Ферменты функциональные свойства

С 1960-х годов и особенно в 80-е годы для проведений фундаментальных исследований по растительным белкам вер больше используются специфические антитела. Иммунохимические методы использовались при изучении белков с различными функциональными свойствами, таких, как ферменты, изо-ферментные компоненты, ингибиторы протеаз, лектины, запасные белки. Эти методы применялись при решении задач идентификации белков, определения их содержания, очистки, локализации в тканях, клетках и клеточных структурах, а также энзиматической регуляции. Они использовались в исследованиях по физиологии, патологии, биохимии, генетике и молекулярной биологии растений. Очень многие работы в этой области нашли отражение во множестве обзорных статей [12, 21—23, 26, 29, 35, 50, 57, 79, 83, 96]. [c.112]

Предполагают, что формирование активного центра фермента начинается уже на ранних этапах синтеза белка-фермента (см. главу 14) на рибосоме, когда линейная одномерная структура пептидной цепи превращается в трехмерное тело строго определенной конфигурации. Образовавшийся белок приобретает информацию совершенно нового типа, а именно функциональную (в частности, каталитическую). Любые воздействия, приводящие к денатурации, т.е. нарушению третичной структуры, приводят к искажению или разрушению структуры активного центра и соответственно потере ферментом каталитических свойств. Если при подходящих внешних условиях удается восстановить нативную трехмерную структуру белка-фермента (ренатурировать его), то восстанавливается и его каталитическая активность. Это было показано впервые на примере рибонуклеазы поджелудочной железы (см. рис. 1.13). [c.125]

Б. также классифицируют по степени асимметрии их молекул на глобулярные и фибриллярные, ио функциональным свойствам — на ферменты, гормоны, антитела и др. [c.123]

Б. обусловливают структурные, энергетич. и функциональные основы процессов жизнедеятельности, с ними связаны характерные черты живых организмов — рост, проявление наследственности, движение и др. Все биохимич. процессы осуществляются нри участии биокатализаторов — ферментов, к-рые играют также важную роль в регуляции определенно направленных химич. превращений. В регуляции обмена веществ важное значение имеют Б.-гормоны Б.-антитела несут важные защитные функции, обусловливая явления иммунитета. Б. входят в состав мышечных элементов и определяют механохимич. функции. Из Б. образуются опорные ткани входя в состав мембран и оболочек клеток, наряду со структурной ролью они проявляют и функциональные свойства. [c.125]

Кислотно-основные группы входят в состав молекул всех белков. Однако не все белки являются катализаторами. Это объясняется тем, что только при вполне определенном расположении этих групп друг относительно друга, т. е. только при строго определенной вторичной, третичной, а иногда и четвертичной структуре белка, эти кислотно-основные группы становятся активными каталитическими центрами. Поэтому функциональные группы, входящие в состав ферментов, проявляют свойства, не характерные для них в низкомолекулярных соединениях. [c.499]

Это весьма значительные эффекты. Прежде всего, они достаточно велики, чтобы можно было ду.мать, что любой глубоководный организм, способный их уменьшить или свести к минимуму, имел бы большое преимущество при отборе, особенно важное в связи с низкими температурами абиссальных областей моря. Кроме того, эти эффекты намного больше тех, которых можно ожидать и которые действительно наблюдаются в случае простых химических реакций. А так как речь идет о реакциях, катализируемых ферментами, их необычная чувствительность к давлению может быть обусловлена 1) большими изменениями объема, сопровождающими реакцию, и 2) влиянием давления на структуру ферментов, а тем самым и на их функцию. Иными словами, воздействие давления на высшие структурные уровни главного макромолекулярного компонента системы может в большой мере определять ее функциональные свойства. [c.314]

Когда адаптация к изменению среды должна быть почти мгновенной, у организма часто не остается никаких других возможностей, кроме модуляционной стратегии. Если требуется быстрое биохимическое приспособление к изменившимся условиям, адаптивная регуляция функций макромолекул нередко становится вопросом жизни. Мы встречали много примеров такой стратегии, рассматривая функцию гемоглобинов (изменение сродства НЬ к Ог под влиянием 2,3-дифосфоглицерата и др.). Мы отмечали также, особенно в случае ферментов, что изменения в физических параметрах могут вести к немедленному и, по-видимому, адаптивному изменению функциональных свойств макромолекул. Таким образом, хотя круг возможностей этой почти мгновенной адаптации сравнительно узок, организм все же располагает значительным арсеналом средств для защиты от некоторых последствий внезапного изменения среды. [c.378]

Установление природы ферментативной активности в первую очередь связано с изучением тех особенностей, которые отличают ферменты от остальных катализаторов. Для этого нужно знать состав активного и адсорбционного центров, установить механизм ферментативной реакции и указать на те причины, по которым определенные функциональные группы в ферментах проявляют свойства, не характерные для них в свободном состоянии. Последнее является весьма существенным, поскольку почти ни в одном ферменте его каталитические группы не обладают обычными для них свойствами молекул в растворе. [c.260]

Следует особо подчеркнуть, что само по себе изменение эффективности процесса переноса электрона при замене путем точечной мутации одной аминокислоты на другую не всегда говорит о непосредственном участии данного аминокислотного остатка в механизме изучаемой реакции. Обнаруживаемая при этом корреляция может иметь и опосредованный характер в силу изменения общих структурных особенностей белков РЦ при их модификации. Уместно провести в этих случаях аналогию с аллостерическим эффектом ингибирования ферментов, который достигается вследствие взаимодействия ингибитора с белковой глобулой в месте, удаленном от активного центра. Причина этого состоит в кооперативных свойствах белка, в результате чего локальные структурные изменения могут распространяться по всей глобуле, влияя на функциональные свойства белка. [c.338]

Тем не менее разные сериновые протеиназы имеют совершенно различные функции. Некоторые из аминокислотных замен, обусловивших различия ферментов этой группы, по-видимому, были отобраны в процессе эволюции, потому что привели к изменениям субстратной специфичности и регуляторных свойств белков, что в свою очередь породило все многообразие современных функциональных свойств. Другие аминокислотные замены могли быть нейтральными , т. е. сохранились, потому что не повлияли ни на структуру, ни на функции белка. Поскольку мутирование - процесс случайный, должны были происходить и вредные замены, изменяющие пространственную структуру фермента достаточно сильно, чтобы его инактивировать. Эти измененные варианты были потеряны в процессе эволюции, так как производившие их индивидуальные организмы должны были оказаться в невыгодных условиях и исчезнуть в результате естественного отбора. Поэтому совершенно неудивительно, что клетки содержат целый набор структурно родственных полипептидных цепей, имеющих общих предков, но выполняющих разные функции. [c.147]

Результатом структурных перестроек являются изменения функциональной активности белков (каталитическая, иммунологическая, гормональная активность). Потеря функциональных свойств белков может быть вызвана и прямым разрушением аминокислотных остатков, входящих в активный центр фермента. [c.347]

Известно, что функциональные свойства фермента определяются его различными структурными участками. Так как поглощение энергии излучения может приводить к различным типам структурного повреждения, следует ожидать, что не все функции фермента подавляются радиацией в равной степени. В табл. И1-1 сведены результаты различных авторов, которые подтверждают такую возможность. В опытах с рибонуклеазой обнаружено, что об- [c.61]

Рассмотрение феноменологии лучевого поражения ферментов позволяет заключить, что в результате прямого действия излучения возникают различные нарушения функциональных свойств фермента наблюдается экспоненциальная зависимость биологического эффекта от величины поглощенной дозы, т. е. с увеличением поглощенной дозы излучения доля макромолекул, сохранивших нативные свойства, убывает по закону где к — константа, [c.62]

Определенный вклад в изучение роли продуктов перекисного окисления липидов в лучевой патологии внесли работы лабораторий Е. Б. Бурлаковой и Ю. П. Козлова. В этих исследованиях основное внимание уделено проблемам образования перекисей в липидной фазе клеточных мембран и последующего изменения структуры и функциональных свойств мембран и мембраносвязанных ферментов. [c.232]

Важно уяснить, что именно основания, пуриновые или пиримидиновые, являются носителями генетической информации, подобно тому как боковые цепи аминокислот определяют химические и функциональные свойства аминокислоты. Носитель наследственной информации — молекула ДНК — организована в клетке в структурные единицы — гены. Эти последние в свою очередь локализованы в особых структурах — хромосомах, которые находятся в ядре животных или растительных клеток. Именно ген содержит информацию, определяющую специфический признак цвет глаз и волос, рост, пол и т. д. Однако для описания на молекулярном уровне ген — довольно сложное образование, так как число молекулярных стадий при реализации конкретного признака может быть весьма велико. Отметим, что любой генетический признак реализуется с помощью белкового синтеза (структурного белка либо фермента), и введем понятие более простого элемента — цистрона. Цистрон определяют как часть ДНК, которая несет генетическую информацию (кодирует) о синтезе лищь одной полипептидной цепи. Хромосома содержит много сотен цистронов. Все количество ДНК, содержащееся в клетке, называется геномом. [c.108]

Цель работы — изучение структурных и функциональных свойств изозимов лактатдегидрогеназы в сердечной и скелетной мышцах крысы, являющихся критериями при установлении изозимного состава фермента в ткани. [c.337]

Проводя осаждение в два этапа, Лусас с соавторами [166] разделяли два изолята, соответствующих двум белкам разного происхождения с неодинаковыми функциональными свойствами. Запасные белки, представленные белковыми тельцами, с высокой молекулярной массой имеют минимум растворимости при pH 7 и обладают значительными желирующими свойствами. Другие белки (функциональные ферменты или структурные белки) имеют низкую молекулярную массу, минимум растворимости при рн 4 и хорощие пенообразующие свойства. [c.471]

Вайтейкер [117] и Ричардсон [89] в книге Пищевые белки улучшение химической и ферментативной модификаций уже дали обзор работ, изучавших действие ферментов на функциональные свойства белков. Позднее Филлипс и Беша [86] в работе Функциональность белков в пищевых продуктах представили обзор по действию протеаз различного происхождения на функциональные свойства белков сои, арахиса, рапса, хлопка, сезама, гороха, конских бобов и люцерны. Функциональные свойства этих белков, такие, как растворимость, способность к образованию пены и эмульсий, устойчивость пены и эмульсий и водоудерживающая способность, в большинстве случаев удавалось улучшать с помощью протеаз. [c.597]

Величина pH плазмы крови подцержи-вается на удивительно постоянном уровне. В норме плазма крови имеет pH, близкий к 7,40. Нарущения механизмов, регулирующих величину pH, наблюдающиеся, например, при тяжелых формах диабета вследствие ацидоза, обусловленного перепроизводством метаболических кислот, вызывают падение pH крови до величины 6,8 и ниже, что в свою очередь, может приводить к непоправимым последствиям и смерти.. При некоторых других заболеваниях величина pH крови иногда достигает столь высоких значений, что она уже не поддается нормализации. Поскольку повьппение концентрации ионов Нвсего лишь на1,1810 М (приблизительная разница между кровью при pH 7,4 и кровью при pH 6,8) может оказаться опасным для жизни, возникает вопрос какие молекулярные механизмы обеспечивают поддержание величины pH в клетках со столь высокой точностью Величина pH влияет на многие структурные и функциональные свойства клетки, однако к изменениям pH особенно чувствительна каталитическая активность ферментов. На рис. 4-13 приведены типичные кривые, характеризующие зависимость активности некоторых ферментов от pH. Видно, что каждый из этих ферментов проявляет максимальную активность при определенном значении pH, которое называется оптимумом pH. Отклонение величины pH в любую сторону от этого оптимального значения часто сопровождается резким падением активности фермента. Таким образом, небольшие сдвиги pH могут приводить к значительным изменениям скорости некоторых жизненно важных для организма ферментативных реакций, протекающих, например, в скелетных мьшщах или в мозгу. Биологический контроль, обес- [c.101]

В некоторых случаях аллостерические ферменты могут быть сделаны нечувствительными к регуляторам. Например, воздействие теплом или обработка соединениями ртути вызывала потерю аллостерической способности у аспартаттранскарбамилазы с параллельной диссоциацией на С- и R-полипептидные цепи. Однако полипептидные цепи сохраняли свои функциональные свойства, а именно каталитическую активность и сродство к регуляторному метаболиту и цитидинтрифосфату соответственно [57, 130, 131]. [c.412]

Мы подчеркнули важное значение молибдена для растений, однако он входит в состав и некоторых ферментов, содержащихся в животных организмах. Он участвует в окислении пуриновых оснований в мочевую кислоту. Ксантиноксидаза и родственный ей фермент альдегидоксидаза обладают двойственной субстратной специфичностью. Оба эти фермента катализируют окисление многих гетероциклических азотсодержащих соединений, а также альдегидов и, по-видимому, используют кислороде качестве физиологического конечного акцептора электронов. Третий фермент — ксан-тиндегидрогеназа — имеет близкие функциональные свойства, но, вероятно, использует НАД в качестве акцептора электронов. Спектры ЭПР этих молибденсодержащих ферментов существенно различаются. Это может означать, что различия между ферментами, по крайней мере отчасти, определяются тонкими различиями в составе комплекса молибдена, связанного с простетической группой. Сравнительно недавно к списку молибденсодержащих ферментов была добавлена сульфитоксидаза. Наличие в ней молибдена было случайно обнаружено при исследовании методом ЭПР гемового компонента [6. Роль этих ферментов млекопитающих изучена слабо. Однако в литературе описан случай смерти ребенка в возрасте 23 месяцев с нейрологическими и другими патологическими нарушениями, по-видимому связанными с отсутствием в организме сульфитоксидазы [7]. [c.261]

Как трактовать эти различия Тенденция объяснить их несовершенством методов изучения неверна (хотя некоторые авторы и допускают методические ошибки в определениях). Их следует понимать, прежде всего, как выражение динамики, с одной стороны, распределения различных ферментов (уридиндифосфатглюкозотранс-феразы, фосфорилазы, амилазы и т. п.),-с другой — степени их местной активации (или торможения), и с этих позиций нужно стремиться к экспериментальному раскрытию существа дела. Опыт гистохимического изучения последних лет показывает, что механизмы синтеза гликогена представлены в нервной системе и у млекопитающих универсально, но степень их активности очень различна в конкретных условиях существования. В периоды относительного покоя синтез во многих разделах системы заторможен (например, в кор.е мозга), что отражается на многих функциональных свойствах. Обогащение гликогеном возникает при гипергликемии, что неоднократно было воспроизведено нами даже простейшими средствами (например, введением глюкозы), при толерантных дозах аминазина [19], причем начальные этапы реакции характеризуются обогащением олигодендроцитов полисахаридом,. .ферментируемым амилазой и фосфорилазой при этом аминазин не только повышает количество гликогена в нейронах коры мозга и мозжечка, но и в синапсах спинного мозга. [c.160]

Функциональные свойства галофильных ферментов. После работ Бакстера и Гиббонса, проведенных в середине пятидесятых годов, стало ясно, что ферменты галобактерпй более устойчивы к солям и даже больше нуждаются в них, чем гомологии- [c.130]

В случае липопротеидных ферментов белковый компонент может всегда оставаться одним и тем же, в то время как липидный компонент изменяется и вызывает изменения в функциональных свойствах фермента. [c.280]

На вопрос о распространенности явления смены изоферментов у различных эктотермных животных еще нельзя дать определенного ответа из-за отсутствия экспериментальных данных. С этой точки зрения изучено лишь небольшое число эктотермных форм, и сезонные различия обнаружены только у радужной форели. Однако ферментные системы, исследованные у других видов, — это в большинстве случаев такие ферменты, которые у форели не проявляют высокой чувствительности Кы к температуре или отрицательной температурной модуляции. Кроме того, при наличии сложных изоферментных комплексов во все времена года организм всегда может иметь в своих клетках ферменты, обладающие различной чувствительностью к температуре, функциональные свойства которых, вероятно, сравнимы со свойствами изоферментов ацетилхолинэстеразы у форели, акклимированной к 12 °С. [c.283]

Эти наблюдения должны ясно показать читателю, что первичная структура белка — не единственный фактор, определяющий его функциональные свойства. Взаимопревращения в пируваткиназной системе камчатского краба происходят в пределах одного белка (т. е. одной первичной структуры), но в функциональном отношении они приводят к образованию по меньшей мере двух ферментов. [c.287]

Важную роль в определении функциональных свойств фермента играет его локальное окружение — каталитическая среда , в которой он действует. Положительные и отрицательные органические модуляторы, водородные ионы, неорганические ионы, молекулы, к которым присоеди[ ек фермент, если ои обладает пятеричным уровнем структуры, — все эти факторы могут влиять на каталитические и регуляторные свойства фермента. Хотя изменения любого из этих факторов каталитической среды (или всех одновременно) в принципе могли бы служить основой компенсаторных изменений ферментативной активности, пока известен только один пример такого рода модуляционной стратегии, касающийся липопротеидных ферментов. [c.288]

Рассмотренным выще сезонным изменениям сродства гемоглобина к кислороду на эволюционном уровне соответствует генетическая адаптация эктотермных организмов к различным температурным режимам. Гемоглобины эктотермных видов способны присоединять и отдавать кислород именно при тех условиях температуры и содержания Ог в среде, которые типичны для местообитания данного вида. Это обусловлено сильным давлением отбора в пользу таких величин Р о, которые достаточно низки для того, чтобы кислород мог эффективно связываться у дыхательных поверхностей, но еще достаточно высоки, чтобы он мог легко освобождаться в более глубоких тканях. Эту эволюционную адаптацию иллюстрируют графики на рис. 118. Так же как и в случае эволюционной адаптации ферментов к температуре, где отбор благоприятствует ферментам с подходящими величинами Км. или 5о,5, выработка хорощо адаптированных гемоглобинов, по-видимому, требует изменений в первичной структуре их полипептидных цепей. Попутно следует заметить, что гем оказался одним и тем же во всех исследованных гемоглобинах. Таким образом, гем, который мы могли бы назвать почетным коферментом гемоглобина, аналогичен настоящим коферментам вроде, например, НАД или НАДФ, которые тоже обнаруживают одни и те же химические и функциональные свойства независимо от того, какие изменения происходят в связанной с ними белковой цепи (или цепях). [c.374]

В 1944 г. Эвери, Маклеод и Маккарти - сделали следующий важный шаг. Они показали, что трансформирующий фактор — это ДНК, которую можно извлечь из клеточных осколков и освободить от РНК и белка, не лишая ее трансформирующей способности. Трансформирующая активность полностью ликвидировалась действием фермента дезоксирибонуклеазы. Доказательство, что трансформация, которая является биологическим процессом, затрагивающим наследствениость, т. е. клеточное ядро, происходит под действием чистого вещества ДНК, явилось важнейшим этапом в выяснении функциональных свойств ДНК. В дальнейшем было показано, что можно очистить ДНК от белка с точностью, превышающей 0,02%, без нарушения трансформирующе способности. В настоящее время измерено количество ДНК, сорбируемое клеткой перед трансформацией. Можно рассчитать, что количество белка, если таковой имеет значение, проникающего в одну трансформируемую клетку, меньше одной молекулы. Следовательно, можно быть уверенным, что дело пе в белке, а именно в ДНК, именно ДНК является трансформирующим фактором. [c.343]

Мвркаптозамецевные спирты и тиолы - наиболее эффективные радиопротекторы, действие которых основано на легкости окисления сульфгидрильной группы с образованием дисульфидной связи. Они могут служить модельными соединениями для изучения специфических функциональных свойств ферментов. Известно более 100 ферментов, активность которых определяется наличием в их структуре сульфгид-рильных групп, принимающих участие в создании белка путем взаимодействия с другими функциональными группами полилептидной цепи. [c.223]

Схема эксперимента по определению числа инактивированных молекул фермента при действии данной дозы состоит в том, чп ампулу с гомогенным препаратом (сухим или кристаллическим подвергают облучению, а затем сопоставляют активность опытнг го и контрольного образцов. Путем соответствующего пересчета можно перейти от доли инактивированных молекул (йли процента инактивации) к истинному числу молекул фермента, инактивированные данной дозой радиации. Используя соответствующие биохимические методы, можно дифференциально оценить изменение различных функциональных свойств облученного фермента — каталитической активности, субстратной специфичности, аллостери-ческого регулирования и т. д. [c.60]

Изучение инактивирующего действия ионизирующей радиации на макромолекулах представляет еще самостоятельный интерес как метод анализа функциональных свойств отдельных субмоле-кулярных структур. В этом случае ионизирующее излучение выступает 1в качестве уникального инструмента биофизического анализа ферментов, нуклеиновых кислот и различных надмолекулярных комплексов ДНП, хроматина, рибосом и т. д. Используя математический аппарат теории мишени, можно на основании экспериментальных кривых доза — эффект установить геометрические размеры мишени, ответственной за данный тип инактивации макромолекулы. Модифицируя условия облучения, в ряде случаев можно добиться возникновения селективных поражений макромолекулы и оценить их роль в эффекте инактивации (например, если в результате облучения фермента разрушается определенный аминокислотный остаток и ири этом нарушается конформация активного центра и исчезает сродство к субстрату, то можно предположить, что данный структурный участок регулирует конформацию активного центра). Преимущество радиационного воздействия состоит еще ш в том, что с его помощью можно добиться возникновения узколокальных повреждений в любом участке молекулы, при этом другие структурные звенья останутся неповрежденными (существенно, что при этом макромолекулы могут оставаться сухими, находиться в вакууме или в любой газовой смеси, быть замороженными до любой температуры или параллельно подвергаться иным (воздействиям). [c.95]

Известно, что белки, выполняющие одинаковые функции в разных организмах, отличаются по своей первичной последовательности (например, цитохромы). Однако третичные структуры у них сходны. Но есть белки, обладающие сходными третичными структурами, но выполняющие различные функции. Оказалось также, что способностью формировать а - и р - участки с непрерывными гидрофобными поверхностями обладают не только природные, но и случайные аминокислотные последовательности полярных и неполярных групп. Таким образом, для получения плотной упаковки белка нет необходимости абсолютно однозначно задавать его первичную последовательность, хотя функциональные свойства белка определяются сравнительно небольпшм числом активных групп. И здесь уже ситуация совершенно иная. В активном центре белка (фермента), где имеются, как правило, 5-6 остатков, нельзя заменить ни одного из них без нарушения функциональных свойств. Поэтому комбинация незаменимых остатков в активном центре белка должна воспроизводиться совершенно однозначно при обязательном сохранении лишь общих топографических черт глобулярной пространственной структуры. [c.97]

Химические реакции, избирательный катализ которых необходим для обеспечения должной скорости синтеза матричных копий данного вида, сложны и разнообразны. Соответственно сложными и разнообразными должны быть функциональные свойства ферментов. Требованиям относительно большой реакционной способности, возможности существования в виде полимерных нитчатых молекул отвечают аминокислоты и их полимеры — белки. К тому же, как мы видели, аминокислоты и полипептиды легко возникают спонтанно в планетных условиях. Удовлетворимся земным опытом и будем считать разнообразие из 20 аминокислот достаточным для обеспечения всех свойств ферментов. Главным для нас в данном контексте является вопрос о способе сопряжения синтезов двух полимерных систем — полинуклеотидной и полиаминокислотной (полипептидной). Необходимо, чтобы последовательность аминокислот в полипептидной цепи определялась последовательностью нуклеотидов в полинуклеотидной цепи. Если наличие образующего в результате такого соответствия фермента способствует большей скорости матричного воспроизведения нуклеотидной последовательности данного вида, то и количество этого фермента тоже увеличивается быстрее. [c.50]

В качестве контрольных необходимо использовать систему субстрат+фермент (первый контроль), а также субстрат+не-упорядоченные полимеры (второй контроль). В процессе длительного выдерживания в термостате при постоянном контроле за содержанием субстратов можно ожидать пополнения популяции ферментов структурами, наиболее близкими по составу и функциональным свойствам к исходному ферменту. Следить за этим процессом можно, по-видимому, по изменениям в кинетике израсходования субстрата в присутствии фермента и неупоря-доченых полимеров и сравнивать с поставленными контролями. [c.122]

Ацетилхолинэстераза эритроцита расположена на внешней поверхности мембраны и составляет 0,2—0,3 % от всего мембранного белка. Она является гликопротеином, в состав которого входят гликано-вые компоненты, содержащие последовательность этанола-мин — фосфатманноза — глюкозамин — инозитол. Фермент может быть экстрагирован в форме активного липопротеи-на при обработке мембраны растворами высокой ионной силы, Ыа-дезоксихолатом или три оном Х-100. Удаление липида приводит к полной потере активности фермента, а последующее добавление фосфатидилсерина (липида, с которым он выделяется из мембраны) — к восстановлению ее функциональных свойств. [c.54]

Результаты исследования влияния общего рентгенов ского облучения на функциональные свойства Ыа , К -АТФазы мембраи клеток печени крысы показали, что торможение удельной активности фермента отмечается в течение длительного времени (1ч — 60 сут) после прекращения воздействия радиации. Яе-рез 1 ч потеря активности фермента составляла 87 %. Через 30 и 60 сут у выживших животных наблюдалась полная инактивация фермента. [c.145]

Ионизирующее излучение индуцирует снижение общего уровня мембранных фосфолипидов и повыпхение содержания холестерина, что сопровождается возрастанием коэффициента холестерин/фосфолипиды до 1,05 при норме 0,60. Однако уровень индивидуальных фосфолипидов изменяется разнонаправленно происходит накопление сфингомиелина и фосфатидилсерина и снижение содержания фосфатидилхолина, фосфатидилэтаноламина и особенно фосфатидилинозитола. В целом коэффициент насыщенности мембранных липидов повышается. Все это приводит к значительным нарушениям текучести мембраны, увеличению ее вязкости, изменению функциональных свойств мембранных белков. Предполагают, что механизм пострадиационной модификации состава и содержания структурных липидов в плазматических мембранах животной клетки связан с изменением процессов синтеза и распада липидпереносящих белков, ферментов липидного обмена, нарушением внутримембранной динамики липидных компонентов. [c.146]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология