Вторичная структура контактов

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА КОНТАКТОВ [c.123]

К вопросам, касающимся вторичной структуры контактов, относится также распределение, размеры и характер пор и трещин, разделяю-щих отдельные фрагменты образца катализатора. Поры и трещины увеличивают активную поверхность контакта, поэтому для оценки применяемых на практике катализаторов следует знать также их пористую структуру. Имеется много методов, позволяющих определять объем пор, их форму и размеры, а также функцию распределения пор по размерам в катализаторах и адсорбентах. Объем пор контакта (например, в пересчете на единицу массы) можно определить, заполняя их жидкостью, обладающей известной плотностью и обеспечивающей хорошую смачиваемость. Для этого чаще всего применяют воду и ртуть, можно применять также различные органические жидкости. Для определения диаметров пор и функции их распределения ис- [c.125]

При увеличении влажности волоса до 5-7% происходит экстремальное увеличение его плотности, что обусловлено гидратацией пептидных и других полярных групп полимерного субстрата. При большем содержании воды в кератине развиваются пластификационные процессы, ослабляющие межмолекулярные контакты и повышающие сегментальную подвижность полипептидных цепей. Если бы кератин был представлен в полимерном субстрате только одним типом вторичной структуры - а-спиралью, - то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Но макромолекулы белка включают и участки статистических клубков, а также складчатые р-структуры (правда, доля последних невелика). [c.380]

Во второй стадии интенсивно образуются зародыши кристаллизации вторичного гидросиликата кальция, в основном, на поверхности участков цементных зерен, покрытых ранее высокоосновным первичным гидратом [58, 62, 85—87], и развиваются постепенно в пространственной структуре контакты, осуществляемые длинноволокнистыми гидросиликатами. [c.108]

Контакты между отдельными элементами вторичной структуры осуществляются за счет нескольких типов так называемых третичных внутримолекулярных взаимодействий [c.41]

Взаимодействие пластически деформированных объемов металла с активными компонентами среды приводит к образованию пленок окислов (вторичных ослабленных структур) на поверхности [39]. Последующий контакт поверхностей, покрытых вторичными структурами с абразивными частицами, приводит к разрушению поверхностей, так как такие структуры обладают меньшей прочностью, большей хрупкостью и обычно слабо связаны с основным металлом. [c.23]

Как правило, в начальном периоде, или периоде приработки деталей машин, даже при удачном подборе трущихся пар и хороших условиях приработки всегда возможно в какой-то мере развитие процессов схватывания первого рода. Это обусловливается большими удельными нагрузками на поверхности трения деталей (в начальный период площадь контакта сопряженных пар очень мала) и отсутствием в поверхностных объемах металлов вторичных структур. [c.95]

При нормальных условиях приработки, когда процессы схватывания первого рода не получают развития, к концу приработки на поверхностях трения образуются устойчивые вторичные структуры, препятствующие созданию металлических контактов и схватыванию металла, благодаря чему во втором периоде на трущихся сопряженных поверхностях развиваются химические процессы, обусловливающие относительно малую интенсивность износа. [c.95]

Определение ее как расплавленной глобулы, совпадающей с нативным состоянием по вторичной структуре и топологии укладки основной цепи, но отличающейся от него отсутствием плотной упаковки боковых групп, представляется неудачным и по своей форме, и по содержанию. Первое становится очевидным, если поставить вопрос, имеющий отношение не только к самому термину, но и ко всей гипотезе можно ли вообразить свертывание белковой цепи вне процесса, вне прохождения через ряд промежуточных состояний, и может ли одно из них не быть близко к нативному состоянию Очевидно, это очень трудно, так же трудно, как, например, представить отсутствие сходства между близким к завершению строящимся зданием и его окончательной архитектурой. Определение расплавленной глобулы неправильно также по существу, поскольку ее вторичные структуры и форма основной цепи молекулы не могут сколько-нибудь близко подойти к нативной структуре без предварительного установления строго детерминированных контактов между подавляющим большинством внутренних боковых цепей, ибо именно этот вид взаимодействий обусловливает структурные особенности каждой природной аминокислотной последовательности. [c.85]

Суть кооперативности, например, вторичной структуры вулканизационного типа заключается в следующем. Образование одного контакта ( петли ) уже вызывает некоторое поджатие поэтому вероятность встречи еще одной пары звеньев В несколько повышается. Образование нового контакта, при сохранении первого, дополнительно повышает вероятность следующего контакта (лишь бы была достаточна концентрация звеньев В) и т. д. [c.58]

Взаимозависимость контактов проявляется и в обратном процессе чтобы разрушить вторичную структуру вулканизационного типа, нужно сразу порвать достаточно много контактов, ибо при единичных разрывах контактов вероятность рекомбинаций будет очень велика. [c.58]

Структурообразующие добавки, регулирующие скорость диффузии и теплообмена в основном путем изменения вторичной структуры катализатора носители, порообразующие добавки и добавки, изменяющие термические свойства контакта. [c.163]

Как следует из рис. 106, основной вклад в общий объем пор вносит гидрофобный компонент. При этом имеет место формирование пор вторичной структуры. Около 80% пор в активном слое состава, указанного на рис. 106, являются лиофобными. Поры вторичной структуры, образующиеся при формировании активного слоя также в основном лиофобны, но начинают заполняться электролитом при низком давлении. Эти поры отвечают, вероятно, промежуткам между зернами активного угля и частицами гидрофобизированной сажи. Исследования капиллярных свойств активированного угля типа АГ-3 и угольного активного слоя [275] показали, что микропоры угля смачиваются щелочным электролитом, в то время как макро- и крупные переходные поры являются лиофобными даже после длительного контакта со щелочью [c.232]

Высокие температуры в областях контакта могут повышать химическую активность поверхностей трения, вызывать структурные изменения, облегчать диффузионные процессы и образование вторичных структур на поверхности металла [4), [c.569]

Изучение вторичной структуры пор контакта [c.75]

ИЗУЧЕНИЕ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ПОРИСТЫХ КОНТАКТОВ [c.86]

При растворении простых пептидов или белков в окиси дейтерия атомы водорода, соединенные с азотом, кислородом или серой, замещаются на дейтерий. При контакте дейтерированного продукта с обычной водой дейтериевые атомы снова замещаются на атомы водорода. У простых пептидов этот обмен протекает наиболее полно и быстро, практически мгновенно. Однако у разных белков и полипептидов скорости обмена сравнительно малы, а степень обмена при установлении равновесия значительно менее 100%. Количественные исследования этой реакции, проведенные с использованием разнообразных химических и физических методов, в том числе инфракрасной спектроскопии и ядерного магнитного резонанса, внесли важный вклад в дело выяснения вторичной структуры белков. Действительно, из полученных результатов были сделаны принципиальные выводы, так как было найдено, что атомы водорода и дейтерия, соединенные с атомами азота пептидных групп, образующих водородные связи, обмениваются гораздо медленней, чем подобные атомы, не участвующие в образовании водородных связей (и, следовательно, более доступные растворителю), или атомы, входящие в состав функциональных групп боковой цепи. В молекуле белка, как оказалось, могут содержаться и другие медленно обменивающиеся атомы водорода в их число входят атомы, экранированные гидрофобными участками молекулы, а также атомы пептидных связей, отличающихся большими пространственными [c.391]

Обе молекулы РНК имеют одну и ту же вторичную структуру в этой области, отличающуюся двумя двухцепочечными шпильками с одноцепочечными петлями. Мутации несовместимости локализованы именно в этих петлях. Можно предположить, что первой ступенью в спаривании оснований между РНК I и РНК-затравкой служит контакт между неспаренными петлями. Такое спаривание может быть нарушено из-за мутации в одной из родительских плазмид, приводящей к появлению различий в последовательностях РНК I и РНК-затравки. Каждая РНК I будет продолжать спариваться с РНК-за-травкой, кодируемой той же плазмидой, но может оказаться неспособной спариваться с РНК-затравкой, кодируемой другой плазмидой. [c.407]

В качестве примера моделирования свертывания белковой цепи через вторичные структуры остановимся на двух исследованиях Птицына, типичных по своей постановке, аргументации и другим качествам для работ такого плана [191, 192]. В первом исследовании ("Белковое свертывание общая физическая модель") нативная конформация белковой молекулы представлена как "определенный вид упаковки структурных сегментов (а-спирали и -структуры)". Главным фактором, стабилизирующим регулярные участки, считаются пептидные водородные связи, не зависящие от природы и порядка расположения аминокислот в цепи. Контакты между а-спиралями и -структурами в нативной конформации осуществляются за счет гидрофобных взаимодействий неполярных боковых цепей, скрытых от воды. Предлагаемая автором модель белкового свертывания не может считаться общей, поскольку имеет отношение к небольшой группе белков, состоящих преимущественно из а-спиралей или -структур. [c.284]

Выше отмечалось, что, начиная с Хаггинса, огромную роль в стабилизации пространственной формы белковой цепи стали отводить пептидным водородным связям. Считалось, что именно они формируют вторичные структуры - а-спираль и р-складчатые листы. Но что в таком случае удерживает эти структуры в глобуле и под влиянием каких сил белковая цепь свертывается в нативную конформацию в водной среде, где пептидные водородные связи N-H...O= и электростатические взаимодействия малоэффективны Можно поставить вопрос иначе. Почему внутримолекулярные взаимодействия у природной гетерогенной аминокислотной последовательности превалируют в водном окружении над ее взаимодействиями с молекулами воды Фундаментальное значение в структурной организации белковой глобулы стали отводить так называемым гидрофобным взаимодействиям. Само понятие возникло в начальный период изучения коллоидного состояния высокомолекулярных веществ, в том числе белков. Первая теория явления, правда, не раскрывающая его сути, предложена, в 1916 г. И. Ленгмюром. Ему же принадлежит сам термин и разделение веществ на гидрофобные, гидрофильные и дифиль-ные. Природа гидрофобных взаимодействий была объяснена У. Козманом (1959 г.). Он показал, что низкое сродство углеводородов и углеводородных атомных групп к водному окружению обусловлено не неблагоприятными с энергетической точки зрения межмолекулярными контактами, а понижением энтропии. На энтропийный фактор обращали внимание еще в 1930-е годы для объяснения причин образования мицелл моющих средств в водных коллоидных растворах (Дж. Батлер, Г. Франк, Дж. Эдзал), однако такая трактовка формирования компактных структур не была перенесена на белки. Впервые это сделал Козман, поэтому гидрофобная концепция носит его имя. [c.73]

Метод статнстической информации. Это целое семейство процедур, в которых для отбора конформаций, служащих исходными приближениями в последующем расчете, используется разного рода вероятностная информация. Ее источником может быть банк данных белковых структур, статистическое распределение остатков на конформационных картах усредненная предпочтительность парных остаток-остаточных контактов или алгоритмы предсказаний вторичных структур [210-216]. Очевидно, данные такого рода ориентировочны и могут скорее ввести в заблуждение, чем помочь в решении структурной проблемы пептидов и тем более белков. Конформационные возможности каждого из них определяются не статистикой, а определенной и всегда уникальной аминокислотной последовательностью. Показательно в этом отношении исследование М. Ламберта и Г. Шераги [210-212] панкреатического полипептида из 36 остатков. В расчет его структуры в качестве дополнительной вероятностной информации привносятся данные о распределении значений двугранных углов основной цепи в четырех областях конформационной карты ф-ц/ и распределении конформационных состояний трипептидных сегментов на нерегулярных участках трехмерных структур белков, изученных кристаллографически. Набор исходных для оптими- [c.244]

Начальная форма полипептидной цепи с участками вторичной структуры получена Танакой и Шерагой с помощью эмпирических правил и механико-статистической обработки однонитчатой модели Изинга. Аминокислотные остатки представлены в виде сфер основной цепи (-HN- H-С0-) и сфер боковых цепей определенных ван-дер-ваальсовых радиусов Из анализа 25 белков известной структуры найдены частоты контактов между всеми парами остатков [к и I) и для каждого типа пар определены константы равновесия Кц и свободная энергия Гиббса АСц образования контакта между остатками к и / Процедура поиска конформации белка состоит в следующем. На стадии А цепь представляется порядком символов /г, и с, характеризующих области правой а-спирали, -структуры н клубка. Остатки, идентифицированные с помощью предсказательного алгоритма, помечаются только одним символом h или ), а неотнесенные остатки - тремя (И, , с) Для свертывания цепи используется процедура Монте Карло при последовательном введении средних (этап В) и дальних (этап С) взаимодействий и произвольном варьировании значений углов ф. / в выбранных областях /г и у отнесенных остатков и символов Л, , с, а при каждом символе - значений углов ф, V у неотнесенных на этапе А остатков По ходу счета через определенные промежутки времени отбирались конформации, в которых отсутствует перекрывание жестких сфер [c.486]

В последующей работе Н. Гё и Г. Абе [60] детально рассмотрели статистико-механическую модель локальных структур, идея которой уже прослеживалась в изложенных только что исследованиях Н. Гё и Г. Такетоми [57-59]. Под локальной структурой понимается конформация участка полипептидной цепи, которая образуется на определенной стадии процесса свертывания и которая без существенных изменений входит в нативную конформацию белка. В отличие от общепринятого представления о том, что сборка полипептидной цепи начинается с образования вторичных структур, и составляющего основное содержание процесса, а также инициирующего его последующее развитие, Гё и Абе априори не отдают предпочтения ни одной локальной структуре, регулярной или нерегулярной. Наличие а-спиралей, Р-складчатых листов, изгибов и прочих образований оценивается их статистическими вкладами и статистико-механическим поведением всей белковой молекулы посредством парциальной функции. В этой функции не учтен вклад стабилизирующих контактов между локальными структурами на отдельных участках цепи. Отсюда и название анализируемого представления о процессе белкового свертывания как модели невзаимодействующих локальных структур По существу, она аналогична бусиничной модели без подвесок Кунтца и соавт. [32], только в данном случае Гё и Абе представляют белковую цепь не в виде отдельных аминокислотных остатков, аппроксимированных жесткими сферами, а в виде целых конформационно жестких образований, каждое из которых включает непрерывный участок аминокислотной последовательности. Предположение об отсутствии взаимодействий между ними позволяет рассчитать парциальную функцию модели. Но даже в этом случае непременными условиями являются знание нативной конформации, которая обязательно должна быть однодоменной, и предположение [c.492]

Полная стабилизация температуры в околоконтактной-зоне и момента трения означает окончание формирования Вторичных структур и фактической площади, контакта. Это яв- [c.13]

Образцы окиси иттрия одного химического строения и одной кристаллографической модификации, подвергнутые различной термической обработке, отличаются своей вторичной структурой, спектрами пропускания, рентгенограммами (образец 2 более кристалличен) и величинами электропроводности. Сравнение каталитических данных с данными по электропроводности приводит к выводу, что увеличение проводимости окиси иттрия — пнполупроводника — благоприятствует протеканию акцепторной реакции дегидрирования. Согласно представлениям электронной теории, при добавлении донорной примеси, в данном случае водорода, к п-полупроводнику следует ожидать усиления дегидрирующей способности контакта, что нами и было установлено экспериментально. [c.193]

На неоттененных пластических репликах из-за слабого контраста разрешение лучше 100—200 A получить не удается. После оттенения контраст и разрешение существенно улучшаются, так что, но-видимому, можно получить разрешение не хуже 50 А. Некоторые авторы считают, что удается достичь разрешения 25—30 А 90, 91]. Подробнее вопрос о разрешении реплик обсуждается далее на стр. 111. Здесь лишь отметим, что грубая глобулярная структура полученных на поверхности воды коллодиевых пленок, выявляемая нри их оттенении, отнюдь не определяет разрешения реплик. Эта вторичная структура, характеризующаяся наличием глобул с размерами порядка 100 А, появляется лишь в том случае, если пленка формируется без контакта с твердой поверхностью. В последнем случае, что характерно для метода реплик, молекулы, по-видимому, вследствие адсорбции плотно упаковываются на поверхности и глобул не образуется. Во всяком случае, в электронном микроскопе с разрешающей способностью около 30 А [c.96]

Мошковский изучал каталитическую активность и детальную элек-тронно-микроскопическую структуру различных порошкообразных образцов окиси цинка (пиролитической и полученной посредством осаждения дыма окиси цинка из вольтовой дуги). Но отношению к реакции разложения метанола при 328° удельная активность дымовых препаратов превосходит активность пиролитических контактов. Дымовые препараты состоят из довольно крупных игольчатых кристаллов (рис. 23), полученные же посредством термического разложения карбоната цинка — из значительно более мелких кристалликов, образующих мелкопористую струк-туру (рис. 24). Различие вторичных структур этих препаратов влечет за собой резко отличное поведение их при нагревании. Активность дымовых контактов заметно не меняется при прогревании йх до температур вплоть до 800°, активность пиролитических резко спадает, начиная с температуры прокалки в 500°. Интересно отметить, что энергия активации на более активном дымовом препарате оказалась равной — 50 000 кал/моль, а на пиролитическом — 26 ООО кал/моль предэкспоненциальные множители равны, соответственно, и Ю . [c.141]

Перетекание электрических зарядов от детали с большей плотностью заряда к детали с меньшей будет осуществляться через сопря -женные зоны контакта, котор1е имеют минимальное сопротивление. Такими зонами являются поверхности трущихся сочленений, где непрерывно идет образование и разрушение вторичных структур. [c.44]

Титрование образца деструктированных микрогранул (см. рис. 2.15, кривая 2) позволяет ясно различить два типа ионизации в сетчатых структурах. Первый можно отнести к титрованию внутренних областей микрогранул, а такн<е участков механического повреждения в результате деструкции сетки, когда облегчается подвижность цепей ПМАК. В этом случае, как и для титрования рассматриваемых ранее слабосшитых макросетчатых структур, фрагменты ПМАК ведут себя при ионизации аналогично линейной ПМАК, т. е. при низких степенях ионизации имеют вторичную структуру, которая разрушается в области а =0.15—0.30. Второй тип ионизации относится к плотным участкам, которые, как видно из рис. 2.14, способны, подобно гетеросетчатым образцам, ионизоваться с разрушением межцепочных контактов при степенях ионизации а 0.7—0.8. [c.58]

А—Т (аденин—тимин) — и гидрофобных взаимодействий, кото рые стремятся оттеснить кольцевые структуры пуринов и пири мидинов во внутреннюю безводную область молекулы. При та кого рода вторичной структуре заряженные фосфатные группь находятся в контакте с водой, т. е. опять-таки в энергетическ предпочтительном положении. Все эти структурные особенносп показаны на рис. 74. [c.222]

Изучение вторичной структуры пор контакта (активного глинозема) с различной степенью науглероженности проводили при помогци ртутного поромера. На этом приборе поры образца заполняли ртутью под давлением до 1100 атм и по количеству вдавленной ртути рассчитывали объем пор и другие величины. [c.75]

Это явление ориентации макромолекул полимеров было показано Б. В. Дерягиным с сотр. [161] при изучении методом киносъемки течения тонких слоев растворов полимеров на металлических поверхностях. Было установлено, что макромолекулы поливинилацетата ориентируются на поверхности металла, образуя вторичные структуры (пачки). Это же явление ориентации молекул клеящего вещества в поверхностном (прилегающем к субстрату) слое было показано работами У. Гарди и М. Ноттед-жа [52—54]. Они исследовали граничное прилипание низкомолекулярных жидкостей и некоторых твердых веществ и установили существование латентного периода, в течение которого прочность прилипания возрастала, что объяснялось ими идущей во времени ориентацией молекул адгезива на поверхности субстрата и упрочнением вследствие этого склеивающего пограничного слоя. Исследуя некоторые клея (желатиновый, шеллачный инитроцеллюлозный), эти авторы пришли к выводу, что молекулы адгезива ориентируются на поверхности субстрата, причем степень ориентации тем больше, чем теснее удается установить контакт между адгезивом и субстратом. Степень контакта определяется смачиваемостью и наличием полярных групп в структуре адгезива, которые обусловливают прочную связь адгезива с подложкой. [c.196]

Доступность синтетических полипептидов сыграла большую роль в уточнении условий, определяющих устойчивость вторичной структуры, однако установление третичной структуры значительно сложнее. Это было наглядно показано путем определения конформаций миоглобина [32] и гемоглобина [34] методом рентгеновского кристаллографического анализа. Белок миоглобина состоит из единственной полипептидной цепи с восемью сегментами правой а-спирали. В спираль входит 7—24 аминокислотных остатка, а их общая длина составляет примерно 78% полипептидной цепи. Два остатка образуют острые углы, а другие спиральные сегменты отделяются за счет изменения длины цепи при переходе к нерегулярной конформации. Кендрью [376] обсудил некоторые особенности структуры белков, которая чрезвычайно компактна и имеет внутри не более пяти изолированных молекул воды. За очень редким исключением, все полярные группы располагаются снаружи молекулы, и, следовательно, боковые цени, находящиеся в контакте друг с другом внутри молекулярной структуры, как правило, имеют гидрофобный характер. Таким образом, создается впечатление, что гидрофобное взаимодействие должно быть основным фактором, стабилизующим конформацию. Однако остается спорным вопрос о том, что же определяет точки, в которых происходит нарушение конформации. Известно, что остаток пролина может и не размещаться в а-спирали однако это ограничение не может служить объяснением всех неспиральпых последовательностей в молекуле миоглобина. Состав неспиральных участков не имеет также никакого отношения к классификации синтетических полипептидов в соответствии с их тенденцией к существованию в спиральной форме [377]. Интересно, что конформации миоглобина и четырех субъединиц, составляющих молекулу гемоглобина, несмотря на различную последовательность Б них аминокислот, должны быть весьма сходны между собой [378, 379]. В таком случае третичная структура будет, по-видимому, определяться сложными соотношениями, которые детально не исследованы. [c.135]

Роль конструкционных элементов и взаимодействий между ними проявляется в наличии особого промежуточного состояния, возникающего в процессе денатурации белков (Е. М. Шахнович, А. В. Финкельштейн, О. Б. Птицын). Промежуточное состояние (расплавленная глобула) получается из нативного путем кооперативного температурного плавления в узком интервале температур. Оно энергетически менее выгодно, а энтропийно значительно более выгодно, чем нативное. Это связано с резким ослаблением в нем внутримолекулярных взаимодействий и уменьшением внутримолекулярной упорядоченности. Небольшое набухание в промежуточном состоянии резко ослабляет короткодействующие силы притяжения Ван-дер-Ваальса по сравнению с гидрофобными взаимодействиями. Одновременно происходит резкое увеличение микроконформационной подвижности и флуктуаций структуры белка. Таким образом, по своим свойствам термодинамически стабильное промежуточное состояние близко к нативной вторичной структуре, но обладает флуктуирующей пространственной структурой (подробнее см. гл. X). С этой точки зрения фазовые переходы в белке могут быть обусловлены не разворачиванием белковой глобулы, а разрушением ее уникальной пространственной структуры. Фазовый переход совершается между более плотным (нативное) состоянием с сильным ван-дер-ваальсовым притяжением, но заторможенными боковыми группами и менее плотным (промежуточное) состоянием, где боковые группы разморожены , а ван-дер-ваальсовые контакты разрушены. Так как боковые группы прикреплены к жесткому структурному каркасу глобулы, состоящему из а- и -участков, нарушение плотной упаковки в одном месте белка или белкового домена может произойти лишь при смещении или разрушении этого каркаса по всему объему глобулы. Таким образом, двум состояниям белка соответствуют и два различных объема компактной глобулы, а промежуточные между ними объемы термодинамически неустойчивы. Поэтому локальные нарушения плотной упаковки оказываются невозможными и разрушение нативной структуры белка является фазовым переходом первого рода (см. 2 гл. УП). [c.244]

Таким образом, лизоцим в отношении вторичных структур существенно отличается от миоглобина и гемоглобина его спиральные участки содержат не три четверти остатков, как в случае миоглобина, а менее четверти, причем и они, как отмечалось, имеют нерегулярную форму. Поэтому здесь уже нельзя сказать, что третичная структура белка практически полностью определяется способом укладки регулярных вторичных структур. Некоторые особенности строения лизоцима, однако, согласуются с теми, которые были отмечены у ранее исследованных белков. Остатки с полярными боковыми цепями находятся, как правило, на поверхности глобулы и взаимодействуют с молекулами воды. Некоторые остатки защищены от контактов с окружающей средой и взаимодействуют между собой, образуя гидрофобные кластеры. Условия, в которых находятся молкулы в кристаллическом белке, в сущности незначительно отличаются от естественных условий в клетке. Кристаллы включают около 35% по массе (50% по объему) жидкости, главным образом воду. Поэтому, как отмечает Филлипс, [c.50]

В первом комплексном подходе к описанию свертывания белка Танаки и Шераги рассмотрение упрощенной расчетной модели полипептидной цепи сочетается с привлечением данных статистического корреляционного анализа и моделированием механизма укладки цепи [156]. Авторы предполагают, что процесс образования конформации проходит через три последовательных этапа. На первом этапе (А) полностью развернутая белковая цепь складывается за счет внутриостаточных и ближних межостаточных взаимодействий в упорядоченные вторичные структуры. Затем (этап В) под влиянием средних взаимодействий между а-спиральными и -структурными сегментами зарождаются небольшие контактные области. При этом образованные на первом этапе регулярные формы цепи могут претерпевать изменения. На третьем этапе (С) происходит ассоциация контактных областей этапа В за счет дальних взаимодействий и образование нативной конформации белка. Начальная форма полипептидной цепи с участками вторичной структуры получена Танакой и Шерагой с помощью эмпирических правил и механико-статистической обработки однонитчатой модели Изинга. Аминокислотные остатки представлены в виде сфер основной цепи (—HN—С Н—СО—) и сфер боковых цепей определенных ван-дер-ваальсовых радиусов. Из анализа 25 белков известной структуры найдены частоты контактов между всеми парами [c.290]

Вскоре анализ супервторичных и третичных структур стал широко использоваться для исследования топологии полипептидной цепи у белков, содержащих -складчатые листы (группа ) и смежные вторичные структуры (группы а -i- и a/ ). М. Стернберг и соавт. [269] проанализировали структурные мотивы у 13 гликолитических ферментов, десять из которых были ранее изучены кристаллографически. Показано, что пространственное строение молекул всех ферментов представляет собой вариации одной структурной темы — многотяжевой, преимущественно параллельной -складчатой структуре, экранированной от контактов с растворителем а-спиралями (группа a/ ). У некоторых ферментов наблюдается также структурное подобие доменов, правда, оно неярко выражено. [c.319]