Внутренняя структура белков

Одно из самых значительных достижений рентгеноструктурного анализа белков последних лет, которое не может не повлиять на дальнейшее развитие биологии и становление ее новой области -молекулярной биологии клетки, состоит в начавшейся расшифровке трехмерных структур первых мембранных белков. Перед обсуждением полученных здесь результатов целесообразно кратко сообщить о том, что было известно об этих белках до исследования их с помощью рентгеновской дифракции. Если основные структурные особенности биологических мембран определяются молекулами липидного бислоя, то специфические функции мембран выполняются главным образом белками. Они ответственны за процессы превращения энергии, выступают в качестве рецепторов и ферментов, образуют каналы активного и пассивного транспорта молекул и ионов различных веществ через мембраны, охраняют организм от проникновения чужеродных антигенов и стимулируют иммунный ответ клеточного типа. В обычной плазматической мембране белок составляет около 50% ее массы. Однако в некоторых мембранах, например во внутренних мембранах митохондрий и хлоропластов, его содержание поднимается до 75%, а в других, например миелиновой мембране, снижается до 25%. Многие мембранные белки пронизывают липидный бислой насквозь и контактируют с водной средой по обеим сторонам мембраны. Молекулы этих белков, называемых трансмембранными, как и окружающие их молекулы липидов, обладают амфипатическими свойствами, поскольку содержат гидрофобные участки, взаимодействующие внутри бислоя с гидрофобными хвостами липидов, и гидрофильные участки, обращенные к воде с обеих сторон мембраны. Другая группа мембранных белков соприкасается с водой только с одной стороны бислоя [234, 235]. Одни из них погружены только во внешний или во внутренний слой мембраны, другие ассоциированы за счет невалентных взаимодействий с трансмембранными белками, третьи прикреплены к мембране с помощью ковалентно связанных с ними цепей жирных кислот, внедренных в липидный слой. [c.56]

Кроме гистонов в хроматине присутствует большое количество различных негистоновых белков, характер взаимодействия которых с нуклеосомной ДНК пока не ясен. Наиболее богато представлены негистоновые белки HMG 14 и 17, функция которых остается все еще не изученной. H.MG 14 и 17 —это близкие по структуре белки, несущие большое количество заряженных групп. Они состоят соответственно из 68 и 74 аминокислотных остатков. Две молекулы этих белков способны к кооперативному связыванию с нуклеосомой, причем каждый белок взаимодействует с концевым участком ДНК и вторым сегментом, расположенным на расстоянии примерно 20 п. о. от ее конца. Эти две области нуклеосомной ДНК в основном свободны от гистонов (см. рис. 125). HMG 14 и 17 связываются с обращенной внутрь нуклеосо.мы стороной двойной спирали ДНК и не меняют существенным образом общую форму нуклеосомы. Создается впечатление, что этн два белка занимают свободную внутреннюю область ДН К нуклеосомы. [c.242]

Превращение золя в гель связано с возникновением особой внутренней структуры в этой системе. Частицы коллоидных веществ, соприкасаясь друг с другом, как бы склеиваются и образуют своеобразный каркас, в ячейках которого оказывается включенным значительное количество воды. Наличие этой структуры придает гелю характерные механические (вязкоэластические) свойства. Образование тончайшей сети переплетающихся нитей во многих гелях можно наблюдать при помощи электронного микроскопа, дающего увеличение в 30 000—40 ООО раз. Такую сеть, состоящую из переплетающихся нитей гидрофильного коллоида, можно, в частности, видеть на электронных микрофотографиях мышечных белков. Интересную электронную микрофотографию (рис. 4) дает мышечный белок — актин, биологическое значение и биохимические функции которого рассматриваются в главе Мышечная ткань . [c.16]

Желатина, которую получают при нагревании коллагена, не обладает антигенными свойствами. Этот факт первоначально пытались объяснить отсутствием в этом белке тирозина. Однако желатина не приобретает антигенных свойств и после присоединения к ней тирозина [17], диазосоединений [18] или иода [19]. В настоящее время отсутствие антигенных свойств у желатины приписывают нескольким причинам 1) желатина представляет собой денатурированный в результате нагревания белок и вследствие этого не обладает определенной внутренней структурой [20] 2) при введении в организм она не отлагается в местах образования антител, но быстро выводится из организма [18, 19] 3) желатина содержит большое количество глицина. Поскольку глицин не содержит в а-положении боковых цепей, пептидные цепи, в состав которых входит глицин, могут свободно вращаться вокруг своей длинной оси, что влечет за собой нарушение их пространственной конфигурации [21]. В связи с этим пептидные цепи желатины не обладают жесткой структурой, которая является одним из необходимых условий иммунологической специфичности белков. [c.333]

Клеточная стенка грамотрицательных бактерий имеет многослойную структуру, где внутренний слой - пептидогликан, затем идут неплотно упакованные молекулы белка (глобулярный слой) внешний слой - липополисахарид и белок. О-специфические боковые цепи ЛПС формируют наружный липопротеиновый слой и проникают наружу от внешней мембраны на 1500 А. Структура ЛПС хорошо изучена. [c.369]

Однако разделение ВТМ на РНК и белок сопровождается заметным уменьшением оптического поглощения, что указывает на то, что структуры в изолированной РНК, поддерживаемые внутренними водородными связями между основаниями, исчезают под влиянием особой упаковки белковых субъединиц в интактном вирусе, что, в частности, видно из рентгенограмм [368]. В отсутствие соли оптическое поглощение (при 260 жц) разрушенного вируса практически то же, что и у интактного вируса. Добавление солей вызывает немедленное уменьшение оптической плотности, обусловленное образованием связанной водородными связями (беспорядочными или какими-то иными) вторичной структуры у рибонуклеиновой кислоты. Нагревание этого раствора вызывает увеличение (на 25%) оптического поглощения РНК в интактном вирусе. Для сферического вируса кустистой карликовости характерна промежуточная стадия, когда при разрушении вируса на РНК и белок происходит небольшое уменьшение оптической плотности, а при нагревании оптическая плотность возрастает до значений, которые на 23% выше величины оптического поглощения интактных частиц. Более того, при щелочном гидролизе целого вируса [341] оптическая плотность возрастает на 47%, и поэтому РНК внутри вируса, по-видимому, обладает довольно упорядоченной вторичной структурой. Уровень упорядоченности структуры РНК внутри вируса повышен благодаря тому, что определенным образом упакованные [c.630]

Пробным камнем для обсужденной структуры кератина послужили спектроскопические измерения в инфракрасной области, в особенности измерения дихроизма. Было однозначно показано, что направления связей С = 0 и К—Н параллельны оси нерастянутого волокна, а это означает а-спиральную структуру молекул с внутренними водородными связями. При переходе к р-форме дихроизм меняет знак и связи оказываются перпендикулярными оси макромолекулы, как то и должно быть. Интересно, что измеренный вначале дихроизм N—Н и С=0 колебательных полос оказался относительно малым, если сравнивать белок с модельными пептидами. Это объясняется несовершенством кристаллов в белке и наличием аморфной части. Промывая кератин Н О, можно заменить только в пределах аморфных областей водород на дейтерий и тем самьш исключить поглощение и дихроизм аморфной части волокна, так как частота N—Н -колебаний сдвинута в 1,4 раза. Таким образом удается измерить дихроизм N—Н-колебаний в кристалле кератина. Он имеет нормальную величину порядка 5. [c.87]

Как используется эта энергия Внутренняя митохондриальная мембрана содержит специальный белок Н+-АТРазу, использующую для синтеза АТР энергию протонного градиента в мембране. На рис. 108 схематически показана структура этого фермента [37]. Его гидрофобная часть F , встроенная в гидрофобную область бислоя, обеспечивает перенос протонов из меж- [c.245]

Б. И. Курганов и соавт. (1986, 1988) выдвинули гипотетическую модель структур комплекса гликолитических ферментов в скелетных мышцах, а также на внутренней поверхности мембраны эритроцитов. Возможность объединения гликолитических ферментов в комплекс предопределена тем, что их молекулы имеют центры узнавания своих соседей , а однозначность сборки достигается тем, что в ней принимает участие якорный белок подложки, на [c.84]

Вновь возникший интерес химиков, исследующих белок, к методу ДОВ обусловлен применением этого метода для изучения внутренней структуры белков. Одни из первых успехов в этой области заключались в обнаружении конформационного вращения, обусловленного а-сниралью, отличавшегося от конфигурационного вращения остатков аминокислот. Это в свою очередь привело к появлению рабочих гипотез, которые позволяют интерпретировать данные ДОВ белков исходя из содержания в них спиралей. В действительности при выводе этих гипотез было использовано много предположений, в том числе весьма заманчивых, но всегда остается богатая почва для возникновения новых гипотез. Поэтому следует сохранять умеренность в оценке достигнутых успехов и осторожность в интерпретации данных. Таким путем можно будет найти разумные подходы к проблеме определения степени спиральности молекул белков. В самом деле, накопление и анализ новых и, возможно, более точных экспериментальных данных откроют широкие возможности для дальнейшего уточнения наших понятий. Поскольку в настоящее время становятся доступными все лучшие приборы, значительное внимание уделяется измерениям в области дальнего ультрафиолета, которые позволят получить новые сведения о происхождении оптического вращения и тем самым найти лучшую корелляцию между конформациями белков и их оптическими свойствами, хотя и до си.х пор это была очень плодотворная область исследования. Ни в коем случае нельзя недооценивать важности других структурных элементов, помимо и-спирали, хотя исследования, проводимые в этом направлении, в настоящее время все еще редки, несмотря на то что будущее представляется многообещающим. [c.126]

Несостоятельность этой классификации видна из того, что некоторые белки, например мышечный белок актин, могут находиться и в глобулярной и в фибриллярной форме. Молекулярный вес белков колеблется в широких пределах, от 10 до нескольких миллионов. Однако большинство растворимых белков имеет молекулярный вес порядка 10 они, как правило, имеют форму шара или эллипсоида размером от 15 до 60 А. Белки с молекулярным весом порядка 10 содержат около 800 аминокислотных остатков, причем длина каладого аминокислотного остатка развернутой пептидной цепи составляет примерно 3,6 А. Следовательно, в соответствии с указанными выше размерами пептидная цепь в глобулярных белках должна быть каким-то образом свернута или скручена. В таком виде белки сохраняют какую-то внутреннюю структуру и имеют ярко выраженную видовую, специфичность, которая сохраняется и после их растворения в водно-солевых растворах, а также после высаливания их из растворов сульфатом натрия или сульфатом аммония. Способность белков сохранять пространственную структуру имеет чрезвычайно важное биологическое значение, так как она лежит в основе их ферментных, гормональных и иммунохимических свойств. [c.38]

Наличие доменов может отражать ход образования третичной структуры из развернутой пептидной цепи. Быстрее всего собираются в свернутую или упорядоченную структуру участки протяженной полипептидной цепн, расположенные по соседству в ее первичной структуре, так как они с большей вероятностью могут оказаться сближенными в пространстве при произвольной конформации белка. В гл. 21 мы обсудим количественные данные о динамике процесса свертывания белков. Здесь мы хотим только отметить, что если структура белка делится на домены, то последние представляют собой важные промежуточные состояния в процессе снертывания. Возможно также, что белок претерпевает конформационные изменения, прн которых внутренняя структура доменов остается неизменной, а нх относительное расположение заметно изменяется. Таким образом.бе-лок, состоящий из доменов, будет скорее иметь гибкую структуру, чем белок, в котором различные участки скрепляются между собой перекрещивающимися полипептидными цепями. (В качестве примера можно привести структуру иммуноглобулина С, изображенную на рис. 1.9 и 2.10). [c.106]

Первый тип —это модели Даусона —- Даниелли и Робертсона см. рис. 9, а, б, в). По данным этих авторов, мембрана представляет собой трехслойную структуру белок-лнпид-бслок ( сэндвич ). Находящийся в центре липидный слой является бимолекулярным слоем, наружная и внутренняя поверхности которого покрыты мономолекулярным слоем белка. Гидрофобные цепочки молекул липидов направлены друг к другу, а гидрофильные— к белку, с которым они электростатически связангл. Последующая критика этих моделей основывалась на том, что эти модели обладают жесткостью и несжимаемостью и молекулы [c.77]

Анализ известных белковых структур дает ценные сведения для понимания.механизма свертывания и стабильности белков. В структурах этих белков обнаруживаются шесть уровеней организации. На первом уровне находится аминокислотная последовательность, которая целиком определяет окончательную структуру белка. В структурах белков можно выделить несколько типов упорядоченности формы основной цепи. Это так называемые вторичные структуры, которые составляют второй уровень. Две из таких регулярных структур (а-спираль и 3-складчатый лист) были предсказаны на основе ковалентного строения основной цепи как наиболее простые. Следующие два уровня, сверхвторичные структуры и структурные домены, гораздо более сложны и пока не предсказуемы. На этих уровнях также проявляются вполне определенные закономерности, например такие, как корреляция между близкими по цепи остатками. Эти закономерности не выражаются в каких-либо определенных структурах, а носят весьма общий характер. На двух самых высоких уровнях организации, занимаемых глобулярными белками и агрегатами, сейчас уже делаются попытки некоторых структурных предсказаний. Возможность таких предсказаний основана на том, что нижние структуры, домены для глобулярных белков и глобулярные белки для агрегатов предполагаются внутренне стабильными (в некоторых случаях это подтверждено экспериментом). Характер агрегатов можно предсказать с помощью анализа контактной поверхности глобулярных белков. Это же относится и к предсказаниям строения глобулярных белков по их доменам. Кроме того, свойства поверхности, как это следует из изучения поверхностей раздела белок — белок, имеют важное значение для белкового узнавания. В главе обсуждены некоторые законо- [c.127]

Гликоген — гомополисахарид, построенный из D-глюкозы. Методами метилирования , периодатного окисления " , частичного кислотного гидролиза и ферментативного pa щeплeния " доказано, что он является ближайшим аналогом амилопектина (см. стр. 534), т. е. обладает ветвистой структурой, построенной из а-1—4-связанных остатков D-глюкопиранозы со связями а-1 6 в точках разветвления. Отличие от амилопектина сводится к большей разветвленности и более тесной упаковке полимерной молекулы . Так, типичные гликогены имеют среднюк> длину цепи 10—14 моносахаридных остатков, из которых на внешние цепи приходится 6—10, а на внутренние —2—4 (см. рис. 11). В соответствии с этим р-амилаза гидролизует гликоген только на 40—50%, а R-фермент, расщепляющий связи а-1- 6 в амилопектине и р-декстринах, на гликоген не действует, по-видимому, из-за пространственных затруднений, создаваемых высокой степенью разветвленности . С другой стороны, конка-навалин-А—белок, не взаимодействующий с амилопектином, образует с гликогеном нерастворимый комплекс, причем существует линейная зависимость между способностью к комплексообразованию и степенью разветвления полисахарида . [c.540]

Аминокислотная последовательность Met-энкефалина соответствует последовательности аминокислотных остатков 61—65 -липотропина — полипептида гипофиза, которому до сих пор не приписана никакая специальная функция, кроме слабо выраженного липотропного гормонального действия. Возможно, он служит предшественником для синтеза энкефалинов или по крайней мере одного Met-энкефалина. Аминокислотная последовательность Leu-энкефалина не присутствует, однако, в -ли-потропине, но содержится в динорфине — другом пептиде гипофиза. Еще одно затруднение связано с тем, что в гипофизе присутствует большой белок-предшественник (рис. 8.27), первичная структура которого не только содержит -липотропин, но также и адренокортикотропный гормон (АСТН). Последний регулирует функции желез внутренней секреции, а также образование и секрецию кортизона. Механизм образования Met-энкефалина из предшественника неясен. Помимо энкефалина, другие фрагменты липотропина также обладают опиатными свойствами. Среди этих так называемых эндорфинов -эндорфин (последовательность 61—91 липотропина) особенно известен своим заметным анальгетическим действием. [c.234]

Тубулин ВХОДИТ В состав микротрубочек Это глобулярный белок с диаметром порядка 4 нм, но после сборки 13 его протофи-ламентов (от греч protos — первый, от лат filamentum — ниточка) в цилиндрическую структуру, внешний диаметр ее составляет 28 нм (внутренний — 14 нм) [c.123]

Природные нуклеиновые кислоты, а также многие фибриллярные белки способны растворяться с сохранением внутрИ молекулярной организации, присущей твердому состоянию. Например, можно растворить фибриллярный белок коллаген, сохранив характерную упорядоченную структуру триспиральных протофибрилл [28, 29]. В перечисленных примерах сохранение и стабильность упорядоченной структуры обусловлены наличием специфических вторичных внутренних связей. У -спиральных структур возникают внутримолекулярные водородные связи между пептидными группами основной цепи. У мульти-спиральных структур возникают межцепные водородные связи. [c.60]

Наиболее важным волокнообразующим материалом у животных является сложный белок коллаген, присутствующий во всех частях их тела. Особенно много его содержится в шкуре, костной ткани и мышцах, однако он находится также во внутренних органах и в глазах. Кожу получают путем специальной обработки шкур животных, и для технологии кожевенного производства большое значение имеет понимание молекулярной и надмолекулярной структуры коллагеновых волокон. В дермисе шкуры эти волокна тесно и беспорядочно переплетаются, образуя плотную пространственную сетку, напоминающую войлок. Таким образом, кожу можно рассматривать как природный нетканый материал. [c.296]

Следует ожидать, что в силу своей биологической функции формы запасания железа должны характеризоваться высоким его содгржанием, и, следовательно, в них должно иметь место взаимодействие между ионами Ре(П1), образующими многоядерные структуры. Молекулярный вес внутреннего ядра ферритина — резервного белка, в виде которого запасается железо (разд. 21.3), может достигать величины, сопоставимой с молекулярным весом полипептидной цепи белка [1001. Этот резервный белок выглядит как дискретная компактная сфера, образованная полимерным Ре(1И), [c.352]

В. Уотерс (W. А. Waters, Oxford University) Я хотел бы присоединиться к высказываниям председателя (см. статью 28), относительно трудностей, с которыми мы сталкиваемся при объяснении ферментативных реакций при помощи механизмов, используемых обычно химиками-органиками. В принимаемой в настоящее время структуре молекул белка большее число групп NH—СО, способных образовывать водородные и иные связи с субстратами, расположено во внутренней части спирали, в то время как инертные группы, например С—Н, метильные, амильные и фенильные группы, находятся на внешней стороне спирали. Если даже белок и имеет полярные группы, такие, как ОН, способные функционировать с внешней стороны спирали, то и в этом случае нет никаких веских оснований считать, что эти группы должны вступать в какие-либо реакции, отличные от реакций подобных групп в простейших спиртах и т. п., или что простое соседство двух полярных групп в расположенных рядом аминокислотных остатках белка достаточно, чтобы объяснить их особую химическую активность. [c.421]

Подытоживая изложенные данные, можно сказать, что наличие антигенных свойств у молекул того или иного соединения зависит от следующих услсший 1) молекула должна содержать белок в качестве носителя детерминирующих групп 2) белковая частица должна иметь некоторые минимальные размеры 3) внутренняя ее структура должна быть устойчивой и не должна быстро изменяться и 4) белок должен нести на своей поверхности определенное число полярных групп. [c.334]

Отчетливо заметно различие температурных зависимостей величины /д для лиофилизованного (сухого) и увлажненных образцов миоглобина. Если сухой белок характеризуется обычной для твердых тел относительно слабой температурной зависимостью, то остальные — резким спадом /л в области 220 -г 300 К. Это резкое уменьшение упругой доли РРМИ связано с возрастанием роли внутриглобулярной подвижности. Эта подвижность может быть понята, как и в случае движения атома железа, на основе возникновения конформационных подсостояний, которые присущи биополимерам, обладающим вторичной и третичной структурой и образованным слабыми водородными и вандерваальсовыми связями. Внутренняя усредненная динамика молекулы миоглобина [c.471]

Химическая индивидуальность, или видовая специфичность, белков легко выявляется серологическим путем. Если животному, например кролику, ввести в кровь чужеродный ему белок (антиген), то в организме вырабатываются специфические антитела, являющиеся белками глобулино-ной природы и находящиеся, главным образом, в у-глобулиновой фракции белков сыворотки крови. Антигены и антитела взаимодействуют друг с другом с образованием осадков (преципитата), что можно наблюдать при добавлении к сыворотке крови животного, которому ввели в кровяное русло чужеродный белок ( иммунизированного животного), того же белка (антигена). Образование осадка носит название реакции преципитации . Эта реакция весьма тонкая и позволяет выявить свойства белков, неуловимые при их хими ческом изучении. Так, например, тщательное химическое изучение гемоглобина крови лошади, овцы и собаки не выявляет каких-либо особенностей в их химической структуре. Между тем при введении этих гемоглобинов в кровь кролика образуются специфические для каждого из них антитела. Известны, однако, некоторые белки, почти не вызывающие образования антител. Гормоны белковой природы (инсулин, некоторые гормоны гипофиза и др.), изолированные из желез внутренней секреции крупного рогатого скота, при введении их в кровь человека (а также животных) практически не вызывают образования антител. Надо полагать, что химические различия в структуре белков-гормонов животных и белков-гормонов человека настолько малы, что они не всегда выявляются серологически. Это обстоятельство имеет большое практическое значение, так как оно позволяет широко применять в медицинской практике белки-гормоны без опасения вызвать при повторном введении их в организм человека реакцию преципитации. [c.38]

Три цистеиновых остатка сохранены у двух штаммов точно в тех же положениях в данной области. Консервативность цисте-инсодержащих внутренних гидрофобных участков белка М1 вирусов гриппа А и В свидетельствует об их значимости, которая может быть связана с взаимодействиями белок — белок или белок — липид, для которых важна сульфгидрильно-связанная вторичная структура. [c.280]

Дальнейшая работа с мембранными белками - изучение их функций, механизмов действия и пространственных структур, однако, натолкнулась на большие трудности. Оказалось, что высвобождение белковых молекул из мембраны часто сопровождается необратимой денатурацией их нативных структур и, следовательно, потерей активности. В редких благоприятных случаях при солюбилизации белков в мягких условиях и при низких концентрациях функциональные свойства не пропадают, что указывает на сохранение, по крайней мере частичное, нативных конформаций. Наиболее детальная информация о белках и липидном бислое получена при изучении плазматической мембраны эритроцитов человека, содержащих гемоглобин -немембранный белок, представленный в этих клетках в наибольшем количестве [237]. Удобство данного объекта обусловлено тем, что мембраны эритроцитов, называемые "тенями", являются единственными в Клетке и их легко выделить в чистом виде с разрывом и без разрыва и даже получить вывернутыми наизнанку. При изучении теней эритроцитов впервые удалось установить, что некоторые мембранные белки пронизывают насквозь мембранный бислой, а внешняя и внутренняя стороны мембраны являются асимметричными [238]. Исследования белков плазматической мембраны эритроцитов человека [c.57]

Динамическая структура липидного бислоя наиболее полно изучена на примере искусственных бислойных везикул. Эти исследования показали, что молекула фосфолипида как целое может вращаться вокруг своей продольной оси и имеет достаточно высокую подвижность в слое с коэффициентами латеральной диффузии 10 —10 см /с. Полярные головки образуют на поверхности короткоживу-щие (10 —10 с) кластеры из 20—30 молекул, в результате чего могут возникать временные дефекты в структуре бислоя. Диффузия молекул воды через липидный бислой возможна при их попадании в эти свободные объемы между гидрофобными хвостами липидов. Молекулы фосфолипидов, находясь в бислое, могут осуществлять перескок из одного слоя в другой (флип—флоп). Однако в искусственных бислойных мембранах это происходит сравнительно редко из-за энергетической невыгодности переноса полярной головки через гидрофобный слой (Оеепеп, 1981). Только селективное взаимодействие с интефальными белками природных мембран может обеспечить быстрый переход фосфолипида из одного слоя в другой. Например, из печени быка был выделен белок, селективно взаимодействующий с ФХ и транспортирующий его с внешней стороны мембраны на внутреннюю, из искусственных везикул в плазматическую мембрану. После гидролиза этого комплекса был [c.110]

Особенностью плазматических мембран нервных клеток является то, что в их состав входят полипептиды, не имеющие трансмембранных участков. Примером может служить основной белок миелина, расположенный на внутренней стороне клеточной мембраны, который не имеет сходства со структурами интегральных белков. Он лищен гидрофобных блоков в аминокислотной последовательности, а расположение ионогенных групп вдоль цепи таково, что полипептид приобретает конформадию клубка, который легко меняет свои параметры при взаимодействии с амфифильными пептидами, что может вызвать аллергический энцефалит и дальнейшее развитие демиелинизации (Кагава, 1985). [c.123]

Дальнейшие работы по изучению мембран, которые проводились с применением электронной микроскопии, показали, что большинство мембран, если их обработать четырехокисью осмия или перманганатом калия, дают четко выраженное трехслойное строение два наружных, электронноплотных слоя и внутренний, электроннопрозрачный. Общая толщина мембраны составляет около 7,5 нм [47]. Основываясь на этих данных, Робертсон [46] предложил свою, более усовершенствованную модель (рис. 6, б) и выдвинул идею об универсальной единичной мембране. Было предположено, что все мембраны имеют принципиально одинаковое строение белок-липид-липид-белок, причем белки, по-видимому, локализованы на поверхности мембраны в растянутой конформации в виде р-структуры. Основным недостатком этой модели, так же как и предыдущей, явилось то, что связь между белками и липидами должна осуществляться в основном за счет электростатических сил. В таком случае белки должны были бы легко отделяться от липидов в растворах с высокой ионной силой, что противоречит, однако, биохимическим данным [45]. [c.147]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология