Электрофорез натрия

Рис. 1.11. Зависимость между молекулярной массой и относительной подвижностью белка при диск-электрофорезе в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия (в полулогарифмической системе координат).

IV.4.6. Рассчитать потенциал течения через кварцевую диафрагму в растворе хлорида натрия, если известно, что скорость электрофореза частиц кварца, образующих диафрагму, в том же растворе без учета электрофоретического торможения равна 8,0-10 м/с г]=Ы0 Па-с 5=3,5-10 В/м 6 = 81 а=110 м и==5-10 м р = = 3,5.10 Па Х1,= 1,8-10 > Ом" -м =1,2. [c.80]

Электрохроматография на бумаге. Изучалась возможность разделения смесей никеля, цинка, кобальта и марганца с использованием различных индифферентных электролитов. Эффективное разделение на зоны достигается при использовании раствора цианида калия при pH 6. Применяя в качестве инертных электролитов водные растворы цианида калия, гидроокиси аммония и смеси цианида калия с бромом, можно разделить смеси марганец — кобальт — никель и цинк — кобальт — марганец [1022]. Методом радиальной хроматографии при напряжении на электродах 100—500 в и токе 25 ма разделены ионы ртути, висмута, меди, свинца, кадмия, железа, алюминия, марганца, кобальта, никеля, цинка, бария и магния в 0,1 JV растворах нитратов кружки фильтровальной бумаги пропитывались смесями растворов бифталата калия и едкого натра с pH 4,5 и смесью молочной кислоты с гидроокисью натрия с pH 3,5 и 6,5 [552]. Методом электрофореза на бумаге с использованием а,а -дипиридила и 1,10-фенантролина разделены ионы железа, меди, никеля и кобальта [459]. [c.84]

Белки, обработанные концентрированным раствором додецилсуль-фата натрия в присутствии р-меркаптоэтанола, распадаются на отдельные полипептидные цепи и приобретают отрицательный заряд, значительно превышающий собственный заряд белковой молекулы. При последующем разделении с помощью диск-электрофореза в полиакриламидном геле белковые зоны распределяются на электрофореграммах таким образом, что подвижность белковой зоны обратно пропорциональна логарифму молекулярной массы. Метод дает возможность определять молекулярные массы субъединиц олигомерных белков. Электрофоретическое разделение можно проводить различными методами. Ниже описаны два из них метод Вебера и Осборн, а также метод, предложенный Лэммли. [c.119]

IV.5.12. Рассчитать потенциал течения через диафрагму Г.З частиц карбоната кальция в водном растворе хлорида натрия, если известно, что скорость электрофореза частиц карбоната в том же растворе без учета электрофоретического торможения равна 10-10" м/с е=81 г1=1 10" Па-с = 2-102 В/м а = 3.10 м и== 1,5-10 м 1 р = 5-10 Па х = 2,5.10-2 Ом -м 1 а=1,2. [c.84]

Для построения калибровочной кривой при определении молекулярных масс используют белки-стандарты тропонин С (18 000 Да), тропонин I (24 000 Да), тропонин Т (38 000 Да), яичный альбумин (42 000 Да) и бычий сывороточный альбумин (68 000 Да), а также стандартный набор для определения молекулярной массы белков. При электрофорезе в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия препарат миозина дает расположенную почти у старта интенсивную полосу тяжелых цепей с м. м. ок. 20 ООО Да и три слабые, но отчетливые полоски легких цепей с м. м. ок. 20 ООО Да для самой тяжелой из них и около 16 000 Да — для самой легкой. Подвижность этих полос в описанных выше условиях высока, поэтому при достаточно большой продолжительности электрофореза эти полоски могут обнаружиться почти у фронта красителя (бромфенолового синего). [c.397]

Заряженные частицы перемещаются в растворе под влиянием электрического поля с различной скоростью. Уже в первой половине нашего столетия для этого явления было введено понятие "электрофорез" или "электрический перенос". Различие скоростей перемещения может быть обусловлено двумя причинами (а) различные молекулы несут на себе различные заряды и поэтому при наложении электрического поля могут ускоряться в различной степени (б) их перемещению препятствует различающееся по величине сопротивление трения. В простейшем случае разделительная среда (раствор электролита) находится в трубке. Из-за отвода Джоулева тепла на практике зачастую наблюдается искажение зон за счет различных плотностей электролита и конвекционных потоков. В случае классического электрофореза применяются гели или полоски бумаги, пропитанные электролитами для того, чтобы уменьшить помехи, вызванные конвекцией, а также чтобы увеличить сопротивление трения макро-молекул с незначительными различиями в зарядах и тем самым усилить эффект разделения. Использование полиакриламидного гель-электрофореза (ПААГ-электрофореза) позволяет проводить эффективное разделение молекул ДНК и белков. Благодаря изменению степени сшивания геля может быть оптимизирована производительность разделения. При использовании гель-электрофореза белков, денатурированных додецилсульфатом натрия (ДДСН), возможно непосредственное определение их молекулярной массы. Разделение в этом случае основано исключительно на затруднении миграции пробы через гель (без геля все денатурированные додецилсульфатом натрия белки перемещаются с одинаковой скоростью). [c.5]

Электрофорез в присутствии додецилсульфата натрия (ДДС-N3). В этой системе суммарный заряд белка маскируется добавлением ДДС-Ыа, который окутывает белки облаком отрицательных зарядов. Предполагается, что все комплексы ДДС-белков имеют заряды одинаковой плотности, процесс разделения происходит только по одному параметру — размеру молекулы. Эта система позволяет в то же время определять молекулярную массу изучаемых белков с помощью маркеров — набора белков с заранее известными значениями молекулярной массы. [c.40]

Фракционирование белков сыворотки крови на КМ-целлюлозе осуществляют с помощью ступенчатого элюирования, подавая на колонку последовательно следующие растворы 0,02 М натрий-ацетатный буфер, pH 4,6 ( стартовый буфер), затем 0,05 М натрий-ацетатный буфер, pH 5,2 0,08 М натрий-ацетатный буфер, pH 6,0 0,1 М фосфатный буфер, pH 7,0 и, наконец, 0,1 М фосфатный буфер, содержащий 0,5 М Na l, pH 8,3. Каждый новый раствор подают на колонку только после того, как полностью элюируется пик, вымываемый предыдущим раствором. Скорость тока приблизительно составляет 50 мл/ч. Элюат собирают порциями по 2—3 мл. Обработку результатов см. на с. 108. Идентификацию белков осуществляют методом электрофореза на бумаге или в полиакриламидном геле (с. 112). Регенерацию КМ-целлюлозы проводят вне колонки. [c.113]

Цитохромоксидазы выполняют в аэробных организмах уникальную функцию они соединяются с Ог почти таким же образом, как и гемоглобин, а затем быстро восстанавливают Ог до двух молекул НгО [24а]. Происходит разрыв связи О—О для восстановления требуется четыре электрона. Очевидно, процесс этот сложен и пока еще плохо изучен. Важно отметить, что цитохромоксидаза, содержащаяся в митохондриях млекопитающих, имеет два гема (цитохром а) и два атома u(I) на одну функциональную единицу. Таким образом, при восстановлении обеих молекул цитохрома а и двух атомов меди может быть запасено четыре электрона для последующего восстановления одной молекулы Ог. Химия цитохромоксидазы слабо изучена. Как впервые обнаружил Кейлин, только половина молекул цитохрома а соединяется с СО. Она была названа цитохромом аз. По данным электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия, в цитохромоксида-зе дрожжей имеется шесть или семь субъединиц с мол. весом от 5 000 до 42 000 [24Ь, с]. Интересно отметить, что три наиболее крупные субъединицы, по-видимому, кодируются генами митохондриальной ДНК. Группы гема присоединены к пептидам меньшего размера. Было высказано предположение, что в интактном ферменте молекула Ог вначале связывается между атомом железа цитохрома аз и ионом двухвалентной меди aV—Ог—Си+. На следующей стадии происходит двухэлектронный процесс восстановления Ог с образованием перекисной структуры и далее двух молекул воды. [c.376]

При использовании диск-электрофореза в полиакриламидном геле для определения молекулярной массы белков также строят график зависимости между логарифмом молекулярной массы калибровочных белков и подвижностью белковых частиц в полиакриламидном геле, а затем, определив подвижность исследуемого белка, по графику находят его массу (рис. 1.11). Электрофорез проводят в присутствии детергента додецилсульфата натрия, так как только в этом случае наблюдается прямая пропорциональная зависимость между молекулярной массой и подвижностью белков. Белки с четвертичной структурой при этих условиях распадаются на субъединицы, поэтому метод находит широкое применение для определения молекулярной массы субъединиц белка. [c.46]

Выделение из мембран индивидуальных компонентов производится с помощью детергентов (например, додецилсульфата натрия), солюбилизирующих нерастворимые вещества, и разделения полученных белков путем электрофореза в полиакриламидном геле. [c.334]

Одним из самых важных применений электрофореза является использование его в анализе естественных смесей коллоидов, например белков, полисахаридов и нуклеиновых кислот, а также продуктов, полученных фракционной перегонкой. При электрофорезе между раствором белка и буфером в специальной У-образной трубке, снабженной электродами, образуется резкая граница, за движением которой можно проследить с помощью оптической шлирен-системы (разд. 11.10). Эти опыты обычно проводят при температуре 4° С, т. е. при максимальной плотности воды, так что температурный градиент в электрофоретической кювете, вызванный нагреванием током, сопровождается наименьшим градиентом плотности. Градиенты плотности горизонтально поперек кюветы стремятся вызвать конвекцию. На рис. 20.1 [1] показана электрофоретическая картина плазмы крови человека в буферном растворе (pH 8,6) диэтилбарбитурата натрия с ионной силой 0,10 (после 150 мин при 6,0 В/см и 1°С). Строится график зависимости градиента показателя преломления от расстояния в кювете (горизонтальная ось). Одна картина получена для той части кюветы, в которой белки опускаются вниз, а другая — для той части, где белки поднимаются вверх. Начальные положения границ указаны на рисунке тупыми концами стрелок. Различные виды белков представлены альбумином, аг, аг-, р-, у-глобу-линами и фибриногеном ф. Площадь под определенным пиком почти точно пропорциональна концентрации белка, дающего эту границу. Так, например, процент альбумина может быть получен делением площади пика альбумина на суммарную площадь всех пиков белков. е-Граница в спускающейся части и б-граница в поднимающейся части картины обусловлены не белковыми компонентами, а изменениями концентрации соли, которые возникают в опытах с обычным переносом вблизи начального положения границы. [c.603]

Сложную картину с большим числом полос наблюдают при электрофорезе препарата тяжелого меромиозина в присутствии додецилсульфата натрия. В этом случае представляет интерес сопоставить данные по электрофорезу препарата ТММ (тяжелого меромиозина) в диссоциирующих и в недиссоциирующих условиях. Нативный электрофорез в этом случае проводят в трис-глициновом буфере (pH 8,9) на пластинах с 5%-ным разделяющим гелем и 2,5—3%-ным концентрирующим гелем. В этом случае препарат тяжелого меромиозина дает в основном одну полосу, расположенную недалеко от старта, с м. м. 350 ООО Да. Это свидетельствует о том, что, несмотря на наличие многочисленных внутренних разрывов в полипептидных цепях, возникших в результате протеолиза, фрагменты цепей держатся вместе за счет нековалентного взаимодействия. При этом обеспечивается функциональная целостность структуры (сохранение АТФазной активности). [c.397]

Электрофорез проводят в пластинах полиакриламидного геля в присутствии додецилсульфата натрия на приборе для электрофореза с вертикальным расположением пластин производства объединения Хийу Калур (ЭССР). Основные и рабочие растворы готовят по методике Лэммли (с. 121). [c.397]

Сукцинат убихинон-редуктаза (СУР) катализирует окисление сукцината убихиноном. По данным электрофореза, в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия фермент состоит из 3 —4 полипептидов. Субъединицы с молекулярными массами 70 000 и 28 000 Да представляют собой собственно сукцинатдегидрогеназу, в субстратсвязывающем центре которой происходит дегидрирование сукцината низкомолекулярные компоненты комплекса И (м. м. ок. 15 000 Да) придают сукцинатдегидрогеназе реактивность по отношению к убихинону, чувствительность к специфическим ингибиторам и, по-видимому, принимают участие в связывании фермента с мембраной. Выделение препарата СУР основано на экстракции фермента из мембраны с помощью неионного детергента тритона Х-100 и концентрировании препарата охлажденным ацетоном. Дальнейшее фракционирование сульфатом аммония и очистка на кальдий-фосфатном геле позволяют получить фермент в высокоочищенном состоянии с каталитической активностью около 25 мкмоль окисленного сукцината в 1 мин на [c.423]

Брауне нашел [25], что в поведении лигносульфоновой кислоты из растворимого елового лигнина наблюдалось достаточное единообразие при изучении электрофорезом на бумаге. Однако Геринг с сотрудниками [56] не смог получить по этому способу отчетливого разделения лигносульфоната натрия из [c.229]

Данные о растворимости гидроокиси индия в растворах щелочей несколько противоречивы. Ряд исследователей утверждает, что гидроокись индия практически нерастворима в избытке раствора гидроокиси натрия [343], гидроокиси калия [343] и аммиака [343, 357, 471 ]. Однако, если осадок гидроокиси" индия обрабатывать большим избытком раствора гидроокиси натрия или калия, то он диспергируется с образованием слабо-опалесцирующей жидкости [343]. При добавлении к этой жидкости различных солей происходит выделение хлопьев. Методом электрофореза показано, что такие растворы содержат отрицательно заряженные коллоидные частицы гидроокиси, стабилизированные, по-видимому, адсорбированными ионами ОН- [343]. [c.30]

Широко применяемый для изучения биополимеров метод гель-электрофореза основан на различной подвижности макромолекул и их фрагментов в электрическом поле. Для разделения и исследования белков гель-электрофорез производится с додецилсульфатом натрия (ДСП), который связывается с молекулой белка, вызывая ее денатурацию. Подвижность молекулы в геле, на который наложено электрическое поле, зависит не только от заряда, но и от размеров молекулы (диффузионный эффект). [c.33]

К наиболее распространенным физико-химическим методам определения молекулярной массы белков наряду с седиментационными относятся гель-хроматография (на колонках и в тонком слое), а также электрофорез в полиакриламидном геле в присутствии додецилсуль-фата натрия. Использование этих методов не требует сложной аппаратуры и большого количества исследуемого материала. Получаемые результаты хорошо воспроизводятся и, как правило, коррелируют с данными, полученными другими методами. [c.116]

На пластинках с силикагелем со смесью пиридин — ледяная уксусная кислота — вода (10 + 1 + 40) была определена величина Rf X 100 для рибофлавина (82) и для рибофлавин-5 -фосфата натрия (45). В малых количествах оба соединения можно также разделить водой Rf X 100 40 и 28) и смесью ледяная уксусная кислота — ацетон — метанол — бензол (5 + 5 + 20 + 70) [15] Rf X 100 35 и 0) и отделить от побочных продуктов и продуктов разложения. Для разделения можно также использовать хроматографию на слоях ионообменников [43] и электрофорез в тонком слое [25, 41]. [c.240]

При электрофорезе белков плазматических мембран в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия (гл. 2, разд. 3.6) получают от 1 до 6 четко выраженных полос и, как минимум, еще 35 менее интенсивных полос, соответствующих мол. весам в интервале от 10 000 до 360 000 [28]. Однако некоторые очень важные мембранные белки, апример (Na+-f К+)-зависимая АТРаза (разд. Б.2.в), присутствуют в столь незначительных количествах (в одном эритроците их содержится всего несколько сотен молекул [3, За]), что эти белки не удается идентифицировать на электрофореграмме. Митохондриальные мембраны могут иметь еще более сложный состав, чем плазматические, тогда как состав миелина несколько проще. [c.352]

Электрофорез в присутствии ДДС-Na (додесилсульфата натрия) позволяет определять молекулярную массу каждого из выделенных белковых компонентов путем сравнения его электрофоретической подвижности с подвижностью белков уже известной молекулярной массы. Фактически ДДС-Na диссоциирует белковые смеси, разрывая все межмолекулярные взаимодействия. Таким образом получают совокупность мономеров, перемещение которых можно сравнивать с перемещением компонентов в смеси уже известных белков, помещенных в те же условия. [c.88]

Электрофорез не заменяет хроматографию, но дает очень ценную дополнительную информацию, так как разделение при электрофорезе основано на других свойствах молекул (заряд, размер, форма). Высоковольтный электрофорез на бумаге применен для разделения не только моно-, но и олигосахаридов. Этот метод может быть использован не только для производных углеводов, содержащих заряженную группу (как, например, гексуроновые кислоты, аминомоносахариды, сульфаты и фосфаты моносахаридов), но и для нейтральных соединений, способных образовывать заряженные комплексы с такими электролитами, как борат, арсе-нит или молибдат натрия. Относительные подвижности углеводов зависят от природы комплексообразователя [57]. Правильный выбор электролита часто позволяет идентифицировать углевод. Разделение кислых полисахаридов [58] проводят с помощью высоковольтного электрофореза на бумаге, нейтральные полисахариды предварительно превращают в боратные производные [59]. [c.226]

Фиксация и окраска электрофореграмм. По окончании электрофореза выключают ток и тотчас вынимают электрофореграммы из прибора. Их располагают на специальной подставке и подсушивают на воздухе под тягой, затем — в сушильном шкафу при 105 °С в течение 20 мин для фиксации белков на бумаге, после чего помещают в эмалированную кювету, заливают красителем п оставляют на 2—3 ч и более. Краситель сливают и электрофореграммы отмывают от его избытка, заливая 3—4 раза 2%-ным раствором уксусной кислоты, каждый раз на 5—10 мин. Участки бумаги, не содержащие белка, должны быть полностью освобождены от красителя. Для закрепления окрашенных продуктов электрофореграммы на 2 мин заливают 2%-ным раствором уксуснокислого натрия и сушат на воздухе под гягой. [c.91]

Была сделана попытка [18] выяснить характер связи лигнина и углеводов в этой фракции путем электрофореза на стеклянной бумаге. Для этой цели фракция была растворена в 0,4%-ном водном растворе едкого натра, а также в нейтральном растворе с фосфатным буфером и подвергнута электрофорезу. При этом растворенное вещество удалось разделить на углеводы и вещества, содержащие лигнин и углеводы. Полученные данные позволили автору работы сделать вывод о существовании в древесине химически связанного лигнингемицеллюлозного комплекса. Этот вывод можно считать достаточно обоснованным, если приготовленные для электрофореза растворы были истинными, т. е. не содержали коллоидных частиц тонко измельченной древесины. К сожалению, эта сторона эксперимента осталась невыясненной. [c.294]

Электрофорез проводят в присутствии додецилсульфата натрия (ДСН). Таким путем можно определить молекулярные массы субъединиц олигомерных белков [74 — 76]. Молекулы ДСН образуют за счет гидрофобного взаимодействия комплексы с полипептндными цепями, характеризующиеся постоянным отношением ДСН белок. Тогда электрофоретическую поднижность можно выразить как функцию молекулярной массы и сравнить с подвижностью стандартного белка. Метод отличается высоко скоростью (2 — 4 ч) и требует для одного определения, как правило, лишь 10 — 50 мкг белка. В последнее время ДСН-электрофорез проводят также на стеклянных шариках с контролируемым размером пор (120 — 200 нм). Комплекс ДСН — белок не адсорбируется на носителе, интервал определяемых молекулярных масс 3 500 — 12 ООО [77]. [c.362]

Шелудько Н. С. Белковый состав миофибрилл кролика, определенный методом диск-электрофореза в присутствии додецилсульфата натрия//Цитологня. 1974. Т. 15. С. 597. [c.122]

Рассмотренные выше факты привели к концепции, предполагающей, что ( а++К+)-зависимая АТРаза и является, по существу, мембранным ионным нашсом. Для активации фер ментной системы ионы К+ и №+ должны находиться по разные стороны от мембраны. Вместе с тем очищенный фермент должен гидролизовать АТР в пробирке в присутствии Na++K++Mg2+. Этот бетокудалосьвыделитьвочищенном виде [53—56]. При гель-электрофорезе в присутствии додецилсульфата натрия очищенная (На++К+)-зависимая АТРаза разделяется на две субъединицы. Большая из них представляет собой полипептидную цепь с мол. весом - 95 000—100 000, а меньшая является гликопротеидом с мол. весом 50 000. Антитела к изолированной большой субъединице связываются с фрагментами мембран, принадлежащими, по-видимому, участкам внутренней поверхности плазматической мембраны [57]. Логично предположить, что гликопротеидная субъединица фермента расположена на наружной поверхности мембраны. [c.362]

Эти белки характеризуют обычно посредством электрофореза в полиакриламидном геле, проводимого после диссоциации компонентов мембран с помощью додецилсульфата натрия (ДДС-N3). Когда в подходящих условиях происходит диссоциация, на электрофореграммах наблюдается несколько зеленых полос, соответствующих белково-хлорофилловым комплексам (рис. 6.8). Вполне вероятно, что в тилакоидах все хлорофиллы находятся в форме таких комплексов [73]. Некоторые комплексы включают хлорофилл а и хлорофилл б это собирательные антенны для фотонов или ССХБ (светособирающий хлорофилл — белок) [107]. На эти комплексы приходится до 50 % белков и хлорофиллов ла- [c.240]

Эти различные комплексы существуют в форме мономеров или полимеров, чем и объясняется множественность наблюдаемых при электрофорезе полос. Например, ССХБ может быть олигомером ССХБ.З, а его когезия — обеспечиваться глицероли-пидом — фосфатидилглицерином [96]. Некоторые из этих комплексов, кроме хлорофиллов, включают каротиноиды (табл. 6В.7). ССХБ и комплексы фотохимического центра системы II пронизывают ламеллы насквозь [1]. Поэтому их можно выделить только после диссоциирования ламелл таким веществом, как додецилсульфат натрия (ДДС-Ыа). [c.241]

Ионы натрия и другие катионы, окружающие в водной среде заряженные частицы кремнезема, не удаляются полностью в процессе фильтрации или центрифугирования и поэтому остаются на поверхности кремнезема после его высушивания. Если частицы кремнезема не находились в постоянном броуновском движении, то в водных растворах противоионы, такие, например, как ионы натрия, должны образовывать сплошной слой вблизи адсорбированных на поверхности кремнезема гид-роксил-ионов Однако прГ( термическом возбуждении частиц кремнезема из большей части указанных противоионов вокруг частиц формируется диффузное облако, называемое слоем Гуи . Оставшаяся часть противоионов вблизи поверхности рассматривается как слой Штерна . Толщина диффузного слоя Гуи определяется расстоянием от поверхности частицы до точки, в которой потенциал составляет только 1/е или 0,37 значения потенциала в бесконечности. Дзета-потенциал измеряется посредством электрофореза и рассматривается как потенциал между плоскостью скольжения на наружной границе слоя Штерна, которая перемещается вместе с движущейся частицей, и бесконечно удаленной точкой дисперсионной среды. [c.487]

Щелочные металлы отделяли от Т1(1), Ag, Hg(I) и многозарядных катионов электрофорезом на бумаге Итон-Дайкмен № 301 [1153]. Натрий проявляли цинкуранилацетатом и наблюдали флуоресценцию при облучении УФ-светом количественно определяли методом фотометрии пламени. [c.52]

Боратный буфер используют и для электрофореза полисахаридов на бумаге , но в этом случае возникают трудности, связанньГе с обнаружением полисахаридов на бумаге и с сильным взаимодействием разделяемых полисахаридов с целлюлозой. Для преодоления этих трудностей в качестве носителя при электрофорезе была предложена бумага из стекло-Еолокна . Электролитом в этом случае служит 2 н. раствор едкого натра, а лля обнаружения полисахаридов могут быть использованы такие реагенты, как реактив Молиша или щелочкой раствор перманганата калия. С помощью этого метода была установлена гетерогенность многих препаратов полисахаридов, например аравийской и трагакантовой камедей, ряда галакто- и глюкоманнанов и пентозанов. Препаративный вариант этого метода — электрофорез на колонке со стеклянным порошком — был успешно использован при выделении сложного гетерополисахарида из одноклеточной зеленой водоросли hlorella pyrenoidosa . [c.487]

Эти данные определены методом электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия. Секвенирование кДНК (гл. 12) дает несколько более высокие значения (50 200 для цепи, связывающей агонист, и 268 ООО для полного рецепторного комплекса). [c.204]

Аналитический контроль за процессом ра леиня высокомолекулярных пептидов осуществляется с гомощью электрофореза в полиекрилвмидном геле. Электрофорез проводится в присутствии додецилсульфата натрия, который образует мицеллы с разделяемым веществом, нивелируя его электрический заряд, в результате чего разделение происходит исключительно по мо.1екулярной массе. Метод имеет большую чувствительность и высокую разрешающую способность. Электро форез используют н для непосредственного разделения небольших количеств пептидов. [c.55]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология