Казеин связующее

Фосфопротеиды — сложные белки, в которых белок связан с фосфорной кислотой эфирной связью. Наиболее изученным фосфопротеидом является казеин —белок молока. Фосфорная кислота в казеине связана с гидроксильной группой серина. Фосфопротеиды растений изучены очень слабо. [c.222]

Значение pH, соответствующее изоэлектрическому состоянию белков, принято называть изоэлектрической точкой (ИЭТ). Для большинства белков ИЭТ лежит в области кислых растворов. Так, для казеина она равна 4,6, для желатина 4,7, для глобулина 5,4. Положение ИЭТ зависит от наличия солей в растворе. Некоторые анионы, например NS , сдвигают ее в кислую сторону, а катионы, особенно многовалентные, — в щелочную. Изменение свойств растворов белков вблизи ИЭТ связано с изменением формы белковых макромолекул. Их форма имеет резко выраженную зависимость от pH среды. [c.207]

По методу образования сгустка различают два способа производства творога кислотный и сычужно-кислотный. Первый основывается только на кислотной коагуляции белков путем сквашивания молока молочно-кислыми бактериями с последующим нагреванием сгустка для удаления излишней сыворотки. Таким способом изготовляется творог нежирный и пониженной жирности, так как при нагревании сгустка происходят значительные потери жира в сыворотку. Кроме того, этот способ обеспечивает выработку нежирного творога более нежной консистенции. Пространственная структура сгустков кислотной коагуляции белков менее прочная, формируется слабыми связями между мелкими частицами казеина и хуже выделяет сыворотку. Поэтому для интенсификации отделения сыворотки требуется подогрев сгустка. [c.195]

Протеаза плесени и субтилизин. Протеаза плесени, выделенная в кристаллическом виде из фильтратов культуры А. огу-гае, оказалась во много раз активнее папаина при гидролизе казеина и гемоглобина [66]. Найдено, что этот фермент приводит к более глубокому гидролизу цепей окисленного инсулина, чем все рассмотренные выше ферменты [269]. Связи, разрываемые протеазой плесени, показаны на рис. 1 и 2. [c.211]

В ряд белковых клеев входит казеин, присутствующий в молоке. Казеин относится к фосфопротеидам и содержит около 1 % фосфора. Фосфопротеиды — слабые многоосновные аминокислоты, оксигруппы которых этерифицированы фосфорной кислотой. Казеин нерастворим в воде, только набухает в ней. Он не растворяется в органических растворителях. При действии оснований получают соли казеина — казеинаты, растворимые в воде. При нагревании вьпие 50 °С эти соли разлагаются. Казеин применяют в качестве связующего в композициях со щелочестойкими пигментами. Казеиновая пленка отличается твердостью и хрупкостью, склонна к растрескиванию, поэтому ее нанесение на красочный слой живописи может привести к разрушению произведения. При реставрации монументальной живописи на известковой штукатурке можно использовать казеин в качестве связующего. С известью казеин дает нерастворимый в воде казеинат кальция, который обладает стойкостью к атмосферным воздействиям. [c.18]

Пепсин, катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных остатками ароматических аминокислот, расщепляет практически все природные белки. Исключение составляют некоторые кератины, протамины, гистоны и мукопротеины. При их гидролизе образуются различного размера пептиды и, возможно, небольшое число свободных аминокислот. В желудочном соке детей грудного возраста, а также в секрете четвертого желудочка телят и других молодых жвачных животных содержится отличный от пепсина весьма активный фермент реннин. Он катализирует свертывание молока (превращение растворимого казеиногена в нерастворимый казеин). У взрослых людей эту функцию выполняет пепсин. Механизм этого процесса, несмотря на кажущуюся простоту, в деталях пока не выяснен. Предполагают, что реннин превращает растворимый казеиноген молока в параказеин, кальциевая соль которого нерастворима, и он выпадает в осадок. Интересно отметить, что после удаления ионов Са из молока образования осадка не происходит. Наличие активного реннина в желудочном соке детей грудного возраста имеет, по-видимому, важное физиологическое значение, поскольку при свертывании молока, являюще- [c.424]

Соединения казеина с кислотами, основаниями и солями. Строение молекулы казеина до сих пор не выяснено. Несмотря на целый ряд. поверочных сопоставлений, нельзя утверждать, что молекулярный вес казеина соответствует индивидуальной молекуле, скорее казеин надо рассматривать как агрегат молекул, как мицеллу, соединенную силами вторичных валентностей отсюда и реакции его с кислотами и-основаниями нельзя рассматривать только в свете простых стехиометри-ческих отношений. Реакции казеина с кислотами, основаниями и солям соответствуют также поверхностно адсорбционным связям, а не только чисто химическим. Эти реакции не только образуют некоторые химические соединения, но и влияют на коллоидное состояние казеина. [c.63]

Прессованием удаляют воду, заключенную между зернами казеина. Вода, находящаяся внутри казеиновых зерен, не может быть удалена этой операцией, так как она связана с казеином физико-химически и ее отношение к казеину для правильно приготовленного продукта постоянно воды в нем заключено 60%, считая за 100 казеин, высушенный до постоянного веса при температуре 105°. [c.84]

Многие способы использования кожевенных обрезков основаны на получении пластических масс в смеси с другими связующими веществами последние весьма разнообразны. Сюда входят другие уС. ковые вещества (казеин, клей, желатина), кровь, эфиры целлюлозы, смола, льняное масло, цемент обыкновенный и цемент Сореля, т. е. раствор хлористого магния с окисью магния. [c.208]

Янтарная кислота НООССНоСНаСООН. Название этой кислоты связано с тем, что она находится в янтаре. Кроме того, янтарная кислота найдена во многих растениях (например, в незрелых ягодах крыжовника, винограда, в свекольном соке, в стеблях ревеня), в буром угле и окаменелом дереве. Она образуется также в больших количествах при некоторых процессах бактериального разложения яблочной и винной кислот и прн брожении белковых веществ (например, казеина). Существенно также ее образование при спиртовом брожении, где она, вероятно, получается из глутаминовой кислоты (одной из аминокислот белка). Щитовидная и зобная железы некоторых животных должны содержать янтарную кислоту. [c.343]

ПРОНАЗА, смесь частично очищенных протеолитич ферментов из микробов 31гер1отусе5 gri.seus, содержащая нейтр. и щел. протеиназы (см. Протеолитгтеские ферменты), а также протеиназы, близкие по характеру действия химотрипсину и карбоксипептидазам. Мол. м. компонентов 16 000—20 ООО. Обладает широкой субстратно специфичностью, при pH 7—8 гидролизует в казеине и альбумине 80—85% пептидных связей. Активность разл. комнонентов П. подавляется хелатами, диизопропилфторфосфатом, хлоркетонами. Активизируется Са +, Со +, Мп +, Примен. при исследовании строения белков ПРОПАЗИН. триазин [c.480]

КАЗЕИН (от лат. aseus-сьф), осн. белковая фракция коровьего молока относится к запасным белкам. Представляет собой смесь неск. фосфопротеидов (осн. компоненты-а , - и к-К.) сходной структуры. В коровьем молоке содержание К. составляет 2,8-3,5% по массе (от всех белков молока-ок. 80%), в женском-в два раза меньше. Содержание а -, - и к-К. от всего К. составляет соотв. 54,2, 30,1 и 13,3%. В фракцию К. входит также у-К. (2,5% от всего К.)-продукт частичного протеолиза -K., катализируемого протеиназой молока. Осн. компоненты К. имеют генетич. варианты, отличающиеся неск. аминокислотными остатками. Изучена первичная структура всех К. и их физ.-хим. св-ва. Эти белки имеют мол. массу ок. 20 тыс., изоэлектрич. точку (р/) ок. 4,7. Содержат повыш. кол-ва пролина (полипептидная цепь имеет -структуру), устойчивы к действию денатурантов. Остатта фосфорной к-ты (обычно в виде Са-соли) образ)тот сложноэфирную связь гл, обр. с гидроксигруппой остатков серина. Высушенный К.-белый порошок без вкуса и запаха, практически не раств. в воде и орг. р-рителях, раств. в водных р-рах солей и разб. шелочей, из к-рых выпадает в осадок при подкислении. [c.284]

S-Метилированный L-M. (метионинметилсульфонийхлорид, или активный М.)-витамин для млекопитающих и человека. L-M. применяют для обогащения кормов и пищи, а также как лек. ср-во для лечения и предупреждения заболеваний и токсич. поражений печени, лечения атеросклероза используют для синтеза пептидов. Специфич. расщепление пептидных связей по остаткам М. при обработке бромцианом используют при определении первичной структуры белков. Колориметрич. определение М. основано на образовании окрашивания при действии нитропруссида Na в сильнощелочной среде. Впервые L-M. выделен из казеина в 1922 И. Мюллером. Его мировое произ-во ок. 150 т/год (1982). В.В. Баев. [c.71]

Термин П. м. появился в кон. 19 в. Первые пром. материалы были изготовлены на основе нитроцеллюлозы (1862-65) и казеина (1897). Развитие совр. реактопластов началось с разработки фенопластов (Л. Бакеланд, 1907-08) и аминопластов (Г. Поллак, 1921), термопластов-с синтеза полистирола (1930), поливинилхлорида (1937), полиэтилена (1938-39). В России произ-во П. м. начало складываться приблизительно в 1914 и достигло 5,03 млн. т/год (1986) науч. основы и организац. начала связаны с именами Г.С. Петрова, А.М. Настюкова, А.А. Ваншейдта, С.Н. Ушакова, И. П. Лосева и др. Совр. пром-сть П. м. включает большой ассортимент материалов на основе разнообразных связующих и наполнителей. Рост мирового произ-ва П. м. идет высокими темпами (ок. 20% в год) оно достигло 72,8 млн. т/год (1985), превысив по объему произ-во металлов. [c.565]

П. к. обладает широкой специфичностью, при pH 7-8 гидролизует 80-85% пептидных связей в казеине и альбумине катализирует также гидролиз сложных эфиров. Активность сериновых протеиназ П.к. подавляется дш13опропил-фторфосфатом и хлоркетонами, а мета.ял-зависимых ферментов-хелатирующими агентами. Активаторы-ионы o Мп + и Mg" [c.101]

Применение. Р. м. используют в осн. для пищ. целей. Масла подсолнечное, хлопковое, оливковое, арахисовое, соевое и др. потребляются непосредственно в пищу в натуральном (после рафинации) и гидрированном виде (маргарин и кулинарный жир), вводятся в состав майонезов, соусов и пр., применяются в произ-ве овощных и рыбных консервов, шоколада (масло какао), кремов, халвы и др. кондитерских изделий. P.M. используют также для разбавления красок, размягчения эмульсионных грунтов и масляных лаков. Высыхающие масла-осн. сырье в произ-ве пленкообразователей (олиф, лаков). Очищенные от примесей и обесцвеченные (отбеленные) масла-осн. компоненты связующих масляных и составная часть эмульсионных казеино-масля-ных (темперных) красок. Полувысыхающие масла-добавки, замедляющие высыхание красок. Натуральные и гидрированные Р. м. (см. Гидрогенизация жиров) - важнейшие компоненты сырья в произ-ве туалетного и хоз. мыла, косметич. ср-в, составов для обработки кож. В мед. практике из жидких Р. м. (касторовое, миндальное) готовят масляные эмульсии оливковое, облепиховое, миндальное, подсолнечное и льняное масла-основы лек. мазей и линиментов. Из Р. м. при их омылении получают глицерин и жирные к-ты. [c.196]

X. ингибируется пепстатином (прир. пентапептвд, синтезируемый бактериями стрептомицетами). Фермент используют в произ-ве сыров (обусловливает свертывание молока в результате гвдролиза пептвдных связей казеина). [c.263]

В Древнем Риме для наклеивания золотой фольги на бумагу применяли яичный желток. Древними живописцами в качестве связующего для пигментов в темперных красках использовался казеин. Первые патенты на казеи- [c.89]

В первую очередь отметим, что многие пищевые продукты представляют собой суспензии плодово-ягодные соки, разнообразные пасты (томатная, шоколадная, шоколадно-ореховая и т, д.), соусы и кетчупы, готовая горчица и другие. Но еще более важным является то, что практически любое пищевое производство на той или иной стадии связано с образованием, переработкой или разрушением суспензий. Сахарная промышленностр — получение и очистка диффузного сока сахарной свеклы, который является суспензией. Масложировая промышленность — адсорбционное рафинирование растительного масла, основанное на использовании в качестве адсорбента суспензии бентонитовых глин. Крахмально-паточная промышленность — производство как картофельного, так и кукурузного крахмала связано с получением суспензий на начальных стадиях (крахмальное молоко, мельничное молоко), их очисткой и разрушением с выделением готового продукта на завершающем этапе. Молочная промышленность — суспензии образуются в производстве казеина, получении и переработки творога, ассортимент изделий из которого весьма велик. Мясная промышленность — производство мясных фаршей, различных колбас, паштетов связано с приготовлением и переработкой высококонцентрированных суспензий (паст). Хлебопекарная и макаронная промышленность основана на замесе и обработке теста, которое в отношении твердых компонентов является пастой. Кондитерская промышленность — шоколадная масса при температуре несколько выше Зб°С представляет собой суспензию частиц какао и кристалликов сахара в жидком какао-масле. Помадные массы кондитерского производства представляют собой пасты, твердой фазой в которых являются кристаллики сахарозы, а жидкой — водный раствор сахарозы, глюкозы и мальтозы. [c.237]

Многие традиционные технологии пищевой промышленности основаны на изменении структуры белков, что позволяет получать продукты разной текстуры. Наиболее известными примерами являются клейковина, а также казенны. Так, при хлебопечении замешивание теста из муки с водой и солью изменяет структуру клейковины и вызывает образование упругой и растяжимой белковой сети, в которую заключены крахмальные зерна. От реологических характеристик этой белковой сети зависят важнейшие свойства теста, а также конечное качество хлеба. Среди участвующих здесь молекулярных механизмов важную роль, по всей видимости, играют окисление за счет кислорода воздуха сульфгидрильных групп клейковины и перекомбинация дисульфидных мостиков. В процессе сыродельного производства молоко претерпевает изменения и переходит из жидкого в твердое состояние. Это преобразование связано с дестабилизацией мицелл казеина под действием сычужного фермента химозина или молочнокислого брожения. В этом случае происходит образование белкового геля, свойства которого тесно связанные с условиями получения геля, предопределяют правильный ход процесса созревания и конечное качество сыра. [c.528]

Полученным таким способом волокнам можно придать разную организацию, например, расположить их параллельными пучками, чтобы имитировать волокнистую структуру мышечной ткани. Однако необходимо соединить волокна между собой для получения продуктов с приемлемой текстурой. Когезии можно добиться термообработкой сырых волокон под давлением [32 , но чаще всего она достигается введением связующего вещества. Нередко для этого служит овальбумин, поскольку он коагулирует под действием тепла, но в состав связующих веществ могут входить и другие белки, такие, как желатин, казеин, белки сыворотки молока, клейковина, белки сои. Используются также крахмал и полисахариды типа альгината и каррагинана благодаря их загущающим и желирующим свойствам. Связующие вещества, помимо их склеивающей, когезионной роли, могут служить основой для введения пигментов, ароматизирующих добавок и липидов. Пропитку волокон можно проводить в ванне с раствором, содержащим связующее вещество. Закрепление связующего вещества происходит затем под действием прогрева, а более равномерное распределение в массе можно улучшить разделением волокон вибрацией [29] или заставив их циркулировать в противотоке связующего вещества в извилистом контуре [71]. Некоторые авторы [64] предложили технологический процесс, в котором связующее вещество не распределяется равномерно, [c.536]

Используя различные ферменты, можно охарактеризовать фосфатные связи в белковом соединении как качественно, так и количественно. Так, в а-казеине на долю моноэфиров IV падает 40% общего содержания фосфора, на долю амидоэфиров V —также 40% и на долю пирофосфата VI--20%. В р-казеине весь фосфор присутствует в виде диэфиров VII, связывающих пептидные цепи. При разрыве мёжцепо-чечных фосфатных мостиков происходит расщепление а- и р-казеинов на более мелкие осколки. [c.175]

Связующим веществом для красок в современной темпере в основном служат эмульсии различного состава. Природными эмульсиями являются молоко, желток куриного яйца, сок некоторых растений (молочай, фиговое дерево, каучуконосовые деревья — гевейя и др.). В качестве эмульгаторов масла используют водные растворы гумгушарабика, казеина, яичного желтка. Наиболее быстросохнущими являются все виды казеиновых эмульсий, затем следуют яичные эмульсии, наиболее ме ен-но высыхающая эмульсия маковое масло — гуммиарабик. Прочность и сохранность живописи зависит от разных факторов, но чаще всего не связана с составом связующего. [c.52]

Одной из широко распространенных химических постсинтетических модификаций является фосфорилирование остатков серина и треонина, например, в молекуле гистоновых и негистоновых белков, а также казеина молока. Фосфорилирование-дефосфорилирование ОН-группы серина абсолютно необходимо для множества ферментов, например для активности гликоген-фосфорилазы и гликоген-синтазы. Фосфорилирование некоторых остатков тирозина в молекуле белка в настоящее время рассматривается как один из возможных и специфических этапов формирования онкобелков при малигнизации нормальных клеток. Хорошо известны также реакции окисления двух остатков цистеина и образование внутри- и межцепочечных дисульфидных связей при формировании третичной структуры (фолдинг). Этим обеспечивается не только защита от внешних денатурирующих агентов, но и образование нативной конформации и проявление биологической активности. [c.533]

Познакомившись с основными веществами, находящимися в молоке, мы переходим теперь к главной, с нашей точки зрения, составной части его — к белковым веществам. Их в молоке находится от 3,0 до 3,5%, и большая часть принадлежит казеиногену. Так называют то вещество, которое, будучи коагулировано и выделено из молока, называется казеином. Есть ли разница между казеиногеном и казеином, и какова эта разница, точно ответить нельзя. Вероятно она есть, так как казеиноген находится в молоке в определенном коллоидном состоянии, будучи связан с кальцием и фосфором. При коагуляции, изменяется не только коллоидное состояние, но повреждается и вся система казеиногена, изменяется его связь с некоторыми солями (кальций и фосфор). Возможно рассматривать казеиноген как сложный протеин, т. е. как протеид, состоящий из казеина плюс фосфорнокальциевое соединение (Оппенгеймер). Казеиноген представляет собой более сложный ассоциат по сравнению с казеином. Действием химозина — фермента, находящегося в желудке теленка, в сычуге, казеиноген, коагулируя, переходит в казеин есть предположение, что при этом более сложная мицелла казеиногена распадается на менее сложные — казеина. Какая-либо значительная химическая разница между казеином н казеиногеном не доказана. Установлено лишь, что казеин выпадает в осадок легче казеиногена и что соли кальция и других двузначных металлов осаждают казеин уже при комнатной температуре, а казеиноген — лишь при нагревании. [c.60]

Как видно из табл. 5, в состав казеина входит фосфор. Это характерное отличие казеина от других протеинов, на основании которого казеин относят к группе фосфоропротеинов. Римингтон полагает , что фосфор в виде фосфорной кислоты в казеине связан связью сложного эфира, так как только ферменты, расщепляющие эфирные связи, позволяют отделить фосфорную кислоту от казеина. Протеазы такого отщепляющего действия не производят. Это утверждение Римингтона надо отнести к казеину Гаммарстена, т. е. осажденному в изоэлектрической точке, но нельзя распространять на весь фосфор казеина, увлекаемый из молока при осаждении ферментами. [c.61]

Первая стадия состоит в коагуляции казеиногена. Следующа ступень характеризуется обратным коагуляции процессом пептизаци казеина последний переходит в коллоидный раствор. В дальнейшет наступает разрыв пептидных связей и выделение аминокислот. [c.66]

Керосин действует на казеин дегидратирующе, и при хороших, с небольшим содержанием жира, казеинах прибавление его излишне , даже вредно. Наш отечественный казеин в большинстве случаев имеет-повышенное содержание жира. Последний сильно понижает пластические свойства массы, при содержании выше 3,5 >/о выдавливается из нее, покрывая поверхность пластицироваиного материала жирным слоем. Керосин растворяет жиры молока и одновременно легко создает эмульсию с водой в присутствии казеина, как третьего компо— нента. Прибавлением в казеиновый замес керосина достигается получение прочной коллоидной системы казеин, вода и раствор молочного-жира в керосине. Такую систему можво бы было назвать жировою-эмульсиею, если бы с представлением об эмульсии у нас не было связано представление о жидкой системе. В нашем случае мы имеем значительной густоты гель, текучий лишь в нагретом состоянии,, преобладающий компонент которого—вещество твердое и сам гель, после остывания скорее можно характеризовать как тело твердое. [c.143]

Наши исследования и наблюдения за технологическим процессом показали, что казеин очень быстро адсорбирует формалин из ванны, что по мере истощения ванны связывание формалина приобретает все более и более медленный характер кривые на рис. 50 показывают ход этого процесса. Количество связанного казеином формалина зависит от концентрации формалиновых ванн, причем в наших условиях опыта расход его значительно превысил цифру, указанную Бенедиченти вместо 0,00588 г СН2О на 1 г казеина было связано казеином в течение 5 дней 0,0396 г формалина. Причиной полученного расхождения данных являлась различная концентрация формалина, взятого в опыт. Вместо 4 см 2 /о-ного раствора формалина на 5 г казеина, [c.173]

Сначала под действием сычужного фермента происходит азрушение важнейшего белкового компонента казеинового ком-лекса — х-казеина на два компонента так называемый пара-х-азеин и гликомакропептид. Установлено, что распад идет за eт разрыва ферментной связи между аминокислотами фенила-анином — метионином [c.159]

В связи с этим в наших работах [253, 254] исследовались конформационные изменения молекул казеина и его а- и -фракций при различных условиях. Из рис. 27 видно, что удельное оптическое вращение всех трех казеинов со временем уменьшается, причем основные изменения происходят в течение 2—3 суток и заканчиваются через 4—5 суток. При дальнейшем стоянии растворы мутнеют. Кроме того, удельное оптическое вращение уменьшается и с увеличением концентрации казеинов в растворе, как это видно из рис. 28. Характер зависимости удельного оптического вращения растворов казеинов от врелгени и концентрации может свидетельствовать о протекании процессов агрегации с повышением [c.106]

Так как гелеобразование наблюдается в определенном диапазоне pH, то исследовались изменения удельного оптического вращения при pH от 6,5 до 13. Результаты представлены на рис. 29. Из сравнения результатов видно, что с увеличением pH удельное оптическое вращение растет, достигая максимального значения нри pH 12—13, что обусловлено развертыванием полипептидных цепей по мере накопления отрицательных зарядов на молекулах казеина. Для а-казеина и целого казеина нри pH выше 12 происходит уменьшение удельного оптического вращения. Это уменьшение, очевидно, связано с тем, что при большем избытке щелочь начинает взаимодействовать со свободными кислотными группами глутаминовой кислоты с образованием соли, что и приводит к изменению оптической активности [256—259]. [c.108]

Изучение зависимости удельного оптического вращения растворов казеина от температуры также позволяет проследить изменение конформации молекул казеина в водных растворах. Исследование проводилось в интервале температур 5—50° С. Температура повышалась со скоростью 1° за 10 мин. Измерения проводились через 5 суток, т. е. к тому времени, когда заканчиваются все процессы, связанные с конформационными изменениями. Из рис. 30 видно, что с увеличением температуры удельное оптическое вращение растворов всех трех казеинов уменьшается. Эта температурная зависимость обратима — при охлаждении от 50 до 5° С растворы вновь показывают высокое отрицательное значение. Следовательно, конформационные изменения молекул казеина тоже обратимы. Для определения энтальпии перехода упорядоченных участков (а-спираль и -структура) казеина в статистический клубок были вычислены константы равновесия К при разных температурах, а затем по углу наклона графика зависимости 1п К от 1/Т вычисли лнсь значения ДЯ-перехода. Расчеты показали, что для -казеина АН = —32 ккал/моль, а для нефракционированного и а-казеинов АН = —34 ккал/моль. Это указывает на большую роль водородных связей в скреплении упорядоченных участков макромолекул казеинов. [c.108]

Вопрос о природе связей, стабилизирующих пространственные структуры в водных дисперсиях казеина, до сих пор не решен. Это связано с тем, что нет специальных работ, посвященных исследованию контактов, ответственных за структурообразование. В основном исследователи пытались выяснить роль содержащих серу аминокислот в образовании пространственных структур. Так, Вор-мел [275], исследуя специфические группы, участвующие в гелеобразовании в системах казеин — вода — щелочь, пришел к выводу, что стабилизующими гель группами являются группы цис-теина. В работе Хиггинса, Фрэзера и Хейса [276], посвященной выяснению роли сульфгидрильных групп в образовании казеиновых гелей, изучался процесс выделения серы, освобождающейся под действием щелочи. Однако ввиду малого количества цистино-вых остатков в казеине авторы приходят к заключению, что только 3 — 8-связи не могут быть ответственны за структурообразование в концентрированных казеиновых системах. В работе [277] отмечалось, что если структурообразование инициировано ионами Са " , основную роль в образовании структуры играют ЗН-груины казеина. Однако в работе [278] было показано, что в казеине не происходит дисульфидный обмен и, следовательно, нет свободных 8Н-групп. [c.114]

Этим ограничиваются наши знания относительно связей, стабилизующих пространственные структуры казеина. Лишь в нескольких работах [256—259] отмечается влияние добавки диоксана на структурообразование в клеевых казеиновых растворах. Тот факт, что введение диоксана замедляет образование пространственной структуры (известно, что диоксан разрушает водородные связи), указывает на возможность стабилизации гелей водородными связями. В этой же серии работ показапо, что введение Na2SOз в систему в количестве 4% не уменьшает склонности растворов казеина к структурообразованию, а, напротив, ускоряет этот процесс. Авторы перечисленных работ исследовали лишь условия получения [c.114]

Б гелях казеина в принципе возможно образование связей различных типов водородных связей с участием пептидных групп цепей, гидрофобных связей между углеводородными радикалами, электростатических связей между полярными группалш и, наконец, дисульфидных связей вследствие наличия у казеина таких аминокислот, как цистин и цистеин. Электростатические связи между полярными группами в данном случае исключаются, так как структура образуется в сильнощелочной среде. Для выяснения роли водородных связей в образовании пространственных структур в водных растворах казеина системы исследовались при температурах от 5 до 70 С. [c.117]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология