Температура II на ферменты

Амилаза -- фермент, присутствующий в слюне, катализирует выделение глюкозы из крахмала. При оптимальной температуре и pH одна молекула амилазы может производить 18 ООО молекул глюкозы в секунду. (Об этом говорилось в разд. А.4.) Посмотрите, можете ли вы заметить изменение вкуса пресного печенья (оно содержит крахмал), если вы его будете жевать одну или несколько минут. Опишите любые изменения вкуса, которые вы заметили, и объясните их. [c.447]

Не всегда экспериментальные данные можно получить в достаточно широком интервале температур, так как скорость может быть слишком медленной при низких температурах, а при температурах выше 40—55° лимитирующим фактором может стать денатурация фермента. [c.564]

Как следует нз уравнения Аррениуса, в которое а входит в качестве показателя степенн, даже небольшое уменьшение энергии активации приводит к значительному возрастанию скорости реакции. Так, под действием биологических катализаторов — ферментов— энергия активации химических реакций, протекающих в живых организмах, резко снижается, и эти реакции достаточно быстро протекают при сравнительно низких температурах. [c.93]

В природе синтез белков всегда направлен на формирование определенной первичной структуры и протекает в водных средах при обычных температурах в соответствии с универсальным генетическим кодом под влиянием специфических ферментов. Основная схема этого процесса в настоящее время уже известна. Всю генетическую информацию, обеспечивающую формирование определенной первичной структуры полипептидных цепей и макромолекул белка, несут важнейшие биополимеры, относящиеся к классу сложных полиэфиров, - нуклеиновые кислоты. Эта информация определяется последовательностью соединения друг с другом различных нуклеотидных оснований - звеньев этого полимера. [c.349]

Первая стадия — самая быстрая — является лимитирующей стадией каталитического процесса в целом. Скорость ее протекания зависит от структур фермента и субстрата, природы среды, в которой осуществляется ферментативная реакция, pH и температуры. Ферменты характеризуются специфичностью по отношению к субстратам и высокой энергией связывания с ними. Эта энергия частично используется для деформации субстрата и снижения энергии активации последующей химической реакции. [c.69]

Оптимальная температура ферментативных реакций. Скорость ферментативных реакций возрастает с увеличением температуры так же, как и скорость большинства реакций между ковалентными молекулами, согласно известному закону Вант-Гоффа, а именно возрастание температуры на 10° увеличивает скорость реакции в 1,5—3 раза. Однако этот рост наблюдается лишь при сравнительно низких температурах. Выше определенной оптимальной температуры, при которой скорость максимальна, она уменьшается, а при более высоких температурах реакция прекращается. Это явление объясняется тем, что при более высоких температурах ферменты дезактивируются за счет денатурации белковой компоненты. Большинство ферментов становится совершенно неактивным в интервале 50—80°. Оптимальная температура не может быть точно определена, так как она изменяется в широких пределах с изменением концентрации фермента, концентрации ионов водорода и в зависимости от присутствия различных примесей в ферментативном препарате или субстрате. [c.794]

Ферментные белки действуют как биокатализаторы, снижая энергию активации. Химические превращения метаболита на ферменте протекают при обычной температуре. Ферменты, таким образом, обеспечивают протекание таких реакций, которые без них могли бы происходить только при высокой температуре или при других нефизиологических условиях, которые клетка не могла бы выдержать. [c.217]

Апоферменты. Многие свойства ферментов определяются их белковой природой. Следовательно, они должны быть чувствительны к некоторым или ко всем денатурирующим агентам. Действительно, при высокой температуре фермент легко денатурируется и теряет свои характерные биохимические свойства. При изоэлектрическом значении pH ферменты обладают минимальной растворимостью и в соответствии с этим — минимальной активностью (реакции организма протекают в водной среде). [c.337]

Процессы жизни в растениях так же неразрывно связаны с ферментами, как у человека и животных. От них зависит ход всех превращений, обмена веществ, все важнейшие жизненные функции. Очень важно, чтобы деятельность ферментных систем по возможности менее зависела от изменений внешней среды (например, при пониженных температурах ферменты были способны катализировать реакции обмена с обычной, а может быть даже и большей интенсивностью). Иногда это называют высоким качеством ферментов. Так, сорта пшеницы, наиболее устойчивые к холоду в условиях Кировской области, обладают более высоким качеством ферментов, чем неустойчивые. То же можно сказать в отношении эвкалиптов на Черноморском побережье Кавказа в суровые зимы здесь вымерзают все эвкалипты с низким качеством ферментов и выживают с высоким качеством. [c.309]

Действие ферментов в существенной степени зависит от состава раствора, в том числе от кислотности среды. Для каждого фермента существует оптимальная температура, при которой он в наибольшей степени проявляет свою каталитическую активность (рис. 3.6). Вплоть до достижения этой температуры скорости ферментативных реакций возрастают в соответствии с уравнением Аррениуса. Причем числовое значение температурного коэффициента у для таких реакций может быть значительно большим, чем предсказываемое правилом Вант-Гоффа. Для большинства ферментов оптимальная температура находится в пределах от 40 до 50 °С. При более высоких температурах ферменты теряют свою активность, вследствие тепловой денатурации их белковая часть свертывается подобно тому, как свертывается при варке белок куриного яйца. [c.27]

Как видно на рис. 4, при очень низких (ниже О °С) и высоких (80-100 °С) температурах активность ферментов равна нулю. Однако при низких температурах ферменты сохраняют свою нативность и при повышении температуры у них вновь появляется каталитическая активность. В настоящее время ферменты выделяют из растворов путем лиофильной сушки, т. е. сушки в замороженном состоянии при очень низком давлении. Полученные таким образом лиофилизированные ферментные препараты хорошо сохраняются в течение длительного времени даже при комнатной температуре. [c.30]

В 1951 г., когда Горовиц и Леопольд опубликовали эти данные, была еще совершенно неясна молекулярная основа обнаруженной у этих мутантов чувствительности к температуре. В своей статье они даже не пытались четко указать, считают ли они, что чувствительность к температуре связана с функцией самого мутантного гена или же что чувствителен к температуре фермент, контролируемый данным мутантным геном. А между тем, чтобы использовать эти данные для подтверждения теории один ген — один фермент, это различие необходимо принимать во внимание. Возможно, именно потому, что истинная природа чувствительных к температуре мутантов была неизвестна, они и не играли существенной роли в развитии молекулярной генетики в течение последующих десяти лет. Когда же причина их поведения наконец прояснилась, чувствительные к температуре мутанты были повторно открыты и, как мы вскоре увидим, стали одним из наиболее мощных инструментов при изучении генетического вещества бактерий и бактериальных вирусов. Однако к тому времени [c.123]

Мы увидели, что белки тела, особенно ферменты, очень чувствительны к изменениям температуры, кислотности или концентраций посторонних веществ, таких, как ионы тяжелых металлов. Но кислоты и другие вещества непрерывно поступают в клетки и выводятся из нее. Как это может происходить без денатурации ее белков Это - тема следующего раздела. [c.458]

Активность ферментов будем наблюдать при двух температурах (комнатной и холодильника) и при нескольких значениях pH. Разделитесь на четыре группы. Каждый член группы должен провести исследование, проверив активность фермента в одном из следующих случаев [c.447]

Сущность метода заключается в следующем. Крахмалсодержащее сырье (мука) замешивается теплой водой, к тесту (затору) добавляется до 25% барды, получающейся после отгонки ацетона и спиртов из бражки, смесь запаривается и выдерживается некоторое время при температуре около 100° С. При этом происходит гидролиз крахмала до моносахаридов. Затем смесь охлаждается до 30° С, к ней добавляется бродильный фермент, после чего подготовленное сырье направляется на сбраживание. Полученная бражка поступает на ректификацию, где выделяются ацетон, к-бутанол и этанол. [c.64]

Можно утверждать, что без катализа вообще была бы невозможна жизнь. Достаточно сказать, что лежащий в основе жизнедеятельности процесс ассимиляции двуокиси углерода хлорофиллом растений является фотохимическим и каталитическим процессом. Простейшие органические вещества, полученные в результате ассимиляции, претерпевают затем ряд сложных превращений. В химические функции живых клеток входит разложение и синтез белка, жиров, углеводов, синтез различных, часто весьма сложных молекул. Таким образом, клетка является своеобразной и весьма совершенной химической лабораторией, а если учесть, что все эти процессы каталитические — лабораторией каталитической. Катализаторами биологических процессов являются особые вещества —ферменты. Если сравнивать известные нам неорганические катализаторы с ферментами, то прежде всего поражает колоссальная каталитическая активность последних. Так, 1 моль фермента алкогольдегидрогеназа в 1 сек при комнатной температуре превращает 720 моль спирта в уксусный альдегид, в то время как промышленные катализаторы того же процесса (в частности, мeдь)J при 200° С в 1 сек превращают не больше 0,1 — 1 моль на один грамм-атом катализатора. Или, например, 1 моль фермента каталазы при 0°С разлагает в одну секунду 200 000 моль перекиси водорода. Наиболее же активные неорганические катализаторы (платиновая чернь) при 20° С разлагают 10—80 моль перекиси в 1 сек на одном грамм-атоме катализатора. Приведенные примеры показывают, что природные биологические катализаторы во много раз превосходят по активности синтетические неорганические катализаторы. Высокая специфичность и направленность действия, а также способность перерабатывать огромное количество молекул субстрата за короткое время при температуре существования живого организма и позволяет ферментам в достаточном количестве давать необходимые для жизнедеятельности соединения или уничтожать накапливающиеся в процессе жизнедеятельности бесполезные, а иногда и вредные продукты. [c.274]

Рис. м. Влияние температуры на скорость химических реакций (данные Фроста и Пирсона ) а-нормальная зависимость б—для гетерогенных реакций в— для взрывных процессов г—д я каталитических реакций и ре акций ферментов Э—для реакций, осложненных побочными процессами е—при повышении температуры скорость убывает. [c.30]

Даже небольшие изменения температуры тела или pH могут разрушить ферменты. В следующей работе вы исследуете действие этих двух критических факторов на активность ферментов. [c.457]

На активность ферментов существенно влияют активаторы, ингибиторы, каталитические яды, состав и свойства среды. Ферменты по ряду свойств превосходят промышленные катализаторы — они высокоспецифичны, активны при комнатной температуре и обычном давлении. Поэтому сейчас интенсивно ведутся работы по синтезу и исследованию катализаторов, моделирующих отдельные особенности действия ферментов — комплексных соединений, металлорганических, органических полупроводников, полимеров и т. п. [c.633]

Свойство ферментов разрушаться при кипячении является характерной особенностью, отличающей ферменты от других катализаторов, и называется термолабильностью ферментов. После непродолжительного кипячения ферменты теряют способность проявлять каталитическое действие. Потеря каталитической активности при кипячении обусловлена денатурацией фермента. При нбпродолж1ительном нагревании некоторые ферменты подвергаются обратимой денатурации (И. П. Павлов), т. е. при постепенном охлаждении снова переходят в активное состояние. Сухие препараты ферментов выдерживают нагревание до 100° без заметной потери активности. При низких температурах ферменты хорошо сохраняются. Повышение и понижение температуры сильно изменяют скорость ферментативной реакции. [c.105]

При какой температуре и pH действие каждого фермента наиболее эффективно [c.448]

Сделайте об цее заключение о влиянии температуры на катализируемые ферментом реакции. [c.449]

Для капрона характерны высокие химическая и износостойкость, он не деформируется при повышенных температурах, устойчив к действию большинства растворителей, хорошо окрашивается. Безвреден и индифферентен по отношению к животным тканям, ферментам и бактериям, вследствие чего не рассасывается в организме. [c.417]

Ферментация вызывается завариванием кипятком, т. е. разжижением ингредиентов, главным образом солода и хмеля, а также различных ферментов, присутствующих в ячменных ростках, и дальнейшим подъемом температуры до 65°С, но не до точки кипения. Образующийся продукт отфильтровывают, осветляют и кипятят вместе с х.мелем. Получается исходный продукт для ферментации. После охлаждения в него добавляют дрожжи. Осуществляется повторная фильтрация. Раствор бродит в течение 8—10 дней. Чтобы получить пиво типа лагер (легкое немецкое пиво), температура брожения в течение всего периода не должна превышать 13 °С. Для полного завершения процесса брожения пиво должно выдерживаться в закрытых чанах или танках в течение 1—2 недель, после чего его газируют, фильтруют и разливают по бутылкам. [c.273]

Ферментами, или энзимами, называются биологические катализаторы, при помощи которых в живых организмах прн невысокой температуре протекает множество химических превращений, из которых складывается обмен веществ. Многие из этих процессов до сих пор вообще не удалось осуществить чисто химическим путем. [c.256]

Для выделения летучих компонентов чаще всего используют методы экстракции, вакуумной перегонки, перегонки с паром, продувки потоком воздуха или инертного газа или сочетание этих методов. Разделение можно проводить при низких или высоких температурах. В условиях низких температур термическое разложение лабильных соединений сведено к минимуму, но при этом создаются благоприятные условия для ферментативных реакций. При высоких же температурах ферменты дезактивируются, но усиливаются такие процессы, как гидролиз и другие самопроизвольно протекающие реакции. Основными компонентами при улавливании летучих компонентов при низких температурах явлйются вода и двуокись углерода. Они не представляют интереса при анализе и перегружают хроматографическую колонку. Поэтому при выборе методики разделения следует исходить из двух основных моментов необходимо избежать осложнений, возникающих из-за температурных эффектов, и найти методы избирательного концентрирования летучих органических веацеств. [c.226]

Многие работы посвящены использованию в медицине / продукта окисления диметилсульфида — диметилсульф-оксида [21—271. Он защищает клетки тканей и ферменты от радиации, от повреждающего действия низких температур обладает консервирующим действием по отношению к биологическим объектам противоопухолевым действием эффективен при леяении различных невритов. Диметилсульфоксид в десятки раз ускоряет проникновение в ткани лекарственных препаратов. Его успешно используют в дерматологии был отмечен значительный бактериостатический и фунгицидный эффект этого соединения [281. [c.55]

Шияние температуры. При повышении температуры скорость химических реакций, в том числе и тех, которые катализируются ферментами, как правило, возрастает. Однако при определенной температуре ферменты необратимо денатурируются, теряя активность. Поэтому скорость ферментативных реакций с повышением температуры вначале увеличивается, а затем, пройдя через так называемый мнимый температурный оптимум, резко падает (рис. 38). Температурный оптимум лежит в интервале [c.230]

Влияние температуры. Ферменты термолабильны. Как правило, наибольшая активность их (температурный оптимум) наблюдается при 37—40° С. Повышение температуры до 60° С ослабляет их действие, а при температуре 70—80° С они разрушаются и теряют свою активность (инактивируются). Исключение составляют некоторые ферменты. Например, фермент миокиназа легко выдерживает нагревание до 100° С. При низких температурах (ниже 0) ферменты замедляют свое действие, но не разрушаются. Так, например, в растительных организмах зимой даже при температуре ниже 0° действие ферментов полностью не прекращается, но жизнедеятельность растений соответственно резко снижается. Весной активность ферментов, а вместе с тем и процессы жизнедеятельности растений резко повышаются. [c.129]

В активный каталитический центр входят группы, которые могут ориентировать молекулы субстрата в определенном положении по отношению к активному центру. Активный центр фермента имеет строго определенную структуру. Он подобен матрице, в которую может войти молекула только определенного строения. Обычно в ферменте на участок цепи с молекулярной массой 30 000—80 ООО приходится один активный центр. В настоящее время известно около тысячи ферментов. Отдельные группы ферментов катализируют окислительно-восстановительные реакции (оксидоредуктазы) реакции с переносом групп (трансферазы) реакции гидролиза (гидролазы) реакции отщепления групп атомов негидролитическим путем с образованием двойной связи или присоединением по двойной связи (лиазы) реакции изомеризации (изомеразы) реакции присоединения двух молекул (синтетазы). Приведенный перечень реакций, катализируемых ферментами, показывает, что при температурах 0—40° С в живом организме синтезируются высокоэффективные катализаторы практически для всех реакций, связанных с жизнедеятельностью организма. [c.632]

Природа формирования механизмов холодостойкости растений разнообразна и может выражаться в повышении активности водорастворимых белков за счет увеличения их общей концентрации и концентрации активных при низкой температуре ферментов, поддержании мембранных липидов в жидком состоянии путем ингибирования процессов перекисного окисления липидов (ПОЛ), возрастании уровня ненасыщенных липидов, увеличении содержания фосфолипидов [Levitt, 1980]. Ответной реакцией организма на воздействия низкой температуры следует считать влияние на степень сродства фермента к субстрату [Клячко и др., 1993], а также синтез новых изоформ некоторых ферментов [Петрова, Мишустина, 1976]. Выявлена положительная коррелятивная зависимость между морозостойкостью растений и активностью ферментов пероксидазы и о-дифенолоксидазы [Негру, Медведева, 1990 Негру и др., 1988 Рудышин, 1983]. [c.183]

Другой метод препаративного синтеза АТР разработан недавно Уайтсадсом используется ацетилфосфат в качестве донора фосфатной группы н иммобилизованный фермент (разд. 4.7) в качестве катализатора [30]. Реакция проходит в мягких условиях (при pH, близких к нейтральной среде, и комнатной температуре) относительные (к субстрату) количества нерастворимого полимерного катализатора незначительны катализатор легко удаляется (центрифугированием), а реакция проходит более специфично, чем при неэнзиматическом синтезе (наиример, аденозинтетрафосфат в качестве побочного продукта не образуется). Суммарная реакция сводится к следующему [c.138]

Как всякая химическая реакция, ферментативные реакции зависят от температуры. Влияиие температуры на тот или иной процесс принято оценивать величиной температурного коэффициента. Температурный коэффициент показывает, во сколько раз данный роцесс ускоряется при повышении температуры па 10°С. ,о фер-(внтативпых реакций довольно высок, однако оп не остается посто-лным. Температурные оптимумы также различаются для разных ферментов и даже для одного и того же фермента. По данным советского физиолога В. А. Рубина, один и тот же фермент, выделенный из растений в разное время года (ранней весной, летом и осенью), будет по-разному реагировать на повышение температуры. Ферменты, выделенные из растения в весенний период, будут иметь болсо низкий температурный оптимум по сравнению с ферментами, выделенными в летний период. [c.42]

После доставки непосредственно к месту действия в организме, как дальше работает леклрство Специфичность лекарств, подобная специфичности ферментов, часто зависит от формы молекулы. Многие лекарства действуют на рецепторы — области белка или клеточной мембраны, по форме и химическим свойствам соответствующие лекарствам, - помогая начать требуемый биологический ответ (подавление боли, понижение температуры и т. д.) [c.481]

Каталитическая активность ферментов проходит через максимум при изменении pH. В сильнокислых и сильнощелочных средах ферменты теряют каталитическую активность вследствие денатурации белка. В области 0- 40° С скорости реакций, катализируемых ( рмен-тами, при повыщении температуры возрастают в соответствии с уравнением Аррениуса. Энергия активации ферментативных реакций лежит в пределах 20 80 кДж/моль. При температурах 60—70 С белки денатурируются и полностью теряют каталитическую активность. [c.633]

Выбор конструкционных материалов осложняется, когда перечисленные воздействия сопутствуют друг другу. Кроме того, в последнее время требования к материалам, используемым в химической технологии, повысились по двум причинам. Во-первых, значительно шире стали применять экстремальные воздействия, такие, как сверхвысокие и сверхнизкие температуры и давления, ударные и взрывные волны, ионизирующие излучения, био.чогические ферменты. Во-вторых, переход к аппаратам большой единичной мощности по производству основных химических продуктов создает исключительно сложные проблемы в изготовлении, транспортирюв-ке, монтаже и эксплуатации подобных установок. Например, на современном химическом предприятии можно видеть контактные аппараты для производства серной кислоты диаметром 5 м, содержащие до 5000 различных труб, реакторы синтеза аммиака и ректификационные колонны высотой более 60 м. [c.175]

В настоящее время метод остановленной струи широко приме-ляется для решения многих задач химической кинетики установление механизмов химической реакции, определение стадий, лимитирующих протекание реакции обнаружение промежуточных комплексов, определение кинетики ферментативных реакций, установление числа и концентрации активных центров фермента, изучение быстрых конформационны5( переходов в белках и нуклеиновых кислотах. Метод требует быстрой регистрации это единственное существенное ограничение его применимости. Особое внимание при применении метода остановленной струи необходимо уделять тер-мостатированию, так как разница в температурах в кювете наблюдения и растворе смеси реагентов может привести к большим оптическим ошибкам, затрудняющим установление механизма наблюдаемой реакции. Точность определения констант скоростей данным методом примерно такая, как и при обычных спектрофотометрических измерениях кинетики химических реакций. [c.28]

Вполне понятно, что процессы ионизации весьма разнообразны и играют важную роль в реакциях, протекающих в водной (биологической) среде. Однако ионизация не единственный химический процесс, который может иметь место в биологической системе (организме). Аминокислоты — органические молекулы, способные участвовать в реакциях, хорошо известных химику-орга-нику. Можно поэтому ожидать, что подобные реакции протекают и в биологических системах, знакомых биохимикам. Однако проблема заключается в том, что обычные условия проведения химических реакций (высокая температура, безводные органические растворители и т. д.) нельзя переносить на биохимические системы, где все процессы протекают в водной среде при температуре живого тела, с использованием биологических катализаторов— ферментов. Тем не менее для химика-биоорганика интересно сравнить пути реакций, протекающих in vitro, т. е. при химическом синтезе, и in vivo, т. е. в организме. Различия и сходство, преимущества и недостатки моделирования лучше всего видны при параллельном рассмотрении этих процессов, начиная с химии аминокислот и кончая органическим синтезом и биосинтезом белков. [c.45]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология