Фактор каталитический центр

Для гомогенных реакций задача установления механизма часто упрощается тем, что механизмы многих таких реакций одинаковы и их переходные состояния весьма сходны. В случае же превращений на гетерогенных катализаторах возникает новый специфический, очень трудно учитываемый фактор — образование и последующие превращения поверхностно-адсорбированного соединения. Действительно, главная трудность в интерпретации механизма гетерогенно-каталитической реакции заключается в том, что сама поверхность активно участвует в реакции и является, по существу, одним из реагентов. К тому же активная поверхность обычно неоднородна, содержит разные типы активных центров, а сложно построенные органические молекулы могут по-разному ориентироваться на одних и тех же типах активных центров. Задача усложняется еще и тем, что чрезвычайно трудно определить концентрацию активной поверхности в момент реакционного акта. Тем более важной становится информация о геометрии размещения поверхностных атомов катализатора, т. е. о типе кристаллической решетки, ее нарушениях, а также о пространственном расположении реагирующих и образующихся соединений на активных центрах. Сумма этих знаний может способствовать пониманию стереохимии поверхностно-адсорбированного комплекса, т. е. дать углубленные представления о механизме гетеро-генно-каталитической реакции. [c.10]

Ранее уже указывалось, что ферменты — это белки, выполняющие роль катализаторов в биологических реакциях. Необходимость таких катализаторов станет очевидной, если вспомнить, что температура тела равна 37°С, а многие органические реакции протекают только при более высоких температурах. Интересно было бы понять, каким образом ферменты осуществляют свои каталитические функции. Установление точного механизма действия ферментов составляет фундаментальную проблему биоорганической химии. Большая часть превращений происходит на поверхности белкового катализатора на участке, обозначаемом как активный центр, где химические превращения следуют основным закономерностям органической и физической химии. При этом одновременно действуют несколько факторов, которые следует ограничить и исследовать отдельно с помощью специальных моделей. Однако, чтобы оценить каталитическое превращение реагента (субстрата) в продукт реакции, необходимо общее представление о таком явлении, как катализ. Субстратом обычно называют химическое вещество, превращение которого катализирует фермент. [c.189]

Одна из важнейших функций белков состоит в специфическом катализе химических реакций. Лигандом в этом случае служит молекула субстрата, связывание которой ферментом - необходимая предпосылка химической реакции (рис. 3-52, Б). Ферменты способны очень сильно ускорять химические реакции - значительно сильнее, чем любые искусственные катализаторы. Столь высокую эффективность можно приписать нескольким факторам. Во-первых, ферменты увеличивают локальную концентрацию молекул субстрата в каталитическом центре и удерживают соответствующие атомы в ориентации, необходимой для последующей реакции. Но наиболее важное значение имеет тот факт, что часть энергии связывания непосредственно используется для катализа. Дело в том. что молекулы субстрата, перед тем как превратиться в продукты реакции, проходят через ряд промежуточных форм с измененной геометрией и измененным электронным распределением. Свободная энергия всех этих промежуточных форм и особенно наименее стабильных переходных состояний существенно снижена, если молекула связана с поверхностью фермента. Обычно ферменты имеют значительно большее сродство к нестабильным переходным состояниям субстратов, чем к их стабильным формам. Используя энергию связывания, ферменты помогают субстратам принять определенное переходное состояние и таким образом значительно ускоряют одну определенную реакцию. [c.158]

В целом эффективность процесса каталитического гидрооблагораживания зависит от двух основных факторов диффузии и активности активных центров катализатора. Диффузия определяется распределением пор катализатора по размерам проходных сечений и распределением молекул дисперсионной среды, сольватной оболочки и частиц ядра ССЕ по размерам. Эффективная диффузия обеспечивается размерами пор, а активность поверхности количеством активных центров и промоторами для каждой реакции превращения гетероатомных соединений. Эти факторы и должны учитываться при разработке эффективных катализаторов. [c.70]

Это показывает, что каталитическая активность лимитируется геометрическими факторами и возникающими в результате этого диффузионными ограничениями. Следовательно, до тех пор пока сохраняется хотя бы один центр из десяти тысяч и структура не разрушена, стабильность центров не имеет решающего значения. Однако на практике активность резко уменьшается при высокотемпературных обработках, и при этом изменения структуры каналов, вероятно, не происходит. Это указывает на большое значение изменений в природе каталитических центров (или стабильности центров) и на крайнюю нестабильность кислотных центров в цеолитах X, V и некоторых других. Результаты определения крекирующей активности, приведенные в табл. 4-2, говорят об уменьшении активности при термопаровой обработке в условиях, близких к тем, в которых цеолит используется [30]. [c.363]

Важным фактором повышения питательной ценности кормов сельскохозяйственных животных является наличие в них витаминов — биологически активных веществ разного химического строения и необходимых для поддержания жизнедеятельности организмов. Биологическая активность витаминов определяется тем, что они в качестве активных групп входят в состав каталитических центров ферментов. Поэтому при недостатке этих веществ понижается активность соответствующих ферментов и, как следствие, ослабляются или полностью прекращаются биохимические процессы, происходящие с участием данных ферментов. Последнее является причиной ряда серьезных заболеваний, вызванных недостатком витаминов. [c.284]

При изучении механизма хемосорбции в последнее время все чаще используются факторы, влияющие на свойства исследуемого твердого тела и самих адсорбированных молекул (воздействие ультрафиолетом, электронным ударом и т. д.). С этой точки зрения представляет интерес также воздействие на твердые катализаторы такого мощного фактора, как ионизирующее излучение, изменяющее концентрацию носителей тока и создающее дефекты, которые могут служить адсорбционными и каталитическими центрами. [c.242]

Сравнительный компьютерный анализ последовательностей аминокислот субъединиц, составляющий Fo и Fi-комплексы Н+-АТФ-синтетазы, показал, что наиболее консервативны последовательности аминокислот, образующие гидрофобные столбы Fo-фактора и входящие в каталитический центр Fi-комплекса, а субъединицы, выполняющие вспомогательную роль в функционировании комплекса, имеют более вариабельный состав у животных различного эволюционного уровня. [c.129]

Было показано, что гидролиз АТФ тормозится АДФ, при этом АДФ связывается вне каталитического центра Fi-фактора и эффективно удаляется приложением к мембране Д лН+. Ту же функцию ингибирования гидролиза АТФ Fi-фактором в митохондриях [c.130]

Теоретический расчет, сделанный в лаборатории автора, показывает, что константа равновесия гидролиза АТФ в каталитическом центре фактора Fi не превышает 100 и по всей вероятности близка к единице. Это означает, что синтез связанного АТФ требует гораздо меньше энергии, чем синтез свободного АТФ ъ растворе. Вероятно даже, что вся энергия тратится на стадии высвобождения АТФ (или связывания АДФ и фосфата), как это было впервые предположено П. Бойером (1973). [c.135]

АДФ и неорганический фосфат переносятся в каталитический центр фактора 1, где происходит изоэнергетический синтез связанного АТФ. Высвобождение АТФ в воду сопряжено с транслокацией п ионов Н-ь через Рй и [c.140]

Аминокислотные остатки, образующие каталитический центр однокомпонентного фермента, расположены в различных точках единой полипептидной цепи (см. рис. 34). Поэтому каталитический центр возникает в тот момент, когда белковая молекула приобретает присущую ей третичную структуру. Следовательно, изменение третичной структуры фермента под влиянием тех или иных факторов может привести к деформации каталитического центра и изменению ферментативной активности. [c.99]

Образование и отложение кокса на внутренней поверхности печных труб представляют со ой сложные процессы, зависящие от многих факторов. В нагревательных печах тепловой режим отдельных зон должен устанавливаться с учетом физико-хими-ческих свойств углеводородного сырья и скоростей движения его потоков. В высокотемпературной зоне прямогонной печи при испарении нагретого сырья жидкая фаза потока утяжеляется (так как прежде всего испаряются низкокипящие фракции) и создаются условия для образования осадков солей, которые отлагаются на поверхности труб, увлекая за собой частицы смол и асфальтенов. Возникшие зародыши кокса становятся ядрами дальнейшего коксообразования. Чем больше солей, тем больше центров коксообразования. Некоторые соли являются не только зародышами коксоотложений, но и, вероятно, обладают каталитическим действием, поскольку при нагреве сырья с повышенным содержанием солей температура начала интенсивного коксообразования снижается. [c.273]

Для оценки катализаторов важны три фактора, относящиеся к активным центрам число центров в единице массы, соотношение числа центров В и L и кислотная сила катализатора. Теоретически число центров В связано с числом центров L в цеолите, но на практике имеется много факторов (степень кристалличности, уровень обмена, тип катиона), искажающие эту закономерность. Соотношение числа центров В kL зависит от условий предварительной обработки цеолита. Обычно нагрев катализаторов до температуры 700 С приводит к исчезновению центров В при одновременном увеличении числа центров L. Эти превращения сопровождаются отщеплением воды и, есг конечная температура не превышает предельной величины, то центры В можно регенерировать путем добавления воды при низкой температуре. На практике это означает, что соотношение числа центров В и L, так же как и все каталитические свойства, связанные с этим соотношением, зависят от условий проведения процесса в реакторе. [c.110]

Как видно, термодесорбционная характеристика, предложенная Д. В. Сокольским с сотр. [14], помогает исследователю получить более конкретные сведения об активности катализатора без использования данных многочисленных физико-химических измерений. Подробные данные о связи между активностью никелевого катализатора и количеством сорбированного им водорода позволяют определить скорость гетерогенного каталитического жидкофазного гидрирования с учетом особенностей трех фаз, представляющих собой реакционную систему [14]. Решающее значение при этом имеют свойства используемого катализатора (твердой фазы), изменяющиеся в зависимости от химического состава, условий приготовления или применения (подбор среды). Изложенные выше факторы влияют прежде всего на сорбционную способность металлических катализаторов по отношению к. водороду, участвующему в образовании активных центров поверхности катализатора. На основе приведенных данных необходимо считать, что [c.32]

Признанная многими мультиплетная теория Баландина (стр. 139)> вводит в представления об активных центрах фактор геометрического и энергетического соответствия между поверхностью и реагентами. Активные центры являются кристаллическими зародышами, скоплениями атомов, ориентированных на твердой поверхности и обладающих избытком свободной энергии. Они воспроизводят узлы кристаллической решетки металла, что облегчает протекание гетерогенных реакций. А. А. Баландин пишет ...каталитически активные центры—это атомная группа с определенной конфигурацией и с определенными энергетическими свойствами. Этот активный центр способен деформироваться под влиянием соседних атомов, природы их, числа и расположения, т. е. своего окружения. Деформированный центр имеет измененную связь с решеткой катализатора, меняется его энергия сублимации и способность притягивать и деформировать посторонние молекулы [21]. [c.111]

Каталитическую активность а-химотрипсина нельзя приписать исключительно наличию системы переноса зарядов. Из рентгено структурных исследований следуют многие другие факторы, от ветственные за каталитический процесс. Было обнаружено де вять видов специфических ферментсубстратных взаимодействий которые повышают эффективность а-химотрипсина. Например стабилизация тетраэдрического интермедиата, а следовательно понижение энергетического барьера переходного состояния, со провождается образованием водородной связи между карбониль ной группой субстрата и амидным атомом Ser-195 и Gly-193 В химотрипсиногене эта водородная связь отсутствует. Действи тельно, уточнение структур химотрипсиногена и а-химотрипсина с помощью рентгеноструктурного анализа показывает различия в расположении каталитической триады в зимогене и ферменте. Это конформационное изменение в общей трехмерной структуре фермента, возможно, вызывает значительные изменения химических свойств каталитического центра, что может играть важную роль в увеличении ферментативной активности при активации зимогена. [c.221]

Таким образом, предполагается [174], что действительный механизм автокатализа в твердой фазе следующий зерна автокатализатора возникают на псверхности при реакции процесс распространяется от поверхности внутрь кристалла и по самой псверхности, пока вся поверхность не покроется веществом, действующим автокаталитически. Аналогия между автокатализом в твердой фазе, происходящем около отдельных центров, и реакциями на границах раздела, называемыми топохимическими реакциями [115], очевидно, состоит в том, что они обе подчиняются одному и тому же уравнению или имеют одинаковую кинетику. Однако ход реакции регулируют два различных фактора. Для центров кристаллизации, полученных в перенасыщенных растворах и переохлажденных расплавленных веществах, влияние ориентации считается самым значительным, в то время как ускорение при авто каталитических реакциях зависит от действия поверхности и ее способности активировать каталитическую реакцию. Ускоряющее действие иодистой ртути при взаимодействии ртути и иода и ускоряющее действие меди при восстановлении окиси меди (металлическая медь активирует восстанавливаемую водородом окись меди) иллюстрируют изложенное. [c.348]

Следует сказать, что вообще этот способ выражения для количества фермента нельзя считать совершенным. Как ясно из определения, он основан на измерении скорости катализируемой ферментом реакции. Однако эта скорость зависит не только от указанных выше условий, но также (как это будет показано ниже) от концентрации и активности фермента, ионной силы раствора и многих других факторов. Таким образом, наиболее правильной мерой абсолютного количества фермента должно быть число гмолей его или, нри неэквивалентности их числу каталитических центров, условное число гмолей активных центров гмоли фермента, деленные на число активных центров в молекуле). Разумеется, такой способ выражения будет находить все большее применение по мере получения индивидуальных ферментов и определения их молекулярного веса, а также концентрации активных центров. [c.10]

Числом оборотов фермента называется число молекул субстрата, претерпеваю-пщх превращение в единицу времени в расчете на одну молекулу фермента (или один каталитический центр) в условиях, когда концентрация фермента является единственным фактором, лимитирующим скорость реакции (табл. 9-6). Карбонат-дегидратаза (карбоангидраза)-важный фермент, присутствующий в больших концентрациях в эритроци-,/ тах,-представляет собой один из наиболее активных ферментов с числом оборотов 36 ООО ООО в 1 мин в расчете на одну молекулу фермента. Этот фермент катализирует обратимую реакцию гидрата- [c.240]

Ассоциация каталитических центров, обусловленная координационной ненасыщенностью цинка, является отрицательным фактором в полимеризации. Ишимори и Тзурута полагают, что в росте цепи могут участвовать только периферические центры крупных ассоциатов, у которых имеются свободные координационные валентности. Высокая активность диалкоксидов in situ обусловлена как раз тем, что число таких центров велико. [c.353]

В самом деле, значительно больших каталитических эффектов следует ожидать, если какие-либо звенья макромолекулы-носителя (звенья X на рис. 2), обладающие повышенным сродством к субстрату, образуют подходящую специфическую структуру (нечто вроде полости) с встроенным в нее активным центром (Е). В последнем случае наряду с концентрационным фактором может быть достигнута и благоприятная ориентация реагирующего участка адсорбированной молекулы субстрата (8) относительно активного центра, что приведет к дополнительному повышению скорости реакции. Кроме того, доступность активного центра для молекулы субстрата окажется в зависимости от ее геометрических размеров и формы. Это дает возможность повысить избирательность действия, обусловленную чисто структурными факторами. Наконец, другие функциональные группы макромолекулы-носителя (V и 2 на рис. 2) могут, вообще говоря, специфически активировать адсорбированный субстрат или каталитический центр, т. е. действовать согласно с ним, способствуя тем самым каталитическому превращению (полифунк-циональный катализ). Синтез макромолекулярной системы, при действии которой сочетаются все перечисленные выше факторы, в первом приближении означает синтез принципиального аналога фермента. Однако очевидно, что для реализации последних двух факторов необходимо соблюсти достаточно жесткие структурнодинамические требования. Иными словами, архитектоника макромолекулы как целого или по крайней мере достаточно большой ее области, прилегающей к каталитически активной функциональной группе, в искусственном ферменте, как и в естественном, должна играть определяющую роль. [c.286]

С — 28 мас.%. Количество вторичного спирта, практически, остается постоянным. По-видимому, на данном катализаторе имеет место более прочная сорбция окиси по сравнению с никелевым, что способствует элиминированию кислорода. Решающим фактором в образовании первичного спирта при этом является специфическая ориентация а-окисного кольца на каталитических центрах. Влияние давления водорода связано с изменением заполнения поверхности катализатора в результате сорбции. Из предыдущих работ [3] известно, что давление водорода выше 3,0 МПа практически не влияет на скорость реакции гидрирования -окисей в присутствии никелевых катализаторов. В изученном интервале давлений 4,0—6,0 МПа на никелевом катализаторе (рис. 1, а) давление способствует небольшому увеличению выхода первичного спирта и снижению выхода вторичного. В присутствии кобальтового катализатора это влияние становится более существенным, особенно по выходу парафина в области повышенных температур. Отличительной особенностью кобальтового катализатора является высокая селективность гидрирования а-окисей в направлении образования первичного спирта. Однако выход парафинов в лучших условиях остигает 8—10 мас.%, что приводит к значительной потере а-окисей. [c.13]

Вообще говоря, возможны четыре типа факторов, определяющих каталитическую активность фермента. Во-первых, необходим химический аппарат в активном центре, способный деформировать или поляризовать химические связи субстрата, что делает последний более реакционноспособным, во-вторых,— связывающий центр, иммобилизующий субстрат в правильном положении к другим реакционным группам, участвующим в химическом превращении, в-третьих,— правильная и точная ориентация субстрата, благодаря которой каждая стадия реакции проходит с минимальным колебательным или вращательным движением вокруг связей субстрата, и, наконец, в-четвертых, способ фиксирования субстрата должен способствовать понижению энергии активации ферментсубстратного комплекса в переходном состоянии. Соответствующее распределение зарядов в активном центре и геометрия активного центра входят в число факторов, определяющих снижение суммарной энтропии переходного состояния. Все эти факторы в той или иной степени влияют на структуру активного центра фермента, и их нельзя рассматривать изолированно, вне связи друг с другом. В совокупности они увеличивают скорость ферментативной реакции и позволяют ферменту выступать в роли мощного катализатора [77]. [c.209]

Увеличение активности цеолита при промотировании водой может быть вызвано изменением силы каталитических центров, или изменением их числа, хотя в принципе, могут действовать оба фактора одновременно. Для выяснения этого вопроса мы определили энергии активации реакции крекинга кумола и алкилирования бензола на непромотированном и промотированном образцах. При этом было установлено, что промотирование цеолита водой, увеличивая его каталитическую активность, не приводит к какому-либо изменению энергии активации (рис. 6). Следовательно, при промотировании не возникает новых, более сильных в каталитическом отношении центров. Изменяется концентрация активных центров. Этот вывод, на первый взгляд, кажется вполне логичным и не требующим специального доказательства. Тем не менее мы попытались проверить его экспериментально, использовав метод отравления. Однако результат, который мы получили (рис. 8), был неожиданным. Экстраполяция линейного начального участка изотерм отравления к оси концентраций яда дает для непромо-тированного и промотированного образцов одну и ту же величину — 7- ммоль1г. Таким образом, с одной стороны, активность образцов различается в два раза, а, с другой стороны, предельная концентрация активных центров и энергия активации остаются практически неизменными. [c.429]

В гл. 1 достаточно подробно были рассмотрены особенности ионно-координационной полимеризации ВЦГ, связанные с протеканием в процессе полимеризации конкурирующих реакций изомеризации в нереакционноспособные изомеры с внутренней двойной связью и этилциклогексан (ЭЦГ) [33, 144-146, 148]. Наличие в реакционной среде изомеров, блокирующих, по-видимому, каталитические центры роста при полимеризации ВЦГ. а также меньшая реакционная способность ВЦГ, скорость полимеризации которого на каталитической системе Т1С1з -I- Л1(С2Н5)з меньше скорости полимеризации пропилена, пентена-1 и стирола в 300, 80 и 15 раз соответственно [143], являются, очевидно, основными факторами, обусловливающими неполное превращение ВЦГ в полимер и повышенный расход катализатора. [c.94]

Нами рассмотрен иной механизм, объясняющий заряжение поверхности. В этом механизме реакционная способность частиц не связывается с радикальными формами хемосорбции. Например, цри образовании координационной связи затягивание неподе-ленной пары электронов приводит к изменению кристаллических полей вокруг близлежащих дефектов. Благодаря изменению сечений захвата дефекта и его положения в зоне, последний превращается в ловушку дырок. Локализация дырки приведет, в свою очередь, к еще большему затягиванию неподеленной пары и к еще большей протонизации молекулы, причем последняя превращается в сильный бренстёдовский центр. Изменяя концентрацию дырок в слое пространственного заряда, можно управлять не только реакциями окислительно-восстановительного катализа, но и кислотно-основного. Помимо электронных факторов, на каталитическую активность будут влиять химические факторы природа центра и его окружение, число поверхностных химических групп, связанных с ним и т. д. [c.132]

Именно с этими представлениями согласуются результаты Дж. Бойера. Элементарный акт образования АТФ может происходить в активном центре Н+-АТФазы в условиях деэнергизации мембраны, когда A[iH+ = О, и даже в активном центре изолированного фактора F, находящегося в растворе. Однако валовой синтез АТФ при деэнергизации практически не происходит. Изучение реакций изотопного обмена 0 (АТФ Н2 0) показало, что стадией, определяющей крайне низкую скорость валового синтеза АТФ в отсутствие АрН , является освобождение синтезированного АТФ из активного центра (Boyer Р. D.). Именно этот процесс ускоряется (в 1000 раз) при энергизации мембраны. Таким образом, энергия АрН+ используется в основном для вытеснения прочносвязанного АТФ из каталитического центра фермента. Энергия также расходуется и при связывании ферментом фосфата и АДФ, причем каталитические центры функционируют, чередуясь в определенном порядке. Все это означает, что энергия АрН+ расходуется не на стадии элементарного акта образования ковалентной связи АДФ Ф в активном центре фермента, а влияет на процессы связывания ферментом субстрата и освобождения продукта реакции из активного центра. [c.221]

Одним из ключевых факторов, позволяющих ферменту служить катализатором, является его способность эффективно связывать один или (чаще) оба реактанта, участвующие в бимолекулярной реакции, что приводит к повышению локальной концентрации реактантов и, следовательно, к локальному повышению скорости реакции. То обстоятельство, что ферменты по сравнению с большинством небелковых катализаторой необычайно эффективны и высокоизбирательны, требует дальнейшего объяснения. Чтобы понять эти отличительные свойства ферментов, мы должны ввести понятие активного, или каталитического, центра . [c.79]

Для подбора условий, обеспечивающих наиболы ю эффективность процесса, весьма важны сведения о структуре остатков, о действующих силах межмолекулярного взаимодействия, кинетических и гидродинамических размерах молекул и структурных фрагментов, распределении гетероатомных элементов по основным группам компонентов. В конечном итоге от уровня информации по вьш1еуказанным факторам зависит правильность формулировки основных направлений поиска наиболее эффективной каталитической системы, сочетающей высокую активность со структурой пор, обеспечивающей доступ гетероатомных соединений сырья к активным центрам во всем объеме зерна катализатора. [c.21]

С учетом высокой энергии активации (190 кДж/моль) и порядка реакции по водороду (-1) авторы [135] считают, что реакция изомеризации протекает на кислотных центрах. Отсутствие метана и этана в продуктах крекинга исключает механизм гидрокрекинга на благородном металле. Отсутствие этильных изомеров свидетельствует о том, что как изомеризация, так и гидрокрекинг протекают в каналах цеолита 28М-5, т. е. каталитический вклад внешней поверхности цеолита незначителен. Следовательно, изомеризация и гидрокрекинг протекают по карбкатион-ному механизму, видоизмененному эффектом, который обусловлен геометрией пор цеолита 75М-5. Фактор геометрии цеолита в катализаторе - Н25М-5 влияет как на конечные, так и на промежуточные соединения. В отличие от широкопористых цеолитов, в 28М-5 механизм расщепления в значительной степени определяется 3-расщеплением моноразветвленных карбкатионов. [c.121]

Интересно отметить, что окись алюминия в миллион раз более чувствительна к воде, чем алюмосиликатные катализаторы. В связи с этим высказано предпвложение [40], что и алюмосиликаты обладают активными центрами различного типа, причем эти активные центры представляют собой кислоты типа не Льюиса (в отсутствие воды), а Бренстеда (с молекулой воды). На каталитическую активность природных катализаторов влияют также состав исходной породы и технология их активации кислотами. На активность синтетических алюмосиликатных катализаторов влияет много факторов, в том числе и уже описанные. [c.59]

Приведенные закономерности относятся к тем случаям, когда наблюдается сравнительно простая и ясная зависимость мел<лу кислотными и каталитическими свойствамн обменных форм цеолитов типа X и У. Однако значительно чаще это— гложНая зависимость, обусловленная влиянием большого числа факторов и отсутствием достаточно точных количественных сведений о кислотных центрах разной силы для изучаемых образцов цеолитов. [c.38]

В качестве моделей ферментов, как правило, используют синтетические органические молекулы, обладающие характерными особенностями ферментативных систем. Они меньше ферментов по размеру и проще по структуре. Следовательно, моделирование ферментов — это попытка воспроизвести на гораздо более простом уровне некий ключевой параметр ферментативной функции. Выявление определенного фактора, ответственного за каталитическую активность фермента в биологической системе, является трудоемкой задачей, требующей ясного представления о роли каждого компонента в катализе. Но, располагая подходящими моделями, мы можем оценить относительную важность каждого каталитического параметра в отсутствие других, не рассматриваемых в данный момент. Главное преимущество использования искусственных структур для моделирования ферментативных реакций состоит в том, что вещества можно создавать именно для изучения определенного конкретного свойства. Структура модели в дальнейшем может быть усовершенствована путем сочетания таких особенностей, которые дают наибольший вклад в катализ, и создания таких моделей, которые по своей эффективности действительно приближаются к ферментам. Таким образом, с помощью методов синтетической химии становится возможным создание миниатюрного фермента , который лишен макромоле-кулярного пептидного остова, но содержит активные химические группы, правильно ориентированные в соответствии с геометрией активного центра фермента. Этот подход называют биомимети-ческим химическим подходом к изучению биологических систем . Биомиметическая химия — это та область химии, где делается попытка имитировать такие характерные для катализируемых ферментами реакций особенности, как огромная скорость и селективность [350, 351]. Хочется надеяться, что такой подход в конце концов позволит установить связь между сложными структурами биоорганических молекул и их функциями в живом [c.263]