Строение белков (ферментов)

Строение ферментов. По сравнению с неорганическими катализаторами ферменты имеют значительно более сложное строение. Каждый фермент содержит белок, которым и обусловлена высокая специфичность биологических катализаторов. По своему строению ферменты подразделяются на два больших класса однокомпонентные и двухкомпонентные. К однокомпонентным относятся ферменты, состоящие только из белковых тел, которые обладают каталитическими свойствами. У этих ферментов роль активных групп выполняют определенные химические группировки, входящие в состав белковой молекулы и получившие название активных центров. [c.168]

Ферменты функционируют либо в растворах, либо в надмолекулярных структурах. Сорбция реагентов, именуемых субстратами, и реакция протекают на некоторой поверхности большой молекулы белка. В этом смысле ферментативный катализ сходен с гетерогенным. Однако белок-фермент и малые молекулы субстратов находятся в одной фазе в растворе. Имеется строгая стехиометрия взаимодействия — как правило, одна белковая глобула взаимодействует с одной молекулой субстрата или другого лиганда. При взаимодействии образуется фермент-субстратный комплекс (ФСК), строение и свойства которого изучаются физическими и химическими методами. Ферментативный катализ в растворе — гомогенный катализ. [c.177]

Основные рентгеноструктурные данные о строении активного центра лизоцима и его комплексов с субстратными аналогами и сделанные из них выводы о механизме ферментативной реакции были получены с использованием одной тетрагональной формы кристаллического фермента при низких или комнатных температурах [49] (чтобы уменьшить разрушающее действие рентгеновского излучения на белок [30]). В связи с этим возникает серьезный вопрос, насколько можно распространить эти выводы на другие условия, например, на поведение лизоцима при физиологических или обычных экспериментальных условиях (как правило, 25° или 37°С), так как выше 25° С классическая тетрагональная форма кристаллического лизоцима превращается в орторомбическую [47—53]. [c.159]

Существует обширная группа ферментов, активность которых проявляется только в присутствии определенных соединений небелковой природы. Эти соединения называются кофакторами. Кофакторами могут быть, например, ионы металлов или органические соединения сложного строения — их обычно называют кофер-ментами. В большинстве случаев связь между коферментом и белком слабая и кофермент можно отделить от белка весь комплекс в целом есть холофермент, а белок (лишенный активности) без кофермента называют апоферментом. [c.356]

Этим занимались в Кавендишской лаборатории в довоенные и послевоенные годы. Усилия Кавендишской лаборатории, руководимой Лоуренсом Брэггом, были сосредоточены иа определении пространственного строения белков. Это и понятно. В те годы все были убеждены, что главная молекула живой природы — молекула белка. В самом деле, ферменты, то есть молекулы, проводящие в клетке всевозможные химические превращения, — это всегда белки. Белок представляет собой главный строительный материал клетки. Не удивительно, что всеобщим было убеждение, что и гены устроены из белка. Казалось несомненным, что путь к разгадке всех тайн жизни лежит через изучение строения белков. [c.16]

Наиболее важной в биологическом отношении особенностью фибриногена является его способность превращаться при определенных условиях в не растворимый в воде фибрин-белок, имеющий фибриллярное строение. Таким образом, превращение фибриногена в фибрин сопровождается свертыванием крови с образованием сгустка (или геля), в котором под микроскопом можно рассмотреть сетчатую структуру, состоящую из нитей фибрина в ячейках этой сетчатой структуры удерживается большое количество жидкости и форменных элементов крови. Через некоторое время образовавшийся сгусток крови подвергается синерезису — фибриновый гель сжимается, из него выдавливается значительное количество сыворотки крови и остается более плотный сгусток, состоящий в основном из тромбоцитов и фибрина. Превращение фибриногена в фибрин происходит при повреждении кровеносных сосудов под влиянием особого белкового вещества, обладающего ферментативной протеолитической активностью, названного Шмидтом фибрин-ферментом, или тромбином. [c.467]

Альбинизм характеризуется отсутствием пигментов в коже, волосах и сетчатке. Этот синдром наблюдается в различных формах альбинизм может быть полным (в таких случаях пигмента нет совсем) или неполным (пигмент отсутствует только в определенных областях). Меланин — пигмент волос, кожи и глаз — представляет собой полимер неизвестного строения, образующийся ири окислении тирозина. Единственный фермент, участвующий в образовании меланина из тирозина,— это тирозиназа, медьсодержащий белок, катализирующий превращение тирозина в диоксифенилаланин. [c.453]

Казеин — сложный белок, образующийся из казеиногена (важнейшая составная часть молока, творога и сыра) при его свертывании под действием ферментов. Кроме атомов углерода, водорода, кислорода и азота в казеине содержится фосфор. Точное строение молекулы казеина не выяснено. [c.38]

Химический состав и строение белков. При кипячении с кислотами, щелочами, а также под действием ферментов белковые вещества распадаются на более простые соединения, образуя в конце концов смесь а-аминокислот. Такое расщепление белков получило название гидролиза белка. Гидролиз белков имеет большое биологическое значение и широко представлен в растительном и животном организмах. Попадая в желудок И кишечник животного и человека, белок расщепляется под действием ферментов пепсин желудочного сока, трипсин поджелудочной железы и эрепсин стенок кишок) на аминокислоты образовавшиеся аминокислоты в дальнейшем усваиваются животным организмом и под влиянием ферментов снова преобразуются в белки, свойственные данному организму. [c.340]

Пигмент крови гемоглобин устроен иначе и к тому же сложнее. Подобно ферменту, гемоглобин состоит из двух компонентов — белкового глобин) и небелкового (железосодержащий пигмент гем). Белковый компонент состоит из 4 белковых молекул, каждая из них имеет молекулярный вес около 16 ООО. В каждой из четырех полипептидных цепей участки, обладающие а-спиральной вторичной структурой, чередуются с участками, имеющими беспорядочное строение. Далее, каждая из четырех белковых молекул имеет третичную структуру, возникающую за счет скручивания ее извитых отрезков, а все 4 молекулы образуют единый комплекс— то, что мы называем четвертичной структурой гемоглобина (молекулярный вес комплекса 64 450). Это уже не линейный, а глобулярный белок (рис. 14). Следует отметить, что белковые партнеры в этом комплексе [c.40]

Большие успехи за последние годы были достигнуты в исследовании строения белков — органических молекул, состоящих из тысяч атомов. Укажем в качестве примера полную расшифровку структуры лизоцима [40—42] — белка, состоящего из 129 аминокислотных остатков, или примерно из 1950 атомов. Важно отметить, что была изучена не только структура этого изолированного белка-фермента, но и комплекс белок — субстрат (точнее белок — ингибитор), что позволило объяснить действие лизоцима на молекулярном уровне. [c.21]

Однако большинство белков не имеет нитевидного или фибриллярного строения. Ферменты, белковые гормоны и все белки крови, за исключением фибриногена, относятся к глобулярным белкам. Они растворимы в воде или солевых растворах, но эта характерная для них способность легко исчезает или ослабевает при относи- тельно небольшом повышении температуры (до 60°) или при небольшом увеличении кислотности. Такое изменение растворимости называется денатурацией . Изучение строения таких измененных белков показало, что они уже больше похожи на фибриллярные белки. При денатурации фермент или гормон обычно утрачиваются характерные для них биологические свойства. В некоторых случаях, если воздействие неблагоприятных условий было не слишком длительным, белку можно вернуть его первоначальные свойства путем восстановления нормальных условий. Тогда белок снова приобретает одновременно и свою характерную растворимость и свои отличительные биологические свойства. [c.73]

Первым ферментом, пространственное строение которого было подробно изучено с помощью рентгеноструктурного анализа с разрешением до 2 A, позволяющим установить расположение всех тяжелых атомов в молекуле, оказался лизоцим яичного белка [16, 33]. Лизоцим представляет собой глобулярный белок с молекулярным весом около 14 ООО, содержащий 129 аминокислотных остатков. Пространственное строение молекулы поддерживается четырьмя дисульфидными и многочисленными гидрофобными и водородными связями. На рис. 26 приведена модель глобулы фермента с разрешением 6 A, схематически показано расположение молекулы субстрата в фермент-субстратном комплексе и приведена первичная структура молекулы. На этом рисунке изображены аминокислотные остатки, образующие поверхность щели — активного центра молекулы. Необычная форма ферментной глобулы, как бы разделяемой глубокой щелью на две неравные части, связана со строением субстрата фермента длинноцепочечных муконолисахаридов, построенных из чередующихся остатков N-аце-тилглюкозамина (АГА) и N-ацетилмураминовой кислоты (AMA), соединенных (1—4) гликозидными связями. Полимерный субстрат адсорбируется ферментом на отрезке, содержащем 6 остатков сахара, причем гидролизу подвергается только одна р-гликозидная связь между четвертым D и пятым Е остатками сахара. Положение разрываемой [c.110]

Антибиотики, ингибирующие связанный с мембраной белок (фермент), принимающий участие в процессах транспорта. В эту группу веществ можно включить олигомицин В, образуемый Streptomy es sp., близким S. diastato hromogenes. Это соединение относится к антибиотикам, имеющим макроциклическое лактонное строение (М = 805) [c.428]

Название кофермент (коэнзим) иногда употребляют для протеи-ноидного фермента, необходимого для активации другого фермента, но часто коферментом называют простетическую группу, без которой белок неактивен. Донорный фермент требует акцепторного фермента со специфическим окислительно-восстановительным потенциалом и не может функционировать с другим акцептором даже в тех случаях, когда простетические группы акцепто])ов очень близки по строению. Специфическая единица в простетической группе в каждом акцепторном ферменте способна принять два атома водорода. В ряде случаев этой единицей является никотинамидная группа (никотинамид — незаменимый компонент пищи многих животных). [c.718]

Молекула сульфаниламида по строению очень похожа на молекулу п-аминобензойной кислоты (см. рис. 14.11). Обе эти молекулы содержат бензольное кольцо, аминогруппу (—ННг), связанную с одним из атомов углерода бензольного кольца, и другую группу, связанную с атомом углерода, расположенным в -положении. Не исключено, что молекула сульфаниламида может войти в соответствующее углубление на молекуле этого белка, препятствуя попаданию на это место молекулы п-аминобензойной кислоты. Если предположить далее, что молекула сульфаниламида не способна образовать комплекс с белком, обладающий свойствами фермента, то объяснение действия сульфаниламида будет полным. Полагают, что данный белок может плотно облегать бензольное кольцо и аминогруппу, а не другую часть этой молекулы. Это подтверждается тем, что производные сульфаниламида, у которых разные группы соединены с атомом серы, являются эффективными средствами, предотвращающими размножение бактерий, тогда как соединения, в которых эти группы присоединены к бензольному кольцу или к аминогруппе, оказываются неэффективными. [c.426]

Последовательность аминокислотных остатков в полипептид-,ной цепи называется ее первичной структурой. Определение пер.-вичной структуры производится путем частичного гидролиза белка с помощью специфических протеаз, катализирующих расщепление пептидной связи лишь между определенными остатками. Так, трипсин атакует лишь те пептидные связи, которые образованы СО-группами остатков основных аминокислот — Apr или Лиз. В результате образуется смесь коротких полипептидных цепей, олигомеров. Такие короткие цепи называются пептидами. Их исследование производится посредством химических и физико-химических методов (хроматография, масс-спектроскопия). Воздействуя другим ферментом, можно разрезать белок по другим связям, получить смесь других пептидов. N- и С-конце-вые остатки белка (см. стр. 68) определяются в результате их химической модификации, предшествующей частичному гидролизу. Зная строение пептидов, полученных при специфическом расщеплении различными ферментами, можно установить первичную структуру белка. Допустим, что белковая цепь имеет структуру [c.73]

Функции белков чрезвычайно многообразны. При этом, как уже подчеркивалось, каждый данный белок как вещество с определенным химическим строением выполняет одну узкоспециализированную функцию и лишь в отдельных случаях несколько, как правило, взаимосвязанных функций. Об одной из центральных функций, участии их в подавляющем большинстве химических превращений в качестве ферментов или важнейшего компонента ферментов речь уже шла в 1.1. Ферменты в большинстве своем обеспечивают протекание необходимых для жизнедеятельности процессов при невысоких температурах и pH, близких к нейтральным. Кроме того, они обладают высокой, в некоторых случаях уникальной, изби- [c.34]

ПРОИНСУЛИН, белок — предшественник инсулина. Молекула включает 81—86 аминокислотных остатков (в зависимости от вида животного) мол. м. 9000. На N-конце молекулы располагается В-цепь инсулина, на С-конце — А-цепь. Цепи инсулина соединены т.н. С-пептидом, построенным из 27—33 аминокислотных остатков. Общая схема строения молекулы НзМ—В-цепь—Арг—Арг—С-пеп-тид—Лиз—Лиз—А-цепь—СООН (буквенные обозначения см. в ст. а-Аминокислоты). Видовые различия в П. наиб, выражены на участке С-пептида. П. обеспечивает правильное замыкание дисульфидных связей при образовании двухцепочечной структуры инсулипа. Превращ. П.- в инсулин в 0-клетках островков поджелудочной железы осуществляется специфическими ферментами, при этом от П. отделяется С-пептид. [c.480]

Строение нуклеиновых кислот. Участие их в синтезе клеточных белков. Синтез белков лежит в основе построения новых клеточных структур. Организмы синтезируют свои собственные гбелки, отличающиеся от белков других видов характером чередования аминокислот. Первичная структура белков определяет многие их биохимические особенности. Изменение чередования аминокислот в молекулах ферментов в некоторых случаях приводит к потере свойств катализатора. Чем же определяется последовательность расположения аминокислот при синтезе белков Для ответа на этот вопрос была выдвинута теория матриц. Согласно этой теории, в клетках имеется нечто подобное типографским матрицам или штампам, каждый из которых штампует белок определенного вида или точнее белок со строго определенным порядком расположения аминокислот в его полипептидной цепи. Роль матриц выполняют нуклеиновые кислоты. Нуклеиновые кислоты имеются во всех без исключения клетках. Различают две группы нуклеиновых кислот—дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК) и рибонуклеиновые кислоты (РНК). ДНК содержится главным образом в клеточном ядре, РНК — Э ядре и цитоплазме. [c.122]

Фибриллярные белки построены из цепных макромолекул и имеют очень сложное строение. Среди этих белков многие имеют волокнистую структуру, в частности кератин (шерсть, волос), фиброин (натуральный шелк), коллаген (белок покровных тканей), миозин (мышечный белок) и др. [163]. Все они способйы к гидролитиче-кому расщеплению, однако многие из них гидролизуются только в присутствии кислотно-щело гных катализаторов или ферментов. Способность белковых материалов к рассасыванию в организме резко зависит от их структуры, конформации макромолекул (О- или Ь-форма) наличия боковых заместителей, спшвок, степени кристалличности и других причин. [c.86]

В 1927 г. Варбург пришел к выводу, что во всех клетках находится особый термолабильный ж елезосо дер жащий катализатор, активирующий, как думал Варбург, кислород воздуха. Этот катализатор был назван дыхательным ферментом . Изучение его спектра поглощения показало, что этот фермент по своему строению весьма близок к гемоглобину он содержит белок и прочно связанную с ним простетическую группу —гем, в состав которой входит атом железа. Дыхательный фермент получил впоследствии название цитохромоксидаза , так как его функция, как было позднее установлено, сводится к катализу реакции между кислородом и восстановленной формой одного из цитохромов. Никаких других окислительных реакций этот фермент не катализирует. [c.232]

Большое значение как для установления структуры, так и для выяснения биохимической роли рибофлавина имело наблюдение, показавшее, что окисление восстановленного НАДФ катализируется старым желтым ферментом . При обработке метанолом фермент разделялся на бесцветный белок и не содержащий белка пигмент, близкий по строению к рибофлавину. Теорелл показал, что простетической группой желтого фермента является не сам рибофлавин, но рибофлавин-5 -фосфат. Это вещество обычно называется рибофла-винмононуклеотидом (ФМН) — название, строго говоря, не совсем точное, так как основание и сахар соединены не глюкозидной связью. [c.231]

Характерные особенности реакции с пероксидазой, которые рассматривались выше, не позволяют (опять в противоположность реакции с фумаразой) легко ответить на вопрос, почему для проведения катализа необходимо присутствие макромолекул. Эта проблема усложняется еще и тем, что для фермента каталазы , который, подобно пероксидазе, может катализировать реакции типа НООК+АНз КОН+А+НгО и который тоже представляет собой восстановительный белок, имеющий ту же валентность и тот же тип связи, что и пероксидаза (см. стр. 111), требуются другие восстанавливающие агенты, отличные от необходимых в случае пероксидазы. Более того, механизм этой реакции состоит из одной стадии с двухэлектронной передачей вместо двух последовательных стадий с одноэлектронной передачей . Вероятно, необходимой предпосылкой для более полного объяснения действия этих ферментов должно являться лучшее понимание строения железопорфириновых соединений. [c.746]

Коферменты или кофакторы в отдельных случаях очень слабо связаны с белковой частью, иногда (метал-лопорфириновые комплексы) их связь относительно прочна, и соединение кофермент— белок практически не диссоциирует в растворе. В случае слабой связи и почти полной диссоциации этого соединения бывает трудно провести границу между субстратом и коферментом. В ферментных системах кофермент одного фермента может служить субстратом для другого. Такие вещества связки создают возможности проявления не только пространственных, но и временного кода, так как являются важными звеньями систем биокатализаторов. Хотя кофермент для проявления биокаталитической функции нуждается в белке, так что ферментная реакция совершается в комплексе кофермент — субстрат — белок, тем не менее строение и конфигурация молекул многих коферментов строго специфичны, причем не только первичная, но и структура, и конфигурация всей молекулы кофермента кодируют возможности проявления ее каталитической активности. Примером может служить молекула никотинамидениндинуклеотида (НАД), имеющая изогну- [c.178]

Химический состав и строение белков. При кипячении с кислотами, щелочами, а также под действием ферментов белковые вещества распадаются на более простые соединения, образуя в конце концов смесь а-аминокислот. Такое расщепление белков получило название гидролиза белка. Гидролиз белков имеет большое биологическое значение и щироко представлен в растительном и животном организмах. Попадая в желудок и кишечник животного и человека, белок расщепляется под действием ферментов (пепсин желудочного сока, трипсин поджелудочной железы и эрепсин стенок кищок) на аминокислоты образо-вавщиеся аминокислоты в дальнейшем усваиваются животным организмом и под влиянием ферментов снова преобразуются в белки, свойственные данному организму. Гидролиз белков не идет сразу до аминокислот. Выделены промежуточные продукты гидролиза, более сложные, чем аминокислоты, но проще, чем белки, известные под названием альбумоз и пептонов. [c.338]

В результате ферментативного воздействия, определяли последовательно после каждого отщепления Ы-концевого остатка по методу Эдмана (см. гл. 6). При изучении гемоглобина (Брауницер был удачно применен последовательный гидролиз белка разными про-теолитическими ферментами. В этом случае на белок действовали трипсином, а затем полученные пептиды гидролизовали пепсином, специфичность которого значительно повышали, ограничивая время реакции. Методические трудности, связанные с фракционированием сложных гидролизатов и определением полной структурной формулы белка, были преодолены в результате упорного труда нескольких групп ученых. Мы теперь знаем полную аминокислотную последовательность инсулина, глюкагона, рибонуклеазы, гемоглобина, белка вируса табачной мозаики, а также кортикотропина и других пептидных гормонов приближаются к завершению работы по установлению строения папаина, лизоцима, химотрипсиногена, трипсииогена, цитохрома с успешно продвигается изучение некоторых других белков. Изучение последовательности аминокислот проводилось на частичных кислотных гидролизатах или на гидролизатах, полученных при действии различных протеолитических ферментов. Чисто химические методы избирательного расщепления пептидных цепей не имели до сих пор значительного успеха, и эта область остается еще нерешенной задачей пептидно химии. [c.117]

В настоящее время в ряде лабораторий ведутся опыты по сопоставлению химического строения мутированных белков, т. е. повреждений в полипептидной цепи белка, с положением соответствующего мутанта на генетической карте. Первый опыт подобного рода выполнен Левинталем, Гереном и Ротманом. Объектом являлась щелочная фосфатаза Е. oli. Мы уже рассматривали выше цистрон фосфатазы и говорили о том, что были получены многочисленные мутанты Р , т. е. не синтезирующие активный фермент. Интересно, что некоторые из этих мутантов производили белок, иммунологически идентичный со щелочной фосфата зой дикого штамма, но лишенный ферментативной активности. То были мутанты, в которых генетическое повреждение относилось к самому центру функциональной активности. Можно было бы воспользоваться этими белками, утратившими ферментативную активность, выделяя их с помощью того или иного физико-химического метода 27 с. Е. Бреслер [c.417]

Рибонуклеаза панкреатическая — фермент осуществляющий гидролиз дрожжевой РНК. Обнаружен Джонсом в панкреатической железе. Это термостабильный белок небольшого размера с мол. массой 13 700, устойчив при кислых значениях pH, но в щелочной среде очень легко инактивируется. Панкреатическая РНК-аза расщепляет РНК с образованием З -монофосфатов или же олигонуклеотидов с З -фос тным нуклеотидом на конце. Оптимальную активность фермент проявляет при pH 7,0— 8,2. При температурах выше 65° С панкреатическая рибонуклеаза инактивируется. В результате структурных исследований волностью расшифровано первичное строение этого белка-фермента и осуществлен его полный химический синтез. Панкреатическая РНК-аза расщепляет связь между фосфатом, присоединенным к атому С-З -пиримидинового нуклеотвда, и С-5 -кислородом соседствующего с ним нуклеотида. Внутримолекулярная атака фермента на фосфодиэфирную связь происходит при участии 2 -гидроксильной группы. При этом обязательно образуется промежуточный 2 -3 -циклофосфат, который затем гидролизуется тем же ферментом с образованием свободного пиримидин-З -фосфата или же Олигонуклеотида с пиримидин-З -фосфатным нуклеотидом на конце. Нельзя считать абсолютной специфичность панкреатической РНК-азы по отношению к пиримидиновым нуклеотидам, поскольку диэфирные связи в полинуклеотиде, возникающие при наличии Аф, также расщепляются ферментом, хотя и в значительно меньшей степени, чем фосфодиэфирные, образующиеся пирими-динами. [c.75]

Теперь уже выяснены первичные структуры и другие детали строения еще более сложных белков, относящихся к ферментам. Так, начало 60-х годов ознаменовалось полным выяснением структуры открытого еще в 1920 г. фермента рибонуклеазы, осуществляющего гидролиз рибонуклеиновых кислот (РНК, см.). Рибонукле-аза—белок, молекулярная масса 13 500, имеет одну полипептид-ную цепь, образованную 124 аминокислотными звеньями. Установлены последовательность этих звеньев и наличие четырех внутри-цепных дисульфидных связей, замыкающих определенные участки цепи в циклы. Выяснен аминокислотный состав и структура некоторых ферментов, содержащих около двух с половиной сотен аминокислотных звеньев (молекулярная масса 27 000—34 000), т. е. являющихся весьма сложными белками. [c.334]

Определение последовательности аминокислотных остатков — первичной структуры белка, т.е. его химического строения, — еще более сложная задача. Например, на выяснение первичной структуры гормона инсулина (это белок с относительно небольшой молекулярной массой, участвующий в регулировании сахарного обмена в организме) английскому биохимику Ф. Сэнджеру потребовалось 10 лет. В основе работы Сэнджера лежало гидролитическое расщепление белка на небольшие фрагменты и определение аминокислотной последовательности в них. Для гидролиза был использован набор специфических ферментов, каждый из которых был способен расщеплять полипептидную цепь в определенном месте. Сэнджер установил, что молекулу инсулина образуют две полипеп-тидные цепи (21 и 30 аминокислотных остатков), связанные друг с другом дисульфидными связями (—5—5—), которые образуются между остатками содержащей серу аминокислоты — цистеина. [c.389]

Микроскопическое изучение строения листа показывает, что хлорофилл распределен не по всей протоплазме, а сосредоточен в хлоропла-стах. С помощью электронного микроскопа было обнаружено, что внутри хлоропластов имеются еще более мелкие тельца — гранулы, которые и содержат хлорофилл. Помимо хлорофилла в составе хлоропластов обнаружены белки, липиды, углеводы, ферменты, витамины, вещества неорганического происхождения и ряд пигментов, например каротиноиды. Предполагают, что белок в хлоропластах также участвует в фотосинтезе благодаря наличию системы цистин—цистеин (сульф-гидрильные группы — промежуточные переносчики ионов водорода). [c.167]

Таким образом, теория строения белков как полипептидов, обоснованная Э. Фишером, стала прочным фундаментом исследования белков. Неясным оставалось, как при столь однообразном строении различных белков объяснить их весьма разнообразные физические и биохимические свойства. В 20-х годах XX века на примерах каучука, целлюлозы, крахмала были развиты представления о высокомолекулярных соединениях. В то же время были разработаны методы определения молекулярного веса высокомолекулярных соединений и, в частности, белков. Ранее о минимальном молекулярном весе протеидов судили по содержанию в них простетических групп (или каких-либо специфических атомов этих групп, например атома железа в гемоглобине), исходя из предположения, что одна простетическая группа содержится в одной молекуле протеида. Молекулярные веса и таким путем получились огромные, например для гемоглобина 68 000. Применение осмометри-ческого метода определения молекулярного веса (Серенсен, 1917 г.) и особенно разработка ультрацентри(1)угальпого метода (Сведберг, 1926 г.) позволили систематически исследовать молекулярные веса растворимых белков. Оказалось, что их молекулярные веса располагаются в широком интервале величин от 10 000 и ниже для ряда ферментов и гормонов (6500 для инсулина) до 6 600 000 (гемоцианин улитки) и даже до 320 000 000 (белок вируса гриппа). Если принять средний молекулярный вес аминокислотного остатка, входящего в полипептидную цепь белка, равным 115, то окажется, что число аминокислотных остатков в молекулах белков колеблется от нескольких десятков до немногих миллионов. Таким образом, уже по молекулярным весам белки представляют величайшее разнообразие. Простейшие из них вряд ли могут быть отнесены к высокомолекулярным соединениям, между тем как некоторые представляются одними из высокомолекулярных соединений с наиболее громоздкими молекулами. Существеннейшим отличием белков как высокомолекулярных соединений от таких синтетических полимеров, как капрон, полистирол, и таких природных высокомолекулярных соединений, как каучук, целлюлоза, крахмал, является разнообразие элементарных звеньев ( мономеров ), из которых построены белки. Взамен одного мономера (например, остатка ю-аминокапроно-вой кислоты или глюкозы, стирола, изопрена) в белки входит более 20 разных аминокислотных остатков. Это было и вдохновляющим и обескураживающим обстоятельством. Если молекула состоит всего из 20 разных аминокислотных остатков, для нее возможно [c.655]

Ферменты представляют собой вещества или чисто белковой структуры, или протеиды — белки, связанные с небелковой простетической группой. Число уже известных ферментов очень велико. Считают, что одна клетка бактерии использует до 1000 разных ферментов. Однако лишь для немногих установлено строение. Примерами чисто белковых ферментов могут служить протеолитические ферменты пищеварения, такие, как пепсин и трипсин. Известны случаи, когда один и тот же белок несет в организме и структурную и ферментативную функцию. Примером служит белок мышц миозин, каталитически разлагающий аденозинтрифосфат— реакция, в данном случае дающая энергию сокращения мышцы (В. А. Энгельгардт, М. Н. Любимова). [c.698]

РНК и белок). Эта чужая РНК функционировала в этом случае как и-РНК, и рибосомы бактерий вырабатывали чужой белок — белок фаговой оболочки (Ниренберг, Френкель-Конрат и др.). Не менее поразителен опыт Ниренберга. К взвеси рибосом в растворе ферментов, в котором имеется набор всех 20 аминокислот, добавлялся в качестве и-РНК тот или иной синтетический полинуклеотид, например полиуридинфосфат. Рибосомы вырабатывали в этом случае белок монотонного строения — именно полифенилаланин. Заметим этот факт, фундаментальный для расшифровки кода ДНК (стр. 761). [c.728]

Что же такое ГПГ Напомним, что вся информация об организме — от бактерии до человека — хранится (точнее, кодируется) в его ДНК. Знаменитая двойная спираль молекулы ДНК состоит всего из 4 оснований А (аденин), Т (тимин), Г (гуанин) и Ц (цитозин). Две нити ДНК связаны углеводородными мостиками , соединяющими между собой (по принципу ключ — замок ) соответствующие друг другу по химическому строению концы оснований (А — Т и Г — Ц). Допустим, нить ДНК представлена последовательностью ТТТАТТГТТГЦТ. Разобьем ее на слова из трех букв ТТТ АТТ ГТТ ГЦТ — это и есть генетический код, в котором каждое слово (триплет, или кодон) кодирует определенную аминокислоту. Так, выбранная последовательность кодирует короткий пептид (небольшой белок) из четырех аминокислот фенилаланина, изолейцина, валина и аланина. Когда говорят об экспрессии генов (реализации в клетке закодированной в ДНК информации), подразумевают, что кодоны считываются специальными ферментами клетки с образованием промежуточной информационной молекулы и-РНК (этап транскрипции), считывание триплетов которой (этап трансляции) происходит в рибосомах с образованием белков. [c.81]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология