Цистеин медью

Аминокислотный анализ различных гемоцианинов свидетельствует о том, что на одну пару атомов меди приходится большое число остатков гистидина и метионина, а также цистеина, хотя [c.375]

Качественным эмиссионным анализом установлено содержание в соке следующих микроэлементов кальций, натрий, медь, магний, алюминий, кремний и титан. В наибольшем количестве содержатся магний, а затем кальций. Хроматографией на бумаге исследован аминокислотный состав сока [17]. Состав свободных аминокислот сока (мг%) цистеин — 5S0, а-аланин — 80, фенилаланин — 72, лейцин — 96. Из них фенилаланин и лейцин являются незаменимыми аминокислотами [16]. [c.374]

Колориметрические методы рекомендованы для определения ртути в строительных материалах [404] и катализаторах [426]. Для определения ртути в алюминии и продуктах его коррозии использован спектральный анализ [582. Последний метод применен также для определения примеси ртути в окиси меди [92], окиси бериллия [867] и других веществах [1075], Методом атомной абсорбции определяли примеси ртути в неорганических веществах [1329] и растворах кислот [279], гидроокиси лития [625]. Метод нейтронного активационного анализа предложен для определения примесей ртути в карбонате и гидроокиси лития [602. Описана методика активационного определения микропримеси ртути в реактивах, используемых обычно при химическом определении ртути (кислоты, дитизон, тиоацетамид, цистеин и др.) [543]. [c.158]

Белковые осадки, полученные при действии солей тяжелых металлов, нерастворимы в первоначальном растворителе (в воде и слабых растворах солей), т. е. реакция необратима. Соли тяжелых металлов полностью осаждают и денатурируют белки. Этими реакциями пользуются для освобождения растворов от белков. Соли тяжелых металлов одновременно с белками осаждают и другие азотистые вещества. Доказано, например, что ряд аминокислот (лейцин, фенилаланин метионин, триптофан, цистеин) образуют с медью труднорастворимые соли. [c.41]

Присутствие кадмия, цинка и иодидов не мешает анализу, однако кобальт должен отсутствовать. С микроколичествами титрование двухвалентной медью является более точным, чем аргентометрическое титрование. Точность составляет приблизительно 0,5% для 0,0004—0,00008 УИ, раствора цистеина и + 1,5% для концентраций до 0,00001 М. Если концентрация цистеина мала по сравнению с концентрацией цистина, то цистин лучше определять аргентометрическим титрованием. [c.395]

Окисление цистеина в цистин идет очень легко, даже под действием кислорода воздуха (лучше всего в слабощелочной среде в присутствии следов солей железа или меди). [c.792]

ОСАЖДЕНИЕ ЦИСТЕИНА В ВИДЕ МЕРКАПТИДА ЗАКИСИ МЕДИ [c.203]

Основы метода. Цистеин образуется в процессе гидролиза при добавлении олова. Цистеин и все другие сульфгидрильные соединения осаждают закисью меди. [c.204]

II тиолактон гомоцистеина. Цистеин осаждается закисью меди (Гопкинс), тиолактон гомоцистеина остается в растворе. [c.215]

Более низким концентрациям свободных ионов металла соответствуют точки в нижней части рисунка. —щавелевая кислота 2—имидазол 3—меркаптоуксусная кислота 4 —глицин 5—уксусная кислота б—цистеин 7 — сульфгидрильная группа глутатиона — этилендиамин 9 —аммоний. Ион меди восстанавливается сульфгидрильными группами, поэтому константы образования для его комплексов с лигандами, содержащими сульфгидрильные группы, мало [c.406]

Органические соединения, содерл<ащие 5Н-группы, могут реагировать с ионами меди (И) различными способами. В некоторых случаях образуются нерастворимые в воде, обычно темно-окрашенные соли двухвалентной меди так реагируют дитиокарб-аминаты (стр. 315), а также соединения, содержащие две смежные 5Н-группы, например рубеановодородная кислота. Иначе протекают реакции, проводимые в крепком аммиачном растворе они приводят к образованию черного сульфида меди. Так реагирует, например, цистеин. С меркаптосоединениями вначале протекает окислительно-восстановительная реакция [c.311]

Донором электрона по отношению к цитохрому / может служить пластоцианин (ПЦ). В этом окрашенном в синий цвет (Ямакс 460, 597, 780 нм) белке редокс-центр Е = 0,37 В) — ион меди, связанный с меркаптогруппами цистеина. При восстановлении окраска исчезает. Редокс-потенциал белка почти такой же, как и у цитохрома f, в количественном отношении он тоже близок к этому гемопротеиду. [c.27]

Аналогичный механизм лежит в основе каталитического действия ионов переменной валентности, например, меди, железа, кобальта и др., при окислении таких субстратов, как аскорбиновая кислота, цистеин, тиогликолевая кислота. В некоторых случаях удалось выделить соответствующие промежуточные продукты, образуемые металлом в низшей степени окисления. Так, по Михаэлису и Шуберту, в отсутствие воздуха тиогликолевая кислота образует с кобальтом хелат бледно-зеленого цвета, содержащий две молекулы кислоты на один ион двухвалентного кобальта, При введении кислорода на каждый атом кобальта поглощается [c.138]

Ионы радиоактивной меди(1) из раствора могут замещать атомы меди церулоплазмина только in vitro при условии полного восстановления меди(П) до. меди(1) [31, 41]. Различные атомы меди в белке обмениваются с неодинаковыми скоростями. В присутствии цистеина медь церулоплазмина не обменивается на растворенную. Вероятно, разбросанные по всей молекуле церулоплазмина остатки цистеина могут служить по крайней мере одной из причин того, что in vivo меченые атомы Си или Си, введенные в церулоплазмин, не обмениваются с ионами меди из раствора [30]. [c.368]

Так же, как и в случае цинк-энзимов, основными лигандами иона меди при формировании активного сайта являются имидазольные фрагменты гис-тидиновых остатков белков их может быть до четырех на один атом металла. В качестве дополнительных лигандов выступают фрагменты тирозина, аргинина и цистеина белковой цепи, молекулы воды. Более слабые координационные связи ион меди образует [c.357]

Более надежным представляется использование условных констант, учитывающих физиологические условия. При наличии необходимой информации о константах устойчивости индивидуальных соединений, присутствующих в данной системе, можно с помощью ЭВМ оценить направление реакций, происходящих в организме. Так, применение компьютерных расчетов равновесий в растворе, содержащем одновременно ионы меди (II), цинка (II) и 22 аминокислоты, присутствующие в плазме крови [939], показало, что при рН=7,4 медь и цинк образуют смешанный комплекс с гистидином и цистеином. Таким образом, при прогнозировании результата введения в такую систему молекулы комплексона необходимо учитывать в качестве конкурирующих реакций не только образование биометаллами комплексов с аминокислотами, но и смешанно лигандных соединений. [c.493]

Цистеин легко образует меркаитиды с ионами тяжелых металлов, например, ргути и меди, которые применяют для оиределетгпя цистеина в белковых гидролизатах. [c.472]

Как видно из представленных выше относительных скоростей гидролиза этилового эфира о,ь-феиилаланина, действие иоиов меди ие определяется простыми электростатическими эффектами и скорее всего отражает наличие суперкислотного катализа. Однако в случае сложных эфиров гистидина, цистеина и аспарагиновой кислоты скорость катализируемого ионами меди (II) гидролиза лишь в сто раз выше скорости гидролиза нейтральных субстратов. В этих случаях ион металла может образовывать хелатный комплекс, координируясь с двумя донорны-ми центрами, но не затрагивая сложноэфириую связь. Поэтому величину каталитического эффекта можно объяснить в рамках только электростатических представлений. Очевидно, что суперкислотный катализ проявляется только тогда, когда одним из двух донорных центров, с которыми комплексуется ион металла, выступает карбонильный кислород сложноэфирной связи. Следует отметить, что хотя эти реакции не представлены полностью, в ходе всех процессов происходит регенерация ионов двухвалентной меди. [c.226]

Цистеин (2-амино-З-меркаптопропановая кислота) [1067, 1069, 1280]. Цистеин HS—СНз—СН (NHa) СООН дает с солями кобальта при pH 7—8 в отсутствие окислителей комплексное соединение двухвалентного кобальта, окрашенное в оливковозеленый цвет. Этот комплекс быстро окисляется воздухом или в присутствии окислителей, образуя комплекс трехвалентного кобальта НзСо(5СН21МН2СНСОО)з, окрашенный в коричневый цвет. Никель при тех же условиях дает комплексное соединение бордово-красного цвета. Медь, марганец и железо в небольших количествах не мешают. [c.154]

В исследованиях голубых Оелков использовались модели комцлексов. Было показано, что атом меди находится в координационном окружении слегка искаженных тетраэдров, которые образуются в результате координирования его с S Н-группой цистеина и имидазольным атомом азота из фрагмента гистидина. Как ожидают, циклические политиаэфиры окажутся мощным инструментом для изучения структуры медьсодержащих белков, так же как и структуры и действия железосерных белков. [c.194]

Восстановление соединения Т-1У до лейко-Т-1У осуществляется с помощью почти любого восстановителя, такого, как фенилгидразин [411], цинковая пыль и уксусная кислота или йодистоводородная кислота. Лейкосоль так легко окисляется, что ее нужно защищать от воздуха или ацетилировать. Однако лейкооснованне можно выделить, и оно окисляется не так легко [412]. Окисление лейкосоединения катализируется ионами многих металлов, в частности ионом двухвалентной меди [413], и ингибируется цистеином или глу-татионом [414]. При энзиматической дегидрогенизации молекулярный кислород часто можно заменить соединением Т-1У в качестве акцептора водорода. Если дегидрогенизация проводится в присутствии воздуха, то вторичной функцией кислорода является, вероятно, окисление образующегося лейко-метиле-нового голубого [415]. В этих реакциях в условиях, описанных Михаэлисом [296], играет роль также свободный радикал метиленового голубого. [c.583]

Прочные комплексы с азотсодержащими группировками белка образуют ионы меди и железа. Ионы кальция и магния преимущественно связываются с карбоксильными группами белка. Фермент алкогольдегидрогеназа содержит в своем составе цинк, прочно связанный с серосодержащими аминокислотными остатками белкового компонента макромолекулы. Ферридоксины переносят электроны при участии атомов железа, прочно связанных с остатками цистеина. В некоторых истинных металлоферментах присутствует более одного атома металла. Примером тому является супероксиддисмутаза — фермент, содержащий в своем составе медь и цинк. [c.63]

Обзор методов определения меркаптанов был опубликован Уайлдом [128]. Их можно определять при помощи 18-фосфорновольфрамовой кислоты, которая восстанавливается до синих продуктов тиосоединениями, а также рядом других соединений. Путем снижения pH раствора до 5 и тщательного контроля времени можно устранить мешающее влияние многих менее энергичных восстановителей. Реагент Фолина [24], содержащий 18-фосфорноволь-фрамовую кислоту, применяли для фотометрического определения цистеина, цистина и аналогичных веществ [661, в том числе других сульфгидрильных и дисульфидных соединений [97, 102[. Метод неселективен. Обзор других реагентов для определения сульфгидрильных групп, включая феррицианид двухвалентного железа, феррицианид двухвалентной меди, 2,3,5-трифенилтетразолийхлорид и бруцин и персульфат калия, был выполнен Фрейтагом [26]. [c.329]

Сродство белков к ионам тяжелых металлов может быть положено в основу способа очистки и анализа этих белков [39]. Способы основаны на образовании устойчивых комплексов гистидина и цистеина с ионами цинка или меди в нейтральных водных растворах. В качестве избирательных сорбентов (преимущественно для гистидин- и цистеинсодержащих пептидов и белков) можно использовать гидрофильные гели с прочно фиксированными ионами 2п2+ или Си +. Наряду с упомянутыми ионами координационные соединения с гистидином и цистепном образуют также кадмий, ртуть, кобальт и никель. [c.170]

Метод, а) Осаждение цистеина в виде меркаптида меди. Определенную часть гидролизата, содержащую 2 мг цистеина, наливают пипеткой в центрифужную пробирку на 50 мл и добавляют 2,5 мл ледяной уксусной кислоты. Затем доводят реакцию до pH 4,5 (бромкрезолзеленый), прибавляя необходимое количество Ю а раствора КОН. Выпавший осадок гуминов удаляют и промывают ацетатным буфером (pH 4,5). После разбавления раствора до 40 мл прибавляют 5—10 капель реактива СшСЬ. Через [c.201]

Анаэробные культуры. При выращивании строго анаэробных бактерий необходимо исключить доступ кислорода. Техника анаэробных культур предусматривает применение прокипяченных питательных сред и сосудов, закрытых без пузырьков воздуха создание бескислородной атмосферы в вакуумных эксикаторах или горшках Витта применение адсорбентов кислорода (щелочного пирогаллола, дитионита, хлорида одновалентной меди) и других вспомогательных средств. Нередко удается ослабить или полностью нейтрализовать вредное для бактерий действие кислорода, добавляя к среде восстановители (аскорбиновую кислоту, тиогликолат, цистеин или даже сульфид, если бактерии его переносят). [c.184]

В заключение необходимо остановиться еще на одном вопросе, а именно на механизме антибиотического действия аллицина. Хотя в этом направлении проведен ряд исследоЕаний, этот вопрос следует считать далеко не решенным. Некоторые исследователикладут в основу объяснения механизма действия этого антибиотика, а также его синтетических аналогов приведенную выше реакцию аллицина с цистеином. Как известно, ряд энзимов теряет свою активность (обратимо или необратимо) при обработке веществами, реагирующими с сульфгидрильной группой (окислители, соли меди, иодуксусная кислота и др.). К таким энзимам относятся, например, папаин уреаза , дегидрогеназа янтарной кислоты 27-2 р,,д энзимов, участвующих в обмене жиров и протеинов (трансаминаза, -амино-оксидаза и др.), а также углеводов (карбоксилаза, миозин), и другие энзимы Было показано, что активность подобного рода энзимов тесно связана с наличием в их молекулах свободных сульфги-дрильных групп, уничтожение которых и ведет к инактивации энзимов. [c.21]

Сульфоксид 5-метил-Ь-цистеина, выделенный из репы. Моррис и Томпсон [33, 34], используя ионообменные смолы, выделили из листьев и корней репы соединение 4H9O3NS. Оно давало коричневато-синюю нингидринную реакцию и адсорбировалось на колонке смесью карбоната меди и окис.и алюминия. По отношению к ионообменным смолам это соединение вело себя как нейтральное и напоминало в этом отношении аминокислоту. При обработке соляной кислотой происходило отщепление аммиака, но соединение не содержало амидной группы, так как амиды не дают нингидринной реакции. Исследуемое соединение не поглощало водорода в при- [c.52]

Процессы, протекающие при облучении водных растворов фенола, гораздо сложнее тех, которые наблюдаются при радиолизе растворов бензойной кислоты, нитробензола или хлорбензола [8101]. В кислых растворах первичным продуктом является, в частности, о-бензохинон [8101]. Хотя механизм его образования и неизвестен, но можно предполагать, что в качестве промежуточных соединений образуются озонидоподобные соединения или гидроперекиси. Другая характерная черта облучения растворов фенола — появление окраски желтой в кислой и красной в щелочной средах. Оно связано, вероятно, с образованием хиноидных структур [8101] и имеет мало общего с окрашиванием тирозиназ или пироксидаз. Подобные окраски возникают также при облучении водных растворов других фенольных соединений галловой кислоты, таннина, адреналина и тирозина (см. также стр. 246). Для проявления этого эффекта облучаемый раствор должен содержать молекулярный кислород. Оптическая плотность его продолжает нарастать и после прекращения облучения, причем этот рост ускоряется в присутствии ионов меди, при нагревании раствора или действии на него света. Последействие может быть подавлено введением в раствор непосредственно после прекращения облучения веществ-восстановителей типа тиомочевины, цистеина или аскорбиновой кислоты [L60, L67, L73], Описанное явление объясняют медленностью реакций, в которых участвуют гидроперекиси, образующиеся при облучении. [c.173]

Последний участник циклической электронтранспортной цепи — медьсодержащий белок пластоциа-пин — располагается между цитохромом и хлорофиллом а фотохимического центра (пигментом Р700). Характерные особенности этого белка Е = + 0,37 в, М = 21 ООО, изоэлектрическая точка меньше 4. Одна молекула пластоцианина содержит два атома меди, каждый из которых, по-видимому, связан с сульф-гидрильпой группой остатка цистеина в белке. Медь может вымываться из белка подкисленным раствором сульфата аммония, что сопровождается потерей способности пластоцианина участвовать в переносе электронов. Функции белка восстанавливаются с помощью раствора сульфата меди. Свое название этот белок получил в связи с тем, что в окисленном состоянии имеет синий цвет, в то время как восстановленная форма зеленоватого цвета. Окисленная форма имеет три характерные полосы в спектре поглощения в области 597 нм (главная), 460 нм и 780 нм. Один грамм-атом меди пластоцианина приходится на 300— 400 молекул хлорофилла. [c.162]

Синтез цистинсодержащих пептидов окислением соответствующих производных цистеина. При аутоокислении пептидов, содержащих свободные меркаптогруппы, образуются исключительно дисульфиды. Эта реакция протекает очень медленно, но существенно катализируется ионами тяжелых металлов. Поскольку в условиях обычной экспериментальной работы практически невозможно полностью избавиться от ионов тяжелых металлов, то контакта с кислородом воздуха уже достаточно, чтобы цистеинсодержащие пептиды со свободной меркаптогруппой частично превратились в производные цистина в ходе таких операций, как упаривание, перекристаллизация, хроматография на колонках и т. д. [2192]. Иногда такое аутоокисление кислородом воздуха используют для синтеза бис-пептидов цистина [558, 729, 2192, 2322]. В большинстве случаев для ускорения процесса окисления через раствор цистеинсодержащего пептида пропускают ток воздуха [73, 940, 1539]. Иногда в качестве окислителя используют перекись водорода [856, 938]. Часто процесс проводят в присутствии катализаторов хлорного железа [73, 2579], сульфата железа(III) [940], окиси железа [858, 859] или сульфата меди(II) [938]. Изучение механизма окисления меркаптанов явилось предметом многих исследований, которые, однако, большей частью проводились не на цистеине, а на других меркаптанах. Детальный анализ этих работ дан в обзоре Сесиля и Мак-Фи [473]. Ламфром и Нильсен [1320] на основании изучения кинетики катализируемого металлами аутоокисления высказали предположение, что механизм этой реакции включает образование комплексов меркаптанов с металлами, а также тиольных радикалов. С другой стороны, был предложен ионный механизм реакции химического окисления меркаптанов, также протекающий через промежуточное образование комплексов с металлами. [c.305]

Фосфорсодержащие ионитные комплексы железа способны катализировать окисление цистеина. Катализаторы получали сорбцией ионов Fe2+ из водных растворов (pH = 2) фосфорсодержащими ионитами КФ-7, КФ-11 или АНКФ-1 [417, ч. 2, с. 117]. Возможно использование простых комплексных ионов кобальта, марганца и меди, закрепленных на фосфор- и азотсодержащих анионитах (КФП, КФ, АНКФ, АН и др.), для катализа жидкофаз-ного окисления кумола [417, ч. 2, с. 121]. Следует отметить, что селективность окисления неудовлетворительна, а о стабильности катализатора данных нет. [c.335]

Миер [37] показал, что образование комплексов с диаминами значительно повышает каталитическую активность ионов железа (на 300%) и ионов марганца (на 480%) в реакции окисления льняного масла интересно, что комплексообразование с этими лигандами почти не повлияло на каталитическую активность иона кобальта. По отношению к марганцу активирующим лигандом является дисалицилиденэтилендиамин, а по отношению к железу — о-фенантролин. Для проявления активности важно образование цикла из пяти или шести звеньев, который включает ион металла, связанный с азотом. М. Т. Бек установил, что комплексные соединения двухвалентного кобальта с глицилглицином и гистидином катализируют окисление аскорбиновой кислоты кислородом. Бек предполагает, что в данном случае происходит активация координационносвязанного кислорода соединение, содержащее трехвалентный кобальт, не обнаруживает активности в этой реакции [41]. Медь в виде иона катализирует самые разнообразные окислительные реакции окисление аскорбиновой кислоты, гидрохинона, цистеина, глютатиона и т. п. Нам удалось обнаружить вещества, несколько активирующие оксидазную функцию меди. В этих случаях сложный комплекс активатор — медь —> субстрат окисляется быстрее, чем комплекс медь — субстрат. Активатором оксидазной функции является гистидин, обладающий хотя и слабым, но вполне отчетливым активирующим действием на ион меди [34]. По отношению к окислению пирогаллола медно-гистидиновый комплекс оказался неактивным. [c.155]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология