Основные особенности ферментативного катализа

Основные положения теории ферментативного катализа. Уникальные ката.литические свойства ферментов обусловлены двумя особенностями их структуры многофункциональным характером активного центра и способностью к конформационным переходам. [c.187]

Особенности ферментативного катализа в настоящее время объясняются теорией индуцированного соответствия, основные положения которой указывают на следующие обязательные условия для действия фермента. [c.29]

ОСНОВНЫЕ ОСОБЕННОСТИ ФЕРМЕНТАТИВНОГО КАТАЛИЗА [c.277]

Удивительная особенность ферментативного катализа состоит в том, что фермент специфическим образом связывает субстрат и все реакции протекают внутри фермент-субстратного комплекса. Таким образом, чтобы понять, как работает фермент, необходимо знать структуру не только нативного фермента, ной комплексов фермента с субстратами, а также промежуточных соединений и продуктов. Только в этом случае мы сможем понять, как происходит связывание субстрата, какие каталитические группы участвуют в этом процессе и какие структурные изменения происходят в субстрате и ферменте при образовании фермент-субстратного комплекса. Основная трудность на этом пути связана с тем, что реакции в фермент-субстратных комплексах и образование продуктов протекают за доли секунды, тогда как для снятия рентгенограммы требуется, как правило, несколько часов. В связи с этим обычно определяют структуру комплексов ферментов с продуктами реакции, ингибиторами или аналогами субстратов. [c.35]

Характерные стадии ферментативного катализа. Строение активных центров и механизмы действия разных ферментов очень специфичны, но несмотря на это можно выделить основные и наиболее характерные стадии ферментативного катализа, каждая из которых имеет свои особенности, присущие большинству ферментативных реакций. Дадим характеристику основным стадиям ферментативного катализа. [c.102]

Как и неорганические катализаторы, ферменты ускоряют только те реакции, которые протекают самопроизвольно, но с очень малыми скоростями. В то же время ферментативный катализ значительно отличается от неферментативного. Одной из основных особенностей ферментов по сравнению с неоргйническими катализаторами йвляется их способность действовать в мягких условиях, т. е. при достаточно низких температурах, нормальном давлении и реакции среды, близкой к нейтральной. Каталитическая активность ферментов при этом черзвычайно высока. Например, ионы железа каталитически ускоряют реакцию разложения перекиси водорода, а атомы того же железа в составе фермента каталазы проводят ту же реакцию в 10 млрд. раз быстрее. Вторая особенность ферментов заключается в строгой специфичности их действия и проявляется в способности ферментов реагировать лишь с определенным химическим соединением, классом соединений или действовать на определенную химическую связь. [c.52]

Как видно из разд. 7.1, суть большинства химических реакций, протекающих в биологических системах, заключается в окислении или восстановлении одного или более реагентов. Однако особенно важный тип реакций, к которому, очевидно, относятся многие ферментативные реакции, не связанные с окислением — восстановлением,— это реакции, включающие перенос протона и сопровождающиеся общим основным или кислотным катализом. Естественно, многие из этих ферментативных превращений осуществляются с помощью небелковых кофакторов или коферментов. К таким коферментам относятся некоторые серосодержащие коферменты, среди которых тиаминпирофосфат (часто называемый витамином В1) имеет наибольшее значение. Сейчас уже очевидно, что механизм действия тиаминпирофосфата включает участие карбаниона в качестве промежуточного соединения. Правда, некоторые особенности этого процесса еще недостаточно изучены. [c.458]

ОСНОВНОЙ И ферментативный катализ, позволяет обоснованно связать структурные и энергетические особенности механизма с другими молекулярными свойствами. [c.260]

Ферменты обладают еще двумя свойствами, несомненно связанными с их белковой природой,— необычайно высокой активностью и очень строгой субстратной специфичностью этими свойствами не обладает ни один из всех других известных нам катализаторов. Основные усилия исследователей направлены сейчас именно к тому, чтобы полностью изучить и в конечном итоге полностью понять эти две особенности ферментативного катализа. Хотя энзимологи часто обращали внимание на эти особенности, столь же часто они отмечали, что до сих пор не удалось найти полного химического объяснения этих двух особенностей ни для одного фермента. Тем не менее надо сказать, что к настоящему времени в изучении механизма действия ферментов достигнуты существенные успехи. По-видимому, мы располагаем сейчас достаточно точными аналитическими методами, чтобы в ближайшем будущем полностью выяснить механизм действия хотя бы некоторых ферментов. [c.15]

До сих пор мы рассматривали в основном ион-ион-ные взаимодействия, так как их механизм хорошо выяснен и так как почти во всех постулируемых механизмах ферментативного катализа предполагается их участие Однако это не исключает участия и других сил. Действительно, все силы, участвующие в формировании третичной и четвертичной структуры белка, могут играть важную роль в образовании комплексов белков с небольшими молекулами по отдельности или совместно. Мы. уже упоминали о возможности гидрофобного связывания и прямого взаимодействия с участием лондоновских дисперсионных сил, которые совместно могут приводить к растворению всей или части структуры неполярной молекулы субстрата в неполярной области поверхности фермента. Возможно также, что важную роль играют водородные связи, особенно полифункциональные или образующиеся одновременно со связями других типов. [c.58]

Книга, написанная известными учеными США и Японии, знакомит с основами гомогенного катализа — области, получившей в последнее время интенсивное развитие и достигшей больших успехов в создании принципиально новых методов синтеза множества практически важных соединений. Изложены основные особенности современного гомогенного катализа с упором на катализ комплексами переходных металлов. Интересно сопоставление гомогенного, гетерогенного и ферментативного катализа. [c.4]

В ней в сжатой форме дано обобщение современного состояния гомогенного катализа. Книга знакомит читателя с характеристиками основных особенностей и отличий гомогенного катализа. В ней изложены физико-химические основы, включая кинетические и стереохими-ческие аспекты, рассмотрены особенности элементарных процессов гомогенного катализа и механизмы важнейших реакций, проведено сопоставление гомогенного гетерогенного и ферментативного катализа и, кроме того, рассмотрено промышленное применение гомогенного катализа. [c.6]

Структурные особенности АТР позволяют ей принимать участие в так называемых синхронных реакциях. Этот термин применяется к тем ионным реакциям в растворе (замещение, присоединение, перегруппировки), которые происходят при одновременном участии в одном элементарном акте электроноакцепторных (кислотных или электрофильных) и электронодонорных (основных или нуклеофильных) каталитических групп. Протеканию таких реакций способствует неполярная среда. Поэтому несмотря на то, что известно лишь немного подобных реакций в растворе, такие процессы могут играть большую роль в ферментативном катализе, поскольку неполярные участки [c.151]

При подходящих условиях ионные реакции и полярные перегруппировки протекают очень быстро, но для органических соединений, претерпевающих превращения по механизмам общего основного или кислотного катализа, этап появления промежуточного иона — заряжение молекулы субстрата обычно затруднен и относится к лимитирующим стадиям суммарной реакции. Характерной особенностью ферментативных аналогов тех же процессов является пуш-пульный механизм — одновременное присоединение и отщепление протона от различных участков превращаемого субстрата, которое не связано с общим заряжением молекулы и протекает достаточно быстро. Это и есть тот путь, по которому в ферменте создаются подходящие условия для протекания ионных переходов. При этом очень важно, что участки присоединения и отщепления протонов разделены химическими связями, претерпевающими перестройку только в таком случае не возникает цвиттер-иона (двухзарядного промежуточного продукта), и электрон беспрепятственно переносится по системе перестраиваемых связей. Однако для этого необходимо не простое изменение кратностей всех связей по пути перераспределения электронной плотности, а альтернирующее изменение кратности на 1 при условии, что ни одна из связей не остается в результате реакции неизменной. Частным, но не очень существенным для ферментативного катализа примером такой системы может служить сдвиг электронов в системе сопряженных связей. Для катализа гораздо более важную роль играет расщепление и возникновение связей в активном комплексе, т. е. переход от кратности 1 к О и обратно. Это позволяет участвовать в системе переноса электрона химически независимым молекулам, если при образовании и распаде активного комплекса новые связи возникают на месте разрывов, а простые — либо рвутся, либо становятся двойными. Такую совокупность связей назовем ЦПС — цепью пере- [c.264]

Основы физической и коллоидной химии позволяют заложить фундамент развития качественных и количественных представлений об окружающем мире. Эти знания необходимы для дальнейшего изучения таких специальных дисциплин, как агрохимия, почвоведение, агрономия, физиология растений и животных и др. Современное состояние науки характеризуется рассмотрением основных физико-химических процессов на атомно-молекулярном уровне. Здесь главенствующую роль играют термодинамические и кинетические аспекты сложных физико-химических взаимодействий, определяющих в конечном счете направление химических превращений. Выявление закономерностей протекания химических реакций в свою очередь подводит к возможности управления этими реакциями при решении как научных, так и технологических задач. Роль каталитических (ферментативных) и фотохимических процессов в развитии и жизни растений и организмов чрезвычайно велика. Большинство технологических процессов также осуществляется с применением катализа. Поэтому изучение основ катализа и фотохимии необходимо для последующего правильного подхода к процессам, происходящим в природе, и четкого определения движущих сил этих процессов и влияния на них внешних факторов. Перенос энергии часто осуществляется с возникновением, передачей и изменением значений заряда частиц. Для понимания этой стороны сложных превращений необходимо знание электрохимических процессов. Зарождение жизни на Земле и ее развитие невозможно без участия растворов, представляющих собой ту необходимую среду, где облегчается переход от простого к сложному и создаются благоприятные условия для осуществления реакций, особенно успешно протекающих на разделе двух фаз. [c.379]

Однако высокая избирательность, достигающая предела для некоторых типов ферментативных процессов, характерна далеко не во всех случаях катализа. Например, не слишком специфичны гидратационные процессы. Здесь речь идет о кислотно-основном катализе общего типа, где катализатор может быть гомогенным или гетерогенным. Особенность твердых кислот — катализаторов (алюмосиликаты, гидратированные поверхности ряда окислов металлов) состоит в том, что их кислотные центры могут быть не одинаковы. В одном образце катализатора можно найти протонные и апротонные кислотные центры различной силы. [c.7]

Будет, однако, неоправданным считать, что механизм ферментативных реакций—это прямое развитие представлений обычного катализа, так как все ферменты являются белками, т. е. веществами высокомолекулярной природы, и их действие обычно строго специфично. Представляется возможным, что эти две особенности ферментов взаимосвязаны и что более глубокое исследование кинетики ферментативных реакций обнаружит такие особенности механизма, которые смогут объяснить как необходимость больших размеров молекул, так и высокую специфичность их действия. Данный раздел в основном будет посвящен описанию одной ферментативной реакции, когда изучение влияния pH на ход процесса привело по крайней мере к частичному разрешению поставленной проблемы. [c.721]

Значительные дополнения и изменения внесены во вторую часть — Скорость химических реакций при высоких давлениях , — особенно в главы, посвященные реакциям в жидкой фазе (обш,ие положения, реакции гомолитического разрыва химических связей, реакции ароматического замещения, кислотный катализ, реакции Арбузова, ферментативные реакции и др.) в главе о скорости реакций в твердой фазе рассмотрены превращения, происходящие при одновременном воздействии давления и напряжений сдвига. Новые главы — Некоторые количественные соотношения и корреляции и Влияние давления на скорость пространственно затрудненных реакций — написаны в основном по материалам исследований, проведенных за истекшие годы в Институте органической химии им. Н. Д. Зелинского АН СССР. [c.7]

Создание методов проектирования и синтеза катализаторов, долженствующих воспроизвести все положительные особенности ферментов без их недостатков, — это проблема головокружительной сложности и трудности. Ее полное решение, безусловно, дело не столь близкого будущего, так что сегодня подобные проекты в практическом плане никто даже не рассматривает. Тем не менее широкие исследования, направлеьшые к этой отдаленной цели, ведутся во многих лабораториях мира. Здесь нет противоречия просто такие исследования построены не на лобовой атаке на проблему, а следуют стратегии планомерной осады — последовательного созданрш искусственных систем, моделирующих те или иные особенности ферментативного катализа. Постепенно накапливаемые в ходе этих работ опыт и знания создают ту базу, на которой, как можно надеяться, будут со временем найдены решения всей проблемы в целом. Приводимые ниже иллюстрации основных направлений подобных исследований целесообразно рассматривать именно в свете такой стратегии, как дальние подходы к проблеме создания ферментоподобных катализаторов. Мы не будем комментировать каждый пример назойливыми указаниями на его связь с этой проблемой — читатель увидит эту связь и без нашей подсказки. [c.478]

Своеобразную и важную роль играют многие процессы ферментативного катализа. Катализаторами в них служат ферменты (энзимы), которые представляют собой сложные органические вещества, принадлежащие обычно к белкам с высоким молекулярным весом, вырабатываемым в животных или растительных организмах и обладающим высокой каталитической активностью. Каждый фермент катализирует определенный химический процесс или определенную группу химических превращений. Ферментативный катализ играет больщую роль п жизнедеятельности организмов и широко используется в промышленности н в быту, в особенности при переработке пищевых продуктов (хлебопечение, квашение, винокурение и др.). При этом основными являются процессы брожения, т. е. такие процессы, в которых изменение химического состава вещества происходит в результате жизнедеятельности тех или других микроорганизмов, например дрожжей, плесеней или соответствующих бактерий. Действующим началом в этих случаях служат различные ферменты, вырабатываемые этими микроорганизмами, Ферменты сохраняют свою активность и способндсть действовать и будучи выделенными из микроорганизмов. [c.494]

Стадии переноса протона в ферментативном катализе. Характерная особенность ферментативных реакций — участие в активных центрах многих ферментов в качестве каталитически активных групп сильных кислот и оснований. Основные закономерности кислотно-основного катализа в ферментативном действии рассмотрены в гл. П. Здесь оста- новимся на кинетике элементарной стадии переноса протона. [c.273]

В настоящее время не существует единой теории катализа, позволяющей объяснять те или иные специфическ ие особенности различных видов катализа. Создание единой теории катализа требует установления единой теории образования промежуточных соединений. Законы же образования промежуточных соединений в гомогенном, гетерогенном и ферментативном катализе различны. Поэтому в настоящее время предложены различные теории для различных видов катализа. Основные теории рассматриваются ниже в главах, посвященных различным видам катализа. [c.165]

Эффект аггравации состоит в том,— говорит Кобозев,— что энергия реакции, выделяющаяся при превращении субстрата на активной группе фермента, не отдается сразу внешней среде, а благодаря тесному контакту между активной группой и сложным агграватором захватывается им в том или другом виде этот захват энергии реакции — основная особенность энергетики ферментативного катализа. Таким образом, балласт фермента выполняет роль энергетической ловушки [207, стр. 151], энергия от которой идет на возбуждение активной группы фермента. Активные центры неорганических катализаторов работают в основном за счет собственной энергии, связанной с их валентной ненасыщенностью. Активные же группы ферментов, хотя по [c.358]

Третьим преимуществом ионитов как катализаторов по сравнению с растворимыми кислотами и основаниями является их более высокая селективность. Эта особенность ионитовых катализаторов обеспечивает повышение выхода и качества продуктов многих реакций, а в ряде случаев дает возможность осуществить превращения, которые в условиях гомогенного кислотно-основного катализа протекают неоднозначно или с другим результатом. Например, при алкилиро-вании фенолов олефинами нормального строения в присутствии бензолсульфокислоты образуются нежелательные диалкилфенолы, а при проведении этой реакции на катионите КУ-2 в качестве основного продукта получается монозамещенный алкилфенолЧ Аналогично этому пропиленгликоль дает в присутствии той же смолы моностеарат . Производные глицеринового альдегида, содержащие эфирные фосфатные группы, в присутствии обычных катализаторов легко гидролизуются, вследствие чего конденсация триозо-фосфатов во фруктозо-1,6-дифосфат может быть осуществлена только методами ферментативного катализа или же в присутствии модифицированных цис-теином анионитов как конденсирующих агентов . Селективность ионитов ярко иллюстрируют работы советских ученых по моделированию действия протео-литических ферментов - использование карбоксильных смол дало возможность осуществлять гидролитический разрыв строго определённых связей окисленного инсулина. . - [c.14]

В этой статье дается обзор работ в области изучения механизма ферментативного катализа и родственных ему неферментативных процессов. В основном рассматривается явление снижения энергетических барьеров реакции его обсуждение требует знания соответствующих скоростей процессов. Ферменты представляют собой глобулярные белки, в которых поли-пептидь ые спирали сложены так, что образуется поверх1юстиое расположение активных групп. Субстрат удерживается на этих группах и реагирует на них в одну или в несколько стадий, причем медленная стадия является стадией, определяющей энергетический барьер реакции. Общие изменешш энтропии связаны с развертыванием белковой цепи и десорбцией воды , кроме того, требуется учитывать трансмиссионный фактор в реакциях, связанных с переносом электрона. Рассмотрены наиболее интересные вопросы, освещенные в недавних работах по исследованию гидрогеназы, эстера.эьг, активированных металлами фер.ментов, дегидрогеназ и железопорфириновых систем. Общая особенность некоторых постулированных механизмов заключается в электромерном сдвиге в комплексе фермент-субстрат, однако пут электронов ферментов находятся в стадии изучения. [c.313]

Число примеров, которые можно использовать для иллюстрации отмеченных особенностей ферментов, равно общему числу изученных ферментов, поскольку для каждого из них свойства каталитически активных групп в той или иной мере отличаются от свойств гомогенных растворов аминокислот или соответствующих молекул—простетических групп ферментов. При этом речь идет о трех основных свойствах — уровне удельной (молекулярной) каталитической активности, способности избирательно участвовать в тех или иных химических реакциях и способности координационно связывать те или иные лиганды. Каталитические свойства ферментов являются суммарным результатом действия по крайней мере трех факторов — изменения химических свойств отдельных групп, способа взаимодействия этих групп в активном центре и изменения механизма каталитической реакции. По этой причине простое сопоставление активностей фермента и его изолированных составных частей или сравнение активностей ферментов и остг льных катализаторов мало что дает для понимания природы ферментативного катализа. [c.261]

Если от частных характеристик отдельных ферментативных реакций перейти к общим закономерностям механизмов ферментативных процессов, то прежде всего следует указать на две характерные особенности последних. Это необычайно высокая эффективность осуществления ферментами кислотно-основных превращений и, вероятно в связи с этим, протекание большинства ферментативных реакций по механизмам кислотно-основного катализа. Для большинства известных механизмов ферментативных реакций, включая и окисли гельно-восстановительные процессы, большую роль в увеличении эффективности катализа играют кислотно основные стадии реакции, а совместное действие нескольких функциональных групп часто приводит к достижению необыкновенно высокого уровня каталитической активности. В связи с этим рассмотрим прежде всего общие закономерности кислотно-основного 4 рментативного катализа на примерах, которые более подробно разобраны в гл. V—IX. [c.264]

Неизученность механизмов многих ферментативных реакций не позволяет пока дать полный обзор роли кислотно-основных процессов при ферментативном катализе, но имеющиеся сейчас данные вполне достаточны, чтобы указать на необычайно широкий круг реакций, проводимых ферментами по кислотно-основным механизмам. Эффективность прототропных превращений в фермент-субстратных комплексах с помощью ЦПС способна объяснить почти все особенности ферментов как катализаторов. [c.271]

Стремительное развитие биохимнп привело к пониманию молекулярных механизмов ряда биологических явлений, включая такие проблемы, как структура белков, механизм ферментативного катализа, различные аспекты процессов синтеза нуклеиновых кислот и белков (в том числе генетическое значение и роль изменений этих процессов в патологии), особенности регуляции метаболизма, строение и роль различных клеточных органелл п мембран, биоэнергетика, основы мышечного сокращения, структура и функция нервной системы и соединительной ткани, механизм действия гормонов. Это заставило фактически заново написать более 75% книги. Даже те из глав, которые в основном были сохранены в соответствии с предыдущим изданием, были значительно переработаны. Содержание четырех совершенно новых глав-— Простаг-ландины , Вирусы , Иммунохимия и система комплемента и Тимус — отражает увеличивающийся вклад фундаментальных представлений и экспериментальных подходов биохимии в развитие других разделов биологии. [c.9]

Природа продуктов, полученных из полностью этерифицированных ангидридов нуклеотидов описанного типа, является, таким образом, функцией компонентов ангидрида и в особенности ненуклеотидной его части (хотя несомненно имеются различия между нуклеотидами), природы растворителя (по-видимому, диэлектрические свойства среды влияют на распределение электронной плотности в ангидриде) и наличия или отсутствия основного катализа [33]. В некоторых отнощениях химическое регулирование и направление течения реакции напоминают ферментативное регулирование, которое вполне очевидно для ряда биохимических реакций, включающих ангидриды нуклеозид-З -фосфатов. Дальнейшее сходство можно найти в химическом синтезе нуклеотидкоферментов, образующихся в результате нуклеофильного анионного обмена. [c.516]

При исследовании структуры ферментов в органических средах было установлено, что кристаллические или лиофильно высушенные полипептиды сохраняют свои основные характерные особенности. Так, с помощью рентгеноструктурного анализа кристаллов субтилизина, содержащих небольшое количество поперечных сшивок, было продемонстрировано, что фермент в таких условиях не изменяет свою общую структуру, а структура активного центра практически не отличается от таковой в водных растворах и других органических растворителях [155]. Похожие данные были получены и с помощью инфракрасной спектроскопии с преобразованием Фурье (FTIR spe tros opy) [156]. На основании таких результатов были сделаны выводы о независимости свойств ферментов как биокатализаторов от природы органических растворителей. Несмотря на то, что способность ферментов к катализу зависит от состава среды, эту зависимость нельзя объяснить изменениз1ми их структуры. В отличие от кристаллических и лиофильно высушенных форм, у ферментов, находящихся в растворе, наблюдалось изменение вторичной структуры, которое зависело от природы использованного органического соединения и коррелировало с изменениями уровней ферментативной активности растворенных белков. Особенно сильная потеря активности имеет место при значительном отклонении структуры а-спиральных участков и (3-слоев ферментов от таковой, наблюдаемой в водных растворах. [c.372]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология