Белки образование пространственной

Белки в природе представлены очень большим разнообразием структур в зависимости от организации молекулярных цепей на четырех уровнях. Линейная последовательность аминокислот, составляющая полипептидную цепь, образует первичную структуру. Аминокислотный состав, число и последовательность аминокислот, а также молекулярная масса цепи характеризуют эту первичную структуру и обусловливают не только другие степени организации, но физико-химические свойства белка. Образование водородных связей между кислородом карбонильной группы и водородом МН-группы в различных пептидных связях предопределяет вторичную структуру. Установление этих внутри- или межмолекулярных водородных связей приводит к возникновению трех типов вторичной структуры а-спираль, Р-структура в виде складчатого листка или тройная спираль типа коллагена. В зависимости от характера белков в основном образуются вторичные структуры одного или другого вида. Однако некоторые белки могут переходить из одной структуры в другую в зависимости от условий, в которых они оказываются, либо образовывать смесь частей в виде упорядоченных а- и Р-структур и неорганизованных частей, называемых статистическими клубками. Между боковыми цепями аминокислот, составляющими полипептидную цепь, устанавливаются взаимодействия ковалентного характера (дисульфидные связи) или нековалентные (водородные связи, электростатические или гидрофобные взаимодействия). Они придают белковым молекулам трехмерную организацию, называемую третичной структурой. Наконец, высшая степень организации может быть достигнута нековалентным связыванием нескольких полипептидных цепей, что приводит к образованию структуры, называемой четвертичной. Многие белки имеют пространственную конфигурацию сферического типа и называются глобулярными. В противоположность этому некоторые белки обладают продольно-ориентированной структурой и называются фибриллярными. Натуральные волокнистые [c.531]

Известно, что свойства белка могут сильно изменяться при замене одной аминокислоты другой. Это объясняется изменением конфигураций пептидных цепей и условий образования пространственной структуры белка, которая в конечном счете определяет его функции в ор ганизме. [c.375]

В образовании пространственной структуры белков участвуют различные типы химических связей. Основными химическими связями в белках являются ковалентные, дисульфидные связи (-8-8-), образующиеся между -8Н-группами остатков цистеина, водородные, образующиеся за счет электростатических сил притяжения водорода и кислорода разных функциональных групп в белке, а также ионные связи, образующиеся между ионизированными карбоксильными (-ООО") и аминными (-ЫНд) группами аминокислотных радикалов. Выделяют четыре структуры белковых молекул первичную, вторичную, третичную и четвертичную (рис. 88). [c.237]

Участие компонентов биомембран в осуществлении и регулировании метаболических процессов в клетке. Общая характеристика процессов передачи информации в клетке. Понятие о первичных и вторичных мессенджерах. Классификация, особенности структурно-функциональной организации мембранных белков-рецепторов. Характеристика аденилатциклазного и фосфо-инозитидного пути передачи сигнала в клетку. Роль ионов в осуществлении метаболических процессов с участием мембран. Адсорбционный тип регуляции метаболизма. Понятие о метаболоне, физиологическое значение его образования. Пространствен-но-структурная организация ферментных систем клетки (на примере гликолитического комплекса и цикла Кребса), Экспериментальные исследования взаимодействия ферментов гликолиза с различными структурными компонентами клетки. Модели структуры гликолитического комплекса в скелетных мышцах и на внутренней поверхности мембран эритроцитов. Эстафетный механизм работы ферментов в клетке. Механизмы регулирования функциональной активности векторных ферментов биомембран. Пути нейрогуморальной регуляции функций клеток. [c.284]

Созревание теста и развитие у него вязкоэластических свойств принято объяснять образованием белками клейковины пространственной сетки путем сшивания белковых молекул, присутствующих в отдельных частицах муки. Эти молекулы находятся в исходной муке в форме плотно свернутых клубков и удерживаются в такой конфигурации физическими силами, в частности внутримолекулярными ковалентными дисульфидными мостиками между остатками цистеина. Перемешивание теста сопровождается разрывом некоторых сравнительно слабых когезионных связей (таких, как водородные связи), что делает возможным гидратацию, набухание и развертывание молекул белков в солевом растворе теста. Это влечет за собой ряд внутри- и межмолекулярных химических реакций белков и заканчивается образованием устойчивой трехмерной структуры созревшего теста. Согласно общепринятому представлению, важнейшими из этих реакций, по-видимому, являются реакции тиол-дисульфидного и дисульфид-дисульфидного обмена. [c.605]

В главе II рассматриваются закономерности и механизм образования пространственных дисперсных структур в белковых системах па разных уровнях организации макромолекул белка с учетом их конформационных особенностей и процессов образования новой лиофильной дисперсной фазы из пересыщенных растворов в биомолекулярных системах. [c.5]

Показано, что образование пространственных структур — гелей всегда связано с конформационными изменениями макромолекул, сопровождающимися уменьшением растворимости молекул белка. Установлена роль нековалентных (гидрофобных и водородных) связей при образовании агрегатов макромолекул и контактов между ними, что в свою очередь позволило охарактеризовать тип возникающих пространственных структур. Оценены размеры элементов структуры гелей. [c.5]

Процесс структурообразования идет во времени, и максимальная прочность структуры достигается к 10—12 суткам минимальная концентрация белка, при которой происходит образование пространственных структур, должна быть выше 15 г/100 мл (рис. 35). Эта концентрация является важной величиной, определяющей условия гелеобразования, и называется критической концентрацией гелеобразования [297]. [c.115]

В соответствии с принципами физико-химической механики образование пространственных дисперсных структур в белковых системах следует рассматривать во времени в процессе развития структуры на разных уровнях организации макромолекул белка с учетом их конформационных особенностей и процессов образования новой лиофильной дисперсной фазы. Это образование новой фазы происходит в биополимерных системах из пересыщенных растворов путем создания контактов между частичками, приводящих к [c.128]

Макромолекулы казеина и его а- и -фракции в основном находятся в конформации статистического клубка (90—98%), и лишь небольшая доля полипептидных цепей имеет конформацию 0-спирали и -структуры [249,282]. Гелеобразование в водных растворах казеина отчетливо проявляется только при больших концентрациях белка и высоких pH, Результаты исследований зависимости оптического вращения от pH показали, что в щелочной области pH молекулы казеина находятся в наиболее развернутом состоянии, следовательно, обладают повышенной склонностью к агрегации и образованию пространственных сеток. [c.131]

Сравнение результатов по кинетике образования пространственных структур различных белков, первоначально имеющих различную конформацию макромолекул в водном растворе, с результатами определения предельной прочности трехмерных структур [c.131]

Для возникновения дисперсной пространственной структуры необходима определенная критическая концентрация макромолекул белка. Для водных растворов желатины она равна 1, для яичного альбумина — 2, для казеина — 15 г/100 мл (при 20° С). Различная критическая концентрация, необходимая для образования пространственных структур в разных белках, обусловлена спецификой макромолекул (их асимметрией) и спецификой агрегатов (частиц новой лиофильной фазы), образующих структуру гелей. [c.132]

Процесс гелеобразования в водных растворах казеина происходит только при больших концентрациях белка и высоких pH среды. Прочность структур, образованных при концентрации белка 20 г/100 мл и 20 С максимальна в области pH 12,5—13,3 (рис. 3). Из зависимости удельного оптического вращения от pH видно, что в этой области pH макромолекулы казеина находятся в наиболее развернутом состоянии, следовательно, обладают повышенной склонностью к агрегации и образованию пространственных сеток [23]. [c.355]

Означает ли это, что предсказание структуры таких белков— безнадежная задача Надо думать, что нет, поскольку критерии, найденные на основании исследования взаимодействия соседних пептидных единиц, не только облегчают эту задачу, но могут сделать ее даже более простой, чем нахождение глобального экстремума. Мысль о том, что пространственная структура формируется по мере выхода белка-с рибосомы, уже неоднократно высказывалась [191, 1691, а Филлипс [1691 умозрительно проследил образование пространственной структуры лизоцима, продвигаясь от К-конца и разбивая белок на части. [c.159]

Особенно сложным и еще мало выясненным является застудневание глобулярных белков. В результате их денатурации обнажаются функциональные группы, взаимодействие к-рых м. б. ответственным за образование пространственной сетки (застудневание). [c.282]

Даже если предположить, что белковая молекула представляет собой длинное, нитевидное образование (пространственная конфигурация которого может принимать самую причудливую форму), трудно себе представить какую-либо упорядоченность в белковой системе. Однако фотография кристаллического растительного белка, полученная с помощью электронного микроскопа (фиг. 81), дает основание полагать, что по крайней мере некоторые, а вероятно большинство белков, могут каким-то образом существовать в совершенно определенных конформациях, или формах. Именно вторичная структура белка дает возможность образовывать такие уникальные формы белковой молекулы. [c.314]

Пространственная структура белка, образованная за счет взаимодействия между радикалами аминокислот. [c.21]

Пространственные полимеры. К пространственным полимерам относится большая группа разнообразных технически чрезвычайно важных полимеров. Образование пространственных полимеров из линейных молекул охватывает различные системы, начиная с гелей (гл. IX) и кончая продуктами вулканизации каучука, дубления белков и др. Каучуки и коллаген практически используются преимущественно в виде трехмерных полимеров. Шерсть является природным пространственным полимером, в котором пептидные цепи соединены дисульфидными связями. [c.215]

Различают ферментативные реакции в сфере метаболизма (промежуточного обмена веществ), в эпигенетической сфере (синтез РНК и белков на генетическом материале) и в генетической сфере (изменение собственно генетического материала). Время релаксации при метаболизме находится в интервале от 10- до 102 с, в эпигенетической системе —от 10 до 10 с, тогда как время релаксации генетической системы измеряется временем жизни многих поколений [14, 130]. В каждой из названных сфер наблюдаются свои специфические эффекты образования пространствен- [c.114]

С помощью специфической антисыворотки можно идентифицировать полосу определенного антигена в геле, агарозы или ПААГ после обычного электрофореза или ИЭФ. Простейший подход здесь сводится к вымачиванию геля в антисыворотке или растворе очищенных антител. Связываясь с антигенами, антитела увеличивают интенсивность последующей окраски соответствующих полос по сравнению с необработанным контрольным гелем. Кроме того, они могут осаждать антигены путем образования пространственной сетки, в то время как остальные белки остаются в растворе, поэтому их можно вымыть из геля. Разумеется, в тех случаях, когда электрофорез ведут в присутствии ДДС-Na, последний надо предварительно диссоциировать от белков и удалить из геля, поскольку он, как уже упоминалось, препятствует образованию иммунных комплексов. При этом белки приходится фиксировать в геле осаждением кислотой и спиртом, что весьма затрудняет операцию их последующего вымывания из геля. [c.127]

Пространственная структура белка, образованная водородными связями между атомами пептидного остова. [c.21]

Пример 16-В. Изучение образования пространственной структуры белков. Большой интерес представляют силы, участвующие в формировании пространственной структуры белка. Этот процесс обычно изучался путем рассмотрения переходов спираль — клубок. Метод КД открывает новые возможности в этих исследованиях, потому что, если известна последовательность аминокислот, можно непосредственно рассматривать окру- [c.471]

Межмолекулярные водородные связи обусловливают некоторые физические свойства веществ (например, высокую температуру юшсга1Я воды). Внугримолекулярные водородные связи очень важны при образовании пространственной структуры белков. [c.102]

Правила структурной организации глобулярных белков рассмотрены Шульцем [81]. Согласно им, в структ фе таких белков следует выделять большее число уровней организации. Иерархия берет свое начало от аминокислотной последовательности. Затем следует вторичная структура с регулярной укладкой полипептидной цепи, характеризующейся максимальным образованием водородных связей. Вторичная структура может образовывать до 75% всей полипептидной цепи. Иногда в молекуле белка можно выделить агрегаты вторичной структуры (сверхвторичная структура), являющиеся регулярными образованиями из нескольких участков полипеп-тидных цепей, например двойная а-спираль или складчатый лист-спираль. Пример более высокой ступени организации глобулярных белков — образование доменов. Они возникают у крупных белков и характеризуются как независимые пространственные структуры. Иммуноглобулины, например, образуют при соответствующем сворачивании полнпептидных цепей от 2 до 4 доменов. В химотрипсине активный центр находится внутри, между двумя доменами. В данном случае домены имеют структуру складчатого листа-цилиндра и связаны один с другим лишь одной полипептидной цепью. И наконец, глобулярные белки, построенные из нескольких доменов, могут упаковываться в еще более крупные структурные образования. Возникающие при этом агрегаты обычно построены симметрично, причем структура входящих в их состав мономеров, вероятно, не меняется. [c.364]

Совместная укладка пар полипептидных цепей приводит к образованию пространственно вытянутого белкового комплекса, укрепленного серицином — вторым (однако водорастворимым) белком шелка. Характерные свойства волокна шелка — незначительная растяжимость и высокая эластичность объясняются прочными ковалентными связями вытянутых полипептидных цепей и слабыми вандерваальсовыми взаимодействиями между листами /3-структур. [c.422]

Образование пространственных структур в гелях казеина инициируется внутрифазовыми превращениями лиофильных частиц казеина (резким возрастанием их асимметрии) вследствие происходящих во времени конформационных изменений полипептидных цепей макромолекул внутри частиц дисперсной фазы. Эти изменения являются результатом взаимодействия одноименно заряженных групп белка и приводят к частичной гидрофобизации поверхности агрегатов, т. е. придают ей мозаичное (в смысле чередования гидрофильных и гидрофобных участков) строение. Со временем прослойки дисперсионной среды между асимметричными частицами мозаичного строения утоньшаются и возникают более термодинамически выгодные в данных условиях коагуляционные контакты, приводящие к пространственному структурообразованию. Дальнейшее развитие геля приводит к образованию конденсационно-коагуляционной структуры твердообразного типа. Контакты, возникающие между элементами структуры, имеют нековалентную природу. [c.145]

Проведенные исследования позволили предложить механизм образования пространственных структур в водных растворах белков. Гелеобразование всегда связано с конформационными изменениями макромолекул, сопровождающимися уменьшением растворимости белка, либо в связи с процессом ренатурации — образованием коллагеноподобных спиралей (желатина), либо в связи с денатурацией (яичный альбумин, казеин). В результате большого числа межмолекулярных связей из пересыщенных растворов возникают агрегаты макромолекул, т. е. частицы новой лиофильной фазы. Их накопление вызывает в дальнейшем возникновение прочных дисперсных структур. Сращивание частиц новой полимерной фазы с образованием контактов (водородных и гидрофобных связей) между ними и приводит к появлению объемной структуры геля, характеризующейся твердообразными механическими свойствами. [c.356]

При механодеструкцин задубленных белков с пространственной сеткой, образованной дубителем, устойчивость к действию [c.80]

На фиг. 30 схема / изображает молекулу нативного белка, имеющую только внутримолекулярные солевые мостики, схема II представляет молекулы денатурированных белков, соединенные друг с другом мсжмолекулярными солевыми мостиками. На этих схемах образование структур, протекающее фактически в трех измерениях, представлено на плоскости, т. е. в двух измерениях. Гипотеза, приписывающая свертывание белков образованию солевых мостиков между ионными группами белков, принимается, однако, далеко не всеми исследователями. Некоторые из них считают, что нерастворимость денатурированных белков связана с пространственным перераспределением полярных и неполярных групп, которое выражается в переносе неполярных, гидрофобных групп на поверхность молекулы [134, 175, 176]. [c.155]

Означает ли это, что предсказание структуры таких белков — безнадежная задача Надо думать, что нет, поскольку критерии, найденные на основании исследования взаимодействий соседних пептидных единиц, не только облегчают эту задачу, но могут сделать ее даже более простой, чем нахождение глобального экстремума. Мысль о том, что пространственная структура формируется по мере выхода белка с рибосомы, неоднократно высказывалась 1137, 138], а Филлипс [113] умозрительно проследил образование пространственной структуры лизоцима, продвигаясь от М-конца к С-концу цепи. Де Коэн [139] даже попытался применить этот принцип к построению полипептидной цепи и, проведя расчеты с потенциалами Ликвори, нашел, что цепь, состоящая из шести остатков, приобретает вполне устойчивую конформацию, такую, что дальнейшее наращивание пептидных звеньев уже не возмущает ее. Таким образом, любой белок в принципе можно было бы сложить из замороженных гексапептидов и тем самым найти его пространственную структуру. [c.394]

Вязкость растворов технического каучука зависит, главным образом, от свойств собственно каучукового углеводорода. Однако известное влияние оказывают и те примеси, которые содержатся в техническом продукте (белки, смолы, жирные кислоты и пр.). Поэтому при точных вискозиметрических работах необходимо пользоваться препаратами очищенного каучука. В то же время следует иметь в виду, что сам каучук представляет собой неоднородный продукт, состоящий из молекул различных размеров. Отдельные фракции заметно отличаются по вязкости своих растворов (табл. 23). Как бьио выяснено В1 главе V, вязкость является степенной функцией среднего молекулярного веса каучука. По этой причине сравнимые результаты можно получить только в том случае, когда в руках экспериментатора находятся идентичные по составу фракции препарата. Соблюдение же этого условия затруднительно в силу чрезвычайной лабильности каучука, его склонности к молекулярным процессам деструкции и процессам образования пространственных структур. [c.250]

Белки, -спираль — пространственное расположение последовательности аминокислот (один из вариантов вторичной структуры белка), при котором полипептид образует регулярную спираль о шагом 5,44 А и диаметром 10,5 А. На каждый виток а-спирали прюЕодится по 3,7 аминокислотного остатка, а на один аминокислотный остаток — 1,5 А длины спирали. Между атомом водорода в каждой пептидной группировке и карбоянльным атомом кислорода третьей ло счету от нее аминокислоты возникают внутрицепочечные водородные связи, направленные вдоль оси спирали. Водородные связи появляются после образования спиральной структуры, закрепляют ее и стабилизируют. [c.15]

Пространственные полимеры. Пространственные полимеры охватывают большую группу разнообразных чрезвычайно важных в техническом отношении полимеров. Образование пространственных полимеров из линейных молекул наблюдается у различных систем, начиная от гелей вплоть до продуктов вулканизации каучука, дубления белков и др. Кау- чуки и коллаген практически используют преимущественно в виде трехмерных полимеров шерсть является природным пространственным полимером, в котором пептидные цепи соединены дисульфидными связями. Пространственные структуры линейных полимеров образуются также нри введении активных наполнителей (например, сажи в каучук), где узлы сетки образованы действием поверхностных и химических сил па частицах наполнителя. Истинные пространственные полимеры с химическими связями между линейными молекулами образуются путем их реакции с бифункциональными молекулами (например, дитиолами), с атомами серы или кислорода, при действии излучений и др. Пространственные нолимеры способны. тишь к ограниченному набуханию и полностью лишены текучести при увеличении числа связей между линейными молекулами длина свободных отрезков цепей и их изгибаемость у.меньшаются, возрастает жесткость полимера (например, эбонит) и наконец каучукоподобная эластичность полностью переходит в обычную упругость твердых тел. [c.276]

Трудно переоценить то влияние, которое оказали иммуноло- гические исследования азобелков и других белковых производных на теории образования антител, синтеза белка и его структуры. Вся концепция дополнительности структур основана на исключительно тонком определении серологической специфичности, вскрытой при помощи искусственно измененных антигенов. Это, в свою очередь, подтверждает идею об участии некоторых шаблонов в биосинтезе белка и о том, что специфичность белков обусловлена пространственно-химическими соотношениями. Однако было бы преждевременным детализировать эти концепции, которые описываются в последующих томах настоящего сборника. [c.356]

Вторичная структура. Вторичная структура белка определяется пространственной конфигурацией полипептидной цепи, формируемой в результате нековалентных взаимодействий между функциональными группами аминокислотных остатков. Вторичная структура представлена регулярными молекулярными образованиями, такими, как а-спиралья -складчатый слой. В структуре многих белков наблюдается сочетание а-спиральных и -складчатых участков, в этом случае белки имеют неупорядоченное строение. [c.61]

Что же касается вывода Нагано о стабилизации -структуры за счет взаимодействия между боковыми цепями смежных остатков п и п+1, то его также нельзя признать достаточно обоснованным. В развернутой форме цепи боковые заместители остатков п и п+1, как отмечалось выше, не могут эффективно взаимодействовать между собой, так как направлены в разные стороны как по отношению к оси цепи, так и к средней плоскости. На основе результатов статистического анализа Нагано были отнесены к а-спиральным участкам аминокислоты Glu, Ala, Lys, Leu, His, Phe, Met к -структурным - Ile, Val, Leu, Phe, Thr, Glu, Met, ys характерными для поворота цепи и клубка он посчитал остатки Gin, Ser, Asn, Pro, Tyr, Arg. Это отнесение не соответствует отнесениям других авторов, которые, однако, таюке существенно различаются между собой. Новое здесь заключается в подчеркивании исключительной роли гидрофобных остатков в образовании -структуры. Для семи белков известного пространственного строения, информация о котором не была использована в анализе, сделано предсказание вторичных структур. Приведем данные для конканавалина (238 остатков) в а-спираль входит пять остатков, из которых при 46 ошибках ни один не был предсказан из 115 остатков -структуры 23 предсказаны правильно и 95 - неправильно, из 95 остатков в -изгибах правильно определено 22 и неправильно - 93. [c.256]

Если бы пептидные связи были единственным фактором, определяющим структуру белков, то пространственная организация любого из них носила бы случайный характер. Понятно, что это не так полипептидные цепи белков обладают специфической трехмерной структурой, которую называют конформацией белка. Точная конформация белка определяется его аминокислотной последовательностью и стабилизируется нековалентными взаимодействиями между группами пептидных связей, а также между К-группами некоторых остатков в полипептидной цепи. К таким нековалентным взаимодействиям относятся в первую очередь водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия между неполярными алифатическими и ароматическими К-группами. Типично образование водородных связей между кислородом карбонильной группы и амидной группой пептидных связей [c.96]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология