Н-гликозидной связью с З-фосфо-В-рибозой. Остаток рибозы содержит при С-5 пирофосфатную группу, связанную через пантотеновую кислоту с меркаптоэтиламином. Последний фрагмент является активной частью кофермента, так как его тиольная группа легко образует тиоэфирные связи с карбоксильными остатками кислот [c.39]

Первичными дегидрогеназами атомы водорода передаются на вторичные дегидрогеназы, флавопротеиды, коферментом которых служит ФАД. Основная функция флавопротеидов в цепи тканевого дыхания — перенос водорода от НАД — Нг, т. е. окисление первичной дегидрогеназы. Посредником между восстановленной формой флавопротеида (ФАДНг) и кислородом служат цитохромы. На этом этапе переноса водорода к кислороду (конечному акцептору) меняется тип окислительно-восстано-вительной реакции. Теперь перенос водорода идет путем чередования окисления и восстановления иона железа в системе цитохромов. Атомы водорода восстановленной формы кофермента — ФАДНг, отщепляясь, превращают- [c.70]

Функцию коферментов выполняют такие металлы, как железо, марганец, цинк, молибден и магний, и такие витамины, как тиамин, рибофлавин, никотиновая кислота и пиридоксин. Как в той, так и в другой группе активный кофермент — это иногда яе просто металл или витамин, а более сложная структура. Железо, например, может входить в состав гема оно занимает центральное положение в этой сложной органической молекуле, содержащейся в гемоглобине и некоторых важных окислительных ферментах. Тиамин, рибофлавин и никотиновая кислота встречаются в виде фосфорилированных производных, обеспечивающих активность ряда дыхательных ферментов. Среди так называемых металлфлавопротеидов имеются ферменты, которые нуждаются в нескольких типах коферментов так, альдегидокси-даза в активной форме содержит (помимо основного структурного белка) еще и свободное железо, железо в составе гема и, наконец, рибофлавин в комплексе, носящем название флавин-адениндинуклеотид. Все эти коферменты необходимы для проявления активности альдегидоксидазы, причем, для того чтоОы быть эффективным, каждый из них должен быть присоединен к белку в соответствующем положении. [c.45]

Основная функция флавопротеинов—перенос электронов (атомов И) от восстановленных пиридинпротеинов к другим компонентам окислительновосстановительной цепи, т.е. ФП в большинстве случаев являются вторичными дегидрогеназами. Однако некоторые флавопротеины, особенно с ФАД в качестве кофермента, могут непосредственно снимать атом И с субстрата. [c.120]

Виндаус выделил витамин Bi в чистом виде [6] и в 1932 г. установил его эмпирическую формулу С12Н ig0N4S l2-HjO. Витамин Bj имеет важное значение для животного организма. Он входит в состав фермента карбокси-лазы, катализирующего реакции декарбоксилирования пировиноградной кислоты и других а-кетокислот. При недостатке тиамина в организме происходит накопление пировиноградной кислоты — продукта обмена углеводов, что нарушает нормальную функцию нервной системы и вызывает заболевание полиневритом (бери-бери). Тиамин излечивает эту болезнь. Кроме того, дифосфат тиамина входит в состав многих других ферментов в качестве кофермента, связанного с апоферментом — белком. Сюда относятся и ферменты, катализирующие реакции обмена углеводов типа альдоль-ных конденсаций и др. Витамин Bj связан также с функцией органов кроветворения, участвует в обмене воды, углеводов, жиров и минеральннх солей [7, 8, 9, 101. Витамином В богаты дрожжи (пивные и пекарские) и злаки, не очищенные от отрубей. Ржаной, а также пшеничный цельный хлеб, крупы (в особенности гречневая) являются для человека основным источником витамина Bj. [c.64]

Одной из основных проблем современной биохимии является выяснение механизма превращения энергии, выделяющейся в результате взаимодействия связей С — Н с кислородом с образованием двуокиси углерода и воды в энергию фосфоангидридной связи АТФ — единой платежной единицы в процессах переноса химической энергии, используемой для большого числа синтетических и метаболических функций. Если энергетическое сопряжение имеет химический механизм (хотя это еще не очевидно [185]), то оно может происходить либо непосредственно через окисление некоторых легко образующихся низкоэнергетических фосфатных производных до высокоэнергетических форм, которые могут затем переносить фосфат на АДФ, давая АТФ, либо через окисление некоторых других низкоэнергетических молекул до высокоэнергетических форм, которые могут дать макроэргический фосфат через серию реакций переноса. В последнее время стало известно несколько примеров такого активационного процесса, в котором происходит образование высокоэнергетического тиолового эфира при окислении альдегида. Тиоловый эфир может реагировать дальше, давая ацилфосфат и при известных обстоятельствах АТФ. Этот тип активации является ответственным за образование макроэргических фосфатных связей на субстратном уровне фосфорилирования, в котором метаболит, подвергающийся окислению, превращается в активированный продукт. В настоящее время, однако,еще нет уверенности, что аналогичный процесс происходит при многоступенчатом переносе электронов между субстратом и кислородом, который является ответственным за освобождение большей части энергии в аэробном метаболизме. Интерес к этой проблеме стимулировал поиски реакций, в которых фосфатная группа превращается в энергетически богатую форму посредством окислительного процесса, что может служить моделью реакций с природным коферментом. Хотя в настоящее время еще нет доказательств, что какой-либо процесс такого рода ответствен за окислительное фосфорилирование, эти исследования интересны с химической точки зрения и в качестве источника некоторых потенциально полезных синтетических методов. [c.132]

Превращение субстрата в продукт происходит в комплексе Михаэлиса. Часто субстрат образует ковалентные связи с функц. фуппами активного центра, в т. ч. и с группами кофермента (см. Коферменты). Большое значение в механизмах ферментативных р-ций имеет основной и кислотный катализ, реализуемый благодмя наличию имидазольных Фупп остатков гиствдина и карбоксильных фупп дикарбоновых аминокислот. [c.80]

Основная биологическая функция пиридоксиновых витаминов в животном организме заключается в том, что они в составе пиридоксаль- и пиридоксамин-фосфат протеидов, т е. коферментов, выполняют роль катализаторов важнейших процессов азотистого обмена. [c.394]

Основная биохимическая функция витамина В , в составе кофермента ТГФК связана с переносом одноуглеродных фрагментов различных метаболитов [c.124]

Пиридоксальфосфат идеально приспособлен для катализа реакции аминосоединений. Поэтому его обнаружение в роли необходимого кофактора гликогенфосфорилазы (гл. 7 разд. В, 5) вызвало удивление. Кофермент связан с фосфорилазой в основном так же, как и в случае трансаминазы (разд. Д, 6), но функция его не ясна [43]. Поразительным является тот факт, что, по имеющимся данным, 50% всего количества витамина Ве в организме находится в виде PLP в составе мышечной фосфорилазы [44]. Из исследований, проведенных на крысах с недостаточностью витамина Ве, следует, что PLP в фосфорилазе может служить резервным источником, значительная асть которого при недостаточности витамина Ве может расходоваться на другие цели. [c.222]

Биохимические функции. Метилкобаламин присутствует в цитоплазме, а дезоксиаденозилкобаламин находится в митохондриях клеток. Метилкобаламин служит коферментом в реакциях трансметилирования, которые протекают в процессе синтеза нуклеотидов и нуклеиновых кислот. Дезоксиаденозилкобаламин участвует в метаболизме метилмалоно-вой кислоты, которая синтезируется в организме из жирных кислот с нечетным числом атомов углерода, а также из аминокислот с разветвленной углеродной цепью. Основное значение витамина В12 обусловлено его ан-тианемическим действием. [c.158]

К настоящему времени выяснена основная коферментная роль KoQj . Он оказался обязательным компонентом дыхательной цепи (см. главу 9) осуществляет в митохондриях перенос электронов от мембранных дегидрогеназ (в частности, НАДН-дегидрогеназы дыхательной цепи, СДГ и т.д.) на цитохромы. Таким образом, если никотинамидные коферменты участвуют в транспорте электронов и водорода между водорастворимыми ферментами, то KoQj благодаря своей растворимости в жирах осуществляет такой перенос в гидрофобной митохондриальной мембране. Пластохиноны выполняют аналогичную функцию переносчиков при транспорте электронов в процессе фотосинтеза. [c.243]

Из 1,3-азолов только оксазол не участвует в основных биохимических процессах, однако существуют вторичные метаболиты (особенно в морских организмах), которые включают в себя структуру тиазола (и оксазола), например антибиотик цистотиазол А из бактерий y toba terfus as [3]. Система имидазола лежит в основе незаменимой аминокислоты гистидина, выполняющей важные функции в процессах ферментативного протонного переноса. Родственный гистидину гормон гистамин вызывает расширение сосудов и служит основным фактором в аллергических реакциях, таких, как сенная лихорадка. Тиазолиевый цикл представляет собой активный химический центр кофермента тиамина (витамина Bi). [c.506]

Интересные возможности выявились при моделировании одного из основных коферментов окислительно-восстановительных реакций дигид-роиикотинамиддинуклеотида (НАД-На), функции которого состоят в переносе водорода и который моделируется дигидропиридиновыми системами. [c.212]

Витамины-это органические вещества, которые в следовых количествах присутствуют в большинстве живых организмов и необходимы для их нормальной жизнедеятельности. Однако некоторые организмы не способны синтезировать эти вещества и должны получать их из внешних источников. Ббльшая часть водорастворимых витаминов представляет собой компоненты различных коферментов или простетических групп ферментов, играющих важную роль в клеточном метаболизме. Тиамин (витамин Bj)- активный компонент тиаминпирофосфата, кофермента, выполняющего функцию промежуточного переносчика ацетальдегида в ходе ферментативного декарбоксилирования пирувата-основного продукта распада глюкозы в клетках. Рибофлавин (витамин В2) входит в состав коферментов флавинмононуклеотида (FMN) и флавинадениндинуклеотида (FAD), выполняющих роль водород-переносящих простетических групп в определенных ферментах, катализирующих реакции окисления. Никотиновая кислота является компонентом никотин-амидадепиндинуклеотидов (NAD и NADP), которые служат переносчиками гидрид-ионов при функционировании ряда дегидрогеназ. Пантотеновая кислота [c.298]

Добавочные вещества. Помимо элементов минерального питания источников углерода и энергии многие организмы нуждаются еще в некоторых дополнительных веществах, называемых факторами роста. Эти вещества входят в основной состав клетки, но некоторые организмы не способны их синтезировать сами. Такие факторы роста относятся к трем группам соединений-к аминокислотам, пуринам и пири-мидинам, а также к витаминам. Аминокислоты, пурины и пирими-дины-составные части белков и нуклеиновых кислот, поэтому клетка нуждается в достаточных количествах этих соединений. Витамины же входят в состав коферментов или простетических групп и, таким образом, участвуют в каталитических функциях поэтому они необходимы только в очень малых количествах (табл. 6,2). Организмы, нуждающиеся в факторах роста, называют ауксотрофными и противопоставляют прототрофным организмам, которым такие факторы не нужны. [c.177]

После общего рассмотрения распределения и функций этих ферментов и природы соответствующих коферментов мы сосредоточим внимание исключительно на тех каталазах и пероксидазах, которые содержат в качестве кофермента железопорс )ириновый комплекс. Эта группа металлоферментов — единственная, для которой удается обнаружить промежуточные соединения, выявить, идентифицировать и изучить по отдельности все стадии каталитического процесса. Реакции этих ферментов будут обсуждаться довольно подробно, потому что, во-первых, к настоящему времени они детально изучены и имеется обширный экспериментальный материал, во-вторых, со времени появления последнего в этой области обзора в 1966 г. [34] накоплено много новых данных и, наконец, в-третьих, настоящий обзор отличается от предыдущих постановкой вопроса — его основной целью является сопоставление активности соответствующих металлокомплексов в присутствии и в отсутствие белка и в выяснении того, каким образом белок усиливает активность свободного, не связанного с белком железопорфирина. [c.195]

Особенно хорошо изучены функции свободных аминогрупп карбоксилов, гидроксила, тиоловых групп, имида-зола, гуанидина, фенольной группы, тиоэфирных групп и некоторых других. Свободная и удаленная от карбоксила аминогруппа лизина ведет себя почти самостоятельно , и сосредоточивание таких групп в определенных белках (лизоцим) придает этим белкам основные свойства. Карбонильные соединения образуют с аминогруппой аль-диминную группировку, способную к различным дальнейшим превращениям гидролизу, восстановлению, замещению, присоединению. Аминогруппа, конечно, играет роль фиксатора для кислотных — анионных групп (фосфатные группы флавиновых коферментов и др.). [c.174]

Основная группа этих биологически важных соединений, а именно сложные эфиры, содержащие макроэргическую фосфатную группировку Р—О—Р, являются производными нуклеотидов. В молекулы этих производных, и в частности веществ природного происхождения, в качестве одного из компонентов ангидридных структур всегда входит нуклеозид-5 -фосфат. Другим компонентом ангидридных структур является ортофосфорная, пирофосфорная или трифос-форная кислота (например, аденозин-5 -ди-, аденозин-5 -три- и аденозин-5 -тетрафосфаты), либо моноэфир ортофосфорной кислоты (в случае нуклеотидных коферментов и пирофосфатов, участвующих в реакциях переноса групп). Другая группа биологически важных соединений включает ацилфосфаты, в качестве характерных примеров которых можно привести ацетил- или карбамилфосфаты и моноэфиры ацилфосфатов, в частности ациладенилаты. Соединения обеих этих групп осуществляют важные биологические функции перенос энергии, перенос групп или коферментов. Кроме упомянутых, фосфорными соединениями, участвующими, как известно, в исполнении такого рода функций, являются фосфоенолпировиноград-ная кислота, амидофосфорная кислота и ее производные. Следует отметить, что не удалось установить, осуществляет ли адено-зин-5 -тетрафосфат > какие-либо биологические функции или же он является лишь продуктом диспропорционирования аденозин-5 -трифосфата (АТФ). [c.512]

Молекулы, образующие живую материю, достаточно просты по строению, но, несмотря на это, они способны выполнять уникальные функции, причем молекулы одного вида выполняют не одну, а несколько биологических функций. Например, аминокислоты служат не только структурными единицами белков, но и являются предшественниками многих гормонов, нейромедиаторов, алкалоидов и других биосоединений. Нуклеотиды, составляющие нуклеиновые кислоты, выполняют роль коферментов — переносчиков энергии. Интересно отметить, что незначительные различия в химической структуре биомолекул приводят к колоссальной разнице в их биохимических функциях. Так, эстрадиол (один из основных женских половых гормонов) отличается от тестостерона (мужского полового гормона) всего лишь отсутствием у первого одной метильной группы и нескольких атомов водорода. Таким образом, биологическое отличие женщин от мужчин создают метил и атомы водорода ( ). Это яркий пример мощнейшего воздействия химического строения биомолекул на жизненные функции биологических видов. Множество таких примеров можно найти на страницах данного пособия. [c.538]

Все флавиновые коферменты содержат рибофлавин (витамин Вг). Химическим признаком этих ферментов является присутствие изоалоксазиновой группировки, которая и определяет основные химические и физико-химические свойства флавинов. Все они окращены в желто-оранжевый цвет, легко разлагаются под действием света. К настоящему времени известно около 30 флаво-протеидов, обладающих многообразным значением в промежуточном обмене веществ. Главная функция их состоит в переносе электронов (и водорода) от восстановленных никотинамидных коферментов (НАДНг и НАДФНг) и от янтарной кислоты к цито-хромам. Поэтому они состоят в дыхательной цепи между НАД (НАДФ) и цитохромами. Часть флавиновых ферментов содержит металлы, значение которых еще недостаточно изучено. [c.144]

В главе 2 рассмотрена огромная группа соединений, обладающих каталитической активностью, без которых невозможно ни одно химическое превращение in vivo, — это ферменты, которые по химической природе в основном являются белками. Многие ферменты не проявляют своих биокаталити-ческих функций в отсутствие особых веществ — коферментов, роль которых в большинстве случаев выполняют витамины и ионы металлов. Поэтому в главе 3 описаны строение и биохимические функции витаминов, а в главе 4 отражены вопросы химии биометаллов. [c.34]

При интенсификации процессов эксцизионной репарации в ответ на повреждающие воздействия в клетках млекопитающих усиливается активность фермента поли(АОР-рибозил)-полимеразы. Этот фермент при участии кофермента NAD+ осуществляет реакцию АОР-рибозилирования белков хроматина. В основном происходит моно-АОР-рибозилирование, однако иногда имеет место присоединение гомополимерных цепочек (АОР-рибоза) . Функция поли(АОР-рибозил)-полимеразы или ее продукта—(АОР-рибоза)п—в процессе эксцизионной репарации не вполне ясна. Наблюдается корреляция во времени между интенсификацией [c.80]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология