Белки эквивалент

Ионообменники характеризуются степенью набухания и емкостью. Степенью набухания называют объем упакованного в колонну обменника (в мл), приходящийся на 1 г его в сухом виде, и имеет размерность мл/г. Максимальное количество ионов, которое может связать ионообменник, определяет его емкость, которая совпадает с концентрацией ионогенных групп. Ёмкость выражается числам ммоль эквивалентов обмениваемого иона на 1 г сухого обменника (ммоль экв/г) или на 1 мл упакованного в колонну набухшего ионообменника (ммоль экв/мл) при значениях pH, соответствующих его полной ионизации. Для высокомолекулярных ионов или амфолитов, например белков, вводят понятие эффективная емкость, которая зависит от размера молекулы амфолита, расстояния между ионогенными группами и степени доступности всего объема пористой матрицы обменника для этих молекул. Понятия емкости и эффективной емкости могут не совпадать. Иногда приходится снижать полезную емкость сорбента за счет изменения pH, увеличивая при этом его эффективную емкость. Катионообменные смолы имеют емкость около 4,4 ммоль экв/г, а анионообменные — 3,5-4 ммоль экв/г для гелеобразной структуры и 2,5 ммоль экв/г дпя пористой. Обменная емкость изменяется при изменении pH. При низких pH происходит нейтрализация катионита при добавлении протона [c.34]

Первый из них, менее старый, но более важный в коммерческом отношении, дает возможность одновременной обработкой муки или концентрата прессованием и высокой температурой получать куски разных размеров, способные быстро и в больших количествах поглощать воду и по структуре напоминающие рубленое мясо. Добавлением около двух объемов воды к экструдированной муке с содержанием белка 50 % или трех объемов воды к экструдированному концентрату с 70 % белка получают эквивалент мяса с содержанием 17 % белков. [c.645]

Относительно желатины, типичного белка, установлено, что один эквивалент кислоты соединяется приблизительно с 1100 г желатины, тогда как для нейтрализации основания требуется около 1700 г. С другой стороны, средний эквивалентный вес большинства аминокислот желатины приблизительно равен 100 для желатины как кислоты и немного меньше как для основания. Это говорит о том, что более 90% кислых и основных групп, содержа- [c.170]

В дыхательную цепь митохондрий входит большое число различных белков, осуществляющих в определенной последовательности перенос электронов от субстратов на кислород. На рис. 17-1 в составе дыхательной цепи показано только семь переносчиков электронов, но, как мы уже отмечали выше, это упрощенное ее изображение. В действительности в цепи переноса электронов имеется не менее 15 (а может быть, и больше) химических групп, способных присоединять и отдавать восстановительные эквиваленты в последовательности, показанной на рис. 17-5. [c.516]

К щелочным пищевым продуктам должно быть отнесено, например, молоко, в котором наряду с большим содержанием тех же кислых эквивалентов (в белках молока) находится и значительное количество щелочных эквивалентов (главным образом Са и Na), способных нейтрализовать образующиеся кислоты. Точно так же к щелочным пищевым веществам должны быть отнесены и все те овощи и фрукты, в состав которых входит большое количество щелочных и щелочноземельных солей органических кислот. Наличие свободных органических кислот, часто придающих фруктам кислый вкус, не может оказывать никакого влияния на кислотность мочи, так как органические кислоты обычно окисляются в организме до СОа и HjO. Поэтому моча вегетарианцев и травоядных животных имеет часто щелочную реакцию. [c.397]

У фермента должно быть не менее двух активных центров, участвующих в первой стадии восстановления азота. Один из них связывает азот и, вероятно, содержит ион металла. Другой центр обеспечивает создание низкопотенциальных восстановительных эквивалентов. Неизвестно, содержится ли в этом центре атом металла. В действительности ферментативная система должна, содержать два белка, однако неясно, как между ними распределены центры указанных двух типов. [c.237]

Ферменты действуют чрезвычайно быстро. Их особенность состоит не только в том, что они способны заставить вступить в соответствующие реакции большие количества веществ (медленно), но и резко ускорить эти реакции. О быстроте их действия можно судить по так называемой молекулярной активности, величине, показывающей число молекул субстрата (или эквивалентов затронутой группы), которое превращает за 1 мин одна молекула ферментного белка. Молекулярная активность для многих ферментных белков достигает десятков и сотен тысяч, а для одного из них (каталазы) — даже несколько миллионов. Это значит, что за 60 сек одна молекула катализатора обычно может заставить расщепиться, окислиться или измениться иным путем тысячи и десятки тысяч молекул субстрата. [c.97]

Константа высаливания зависит от природы соли. Так, Кз (при равенстве эквивалентов) имеет следующее значение цитрат Ыа—1,29, фосфат К—1,15, сульфат Ка—1,08, сульфат МН4 — 0,84, сульфат Мд — 0,62. Константа высаливания не зависит от концентрации водородных ионов, а высаливающее действие соли вблизи изоэлектрической точки белка усиливается и возрастает с увеличением (молекулярного веса белка. [c.139]

Разность между прибавленным количеством водородных или гидроксильных ионов и найденным из измерений pH дает количество этих ионов, связанных белком. Это количество обычно выражается в эквивалентах водородных ионов на грамм белка и обозначается буквой h. В кислой области от изоионной точки h положительно, в щелочной области — отрицательно. На рис. 25 показано связывание водородных ионов яичным альбумином. [c.160]

Концентрация субстратов — количество субстрата в г/молях, т. е. величина М. Такое измерение концентрации удобно, если в одной молекуле субстрата в ходе ферментативной реакции претерпевает превращение одна связь. Когда происходит превращение нескольких связей в одной молекуле субстрата (белки, полисахариды и др.),, то концентрацию субстрата лучше выражать в г-экв/л. Грамм-эквивалент — это число грамм-молей субстрата, деленное на число затронутых рментом связей. [c.109]

При подобном расчете используют калорийные эквиваленты, полученные при сжигании белков, жиров и углеводов в калориметрической бомбе. Результат расчета калорийности должен соответствовать данным, получаемым методом прямой калориметрии, т. е. так называемой физической калорийности. Жиры и углеводы при сгорании в калориметре и организме выделяют одни и те же продукты (СОг и НгО), поэтому их физическая калорийность равна физиологической. Физическая и физиологическая калорийность белков и других азотсодержащих веществ могут значительно различаться, так как в организме азотсодержащие вещества пищи не окисляются полностью и поэтому физиологическая калорийность азотистых соединений ниже физической. [c.132]

Но не только применение органического анализа к исследованиям белковых веществ подготовило переход к следующему периоду истории химии белка. Введение в химию количественного анализа привело к установлению нескольких фундаментальных закономерностей. Это были открытый И. Б. Рихтером в 1792 г. закон эквивалентов, закон постоянства состава, открытый Ж- Прустом в 1799 г., и закон кратных отношений, установленный Д. Дальтоном в 1804 г. Внутренний смысл этих закономерностей вскрыла развиваемая с 1803 г. Дальтоном химическая атомистическая теория, которая явилась основой всей современной химии. [c.24]

Основой для гипотезы Бергмана послужили его исследования процессов протеолиза некоторых синтетических пептидов, а также протаминов и глобулярных белков, в том числе глобина (см. табл. 6). Процентное содержание отдельного аминокислотного остатка (табл. 6, графа 2), деленное на вес этого остатка, дает число грамм-эквивалентов этого остатка, вычисленное на 100 г глобина (графа 4). Средний вес всех аминокислотных остатков в глобине был принят равным 115,5. Следовательно, 100 г глобина содержат 100 115,5 = 0,865 г экв среднего аминокислотного остатка. Исходя из этих величин, Бергман вычислил относительное содержание отдельных аминокислотных остатков в глобине. Лизин составлял 0,0546 0,865=1/16 всех аминокислотных остатков, гистидин 0,0478 0,865=1/18, аргинин 0,0181 0,865 = 1/48 и т. д. [c.123]

Теперь мы обратимся к краткому рассмотрению того, как описанные фотохимические изменения превраш,аются в электрический импульс, который стимулирует мозг. Существуют доказательства, что одиночный квант света может вызвать раздражение палочки сетчатки. Однако поглощение одного кванта еще не создает эффекта зрения. Для этого требуется попадание нескольких квантов (согласно разумной оценке, от двух до шести квантов) в одну и ту же палочку в течение относительно короткого временного промежутка. Но даже в этом случае процесс весьма эффективен, а энергия конечной реакции существенно превосходит энергию, поглощенную зрительным пигментом. Поглощение света инициирует цепь реакций, черпающих энергию из метаболизма. Тем самым зрительное возбуждение является результатом усиления светового сигнала, попадающего в сетчатку. Фоторецептор служит биологическим эквивалентом фотоумножителя, который преобразует кванты света в электрический сигнал с большим усилением и низким шумом (см. гл. 7). И фоторецептор, и фотоумножитель достигают большого коэффициента усиления с помощью каскада стадий усиления. Зрительные пигменты представляют собой интегральные мембранные белки, которые находятся в плазме и мембранах дисков внешнего сегмента фоторецептора. Фотоизомеризация ретиналя вызывает серию конформационных изменений в связанном с ним белке и тем самым образует или раскрывает ферментативный активный центр. Следует каскад ферментативных реакций, которые в конце концов дают нервный импульс. Электрический ответ начинается с кратковременной гиперполяризации, вызванной закрытием нескольких сотен натриевых каналов в плазматической мембране. Таким способом молекулы-посредники (мессенджеры) передают информацию от диска рецептора к мембране плазмы. Вероятным кандидатом на роль мессенджера является богатый энергией циклический фосфат цГМФ (гуанозин-3, 5 -цикломонофосфат), возможно, в сочетании с ионами Са +. Было показано, что катионная проводимость плазматических мембран палочек и колбочек прямо контролируется цГМФ. Таким образом светоиндуцированные структурные изменения диска активируют механизм преобразования, который сам генерирует потенциал, распространяющийся по плазматической мембране. В настоящее время детали механизмов преобразования и усиления продолжают исследоваться. Была предложена схема, основной упор в которой делается на центральную роль фосфодиэстеразы в процессе контроля за кон- [c.241]

По сравнению с ежегодным мировым производством семян сои (около 100 млн. т в 1982—1983 гг.) выработка новых растительных белков кажется совершенно незначительной, когда речь заходит о США, Японии, государствах Западной Европы и о других странах мира. Фактически имеется крайне мало статистической информации о рынке этой продукции и, за исключением нескольких цифровых показателей, касающихся суммарного производства в США и экспорта по странам и видам продукции, приходится в основном довольствоваться экспертными оценками и приблизительными подсчетами профессиональных работников в этой отрасли. Различные цифровые данные поэтому не только редки, но зачастую трудносопоставимы между собой из-за отсутствия достаточных подробностей по методике оценки. Основные неопределенности, которые необходимо прояснить, следующие соответствуют ли цифровые показатели фактическому производству или производственным мощностям Включают ли эти данные всю совокупность новых растительных белков или только белки, предназначенные для продовольственных целей (а не для кормления телят, собак и кошек или для промышленно-технических нужд) Отражают ли эти цифры совокупность производства какой-то страны для внутреннего рынка и экспорта или только для потребления данной страны Выражены ли эти сведения в показателях массы продукта или в эквиваленте муки (в пересчете на муку) Устранен ли двойной учет (например, одновременно массы выработанного изолята и переработанной при этом муки) Перечисление таких вопросов имеет целью показать, с какими предосторожностями необходимо истолковывать всю цифровую информацию, касающуюся рынка, когда все операторы (в смысле статистики и учета), как по производству, так и по использованию, проявляют большую сдержанность. [c.646]

Наиболее подробно изученной ноликетидсинтетазой является мультиферментный комплекс синтетазы жирных кислот (см, разд. 25.1.5). Основа комплекса — ацилпереносящий белок (АПБ), представляющий собой макромолекулярный эквивалент кофермента А (16). Характерный для синтетазы жирных кислот каталитический цикл [141 показан на схеме (3). Следует подчеркнуть, что ее мультиферментный комплекс (Е) содержит два различных тиольных центра один из них (5Н ) принадлех<ит ацилперенося-щему белку, а второй (5Н ) — ферменту, осуществляющему ацилирование малонил-АПБ. [c.418]

Исследований, посвященных развитию хлоропластов у водорослей, известно немного. Чрезвычайно удобным объектом оказалась Euglena gra ilis, поскольку она образует нормальные хлоропласты только на свету. В клетках же, растущих в темноте, содержатся пропластиды (структуры, сходные с этиопласта-ми растений), которые на свету превращаются в функционирующие хлоропласты. Первые 12 ч освещения представляют собой индукционный период, в ходе которого происходит перенос энергии, небольших молекул, восстановительных эквивалентов и, наконец, закодированных в ядре белков в развивающуюся пластиду, в частности из митохондрий, где происходит индуцируемый светом распад запасного углевода парамилона. Между 12 п 96 ч сама пластида обладает высокой активностью, и в это время в ней образуется большинство хлоропластных ком- [c.361]

Реакцию цитраконилирования проводят так же, как и реакцию малеинирования, в 8 М растворе мочевины, содержащем 10 мг/мл белка, в автотитраторе. Величина pH поддерживается на постоянном уровне с помощью непрерывной подачи 10%-ного раствора NaOH. К раствору белка в три приема при тщательном перемешивании прибавляют 30 молярных эквивалентов цитраконового ангидрида (в расчете на количество аминогрупп). В конце реакции смесь обессоливают диализом или гель-фильтрацией. [c.112]

Основные научные работы — в области биохимии нуклеиновых кислот. До 1964 занимался синтезом физиологически активных гетероциклических соединений пиримидинового ряда. Разработал твердофазный метод химического фракционирования транспортных рибонуклеиновых кислот на полиакрил-гидразидных сорбентах. Создал комплекс методов ультрамикро-биохимического анализа, позволяющий проводить исследование нуклеиновых кислот, белков и ферментов в масштабе отдельной клетки. Занимался изучением транспорта нуклеиновых кислот на модели гигантской одноклеточной водоросли — ацетобулярии и показал, что транспорт кислот не коррелирует с полярным ростом клетки (1973—1974), Осуществил сборку жизнеспособной клетки из отдельных компонентов — цитоплазмы, ядра и клеточной стенки, С 1974 занимается синтезом химических эквивалентов структурных генов белков и их встройкой а [c.613]

Метод, а) 1 г белка гидролизуют НС1 или H2SO1 и доводят реакцию раствора до слабо кислой по конго [386]. Аргинин осаждают добавлением концентрированного водного раствора 4 эквивалентов флавиановой кислоты. Целесообразно перемешивать раствор в течение первых нескольких часов. Для полного образования осадка реакционную смесь оставляют стоять на холоду 2—3 дня. Затем желтый осадок отфильтровывают и промывают холодным разбавленным раствором флавиановой кислоты. Осадок растворяют в горячей воде, добавляя небольшое количество разбавленного раствора аммиака, и нагревают на паровой бане в течение 2 час. общий объем составляет 100—150 мл воды, содержащей небольшое количество флавиановой кислоты. После охлаждения раствора в течение некоторого времени отфильтровывают флавианат аргинина. Оранже- [c.49]

Молекулы убихинона, которые гораздо длиннее молекул фосфолипидов, присутствующих во внутренней мембране митохондрий, встречаются и в свободной форме, и в соединении с белком. Убихинон выполняет коллекторную функцию, собирая восстановительные эквиваленты не только от NADH-дeгидpoгeнaзы, но и от других флавинзависимых дегидрогеназ, находящихся в митохондриях (см. рис. 17-7), в частности от сукцинатдегидрогеназы и ацил-СоА-дегидрогеназы, участвующей в цикле окисления жирных кислот (гл. 18). [c.520]

Хотя хемиосмотическая гипотеза получила широкое признание в той своей части, которая касается главного организующего принципа передачи энергии от процесса переноса электронов к синтезу АТР в митохондриях, бактериальных клетках и хлоропластах (гл. 23), тем не менее она оставляет пока без ответа многие важные вопросы. Пожалуй, больше всего споров порождает вопрос о механизме, при помощи которого перенос электронов, происходящий во внутренней мембране, вызывает откачивание ионов Н из матрикса митохондрии наружу. Митчелл предложил остроумное решение этого вопроса (рис. 1). Основой его решения послужил тот факт, что восстановительные эквиваленты переносятся некоторыми переносчиками (например, убихино-ном) в виде атомов Н, а другими (например, железо-серными центрами или цитохромами)-в виде электронов. Митчелл предположил, что во-дородпереносящие и электронпереносящие белки чередуются в дыхательной цепи, образуя в ней три петли . В каждой такой петле два атома Н выносятся через мембрану наружу и отдают два иона Н в окружающую среду соответствующая пара электронов переносится затем обратно, с наружной поверхности мембраны на внутреннюю (рис. 1). Каждая пара восстановительных эквивалентов, проходя через такую петлю, переносит два иона Н из матрикса в окружающую среду. Предполагается, что каждая петля поставляет осмотическую энергию для образования одной молекулы АТР. [c.532]

Цитохром Р-450 катализирует реакции гидроксилирования, в которых органический субстрат RH гидроксилируется до R-OH за счет одного из атомов кислорода О2, тогда как второй атом кислорода восстанавливается до HjO в результате присоединения восстановительных эквивалентов от NADH или NADPH, но чаще от одного из белков, содержащих железо и серу. На рис. 17-30 такая реакция представлена в упрощенном виде в действительности же она включает ряд промежуточных этапов, пока еще недостаточно изученных. Цитохром Р-450 участвует, например, в гидроксилировании стероидов в процессе образования гормонов коры надпочечников. Существенна также роль цитохрома Р-450 в гидроксилировании ряда лекарственных препаратов и других чужеродных для организма веществ, особенно если эти вещества сравнительно плохо растворимы в воде. В результате гидроксилирования растворимость таких чужеродных веществ в воде повышается, что в сильной мере способствует их детоксикации и выведению из организма (гл. 24). Цитохром Р-450 суще- [c.544]

Все пищевые вещества по характеру образующихся из них конечных продуктов обмена могут быть отнесены к веществам к и с л ы м или основным . Действительно, некоторые богатые белками виды пищи (мясо, рыба, сыр и т. п.) вследствие значительного содержания в них органического фосфора и серы при окислении в ор- ганизме дают большое количество кислых эквивалентов — HaPOj и H2SO4. Так как эти кислоты выделяются из организма в виде солей, они выводят из организма некоторое количество щелочных и щелочноземельных катионов. Следовательно, при таком характере пищи уменьшается запас в организме щелочных эквивалентов. Необходимо подчеркнуть, что фосфорная и серная кислоты выводятся из организма в форме главным образом кислых солей (например, NaH2P04). Именно поэтому при потреблении большого количества мяса или рыбы pH мочи человека сдвигается в кислую сторону. Вот почему указанные пищевые продукты называют кислыми . [c.397]

Нетрудно найти примеры таких зон, когда речь идет о человеке и об изменении окружающего мира, отмечающем его целеустремленную деятельность. Даже модели мозга типа счетных машин обладают в глазах их творцов этой особенностью, создавая вокруг себя зону организации . Вполне очевидно, что различные формы высшей интеллектуальной деятельности характеризуются громадной способностью к созданию зон организации. Образование в результате действия организационного потенциала зоны организации облегчает живым клеткам формирование их собственной структуры из менее организованных материалов. Все механизмы клетки, действие которых направлено на саморепродукцию или развитие, функционируют так, что на каждом этапе всей последовательности реакций организационная работа минимальна. Синтез белка осуществляется только тогда, когда и пространственные и энергетические условия таковы, что ферментному аппарату остается лишь замыкать цепочки аминокислот. Следовательно, весь этот сложнейший механизм возник и усовершенствовался для того , чтобы поддерживать уровень своей организации за счет минимальной организационной работы. На языке термодинамики это и должно было бы означать, что аппараты клетки стремятся приблизиться к стационарному состоянию с минимальной продукцией энтропии за единицу времени, но организационная работа явно не имеет простого термодинамического эквивалента. [c.11]

Титрование от pH 8,5 до pH 6,5 обусловлено взаимодействием протонов с имидазольными группами гистидина и с концевыми а-аминогруппами, которые присутствуют в белке в небольшом количестве. Общее число этих групп будет соответственно равно числу эквивалентов кислоты, необходимых для титрования в этой области pH. И, наконец, общее число е-аминогрупп лизина, гидроксильных групп тирозина и сульфгидрильных групп цистеина равно числу эквивалентов основания, необходимых для титрования от pH 8,5 до pH II—12. Аргинин при титровании непосредственно не определяется, так как константа диссоциации гуанидиновой группы настолько высока (р/Сз несколько выше 13), что эта группа при любом значении pH, допускающем точные измерения, не может в заметном количестве перейти в ионизированную форму. Поэтому максимальное связывание основания белком нельзя определить достаточно точно. [c.162]

Из данных титрования от изоионной точки до точки максимального связывания протонов вблизи pH 1,5 можно определить содержание основных групп (имидазольных, аминных и гуанидиновых) независимо оттого, какие группы действительно играют роль в процессах ионного равновесия. На первый взгляд, кажется непонятным, что общее число основных групп определяется титрованием в кислой области pH. Для пояснения этого необходимо вернуться к определению изоионной точки белка. Как уже говорилось выше, изоионная точка белка соответствует тому значению pH, при котором число протонов, освобождаемых кислотными группами белковой молекулы, равно числу протонов, связываемых ее основными группами. Это означает, что в изоионной точке число протонов, освобождаемых молекулой белка, равно максимальному заряду, который может получить белок за счет максимального связывания протонов. Поскольку же при pH максимального поглощения кислоты (pH максимального связывания протонов) все азотсодержащие группы несут положительный заряд, тогда как все другие группы являются незаряженными, постольку заряд белковой молекулы максимален и число азотсодержащих групп может быть определено по количеству связанной кислоты. Иными словами, общее число основных групп равно числу эквивалентов кислоты, необходимых для титрования от изоионной точки до pH 1,5. [c.162]

Сульфгидрильная функциональная группа белков играет, как известно, важную роль в механизмах функционирования определенных ферментов. Поскольку большинство этих ферментов содержит несколько 5Н-групп, идентифицировать именно ту сульфгидрильную группу, которая непосредственно осуществляет каталитическую функцию, и определить ее место в аминокислотной цепи — довольно трудная задача. В некоторых благоприятных случаях каталитически активная 5Н-группа оказывается также наиболее химически активной, что может быть обусловлено ее незащищенным положением в третичной структуре фермента или ее окружением. Добавление одного эквивалента реагента на 5Н-группу, меченного радиоактивным изотопом, должно привести к тому, что помстится интересующая нас ЗН-группа. Однако 5Н-группа в активном центре может обладать такой же или меньшей реакционной способностью по сравнению с другими 5Н-групнами, и ее удается пометить лишь при помощи какого-нибудь остроумного метода. Если 5Н-груп-па, непосредственно участвующая в каталитическом акте, защищена субстратом от алкилирующих агентов, то после предварительного алкилирования всех остальных 5Н-групп в присутствии субстрата и последующего удаления избытка немеченого алкилирующего агента и субстрата ее можно пометить алкилирующим соединением, содержащим радиоактивную алки-лирующую группу. Этот прием используют только с нативным ферментом, поскольку добавление денатурирующего агента приводит к изменению укладки полипептидной цепи и нарушению специфической конформации активного центра, в результате чего субстрат не в состоянии защитить каталитически активную 5Н-группу, Алкилирующими агентами, удобными для проведения такого рода экспериментов, оказал ись С-иодацетамид и [c.479]

Органические примеси воды представлены главным образом высокомолекулярными веществами (ВМВ) высшими полисахаридами и белками (протеинами). К первым относятся крахмал (продукт фотосинтеза растений) и целлюлоза (главная составная часть растений — клетчатка). Вымываемый водами гумус, содержание которого в почвах достигает 75%, представляет собой комплекс органических соединений — продуктов физикохимических и биологических процессов превращения остатков растительного происхождения. Гумусовые вещества являются продуктом конденсации ароматических соединений фенольного типа с аминокислотами и протеинами. Они сходны по строению и свойствам, но отличаются молекулярным весом и соотношением функциональных групп. Удельная поверхность частиц почвенного гумуса составляет в среднем 1900 м /г, катионобменная емкость достигает нескольких сот миллиграмм-эквивалентов на 1 л. Гуминовые вещества (кислоты и их соли) составляют 45—90% почвенного гумуса. В коллоидном состоянии находится лишь часть из них. [c.5]

Одна из интереснейших и фундаментальных проблем, связанных с синтезом белка в живой клетке, заключается в выяснении того, что заставляет аминокислоты, входящие в состав белка, соединяться между собой в последовательности, строго определенной для белка каждого типа. С этим тесно связан вопрос о том, каким образом информация о последовательности аминокислот воспроизводится в каждом новом поколении клеток. В настоящее время известно, что существуют вещества, содержащиеся в хромосомах клеточных ядер, ответственные за генетический контроль в растениях и н ивотных. Химический анализ хромосом показал, что они состоят из гигантских молекул дезоксирибонуклеопротеидов, которые представляют собой дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК), связанные с белком. Установлено, что генетическую информацию при биосинтезе ферментов и других белков несет не белковая компонента нуклеопротеида, а ДНК поэтому в настоящем разделе основное внимание будет уделено ДНК и прежде всего ее структуре. Заметим, что участки ДНК представляют собой химический эквивалент генов Менделя — единиц наследственности. [c.86]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология