Аминокислоты и белки Аминокислоты. Классификация

Таблица 8-1. Классификация аминокислот в соответствии с их полярностью и расположением в молекулах глобулярных белков

В природных соединениях и в живых организмах встречаются в основном а-аминокислоты, из них только 20 входят в состав белков, и они называются протеиногенными, или белковыми. Другое важнейшее свойство белковых АК связано с оптической активностью все они являются L-изомерами. Строение АК, их названия и классификация приведены на схеме (с. 9-12). [c.8]

Другая использовавшаяся классификация была основана на продуктах гидролиза. Простыми белками, или протеинами называют белки, дающие при гидролизе только аминокислоты (или продукты их деградации). С другой стороны, сложные (конъюгированные) белки дают при расщеплении не только аминокислоты, но и другие органические или неорганические молекулы (просте-тические группы). Классификация, основанная на химической природе различных простетических групп, приводит к типичным [c.220]

В работах Птицына [147, 148] на основании статистического анализа аминокислотного состава и последовательности участков полипептидной цепи с различной вторичной структурой были предложены классификация аминокислот и метод предсказания вторичной структуры глобулярных белков по их первичной структуре. Оказалось возможным приписать каждой аминокислоте некоторую индивидуальную способность встраиваться в спиральные участки ( спиральный потенциал ), в первом приближении не зависящую от ее соседей в цепи. [c.250]

В табл. 1 приведена классификация 20 аминокислот, обычно входящих в состав белков. Все они являются а-аминокислотами. Общая конфигурация a-L-аминокислоты схематически изображена справа от заголовка таблицы. Из схемы видно, что тетраэдрический атом углерода связан с четырьмя различными группами в зависимости от расположения этих групп аминокислота приобретает одну из двух различных, не совмещающихся при наложении форм, каждая из которых является зеркальным отображением другой (так называемые изомерные формы, или изомеры). В состав белков входят только L-аминокислоты, получившие такое название потому, что конфигурация их соответствует конфигурации L-глицеринового альдегида. Знак вращения плоскости поляризации при прохождении поляризованного света через раствор L-аминокислоты зависит от величины pH раствора и длины волны света. Если вообразить, что положительно заряженную аминогруппу (NH ) L-аминокислоты мы возьмем в левую руку, а карбоксил-анион (С00 ) — в правую, то и атом Н и остаток R будут направлены вверх, но таким образом, что группа R окажется расположенной сзади нас, а атом Н — перед нами. Конфигурацию L-аминокислоты можно также наглядно изобразить следующим образом если вытянуть левую руку и расположить перпендикулярно друг другу большой, указательный и средний пальцы, то их кончики будут представлять собой соответственно атом водорода, аминогруппу и карбоксил-анион, а остаток R будет направлен вдоль руки (для изображения D-аминокислоты нужно взять правую руку). Различия между L- и D-изомерами особенно существенны в тех случаях, когда происходит их взаимодействие с оптически активными поверхностями. Заметим, что обычно L-аминокислоты имеют более горький вкус, чем их D-антиподы. [c.12]

Согласно принятой классификации протеины разделяются прежде-всего на простые и сложные. К простым белкам относятся те, которые при гидролизе дают только аминокислоты или их производные.. Сложные белки при разложении помимо этого дают какое-либо небелковое вещество. [c.9]

Следует различать два вида классификаций филогенетические, или естественные , с одной стороны, и искусственные-с другой. Построение естественной классификации - конечная цель таксономии бактерий, которая состоит в том, чтобы объединить родственные формы, связанные общностью происхождения, и на этой основе создать филогенетическое древо бактерий. Несомненно, когда-нибудь это удастся сделать, исходя из химических признаков-таких, как последовательность аминокислот в функционально сходных ферментных белках или последовательность нуклеотидов в консервативных нуклеиновых кислотах, например в рибосомных РНК. [c.86]

Классификация белков. Белки разделяются на протеины (простые белки), в состав которых входят только остатки аминокислот, и сложные белки, или протеиды. Последние дают при гидролизе аминокислоты и какие-либо другие вещества, например, ( фор-ную кислоту, глюкозу, гетероциклические соединения и т. д. [c.335]

Построить классификацию белков на основании их химического строения пока еще нельзя, так как до сих пор недостаточно изучено строение молекул многих белков и, в частности, неизвестен порядок распределения аминокислот в белковых молекулах. [c.219]

Мы не можем классифицировать белки и по их функциям в организмах, так как многие сложные белки-ферменты, имеющие близкое строение, выполняют в организмах различные функции. Наибольшие возможности для классификации белковых веществ представляют их физико-химические свойства, главным образом разная их растворимость и различный молекулярный вес. Кроме того, учитывают находящиеся в белковых молекулах какие-либо другие соединения, не относящиеся к аминокислотам. [c.220]

Классификация белков. Число разли чных Б., выделенных из органов и тканей животных, растений и из микроорганизмов, необычайно велико. Б. отличаются друг от друга по химич. (аминокислотному) составу, по порядку чередования аминокислот в полипептидных цепях, ПС величине молекул и их пространств. структуре, по биологич. активности и функциям, к-рые они выполняют. Удовлетворительная классификация Б. до сих пор отсутствует. Наиболее распространенной остается классификация Б., основанная на рекомендациях, сделанных в 1908 ко- [c.194]

Классификация белков. Белковые вещества делят на две большие группы. К одной относят собственно белки, или протеины. построенные исключительно из аминокислот ко второй — более сложные вещества, называемые протеидами, в которых собственно белковая, протеиновая часть более или менее прочно соединена с другой частью, уже не протеинового характера. Такие небелковые части протеидов называют простетическими группами. [c.387]

Вторую группу составляют белки, которые при гидролизе помимо аминокислот дают и другие компоненты. Их называют сложными белками (или протеидами). Неаминокислотная часть сложного белка именуется простетической группой, по которой и осуществляется классификация таких белков. [c.425]

В табл. 1 аминокислоты классифицированы по двум признакам — по полярности их боковой цепи и по их склонности к образованию в полипептидах и белках а-спиралей или других структур. Полярные Н-группы содержат неразветвленные цепи, неполярные проявляют тенденцию к образованию разветвленных. Такую классификацию, однако, не всегда можно провести достаточно четко. Обсуждению особенностей спиральных структур [c.13]

Даже из этих немногих примеров мы видим, что классификация растворимых белков является далеко не совершенной. В настоящее время еще невозможно вывести какую-либо зависимость между растворимостью белков и их составом или порядком распределения аминокислот в их молекуле. При обсуждении вопросов, касающихся отдельных групп белков, лучше поэтому исходить не из какой-либо более или менее несовершенной классификации, а рассматривать эти группы в соответствии с их биологической принадлежностью. [c.171]

Общие сведения. Высшие полисахариды — полимеры, состоящие из множества структурных звеньев - остат-ков моносахаридов. По принятой классификации углеводов к высшим полисахаридам относят соединения, в состав молекул которых входит более 10 остатков моноз. Они не обладают сладким вкусом, не кристаллизуются ИЯ водных растворов, болг.ишпство из них образует коллоидные растворы. При гидролитическом расн1епле-нии, катализируемом кислотами или ферментами, полисахариды распадаются ла олнго- и моносахариды. Остатки моноз в молекулах полисахаридов соединены гликозидными связями в длинные, часто разветвленные цепи. В зависимости от вида моно , образующих молекулу полисахарида, различают гомо- и гетерополисахариды. Молекулы гомополисахаридов состоят из многочисленных остатков одного моносахарида (глюкозы, фруктозы, галактозы, маннозы и т. д.). В состав молекул гетерополисахаридов входят разнообра.чпые монозы, причем они часто связаны с неуглеводными компонентами (липидами, белками, аминокислотами и т. д.). [c.214]

Детальная классификация соединений этого типа еще невозможна из-за недостатка наших знаний сб их структуре. К ним относятся гликопротеины — биополимеры с пептидными и полисахаридными цепями гликолипиды — биополимеры, имеющие наряду с полисахаридными или олигосахаридными цепями остатки липидного типа гликолипопротеины — биополимеры, содержащие фрагменты пептидного, углеводного и липидного характера тейхоевые кислоты, полимерная цепь которых построена из остатков полиолов, соединенных фосфодиэфирными связями, а в боковые цепи входят остатки аминокислот и моносахаридов. Количественное соотношение фрагментов того или иного типа в смешанных биополимерах варьирует в очень широких пределах. Известны, например, гликопротеины, содержащие лишь небольшое количество углеводов (1—5%) и стоящие, таким образом, близко к белкам наряду с этим в таких гликопротеинах, как групповые вещества крови, содержится около 80/о углеводов. [c.565]

По числу аминокислот, содержащихся в пептиде, различают ди-, три-, тетра-, пента-,. .., окта-, нона-, декапептиды и т. д. Чтобы избежать проблемы, связанной с греческой нумерацией длинноцепочечных пептидов, Бо-дански предложил количество аминокислотных остатков пептида обозначать арабской цифрой и помещать перед словом пептид . Например, 7-пептид вместо гептапептид, 10-пептид вместо декапептид. Пептиды, в молекулах которых меньше десяти аминокислотных остатков, формально относятся к олигопептидам, пептиды, построенные из большего числа аминокислотных остатков (до - 100),— к полипептидам. Различие между полипептидами и белками (макропептидами) чрезвычайно проблематично. Исторически сложилось так, что границей между полипептидами и белками считают соединения с молекулярной массой -10 ООО, т. е. состоящие примерно из 100 остатков аминокислот. Такой принцип классификации основан на способности к диализу через природные мембраны. [c.84]

Классификация белков. Строгая классификация белков на основании их химического строения затруднительна. Известны две большие группы белков простые белки, или протеины (от греч. трютоС — протос — первый), и сложные белки, или протеиды. Протеины состоят из одних аминокислот. Протеиды наряду с аминокислотами содержат небелковые составные части, которые называются простетическими группами ими могут быть гетероциклические соединения, фосфорные кислоты, углеводы, липиды. Классификация протеинов преимущественно основана на их растворимости в воде и растворах солей. По морфологическому признаку можно выделить две большие группы белков. [c.275]

Наиболее распространена в настоящее время классификация, предложенная в начале века и разделяющая белковые вещества на три основные группы простые, сложные и производные белков. К простым белкам, иначе называемым протеинами, относят те, которые при полном гидролизе образуют только аминокислоты, т. е. не содержат небелковых составных частей. В состав их входят следующие группы альбумины, глобулины, проламины, протамины, гистоны, склеропротеины, глютелины. К сложным белкам (протеидам) относят различные типы комплексов простых белков с небелковыми компонентами, такими как углеводы, нуклбиновыб кислоты, липиды, гетероциклические соединения, фосфорная кислота и др. В зависимости от природы небелковой части протеиды подразделяют на нуклеопротеиды, включающие нуклеиновые кислоты хромопротеиды, в состав которых входят различные окрашенные вещества гликопротеиды, содержащие углеводы липопротеиды, содержащие липиды металлопротеиды, включающие металлы фосфопротеиды, содержащие фосфорную кислоту. Это разделение на группы далеко не точно, так как, например, в составе характерных простых белков часто содержится некоторое количество небелковых компонентов (в альбуминах — углеводы) и т. д. Производные белки представляют собой группу, которая охарактеризована в наименьшей степени. Чаще всего здесь раньше имели в виду продукты, получающиеся в результате тех или иных изменений белков, например их энзиматического гидролиза. В последние годы из названий веществ этой группы наиболее применяются (сохранились) два — про-теозы и пептоны. И те, и другие являются продуктами неполного [c.36]

В табл. 1 собраны магические аминокислоты и приведены их формулы. Все они содержат обе группы N112 и СООН в а-поло-жении при атоме С. Аминокислоты можно разбить на несколько классов но свойствам радикала К. В табл. 1 осуществлена подобная классификация. Мы видим, что ряд аминокислот являются электрохимически активными, т. е. содержат в боковом радикале К кислые (СООН, ЗН) или основные (NH2, NH) группы. Будучи связаны в полинентидной цени, подобные боковые группы образуют при соответствующих pH ионы. В белках наблюдается еще одна характерная особенность. Значительная часть карбоксильных групп в боковых ценях в них амидирована, т. е. является продуктом реакции [c.11]

Согласно классификации терминов, предложенной для биологической характеристики качества белка (Высоцкий и др., 1977), грибная биомасса Panus tigrinus ИБК-131 может быть отнесена к белковым продуктам, поскольку содержание сырого протеина в ней составляет более 30%, а истинного белка — более 20% (табл. 43). Содержание небелковых азотсодержащих компонентов в биомассе Р. tigrinus ИБК-131 превышает 10% и, следовательно, составляет более 20% сырого протеина. Полученные данные занижены более чем на 20% по отношению к истинному содержанию аминокислот в грибных белках. В связи с изложенным содержание каждой аминокислоты выражали по отношению к сумме всех аминокислот белка. [c.169]

Классификация белков. Среди белков различают две основные группы веществ а) протеины, или простые белки, состоящие только из аминокислот и при гидролизе почти не образующие других продуктов б) протеиды, или сложные белки, состоящие из сббственно белковой части, построенной из а-аминокислот, и из соединенной с ней небелковой части, иначе называемой простетической группой-, при гидролизе эти белки, кроме а-аминокислот, образуют и другие вещества углеводы, фосфорную кислоту, гетероциклические соединения ИТ. п. [c.297]

По выбранным характеристикам можно построить кривые, характеризупцие склонность определенного участка заданного белка находиться в а-спирали, Э-структуре и Э-повороте. После выбора классифицирующих гфизнаков для отнесения t -ой аминокислоты конкретного белка к одному из классов можно использовать следу шее правило классификации если Д г я, то данная аминокислота относится к классу I, в противном случае-к классу II, где [c.117]

Согласно первоначальной классификации, протеолитические ферменты делят на 2 группы протеиназы и пептидазы, Протеиназы гидролизуют белки, расщепляя их до полипептидов, полипептиды же гидролизуются пептидазами до аминокислот. Таким образом, размер молекулы субстрата является фактором, определяющим специфичность ферментов. [c.210]

Классификация по форме молекул была уже рассмотрена, остановимся несколько подробнее на классификации по степени сложности. По этому принципу белки делят на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой (апобелок) и небелковой частей (простетическая группа). [c.15]

В девятом издании Определителя бактерий Берги все обнаруженные организмы, отнесенные в царство Prokaryotae, разделены на 33 группы. Признаки, по которым осуществляется разделение на группы, как правило, относятся к категории легко определяемых и вынесены в названия групп, например грамотрицательные аэробные палочки и кокки (группа 4), анаэробные грамотрицательные кокки (группа 8), грамположительные палочки и кокки, образующие эндоспоры (группа 13), скользящие бактерии, образующие плодовые тела (группа 24). Основная идея классификации по Берги — легкость идентификации бактерий. Для осуществления этого используют совокупность признаков морфологических (форма тела наличие или отсутствие жгутиков капсулы способность к спорообразованию особенности внутриклеточного строения окрашивание по Граму), культуральных (признаки, выявляемые при культивировании в лаборатории чистой культуры), физиолого-биохимических (способы получения энергии потребности в питательных веществах отношение к факторам внешней среды нуклеотидный состав и последовательность нуклеотидов в молекуле ДНК наличие и характер минорных оснований в ДНК нуклеотидный состав рибосомальной РНК последовательность аминокислот в ферментных белках с аналогичными функциями). [c.158]

Белки, поступившие в организм с пищей, в желудочно-кишечном тракте (ЖКТ) расщепляются до аминокислот при действии группы протеолитических ферментов — пептидгидролаз по современной номенклатуре широко известно их тривиальное название — протеазы, или протеиназы. Эти ферменты катализируют гидролитическое расщепление пептидной связи в белках, представляющее собой экзэргонический процесс, при котором АС имеет отрицательное значение и полностью сдвигает равновесие реакции в сторону образования продуктов реакции. Пептидгидролазы относятся по классификации ферментов к классу гидролаз, их шифр КФ 3.4.1—3.4.4. [c.361]

Основная область научных исследований — химия белка. Разработал (1920—1930) методы получения пептидов, в частности ами-нолизом азлактонов аминокислотами или их эфирами (реакция Бергманна). Открыл (1926) реакцию циклизации К-галогенацил-аминокислот с одновременным де-галогенированием при нагревании с уксусным ангидридом в пиридине с образованием азлакюнов (реакция Бергманна). Установил (1928) способность натрия и лития присоединяться к многоядерным ароматическим углеводородам. Совместно с Л. Зервасом предложил (1932—1936) способы получения исходных производных аминокислот, в частности способ создания К-карбоксипроизводных. Провел цикл исследований, посвященных протеолитическим ферментам и положенных в основу современной классификации последних. Открыл (1934) реакцию определения С-концевой аминокислоты в пептидах через соответствующие альдегиды, полученные превращением пептида в азид, затем в карбобенз-оксипроизводное с последующими гидрированием и гидролизом (карбобензокси-метод, или реакция Бергманна). Издал труды Э. Г. Фи- [c.50]

В четвертом издании сохранены методические принципы и классификация по структуре углеродного скелета. Внесены некоторые изменения в последовательность изложения так, в I части рассматриваются не только ациклические, но и алициклические углеводороды, а затем их производные. Целесообразность изучения особенностей образования карбоциклов, теории напряжения, конформаций циклогексанового кольца, геометрической изомерии замещенных циклов и т. п. до рассмотрения ангидридов дикарбо-новых кислот, циклических форм моносахаридов, а также циклических эфиров и амидов, соответственно, гидрокси- и аминокислот и т. п. очевидна , а свойства функциональных групп в ациклических и алициклическнх соединениях достаточно сходны. Во II части описаны ароматические карбоциклы (арены) и их производные. Это дает возможность более четко выделить особенности ароматической группировки бензольного кольца и ее влияния на связанные с ней функциональные группы. Амиды карбоновых кислот рассматриваются в гл. XII в сопоставлении с аминокислотами, пептидами, белками. После углеводов выделена самостоятельная гл. X — Терпены, каротиноиды и стероиды. В гл. VII раздел о жирах дополнен общими представлениями о липидах и, в частности, характеристикой фосфатидов. В книге расширены представления о способах разрыва ковалентных связей, о механизмах реакций замещения и присоединения. [c.4]

Каждая из 20 аминокислот, которые обьино обнаруживают как продукты гидролиза белков, содержит -карбоксильную группу, а-аминогруппу и специфическую для данной аминокислоты -группу, замещающую водород при а-атоме углерода. а-Атом углерода во всех аминокислотах (за исключением глицина) является асимметрическим, и, следовательно, каждая из этих аминокислот может существовать по меньшей мере в двух стереоизомерных формах. В белках встречаются только Ь-стереои-зомеры, соответствующие по своей конфигурации Ь-глицеральдегиду. Классификация аминокислот основана на различиях в полярности их К-групп. К классу неполярных аминокислот принадлежат аланин, лейцин, изолейцин, валин, пролин, фенилаланин, триптофан и метио-ний. В класс полярных нейтральных аминокислот входят глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин и глутамин. Класс отрицательно заряженных (кислых) аминокислот включает аспарагиновую и глутаминовую кислоты, а класс положительно заряженных (ос-нбвных) аминокислот-аргинин, лизин и гистидин. [c.132]

В различных органах и тканях растений содержатся многие сотни белков, главным образом белк ов-ферментов. При классификации белков принимается во внимание их различная растворимость в отдельных растворителях, молекулярный вес, присутствие в составе белковых молекул каких-либо других соединений, де относящихся к аминокислотам. [c.35]

Многие десятилетия, вплоть до настоящего времени, протеолитические ферменты принято было делить на две группы протеиназы и пептидазы. Полагали, что протеиназы расщепляют белки, а полученные осколки (полипептиды) разрушаются пептидазами до аминокислот. Постепенно выяснилось, что протеиназы могут расщеплять и низкомолекулярные субстраты, но лишь определенного строения, соответствующего специфичности данного фермента. Возникло новое деление — на эндопептидазы, которые способны гидролизовать как концевые пептидные связи, так и те, которые расположены внутри белковых цепей, в их средних участках, и экзопептидазы, разрывающие связи на концах пептидных цепей. Эта классификация широкого использования не [c.238]

Классификация микроорганизмов по физиологическим признакам основана на их способности усваивать различные вещества из водной среды в аэробных или анаэробных условиях. Микроорганизмы различных физиологических групп вступают между собой в сложные метабиотические или антагонистические отношения. Основная роль в биоценозах отводится группам микроорганизмов, участвующих в круговороте важнейших биогенных элементов — углерода, азота, серы, фосфора. В физиологическую группу микроорганизмов, участвующих в круговороте азота, входят протеолиты, гидролизующие сложные белки до простых и аминокислот аммонификаторы нитрификаторы азотфиксирующие бактерии денитрификаторы и другие группы микроорганизмов. Среди этих многочисленных форм есть и облигатные аэробы, например нитрификаторы, и анаэробные микроорганизмы. [c.232]

РИБОНУКЛЕАЗЫ (РНК-азы) — ферменты, катализирующие гидролитич. расщепление рибонуклеиновых к-т на олиго- и мононуклеотиды. Р. широко распространены в природе и присутствуют во всех исследованных тканях. Наиболее изучена панкреатическая Р., секретируемая поджелудочной железой [систематич. название полирибонуклеотид — 2-олиго-нуклеотидо-трансфераза (циклизующая) шифр 2.7.7.16 — см. Номенклатура и классификация ферментов]. Р., выделенная в кристаллич. виде из поджелудочной железы быка экстракцией разведенной серной к-той с последующим фракционированием (NH4)2S04 — белок основного характера (р/ 7,8) с мол. в. 13 ООО. Установлена природа и последовательность аминокислотных остатков, входящих в состав Р., и выяснены существенные детали ее пространственной структуры, что дало возможность воссоздать трехмерную модель этого белка. Молекула панкреатич. Р. представляет собой одинарную полипептидиую цепь, состоящую из 124 аминокислотных остатков N-концевой аминокислотой в молекуле Р. является лизин, С-концевой — валин. [c.337]

Протеолитические ферменты катализируют гидролиз пептидных связей. Эти ферменты обычно подразделяют на два класса протеиназы (гидролизующие белки) и пептидазы (гидроли--зующие пептиды). Классификация эта, однако, не отличается строгостью, так как протеиназы способны расщеплять некоторые пептиды, а многие пептидазы действуют также на белки. Например, аминопептидазы разрушают полипептидные цепи путем последовательного отщепления N-концевой аминокислоты эта реакция может повторяться до тех пор, пока ббльшая часть белковой молекулы не разрушится. Кар-боксипентидазы осуществляют ступенчатое расщепление пептидов и белков, начиная с С-концевой аминокислоты. Известны, однако, некоторые пептидазы, которые действуют только на пептиды. Так, например, дипептидазы специфически гидролизуют дипептиды. Дипептидазы и аминопептидазы обнаружены у высших растений [9, 35]. Поскольку гидролитические ферменты распространены чрезвычайно широко, кажется вероятным, что систематические ноиски позволят обнаружить в растительных тканях целый ряд других пептидаз. [c.202]

Белки, их химические и физико-химические свойства. Методы выделения и очистки белков классические — диализ, высаживание из растворов современные — распределительное и ионообменное хроматографирование, хроматографирование на молекулярных ситах, электрофорез. Индивидуальность белков.. Цветные реакции белков биуретовая, ксантопротеиновая, сульфгидрильная, Милона, нингидринная. Первичная, вторичная и третичная структуры белков, факторы, определяющие эту структуризацию. Проблема установления первичной структуры белка. Вторичная структура а-спираль и Р-структура, третичная структура. Классификация белков простые и сложные. Простые белки альбумины, глобулины, проламины, прот амины, гистоны и склеропротеины. Сложные белки (протеиды) нуклеопротеиды, глюкопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды, хромопротеиды, металлопротеиды. Заменимые инезаменимые аминокислоты. Проблема синтеза искусственной пищи. [c.189]

В состав макромолекулы могут входить элементарные звенья одинакового или различного состава в белках — различные аминокислоты, в сополимерах — остатки различных мономеров. Макромолекулы могут отличаться и по принципу строения. Наконец, полимер вообще может состоять из макромолекул различного типа. Классификация высокомолекулярных соединений в соответствии с указанными особенностями строения макромолекул приведена в табл. 7. Большинство синтетических и природных полимеров относится к классу полимеризомерных веществ, т. е. принцип построения макромолекул, состоящих из одинаковых элементарных звеньев, не вполне идентичный, а аналогичный, что необходимо учитывать при характеристике структуры высокомолекулярных соединений. Это обстоятельство наиболее отчетливо проявляется в возможных отклонениях в составе и строении макромолекул. Поэтому харак- [c.20]

Белки, классификация. По форме молекул белки делят на глобулярные и фибриллярные, по физико-химическим свойствам — на простые (протеины) и сложные (протеиды). Простыми называются такие, которые при расщеплении дают только аминокислоты. В J)eзyльтaтe гидролиза сложных белков в гидролизате наряду с аминокислотами содержатся вещества небелковой природы (липиды, углеводы, нуклеотиды и др.). [c.14]

Где-то на младших курсах студентов учат, что белки в зависимости от их растворимости подразделяются примерно на 6 классов более подходящей классификации белков придумать еще не удалось. Далее студенты узнают, что из крупных белков в дистиллированной воде могут растворяться только альбумины, а все белки других классов требуют для своего растворения дополнительных условий — приходится подбирать нужные концентрации солей, значения pH и диэлектрической постоянной. Значительно меньше известно о влиянии солей на растворихмость низкомолекулярных соединений, в частности аминокислот. Вместе с те.м повышение растворимости аминокислот с увеличением ионной силы раствора было четко установлено более тридцати [c.255]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология