Действие на ферменты водорода

При действии ферментов или при нагревании с кислотами (ионы водорода служат катализатором) крахмал, как и все сложные углеводы, подвергается гидролизу. При этом сначала образуется растворимый крахмал, затем менее сложные вещества —декстрины. Конечным продуктом гидролиза является глюкоза. Суммарное уравнение реакции можно выразить так [c.336]

Спиртовое брожение. — Способность ферментов катализировать многие другие реакции, кроме перечисленных выше, прекрасно иллюстрируется тщательно изученной последовательностью реакций ферментативного расщепления гексоз до этилового спирта и двуокиси углерода. Ключевыми промежуточными продуктами являются /)-фруктозо-6-фосфат и 0-фруктозо-1,б-дифосфат, образующиеся под действием фермента из сахара и донора фосфата. Расщепление фруктозо-1,6-дифосфата идет через обратимую альдолизацию с переносом водорода от С -гидроксила к третьему углеродному атому, причем образуются фрагменты I и II [c.722]

При действии ферментов или при нагревании с кислотами (ионы водорода служат катализаторам) крахмал, как и все сложные углеводы, подвергается гидролизу. При этом сначала образуется растворимый крахмал, затем менее сложные вещества - декстрины. Конечным [c.400]

Замещая атом водорода полуацетальной группы алкилом, арилом или другой группой (общее название такого заместителя—агликон ), получаем важные производные сахаридов — гликозиды. Эти соединения с химической точки зрения являются ацеталями, и поэтому в отличие от сахаридов они устойчивы в щелочной среде. В кислой среде или под действием ферментов гликозиды гидролизуются до сахарида и соединения несахарной природы (обычно спирта или фенола), образующегося из агликона. Они не обладают восстановительными свойствами, так что, например, с реактивом Фелинга не реагируют. [c.206]

Так, константа скорости разложения пероксида водорода, ионами равна 56,0 (если измерять концентрацию в кмоль/м а время — в секундах). Константа скорости той же реакции, проводимой каталазой, составляет 3,5- 10 . Иными словами, реакция под действием фермента протекает в миллион раз быстрее. Константа скорости гидролиза мочевины под действием кислоты равна 7,4- 10 , а фермент уреаза позволяет проводить эту реакцию со скоростью, константа которой на тринадцать порядков больше — 5,0-10 . [c.150]

Для определения глюкозы в плазме крови использован ферментативно-фотометрический метод, основа1 ный на превращении глюкозы в глюконовую кислоту и пероксид водорода под действием фермента глюкозооксидазы. В результате пяти параллельных определений получены следующие значения (ммоль/л) 5,40 5,35 5,60 5,45 5,50. Рассчитайте [c.456]

Хлорофиллы неустойчивы к действию кислорода (особенно на свету), разбавленных растворов кислот и щелочей. При действии фермента хлорофиллазы отщепляется фитол. Аналогичным образом действуют щелочи. При действии кислот магний замещается на водород, а при более длительном воздействии кислот, кроме того, гидролизуется сложноэфирная связь с освобождением фитола. Эти свойства хлорофиллов имеют значение для химической переработки древесной зелени. [c.533]

Ферменты катализируют биохимические реакции стереоспеци-фично. Вследствие этого асимметрический синтез в природе происходит повсеместно и чаще всего в единственном направлепии, Следовательно, большинство природных соединений оптически активно, потому что получены ири каталитическом действии ферментов, обладающих определенной трехмерной структурой, В самом общем виде можно сказать, что между субстратом и активным центром фермента существует точное геометрическое соответствие, Например, фермент триозофосфатизомераза катализирует превращение оптически неактивного диоксиацетонмонофос-фата до о-глицеральдегид-З-фосфата [59]. Субстрат имеет прохиральный центр , и один атом водорода специфически переносится с одной стороны (ге-поверхности) двойной связи на карбонильную [c.203]

Большинство реакций, рассмотренных в гл. 7, катализируется ферментами, содержаш,ими лишь такие функциональные группы, которые находятся в боковых цепях аминокислот. Коферменты часто выступают в роли дополнительных реагентов, необходимых для реакций, протекание которых было бы затруднено или невозможно, если бы в основе действия фермента лежал простой кислотно-основный катализ. Во многих случаях коферменты служат также переносчиками — катализаторами, которые попеременно принимают и отдают химические группы, атомы водорода или электроны. [c.186]

Биологические системы состоят главным образом из водорода, кислорода, углерода и азота. Действительно, более 99% атомов из числа необходимых биологическим клеткам приходится на долю этих четырех элементов. Тем не менее, как известно, биологические системы нуждаются во многих других элементах. На рис. 23.5 показаны необходимые для биологических систем элементы. К их числу относятся шесть переходных металлов-железо, медь, цинк, марганец, кобальт и молибден. Роль этих элементов в биологических системах обусловлена главным образом их способностью образовывать комплексы с разнообразными электронно-донорньши группами. Многие ферменты, выполняющие в организме роль катализаторов, функционируют благодаря наличию в них ионов металлов. Принцип действия ферментов будет рассмотрен подробнее в гл. 25. [c.375]

Известны химические соединения, которые задерживают действие ферментов, снижают их активность. Такие соединения получили название парализаторов. В больших количествах они останавливают действие ферментов, в небольших — действуют угнетающим образом. Если действие парализатора продолжительно, то активность фермента не восстанавливается. Известны следующие парализаторы ферментов соли тяжелых металлов — меди, свинца, ртути кислоты и соли синильной и пирофосфорной кислот, а также сернистый водород, фтористый натрий сильные окислители—хлор, бром, йод органические основания—анилин алкалоидные соединения продукты ферментативной реакции. Последние являются сильными парализаторами ферментов. Если удалить их из сферы реакции, то ферменты возобновляют свою деятельность. Но механизм действия парализаторов [c.521]

Каталитические свойства этих соединений исследуются в связи с проблемой моделирования действия ферментов. Основные модельные реакции — разложение перекиси водорода [805, 806, 821. 925—932, 935—938] и гидразина [939, 940], а также некоторые процессы окисления молекулярным кислородом [941—946, 956] и окислительной конденсации [867, 947—950], протекающие преимущественно в растворах при низких температурах. [c.1220]

Схему процесса ионизации водорода с учетом данных о механизме действия фермента 55, 56] можно представить в виде H2-fE => ЕНз ЕНз 5=5 ЕН +Н+ ЕН + ЕН + МУ+ [c.78]

Каталитическое действие ферментов. 1. Ферменты являются, как уже отмечалось выше, органическими катализаторами, вырабатываемыми живой клеткой и действующими на определенные вещества, называемые субстратами. В подавляющем большинстве случаев ферменты катализируют реакцию органического вещества с неорганическим веществом, свободным или отдаваемым другим органическим веществом (водой, фосфорной кислотой, водородом, кислородом и т.д.). [c.793]

Есть основания считать, что изменение концентрации водород-. ных ионов может привести к существенным, хотя и обратимым нарушениям конформации белковой молекулы, к изменениям вторичной и третичной ее структуры [10], а это, в свою очередь. Может привести к вторичным трансформациям в районе активного центра — в частности, к нарушениям комплементарности фермента и субстрата, к изменениям расстояний между функциональными группами участвующими в реакции с субстратом. С точки зрения кинетической классификации реакций ингибирования, такой эффект ионов водорода следует рассматривать как неконкурентное торможение. Естественно, что в каждом конкретном случае изучения зависимости действия фермента от pH кинетические исследования должны-помогать решению вопроса о механизме влияния Н и ОН"-ионов. [c.104]

Бьшо высказано предположение, что роль остатка аспарагиновой кислоты 102, несущего большой отрицательный заряд, заключается в том, что он усиливает подвижность имидазольной группы гистидина 57, в результате чего последний становится способным притягивать атом водорода серина 195. Однако возникают сомнения относительно того, существует ли на самом деле такая эстафета электрических зарядов, поскольку аспарагиновая кислота 102 и гистидин 57 находятся слишком далеко друг от друга. Но какова бы ни бьша функция остатка аспарагиновой кислоты 102, ясно, что он необходим для каталитического действия фермента. [c.254]

Успехи катализа неразрывно связаны с развитием теории каталитических процессов, хотя и сейчас еще практические его достижения значительно опережают наши теоретические познания и представления. Первые представления о сущности каталитических явлений относятся к началу XIX в. Уже в 1833 г. Е. Митчерлих пытался объяснить схему реакции получения эфира из спирта в присутствии серной кислоты тем, что под влиянием последней спирт разлагается в эфир так же, как сахар при брожении под действием ферментов или как перекись водорода под действием металлов . Все аналогичные каталитические явления он объединил под названием контактных реакций, при которых вещества химически изменяются лишь в присутствии контактов (катализаторов), остающихся (по Е. Митчерлиху) неизл4ененными. Примерно в это же время была обоснована теория промежуточных соединений, т. е. учение о том, что катализатор принима ет активное участие в катализируемом им процессе, образуя с реагентами нестойкие промежуточные соединения, которые получаются и распадаются, облегчая протекание каталитических реакций. Это особенно ясно было сформулировано Л. Плэйфейром в 1848 i . и окончательно развито П. Сабатье и другими в XX в. [c.16]

Глюкоза подвергается действию АТФ и превращается в глюко-зо-6-фосфат. Это соединение под влиянием фермента (оксоизоме-разы) перестраивается так, что образуется фруктозо-6-фосфат. Повторное действие АТФ переводит его в фруктозо-1,б-дифосфат. Для этого требуется участие фермента — фосфофруктокиназы. Фермент альдолаза разрывает шестичленную цепь атомов углерода, так что образуются трехуглеродные соединения — фосфогли-цериновый альдегид и фосфодиоксиацетон (он под действием фермента триозофосфатизомеразы переходит в фосфоглицериновый альдегид). Далее на фосфорилированный глицеральдегид воздействует важный фермент — дегидрогеназа. Активная группа этого фермента, переносящая водород, построена по тому же общему типу, по какому построены и фрагменты нуклеиновых кислот она содержит органические основания, остатки углевода рибозы и фосфатную группу и обозначается НАД. [c.367]

Следовательно, процесс таутомеризации может быть представлен либо как внутримолекулярный (под действием фермента) цис-перенос, либо как гранс-перенос водорода. Такая перегруппировка называется таутомерным 1,3-прототропным смещением известны попытки с помощью модельных исследований решить стереохими-ческую неоднозиачиость [c.443]

Согласно современным представлениям, фотохимическая стадия Ф. заключается в поглощении хлорофиллом кванта света с переходом хлорофилла в восстановленное состояние вследствие присоединения к нему электрона или водорода из какого-либо восстановителя. Восстановленный хлорофилл с помощью нескольких последовательно действующих ферментов передает электрон или водород, а тем самым и поглощенную энергию на восстановление углекислоты. Что касается химизма фотосинтетиче-ского превращения углерода, то согласно современному представлению первичная фиксация СО2 происходит на углеводе, содержащем пять атомов углерода,— рибулозодифосфате, который при этом распадается с образованием фосфоглицериновой кислоты. Последняя восстанавливается до фосфоглицериново-го альдегида, который конденсируется с фосфодиоксиацетоном и образует фруктозодифосфат, а затем свободные сахара — гексозы, сахарозы и крахмал — в процессе, обратном гликолитиче-скому распаду. Очень важно, что растения могут осуществлять Ф. не только при естественном солнечном свете, но и при искусственном освещении, что дает возможность выращивать растения в разное время года. [c.269]

На другие перекиои каталаза не влияет. Фермент широко распространен, он защищает организм от действия перекиси водорода, образующейся в окислительных процессах, осуществляемых различными ок-сидазами. [c.732]

Простейшие природные хиноны токсичны. Некоторые насекомые применяют их для защиты от врагов или для нападения. Особенно интересно использование /юрй-бензохинона жуками-бомбардирами рода ВгасШпиз. Они имеют орган, состоящий из двух камер. В первой из них постоянно накапливается смесь гидрохинона и перекиси водорода. Эта камера снабжена мышцей, запирающей вход во вторую, где локализован фермент-оксидаза. При появлении врага, отпуская запирающую мышцу, жук смешивает содержимое органа. Под действием фермента происходит мгновенное окисление гидрохинона в бензохинон. Температура содержимого камеры за счет тепла реакции поднимается до 100 °С, и горячая, содержащая токсичный хинон струя выбрасывается в сторону противника. Несколько других видов членистоногих в качестве защитных или отпугивающих веществ также продуцируют простые хиноны, такие как 2-метил- и 2-этил-л-бензохиноны, Синтезируются относительно простые хиноновые метаболиты и растениями, и плесенями. Как правило, эти соединения обладают цитотоксическими и антибиотическими свойствами- Для них характерно наличие метоксильного или гидроксильного заместителя по соседству с карбонильной группой, что мы видим у цитотоксического растительного метаболита 2,5-диметокси- -бен-зохинона 3,189 и у противомикробных антибиотиков 3,190 и 3,191, продуцируемых грибами. [c.332]

При установившемся процессе окисление З-фосфоглицеринового альдегида в 3-фосфоглицериновую кислоту происходит сложным путем. Вначале он превращается в 1,3-днфосфоглицерииовый альдегид, присоединяя остаток неорганической фосфорной кислоты, затем под действием фермента триозофосфатдегидрогеназы в присутствии НАД (никотинамидаденнидинуклеотида) окисляется в 1,3-дифосфо-глицериновую кислоту. НАД, вступая в соединение со специфическим белком, образует анаэробную дегидрогеназу, обладающую способностью отнимать водород непосредственно от фосфоглицеринового альдегида и других органических соединений. [c.205]

По характеру действия ферменты обладают строгой специфичностью, которая обусловлена структурным соответствием между молекулами субстрата ш фермента. Каждый из них катализирует определенную химическую реакцию. На течение последних влияют условия среды (температура, pH, наличие химических соединений, облучение) и присутствие других ферментов [26]. Под действием факторов среды могут синтезироваться и новые ферменты. Их называют адаптивными, так как они позволяют микроорганизмам приспосабливаться к новым условиям. Ферменты, которые участвуют во внутриклеточных процессах,, называют эндоферментами, а ферменты, выделяемые микроорганизмами в окружающую среду, — экзоферментами. Последние могут являться биоцидами для других микроорганизмов или стимулировать процессы коррозии и биоповреждений материалов техники и сооружений. Каталитическая активность ферментов во много раз превышает неорганические катализаторы. Например, 1 мг железа, входящего в состав фермента каталазы, эквивалентен каталитическому действию 10 т железа в составе неорганического соединения прн разложении перекиси водорода, а 1 г амилазы может превратить 1 т крахмала в сахар при соответствующих условиях. [c.14]

Сахароза (тростниковый или свекловичный сахар) — са распространенный дисахарид. Молекула сахарозы состоит остатков молекулы глюкозы и молекулы фруктозы, соединен вместе. (При образовании из них молекулы сахарозы от молекз глюкозы отщепляется ион водорода Н, а от молекулы фрукт( отщепляется группа ОН, которые, объединившись, дают молек воды Н2О). (Сахароза содержится в сахарной свекле, сахар] тростнике, стеблях сахарного сорго и недозрелой кукурузы. Г нагревании с кислотой или под действием ферментов дрож сахароза присоединяет воду и распадается на фруктозу и глюке образуя инвертный сахар. Плотность сахарозы — около кг/л. [c.32]

Активаторы (от лат. a tivus — активный, деятельный), В химии 1) вещества (промоторы), добавление которых к катализатору увеличивает его активность, избирательность или устойчивость. Напр,, железный катализатор синтеза аммиака содержит несколько процентов активирующих веществ AI2O3, К2О. Оксид ванадия (V) — катализатор окисления SOa в ЗОз — активируют добавками оксидов щелочных металлов 2) атомы элементов, вводимые в небольших количествах в кристаллическую решетку кристаллофосфоров, образующие вместе с окружающими их атомами решетки центры люминесценции кристаллофосфоров. Для кристаллофос-(юра сульфида цинка А, являются Си, Ag, Au, Mn, редкоземельные элементы для флюорита СаРг— редкоземельные элементы 3) вещества, способствующие коррозии, напр,, ионы водорода, кислород, растворенный в воде 4) вещества, усиливающие действие ферментов. [c.10]

Способность фермента распознавать один пз пары атомов водорода, входящих в состав СНг-группы, поначалу очень удивила биохимиков Однако теперь совершенно ясно, что подобная особенность действия ферментов является скорее правилом, чем исключением, и не более удивительна, чем тот факт, что на правую ногу можно надеть только правую туфлю Стереоспецифичность ферментов — это естественное спедствие комплементарности поверхностей фермента и субстрата [c.45]

Окислительное декарбоксилирование пиро-в иноградной кислоты. Реакцию катализирует пируваток-сидаза с простетической группой ФАД и Мп в присутствии тиаминдифосфата и ортофосфорной кислоты. В первой стадии процесса под действием фермента образуются ацетилфосфат и перекись водорода, которая затем неферментно окисляет пировиноградную кислоту в уксусную [c.564]

Происхождение пероксида водорода выяснилось с открытием в клеточной стенке ферментных систем, способных поставлять Н2О2 [38, 111]. Однако недавно было высказано предположение [281, что образование феноксильного радикала происходит под действием фермента, действующего вне клеточной стенки и генерирующего пероксид кальция. [c.107]

Окисление железа и марганца и отложение их окислов в чехлах этих бактерий не связано с получением ими энергии. К окислению Fe при pH 6—8 могут приводить процессы как химической, так и биологической природы. Окисление марганца в этих условиях имеет биологическую природу. В обоих случаях окисление связано с действием перекиси водорода, количество которой в среде в определенных условиях может достигать 10—20 мг/л. Процесс локализован в чехлах, где концентрируются продукты метаболизма и внеклеточные ферменты. У мутантов, лишенных чехлов, накопления окислов железа и марганца не происходило. Таким образом, с помощью восстановленных форм железа и марганца обеспечивается удаление Н2О2 — токсического продукта клеточного метаболизма. [c.378]

Биоэлектрокатализ открывает принципиально новь1е возможности в изучении действия биокатализаторов. Электрохимические методы позволяют выяснить тонкие детали молекулярных механизмов действия ферментов. Экспериментальное исследование зависимостей тока от потенциала, концентрации фермента, концентрации ионов водорода и субстратов с последующим анализом на основе теории электрохимической кинетики позволяет выявить механизм превращений субстрата в активном центре фермента. Например, исследование кинетики действия медьсодержащей оксидазы, иммобилизованной на электроде, показывает, что наиболее вероятный механизм действия активного центра включает стадию присоединения кислорода, быстрый равновесный перенос одного электрона, двух протонов и синхронный замедленный перенос двух электронов на лимитирующей стадии процесса. Кинетическое исследование с привлечением структурных данных дает представление о молекулярном механизме действия оксидазы. [c.70]

Активный центр фермента образует комплекс или химическое соединение с молекулой кислорода. На это указывает тот факт, что в процессе действия фермента в растворе не обнаружены полувосстановленные формы кислорода (свободные радикалы, пероксид водорода). [c.86]

Строение никотйнамид адениннуклеотида — акцептора водорода при этом окислительном процессе — рассмотрено в гл. 20, где обсуждается также более подробно механизм действия ферментов. [c.536]

С точки зрения биологического сбразования перекиси водорода одной из наиболее интересных и лучше всего изученных систем является антибиотик, носящий название глюкозооксидазы, нотатина или пенициллина В. В настоящее время имеются доказательства, что антибактериальная активность пенициллина может быть обусловлена сбразованием из него перекиси водорода под действием ферментов в присутствии глюкозы и кислорода [118]. В одном ряду опытов рост Staphylo o us aureus тормозился при содержании всего лишь [c.67]

Природа химических реакций, на которых основано разложение красящих веществ перекисями, очень мало изучена. Недавно Карабннос и Боллан [51 изучили механизм обесцвечивания продуктов конденсации таллового масла с окисью этилена действием перекиси водорода Джонс [6] опубликовал работу по исследованию процесса отбелки древесной массы перекисью, а Холст 7] недавно дал общий обзор химии и механизма отбелки, рассмотрев, в частности, изменения энергии, с которыми связаны протекающие химические процессы. Очевидно, что для раскрытия механизмов реакций, происходящих в процессах отбелки, требуется значительное расширение фундаментальных исследований. Сделаны попытки разработать систему для ускорения отбеливающего действия перекиси водорода. Желательный эффект должен быть аналогичен наблюдаемому при действии фермента пероксидазы [8]. Эти попытки были безуспешными главным образом потому, что вещества, обладающие таким действием, одновременно способствуют и разложению перекиси без какой-либо пользы для про- [c.477]

При каталитическом действии ионов водорода энергия активации реакции составляет 21,2 ккал моль, энтропия активации — 17,4 энтр. ед. Реакция, катализируемая ОН"-ионами, характеризуется энергией активации 29 ккал моль и энтропией +395нтр. ед. Ферментативный гидролиз аденозинтрифосфата под действием миозина был изучен при различных условиях (pH, солевая среда и т. д.). При этом было установлено, что для суммарной реакции энергия активации составляет от 10 до 25 ккал моль (в зависимости от условий). Для значения Е 12,4 ккал моль, найденного в работе Лейдлера и соавторов [1], вычисленная величина А5 составляет—8 знтр.ед. Исследование температурной зависимости образования первичного комплекса фермента с аденозинтрифосфатом — процесса, определяющего каталитический эффект,— показало, что при этом энергия активации равна 21,2 ккал моль, а энтропия активации составляет - -44 энтр. ед. Таким образом, даже при наличии высокого энергетического барьера скорость реакции существенно возрастает за счет благоприятного энтропийного фактора. [c.28]

Связь этих растворимых ферментов с дыхательной цепью не вполне ясна. В последовательном действии переносчиков водорода, рассмотренном на стр. 223, восстановление цитохрома с осуществляется при участии цитохромов 6 и j. Поскольку ни один из описанных выше растворимых ферментов не содержит в заметном количестве цитохрома, следует допустить, что эти растворимые ферменты действуют как-то в обход обычной последовательности реакций в дыхательной цепи. Кроме этих растворимых ферментов, из субклеточных частиц были выделены также НАД-Нг-цитохром-с-редуктаза и сукцинат-цитохром-с-редуктаза. По-видимому, оба эти выделенных из субклеточных частиц препарата являются фрагментами дыхательной цепи, содержащими все переносчики водорода, необходимые для восстановления цитохрома с в дыхательной цепи. Так в субклеточных частицах, содержащих НАД-Нг-цитохром-с-редуктазу и сукцинат-цитохром-с-редуктазу, кроме флавина и негеминового железа, присутствуют цитохромы Ь и j. [c.212]