Ферментативные функции Bi2 коферментов

Ферментативные функции В12 коферментов [c.292]

Два кофермента, обсуждаемые в этом разделе, играют единственную в своем роде роль в определенных ферментативных реакциях. Химические структуры этих коферментов сильно различаются, однако анализ реакций, в которых они принимают участие, позволяет предположить, что их биологические функции близки по крайней мере в части, касающейся механизма их действия [95]. Роль этих коферментов можно свести к стабилизации карбанионов, в обычных условиях являющихся нестабильными или вовсе не образующимися частицами. Для выполнения этой функции коферменты должны образовывать ковалентные производные с соответствующими субстратами, причем природа производных должна быть такова, чтобы субстрат приобретал необходимый характер карбаниона. Пути достижения такого состояния рассматриваются в приведенных ниже разделах. [c.626]

Для обеспечения эффективного каталитического действия ферменты нуждаются в кофакторах, которые к концу реакции не претерпевают изменений и являются существенным ее элементом [1, 22]. Коферменты—это вещества органической природы, сложной структуры (алифатические и ароматические производные, нуклеотиды, гетероциклы). Они, как правило, непосредственно участвуют в каталитической реа щии как переносчики оп деленных химических группировок. Активаторы—это вещества неорганической природы, например,неорганические ионы, оказывающие активирующее воздействие на ферменты. В соответствии с их функциями в ферментативном катализе коферменты делятся на три основные группы [c.166]

В ферментативных системах функции нуклеофильного катализатора может выполнять не только сама белковая часть фермента, но также кофермент, например тиаминпирофосфат или тетрагидрофолиевая кислота. [c.176]

Ферментативный синтез ФАД Биохимические функции флавиновых коферментов [c.632]

Кофермент Q является компонентом митохондрий (клеточных частиц, содержащих комплексную ферментативную систему обмена энергии) и выполняет важную физиологическую функцию в переносе электронов, производимом цитохромом с. Кофермент Q был впервые выделен из сердечных мышц рогатого скота (Ф. Л. Крейн, [c.869]

АТФ выступает в роли кофермента, участвующего совместно с определенными ферментами в катализе биохимических реакций. Близкий к нему кофермент аденозиндифосфат, АДФ, обладает такой же структурой, как и АТФ, но содержит на одну фосфатную группу меньше. Одна из важнейших функций АТФ — выделение энергии при гидролизе до АДФ. Существуют убедительные доказательства того, что эта реакция — основной источник знергии в живых организмах, причем в зависимости от ферментативной системы эта энергия гидролиза может выделяться в виде тепла, электричества, сокращения мускулов или использоваться на проведение эндотермических синтезов. Эти реакции будут подробно рассмотрены в гл. 40, а сейчас приведем лишь данные для суммарной реакции [c.467]

Коферменты обычно термоустойчивы, имеют небольшой молекулярный вес и могут сравнительно легко быть отделены от белковой части фермента. Они способны осуществлять функции переноса водорода, аминных, фосфатных, ацильных, одноуглеродных групп. По химическому строению — весьма различны и включают вещества алифатического и ароматического рядов, гетероциклические соединения, нуклеотиды и нуклеозиды. Такое разделение коферментов — по химическому строению их молекул — не позволяет судить о типах ферментных реакций, в которых они участвуют. В связи с этим А. Браунштейн предложил разделить коферменты на следующие три основные группы в соответствии с их функцией в процессах ферментативного катализа [c.65]

Из сказанного выше ясно, что двойная специфичность фермента обусловливает и двоякого рода активность во-первых, узнавание субстрата и соединение с ним и, во-вторых, химическое преобразование присоединенного субстрата. Оказывается, эти функции осуществляются разными частями молекулы фермента. Большинство ферментов можно разложить на апофермент и кофермент (рис. 4). В одиночку эти компоненты не способны воздействовать на субстрат только после того, как они объединятся в голофермент (от греческого голос — весь, целый), ферментативная активность восстанавливается. [c.27]

Ферментативные системы, связанные с функцией кофермента В12, достаточно сложны. В связи с этим имеется несколько сообщений об очистке В12-зависимых ферментов или В12-связывающих белков с помощью аффинных сорбентов, обладающих сродством к витамину В12. Фактически для очистки ферментов или белков аффинная хроматография широко используется как один нз наиболее привлекательных методов [270]. С этой целью был разработан метод синтеза нерастворимого носителя кобаламинсефарозы (рис. 6.14). Этот носитель использован для очистки М-5-метилтетрагидрофолатгомоцистеин1юбаламинмстилтрапс-феразы из Е. oli. [c.394]

Тиаминдифосфат, иногда называемый кокарбоксилазой, участвует в качестве кофермента в ферментативном декарбоксилировании а-кетокислот, окислительном декарбоксилировании а-кетокислот и в образовании ацетоина. Брюсом и Бенковичем [95] суммированы аспекты механизмов, протекающих по общим схемам (76), (77), включающим маловероятный ацил-анион. Функция кофермента состоит в устранении необходимости этого ацил-аниона. О о [c.627]

Белки выполняют свою важнейшую — ферментативную функцию большей частью в комплексах с низкомолекулярными кофакторами и с простетическими группами. Последние связаны с белком валентными связями. Кофакторы, коферменты слабее связаны с апоферментом, т. е. с белком, и способны переходить от одной молекулы белка к другой. Это, впрочем, не всегда так, и отличие кофермента от простетической группы не вполне определенно. Фермент в целом, т. е. комплекс белковой части молекулы, именуемой ферментом, с коферментом, называется хо-лоферментом. Роль кофакторов в ряде случаев играют ионы металлов. [c.94]

Физиологическая функция аденозинтрифосфорной кислоты, является функцией кофермента в реакциях переноса остатков фосфорной кислоты следовательно, она представляет собой кофосфорилазу. Эти ферментативные реакции одновременно сопровождаются переносом энергии, и поэтому они имеют огромное биологическое значение. [c.781]

Фолиевая кислота Активная форма тетрагидрофолат Функция кофермент в ферментативных реакциях,протекающих с переносом одно углеродных фрагментов Рекомендуемая ежедневная доза 400 мкг Синдром недостаточности анемия [c.833]

Антибактериальное действие сульфаниламидов как раз и объясняется тем, что эти соединения, будучи по своему химическому строению близкими к п-аминобензойной кислоте, обладают способностью вступать во взаимодействие с теми же химическими группами белков бактерий, с которыми обычно реагирует п-аминобензойная кислота. Но в результате соединения сульфаниламидов с соответствующими активными группировками в молекуле бактериальных протеинов последниетеряют способность соединяться со своими обычными коферментами или простетическими группами и не могут выполнять свойственных им ферментативных функций Все это приводит к более или менее быстрой гибели микроорганизмов. [c.172]

Обнаружение в природных объектах альдегидной и аминной форм витамина Вб привело Снелла [386] к предположению, что взаимопревращение этих форм витамина Ва происходит путем переаминирования и что витамин Ве может выполнять функцию кофермента при ферментативном переаминировании. Позже Снелл [387] доказал обратимое взаимопревращение пиридоксаля и ииридоксамина в результате реакций неферментативного переаминирования с амино- и кетокислотами. Экспериментальные данные, подтверждающие участие витамина Ве в ферментативном переаминировании, были получены при исследовании крыс и микроорганизмов в условиях недостаточности витамина Вз-Недостаточность витамина Ве сопровождалась снижением уровня активности трансаминазы, добавление же пиридоксальфосфата к препаратам тканей или клеток восстанавливало активность фермента [388—390]. [c.248]

В качестве коферментов выступают и иные органические соединения. Так, в окислительно-восстановительных реакциях коферментами служат липоевая кислота, глутатион и железопорфирины, в реакциях переноса гликозильных остатков и их производных—нуклеозиддифосфатсахара, в реакциях переноса азотистых оснований при биосинтезе фосфолипидов—цитидиндифосфатхо-лин и т. п. Механизмы их участия в ферментативных процессах рассмотрены в последуюпщх главах. Кроме того, функцию коферментов вьшолняют многие витамины. [c.148]

В заключение следует подчеркнуть, что регуляторная функция никотинамидадениннуклеотидов является не менее важной, чем коферментная. Регуляторные функции коферментов других классов изучены в меньшей степени, но есть основания полагать, что эти коферменты также могут выступать в роли регуляторов ферментативных процессов. [c.115]

Действие аскорбиновой кислоты в качестве восстановителя можно рассматривать как часть ее физиологической функции. Известно, что она необходима для синтеза белка соединительной ткани — коллагена, в частности для превращения пролильных остатков в оксипролильные остатки, которые составляют седьмую часть аминокислот этого белка. Быть может, аскорбиновая кислота выполняет и другие физиологические функции, но пока нет данных, свидетельствующих о том, что она служит коферментом в какой-либо ферментативной системе. Этот витамин содержится во многих пищевых продуктах, особенно же им богаты зеленый перец, пастернак, шпинат, апельсиновый и томатный соки, картофель. Суточная потребность в витамине С составляет для большинства людей примерно 45 мг этого количества достаточно, чтобы предотвратить заболевание цингой. Однако прием больших количеств витамина до 1000—5000 мг в сутки способствует предотвращению или снижению остроты протекания простудных и других заболеваний. [c.414]

Превращение субстрата в продукт происходит в комплексе Михаэлиса. Часто субстрат образует ковалентные связи с функц. фуппами активного центра, в т. ч. и с группами кофермента (см. Коферменты). Большое значение в механизмах ферментативных р-ций имеет основной и кислотный катализ, реализуемый благодмя наличию имидазольных Фупп остатков гиствдина и карбоксильных фупп дикарбоновых аминокислот. [c.80]

Наиболее распространенным пептидом этого типа несомненно является глутатион (20). Он, по-видимому, присутствует во всех живых организмах и найден преимущественно в межклеточном пространстве, обычно в относительно высокой концентрации. Поскольку он выделен и охарактеризован почти 60 лет назад, изучены многие его биологичёские функции, и он включают сохранение тиольных групп в протеинах и других соединениях, разрушение пероксидов и свободных радикалов, выполнение роли кофермента для некоторых ферментов, а также детоксификация чужеродных соединений по пути образования меркаптуровой кислоты. Многие эти исследования, включая полученные таким путем химические данные, рассмотрены в обзорах [48, 49]. Наиболее крупное достижение, которое привлекло пристальное внимание, касалось роли у-глутаминового цикла 50] схема (4) . Этот важный биохимический процесс, в котором глутатион обеспечивает перенос аминокислот сквозь клеточные мембраны, описан достаточно хорошо. Следует отметить, что этот цикл описывает ферментативный синтез глутатиона с промежуточным образованием ферментно-связанного ацилфосфата. [c.298]

Успех модельных экспериментов с участием пиридоксаля и ионов металлов в дублировании многих ферментативных реакций а-аминокислот позволил предположить, что ионы металлов могут играть важную роль и в соответствующих ферментативных реакциях. Однако в действительности это, по-видимому, не так получены высокоочищенные препараты ферментов, требующие пирн-доксальфосфат, но не нуждающиеся для проявления полной активности в ионах металла [124]. Функция иона металла в модельной системе состоит, вероятно, в поддержании правильной геометрии промежуточного имина и тем самым в облегчении делокализацни заряда. В ферментативной реакции эту функцию выполняет сам фермент. За исключением этой особенности, складывается впечатление, что роль пиридоксальфосфата очень близка к роли пиридоксаля в модельной системе. Поскольку реакция образования холофермента из кофермента и апофермента заключается в образовании имина пиридоксальфосфата с е-аминогруппой лизина, образование имина (153), участвующего в ферментативной реакции, должно происходить в результате переаминирования, имеющего место в присутствии аминокислотного субстрата схема (98) . [c.641]

Превращение фенилглиоксаля в миндальную кислоту высокоспецифично ускоряется катализатором, который присоединяется к альдегидной группе и тем самым облегчает перенос гидрида, необходимый для протекания внутримолекулярной окислительно-восстановительной реакции. Одним из лучших катализаторов является 2-диметиламиномеркаптоэтанол. Смесь этил-меркаптана и диэтиламина или триэтиламина катализирует эту реакцию значительно менее эффективно [7]. При проведении реакции в оксиде дейтерия в продуктах реакции не содержится связанного с углеродом дейтерия, что указывает на внутримолекулярный характер стадии гидридного переноса. При проведении реакции при 0°С в метаноле можно выделить аддукт катализатора и субстрата, который не содержит свободной меркап-тогруппы. Этот результат показывает, что меркаптогруппа этого бифункционального (амбидентного) катализатора присоединяется к субстрату. На основании этих данных предложен механизм процесса (разд. 8.3.9). В протекающих по сходным механизмам ферментативных процессах (гл. 8) функцию бифункционального катализатора выполняет кофермент глутатион. [c.307]

Из 1,3-азолов только оксазол не участвует в основных биохимических процессах, однако существуют вторичные метаболиты (особенно в морских организмах), которые включают в себя структуру тиазола (и оксазола), например антибиотик цистотиазол А из бактерий y toba terfus as [3]. Система имидазола лежит в основе незаменимой аминокислоты гистидина, выполняющей важные функции в процессах ферментативного протонного переноса. Родственный гистидину гормон гистамин вызывает расширение сосудов и служит основным фактором в аллергических реакциях, таких, как сенная лихорадка. Тиазолиевый цикл представляет собой активный химический центр кофермента тиамина (витамина Bi). [c.506]

Из мононуклеотидов построены нуклеиновые кислоты (РНК, ДНК) клеток. Кроме того, мононуклеотиды входят в состав многих коферментов и участвуют, таким образом, в осуществлении различных каталитических функций. Центральное место в биосинтезе мононуклеотидов занимает синтез пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований. Больщинство прокариот способно к синтезу этих соединений de novo из низкомолекулярных пред-щественников. Синтез пуриновых и пиримидиновых мононуклеотидов осуществляется независимыми путями. В результате последовательных ферментативных реакций при синтезе пуриновых нуклеотидов образуется инозиновая кислота, из которой путем химических модификаций пуринового кольца синтезируются аде-ниловая (АМФ) и гуаниловая (ГМФ) кислоты. [c.90]

Кокврбоксилаза — простетическая группа ряда ферментов, биохимическая функция которых заключается в декарбоксилнровании пировииоградной кислоты (СН1СОСООН) и расщеплении С—С-связей дру их а-кетокислот и а-кетоспиртов, в результате чего становится возможным биосинтез ацилпроизводных кофермента Л. Излишнее накопление а-кетокислот, особенно пировииоградной кислоты, образующейся при ферментативном расщеплении углеводов, крайне вредно для организма. Упомянутая уже болезнь бери-бери, особенно широко распространенная в Юго-Восточной Азии, вызывается отсутствием витамина В в пище. Потребность здорового человека в тиамине невелика и составляет всего 1,5— [c.672]

Коферменты и простетические группы, а. Кроме фермента и субстрата, для протекания ферментативной реакции часто необходимо также присутствие других веществ. Выше уже описывался решающий опыт, при помощи которого было установлено, что спиртовое брожение нуждается, кроме нетермостойкого, недиализирующегося фермента, еще и в присутствии термостойкого, диализирующегося кофермента. Впоследствии коферменты спиртового брожения (кокарбоксилаза и кодегидраза I) удалось выделить аналогично были выделены коферменты других ферментативных процессов строение этих коферментов было установлено расщеплением и синтезом. В некоторых случаях оказалось возможным точно установить функцию, выполняемую коферментом в ферментативном процессе, как уже отмечалось при описании некоторых коферментов (см. кофермент А и флавинаденозиндинуклеотид). [c.799]

Витамины-это органические вещества, которые в следовых количествах присутствуют в большинстве живых организмов и необходимы для их нормальной жизнедеятельности. Однако некоторые организмы не способны синтезировать эти вещества и должны получать их из внешних источников. Ббльшая часть водорастворимых витаминов представляет собой компоненты различных коферментов или простетических групп ферментов, играющих важную роль в клеточном метаболизме. Тиамин (витамин Bj)- активный компонент тиаминпирофосфата, кофермента, выполняющего функцию промежуточного переносчика ацетальдегида в ходе ферментативного декарбоксилирования пирувата-основного продукта распада глюкозы в клетках. Рибофлавин (витамин В2) входит в состав коферментов флавинмононуклеотида (FMN) и флавинадениндинуклеотида (FAD), выполняющих роль водород-переносящих простетических групп в определенных ферментах, катализирующих реакции окисления. Никотиновая кислота является компонентом никотин-амидадепиндинуклеотидов (NAD и NADP), которые служат переносчиками гидрид-ионов при функционировании ряда дегидрогеназ. Пантотеновая кислота [c.298]

Первой стадией превращения субстрата в продукт реакции в процессе ферментативного катализа является обратимое образование нз фермента Е и субстрата 8 комплекса Е8. Процессы образования и разрыва связей (т. е. все действительные химические превращения) протекают затем внутри этого комплекса. Реакция может протекать таким образом, что либо между субстратом и ферл ентом образуются ковалентные связи, либо функция фермента просто заключается в том, что он активирует субстрат, кофермент или косубстрат и обеспечивает их пространственное сближение. Как бы ни протекал процесс, специфические фуикциональные группы молекулы фермента должны участвовать либо в образовании ковалентных связей с субстратом, либо в активационном процессе. Кроме того, процессу разрыва связей могут предшествовать (или он мсжет сопровождаться) конфор-мацйонные изменения структуры фермента. Можно считать, что ферментативные реакцин осуществляются путем внутримолекулярного участия определенных функциональных групп, совокупность которых можно определить как активный центр. Таким образом, очевидно сходство между ферментативными и внутримолекулярными реакциями [c.133]

К о ф е р м е н т ы, т. е. более или менее легко отделяемые от белковой части простетические группы, играют при окислительно-восстановитель-ных реакциях в сущности лишь роль промежуточных субстратов — переносчиков водорода (В. А. Белицер, Я. О. Парнас). Эта их функция стала особенно очевидной после того как было показано, что многие окислительновосстановительные процессы катализируются системой, состоящей из одного кофермента и двух различных ферментативных белков. [c.122]

Витамину Вб (пиридокснну) и его производным должна быть отведена особая роль в азотистом обмене благодаря многообразным функциям, которые они выполняют в ферментативных превращениях аминокислот. Уже отмечалось, что фосфопиридоксаль является коферментом двух важнейших ферментных систем — аминофераз и декарбоксилаз аминокислот (стр. 333, 335). [c.373]

Многим ферментам, катализирующим широкий спектр биохимических реакций, необходимо для эффективного осуществления каталитической функции присутствие небольшой небелковой простетической группы, более пли меиее прочно связанной с белком. Если эта небелковая группа обслуживает два (или более) фермента, благодаря чему между ними может происходить перенос групп, то ее обычно называют коферментом. В ферментативной реакции различия между субстратом и коферментом не всегда ясны, так как кофермент, подобно субстрату, может в ходе реакции претерпевать структурные изменения. Однако при последующих реакциях первоначальная структура кофермента обычно восстанавливается, тогда как субстрат подвергается дальнейшим химическим превращениям. В тех случаях, когда кофермент на определенной стадии реакции оказывается структурно измененным, различие мегкду коферментом и субстратом выявляется именно иа основании этой конечной регенерации структуры. Кроме того, при многих кофермент-зависимых реакциях субстрат-ферментному взаимодействию обя- зательно предшествует связывание кофермента с ферментом (см. гл. VI). [c.208]

В состав ТГФ входят восстановленный птеридин, /г-аминобензойная кислота и L-глутаминовая кислота. Полиглутаминовые производные ТГФ, содержащие до семи остатков глутаминовой кислоты, связанных посредством у-глута-мильных пептидных связей, также встречаются в биологических системах и осуществляют те же биологические функции, что и ТГФ. После того как обнаружилось, что фолиевая кислота является фактором роста для молочнокислых бактерий, начались исследования по выяснению биохимической роли ТГФ-коферментов. Зависимость роста молочнокислых бактерий от фолиевой кислоты была использована в качестве теста при очистке и выделении этого вещества, что дало возможность исследовать его структуру. В ранних работах удавалось выделить только фолиевую кислоту, что объясняется легким окислением ТГФ. Фолиевая кислота может быть ферментативно восстановлена до ТГФ. Для дигидрофолата возможны три структурных изомера (7,8-, 5,6- и 5,8-) однако как при химических, так и при ферментативных реакциях был однозначно идентифицирован только 7,8-изомер. [c.226]

Ни в одной из известных ферментативных реакций витамин Bjj не играет роли кофермента. Коферментную функцию выполняет группа родственных соединений — В 12-коферменты, или тбамидные коферменты. Впервые эти соединения были выделены в 1958 г. Баркером и его сотрудниками. Химические и рентгенографические исследования показали, что В12-кофермент, содержащий 5,6-диметилбензимидазол, имеет структуру XIV, в которой лигандом для кобальта служит вместо цианида 5-дезоксиаденозильная группа [c.237]

Можно назвать еще следующие направления, по которым развивается современная ферментология изучение роли и действия отдельных факторов, влияющих на процесс,—температуры, pH среды, ее окислительно-восстановительного потенциала, концентрации субстрата и фермента изучение кинетики ферментативных реакций исследование специфичности ферментов — важнейшего свойства, определяющего их биологическую роль и возможности практического использования химического строения и действия ингибиторов ферментов, обратимого и необратимого, специфического и неспецифического торможения ими реакций изучение строения и функций различных кофакторов, в первую очередь специфических коферментов, их роли в каталитическом процессе, в обмене веществ исследование особенностей ферментных белков — состава, числа цепей, гидродинамических и электрохимических свойств, химической структуры далее — строения активных центров, их числа, их низкомолекулярных аналогов изучение механизма действия ферментов действия полифермент-ных систем и, наконец, образования ферментных белков, в том числе их биосинтез и образование из предшественников префер-ментов). [c.46]

В об.мене веществ витамины (тиамин, рибофлавин, ниацин, фолацин, панто-теновая кислота, витамины Be и Би) участвуют преимущественно в соединении со специфическими белками в составе ферментных систем. В настоящее время известно около 100 ферментов, в составе которых содержатся витамины, и очень больщое количество реакций, протекающих с их участием. При этом функции каждого витамина весьма многообразны. Известно, например, более 20 ферментативных реакций, в которых участвует витамин Вб. Аналогичные сведения имеются и в отношении других витаминов. Многие химические реакции активизируются несколькими взаимодействующими ферментными системами, коферментами в которых являются витамины. [c.20]

Как и в случае адениновых нуклеотидов, широкое распространение имеют 5 -фосфаты, 5 -пирофосфаты и 5 -трифосфаты цитидина, гуанозина и уридина [13—16]. Они являются промежуточными соединениями при биосинтезе рибонуклеиновых кислот. Трифос-фаты участвуют также в биосинтезе ряда диэтерифицированных пирофосфатных производных кроме того, они заменяют АТФ в качестве фосфорилирующего агента или кофермента в некоторых ферментативных реакциях [17—21]. Полифосфаты дезоксинуклеозидов также выделены [22—25], и снова, помимо функции непосредственных предшественников дезоксинуклеиновой кислоты, второй нх главной функцией является, вероятно, участие в биосинтезе промежуточных соединений, таких, как тимидин-5 -пирофосфат-глюкоза и дезоксицитидин-5 -пирофосфатхолин. Строение всех этих нуклеозидполифосфатов установлено методами, аналогичными примененным для определения строения АТФ, и подтверждено синтезом. [c.189]

Главная функция флавопротеидов в цепи окислительно-восстановительных реакций организма состоит в переносе электронов (и водорода) от восстановленных никотинамидных коферментов и от сукцината к цитохромам. Однако, как мы видели на примере глюкозоксидазы, флавиновые коферменты могут выполнять и другие биологически важные реакции ферментативного окисления. Некоторые флавиновые ферменты (ксанти-ноксидаза и др.) содержат с ФМН и ФАД комплексно связанные металлы с переходной валентностью, например молибден или железо. В чем состоит роль этих металлов в действии флавопротеидов такого типа, еще мало известно. [c.209]

В ряде случаев фермент может выполнять свою каталитическую функцию только в присутствии низкомолекулярных органических соединений — коферментов. Так, ферментативные про-<цессы окисления и восстановления в организме происходят только при участии никотинамидных коферментов (сокращенно НАД), имеющих строение, обеспечивающее перенос двух атомов водорода. В качестве примера приведем обратимое превращение двух жизненно важных органических кислот — молочной и пи-ровиноградной [c.176]

Важная группа окислительно-восстановительных ферментов, как пра-нило, содержит простетические группы, включающие азотистые гетероциклы, которые и в >1полняют редокс-функции (окислительно-восстановительные). В случаях, когда именно небелковый компонент фермента обусловливает специфичность ферментативной активности, простетические группы называются коэнзимами или коферментами, а белковая часть — апоэнзимом или апоферментом. Кофермент определяет специфичность по типам реакций, апофермент — субстратную специфичность. Апофермент и кофермент во многих случаях удается теми или иными приемами отделить друг от друга, и часто можно осуществить обратную реакцию, воссоздавая фермент. Один и тот же кофермент с разными апо-ферментами образует серию ферментов с различным характером действия. [c.698]