Аминокислоты точка разложения

Аминокислота Точка разложения С Растворимость, на 100 г воды pKj (СООН) PK2(nH3+) рКд п [c.30]

Помимо того что дикарбоновые аминокислоты и диаминокислоты необходимы в качестве растворителя для реагентов, их избыток, по-видимому, каким-то образом (нока неясно каким) предохраняет остальные аминокислоты от разложения [91. Этот эффект исчезает, если температура реакции превышает 210 °С. Проблема термической лабильности аминокислот будет обсуждаться в конце этой главы. [c.201]

Если К смеси продуктов расщепления белка добавить количество щелочи, определенное по способу (в), то можно отогнать пет> чие основания даже при более высокой температуре без опасности разложения аминокислот. Этим облегчается определение летучих оснований в таких смесях. Дестиллат титулуется с ализарином в качестве индикатора. [c.763]

Поскольку свободные аминокислоты имеют структуру цвиттер-иона, они представляют собой сильно полярные соединения с очень низким давлением паров и, следовательно, не пригодны для газохроматографического анализа. Устраняя электрический заряд, их превращают в более летучие соединения, причем это достигается различными способами. Однако для ГХ необходимо, чтобы образующиеся производные были не только достаточно летучими, но и обладали бы высокой термостабильностью Чем более полярны производные, тем они более устойчивы к нагреванию, причем с увеличением полярности органических соединений увеличивается их время удерживания на колонке. Однако, как следует из соотношения между временем удерживания и температурой разделения, для того, чтобы получить величины удерживаемых объемов одного порядка, рабочую температуру нельзя выбирать произвольно. Это достаточно важный момент, поскольку при низкой термостабильности веществ в системе могут происходить неконтролируемые процессы разложения. При этом сигнал исчезает не всегда, часто он уменьшается, и появляется множество пиков. С точки зрения качественного и количественного аминокислотного анализа эти эффекты очень неблагоприятны, так как любое увеличение числа пиков [c.309]

Весьма важно отмечать диапазон температур, в котором плавится неизвестное вещество, так как это является хорошим показателем его чистоты. Большинство чистых органических соединений плавится в пределах 0,5°С или плавится с разложением в узком интервале температур (около 1°С). Если пределы температур, в которых плавится или разлагается данное вещество, слишком широки, то это соединение следует перекристаллизовать из подходящего растворителя и повторить определение температуры плавления. Некоторые органические соединения, такие, как аминокислоты, соли кислот или аминов, углеводы и др., плавятся с разложением в довольно большом интервале температур. [c.61]

Промежуточное высушивание. На 10 мин пластинку помещают в тягу (хорошая вентиляция), затем нагревают 10 мин в сушильном шкафу при 60° и охлаждают 15 мин также в тяге. Затем можно сразу проводить хроматографический анализ во втором направлении. Более длительное высушивание не рекомендуется, поскольку на воздухе происходит частичное разложение ДНФ-аминокислот окисление ДНФ-метионина может привести к неправильному выводу о наличии ди-ДНФ-гистидина при последующем хроматографическом анализе. Если после высушивания необходимо более длительное хранение, то слой покрывают стеклянной пластинкой и хранят в темноте. [c.422]

Так как уголь содержит в 10—30 раз больше азота, чем его имеется в древесине, то следует искать другие источники его происхождения для своего накопления этот азот должен был превратиться в инертную форму [8]. Протеины растений, содержащие от 15 до 19% азота, легко подвергаются воздействию ферментов и превращаются в аминокислоты, которые благодаря их растворимости в воде частично могут вымываться или могут подвергаться воздействию микроорганизмов и превращаться в аммиак, элементарный азот и простейшие безазотистые соединения. Тем не менее часть этих аминокислот могла реагировать с альдегидами и простейшими углеводами, которые могли образоваться во время разложения полисахаридов, пектинов и целлюлозы или в виде моноз присутствовать в растительных организмах [9]. [c.104]

Многие химические и физические свойства D- и L-изомеров определенной аминокислоты совпадают у них, например, одинаковы растворимость в оптически неактивных растворителях, ультрафиолетовые и инфракрасные спектры поглощения, точки плавления или разложения, способность к химическим реакциям (с оптически неактивными реагентами). Изомеры аминокислот можно распознавать по оптическому вращению, по реакциям с определенными оптически активными веществами, по их отношению к действию ферментов и иногда хроматографическими методами. Было показано, что оптические изомеры аминокис- [c.95]

Способность многих соединений переходить в газовую фазу без разложения давно используется для их разделения и очистки методами дистилляции, отгонки и сублимации. За последние два десятилетия для разделения и аналитического определения летучих веществ все шире применяется также газовая хроматография,, которая благодаря ее универсальности, высокой разрешающей способности и чувствительности завоевала большую популярность среди химиков. Если прежде летучесть соединений для аналитика была чаще всего помехой и даже методы анализа газов обычно основывались на предварительном переводе их в нелетучие формы путем поглощения подходящим реагентом, то с появлением газовой хроматографии, наоборот, исследователи начали изыскивать способы перевода нелетучих соединений в летучие производные. Примером могут служить разработанные за последние годы газохроматографические методы анализа нелетучих жирных кислот, аминокислот и углеводов в виде летучих эфиров и других производных. Вполне естественно, что были предприняты попытки распространить этот метод также на такие, казалось бы, неподходящие объекты, как металлы. [c.4]

Все 20 аминокислот, которые можно получить в результате разложения белков, построены по одной и той же схеме [c.32]

Характерной особенностью аминокислот является также их устойчивость при обычной температуре и высокие точки плавления и разложения [18—21]. [c.13]

При помощи этого метода Фишер приготовил эфиры всех известных в то время природных и близких им аминокислот и исследовал их свойства. Одновременно он изучал возможности получения некоторых производных эфиров аминокислот, а также их свойства. Он установил, что при эстерификации не происходит значительной рацемизации оптически активных аминокислот. Фишер определил условия перегонки отдельных эфиров, показав, что они перегоняются в вакууме без значительного разложения. [c.75]

Если плавление или разложение происходит в широких пределах температуры, то вещество необходимо перекристаллизовать из соответствующего растворителя и вновь определить его температуру плавления или разложения. Многие органические соединения, например аминокислоты, соли кислот или аминов и углеводы, плавятся с разложением в значительных пределах температуры. [c.25]

Баллард, Бамфорд и Уэймут [363] исследовали кинетику полимеризации М-карбангидридов глицина, /-фенилаланина и й, /-фенилаланина в присутствии Ь1С1 и ЫаЛ и установили, что образуются циклические полипептиды и соответствующие производные гидантоин-З-уксусной кислоты. Образования 2,5-дике-топиперазинов не наблюдается. При концентрации ЫС1 больше 0,1 N реакция протекает по уравнению второго порядка (от концентрации катализатора). Кислоты являются ингибиторами полимеризации Ы-карбангидридов а-аминокислот. Реакция протекает путем обрыва протона от МН-группы. Если водород замещен алкильной группой, то разложения под действием ЫС1 не происходит. [c.100]

Значение pH раствора, при котором положительный и отрицательный заряды в молекуле аминокислоты точно компенсируют друг друга, называется иэоэлектрической точкой. Поскольку различные заместители К в разных аминокислотах заметно влияют на кислотно-основные свойства, то каждая аминокислота имеет свою характеристическую изоэлектрическуго точку. Биполярная структура аминокислот проявляется и в твердом состоянии, что находит свое выражение в сравнительно высоких температурах плавления или разложения. [c.189]

Все эти процессы еще более свойственны пептидам, чем самим аминокислотам. Такое поведение аминокислот во время гидролиза имеет исключительное значение, поскольку в результате распада наблюдается не только разложение аминокислоты, но и превращение ее в другую. Если при этом образуется аминокислота, обычно не обнаруживаемая в белках (например, орнитин или лантионин), то легко устаиовить, что она является артефактом. Более серьезным недостатком метода является образование аминокислот, входящих в состав белка, например, глицина, так как о<но может привести к ошибочным заключениям. [c.478]

Белки являются самой важной частью животного организма, его основной стрзтстурной субстанцией, определяющей то особое качество, которое отличает живую материю от неживой — постоянный обмен веществ с окружающей их внещней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка (Ф Энгельс) Бесконечное разнообразие животного мира возможно при бесконечном разнообразии структуры белка Такое разнообразие существует именно благодаря полипептидной природе белка, составленного из фрагментов 22 основных а-аминокислот В чем разница между полипептидами и белками > [c.880]

Вследствие относительной стабильности некоторых пептидных связей для осуществления полного гидролиза белков или пептидов до индивидуальных аминокислот требуются жесткие условия, такие, как нагревание в течение 70 ч с 6 н. НС1 в эвакуированной запаянной ампуле. В этих условиях триптофан почти полностью разлагается, причем скорость его распада увеличивается в присутствии углеводов и других карбонилсодержащих соединений [43]. В аналогичных условиях наблюдается некоторое разложение лейцина, аспарагиновой кислоты, пролииа, но этого можно избежать при добавлении фенилгидроксиламина [59]. Для полного гидролиза более стабильных пептидов, содержапщх, например, валин и изолейцин, необходимо увеличение времени гидролиза. При этом наблюдается значительная потеря других аминокислот, в частности цистина, серина и треонина [66, 132]. В тех случаях, когдалеобходимо измерить степень разложения отдельных аминокислот, постепенно увеличивают продолжительность гидролиза. Если время гидролиза химотринсиногена (5 и. HG1, 110° С, запаянная эвакуированная ампула) увеличивают с 24 до 72 ч, то количество определяемого пролина увеличивается на [c.391]

Аминокислота при этом дезаминируется и переходит в оксикислоту, а выделяющийся азот состоит н а-половину из азота аминокислоты инаполови-ну из азота азотистой кислоты. Так как указанная реакция протекает в кислой среде, то одновременно происходит разложение азотистой кислоты и выделение окислов азота [c.185]

Остатки животных, смешанные, без сомнения, с большим количеством растительных остатков, могли поставлять протеины, которые служили источником основной части азота в углях [11]. Подобных взглядов придерживались при объяснении больших колебаний в содержании азота в образцах угля, взятых из смежных мест нласта. Тем не менее, было показано [12], что протеины животных организмов при разложении в естественных условиях полностью разлагаются. Стадников считает, что так как животные организмы не содержат значительных количеств углеводов, то аминокислоты, образовавшиеся при гидролизе животных протеинов, не могли прореагировать и образовать сложные азотсодержащие продукты конденсации, как это предположил [c.105]

Метиловые эфиры М-ТФА-пептидов с гидроксил содержащими аминокислотами (такими, как серин, треонин или оксипролин) лучше всего превращаются в триметилсилильные (ТМС) производные при кипячении с гексаметилдисилазаном в течение приблизительно 20 мин [17]. Без силилирования наблюдались многочисленные пики, обусловленные разложением. Метиловые эфиры Ы-ТФА-пептидов, содержащих тирозин, дают асимметричные пики [17], возможно, из-за сильных водородных связей фенольной оксигруппы. Несмотря на то, что эта проблема может быть решена метилированием диазометаном, силилирование и в этом случае является предпочтительным. Серин- и треонинсодержащие пептиды нужно силилировать в любом случае, а тирозин в соответствующих пептидах силилируется в тех же условиях. [c.148]

Все обычные аминокислоты, входящие в состав белков, представляют собой белые кристаллические вещества, устойчивые в твердом состоянии при обычной температуре (около 25°). При нагревании до относительно высокой температуры (обычно в интервале, охватывающем несколько градусов) они разлагаются (табл. 2). Аминокислоты не имеют резких точек плавления или разложения, поэтому определение этих точек имеет ограниченную ценность для характеристики аминокислот. Как правило, аминокислоты устойчивы в водных растворах автоклавирова-ние таких растворов при температуре 100—200° в течение короткого времени (0,5—2 час.) не вызывает заметного разложения. Глутамин составляет исключение из этого правила автоклавиро-вание при нейтральном pH приводит к полной его циклизации в аммонийную соль пирролидонкарбоновой кислоты. Глутаминовая кислота также циклизуется при нагревании в водных растворах, но гораздо медленнее, чем глутамин. Устойчивость аминокислот во время гидролиза белков кислотами и щелочами обсуждалась выше (стр. 24). [c.29]

Много ценного в раскрытии сущности процесса разложения органических азотистых соединений внесли исследования В. С. Буткевича. Ему удалось показать, что накапливание аммиака при процессах аммонификации строго координировано с наличием в среде углево-Д01в. Если в среде углеводов нет, то микроорганизмы интенсивно используют белковые вещества в качестве материала для дыхания, а азот окисленных аминокислот накапливается в форме аммиака. Если же углеводы имеются, то белковые вещества используются в меньшей мере и накапливание аммиака сильно падает, а иногда и вовсе не происходит. Эти закономерности весьма важны при сбраживании осадков сточных вод. По наличию в иловой жидкости азота аммонийных солей можно судить о том, какие вещества претерпевают разложение белки или углеводы. [c.246]

Свободные трет-бутиловые эфиры большинства аминокислот представляют собой устойчивые жидкости, перегоняющиеся без разложения. Они не претерпевают самоконденсации [48] даже при хранении при комнатной температуре (о самоконденсации грет-алкиловых эфиров глицина см. [2395]) это является еще одним достоинством грег-бутиловых эфиров в дополнение к их способности легко расщепляться под действием кислот. Они весьма устойчивы к гидразинолизу и аминолизу [48] и значительно труднее омыляются щелочью, чем соответствующие метиловые и этиловые эфиры. Благодаря этим ценным свойствам грег-бутиловых эфиров их введение в химию пептидов значительно расширило возможности синтеза пептидов, содержащих, в частности, остатки аминодикарбоновых кислот. В то же время не следует считать, что р-трег-бутиловые эфиры аспарагиновой кислоты всегда устойчивы к действию гидразина и щелочи [2017а]. и-трет-Бутиловые эфиры аминодикарбоновых кислот являются весьма удобными производными для синтеза соответствующих а-пептидов [1173, 1974, 1975, 2007, 2019, 2598, 2598а], и, наоборот, а-грет-бутиловые эфиры можно с успехом использовать для получения со-пептидов аминодикарбоновых кислот [2274, 2281, 2283]. трег-Бутиловые эфиры настолько устойчивы к действию щелочей, что в их присутствии можно проводить гидролиз нитрильной группы до соответствующего амида [1419]. Синтезы трет-бутиловых эфиров аргинина, N -зaмeщeннoгo аргинина, гистидина и триптофана до настоящего времени не описаны. Этерификация серина и треонина с помощью изобутилена сопровождается алкилированием гидроксильных групп с образованием 0-эфира [228] правда, это не приводит к каким-либо осложнениям, поскольку простые трет-бутиловые эфиры расщепляются с такой же легкостью, как и соответствующие сложные эфиры. Напротив, при синтезе пептидов, содержащих остатки оксиаминокислот, простые трет-бутиловые эфиры иногда целесообразно использовать в качестве 0-защитной группы [230, 457, 1962 [c.95]

Реакция протекает под действием ряда ферментов, выделенных из тканей печени, почек и др. То, что обе кислоты имеют -конфигурацию, показано не поляриметрическим, а биохимическим путем О-аминооксидаза не действует на эти кислоты, тогда как в аналогичных условиях в состветствующей рацемической аминокислоте разложению подвергается Б-изомер . [c.103]

К соединениям, способным вступать в эту реакцию, относятся первичные и вторичные спирты, альдегиды, а-оксикислоты, аминокислоты и эфиры. Из этих соединений образуются а-оксиалкильные, а-аминоалкильные и а-алкоксиалкильные радикалы, т. е. все радикалы, которые могут индуцировать разложение диацилперекисей, а первые два — также разложение диалкилперекисей. Однако несмотря на то, что взаимодействие радикалов с перекисью водорода [реакция (134)] можно рассматривать обычным образом (как приведено выще), Мерц и Уотерс вынуждены были осторожно заметить, что радикалы, которые образуются из индуцирующих растворителей, легко восстанавливают ион ртути(II) или иод, например [c.207]

Химический состав продуктов разложения водных и наземных растений необычайно многообразен. Поскольку в подавляющем больгаинстве случаев активным действующим началом их разложения является кислород (анаэробные условия характерны только для грунтовых и подземных вод и особых участков морей, например сероводородной зоны Черного моря), то продукты разложения будут кислородсодержащими производными гидроксосое-динения различной природы (фенолы, таннин, сахара), гумино-вые и фульвокислоты, низкомолекулярные алифатические кислоты, аминокислоты различного состава. Раздельное определение каждого из этих индивидуальных продуктов деструкции представляет собой необычайно трудную задачу. Ее решение не имеет особого значения, поскольку состав индивидуальных продуктов деструкции полностью отвечает условиям существования естественно сформировавшихся и тысячелетиями сохраняющихся биоценозов. Они органически включают и потребление воды человеком для пищевых и санитарно-гигиенических целей, поэтому не случайно исторически сложившееся размещение подавляющего большинства населенных пунктов на реках и озерах, являющихся [c.7]

Надмуравьиная кислота является сильным окислителем, и ее влияние на белок не ограничивается тем действием, которое она оказывает на остатки цистина. Триптофан под ее влиянием превращается в кинуренин и другие продукты разложения, метионин почти количественно превращается в метиоиинсульфон, тирозин также может изменяться. История использования этого реактива в работах, посвященных выяснению последовательности аминокислот, показывает, как по мере повышения размеров и сложности молекул исследуемых белков возникают новые трудности. Инсулин не содержит ни метионина, ни триптофана, но при действии надмуравьиной кислоты в присутствии хлорид-ионов образуется какое-то производное тирозина (возможно, хлорированный тирозин) [9]. Рибонуклеаза содержит еще одну аминокислоту — метионин однако, как показали работы лаборатории Рокфеллеровского института, в частичных гидролизатах рибонуклеазы легко обнаруживается метиоиинсульфон. Более того, оказалось, что удобнее иметь дело с полностью окисленным производным, чем с сульфоксидом или неизмененным метионином. Выход цистеиновой кислоты, образующейся при окислении белка, возможно не вполне количественный (см. величины, приведенные на стр. 84). Нельзя исключить участие остатков серина и треонина в реакции миграции ацила или формилирования под влиянием надмуравьиной кислоты (см. стр. 130). При наличии в белках триптофана возникает ряд затруднений этим объясняется то обстоятельство, что в последние годы исследователи постепенно отходят [c.97]

Конечно, совсем по-иному должно обстоять дело с конститутивными ферментами, разлагающими глюкозу. Эта ферментная система работает очень интенсивно, и концентрация ферментов должна здесь постоянно поддерживаться на очень высоком уровне. Тем не менее она не бывает слишком высокой. Возможности регуляции здесь следующие. Во-первых, индуктор и корепрессор могут быть родственны друг другу, т. е. либо индуктор возникает из корепрессора (или наоборот), либо индуктор и корепрессор образуются одновременно, на одной предшествующей стадии. Во-вторых, между индуктором и корепрессором может устанавливаться постоянное количественное соотношение (нечто подобное известно в органической химии), которое как раз таково, чтобы отдача информации опероном все время держалась на постоянном (высоком) уровне. Однако все это, собственно говоря, домыслы, лишенные экспериментального подтверждения. Возможно, в действительности все выглядит совершенно иначе. Но одно кажется совершенно ясным наше разделение ферментов на регулируемые и нерегулируемые (конститутивные) не вполне правильно. Лучше было бы говорить о ферментах, концентрация которых стабильно поддерживается на каком-то постоянном, весьма низком (нанример, ферменты биосинтеза коферментов) или высоком уровне (например, ферменты разложения глюкозы), и о ферментах, концентрация которых может сильно варьировать, т. е. быть очень высокой или нулевой в зависимости от требований (синтез аминокислот — регуляция посредством репрессии распад лактозы — регуляция посредством индукции). Поскольку нам важно, чтобы читатель хорошо усвоил принцип регуляции, попробуем кратко резюмировать все то, что мы рассказали. Итак, регуляция осуществляется посредством репрессоров, имеющих двойную (аллостерия) специфичность во-нервых, в отношении генов-операторов, находящихся в геноме, и, во-вторых, в отношении определенных малых молекул (корепрес-соров или индукторов), находящихся в цитоплазме. К. Брэш в своей книге Классическая и молекулярная генетика так хорошо описал все эти механизмы, что лучше всего привести здесь его собственные слова [c.287]

Эрхардт и Крамер [148] продемонстрировали применение ТСХ при разделении КБО-аминокислот, а также соответствующих производных пептидов и эфиров пептидов. Эти производные играют важную роль в синтезе пептидов, а следовательно, весьма важно уметь отделить их друг от друга и от непрореагировавших компонентов. Для их разделения применяли различные с.меси н-бутанол—уксусная кислота—5 %-ный гидроксид аммония, н-бутанол—уксусная кислота—вода—пиридин или гидроксид аммония. Если элюент представляет собой двухфазную смесь, то в камеру для разделения помещают обе фазы, но силикагель должен при этом контактировать только с верхней фазой. Эрхардт и Крамер [148] приводят список соединений с их величинами Rf (табл. 17.9). По окончании разделения пластинки сушат 10—15 мин при 120—150°С, после чего еще горячими опрыскивают 0,2 %-ным раствором нингидрина в 95 %-ном н-бутаноле, к которому добавляют 5 % 2 н. уксусной кислоты. Это приводит к разложению аминокислот, пептидов и гидрохлоридов эфиров аминокислот. Пластинки затем вновь нагревают до 120— 150°С и опрыскивают насыщенным раствором бихромата калия в концентрированной серной кислоте. При этом пятна КБО-про-изводных пептидов или аминокислот, содержащих фенильные группы, окрашиваются в темно-зеленый цвет. (Иногда пластинки после опрыскивания окислительной смесью нагревают на горячей плитке.) [c.507]

Отсутствие пептидных связей, согласно своей гипотезе, Трёнзегор основывал на том факте, что хотя ни карбонильные, ни иминогруппы не реагировали с метилйодвдом, полученные им продукты деградации присоединяли больщое количество метильных групп. Если это и не могло служить убедительным доказательством отсутствия пептидных связей, то во всяком случае их существование ставилось под сомнение. Присутствие среди продуктов разложения белков полипептидов, так же как и аминокислот, объяснялось вторичным неполным гидролизом пирро-лидоновых колец. [c.111]

Свободные грет-бутиловые эфиры большинства аминокислот представляют собой устойчивые жидкости, перегоняющиеся без разложения. Они не претерпевают самоконденсации [48] даже при хранении при комнатной температуре (о самоконденсации грег-алкиловых эфиров глицина см. [2395]) это является еще одним достоинством грег-бутиловых эфиров в дополнение к их способности легко расщепляться под действием кислот. Они весьма устойчивы к гидразинолизу и аминолизу [48] и значительно труднее омыляются щелочью, чем соответствующие метиловые и этиловые эфиры. Благодаря этим ценным свойствам грет-бутиловых эфиров их введение в химию пептидов значительно расширило возможности синтеза пептидов, содержащих, в частности, остатки аминодикарбоновых кислот. В то же время не следует считать, что р-грег-бутиловые эфиры аспарагиновой кислоты всегда устойчивы к действию гидразина и щелочи [2017а]. со-грег-Бутиловые эфиры аминодикарбоновых кислот являются весьма удобными производными для синтеза соответствующих а-пептидов [1173, 1974, 1975, 2007, 2019, 2598, 2598а], [c.95]

Открытия Ю. Ф. Фрицше были сделаны в Петербургской академической лаборатории, на оборудование которой он вместе с Н. Н. Зининым затратил много сил и энергии (об этом свидетельствует не опубликованные еще материалы [1], а также статья А. М. Бутлерова [21). После выяснения состава мурексида как аммонийной соли пурпурной кислоты (1839) [3] Ю. Ф. Фрицше открыл антраниловую кислоту — первую ароматическую аминокислоту. Когда позже было установлено строение этого вещества, то оказалось, что антраниловая кислота является орто-аминобензойной. Антраниловую кислоту Ю. Ф. Фрицше получил действием азотной кислоты на индиго [4]. Разложение антраниловой кислоты щелочным плавлением привело к образованию нового вещества с основными свойствами (1840), которое было названо анилином [5]. Ю.Ф.Фрицше правильно определил [c.221]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология