Химическая природа и свойства ферментов

По своей химической природе рецепторы почти всех биологически активных веществ оказались гликопротеинами, причем узнающий домен (участок) рецептора направлен в сторону межклеточного пространства, в то время как участок, ответственный за сопряжение рецептора с эффекторной системой (с ферментом, в частности), находится внутри (в толще) плазматической мембраны. Общим свойством всех рецепторов является их высокая специфичность по отношению к одному определенному гормону (с константой сродства от 0,1 до 10 нМ). Известно также, что сопряжение рецептора с эффекторными системами осуществляется через так называемый С-белок, функция которого заключается в обеспечении многократного проведения гормонального сигнала на уровне плазматической мемб- [c.289]

В последние годы благодаря использованию ферментов функции ионселективных электродов удалось существенно расширить и сделать их применимыми для быстрого клинического анализа на глюкозу, мочевину, аминокислоты и другие метаболиты. Такие электроды называются ферментными электродами или электрохимическими сенсорами. Создание электродов с указанными свойствами оказывается возможным благодаря тому, что ряд ферментов обладает высокой специфичностью, т. е. способностью катализировать превращения одного единственного вещества из многих сотен и даже тысяч веществ близкой химической природы. Если, например, фермент катализирует реакцию, в ходе которой изменяется pH среды, то рН-чувствительный электрод, покрытый пленкой геля или полимера, содержащей этот фермент, позволит провести количественное определение только того вещества, которое превращается под действием данного фермента. Из мочевины в присутствии фермента уреазы образуются ионы МН+. Если ионселективный электрод, чувствительный к ионам ЫН , покрыть пленкой, содержащей уреазу, то при помощи его можно количественно определять мочевину. Ферментные электроды — один из примеров возрастающего практического использования ферментов в науке и технике. [c.138]

При образовании фермент-субстратных комплексов связывание реагирующих молекул должно осуществляться за счет слабых сил. Более того, поскольку продукты ферментативной реакции, как правило, по своей структуре подобны субстратам и,, кроме того, должны удаляться с поверхности фермента в ходе реакции, образование комплекса должно быть легко обратимым процессом. Основываясь на этих соображениях, а также на известных свойствах белков, можно попытаться, исходя из химической природы субстрата, оценить возможные механизмы его взаимодействия с ферментом. Так, образование комплексов с субстратами белковой природы [c.56]

Коферментами в молекулах фермента могут быть витамины, атомы железа, связанные с определенными органическими веществами, атомы меди, цинка, марганца и других химических элементов. Белковая природа ферментов подтверждается сходством в свойствах ферментов и белков. Подобно белкам, ферменты могут образовывать коллоидные растворы, которые не проходят через животную мембрану или какие-либо другие полупроницаемые перепонки. Ферменты осаждаются при действии высокой температуры, при помощи солей тяжелых металлов, минеральных кислот и т. д. [c.122]

Интерес к структуре и биохимическим свойствам белков резко стимулировала классическая работа Самнера. Этот автор в 1926 г. установил, что биокатализаторы, т. е. ферменты, представляют собой белки. Само явление катализа было описано в 1835 г. Берцелиусом. В своей статье он указывал, что диастазу из картофеля —фермент, катализирующий гидролиз крахмала,— можно рассматривать как пример биокатализатора и что, по-видимому, все компоненты живых тканей образуются под действием таких катализаторов. Последующие работы полностью подтвердили этот вывод. Некоторые вещества этого рода были известны и ранее, еще до открытия биокатализаторов теперь же многие биокатализаторы были выделены и подвергнуты частичной очистке, что дало возможность исследовать кинетику катализируемых ими реакций. Эти исследования наряду с развитием динамических аспектов биохимии (о чем шла речь выше) привлекли пристальное внимание к ферментам. Тем не менее до работ Самнера химическая природа ферментов оставалась совершенно неизвестной. Правда, первые исследователи, работавшие в этой области, высказывали предположение, что ферменты имеют белковую природу, но в начале XX в. принято было считать, что ферменты не принадлежат ни к одному из известных классов органических соединений. Открытие Самнера было встречено весьма скептически, особенно со стороны Вильштеттера и его учеников. Между тем утверждение Самнера основывалось на экспериментальных данных ему удалось полу- [c.11]

Уникальные каталитические свойства ферментов (см. гл. I) обусловлены весьма сложным механизмом их действия, многие стороны которого еще до конца не раскрыты. Всеобщее признание, однако, получило представление, согласно которому ферментативный катализ обусловлен по крайней мере тремя основными причинами во-первых, тем, что сорбция субстрата на ферменте протекает так, чтобы облегчить последующую химическую реакцию во-вторых, полифункциональ-ным характером химического взаимодействия между ферментом и сорбированным субстратом (или субстратами) и, наконец, в-третьих, эффектами микросреды, характеристики которой (диэлектрическая проницаемость, полярность и др.) в области активного центра могут существенно отличаться от соответствующих показателей водного раствора. В настоящей главе будут рассмотрены именно эти три физикохимических механизма ускорений в реакциях, катализируемых ферментами. Наиболее подробно остановимся на первом из них ( 1—4), поскольку именно здесь удалось глубоко и количественно проникнуть в природу движущих сил катализа. [c.34]

Если каждую составную часть сложной системы заменить на ее зеркальный образ, то получится зеркальное изображение всей первоначальной системы. Однако если только некоторые части сложной системы заменяются на их зеркальные двойники, то в результате возникает хаос. Химические системы, являющиеся точными зеркальными двойниками, ведут себя идентично, а системы только с частичной заменой имеют совершенно различные химические свойства. Если, например, в природе существует фермент, состоящий из Е-аминокислот и синтезирующий О-нуклеотид, то соответствующий искусственный фермент, полученный из О-аминокислот, будет синтезировать Ь-нуклеотид. В то же время соответствующий полипептид, содержащий как 0-, так и Е-аминокислоты, видимо, не будет обладать ферментативной активностью. [c.77]

Химическая природа ферментов. На основе многочисленных исследований химическая природа ферментов в настоящее время установлена. Определив химический состав ряда ферментов, исследователи синтезировали некоторые из них. Но полученные вещества не имели каталитических свойств. Поскольку в препарате фермента был обнаружен белок, который при добавлении метилового спирта отделялся и выпадал в свернутом виде, то можно было считать, что фермент состоит из двух компонентов. Вторым компонентом оказалась часть, имеющая белковую [c.519]

По своей химической природе ферменты — белковые вещества, обладающие высоким молекулярным весом (от 127000 — рибонуклеаза, до 1000 000 — пируватдекарбоксилаза зародыша пшеницы) и коллоидными свойствами. Ферменты находятся в очень малых количествах во всех живых клетках и жидкостях организма при этом в различных клетках могут содержаться самые разнообразные ферменты. Одни ферменты сравнительно хорошо растворимы в воде и поэтому легко извлекаются из клеток, другие — прочно связаны с элементами клеточной структуры и могут быть извлечены в раствор только после механического разрушения или автолитического расщепления клеток. [c.36]

Подавляющее большинство сведений о свойствах ферментов и характере их функций в организме добыто при изучении действия ферментов вне организма. Для исследования химической природы ферментов или изучения механизма действия того или иного отдельного фермента биохимики стремятся извлечь его в наиболее чистом виде. Данный белок — фермент — всеми способами очищают от всех примесей , сопутствующих ему в клетке, в естественных условиях его деятельности, так как примеси мешают исследованию химической природы ферментов и распознаванию веществ, на которые действует данный фермент. Работы в этом направлении доставили много ценных сведений о свойствах ферментов, о чертах их сходства и отличия от небиологических катализаторов. [c.132]

Высокая биологическая активность ферментов в первую очередь определяется характерными свойствами образующих их белков. Ферментативной активностью могут обладать как простые, так и сложные белки. Первые, как описано в предьщущей главе, состоят только из полипептидных цепей и гидролизуются до аминокислот (примерами могут служить ферменты пепсин, трипсин, уреаза и т. д.). Вторая группа ферментов представлена сложными белками, для проявления каталитической активности которых требуется присутствие веществ небелковой природы — простетических групп. Простетические группы ферментов, являющихся по химической природе сложными белками, называются кофакторами. [c.95]

Каждый фермент действует только на одно определенное вещество или на группу веществ, обладающих близкой структурой. Он осуществляет реакцию определенного типа, расщепляет связи определенной структуры. Это, может быть, наиболее характерное свойство фермента называется его специфичностью. Специфичность действия ферментов — важнейшее биологическое явление. Без него невозможен направленный обмен веществ в природе и, следовательно, сама жизнь. Биологические катализаторы не только регулируют скорость химических реакций в клетках, но определяют, какие вещества должны подвергнуться превращению. Взаимосвязанное действие ферментов как бы организует жизненные процессы, выбирает, вовлекает те или иные вещества в реакции и, кроме того, определяет из различных возможных путей тот необходимый, может быть, единственный путь, по которому должен идти процесс. Специфичность ферментов может выражаться по-разному. [c.57]

Физические и химические свойства ферментов обусловлены их белковой природой. Они термолабильны, не диализуются сквозь полупроницаемые перепонки, способны высаливаться и дают характерные для белка качественные реакции. [c.133]

В настоящее время термин моделирование употребляется, вероятно, гораздо чаще, чем в какую-либо иную эпоху развития естествознания. Характерно, что моделирование стало целью исследований, с одной стороны, биохимиков, сравнивающих химическую природу ферментов и менее сложных соединений, а с другой — физиков и инженеров, интересующихся проблемами кибернетики. При этом химик обращает внимание, главным образом, на молекулы, которые по его представлениям и скрывают в своих недрах ключи к тайнам поведения клеточного вешества, а инженер, собирая реле и другие детали, имитирующие функции нейронов, ограничивается данными о небольшом числе свойств материалов. Он, несомненно, прав, действительно, если материал отвечает известным требованиям, о нем можно и не размышлять. Но такое разделение точек зрения может быть только временным. В действительности ход биохимической эволюции привел к формированию систем, в которых материал наилучшим образом удовлетворяет требованиям дальнейшего развития. Это развитие уже не связано с существенной перестройкой молекул материала. Ход развития все более сложных форм жизни действительно стал напоминать комбинирование готовых реле в руках конструктора. Однако, если мы ограничимся, с одной стороны, копированием систем связей организмов, а с другой — моделями отдельных ферментов, то мы упустим из виду закон, в силу которого возникает такая независимость от материала . [c.37]

Оба эти представления оказались неправильными и сьп рали отрицательную роль в развитии знаний о химической природе ферментов. С этими основными положениями было связано несколько выводов, которые, естественно, также оказались ошибочными. Одним из таких вьшодов было заключение о возможности перенесения активной группы на любые вещества, способные играть роль стабилизатора. Предполагалось, что имеется принципиальная возможность перенесения активной группы на вешества любой химической природы, лишь бы они могли предохранить эту группу от разложения и потери ею ферментативной активности. Этот вывод имел важные практические последствия, так как он предполагал перенесение центра тяжести исследований некоторых основных свойств ферментов с их коллоидной части на активную группу. К числу таких свойств относилась прежде всего специфичность ферментативного действия. [c.140]

Необходимо обратить внимание еще на один момент, прежде чем перейти к рассмотрению особого класса катализаторов — ферментов. Имея в виду некоторые теории о природе ферментов, важно отметить, что все катализаторы, упомянутые в данной главе,— это определенные химические объекты с известным составом и свойствами. Это утверждение до сих нор нельзя распространить ни на один фермент. С другой стороны, нельзя уверенно отрицать определенное химическое строение этих веществ, пока не будет показано, что вещества известного строения могут при одних условиях обладать свойствами ферментов, а при других — без какого-либо изменения их химической природы — быть лишены этих свойств. [c.11]

Прежде всего необходимо отметить, что круг ингибиторов обычно значительно превышает круг субстратов и специфичность фермента к ингибированию оказывается меньше его субстратной специфичности. В общем виде причина этого достаточно ясна даже при рассмотрении одних лишь конкурентных ингибиторов. Если для катализа необходима адсорбция субстрата и его строгая ориентация относительно каталитических групп, то для ингибирования достаточно не только взаимодействия со всем адсорбционным центром, но и простого связывания ингибитора отдельными элементами адсорбционного центра, как правило состоящего из нескольких участков адсорбции. Поэтому изучение ингибирующего действия разнообразных структурных аналогов субстратов помогает в исследовании адсорбционных центров ферментов и свойств их отдельных элементов, а также химической природы основных, активных для катализа групп фермента. [c.70]

Химическая природа и свойства ферментов [c.129]

На кафедре проводятся исследования по синтезу и изучению свойств синтетических неионных водорастворимых полимеров. Такие полимеры и гидрогели на их основе находят широкое применение в качестве флоку-лянтов для очистки сточных вод, для концентрирования и извлечения металлов, в качестве структурообразователей почв, в качестве плазмозаме-нителей, для стабилизации и очистки ферментов. Методом радикальной полимеризации синтезированы термоосаждаемые водорастворимые полимеры на основе винилкапролактама. Показано, что меняя природу со-мономера можно получать сополимеры с различной температурой фазового разделения., с различным конформационном состоянием макромолекул. При этом большое значение приобретает химическая природа растворителя. Способность к комплексообазованию таких полимеров позволило разработать способ получения гранулярного носителя и иммобилизации в него широкого спектра соединений, от пигментов до живых клеточных [c.115]

Общепринято, что хлорофилл в зеленом листе находится в агрегированном состоянии в двух фотосистемах (I и II) и включает в свое окружение, кроме белка и липидов, молекулы каротина, цитохромов, хинонов и др. В фотохимической стадии участвуют аденозинфосфаты (АДФ и АТФ), никотинамид-адениндинуклеотидфосфат (НАДФ), ферредоксин, до сотни различных ферментов, многочисленные молекулы неустановленной химической природы, условно называемые факторами. Хлорофилл обладает оптимальным набором свойств, [c.284]

Биохимия изучает химический состав веществ, содержащихся в живых организмах, их структуру, свойства, места локализации, пути образования и превращения. Основные задачи биохимии — исследования обмена веществ (метаболизма) и регуляции энергетических процессов в клетке (биоэнергетика), изучение природы действия ферментов (энзимологня), анализ биохимических закономерностей Б ходе эволюции живых организмов. [c.35]

Таким образом, приведенные сведения о химической природе активного центра и аллостерических участках свидетельствуют о том, что в энзиматическом катализе, как и в реакции связывания субстрата, участвует не ограниченная и небольшая часть фермента, как предполагалось ранее, а значительно большая часть молекулы белка-фермента. Этими обстоятельствами, вероятнее всего, можно объяснить большие размеры и объемность трехмерной структуры молекулы фермента эти же обстоятельства следует учитывать в программах создания искусственных низкомолекулярных аналогов ферментов (синзимов), обладающих свойствами нативных ферментов (см. ранее). [c.126]

Интенсивное изучение биологических катализаторов дало возможность составить целостное представление об этих, по сути, наиболее важньгх структурах живой материй. В частности, было установлено, что все ферменты являются макромолекулами белковой природы. (Каталитическая активность специфичных полинуклеотидов, принимающих участие в сплайсинге РНК, является исключением, подтверждающим общее правило.) Первостепенное значение для функций ферментов имеет первичная структура, определяющая тип катализируемых реакций. Гидролиз пептидных связей трипсином или пепсином необратимо инактивирует ферменты. Для проявления каталитического действия большое значение имеет также нативность высших белковых структур (гл. 3). Обратимая денатурация является фактором подавления или восстановления ферментативной активности. Физико-химические свойства ферментов соответствуют таковым для белков, причем заряд играет существенное значение для каталитического акта. Молекулярные массы ферментов лежат в пределах от 10 до 1000 kDa и более, т. е. в большинстве случаев фермент по размерам гораздо больше, чем субстрат. [c.61]

Появился и ультравысокомолекулярный полиэтилен. Уже есть универсальные установки, которые могут выпускать полиэтилены с самой разной структурой. Будущее готовит нам новые сюрпризы, и все большее значение в нашей жизни будут иметь полимеры. Биохимия изучает химический состав веществ, содержащихся в живых организмах, их структуру, свойства, места локализации, пути образования и превращения. Основные задачи биохимии — исследования обмена веществ (метаболизма) и регуляции энергетических процессов в клетке (биоэнергетика), изучение природы действия ферментов (энзимология), анализ биохимических закономерностей в ходе эволюции живых организмов. [c.35]

Интересно отметить в связи с тем, что представление о присутствии в живых организмах неких факторов, осуществляющих те или иные процессы, сложилось еще до того, как ферменты были выделены в качестве более или менее индивидуальных веществ, Но это представление основывалось главным образом на понятиях сил , имело виталистическую основу, что, вероятно, и явилось одной из причин, помешавших Планшу еще в 1820 г. выделить первый ферментный препарат. Исследование Пайена и Персо значительно сблизило идейное содержание работ по изучению ферментов с теми представлениями о каталитических процессах, которые к тому времени сложились в химии. Открытие каталитических реакций продолн ило ту линию исследований, которая вела свое начало от Кирхгофа. Без этого открытия Берцелиус и Митчерлих вряд ли решились бы включить так безоговорочно ферментативные реакции, в число каталитических процессов, впервые перекинув мост между объяснением принципов, лежащих в основе химических процессов, с одной стороны, и процессов, происходящих в организме, с другой [18]. Этим впервые была провозглашена возможность объяснения действия ферментов на химической основе. Однако прежде, чем эта возможность начала реализовываться, необходимо было провести большую работу по выделению и предварительному изучению общих свойств отдельных ферментов и выяснению их химической природы. [c.167]

Все это имело прямое отношение к развитию учения о ферментах. Действительно, во второй половине XIX в. с познанием природы ферментов связывалась, но распространенному в то время выражению, разгадка тайны жизни , а кроме ферментов тогда еще не было известно веществ, обладающих тем свойством, которое теперь называют биологической активностью. Таким образом, развитие представлений о химической природе ферментов и механизме их действя было очень существенно для исхода борьбы материалистических и виталистических воззрений в биологии. [c.168]

Химическая природа ферментов чрезвычайно сложна и до сих пор не может считаться установленной. В настоящее время считают, что всякий фермент состоит из двух частей носителя — белкового вещества и простетшеской активной группы. Каждая из них раздельно не может действовать как фермент, и только в виде соединения они обнаруживают свойства, характерные для ферментов. [c.285]

Физико-химические свойства ферментов обусловлены их белковой природой. Ферменты не диализируют сквозь полупроницаемые мембраны, способны высаливаться и дают характерные для белка цветные реакции и реакции осаждения. При выделении ферментов методами высаливания, фракцио-нировйния ацетоном и колоночной хроматографии они не теряют каталитических свойств, что позволяет выделять активные ферментные препараты для практических целей (пепсин, трипсин, амилаза, липаза и др.). [c.99]

Характер структуры ферментов определяется строением а) их белковой части, б) активного центра и в) простетической группы (там, где она имеется). Для выяснения строения активных центров необходимо, прежде всего, знать их число в молекуле фермента, химическую природу тех групп центра, которые связывают и активируют субстрат, их взаимное расположение, возможные взаимодействия, свойства соседних групп и т. д. [c.71]

Несколько другой подход используется в опытах по изучению кинетики, избирательности, обратимости и других характеристик переноса ионов при нормальных физиологических условиях цель этих исследований состоит в изучении некоторых свойств системы транспорта. Подобные эксперименты вскоре привели к созданию концепции переносчиков как агентов, ответственных за перенос. (Этот подход совершенно аналогичен тому, который использовался на заре развития биохимии, когда задолго до определения химической природы ферментов ученые смогли доказать их существование и сделать заключения о способе их действия и многих других свойствах этих биологических катализаторов.) Предполагается, что переносчики представляют собой молекулы в мембране, обра- [c.265]

Изучение влияния различных факторов на скорость реакции дает возможность делать выводы о механизме действия ферментов, химической природе активных центров, последовательности стадий и т. д. Данные кинетических исследований необходимо сопоставлять с данными, полученныйи при изучении химических свойств и структуры ферментов, чтобы получить более глубокую характеристику процесса. [c.108]

Специфичность — свойство ферментов выбирать из многих субстратов одна Или несколько близких по химической природе. Благодаря шсокой специфичности ферменты из ряда термодинамически возможных химических реакций л ирают лишь некоторые и поэтому часто определяют о( цее направление метаболических процессов. [c.128]

Либавий при рассмотрении вопроса о брожениях и ферментах не делал различия между неорганическими и органическими веществами, придерживаясь своей классификации по внешним свойствам (например, масла минерального, животного или растительного происхождения) или по способу приготовления ( квинтэссенции растений, минералов и т.д.). Эта классификация предусматривала, однако, некую иерархию веществ - низших и высших по своим качествам. Так ферментация, по Либавию, всегда была возвышением ( ехакапо ) Веществ с помощью фермента, утончением их природы, приближением к духу, к спириту. Поэтому ферментируемые вещества должны бьши быть жидкими, легко делимыми и той же природы, что и фермент (это пояснение, однако, не совсем ясно). Либавий расширил число сравниваемых с ферментацией процессов. Он, например, отрицал идентичность ферментации и пищеварения, находя все же в этих процессах общую природу, а также признавал идентичность химической природы ферментации, брожения заквасок и гниения, которые различались только существом ферментируемых продуктов. [c.25]

Появление представлений о специфичности повлияло и на подход к изучению природы биокаталитических реакций. Высказывались даже соображения, что к этому вопросу надо подходить не столько со стороны статики, сколько со сто-рюны динамики следовало бы больше заниматься изучением скоростей реакций, чем подбираньем ключей к замкам (66, стр. 171). Однако справедливость таких замечаний была далеко не абсолютна. Вместе с тем, новое свойство фермевн тов открывало возможности для экспериментального в теоретического пересмотра многих положений, а главное делало необходимым новые попытки получения и изучения чистых препаратов ферментов для решения вопроса об их химической природе. [c.133]

Этим впервые была провозглашена возможность объяснения действия ферментов на химической основе. Однако прежде чем эта возможность начала реализовываться, необходимо было провести большую работу по вьшелению и предварительному изучению общих свойств отдельных ферментов и вьшснению их химической природы. [c.173]

В основе жизненных явлений — дыхания, питания, роста, размножения — лежат процессы химического превращения веществ, главным образом органической природы, входящих в состав живой клетки. Эти органические вещества (белки, углеводы, жиры), которые в организме претерпевают очень быстрые превращения, вне организма являются значительно более устойчивыми. Из этого следует, что вне организма эти вещества не встречаются с теми факторами, действие которых обусловливает их быстрое превращение. Эти факторы принадлежат к категории так называемых биологических катализаторов, ферментов или энзимов, систематическое исследование которых было начато болео ста лет тому назад и продолжается до сих пор. Несмотря на вековую исследовательскую работу, до сих пор мы о ферментах знаем очень мало, мало знаем о их химической природе, мало знаем о сущности их специфических свойств. С конца прошлого века, после того как школой Вильгельма Оствальда вопрос о ферментах был поставлен на почву катализа и коллоидной химии, почти все энзимо-логи обращали исключительное внимание па химическое и физико-химическое изучение ферментов, оставляя несколько в тени их действие в самом организме. Между тем действие фермента изолированного, более или менее очищенного, переведенного в водный раствор, т. е. действие того препарата, который мы получаем путем различных физико-химических операций, значительно отличается от действия того н<е фермента в живом организме. Как показали опыты А. И. Опарина, значительная часть каж- [c.135]

Полученные нами до сих пор данные, таким образом, не согласуются с господствующими взглядами на природу окислительных ферментов, в особенности окислительных ферментов животного происхождения. Так, например, Б. Шпицер считает, что окислительные ферменты являются нуклеопротеидами, и делает из этого весьма далеко идущие выводы о значении ядерного вещества клетки для окислительных процессов, происходящих в клетке. Интересные взгляды Шпицера покоятся, как нам кажется, на весьма неполной экспериментальной основе, ибо ни в коем случае нельзя считать доказанным, что окислительные ферменты по природе своей являются нуклеопротеидами. Состав ферментов зависит исключительно от природы материала и способа приготовления. Окислительные ферменты Шпицера были получены из растворов, которые содержали большие количества нуклеопротеидов, и потому в них проявляются свойства нуклеопротеидов аналогично этому, препараты оксидазы, приготовленной из грибов, сохраняют клеевидные вещества, растворяются и высаживаются вместе с ними. Невольно возникает мысль об аналогии с радиоактивными веществами, которые так же связываются с инертными веществами, как сернокислый барий, хлористый свинец и т. д. Едва ли нужно подчеркнуть, что в случае ферментов можно так же мало приписать химический состав носителя самому активному началу, как и в случае радиоактивных веществ. [c.364]

Число примеров, которые можно использовать для иллюстрации отмеченных особенностей ферментов, равно общему числу изученных ферментов, поскольку для каждого из них свойства каталитически активных групп в той или иной мере отличаются от свойств гомогенных растворов аминокислот или соответствующих молекул—простетических групп ферментов. При этом речь идет о трех основных свойствах — уровне удельной (молекулярной) каталитической активности, способности избирательно участвовать в тех или иных химических реакциях и способности координационно связывать те или иные лиганды. Каталитические свойства ферментов являются суммарным результатом действия по крайней мере трех факторов — изменения химических свойств отдельных групп, способа взаимодействия этих групп в активном центре и изменения механизма каталитической реакции. По этой причине простое сопоставление активностей фермента и его изолированных составных частей или сравнение активностей ферментов и остг льных катализаторов мало что дает для понимания природы ферментативного катализа. [c.261]

При разработке проблем динамической биохимии и обмена веществ, как правило, сталкиваются с действием биологических катализаторов — ферментов. Высокая скорость течения химических процессов в живых организмах является характерной особенностью процесса обмена веществ между ними и окружающей их средой. Высокомолекулярные органические составные части тканей и органов точно так же, как составные части пищи, подвергаются многочисленным превращениям в организме с помощью ферментов. Материалистический подход к оценке ферментов, к изучению их действия и их химической природы, наметившийся уже в конце XVIII в., отбросил фантастическое представление о сущности действия ферментов. Существовавшее идеалистическое представление о ферментах как о божественном начале было опровергнуто ходом развития биохимии. В борьбе между виталистическим и материалистическим представлениями о ферментах к концу XIX в. восторжествовало материалистическое представление. Ферменты стали рассматривать как вещества белковой природы, обладающие свойствами катализаторов. Их стали выделять из живых организмов, изучать механизм их действия, а также пути возникновения их в организмах. [c.11]

Эволюция нуклеиновых кислот — первый этап биологической эволюции. Главный кризис — необходимость возникновения полипептидных катализаторов-ферментов. Возможно, что перечисленным выше необходимым условиям начала биологической эволюции отвечает большое число различных по химической природе веществ — гетерополимеров. Реальное осуществление эволюционного процесса, выбор той или иной системы матричного воспроизведения зависит прежде всего от возможности спонтанного, доэволюционного образования соответствующих этим условиям веществ. Иными словами, общее направление эволюционного процесса с самого начала полностью детерминировано химическими и физическими свойствами среды. [c.47]