Протеины молекулярные веса

Главной составной частью протеинов является азот. Растения способны строить белковые вещества непосредственно из неорганического азота и черпают его главным образом из почвы. Животные же используют как материал для построения своих протеинов белковые вещества других организмов, так как они не обладают способностью усваивать неорганический азот. От элементарного азота, атомный вес которого 14, до сложнейших протеинов, молекулярный вес которых по некоторым данным достигает 200000, лежит длинный путь изменений с бесконечным числом промежуточных стадий, с бесчисленным количеством реакций. [c.7]

Об исключительной сложности строения белков можно судить прежде всего по величине молекулярных весов некоторых протеинов и протеидов (табл. 53). [c.539]

Возможность определения молекулярных весов полимеров обусловливает применимость гель-хроматографии для разделений в биохимических исследованиях [16], например при исследовании ферментов и гормональных препаратов, при выяснении структуры протеинов, в химии нуклеиновых кислот, при разделении вирусов и т. д. [c.351]

Протеин с молекулярным весом 60 ООО образует на воде пленку со свойствами идеального газа. Какую площадь должен занимать 1 мг протеина, чтобы пленка производила давление 0,005 Н/м ири 25° С [c.254]

Вымываемый водами гумус, содержание которого в почвах достигает 75%, представляет собой сложный комплекс органических соединений — продуктов физико-химических и биологических процессов превращения остатков растительного происхождения. Удельный вес гумуса равен приблизительно 1,4 г см [70]. Гумусовые вещества являются продуктом конденсации ароматических соединений фенольного типа с аминокислотами и протеинами [71]. Они сходны по строению и свойствам, но отличаются молекулярным весом и соотношением функциональных групп [72]. Удельная поверхность частиц почвенного гумуса составляет в среднем 1900 м 1г [73], катионообменная емкость достигает нескольких сот миллиграмм-эквивалентов на литр. Гуминовые вещества составляют от 45 до 90% почвенного гумуса [12, 74] и представлены кислотами и их солями. В коллоидном состоянии находится лишь часть из них. [c.54]

Возможность разделения анионов с различным молекулярным весом с помощью анионитов была обнаружена Самуэльсоном [21 ] в работе, относящейся к исследованию сульфитного щелока. Разделение основано на том, что только анионы с низким молекулярным весом могут проникать внутрь ионита и поглощаться им. Среди других примеров можно назвать удаление мешающих ионов из растворов пектиновой кислоты и удаление побочных продуктов из растворов ксантата целлюлозы (вискозы). Можно также использовать катиониты для разделения катионов различного размера [16]. Это обстоятельство используется при разделениях в растворах пептидов и протеинов, имеющих большое значение для биохимии. [c.23]

Второй возможной причиной ошибочных результатов является присутствие протеинов. Как общее правило, применение индикаторов для определения pH растворов, содержащих протеины, дает неудовлетворительные результаты. Величина этой ошибки зависит от природы индикатора обычно ошибка бывает меньше для индикаторов с малым молекулярным весом, чем для индикаторов со сложной молекулой. [c.489]

Несмотря на то что использованные методы были весьма различными, полученные результаты, в общем, довольно хорошо согласуются между собой (для одного и того же белка). Установлено, что молекулярные веса различных протеинов колеблются от 6000—12 ООО до нескольких миллионов и даже до десятков миллионов, чаще всего от 20 000 до 90 000. Форма макромолекул найдена весьма различной от частиц почти шарообразных, лишь несколько удлиненных, до вытянутых, нитевидных. В первом случае говорят о глобулярных белках, во втором — о фибриллярных. Большинство ферментов и других специфически активных протеинов представляет собой глобулярные белки. Обычно, характеризуя форму белковых частиц и степень их асимметрии, условно пользуются представлением о гидродинамически эквивалентном эллипсоиде, приближенно принимаемом за форму молекулы белка. При этом указывают величину отношения размеров его полуосей — s/a. Здесь в — продольная и а — поперечная полуоси. Величина е/а колеблется у различных белков примерно от 1 до 200. У глобулярных белков (в том числе ферментов) она обычно составляет от 1—2 до 4—6. Следует отметить, что истинные формы белковых молекул далеко не ясны и поэтому величины подобного рода имеют в определенной мере условный характер. [c.31]

Протеины молока, например, легко образуют приблизительно удвоенные (по молекулярному весу) агломераты в виде коллоидной суспензии. В этих условиях четвертичные соединения дезактивируются вследствие адсорбции этой суспензией. [c.312]

Наблюдение фигур растекания в некоторых случаях даёт указания на присутствие протеина в растворе непосредственно под монослоем. Это понижает межфазное натяжение между водой и индикаторным маслом, допуская большее растекание масла, так что слой масла утоньшается в тех местах, где в растворе есть протеин. Это проявляется в изменении цвета слоя масла. Протеин может оказаться под монослоем благодаря своему неполному растеканию. В этом лучае он может быть обнаружен в особенности по утоньшению края растекающегося масла, оттесняющего слой протеина. Иногда присутствие протеина под плёнкой обусловливается его вытеснением при сжатии монослоя. Количество вытесненного протеина при различных поверхностных давлениях может служить мерой молекулярного веса. вытесненной части и, следовательно, мерой молекулярной гомогенности лли частичного гидролиза протеина в монослое. [c.509]

Влияние так называемой термической денатурации на способность протеинов образовывать монослои может быть весьма различным. В некоторых случаях подтверждается заключение Нейрата (стр. 122) о том, что нагревание способствует понижению стремления к растеканию. Однако денатурированный альбумин, если растекание происходит, занимает несколько большую площадь Лэнгмюр и Уо обнаружили, что при нагревании пепсин разлагается на вещества с меньшим молекулярным весом с другой стороны, инсулин не только не разлагается при нагревании, но даже хуже переваривается пепсином. Термин денатурация имеет слишком широкое применение, и можно только пожелать, чтобы он как можно скорее был исключён из лексикона химиков. [c.510]

Существенной разницей между протеином шелка и шерсти, сказывающейся на их свойствах, является отсутствие серы в фиброине и более однородный и менее сложный, чем в кератине, характер боковых цепей. Полипептидные цепи в шелке полностью вытянуты, в противоположность изогнутым цепям а-кератина. По вязкости фиброина в растворе тиоцианата лития найдено, что молекулярный вес его равен 10 ООО—20 ООО его можно сравнить с весом синтетических полиамидов, но он много меньше, чем вес кератина. Основными аминокислотами, составляющими фиброин, являются глицин, аланин, тирозин и серин, которые находятся в следующих соотношениях около 43,8 26,4 13,2 и 13,6%. Рентгеноструктурные [c.306]

Белковые вещества, состоящие исключительно из аминокислот, обычно называются протеинами в отличие от протеидов, у которых белковая часть протеинового типа связана с веществами небелкового характера. В протеидах — сложных белках — небелковая часть может занимать как небольшое место, так и преобладать во всем комплексе протеида. В общем, у комплекса чаще всего белковая часть является наибольшей, но у многих нуклеопротеидов белок имеет небольшой молекулярный вес по сравнению с нуклеиновой кислотой очень большого молекулярного веса. [c.85]

К белкам и полипептидам относится большое число природных продуктов, начиная от биологически активных гормонов, антибиотиков, токсинов, вирусов и ферментов и кончая инертными склеро-протеинами. Молекулярный вес этих веществ колеблется от 800 до нескольких миллионов. [c.384]

Формулы, основанные на этом соотношении, часто используют для определения молекулярных весов протеинов [1] и других сложных молекул [2], причем отношение концентраций для вращающихся в ультрацентрифугс растворов определяют рефрактометрически. [c.37]

Из табл. 6 видно, что в казеине особенно много глутаминовой кислоты количество двухосновных кислот в сумме составляет 17 0 по отношению к весу всего казеина или 24,5% по отношению к выделенным аминокислотам. Карбоксильные группы в белковой молекуле компенсируются аминогруппами. Двухосновные кислоты, имея одну аминогруппу и две карбоксильные, сохраняют характер карбоновой кислоты. По Дэкину двухосновные кислоты находятся в молекуле протеина по концам уепи и когда их много и они превышают своим содержанием диаминокислоты—протеин носит ясно выраженный кислотный характер. В казеине на 24,5% двухосновных кислот приходится 17,2% диаминокислот, аргинина и лизина. Вводя поправку на разницу молекулярных весов, которые у диаминокислот выше, нежели у дикарбоновых аминокислот, получаем, что количество вторых карбоксильных групп вдвое больше, нежели количество-вторых аминогрупп в диаминокислотах. Это соотношение между основными и кислотными группами, а также размещение карбоксилов по концам цепи определяют кислотный характер казеина. [c.62]

Альбумины от других протеинов отличаются сравнительно низки№ молекулярным весом так, по Зеренсену молекулярный вес яичного альбумина, определенный по осмотическому давлению и по Сведбергу— скоростью седиментации, равен 34 000—34 500. Молекулярный вес альбумина кровяной сыворотки равняется приблизительно 15000-Молочный, или лактоальбумин, мало изучен, и количество его в молоке незначительно (0,1%). В растениях альбумины встречаются в небольшом количестве. Для пластических масс имеет значение лишь альбумин кровяной сыворотки, так как два других животных альбумина,, ввиду их высокой пищевой ценности, не могут служить сырьем для пластических масс. Молочный альбумин в СССР при получении-казеина из молока в настоящее время не выделяется, он идет в отход, вместе с остальными веществами снятого молока. Но если бы даже удалось организовать у нас рациональную переработку молочных, отходов с получением других продуктов, кроме казеина и, в частности, лактоальбумина, то использование его конечно должно итти по пищевой линии, так как в составе молочного альбумина имеется до 7 /(к триптофана, значительно больше, чем в других белковых веществах В отличие от прочих аминокислот, триптофан не может быть синтезирован организмом животного и должен быть введен извне. Потребность молодого растущего организма в этой аминокислоте очень, значительна, и поэтому молочный альбумин должен утилизироваться прежде всего для пищевых целей- Табл. 14 дает аминокислотный состав альбуминов. [c.191]

Подобное же явление наолюдалось многими ииилвдоьгиеллми (см., например, [350, 7811) для токов, вызываемых кобальтовыми комплексами аминокислот и протеинов. М. Штакельберг и Г. Фассбендер 17381, снимая кривые i — в течение жизни одной капли, нашли, что каталитический ток увеличивается пропорционально Г, причем в присутствии катализаторов с большим молекулярным весом величина V больше единицы. Судя по рис. 2 а [738], в некоторых случаях V достигает значений7/6, что отвечает суммарному эффекту увеличения площади электрода (2/3) и повышения количества адсорбированного катализатора (1/2) — по уравнению (111) (см. стр. 166). [c.230]

Различные виды и штаммы Rhizobium обладают своим индивидуальным составом белков. Активно фиксирующие азот клубеньки содержат кислые протеины [63] и особый железосодержащий белок — лего-глобин, или леггемоглобин, с молекулярным весом около 16000. [c.117]

В заклю чение упомянем возможность определения молекулярного веса полимеров путем прямого подсчета числа молекул в поле зрения электронного микроскопа [18]. Этот метод в настоящее время пригоден только в случае очень высоких молекулярных весов, порядка миллиона и более. Его применение иногда возможно при твердом состоянии полимера (например, в случае кристаллических протеинов [19]), ко обычно все же требуется растворимость полимера, так как изготовляемый для рассмотрения в электронном микроскопе препарат представляет собой нанесенную на подложку и высушенную каплю разбавленного раствора полимера. После удаления растворителя на подложке остаются отдельные макромолекулы, которые можно сосчитать и, зная исходную концентрацию раствора, вычислить молекулярный вес. Для лучшей видимости желательно введение в состав макромолекул тяжелых атомов, сильно рассеивающих электроны, а также применение других методов контрастирования изображения. [c.320]

Главным компонентом латекса является углеводород каучука. Это непредельный углеводород большого молекулярного веса, имеющий формулу (СбНд) . Протеины в латексе повышают устойчивость самого по себе неустойчивого углеводородного коллоида. Ацетоновый экстракт латекса представляет собой смесь линолевой, олеиновой и стеариновой кислот, их эфиров, а также [c.134]

Многие энзимы-оксидазы при выделении из инертного материала являются определенными кристаллизующимися соединениями. При фракционном гидролизе они часто отщепляют недиа-лизующиеся протеины-носители и характерные вещества с низким молекулярным весом, называемые простетическими группами . Специфичность действия энзимов, несомненно, связана с протеиновым компонентом, а каталитическое действие обусловлено, вероятно, простетической группой, хотя без специфического протеина она не является катализатором. Часто одна и та же простетическая группа выделяется из целого ряда биохимически связанных энзимов. [c.305]

На слое декстран — гель, полученном из сефадекса G25 (стр. 30), проведено фракционирование аминокислот [60], пептидов и протеинов, основанное на различии их молекулярных весов. Разделение тирозина, тирозил-леицил-г лииил-глутамил-фенилаланина, продуктов их конденсации (пластеина) н альбумина сыворотки крови рогатого скота проведено в 0,05 М растворе аммиака. [c.100]

Белки протеины), из которых состоит большая часть тканей кивых организмов, представляют собой сложные амиды высокого молекулярного веса. Эти соединения, принадлежащие к числу наиболее важных ириродных [c.81]

Точно так же как полимерные углеводы (полисахариды) поставляют строительный материал для растений, белки (протеины) образуют многие из структурных материалов животных. Белки — это полимеры а-аминокислот, которые иногда содержат дополнительную амино- или карбоксильную группу Алпздные связи соединяют аминокислотные единицы в полимеры с исключительно большим молекулярным весом. Из таких больших молекул и построены в основном кожа, мускулы, кровь и органы животных. Пептиды— это полимеры, которые содержат только небольшое число аминокислотных единиц. [c.535]

Ситовый эффект с успехом применялся для отделения неорганических коллоидов [98], высокомолекулярных анионов [7] и протеинов [88] от ионов с низким молекулярным весом. При таких разделениях иногда возникают осложнения, связанные с поверхностной адсорбциех . Если, однако, применяется слой ионита, состоящий из не слишком мелких зерен, то значение этого фактора ничтожно мало [108]. В тех случаях, когда происходит поверхностная адсорбция, адсорбированное вещество может удерживаться ионитом весьма прочно. Этот факт следует учитывать при некоторых хроматографических разделениях [93]. [c.39]

Аналогично были получены разветвленные поли-(8-К-поли-саркозил)-/-лизин и поли-(е-Ы-поли-г-лизил)-г-лизин. Молекулярные веса их лежат в области молекулярных весов протеинов. [c.139]

Действие рентгеновского излучения на полипептиды и протеины изучали Капуто и Дозе [1061 ] и Носуэрти и Олсопп [1062]. Обзоры по радиационной химии высокомолекулярных соединений опубликовали Цянь Бао-гун [1063[ и Окамура [1064]. Процессы, протекающие под влиянием рентгеновского излучения в полиамидах, изучали Павлова, Рафиков и Цетлин [1065, 1066]. Проведенное ими комплексное исследование изменения меха-чических свойств, а также свойств растворов, изменения молекулярных весов и функции распределения по молекулярным весам показало, что под действием излучения в полиамиде одновременно протекают как процессы образования поперечных связей, так и процессы деструкции главных цепей макромолекул, вследствие чего исходный полиамид с обычным относительно узким распределением как бы распадается на две независимых фракции — низкомолекулярную и. высокомолекулярную (см. рис. 11). [c.269]

Повышение pH и увеличение солей кальция приводят к резкому сокращению времени свертывания молока. Повидимому, химозин расщепляет молекулу казеиногена на две неравные части. Одна из ьшх, отличающаяся ббльшим молекулярным весом, образует молекулу казеина, которая, теряя свой электрозаряд при взаимодействии с многозарядными ионами Са, выпадает в осадок, другая с меньшим молекулярным весом остается в растворе в виде сывоооточного протеина. Расщепление казеиногена связано с освобождением новых карбоксильных и аминогрупп. Этим объясняется способность казеина связывать большее количество щелочи по сравнению с казеиногеном. [c.460]

Такие высокомолекулярные вещества, как протеины и нуклеиновые кислоты, при воздействии излучения расщепляются на более мелкие молекулы, отчасти с определенным молекулярным весом (Сеедберг, Брохалт, Вегмюллер). [c.207]

Грэм [74] наблюдал, что кремневая кислота соединяется с желатином до образования нерастворимого осадка. Латер, Милиус и Грощуфф [9] наблюдали, что кремневая кислота очень низкого молекулярного веса не осаждает яичный альбумин, но как только кремнезем полнмеризовался даже в незначительной степени, он коагулировал протеин. По-видимому, соединение протеина, точнее желатина, с кремневой кислотой вызывало образование водородных связей. между азотом протеина и водородом 5]0Н — групп поли- кремневой кислоты. Тем не менее, это только первый шаг, а последующая полимеризация кремнезема, образующего нерастворимую сетку по всей массе протеина, играет важную роль в нерастворимости протеина в том случае, если кремнеземисто-протеиновый комплекс был высушен. [c.69]

Эпоксидные полимеры также получаются с применением алюминиевых хелатов например, новые типы таких полимеров содержат аморфный полиэпигалогидрин высокого молекулярного веса, совершенно отличный от известного низкомолекулярного полимера Для получения композиций для покрытия бумаги смешивают алюминиевые хелаты, полученные из оксикарбоновых кислог, с основаниями типа аммиака и протеинсодержащими (казеин или соевый протеин) клеями. Алюминиевый хелат этилендиамина вводят в полиэфир-изоцианатные композиции для придания устойчивости по отношению к термитам [c.299]

Молекулярный вес пластеинов, полученных с помощью химотрипсина, изменяется в пределах от 250 000 до 500000, причем иногда молекулярный вес пластеина превышает молекулярный вес природного протеина, который подвергали гидролизу [2285], Продукты пластеиновой реакции, катализируемой пепсином, имеют значительно более низкие молекулярные веса в литературе приведены различные величины — от 500 до нескольких тысяч [1068]. [c.394]

БЕЛКИ. Сложные высокомолекулярные органические соединения,-построенные из аминокислот. Молекулярный вес их колеблется от нескольких десятков тысяч до нескольких миллионов. В их состав входят углерод — 50—55, кислород — 19—24, водород — 6—7, азот —15—19 и сера — 0,2—2,8%. Из всех веществ, входящих в состав живых организмов, Б. являются наиболее сложными по своему строению и наиболее важными в биологическом отношении. Составляют основу всех живых структур. Организм человека и животных в среднем содержит на сухое вещество 45, травянистые растения — 9—16, семена злаков — 10—20, оемена бобовых — 25—35, древесные породы — 1—2, бактерии 50—93% Б. Обладают свойством денатурации (свертывания) при действии кислот, при нагревании. Разделяются на простые Б. (протеины), состоящие только из аминокислот, и сложные Б. (протеиды), в состав которых входят и другие соединения. См. также Протеины. [c.37]

Значения скачка потенциала и х, приведённые на рис. 24, показывают, что ни число, ни ориентация диполей в плёнке, по крайней мере на кислых и щелочных растворах, не изменяются при сжатии плёнки до 2 duHj M. Это может означать, что в ранних стадиях сжатие плёнки глиадина лишь сводит концы цепей R, не удаляя групп СООН или NHg, расположенных на их концах, с поверхности воды. Дальнейшее сжатие, однако, быстро понижает i, что означает либо удаление многих диполей с поверхности, либо радикальную переориентацию диполей. Не подлежит сомнению, что весьма высокие значения j. на молекулу с молекулярным весом 34 500 объясняются больщим числом групп СО, NH, СООН и NHg. Скачок потенциала весьма сильно понижается на щелочных растворах. Этого и можно было ожидать, поскольку в 21 было показано, что участие вполне ионизованной группы OONa в создании скачка потенциала либо весьма мало, либо отрицательно, а на щелочных растворах группы СОО должны быть в виде солей металлов. Амины не дают большого понижения скачка потенциала при образовании солей, вследствие чего скачок потенциала протеинов на кислых растворах с группой NHg в виде соли высок. [c.123]

Вытеснить чистый протеин с молекулярным весом, равным или кратным 17 500, посредством одного поверхностного давления нелегко, но исследования Райдила, Шульмана и других авторов пе проницаемости и вытесняемости плёнок адсорбированными веществами показывают, что жирные кислоты, стеролы и соли с парафиновой цепью легко вытесняют монослои протеинов с поверхности воды. Это понятно, так как место углеводородных групп протеина на поверхности занимают гораздо более крупные и, следовательно, лучше адсорбирующиеся углеводородные группы вытесняющих молекул. [c.509]

Ультрацентрифугирование протеинов. Определить профиль концентраций в установившемся состоянии, когда па типичный раствор альбулшна накладывается центробежное поле с силой в 50 ООО раз больше силы тяжести. Исходные данные длина ячейки — 1 см молекулярный вес альбумина — 45 000 кажущаяся плотность альбумина в растворе — ЛГд/У = 1,34 г/см мольная доля альбумина = 5 10 в при z = 0 кажущаяся плотность воды в растворе — 1 г/см температура — 23,9 °С. [c.514]

Важно отметить, что абсорбция протонов, в результате которой шерстяное волокно приобретает катионоидную активность и способность к притяжению анионов красителя, не является необходимой стадией процесса крашения кислотными красителями. Существуют такие кислотные красители, которые субстантивно абсорбируются волокном при значениях pH, превышающих изоэлектриче-скую точку шерсти. Субстантивность кислотных красителей к щерсти меняется в широких пределах, так же как субстантивность красителей к целлюлозе. Была установлена зависимость между молекулярными весами ряда органических кислот и их сродством к шерсти. 53 в то время как абсорбция такого красителя, как Оранжевый G (анилин -> G-кислота мол. вес 452), образующего истинный раствор в воде, очень сходна с абсорбцией соляной кислоты, коллоидальный краситель Полярный желтый R (пиразолоновый краситель с п-толуолсульфонилэфирной группой в молекуле мол. вес 832) абсорбируется при 100° не более чем в количестве 140 миллиэквивалентов на 100 г шерсти. S Несмотря на то, что определенную роль могут играть механические факторы, например отношение размера молекул красителя к диаметру пор в аморфной области шерстяного волокна, все же можно считать, что природа протеина или смеси протеинов, образующих кератин, определяет возможность непосредственного связывания молекул красителя шерстью под действием сил Ван-дер-Ваальса или водородных связей. [c.1482]

При фракционировании сыворотки крови человека этиловым спиртом (см. гл. У1П) получаются главным образом два липо-протеина -липопротеин из фракции П1—О и йрлипопротеин из фракции IV—1 их количество составляет соответственно 5 и 3% общего количества белков плазмы [10—12]. В состав [Рглипо-протеина входит около 70% всех липидов плазмы. Он содержит 25% белка, 30% фосфолипидов и 45% холестерина и эфиров холестерина. Молекулярный вес его 1 300000. ЛрЛипопротеин содержит 65% белка и 35% липидов [10—12]. Молекулярный вес его 200 ООО. [c.228]

Позднее, однако, было найдено, что простетической группой флаво протеинов является флавинадениндинуклеотид, строение которого схематически можно представить формулой Фл—Ф— —Ф—Р—Ад, где Фл — рибофлавин, Ф — фосфорная кислота, Р — рибоза. Ад — аденин [139]. Несмотря на то, что флавопро-теиР1ы являются довольно устойчивыми ферментами, их бесцветные апоферменты в свободном виде крайне лабильны и приобретают устойчивость только при соединении с простетической группой [141]. Молекулярный вес желтого фермента равен примерно 80 000 [142], и каждая молекула фермента содержит 1 молекулу флавинадениндинуклеотида. Весьма вероятно, что динуклеотид соединяется с основными группами белкового компонента посредством фосфорной кислоты. [c.302]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология