Аминокислоты торможение

Вообще аспекты участия СТГ вследствие его анаболического действия весьма многообразны он способствует транспорту аминокислот в клетки, стимулирует усвоение жирных кислот, биосинтез белков. СТГ обладает также диабетогенным действием, повышенная его секреция может привести к сахарной болезни. Это объясняется торможением периферийного обмена глюкозы. [c.244]

В ряде случаев вследствие блокирования действия какого-либо фермента имеет место резкое отставание умственного развития. Вопрос о том, чем обусловлено это торможение психической деятельности токсическим действием ненормально высоких концентраций аминокислот или их метаболитов на мозг, нарушением нормального соотношения аминокислот и, следовательно, биосинтеза белка либо вторичными нарушениями энергетического и других видов обмена—окончательно не решен. Таким образом, идентификация химической реакции или ферментативной системы, нарушение функции которой является первопричиной развития тяжелого наследственного заболевания, в наши дни не только представляет большой теоретический интерес, но в ряде случаев играет решающую роль в диагностике и терапии этих болезней. Всегда следует учитывать, что при блокировании нормального пути обмена какой-либо аминокислоты промежуточные метаболиты, следующие за местом блокирования, становятся незаменимыми при данном заболевании. [c.468]

Известны многие наследственные заболевания, вызванные нарушением обмена белков и аминокислот, приводящие к нарушению развития и роста детей, тяжелым поражениям функций головного мозга. Однако до настоящего времени причина торможения психической деятельности при этих заболеваниях окончательно не выяснена. [c.409]

В ТО- же время даже такая прочная связь как -F может вступать в реакции замещения с отщеплением фтора при наличии соответствующего электронного окружения. Если такая реакция замещения осуществляется в организме с участием ферментов, происходит необратимое связывание фермента и субстрата и торможение ферментативной реакции. В качестве примера можно привести ингибирование декарбоксилазы а-аминокислот а-фторметил-а-аминокислотами. В соответствии с описанным механизмом действия вещества такого типа называют ингибиторами ферментов, действующими по принципу "самоубийства" [c.503]

ДИКОГО типа конкурентное торможение роста L-аргинином, причем торможение на 50% наблюдали при эквимолярных концентрациях аргинина и лизина в среде [214]. С другой стороны, известно, что лизин, орнитин и, в меньшей степени, другие L-аминокислоты тормозят действие аргиназы, тогда как мочевина не оказывает заметного влияния. Действие лизина и орнитина снимается аргинином [182, 183]. У молочнокислых бактерий наблюдали взаимный антагонизм между серином и треонином [257—259]. Сходные явления описаны для лейцина, изолейцина и валина — группы аминокислот с разветвленной углеродной цепью [204, 205, 209, 211, 259]. [c.146]

Антагонизм между природными аминокислотами отмечен также у животных. У крыс, получавших рационы с высоким содержанием лейцина, наблюдалось торможение роста при добавлении к рациону изолейцина действие лейцина частично снималось [205]. Если, помимо изолейцина, добавляли еше и валин, то нормальный рост восстанавливался полностью [273]. При соответствующих условиях питания можно наблюдать антагонизм между фенилаланином и изолейцином, фенилаланином и вали-ном, треонином и фенилаланином [273, 296]. При увеличении количества белка в рационах, содержащих казеин и желатину или казеин и окисленный казеин, у крыс возникают нарушения, говорящие о неправильном соотношении между аминокислотами. Наступающее при этом торможение роста, повышенная экскреция триптофана с мочой и снижение уровня содержания триптофана в плазме крови устранялись при добавлении к рациону триптофана, но не снимались никотиновой кислотой [288, 297]. [c.146]

Таким образом, ряд исследований указывает на необходимость определенного количественного соотношения между аминокислотами, вводимыми с пищей. В эксперименте удается подобрать надлежащие условия для изучения явлений антагонизма между парой определенных аминокислот, однако весьма вероятно, что избыток какой-либо одной аминокислоты оказывает тормозящее влияние на обмен целого ряда других аминокислот. Такое торможение может быть как прямым (в том смысле, что нарушается обмен определенной аминокислоты), так и косвенным, поскольку нарушается синтез белка, для которого необходима возможность одновременного использования многих аминокислот. [c.146]

Понижение температуры и замораживание системы приводят, как правило, к снижению ферментативной активности. Реакции с участием ксантиноксидазы и оксидазы >-аминокислот по непонятным причинам полностью тормозятся при —20 °С. Однако торможение обратимо и ферментативная активность восстанавливается при повышении температуры и разбавлении водой. Такое поведение оксидаз нельзя объяснить простым увеличением вязкости водно-органических растворов. В ряде случаев в тех же самых смесях другие ферментативные реакции с близкими значениями энергий активации идут с заметной скоростью даже при —60 °С. Торможение может объясняться изменением энергии активации при понижении температуры. Оно может быть обусловлено изме- [c.236]

Допустим, что клетка в силу каких-то причин перестает синтезировать белок. Тогда аминокислоты остаются без применения, и если их синтез продолжается, то они накапливаются ненужным балластом. Та клетка, которая в этих условиях прекращает синтез аминокислот, без сомнения, работает рентабельнее, экономичнее, чем клетка без такого тормоза . Попробуем на примере только одной аминокислоты — аргинина — выяснить, как может происходить подобное торможение. Синтез аргинина из предшественников (их природа в данном случае не имеет значения) идет по меньшей мере в 4 этапа. Следовательно, для него требуется соответственно 4 фермента, синтез которых в свою очередь контролируют 4 гена. Действуют эти 4 фермента всегда согласованно и притом последовательно. Фермент 1 преобразует исходное вещество А в вещество В, фермент 2 из В производит С, фермент 3 из С продуцирует О и, наконец, фермент 4 превращает О в конечный продукт Е, который в данном случае представляет собой аргинин (рис. 121). Когда нужда в аргинине отпадает, ферменты Ф —Ф4 становятся лишними, они распадаются (составляющие их строительные блоки используются в другом месте) и одновременно с этим прекращается их синтез. [c.273]

Л. К. Островской установлено, что питание растений солями, содержащими тяжелый азот в нитратной или аммиачной группах, и последующий масс-спектрометрический анализ-выделенных из растений соединений, содержащих азот, дают основание сказать, что участие меди в ассимиляции этих форм азота различно. При питании нитратами недостаток меди тормозит образование какого-то из ранних продуктов их восстановления и вначале не сказывается на обогащении азотом аминокислот, амидов, белков, пептонов и полипептидов. В дальнейшем же наблюдается сильное торможение обогащения всех фракций органического азота, причем оно особенно значительно в амидах. При питании аммиачным азотом недостаток меди задерживает включение тяжелого азота в белок, пептоны и пептиды уже в первые часы после внесения азотной подкормки. Это указывает на особо важную роль меди при применении аммиачного азота. [c.21]

Глюкокортиковды оказывают разностороннее влияние на обмен веществ в разных тканях. В мышечной, лимфатической, соединительной и жировой тканях глюкокортикоиды, проявляя катаболическое действие, вызывают снижение проницаемости клеточных мембран и соответственно торможение поглощения глюкозы и аминокислот в то же время в печени они оказывают противоположное действие. Конечным итогом воздействия глюкокорти-коидов является развитие гипергликемии, обусловленной главным образом глюконеогенезом. [c.277]

Данные о специфичности транспорта аминокислот через биомембраны клеток были получены при анализе наследственных дефектов всасывания аминокислот в кишечнике и почках. Классическим примером является цистинурия, при которой резко повышено содержание в моче цистина, аргинина, орнитина и лизина. Это повышение обусловлено наследственным нарушением механизма почечной реабсорбции. Цистин относительно нерастворим в воде, поэтому он легко выпадает в осадок в мочеточнике или мочевом пузыре, в результате чего образуются цистиновые камни и нежелательные последствия (закупорка мочевыводящего тракта, развитие инфекции и др.). Аналогичное нарушение всасывания аминокислот, в частности триптофана, наблюдается при болезни Хартнупа. Доказано всасывание небольших пептидов. Так, в опытах in vitro и in vivo свободный глицин всасывался значительно медленнее, чем дипептид глицилглицин или даже трипептид, образованный из трех остатков глицина. Тем не менее во всех этих случаях после введения олигопептидов с пищей в портальной крови обнаруживали свободные аминокислоты это свидетельствует о том, что олигопептиды подвергаются гидролизу после всасывания. В отдельных случаях отмечают всасывание больших пептидов. Например, некоторые растительные токсины, в частности абрин и рицин, а также токсины ботулизма, холеры и дифтерии всасываются непосредственно в кровь. Дифтерийный токсин (мол. масса 63000), наиболее изученный из токсинов, состоит из двух функциональных полипептидов связывающегося со специфическим рецептором на поверхности чувствительной клетки и другого — проникающего внутрь клетки и оказывающего эффект, который чаще всего сводится к торможению внутриклеточного синтеза белка. Транспорт этих двух полипептидов или целого токсина через двойной липидный слой биомембран до настоящего времени считается уникальным и загадочным процессом. [c.426]

Некоторые заменимые аминокислоты становятся незаменимыми, если они не поступают с пищей, так как клетки организма не справляются с быстрым их синтезом. По данным Р. Фишера, недостаток цистеина ведет к почти полному торможению роста in vitro даже при наличии всех остальных аминокислот в среде. Доказано, кроме того, что достаточное количество цистеина в пище значительно снижает потребности в метионине (см. табл. 12.2). Напротив, полное исключение цистеина из рациона может настолько резко повысить потребности в метионине, что обычно адекватное питание оказывается недостаточным. Таким образом, заменимые аминокислоты могут оказаться лимитирующими факторами анаболических процессов в организме. [c.465]

Адреналин и глюкагон осуществляют регуляцию метаболизма гликогена путем изменения активности гликогенфосфорилазы и гликогенсинтазы (через цАМФ) таким образом, что торможение гликогеногенеза и стимуляция гликогенолиза осуществляются одновременно, т. е. реципропно. Глюкокортикоиды (11-гидроксистероиды) усиливают глюконеогенез за счет интенсификации катаболизма белков и аминокислот в тканях и вовлечения промежуточных метаболитов в процесс глюконеогенеза. Таким образом, в рассмотренных случаях адреналин, глюкагон, глюкокортикоиды действуют как антагонисты инсулина. На содержание сахара в крови влияет также гормон щитовидной железы тироксин (подобно инсулину). Гормоны передней доли гипофиза — гормон роста (соматотропин), АКТГ и, вероятно, другие факторы повышают уровень сахара в крови, однако механизмы действия этих гормонов в значительной степени являются опосредованными, поскольку они стимулируют мобилизацию из жировой ткани свободных жирньгх кислот, которые являются ингибиторами потребления глюкозы. [c.283]

Разделение аминокислот методом ионообменной хроматографии. Анализ смеси аминокислот начинают с разделения этой смеси на компоненты методом ионообменной хроматографии. Небольшое количество смеси вносят в вфхнюю часть колонки, заполненной частицами полистирола, содержащими остатки сульфоновой кислоты (см. рис. 5-14). Затем через колонку пропускают буферный раствор. Аминокислоты проходят через колонку с разными скоростями, поскольку их движение тормозят два фактора 1) электростатическое притяжение между отрицательно заряженными остатками сульфоновой кислоты и положительно заряженными функциональными группами аминокислот и 2) гидрофобное взаимодействие между боковыми цепями аминокислот и сильно гидрофобным остовом полистирольной смолы. Для каждой из выписанных ниже пар аминокислот определите, какая аминокислота данной пары будет сходить с колонки первой (т.е. испытывать наименьшее торможение) при пропускании через колонку буфера с pH 7,0. [c.136]

На мышах с асцитной карциномой Эрлиха при внутрибрюшин-ном введении ионола наблюдалось зависимое от концентрации торможение включения Ь-С -аминокислот в клеточные белки. Так, при дозе 75 мг]кг наблюдается 30%-ное торможение, при дозе 115 ме/пг — 6570-лое, а введение ионола в концентрации 200мг кг приводит к полному подавлению включения. Кроме того, ионол и ПГ тормозят биосинтез РНК, причем биосинтез РНК более чувствителен к действию этих соединений, чем биосинтез белков, что было подтверждено также на культуре клеток рака гортани человека Нер-2 [13], [c.345]

Даже однократное введение ПГ в дозе 180 мгтг, которая вызывает 60 %-йое торможение включения Ь-С -аминокислот в бёлки гепатомы, сспровождается задержкой роста гепатомы и селезенки. [c.347]

Путем изменения структуры молекулы метаболитов можно получить соединения, которые уже не могут нормально функционировать в обмене веществ и тормозят обмен соответствующих природных аналогов. Классическим примером может служить торможение действия сукцинодегидрогеназы малоновой кислотой [160]. В последние годы интерес к антиметаболитам значительно возрос и были синтезированы многочисленные аналоги аминокислот, витаминов, пуринов и других метаболитов. Некоторые из них представляют интерес для биохимических исследований и для терапии [161 —164]. Механизм действия антиметаболитов еще не совсем ясен, однако известно, что они каким-то образом тормозят обмен природных аналогов. Поэтому антагонист может оказывать действие, сходное с влиянием недостаточности природного продукта обмена. Торможение нередко снимается одновременным или предварительным введением природного метаболита. В других случаях торможение устранить труднее или оно вообще необратимо. При истинно конкурентном торможении действие ингибитора пропорционально отношению его концентрации к концентрации природного [c.139]

Халворсон и Шпигельман [166] провели интересную серию исследований, посвященных индуцированному присутствием субстратов образованию ферментов у дрожжей. Было изучено влияние многих антагонистов аминокислот на образование ферментов в отсутствие экзогенных источников азота. Присутствие данного антагониста предотвращало включение его гомолога и тормозило также использование всех остальных аминокислот, причем наблюдалось прямое соответствие между торможением роста и подавлением образования ферментов. Эти данные согласуются с другими работами, показавшими, что для синтеза белка необходимо одновременное наличие всех аминокислот[22, 75, 76]. [c.140]

Торможение роста бактерий антибиотиком хлоромицетином в известных условиях устраняется фенилаланином, хотя антагонизм в данном случае носит преимущественно неконкурентный характер. Исследование ряда родственных соединений показало, что последовательное изменение структуры молекулы фенилаланина с приближением к структуре хлоромицетина приводит к постепенному изменению характера антагонизма в сторону неконкурентного торможения [164, 279]. Хлоромицетин, по-видимому, обладает некоторой антифенилаланиновой активностью, с которой, возможно, связаны его антибиотические свойства. Однако, по некоторым данным, механизм действия этого антибиотика нельзя объяснить целиком его свойствами как антиметаболита аминокислот [287]. [c.151]

Декарбоксилирование—один из узловых этапов метаболизма ароматических аминокислот в качестве кофактора для этой реакции необходим пиридоксальфосфат. Саттон и Ташиан предположили [101], что многие вторичные нарушения метаболизма ароматических аминокислот, характерные для этих болезней, связаны с ингибированием пирндоксальфосфат-зависимых реакций. Фенил-кетоиурия — заболевание, сопровождающееся умственной отсталостью, обусловлена врожденным отсутствием в печени гидроксилазы фенилаланина, превращающей фенилаланин в тирозин. Последний является предшественником адреналина, поэтому не удивительно, что при внутривенном введении адреналина больным, страдающим фенилкетонурией, у них наблюдается значительно более сильная реакция кровяного давления, чем у здоровых людей. Умственная отсталость наблюдается в период развития, когда мозг еще мал. В моче появляются большие концентрации фенилпировиноградной кислоты (0,7— 2,8 г сутки), а также фенилмолочной и фенилуксусной кислот. Если это нарушение обнаружить достаточно рано, то последствия в значительной степени можно смягчить, ограничивая количество фенилаланина в диете. По-видимому, метаболит фенилаланина, не подвергающийся гидроксилированию, токсичен и вызывает нарушения в развивающейся нервной системе. Перри [102], однако, нашел, что у детей, страдающих фенилкетонурией, выделяется меньше 5-ОТ и триптамина, чем у нормальных. Он предположил, что при фенилкетонурии действие иа психику объясняется пониженным синтезом 5-ОТ и катехинаминов в мозгу, обусловленным конкурентным торможением декарбоксилазы ароматических ь-аминокислот фенилаланином. Кроме того, другие исследователи нашли, что у крыс, заболевших фенилкетонурией в результате скармливания им пищи, содержащей большие количества фенилаланина, наблюдается заметное уменьшение общего содержания 5-ОТ в мозгу. [c.382]

Конкурентным торможением объясняется антибактериальное действие сульфамидов. Они занимают на поверхности фермента место парааминобензойной кислоты. Антивитамины , близкие по структуре к витаминам, присоединяясь к ферментам, могут вызывать авитаминозы аналоги аминокислот мешают усвоению естественных аминокислот в организме. Примером конкурентного торможения может быть угнетающее действие малоновой кислоты на реакцию дегидрогенизации янтарной кислоты сукцин-де-гидрогеназой [c.62]

При сравнении активности гидробромида 4-окси-3,5-ди-7 рет -бу-тнлбензиламина, гидрохлорида М,М-ди(р-оксиэтил)-4-окси-3,5-ди-грег-бутилбензиламина и ТиоТЭФа было обнаружено, что ТиоТЭФ подавляет синтез белка при значительно больших концентрациях, чем производные пространственно-затрудненных фенолов. Примечательным является тот факт, что концентрационные зависимости предельных включений меченых аминокислот в белок в случае ТиоТЭФа и фенольных ингибиторов имеют различный характер. Этот факт, очевидно, свидетельствует о различном механизме воздействия этих соединений на включение меченых аминокислот в синтезирующиеся белки. Интересно отметить, что эффект торможения биосинтеза белка сохраняется также и при неконтактном введении фенольных ингибиторов. Так, при внутрибрюшинном введении мышам с солидной гепатомой XXII 4-метил-2,6-ди-грег-бутил-фенола наблюдается торможение включения аминокислот в белки опухоли, причем наблюдаемый эффект коррелирует с заметным торможением развития перевиваемой опухоли. Это наглядно видно на примере уменьшения веса солидной опухоли, привитой мышам. Если на четвертый день после прививки опухоли мышам каждые сутки вводить внутрибрюшинно 4-метил-2,6-ди-трег-бутилфенол в дозе 100 и 150 мг/кг, то на одиннадцатые сутки (терминальная фаза развития опухоли) происходит торможение роста опухоли и селезенки. Увеличение вводимой дозы фенола приводит к большему торможению роста опухоли. Как показали дальнейшие исследования 4-метил-2,6-ди-трег-бутилфенол тормозит и биосинтез РНК, причем в большей степени, чем биосинтез белков. [c.331]

На основании этих данных можно предположить, что отток аминокислот из листовых пластинок хлопчатника, обработанного бутифосом, происходит быстрее, чем из растений, дефолиированных хлоратом магния. Этот вывод согласуется с результатами исследований А. Имамалиева (1966), который показал, что мягкодействующие дефолианты — бутифос, фолекс, бутилкаптакс и цианамид кальция — способствуют лучшему оттоку пластических веществ из листа, по сравнению с хлоратом магния, который является дефолиантом жесткого действия. Различия между бутифосом и хлоратом магния проявились также в действии на а-аминомасляную кислоту. В варианте с хлоратом магния относительное содержание этой аминокислоты на вторые — третьи сутки было более чем в 2 раза выше, чем в необработанных растениях. В варианте с бутифосом небольшое увеличение (39%) наблюдалось лишь через 48 ч после обработки. Установлено, что накопление у-аминомасляной кислоты в растениях происходит по мере их старения (Хавкин, 1964). Предполагают, что это явление связано с замедлением и прекращением ростовых процессов и прежде всего с торможением или прекращением новообразования белка. Поэтому есть основания полагать, что в различном действии бутифоса и хлората магния на у-аминомасляную кислоту находят отражение существенные различия в механизме действия этих двух дефолиантов. [c.141]

Скорость накопления меланоидинов пропорциональна концентрации редуцирующих сахаров и аминокислот, взятой в степени больше единицы. А. Г. Забродский рекомендует для торможения реакции меланоидинообразования разваривать сырье с большим количеством воды 2,8—3,5 л на 1 кг зерна и добавлять воду при переработке картофеля — около 0,25 л на 1 кг. [c.163]

Накопление этих промежуточных продуктов является результатом торможения специфических ферментативных реакций, многие из которых охарактеризованы частично очищены катализирующие их ферменты. Постепенным добавлением соответствующих аминокислот к производному молочной кислоты и уридиндифосфо-N-ацетилглюкозамина был осуществлен ферментативный синтез трипептидного производного, которое затем сразу превращали в пентапептид путем добавления дипептида D-aлaнил-D-aлaнинa кофакторами в каждой реакции служили аденозин-5 -трифосфат и ионы марганца [192]. Несмотря на то что оксамицин не влияет на эту последнюю ферментативную реакцию, ои подавляет превращение L-аланина в D-алании и синтез дипептида D-аланина [193]. [c.209]

Для составления обоснованных рекомендаций по отношению к ТКФ (и ТКсФ) необходимо было подобрать такие соединения, которые способствовали бы как торможению окисления этих веществ, так и нормализации вызываемой ими патологии [50, 51, 54, 55]. Для этой цели специально испытывали вещества, обладающие антиокислительным действием серосодержащие аминокислоты (метионин и цистин), селенит натрия и витамин Ве, которые в известной мере предотвращают симптомы Е-витаминной недостаточности, а также сам витамин Е, фитин и другие лекарства. [c.96]

Приведенные выше рассуждения позволяют сделать вывод, что реакция протекает во времени, т. е. чем дольше ингибитор контак-тируется с ферментом, тем глубже торможение активности [70, 76]. Теоретически можно представить, что даже очень слабое антихолинэстеразное вещество может затормозить холинэстеразу на 100/О при достаточно продолжительном контакте. (На практике такие явления чрезвычайно редки [76] из-за одновременного процесса неспецифического фосфорилирования вследствие этого остатки аминокислот, не входящие в активный центр фермента, могут связывать ФОС.) Молярная концентрация ингибитора, вызывающая торможение фермента на 50%, называется ho- Этот параметр, а также величина р/50 (отрицательный десятичный логарифм До) изменяются во времени, поэтому они могут быть определены только при условии, если продолжительность инкубаций известна. Более достоверным параметром для определения силы ингибитора (т. е. его сродства с активными центрами холинэстеразы) является бимолекулярная константа скорости при определенных температуре и pH. Однако параметр ho значительно более распространен в литературе, так как его размерность (молярная концентрация) является более наглядной и облегчает вычисления в уме, а размерность бимолекулярной константы скорости л-моль- -мин-смущает всех своей сугубой химично-стью. В общем продолжительность инкубации, описанная в литературе, не слишком сильно отличается в разных работах (обычно эти различия лежат в пределах 1 час), так как почти всегда весь опыт — приготовление растворов, инкубация и определение активности —-занимает несколько часов. [c.98]

Поскольку в этой области pH для ряда метилольных производных аминокислот кинетический по природе предельный ток не зависит от pH [176], представляется более вероятным наличие внутримолекулярного катализа. Независимость / р от pH в достаточно кислых растворах также свидетельствует о том, что причиной кинетического тока здесь является торможение на стадии дегидратации (см. схему (СП) 174], в то время как стадия протонизации по кислороду (см. схему (СУП) протекает достаточно быстро (близка к равновесию). При этом природа заместителя в нуклеофиле, по-видимому, влияет, главным образом, на смещение равновесия (СУП). Увеличение —/-эффекта заместителя X (индукционные и стерические влияния), как и увеличение +/-эффекта (доминирование стерических влияний) смещает равновесие (СУП) вправо, что вызывает рост предельного тока и корреляцию его с константой скорости распада деполяризатора на исходные вещества, а также с константой кислотной диссоциации нуклеофила — аминокислоты (табл. 21). Как следует из данных табл. 21, начиная с норвалнна, значение г пр приближается к диффузионному току. [c.239]

Катион магния активирует ферменты, участвуюш ие в переносе фосфатных групп, синтезе и распаде АТФ, превращении многих витаминов, в частности Вд, в активные коферменты. Магний чрезвычайно важен для нормального функционирования нервной системы. Одна из его важнейших функций — торможение процессов возбуждения в коре головного мозга — связана со способностью образовывать комплексные соединения с возбуждающими центральную нервную систему аминокислотами аспарагиновой, глутаминовой и глицином. [c.303]

В литературе имеются сообщения о подавлении одним или несколькими тетрациклинами (обычно в высоких концентрациях) ряда окислительных процессов, например, окисления глюкозы, фруктозы, ксилозы и других сахаров, про.межуточных веществ цикла Кребса, фенилаланина, тирозина и иных аминокислот. Тетрациклины тормозят также процессы фосфорилирования, в частности, включение в нуклеиновые кислоты. Они угнетают сукциндегидразу, маликодегидразу, фумаразу, пептидазы, триптофаназу и другие ферменты. Однако в ряде сшучаев (при изучении адаптивных ферментов окисления лактозы, дезаминаз кишечной флоры крыс и др.) было доказано, что тетрациклины подавляют не действие уже имеющихся ферментов, а процесс их образования. Возможно, что и торможение некоторых других ферментативных реакций также зависит от влияния антибиотиков на синтез соответствующих ферментов. Сильное торможение тетрациклинами биосинтеза белка было обнаружено в опытах с мечеными аминокислотами, причем оказалось, что этот процесс подавляется хлортетрациклином в бактериостатических концентрациях, тогда как для угнетения синтеза нуклеиновых кислот необходимы значительно большие количества антибиотика. Это позволило ряду исследователей сделать вывод, что сущность антибиотического действия тетрациклинов заключается в подавлении ими синтеза белков. Такое предположение хорошо согласуется с высокой эффективностью тетрациклинов в отношении активно размножающихся бактерий и с большим сходством антибиотических свойств тетрациклинов и хлорамфеникола, механизм действия которого также, вероятно, основан на подавлении синтеза белков. [c.252]

Напротив, сейчас представляется значительно менее вероятным ранее выдвигавшееся предположение, что активность хлорамфеникол непосредственно связана с подавлением им эстераз. Возможно, что здесь, как и в других случаях угнетения энзиматических реакций, торможение происходит главным образом из-за подавления антибиотиком синтеза соответствующих ферментов. Противоречит фактам и гипотеза о сходстве действия хлорамфеникола и специфической вакцины, так как антибиотик не обладает свойствами анамнестического антигена. Не подтверждаются фактами и неоднократно высказывавшиеся предположения о прямой конкуренции хлорлмфеникола и некоторых аминокислот (фенилаланина, триптофана и др.). Таким образом, мнение о том, что основой антибиотического действия хлорамфеникола является подавление им синтеза белков, представляется в настоящее время наиболее вероятным, однако сам механизм этого процесса пока со-нершенно не выяснен. [c.403]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология