Молекулярное строение аминокислот

МОЛЕКУЛЯРНОЕ СТРОЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ [c.134]

Как видно из таблицы, в каждой группе близких по строению аминокислот значение Rf возрастает с увеличением молекулярного веса, что соответствует уменьшению их гидрофильности. В последней группе собраны аминокислоты различной структуры и сопоставление их молекулярных весов не характерно. [c.305]

В имеющейся коллекции образцов человеческой крови, собранной со всего мира, обнаружено около сотни различных мутантных гемоглобинов. В результате выяснилась картина патологии в молекулярном строении. Оказалось что легко происходят мутации находящихся на поверхности гемоглобина молекул аминокислот, что oбы Jнo не влияет на биологические функции гемоглобина. Мутации вблизи гема, во внутренних неполярных областях белка и (или) в местах соединения субъединиц чрезвычайно сильно нарушают биологические функции гемоглобина. [c.263]

Второй метод Пастера, называемый иногда биохимическим, вследствие своей сложности и неясности природы самого процесса, применялся также относительно редко. Правда, Фишер [6, стр. 2992] образно высказал общую идею о зависимости между молекулярным строением энзимов и оптически активных веществ, подвергающихся их воздействию, в том смысле, что они должны подходить друг к другу, как ключ к замку, чтобы оказать друг на друга химическое действие . Но в третьем издании монографии Вант-Гоффа [7] об этом методе нет даже упоминания. И лишь в последние десятилетия интерес к этому методу стал увеличиваться в связи с проблемой строения белковых блоков и с необходимостью получения составляющих их оптически активных аминокислот [2, стр. 575 и сл. ]. [c.69]

В чем заключаются особенности молекулярного строения природных аминокислот [c.92]

Каким образом молекулярное строение ДНК определяет биосинтез различных белков ДНК такой же биополимер, как и белок. Цепь ДНК также построена из чередующихся мономерных звеньев. Но если у белков их 20, то у ДНК — всего 4. Это известные нам нуклеотиды А, Г, Ц, Т. Так как сахар и фосфорная кислота во всех нуклеотидах одинаковы, то различаются они только азотистыми основаниями. Поэтому различия между ДНК сводятся лишь к порядку размещения азотистых оснований. Их последовательность в молекуле ДНК определяет последовательность аминокислот в молекуле белка. [c.150]

Белковые вещества входят в состав протоплазмы и часто составляют больше половины ее массы. Общее содержание белков в растениях зависит от их принадлежности к тому или иному виду (см. табл. 4). В деревьях оно меньше и колеблется от 1 до 10%. Значительно больше белковых веществ в простых водорослях (20—30%), а в некоторых бактериях их содержание достигает 80%. Молекулярная масса различных белков колеблется в широких пределах от (17500 до 6800000). Изучение белков затруднено тем, что они представляют собой сложные смеси, выделение которых из растений в неизмененном виде почти невозможно. Основной способ выяснения их строения состоит в изучении продуктов их гидролитического распада, осуществленного с помощью минеральных кислот или оснований. Белковые вещества легко гидролизуются не только в присутствии кислот и оснований, но и под действием различных ферментов (протеаз, пепсина, трипсина и др.). При их распаде образуется смесь до 30 различных аминокислот. Большинство из них относится к группе аминокарбоновых кислот, а некоторые имеют ароматический и гидроароматический характер [10, с. 90]. [c.25]

Деструкция полимеров — это разрушение макромолекул - под действием различных физических и химических агентов. В результате деструкции, как правило, уменьшается молекулярная масса полимера, изменяется его строение, а также физические и механические свойства полимер становится непригодным для практического использования. Следовательно, этот процесс является нежелательной побочной реакцией при химических превращениях, переработке и эксплуатации полимеров. В то же время реакции деструкции в химии высокомолекулярных соединений играют и положительную роль. Эти реакции используют для получения ценных низкомолекулярных веществ нз природных полимеров (например, аминокислот из белков, глюкозы из крахмала), а также для частичного снижения молекулярной массы полимеров с целью облегчения их переработки. С помощью некоторых деструктивных процессов можно определять строение исходных полимеров и сополимеров. Процессы, приводящие к разрыву химических связей в макромолекулах, как уже отмечалось, используют для синтеза привитых и блок-сополимеров. [c.67]

При декарбоксилировании а-аминокислоты был получен амин, содержащий 11,6 % азота и имеющий молекулярную массу 121, Какое строение имеет а-аминокислота [c.133]

Если еще сравнительно недавно среди ученых шли споры об общих принципах строения белков (о типе связи аминокислот друг с другом), то теперь органическая химия перешла к углубленному изучению отдельных конкретных белков, к выяснению их химического строения. Объектами этого изучения служат главным образом белковые гормоны, ферменты, сравнительная простота которых (невысокая молекулярная масса) облегчает задачу исследователя. В то же время изучение именно этих объектов позволяет подойти к решению огромной важности проблемы — связи физиологической активности и химического строения белка. [c.342]

Молекулярная масса полиамидов колеблется от 11 000 до 22 000. Полиамиды отличаются высокими физико-механическими показателями и используются для производства синтетических волокон и пластичен ских масс. Они растворимы в феноле, крезоле, муравьиной кислоте и концентрированных серной и соляной кислотах. Смешанные полиамиды, полученные совместной поликонденсацией различных аминокислот или смесей кислот и диаминов, вследствие нерегулярного строения макромолекул растворимы в спирте и других доступных растворителях. [c.382]

Взаимодействие биомолекул в растворах сопряжено не только со слабыми (нековалентными) взаимодействиями. Значительна роль молекулярного комплексообразования в биологических процессах. Сильные взаимодействия в многокомпонентных системах биомолекул приводят к возникновению так называемых супрамолекулярных комплексов. Образование соединений, имеющих весьма сложное строение, присуще многим фундаментальным биохимическим реакциям. Молекулярные комплексы биомолекул являются действующим началом многих современных лекарственных препаратов. Большое значение в этих процессах имеет комплементарность взаимодействующих молекул, их так называемое "молекулярное узнавание". Термодинамические аспекты этого экстраординарного явления рассмотрены в четвертой главе монографии, в которой развит подход к комплексному изучению сильных и слабых взаимодействий в растворах таких модельных биологических соединений, как аминокислоты, пептиды, краун-эфиры, криптанды, циклодекстрин, основания нуклеиновых кислот. Значительное место отведено анализу роли растворителя в молекулярном узнавании биомолекул. [c.6]

Прежде всего, белки уникальны в отношении химического строения. Это гетерогенные нерегулярные полипептидные последовательности 20 а-аминокислот и их производных, включающих самые разнообразные по своим химическим и физическим свойствам, т.е. валентным и невалентным взаимодействиям, атомные группы. В химическом построении белковых молекул уже можно усмотреть огромные потенциальные возможности к вариации физико-химических свойств. И в то же время белки представляют собой фактически единственный класс соединений, химические свойства которых нельзя непосредственно соотнести с химическим строением молекул. Поведение белков всецело определяется исключительной, присущей только им пространственной структурной организацией. Лишаясь ее, белки теряют все свои биологические свойства. За редким исключением, лишь белковые цепи способны самопроизвольно свертываться в строго детерминированные структуры, геометрия и конформационная динамика которых в физиологических (нативных) условиях полностью определяются аминокислотной последовательностью. Трехмерные структуры белков индивидуализированы, очень сложны и имеют строгий порядок, не сводящийся, однако, к периодичности. Способность природной полипептидной цепи к пространственной самоорганизации и обретению определенной молекулярной структуры - самая яркая особенность белков, отсутствующая у молекул искусственных полимеров, в том числе у полученных человеком поли-а-аминокислот. В растворе синтетический полимер находится в состоянии статистического клубка, флуктуации которого могут приводить к появлению в цепи регулярных участков лишь ближнего порядка. При этом, однако, ни при каких условиях не образуются стабильные трехмерные структуры, тем более идентичные для всех молекул данного полимера. В твердом виде синтетический полимер пребывает в аморфном состоянии, которое может включать частично кристаллическую фазу из беспорядочно ориентированных друг относительно друга зародышевых микрокристаллических областей. Искусственные полимеры отличаются качественно и по своим химическим свойствам, которые в той или иной мере воспроизводят свойства соответствующего мономера и могут быть описаны ограниченным набором реакций, специфичных для повторяющегося звена в свободном состоянии. [c.51]

Строение и свойства пептидной группы представляют исключительный интерес для молекулярной биологии и теоретической химии. Она является элементарным звеном основной цепи белков, входит в боковые цепи аминокислот Asn и Gin, присутствует в составе большого числа природных соединений. Несомненно, это одна из самых распространенных в природе совокупностей валентно-связанных атомов. Данный факт весьма знамена- лен, и, по-видимому, его одного уже достаточно для предположения об Исключительной структурной организации пептидной группы, ее универсальности. [c.129]

Разработаны методы полимеризации аминокислот (в некоторых случаях ди- или трипептидов), приводящие к образованию полипептидов с большим молекулярным весом. Эти продукты являются очень важными модельными веществами для изучения, например, вопроса о характере рентгенограмм или ИК-спектров для пептидов известного и сравнительно простого строения. [c.1050]

Белки - природные высокомолекулярные соединения, являющиеся структурной основой всех живых организмов. К ним относятся ферменты - катализаторы многочисленных реакций в живых организмах, дыхательные пигменты, многие гормоны. Число встречающихся в природе белков крайне велико, их частью являются а-аминокислоты НзЫ - СН(К) - СООН, где Е - углеводородный радикал алифатического или ароматического ряда, либо гетероциклический радикал, содержащий серу и азот. Различие в химическом строении белков обусловлено количеством и порядком чередования аминокислот в молекуле. Белковые молекулярные цепочки располагаются в пространстве в виде спирали или волокон. Главная особенность белков - способность самопроизвольно формировать пространственную структуру, свойственную только данному виду растения, т.е. они обладают памятью макромолекулы белков могут записать , запомнить и передать наследству информацию. В этом состоит химический механизм самовоспроизведения. [c.56]

Аминокислотный состав и последовательность аминокислот выяснены для многих тысяч белков. В связи с этим стало возможным вычисление их молекулярной массы химическим путем с высокой точностью. Однако для огромного количества встречающихся в природе белков химическое строение не выяснено, поэтому основными методами определения молекулярной массы все еще остаются физико-химические методы (гравиметрические, осмометрические, вискозиметрические, электрофоретические, оптические и др.). На практике наиболее часто используются методы седиментационного анализа, гель-хроматография и гель-электрофорез. Определение молекулярной массы белков методами седиментационного анализа проводят в ультрацентрифугах , в которых удается создать центробежные ускорения [c.44]

Ферменты — высокомолекулярные (с молекулярной массой от 9000 до 1 ООО ООО и больше) органические вещества сложной структуры пептидной природы, строение которых основано на строго последовательном чередовании и определенном разветвлении различных -аминокислот точного состава. [c.12]

Белки — высокомолекулярные соединения со строго определенным химическим строением и молекулярным весом. Молекула белка состоит из одной или нескольких полипептидных цепей, образовавшихся в результате поликонденсации аминокислот. [c.68]

Полученные Э. Фишером результаты, и особенно его пептидная теория строения белков, воодушевили многих ученых на дальнейшее изучение их структуры. Эти исследования с начала текущего столетия велись широким фронтом и касались не только изучения продуктов расщепления белков, но и попыток синтеза веществ, подобных белку, из аминокислот и пептонов. Появились также различные теории строения белковых молекул. Большое значение в этих" исследованиях получили физико-химические методы, в частности определение молекулярных масс самих белков и продуктов их расщепления и синтетически полученных полипептидов. [c.261]

При действии избытка NaNOj и НС1 на раствор 0,1782 г неизвестной аминокислоты выделилось 44,8 мл азота (условия нормальные). Какова молекулярная масса аминокислоты и какое строение она может иметь [c.133]

Таким образом, суммируя имеющиеся сведения о молекулярном строении танин-ацилгидролазы, можно заключить, что молекулярный вес таназы находится в пределах 192 000—200 000, количество азота — 12,9%, углеводов — 24,5% (в основном манноза), две концевые аминокислоты — аргинин и аланин, активным центром таназы, по-видимому, является сериновый остаток. [c.193]

Двадцать аминокислот могут образовать 10 комбинаций. Так как любые различия в признаках сводятся к различиям в белках, то ясно, что такое количество белков создает практически бесконечное разнообразие признаков и свойств организмов. Оно может обеспечить продление эволюции жизни иа Земле не менее чем до 10 млрд. лет. Различие хотя бы в одной аминокислоте достаточно, чтобы изменить свойство белка, а следовательно, и признак организма, Например, замена в белковой молекуле гемоглобина, состоящей примерно из 600 аминокислот, одной электрически заряженной глутаминовой кислоты на электрически нейтральную аминокислоту валин ведет к тяжелому малокровию — болезни, получившей название серповидноклеточной анемии. Красные кровяные тельца (эритроциты) у таких больных приобретают форму полу-луний, теряют электрический заряд и не способны поэтому связывать молекулы кислорода. Дети, больные серповидноклеточной анемией, умирают в раннем возрасте. Подобные болезни, возникающие в результате мутаций, затрагивающих молекулярное строение белков, называются молекулярными болезнями. [c.150]

Далее важно подчеркнуть, что многие органические вещества и органические соединения различного молекулярного строения не только встречаются в осадках, в твердой фазе, но легко переходят в раствор (как, например, аминокислоты, сахара) или находятся в более или менее диспергированном виде в, природных растворах. Это определяет и степень их воздействия на горные породы. Исключительную роль в (Этом смысле играют рассеянные в породах и оюадках земной кары органические соединения. [c.6]

Изучение строения белков-гормонов и других белков, выполняющих важные физиологические функции, позволило в ряде случаев вскрыть химическую первопричину некоторых болезней. Так, при тяжелом наследственном заболевании, так называемой серповидной анемии, больным оказывается белок крови гемоглобин. Его заболевание заключается в том, что в сложной структуре этого белка всего одна аминокислота заменена другой. Подобных молекулярных болез.чен (термин, предложенный известным американским ученым Полингом) в настоящее время известно несколько. [c.344]

Другой пример. Одной и той же молекулярной формуле С4Н9О2 в зависимости от строения углеродной цепи соответствуют две аминокислоты [c.48]

Если каталитические свойства образующихся таким образом, скажем, полипептидов будут зависеть от их состава, оптической стереоизомерйи, степени молекулярного уплотнения, очередности аминокислот в полипептидных цепях, а в этом нет сомнения, то естественный отбор неизбежно приведет в течение достаточно большого времени к системам, содержащим вещества такого состава и строения, которые обеспечат максимальную активность каталитической системы. [c.17]

Из компонентов клетки было выделено три типа рибонуклеиновых кислот. Все они обладают общим химическим строением и отличаются по составу, нуклеотидной последовательности и молекулярному весу. До настоящего времени мало что известно о конформации этих молекул. Белки синтезируются на рибонуклеопротеид-ных частицах цитоплазмы (безъядерная часть протоплазмы), РНК этих частиц называется рибосомальной РНК iB отличие от тра н1опорт,ной РНК, лереносящей аминокислоты. Дохи (1961) цредположил наличие и -формационной РНК, в которой закодирована (Последовательность ам иио-.кислот белка, синтезирующегося под действием рибосомальной РНК. [c.735]

Следующей задачей при определении строения пептидов является установление характера связи и последовательности аминокислотных остатков в молекуле пептида или белка. Эта задача, трудно выполнимая в настоящее время для белков с большим молекулярным весом, облегчается тем, что в природе встречается значительное число относительно низкомолекулярных соединений, представляющих собою пептиды. Виланд предлагает различать три группы природных пептидов олигопептиды, состоящие из 2—10 аминокис/ют, полипептиды, состоящие из 10—100 аминокислот, и макропептиды, к которым относятся собственно белки. Изучение природных пептидов представляет собой важный этап в подходе к изучению строения белка. Исследование обычно начинают с определения числа цепей, входящих в состав объекта изучения. Для этого пользуются одним из ранее приведенных методов, например диннтрофенилированием, действием азотистой кислогы или аминопептидазы для определения Н-концевой аминокислоты и восстановлением, гидразинолизом или действием карбоксипептидазы для определения С-концевого остатка (см. стр. 510 и далее). [c.514]

Белки. 1. Инсул ин. Молекулярный вес 6000. Строение установлено в 1952 г. Зангером и Таппи. Состоит из двух цепей А и В, соединенных двумя дисульфидными мостиками. Цепь А состоит из 21 аминокислотного остатка, с Ы-концевой и С-концевой аминокислотами—-глицином и аспарагином. Цепь В содержит 30 аминокислотных остатков с фенилаланином на Ы-конце и аланином на С-конце цепи. Это первый белок, строение которого расшифровано полностью. В процессе этого исследования Зангером был разработан (комплекс методов, который послужил основой для всех последующих исследований строения белков. [c.527]

Динамическая стереохимия, изучающая конформационные равновесия молекул, влияние пространственного строения молекул на их реакционную способность — актуальная область теоретической органической химии. Конформационные представления имеют большое значение в молекулярной биохимии, молекулярной биологии, молекулярной фармакологии, так как биологическая активность большинства природных соединений (аминокислот, пептидов, белков, ферментов, углеводов, ДНК, РНК, стероидов, алкалоидов), а также лекарственных веществ зависит от их пространственного строения. В связи с этим большой интерес представляет конформационный анализ молекулярных структур, содержащих конформационно подвижную циклогексановую систему. К этим соединениям относятся, в частности, производные циклогексана, содержащие алкильные, винильные, этинильные и кислородсодержащие функциональные фуппы —С=0, —ОН, —СО—СН3, —О—СО—СН3. Большое практическое значение имеют производные циклогексана с эпоксидной функциональной группой — алкициклические эпоксиды, являющиеся исходными соединениями синтеза эпоксидных полимеров с ценными физико-химическими свойствами. [c.66]

Условие независимости состояния макросистемы от особенностей ее микросоставляющих соблюдается для синтетических полимеров, в том числе гетерогенных поли-а-аминокислот со случайными порядками, но пе соблюдается для природных аминокислотных последовательностей. В доказательном плане и достаточно подробно этот вопрос рассмотрен во введении книги и главе 2. Там показано, что причина исключительной роли белков в процессах жизнедеятельности заключается в особой, присущей только им молекулярной структурной самоорганизации. Среди компонентов биосистем молекулярного уровня и известных искусственных полимеров лишь белковые последовательности способны самопроизвольно свертываться в строго детерминированные трехмерные структуры, геометрия и конформационные возможности которых полностью определяются в физиологических (нативных) условиях составом и порядком аминокислотных остатков в цепи. В настоящее время неизвестен какой-либо другой класс полимерных соединений, наделенных такой же уникальной способностью. Это не значит, что такие полимеры не могут быть созданы в будущем, но у них, как и у белков, должна существовать неразрывная связь между макроскопическим поведением и химическим строением атомных групп мономерных звеньев. Отказ от атомных деталей и реального химического строения белковых молекул делает в прип- [c.498]

Предосторожности при выделении. Критерии индивидуальности и нативности полисахарида. Сложность подбора условий для выделения полисахарида обусловлена главным образом тем, что строение его в момент выделения обычно не бывает известно. Нужно всегда учитывать, что полисахарид может содержать группировки, лабильные к кислотам, например гликозидные связи фураноз или 3,6-ангидрогексоз, а также группировки, лабильные к щелочам, например сложные эфиры, гликозиды р-окси-а-аминокислот, восстанавливающие концевые моносахариды с заместителем в положении 3 и др. В щелочной среде происходит заметная деструкция вследствие окисления кислородом воздуха. Поэтому применение жестких химических воздействий ведет часто к снижению среднего молекулярного веса, падению вязкости и т. д. Расщепление химических связей может происходить и при некоторых методах очистки, связанных с превращением полисахаридов в производные. Так, при регенерировании полисахарида из его ацетата будут неизбежно разрушены и другие сложноэфирные группировки, довольно часто присутствующие в полисахаридах. [c.488]