Катализаторы небелковые

Биохимические реакции у растений и животных ускоряются биологическими катализаторами, называемыми фермента-м и. Они представляют собой либо высокомолекулярные белки, либо сочетание белков с соединениями небелковой природы. Каждый фермент характеризуется высокой избирательностью по отношению в каждому конкретному процессу. Например, окисление сахара в организме протекает примерно в 10 раз быстрее, чем при той же температуре в водном растворе под влиянием кислорода. В сложной цепи биохимических процессов окисления сахара в организме участвует неско.лько ферментов, каждый из которых катализирует отдельную стадию. [c.82]

Механизмы метаболических процессов очень напоминают механизмы реакций, проводимых в лабораторных условиях, с тем отличием, что если в лаборатории часто работают прн повышенных температурах и давлении, с безводными (часто ядовитыми) растворителями, с сильными кислотами и основаниями и с нетипичными для природы реагентами, то метаболические процессы протекают при весьма умеренных условиях в разбавленных водных растворах в интервале температур от 20 до 40 °С при pH от 6 до 8 и с участием чрезвычайно эффективных катализаторов — ферментов. Можно сказать, что каждая ступень метаболического процесса катализируется специфическим ферментом. Ферменты представляют собой вещества белковой природы их каталитическое действие оказывает влияние не на положение равновесия реакции, а на ее скорость, которая очень сильно увеличивается — часто на несколько порядков по сравнению со скоростью реакции, проводимой в лабораторных условиях. В состав некоторых ферментов входят коферменты, имеющие небелковый характер. Подвергающийся превращению субстрат сначала связывается с активным центром фермента, поблизости от которого расположен кофер-мент. При этом реагирующая группа субстрата и кофермент так сориентированы в пространстве, что реакция между ними протекает практически мгновенно. Затем прореагировавший субстрат отделяется от активного центра фермента, а измененный кофермент регенерируется под действием другого субстрата. Если в ферменте нет кофермента, то два субстрата непосредственно взаимодействуют в активном центре. [c.180]

Брожение — каталитический процесс его вызывают образующиеся в клетках дрожжей вещества, относящиеся к классу энзимов, или ферментов,— биологических катализаторов белкового характера. Первоначально полагали, что в клеточном соке дрожжей содержится определенный, вызывающий брожение энзим, который был назван зимазой (от греческого зиме — дрожжи). Впоследствии оказалось, что активный дрожжевой сок содержит не один фермент, а сложную систему веществ белкового и небелкового характера, в которую входит несколько различных ферментов. При их участии превращение глюкозы в этиловый спирт протекает через ряд промежуточных соединений и является результатом нескольких реакций. Поэтому следует иметь в виду, что приведенное уравнение спиртового брожения выражает лишь окончательный результат процесса. [c.115]

Биологические катализаторы, являющиеся продуктами деятельности живых организмов и ускоряющие биохимические процессы, называются ферментами. Принято разделять ферменты на простые и сложные, или однокомпонентные и двухкомпонентные. Простые ферменты состоят только из белка, сложные — из белка и небелковой части, которую называют кофер-. ментом. [c.111]

Итак, белковые вещества отличаются большим разнообразием химических функций образуют соединения с молекулами веществ небелкового характера, очень легко в природных условиях подвергаются распаду и усложнению. Так, если для гидролиза белка необходимо длительное воздействие растворов минеральных кислот при повышенной температуре, то подобное расщепление при помощи органических катализаторов—ферментов может происходить при 20—40 °С в течение короткого времени. Примерами каталитического действия органических катализаторов могут служить процессы пищеварения под действием пищеварительных ферментов, а также многочисленные процессы обмена веществ. [c.396]

ФЕРМЕНТЫ (энзимы), биологические катализаторы, ускоряющие хим. р-ции в живых организмах. Все Ф.— белки. М. б. связаны с небелковыми компонентами кофакторами), такой комплекс иаз. холоферментом, а его белковая часть — апоферментом. Многие Ф.— комплексы, состоящие из неск. молекул белка (субъединиц), соединенных между собой нековалентными связями. Известно более 2000 Ф. Согласно рекомендациям комиссии по ферментам Международного биохим. союза, Ф. в зависимости от характера ка- [c.617]

Коферменты, к рассмотрению которых мы сейчас перейдем, представляют собой вещества небелковой природы, участвующие вместе с субстратом во взаимодействии с ферментным белком в процессе каталитического акта. Катализаторы вместе с белками, принимающие [c.177]

Сведения о составе активных центров и их групп более полны по отношению к тем ферментам, у которых эти группы имеют небелковую природу. В тех случаях, когда сам белок образует активный участок на поверхности молекулы, исследование затрудняется из-за сложной топографии этой поверхности и данные о составе активных центров менее надежны. Фермент, как правило, ускоряет однотипные реакции, т. е. это катализатор, который проявляет свойство избирательности или специфичности. Отношения между ферментом и его субстратом сравнивали с отношением ключа к замку. На самом деле специфичность ферментов изменяется в широких пределах. Так, фермент уреаза катализирует одну-единственную реакцию разложения мочевины и ни на какие другие субстраты не действует. Этот фермент обладает абсолютной специфичностью. Но, например, ферменты, катализирующие гидролиз сложных эфиров, гораздо менее специфичны в выборе субстрата и действуют ня эфирные связи различно. [c.96]

В настоящее время прочно установилось мнение, что ферменты являются биологическими катализаторами, действие которых подчиняется общим законам для каталитических процессов. Необходимо, однако, считаться с некоторыми особенностями каталитического действия этих веществ, являющихся в отличие от других катализаторов сложными белковыми частицами (обычно связанными еще с другими веществами небелкового характера). [c.144]

Характеризуя ферменты как биологические катализаторы, необходимо отметить, что процессы брожения в живых клетках и при использовании ферментов в изолированном состоянии после выделения их из живой клетки качественно отличны друг от друга. Находясь в живом организме, белковые частицы — ферменты связаны с другими белковыми и небелковыми частями протоплазмы они участвуют в функциях целостного организма, что и создает иные условия для проявления их химических свойств. [c.145]

Ферменты могут быть определены как макромолекулярные катализаторы биологического происхождения. В этом определении нет указаний на белковую природу ферментов, и, действительно, можно допустить, что тот или иной фермент, не выделенный в чистом виде, окажется веществом небелковой природы. До сих пор, однако, подобные ферменты не были обнаружены, поэтому мы вправе определить ферменты также и как каталитически активные белки. [c.273]

В изучении молекулярного механизма действия ферментов достигнуты значительные успехи, однако многие вопросы о биологических катализаторах ждут своего решения. В последнее десятилетие признание получила точка зрения, согласно которой каталитическая активность простых ферментов (состоящих из чистых белковых молекул) определяется только химическим строением и пространственной укладкой полипептидной цепи, причем как в случае простых, так и сложных ферментов (состоящих из белка и небелкового компонента) в каталитическом акте участвует не вся белковая молекула в целом, а лишь определенные ее участки — активные центры фермента. [c.131]

Данных о каких-либо биокатализаторах, не являющихся белками, не имеется. Химические реакции, очевидно, могут ускоряться и небелковыми катализаторами при этом некоторые из них увеличивают скорость реакций почти в такой же степени, как и ферменты, однако в живых организмах небелковые катализаторы не обнаружены. Ферменты значительно различаются по размеру молекул известно, что некоторые из них имеют весьма небольшую молекулярную массу (10 ). Обычно, однако, они имеют более значительные размеры и их молекулярные массы находятся в пределах от 1,5-10 до 10 . Подобно всем белкам, они лабильны и после денатурации оказываются неактивными. [c.240]

Биотехнология — самостоятельная отрасль промышленности, которой предстоит широкое развитие. И все-таки есть у биотехнологии серьезное ограничение. Это производство, в котором по необходимости приходится работать с разбавленными растворами веществ — жнвая клетка весьма чувствительна к различным внешним факторам воздействия, включая и концентрацию веществ — реагентов и продуктов. Многие объекты химической технологии являются, кроме того, ядами для клеток. Поэтому-то столь важно изучение ферментов, для того чтобы выявить секреты их высокой каталитической активности и селективности и создать на основе этого знания синтетические катализаторы небелковой природы, устойчивые в технологических условиях. [c.101]

Следовательно, необходимо, чтобы состав белков мог меняться в широких пределах, так чтобы они узнавали различные субстраты и взаимодействовали с ними. Для некоторых белков требуется присутствие других соединений (небелковой природы) для участия в процессах узнавания и превращения. Такие соединения называются коферментами. Поэтому можно заранее сказать, что катализаторы белковой природы, или ферменты, должны обладать высокой степенью упорядоченности и организации. Кроме того, вся необходимая информация должна быть записана наиболее компактным образом. Такие упорядоченные биополимеры, с помощью которых работает и самовоспроизводится двигатель внутреннего сгорания клетки, также должны совершеиио точно воспроизводиться. Было установлено, что действие ферментов высокоспецифичио структуре субстратов. Следовательно, информация о молекулярной организации белков (ферментов) должна надежно храниться, будучи записанной на стабильном, относительно консервативном языке. И вот тут-то выходят на сцену нуклеиновые кислоты. Значит, существует еще одно соответствие [c.15]

Многие ферменты состоят из белковой макромолекулы апофер-мента) ц кофактора (простетической группы) — небелковой молекулы (иона, комплекса), которая в совокупности с белком образует активный катализатор. В других случаях в активный центр входят боковые функциональные группы полипептидных цепей. [c.186]

Ферментативный катализ. Биологические катализаторы имеют белковую природу. Ферменты (от лат. fermentum — закваска) — это либо высокомолекулярные белки (в их состав в различных сочетаниях входит 20 основных аминокислот), либо сочетание белков с комплексными соединениями металлов или с другими веществами небелковой природы. [c.159]

Влияние температуры на активность ферментов. Согласно закону Ваит-Гоффа скорость химических реакций увеличивается примерно вдвараза при повышении температуры на (О С (коэффициент Q ,). Это прааило справедливо также и для ферментативных реакций, однако только а ограниченной области значений температуры. При повышении температуры свыше 40 — 50 происходит инактивация белкового катализатора из-за тепловой денатурации. Следовательно, ферментативные реакции отличаются от реакций, катализируемых соединениями небелковой природы, наличием температурного оптимума. Причиной быстрого падения активности является высокая величина коэффициента Qio для процесса тепловой денатурации белка. Следует отметить, что ферменты термофильных бактерий имеют весьма высокий температурный оптимум. [c.185]

В отличие от небиологических катализаторов ферменты — высоко специфичны, они имеют активные центры, многие из них проявляют свою активность в присутствии коферментов (коэнзи-мов) небелковой природы, то есть в таких случаях ферменты являются сложными белками К сожалению, до сих пор нет достаточной четкости в определениях коферментов и кофакторов Одни авторы отождествляют эти понятия, другие используют лишь один термин — коферменты, третьи выделяют ионы некоторых металлов в разряд активаторов, прямо не связывая их с кофермен-тами, и т д Накопленный фактический материал служит веским основанием подразделять белки-ферменты на две группы — простые ферментные белки и сложные ферментные белки, из которых сложные содержат в своем составе неорганические и/или органические небелковые структуры — коферменты Коферменты могут обратимо или необратимо (простетические группы) связываться с белковой частью — апоферментом Полный ферментный комплекс называют холоферментом Если же действие некоторых ферментов лишь активируется неорганическими ионами или атомами металлов и не снимается полностью в их отсутствии, то такие активаторы следует называть кофакторами [c.62]

Ферменты, или энзимы, являются биологическими катализаторами, ускоряю-шимн химические процессы обеспечения жизнедеятельности любых организмов. Все ферменты относятся к белкам, и их разделяют на два типа вещества чисто белковой природы и соединения, в которых белковая часть связана с небелковыми компонентами — оферлектали. В качестве кофермента могут выступать простетические группы, входящие в состав фермента — протеида либо другие ниэкомолекулярные органические соединения, чаще всего витамины, связанные с белком в комплекс. В последнем случае биологическая активность белковой структуры проявляется только в соединении с небелковой частью молекулы. [c.559]

В состав всех ферментов входят белки. Некоторые ферменты,, кроме белка, имеют в своем составе небелковую часть, называемую простетической. Под действием, высокой температуры происходит денатурация белка ферментов, и они теряют свойства катализаторов. Как и все катализаторы, ферменты не расходуются при реакциях и поэтому нужны в очень малых количествах. [c.121]

Нуклеотидные коферменты. Ферменты — вещества белкоюй природы, катализирующие протекание в организме огромного числа химических реакций и обеспечивающие осуществление взаимосвязанных саморегулируемых биохимических процессов, что является сущностью явления жизни. Выделено и изучено несколько сотен (около тысячи) ферментов. Специфика их действия, по сравнению с неорганическими катализаторами, заключается в мягких условиях, высокой интенсивности и избирательности действия (каждый фермент катализирует только один тип реакций). Некоторые ферменты активны лишь в сочетании с другими соединениями небелкового типа, называемыми коферментами, с которыми они образуют комплекс [c.615]

Биологические реакции идут только при определенных условиях при значениях pH, близких к нейтральному, и температурах, мало отличающихся от 300° К. Границы, в которых допустимы отклонения от этих условий, весьма узки. В органической химии для ускорения реакций их часто проводят в крайне кислотных или крайне щелочных условиях, применяя высокие температуры и мощные окислители или восстановители. В биологических системах, где между различными компонентами должно существовать тонкое равновесие, такие способы исключены, и быстрое достижение равновесия в нужный момент и в нужном месте обеспечивается участием катализаторов. Такие биокатализаторы называют ферментами. Они состоят либо целиком, либо в основном из белка. В состав небелковой части фермента могут входить металлические ионы и некоторые органические молекулы. Если последние обладают каталитической активностью, входя в активный центр фермента, их называют кофер-ментами. Небелковая часть фермента носит название простети-ческой группы. Как и все катализаторы, ферменты не изменяют условий равновесия, а лишь ускоряют достижение равновесия, обеспечивая ход реакции по более быстрому пути. Ферменты, как правило, высокоспецифичны, т. е. взаимодействуют только с одним или несколькими аналогичными соединениями, называемыми субстратами. Благодаря этому они ускоряют определенные реакции, не влияя на скорость других. Это свойство ферментов имеет существенное значение. Специфичность фер-мента, по-видимому, обусловлена его конформацией. [c.380]

Ферментами называются специфические белки тканей живых организмов, выполняющие функцию биологических катализаторов. Среди ферментов имеется немало простых белков. Это однокомпонентные ферменты, такие, как пепсин, трипсин и др. Многие ферменты являются сложными белками, их молекулы содержат белковую часть и небелковую (простетическую) группу. Такие ферменты называются двухкомпонентными. К числу двухкомпонентных относятся многие ферменты окислительно-восстановительных процессов. Простетические группы ряда ферментов легко отделяются от белковой части молекулы. Такие группы называются коферментами. Примером являются никотинамидаде-ниндинуклеотид (НАД) (кофермент дегидрогеназ). [c.109]

Одна из задач молекулярной бионики — это создание полимерных катализаторов разнообразных реакций, которые работают по принципу ферментов и приближаются к ферментам по активности и избирательности действия. Общеизвестно, что ферменты несоизмеримо продуктивнее лучших катализаторов небиологического происхождения, используемых химической промышленностью. Извевтно также, что белки представляют собой весьма сложные молекулярные конструкции, точное воспроизведение которых небиологическими способами — весьма трудная задача. Преодолеть огромный разрыв между синтетическими и биополимерами в обозримые сроки еще недавно казалось практически невозможным. Вместе с тем не нужно доказывать, сколь привлекательна перспектива конструирования искусственных ферментов небелковой природы, настроенных на катализ практически важных реакций. Это позволило бы с колоссальной эффективностью получать промышленно важные продукты в малых реакционных объемах и без существенных энергетических затрат. [c.284]

Содержаиие азота, входящего в состав небелковых соединений, в зрелых семенах большинства растений составляет 5—15% общего азота, в листьях растекий — 10—30%, а в корнеплодах и клубнях картофеля —до 50% общего содержания азота. Суммарное количество небелковых азотистых соединений определяют либо по равности между содержанием общего и белкового азота, либо непосредственным сжиганием фильтрата, остающегося после осаждения белковых веществ. В последнем случае белки осаждают 5%-ной трихлоруксусной кислотой, как описано выше, фильтруют и фильтрат собирают в мерную колбу емкостью 100 мл. Раствор доводят дистиллированной водой до метки, берут 50 мл фильтрата и переносят в колбу Кьельдаля. Туда же добавляют 3—5 мл концентрированной Н2304 и содержимое очень слабо кипятят до полного испарения воды. После этого в колбу добавляют катализатор и сжигают органическое вещество до полного обесцвечивания жидкости. Затем содержимое колбы переносят количественно в мерную колбу емкостью 50 мл для отгона аммиака берут 10 мл раствора, а при малом количестве небелкового азота — 20 мл. [c.8]

В живых организмах многообразные химические превраш,е-ния протекают на поверхностях высокоспециализированных катализаторов — ферментов. Все исследованные до настоя-ш,его времени ферменты в химическом отношении представляют собой либо чистые белки, либо сложные белки с небелковыми иростетическими группами. Таким образом, биокатализ является по существу гетерогенным катализом на поверхностях белковых макромолекул. Рассмотрим, например, схему процессов тканевого дыхания, образующих так называемый главный путь окисления веществ в клетках и являющихся основным источником энергии, необходимой для жизнедеятельности. Суммарная реакция в конечном итоге приводит к переносу водорода окисляемого субстрата к кислороду воздуха и образованию воды однако она разбивается на множество отдельных ступеней, сопровождающихся постепенным пони кением потенциала системы. Часть этих стадий сводится к переносу [c.306]

Определяют содержание небелкового азота. Этот анализ позволяет найти количество всех азотсодержащих веществ крови, кроме белков. Анализ проводят методом Кьельдаля (титрование) или колориметрическим методом. Определяют содержание мочевины в крови. Мочевину гидролизуют (катализатор уреаза) до аммиака. Аммиак переводят в хлорид аммония, который с реактивом Нес-слера дает окрашенный продукт. Из креатинина получают комплекс с пикриновой кислотой. Этот продукт окрашен в красный цвет. Мочевая кислота дает с фосфорновол1 рамовой кислотой комплексное соединение голубого цвета. Содержание глюкозы в крови может быть определено различными методами. Часто применяют реакцию восстановления фелинговой жидкости. Неорганические фосфаты образуют с молибдатом аммония и 1,2,-аминонафтол-4-сулы юкислотой продукты, окрашенные в голубой цвет. [c.367]

В будущем открываются широкие возможности для конструирования новых ферментов. Одна из них — направленное изменение отдель-ньгх аминокислот путем изменения генов, которые кодируют ферменты. Мы все глубже познаем законы, по которым белки принимают специфическую трехмерную конфигурацию, поэтому не исключено появление в ближайшем будущем соверщенно новых сконструированных ферментов. Это направление называется белковой инженерией. Кроме того, чем больше мы узнаем о том, как работают ферменты, тем более вероятно, что мы сможем сконструировать небелковые или частично небелковые катализаторы, которые гораздо стабильнее, чем обычные ферменты. Возможно, именно это направление окажется самым привлекательным для предпринимателей. Среди направлений, которые окупятся немедленно, — поиск природных ферментов, являющихся более совершенной альтернативой используемым в настоящее время. Все это требует огромных инвестиций в исследования и разработки. [c.86]

Тропонин — Са -связующий регуляторный белок миофибрилл. Связан с актином, блокирует центры контакта актина с миозином. Убихинон (кофермент О) — небелковый компонент дыхательной цепи, который участвует в передаче электронов и протонов на цитохромы. По строению близок к витамину К. Углеводы (СдН О ) — класс органических веществ, состоящих из атомов С, Н и О. В организме выполняют энергетическую роль, обеспечивая более 50 % потребностей в энергии. Основные представители — глюкоза, фруктоза, рибоза, дизоксирибоза, гликоген. Ферменты-энзимы — биологически активные белки, синтезируемые в организме и выполняющие роль катализаторов биохимических реакций. [c.493]

В заключение отметим еще один вид катализа — ферментативный катализ. Ферменты — катализаторы биологического происхождения— ускоряют химические процессы, проходящие в живом организме. Ферменты имеют либо чисто белковую природу, либо представляют собой белки, связанные с небелковыми соединениями (коферментами). Иногда в состав обоих типов ферментов включаются металлические или иные ионы (ионные кофакторы). Несомненно, что для ферментативного катализа нет единого простого механизма. Имеются примеры ферментативного катализа, обусловленного концентрированием и ориентацией реагентов на активном центре фермента (катализ сближением), а также образованием ковалентных фермент-субстратных промежуточных соединений. Ферментативный катализ может проходить по механизму общего кислотно-основного катализа. По-видимому, специфические ферментативные ускорения могут йызываться конформа-ционными изменениями ферментов в присутствии субстратов, т. е, деформированием ферментов и (или) субстратов (напряжение, на тяжение, искривление и т. п.). Проблемы ферментативного катализа равным образом рассматриваются в физической химии, биохимии, биоорганической химии. Интересующихся мы отсылаем к специальной литературе (см. список литературы в конце главы). [c.198]

Конец XIX столетия и последующие десятилетия характеризуются большими достижениями в выделении из организмов веществ, встречающихся в очень малых количествах, но играющих очень важную роль в жизнедеятельности живых существ. К ним относятся витамины, без которых не могутобойтись организмы человека и животных, гормоны — вещества, образующиеся в железах внутренней секреции и участвующие в регуляции функций организма, небелковые компоненты биологических катализаторов — ферментов, антибиотики и другие. Химическая природа многих из этих веществ изучена настолько полно, что удалось осуществить их синтез. Это явилось прех,посылкой к организации новых отраслей химической промышленности, витаминной, эндокринной (производство гормонов и гормональных препаратов), производства антибиотиков и многих иных медицинских препаратов, [c.8]

Катализаторы — это вещества, ускоряющие химические реакции в ходе реакции они претерпевают физические изменения, но по ее завершении возвращаются в исходное состояние. Ферменты являются белковыми катализаторами биохимических реакций, большая часть которых в отсутствие ферментов протекала бы крайне медленно. В отличие от небелковых катализаторов (Н+, ОН, ионы металлов) каждый фермент способен катализировать лишь очень небольшое число реакций, часто только одну. Таким образом, ферменты представляют собой реакционноспецифические катализаторы. Практически все биохимические реакции катализируются ферментами. [c.63]

Одним из ключевых факторов, позволяющих ферменту служить катализатором, является его способность эффективно связывать один или (чаще) оба реактанта, участвующие в бимолекулярной реакции, что приводит к повышению локальной концентрации реактантов и, следовательно, к локальному повышению скорости реакции. То обстоятельство, что ферменты по сравнению с большинством небелковых катализаторой необычайно эффективны и высокоизбирательны, требует дальнейшего объяснения. Чтобы понять эти отличительные свойства ферментов, мы должны ввести понятие активного, или каталитического, центра . [c.79]