Биохимия белка и аминокислот

В выпуске Биологическая химия в настоящее время освещаются Общие вопросы. Методы биохимических исследований. Биохимия белков, аминокислот и нуклеиновых кислот. Ферменты. Витамины. Гормоны. Другие биологически активные соединения. Биохимия микроорганизмов. Вирусы. Антимикробные тела. Иммунохимия. Биохимия растений. Биохимия животных. Медицинская биохимия. Биохимия питания и кормления. Техническая биохимия. Биохимические вопросы фармакологии и токсикологии. Новые книги, поступившие в редакцию. [c.34]

Измерение спектров дисперсии оптического вращения (ДОВ) и кругового дихроизма (КД) получило широкое распространение как метод конформационного анализа оптически активных соединений. Особенно методы ДОВ и КД используются в органической химии, биохимии, энзимологии и молекулярной биологии. Данными методами исследуются белки, аминокислоты, нуклеиновые кислоты, стероиды, углеводы и полисахариды, вирусы, митохондрии, рибосомы, фармакологические средства, синтетические полимеры, координационные соединения, неорганические и редкоземельные комплексы, кристаллы, суопензии и пленки и т. п. и решаются следующие задачи 1) определение по эмпирическим пра вилам конформации и ее изменений под действием различных физико-химических воздействий 2) изучение механизма и кинетики химических реакций (особенно ферментативных) 3) получение стереохимических характеристик 4) измерение концентраций оптически активных веществ 5) определение спиральности макромолекул 6) получение электронных характеристик молекул 7) исследование влияния низких температур на конформацию соединений 8) влияние фазовых переходов типа твердое тело — жидкость — газ на изменение структуры. [c.32]

Направленное введение Р1 в определенные участки белков или нуклеиновых кислот позволит решать вопросы биохимии с использованием координационной химии. Для этого необходимо изучение модельных систем - комплексов Р1 с составными частями белков ( аминокислотами ) и нуклеиновых кислот (производными пиримидинов). Индивидуальные диастереомеры комплексов Р1(П) и Рё(11) с оптически активными аминокислотами могут оказаться биологически активными веществами и составить основу лекарственных препаратов, например, противоопухолевых. [c.50]

Ионообменная хроматография дала возможность автоматизировать анализ аминокислот, что открыло новую эпоху в биохимии белка и ряде других областей молекулярной биологии. Однако при применении классической ионообменной хроматографии на колонках чрезвычайно большую роль играет фактор време ни. Основные проблемы в методах хроматографии на колонке возникают при оценке фракционирования и проведении параллельных экспериментов. [c.242]

Обсуждение структуры белка облегчается тем, что мы можем рассматривать четыре различных структурных уровня первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Первичной структурой называют последовательность аминокислот в полипептидной цепи, как, нанример, на рис. 40.1. Вторичная структура—это способ расположения полипептидной цепи в пространстве. Вторичная структура определяется поступательными и вращательны.ми движениями составляющих пептидной цепи и водородными связями между компонентами пептидной цепи. Полная структура полипептида предполагает трехмерную конформацию. Третичная структура — это и есть обозначение такой полной конформации, а также взаимодействий, которыми она обусловлена. Четвертичная структура обусловлена ассоциацией двух пли более полипептидных цепей. Исследования биохимии белков показывают, что именно таким образом построено большинство биологически важных белков. [c.372]

Из биохимии белков. 1. Ассимиляция и синтез белков. Белки содержатся в каждой живой клетке. Для их синтеза, соответственно для синтеза составляющих их аминокислот, растения используют неорганические соединения азота — аммиак и нитраты, которые они извлекают из почвы. Некоторые низшие существа — почвенные бактерии — могут потреблять даже молекулярный азот. [c.442]

В такой книге, как эта, неизбежно приходится воздерживаться, иногда по субъективным мотивам, от рассмотрения некоторых вопросов, сопредельных с основной темой или перекликающихся с ней. Так, например, химические и физические свойства аминокислот рассмотрены нами лишь поверхностно. Не уделено достаточного места и биохимии белков — области, наиболее тесно примыкающей к биохимии аминокислот. Этот предмет прекрасно изложен в недавно опубликованном четырехтомном труде Белки под ред. Г. Нейрата и К. Бэйли Ч Хотя количество данных, касающихся белков, весьма велико, наши познания о механизме биологического синтеза белков еще крайне недостаточны. К числу наиболее важных реакций, свойственных аминокислотам, следует, очевидно, отнести те, которые приводят к синтезу белков решение этой проблемы ознаменует наступление нового этапа исследований. [c.8]

Биохимия белка и аминокислот [c.220]

В книге изложены современные химические методы, применяемые в исследованиях по биохимии белка. В сжатой форме автор дает описание различных методов и на конкретных примерах показывает возможности их успешного использования. Большое внимание уделяется описанию методов исследования состава и структуры индивидуальных белков хроматографии на бумаге, ионообменной хроматографии аминокислот и пептидов (на смолах), высоковольтного электрофореза на бумаге, определения последовательности аминокислот в белках и др. Описание отдельных методов сопровождается большим числом иллюстраций, изображающих используемую аппаратуру. [c.4]

Осн. работы посвящены биохимии белков. Изучал роль эритроцитов в транспорте и обмене аминокислот, роль белков в питании, аминокислотный состав тканевых белков при различных физиол, и патологических состояниях. Выдвинул теорию, согласно которой в основе злокачественного роста тканей лежит аномальный синтез белков. Принимал участие в бальзамировании тела В. И. Ленина. Возглавлял группу сов. ученых, бальзамировавших тело Г, М, Димитрова, Герой Социалистического Труда (1945), [c.172]

Приведенная классификация крайне несовершенна. В ее основу положены случайные признаки, зачастую приводящие к противоречиям и путанице. Например, деление белков на простые и сложные с развитием аналитических методов и уточнением состава белковых тел все более затрудняется, так как тонкий анализ во многих случаях позволяет обнаружить в составе типичных простых белков незначительные, но стабильные примеси соединений, не являющихся аминокислотами (металлы, аминосахара и др.). Яичный альбумин, например, долгое время считали типичным простым белком, но недавно в нем найдено около 2% маннозы. К глобулинам, как было указано выше, относят белки, не растворимые в воде и высаливающиеся при 50%-ном насьпцении раствора (НН4)2804. Однако существует большая группа белков, растворимых в воде, как альбумины, но высаливающихся, как глобулины (их называют псевдоглобулинами). Число таких примеров можно было бы умножить. Поэтому предприняты попытки, основываясь на успехах химии и биохимии белков, дать им научно обоснованную классификацию. [c.81]

Однако для белков такое соотношение не обязательно выполняется, поскольку они могут связывать и другие, помимо протонов, ионы, которые вносят вклад в общий баланс зарядов (при условии нейтральности молекулы белка). Можно ожидать, что белки в изоэлектрической точке обладают меньшей растворимостью, чем при меньших или больших значениях pH, и это действительно имеет место. Поскольку в изоэлектрической точке молекула белка не обладает избыточным зарядом, в этих условиях белок легче агрегирует и осаждается. Далее, поскольку аминокислотный состав разных белков различен, для каждого белка существует характеристическое значение р/е. Это свойство является основой метода очистки белков путем изоэлектрического осаждения (осаждения в изоэлектрических условиях) pH смеси белков доводится до значения, равного значению р/ искомого белка, так что последний осаждается из смеси. Значение р/г аминокислот с нейтральной боковой цепью равно 5,6 0,5 для аминокислот, содержащих кислые группы, р/ ниже, а для аминокислот с основными группами в боковых цепях — выше. В то же время для белков р/ может меняться от О до И. Вывод формул для расчета р/ аминокислот имеется в большинстве учебников биохимии. [c.32]

Пространственное строение решающим образом влияет на свойства и биологические функции органических веществ, участвующих в процессах жизнедеятельности. Большинство таких веществ оптически активны и встречаются в природе обычно в одной из антиподных форм это относится к белкам и образующим их аминокислотам, нуклеиновым кислотам, сахарам, стероидным гормонам, природным оксикислотам, ферментам, витаминам и др. Свойства природного каучука тесно связаны с определенной геометрической конфигурацией его полимерной цепи. Еще большее значение имеет в рассматриваемой области конформация, в особенности если речь идет о таких полимерах, как белки и нуклеиновые кислоты. Ни один вопрос биохимии не может быть решен на современном уровне без тщательного учета стереохимических факторов. [c.623]

Некоторые из наиболее важных открытий последних лет в биологий связаны с расшифровкой генетического кода (гл. I, разд. А, 3) и выяс- нением путей, ведущих к синтезу нуклеиновых кислот и белков. Строев ние нуклеотидов и аминокислот (гл. 14), так же как химические основы процессов полимеризации (гл. 11), разд. Д), мы рассмотрели раньше В этой главе пойдет речь о механизмах, контролирующих реакции полимеризации и обеспечивающих организацию нуклеотидов и аминокислот в правильные последовательности. Изучение этих механизмов связано с развитием генетики и биохимии, что и отражено в названии данной главы [1, 5]. [c.182]

Хотя электрофорез на бумаге первоначально был разработан для разделения аминокислот и белков, он в настоящее время применяется в самых различных областях органической химии и биохимии (см., например, [4, 91). При помощи электрофореза на бумаге разделяют сахара, пептиды, алкалоиды, антибиотики, витамины и т. д. [c.541]

На протяжении всей истории биохимии часто высказывалось предположение о том, что определенный биосинтетический путь представляет собой точное обращение соответствующего катаболического пути. Например, ферменты, осуществляющие гидролиз белков, в определенных условиях (концентрация аминокислот и pH) катализируют образо- [c.458]

Важной проблеме, стоящей на грани органической химии и биохимии, посвящена статья Селективное расщепление белков , в которой рассмотрены методы расщепления белков и полипептидов с целью установления их аминокислотного состава и порядка расположения аминокислот. [c.5]

В связи с возрастающим значением биохимии для практики здравоохранения особое внимание уделено регуляции и патологии обмена углеводов, жиров, белков и аминокислот, включая наследственные дефекты обмена, а также изложению практического использования биохимических тестов для постановки диагноза заболевания, выбора метода лечения и проверки его эффективности. [c.10]

Существенно переработаны в свете новых данных главы, посвященные обмену веществ. Учитывая все возрастающее значение биохимии для медицины, особое внимание уделено регуляции и патологии обмена углеводов, липидов, белков и аминокислот, включая наследственные нарушения обмена. Обстоятельно изложены многие вопросы, которым не всегда уделялось в курсе биологической химии (особенно в учебниках по биологической химии, переведенных с английского языка) должное внимание. Это касается, в частности, особенностей химического состава и процессов метаболизма в норме и патологии таких специализированных тканей, как кровь, печень, почки, нервная, мышечная и соединительная ткани. [c.11]

Нетрудно предвидеть, что при увеличении числа повторяющихся аминокислотных остатков в белковой молекуле число возможных изомеров возрастает до астрономических величин. Ясно, что природа не может позволить случайных сочетаний аминокислотных последовательностей и для каждого вида характерен свой специфический набор белков, определяемый, как теперь известно, наследственной информацией, закодированной в молекуле ДНК живых организмов. Именно информация, содержащаяся в линейной последовательности нуклеотидов ДНК, определяет линейную последовательность остатков аминокислот в полипептидной цепи синтезируемого белка. Образовавшаяся линейная полипептидная цепь сама теперь оказывается наделенной функциональной информацией, в соответствии с которой она самопроизвольно преобразуется в определенную стабильную трехмерную структуру. Таким образом, лабильная полипептидная цепь складывается, скручивается в пространственную структуру белковой молекулы, причем не хаотично, а в строгом соответствии с информацией, содержащейся в последовательности аминокислотных остатков. Учитывая ведущую роль белков в живой природе и тот факт, что белки, составляя почти половину сухой массы живого организма, наделены удивительным разнообразием функций, изучение курса биохимии в медицинских высших учебных заведениях обычно начинают с этого класса органических веществ. [c.20]

Выяснение структурной организации белков считается одной из главных проблем современной биохимии. Оно имеет важное научно-практическое значение для понимания огромного разнообразия функций белков, выполняемых ими в живых организмах. Белковые молекулы представляют собой продукт полимеризации 20 различных мономерных молекул (аминокислот), соединенных не хаотично, а в строгом соответствии с кодом белкового синтеза (см. главу 14). Вопрос о том, каким образом соединяются между собой многие десятки и сотни аминокислот в белковой молекуле, был предметом пристального внимания многих лабораторий мира, занимавшихся химией белка. [c.49]

Лигандообменную хроматографию применяют для разделения в водной среде соединений, представляющих большой интерес для органической химии и биохимии аминов, аминокислот, белков, нуклеотидов, пептидов, углеводов. При этом в вчестве комплексообразующих используют ионы меди, цинка, кадмия, никеля, серебра и железа. Ионы ртути и серебра в неполярной среде алифатических углеводородов образуют лабильные комплексы с ненасыщенными и ароматическими углеводородами. Большими достоинствами лигандообменной хроматографии является ее селективность и отсутствие жестких требований к сорбенту, который может быть прочно связан ионами металла или только пропитан солями металла. [c.82]

Очень часто флуорохромы применяют для количественного определения следовых количеств выделенных и очищенных веществ (белков, аминокислот, лекарственных веществ). В этом случае требования к постоянству квантового выхода красителя и его спектра люминесценции в различных условиях несколько ниже, так как для каждого отдельного метода и вещества можно с помощью эталонов сделать пересчет на абсолютные величины. Именно так поступают при использовании дансилхлорида или флуорескамина в количественной хроматографии [13, 41, 42]. Количественное определение белков и аминокислот по интенсивности люминесценции связанных с ними флуорохромов в настоящее время применяется и в биохимии, и в медицине, и в сельском хозяйстве [43]. [c.295]

Выдающиеся успехи, достигнутые в различных областях биохимии и особенно в области белковой химии, во многом обязаньЕ высокому методическому уровню проводимых исследований. За сравнительно короткий срок были разработаны и нашли широкое применение такие эффективные методы, как хроматография на бумаге, ионообменная хроматография на смолах и замещенных целлюлозах, различные методы электрофореза, определение Ы- и-С-концевых аминокислот в белках и т. п. При помощи этих методов многие белки и ферменты выделены в чистом виде, а в некоторых, из них определена последовательность аминокислот и полностью установлена первичная структура. В последние годы получены интересные данные о структуре пептидных цепей в активных центрах некоторых ферментов. Значение вышеуказанных методов для развития биохимии белков трудно переоценить. [c.5]

Схема расположения ретиналя в зрительном белке опсине (по Li Tang et al., 1995). Латинские буквы соответствуют принятым в биохимии названиям аминокислот. На светлом поле обозначены аминокислоты, обращенные к плоскости рисунка. [c.416]

Поэтому мы можем понять, почему в одном организме многие разветвленные асимметричные молекулы, крупные и мелкие, должны быть гармоничны Более того, доказано экспериментально, что асимметричные молекулы с одной стороны вашего тела имеют точно такое же вздутие, что и молекулы с противоположной стороны. Но разве не могли бы существовать два различных типа организмов- один — зеркальное отображение другого, по крайней мере, в том, что касается их составляющих Такого просто нет В природе не существует двух различных царств, в одном из которых есть молекулы одного типа, а в другом — их зеркальное отображение. Глюкоза везде имеет одинаковое вздутие. Еще важнее, что мелкие молекулы, которые соединяются вместе для образования белка, аминокислоты, все являются L-аминокислотами (их зеркальные изображения называются D-аминокислоты L = Levo, D = iextro)2, а все сахары в нуклеиновых кислотах также имеют одинаковое вздутие. Первый великии объединяющий принцип биохимии заклю [c.33]

В основу учебного пособия положен курс лекций по нейрохимии, читаемый авторами на кафедре биохимии Ленинградского университета. В данном пособии изложены основные вопросы нейрохимии характерные особенности биохимии нервной системы и методы, используемые для ее исследования рассмотрен состав и метаболизм белков, аминокислот, липидов нервной ткани обсуждаются особенности регуляции энергетического метаболизма мозга основы нейрологическон памяти и дейстВ Ие нейромедиаторов. [c.2]

Биоорганическая химия сблизила и иереилела практическую деятельность химика-органика и биохимика. В данной главе авторы постарались показать взаимосвязи между органической химией и биохимией, с одной стороны, и химией белка и медицинской химией (фармакологией) —с другой. Как основной используется химический подход, н механизм биохимических реакций описывается в сравнении с их синтетическими моделями. Органический синтез и биосинтез пептидной и фосфоэфирной связи (гл. 3) рассматриваются параллельно таким образом выявляется удивительный ряд сходных закономерностей. Каждая аминокислота представлена как отдельное химическое соединение с уникальным набором свойств. Способность аминокислот к диссоциации обсуждается в терминах, принятых в органической химии для кислот и оснований, и фундаментальные свойства аминокислот подаются читателю так, чтобы не было впечатления, будто аминокислота — это нечто совершенно особенное. Химия аминокислот представлена как часть курса органической химии (реакции ал-килирования, ацилирования и т. п.), а сведения по биохимии рассмотрены с химической точки зрения. [c.26]

Помимо белков, дающих при гидролизе исключительно аминокислоты, существуют белки более сложного строения — протеиды, являющиеся по существу соединениями белков с небелковой частью, называемой в биохимии простетической группой. Такие белки имеют очень большое физиологическое значение. В зависимости от природы простетической группы различают [c.347]

Одним из наиболее интересных объектов изучения в совре 1енной биохимии ЯВЛЯ70ТСЯ белки — сложные полимеры, построенные из аминокислот, котор7,10 соединены друг с другом амидными связями. [c.123]

Применеиие. Ж х важнейший физ -хим метод исследования в химии, биологии, биохимии, медицине, биотехнологии Ее используют для анализа, разделения, очистки и выделения аминокислот, пептидов белков ферментов, вирусов, нуклеотидов, нуклеиновых к-т, углеводов, липидов, гормонов и т д, изучения процессов метаболизма в живых организмах лек препаратов, диагностики в медицине, анализа продуктов хим и нефтехим синтеза попупродуктов, красителей, топлив, смазок, нефтей, сточных вод, изучения изотерм сорбции из р-ра, кинетики и селективности хим [c.153]

В биохимии лазеры применяют для воздействия на разл. ко.мпоненты макромолекул, напр, на остатки аминокислот белков. Лазерное излучение также влияет на ферментативные р-ции, коагуляцию крови, иммунную активность антител и др. процессы, в к-рых существенны процессы изменения конформации белковых макромолекул. Поскольку это требует меиьшей энергии, чем энергия хим. связи, такое воздействие возможно при сравнительно малых дозах лазерного облучения. [c.566]

Динамическая стереохимия, изучающая конформационные равновесия молекул, влияние пространственного строения молекул на их реакционную способность — актуальная область теоретической органической химии. Конформационные представления имеют большое значение в молекулярной биохимии, молекулярной биологии, молекулярной фармакологии, так как биологическая активность большинства природных соединений (аминокислот, пептидов, белков, ферментов, углеводов, ДНК, РНК, стероидов, алкалоидов), а также лекарственных веществ зависит от их пространственного строения. В связи с этим большой интерес представляет конформационный анализ молекулярных структур, содержащих конформационно подвижную циклогексановую систему. К этим соединениям относятся, в частности, производные циклогексана, содержащие алкильные, винильные, этинильные и кислородсодержащие функциональные фуппы —С=0, —ОН, —СО—СН3, —О—СО—СН3. Большое практическое значение имеют производные циклогексана с эпоксидной функциональной группой — алкициклические эпоксиды, являющиеся исходными соединениями синтеза эпоксидных полимеров с ценными физико-химическими свойствами. [c.66]

К середине 1940-х годов пептидная теория белков Фишера и Вальд-шмидт-Лейтца была почти повсеместно принята. Встал вопрос о точном знании деталей химического строения, т.е. о конкретном порядке расположения аминокислот в белковых цепях. Впервые такое сложное исследование удалось провести в течение десятилетия (1945-1954 гг.) ф. Сенгеру, определившему аминокислотную последовательность инсулина. Вторым белком была рибонуклеаза А. Полная структура этого фермента расшифрована С. Муром, К. Хирсом и У. Стейном (1960 г.). Вскоре идентификация химичекого строения белков стала производиться с помощью автоматических секвенаторов и приобрела рутинный характер. Однако достижения в решении первой фундаментальной задачи проблемы белка не принесли удовлетворения. Сначала не вызывало сомнений, что химические и физические свойства белков получат свое объяснение, как только станет известно химическое строение их молекул. Однако основанная на опыте всей органической химии и биохимии надежда на то, что установление химического типа и строения молекул окажется достаточным для понимания хотя бы в общих чертах их специфического функционирования, не оправдалась. Тем самым определение структуры из конечной цели исследования превратилось в необходимый для последующего изучения белков начальный этап. Утвердилась мысль, что химическая универсальность и практически необозримое многообразие свойств соединений этого класса при строгой специфичности его отдельных представителей связаны с особенностями пространственных структур белковых молекул. [c.67]

Определение аминокислот всегда представляло исключительно важную задачу биохимии ввиду того, что эти соединения играют роль кирпичиков при построении пептидов и белков. Широко применяемый, основанный на ионной хроматографии и теперь уже ставший классическим метод Мура и Штейна [1] не позволяет провести различие между энантиомерами. Между тем в хиральном аминокислотном анализе ощущается явная потребность так, например, в пептидном синтезе решающее значение может иметь оптическая чистота исходного материала, а результаты стереохимического анализа могут искажаться из-за рацемизации. Другой областью применения дгырдльного аминокислотного анализа является определение строения многих микробиологических продуктов, таких как полипептидные антибиотики, в состав которых входят о-аминокислоты, не обнаруженные у млекопитающих [2]. [c.173]

И (1.82) 15001. Смесь (1.81, а) и Р-меркаптоэтанола является известным и широко используемым в биохимии реагентом для спектрофлуо-риметрического определения аминокислот и белков [127, 177, 180,321]. Сделано предположение, что флуоресцирующие продукты реакции данного реагента с К-концом аминокислот и протеинов представляют собой 1-алкилтио-2-алкилзамещенные изоиндолины. В доказательство этой гипотезы проведены эксперименты по конденсации (1.81, с) с н-пропиламином в присутствии этилмеркаптана, р-меркаптоэтанола [594—5971, 1,2-этандитиола [594], причем лишь в случае трет-бутл-меркаптана и этандитиола выделены в аналитически чистом виде и охарактеризованы изоиндолы (1.83). С помощью УФ, ЯМР и масс-спектров исследовано образование 1-ал кил (арил )тио-2-алкилйзои идолов в спиртовых растворах [594—5971. Продукты конденсации аминов с реагентом (смесь (1.81, а) с меркаптосоединениями) имеют сильную флуоресценцию, что в общем подтверждает высказанную выше гипотезу [597]. [c.24]

В этой книге мы не будем рассматривать ни большинство смешанных соединений указанных выше типов, ни аналитическую химию следовых количеств полимерных соединений, поскольку для этих целей применяются в высшей мере специфические методы разделения и обнаружения. К таким соединениям помимо промышленных синтетических полимеров относятся биополимеры, например ДНК, РНК, белки и т. д. Последние играют важнейшую роль в биохимии, но для их определения на уровне следовых количеств применяются специфические биохимические методы, и поэтому они также не рассматриваются в настоящей монографии. Аналогично только вкратце будут упомянуты предшественники биополимеров — аминокислоты, нук-леозиды и т. п. [c.15]

Циклы восстановительного аминирования яблочной и щавелевоуксусной кислоты дают аминокислоты, необходимые для синтеза белков. Синтез липидов происходит по своей сложной биологической цепи. В заключение этого раздела следует отметить, что все современные сведения о фотосинтезе являются пока yry6d Йрйблйзкенными. Это вполне естественно потому, что биохимия фотосинтеза необычайно сложна. [c.743]