Выражение активности ферментов

Определение количественного содержания ферментов в биологических объектах представляет известные трудности, поскольку, за редким исключением, ферменты в тканях присутствуют в ничтожно малых концентрациях. Поэтому о количестве ферментов судят по скорости катализируемой реакции в определенных, согласованных условиях измерения. При оптимальных условиях температуры, pH среды и полном насыщении фермента субстратом скорость катализируемой реакции пропорциональна концентрации фермента. О скорости ферментативной реакции судят или по скорости убыли субстрата, или по скорости образования продукта реакции. Для выражения концентрации фермента и количественной оценки его активности в условных единицах Комиссией по ферментам Международного биохимического союза была рекомендована стандартная международная единица (Е или Ц) за единицу активности любого фермента принимается то количество его, которое в оптимальных условиях катализирует превращение 1 микромоля субстрата или образование 1 микромоля продукта в минуту (мкмоль/мин) . [c.157]

ВЫРАЖЕНИЕ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ [c.206]

Как отмечалось выше, ферменты являются катализаторами с регулируемой активностью. Регуляция активности ферментов является основным механизмом контроля за скоростью реакций, протекающих в биологических системах, и может осуществляться путем взаимодействия ферментов с модификаторами (как правило, это небольшие специфические молекулы и ионы), ускоряющими (активаторы) или замедляющими ингибиторы) скорость ферментативной реакции. Прежде чем рассмотреть механизмы активации и ингибирования ферментов, следует обратить внимание на способы количественного выражения активности ферментов. [c.112]

По своему физическому смыслу константа ингибирования численно равна концентрации ингибитора, при содержании которой в растворе концентрация активного фермента уменьшается вдвое, т. е. (ЕН]=2 [ЕН](1) при [I] В этом случае из выражений [c.246]

Международного биохимического союза рекомендован единый условный способ выражения абсолютных количеств фермента. За единицу количества фермента (Е) принимается такое его количество, которое катализирует превращение 1 мкмоля субстрата в 1 мин в стандартных условиях действия фермента (температура 25°, оптимальная концентрация субстрата и оптимальное значение pH). Производными единицами являются кило-Е (1000 Е) и милли-Е (0,001 Е). Содержание фермента в биологическом материале и в выделяемых ферментных препаратах может быть выражено числом единиц фермента на 1 мг веса или 1 мг белкового азота. Эта величина носит название удельной активности фермента. Сам по себе этот термин нельзя признать вполне удачным, поскольку здесь идет речь о содержании фермента в материале. Термин активность правильнее относить к свойствам фермента (см. ниже раздел Активность ферментов ). [c.10]

Белки способны также выполнять энергетическую функцию, особенно при избыточном их поступлении с пищей или в экстремальных ситуациях, когда белки тела подвергаются усиленному распаду, восполняя недостаток питательных веществ, например при голодании или патологии (сахарный диабет). Как известно, при сгорании 1 г белков освобождается энергия, равная 16,8 кДж. Эта энергия обычно может быть полностью заменена энергией окисления углеводов и липидов, однако при длительном исключении последних из пищи у животных не наблюдается существенных патологических отклонений, тогда как исключение белков из пищи даже на короткий срок приводит к выраженным нарушениям, а иногда и к необратимым патологическим явлениям. Если животные находятся на малобелковой диете, то у них очень быстро развивается белковая недостаточность—патологическое состояние, характеризующееся нарушением ряда важных физиологических функций организма. Аналогичные изменения наблюдаются у людей при недостаточном потреблении белка. Следовательно, белки являются незаменимыми для организма веществами, выполняющими прежде всего пластическую функцию. Специфическая роль белков, однако, этим не ограничивается. В опытах на крысах было показано, что белковая недостаточность у животных проявляется не столько в уменьшении массы органов и тканей, сколько в снижении активности ферментов, обусловленном замедлением процессов биосинтеза белка. [c.409]

В связи с введением Международной системы единиц (СИ) предложено новое выражение активности фермента в каталах (кат, ка1) 1 кат есть каталитическая активность, способная осуществлять реакцию со скоростью, равной 1 молю в 1 с (1 моль/с). Отнощение международной единицы (и) к каталу можно выразить следующим образом 1 кат = [c.157]

Несмотря на общие для различных ферментов наименования результатов определений, никакой общей меры для действия различных ферментов не существует. Более того, все выражения активности ферментов имеют условное значение и потому для каждого отдельного фермента могут быть сравнимы лишь при, строгом и точном воспроизведении условий их определения. [c.68]

Для того чтобы точно охарактеризовать исследуемый фермент, безусловно, необходимо добиться, чтобы другие белки и активности присутствовали в препарате лишь в следовых количествах. В противном случае все попытки определить последовательность аминокислот в молекуле фермента, а также изучение кинетики и термодинамики катализируемой им реакции были бы обречены на неудачу. Количественное выражение активности фермента лучше всего давать в соответствии с рекомендациями Комиссии по ферментам [39] [c.99]

За единицу любого фермента принимается то его количество, которое в оптимальных условиях катализирует преврашение 1 мкмоль субстрата в минуту (мкмоль/мин). Для выражения активности фермента пользуются удельной и молекулярной активностями. [c.81]

Динамика угнетения активности ХЭ-сыворотки во всех четырех сериях представлена на рис. 10. На графиках приведены средние данные активности ХЭ-сыворотки крови в четырех сериях исследований, выраженные в процентах к исходной величине с доверительными границами. Из графиков видно, что степень угнетения активности холинэстеразы в различных сериях неодинакова. Различия больше всего выражены через 1 ч после аппликации препарата. Наиболее резкое снижение активности фермента отмечалось в третьей серии исследований. При уровне вероятности Р < 0,05 отличие средней величины угнетения в этой серии через 1 ч после аппликации было статистически значимо от средних во второй и четвертой сериях (отрезки, изображающие доверительные границы сравниваемых средних, [c.113]

Во время неконкурентного торможения ингибитор не влияет на соединение фермента с субстратом вообще присоединение к ферменту субстрата или ингибитора не влияет на его сродство к другому компоненту (т. е. к ингибитору или субстрату). Образуется соединение Е15. Чаще всего этот комплекс совсем не распадается, тогда скорость реакции полностью определяется распадом ЕЗ или, иными словами, действие неконкурентного ингибитора соответствует уменьшению количества активного фермента в системе, выключению некоторой части его. Этот случай может быть выражен следующими уравнениями [c.63]

Дальнейший анализ показывает, что активирующее действие кристаллической решетки катализатора на ансамбли, резко отличающее ее от индиферентных носителей, носит, также как у ферментов, энергетический характер. Это видно из того, что эта активация, выраженная в виде отношения, /, активности ансамбля на кристаллической решетке к его активности на индиферентном носителе (f — степень активации), показывает ясную зависимость от теплового эффекта каталитического процесса (см. рис. 4). Так как степень активации / представляет отношение активностей на решетке и на инертном носителе при одинаковой температуре, то влияние температуры здесь элиминировано, и это позволяет сопоставлять между собой реакции при разных температурах. Как видно из этого рисунка, степень активации ансамбля его собственной решеткой растет по тому же экспоненциальному закону с тепловым эффектом катализируемой решетки, что и активность ферментов [c.55]

Рибонуклеаза характеризуется устойчивостью в широких пределах pH и значительной термостабильностью в слабокислых растворах, но легко инактивируется щелочами. На ДНК рибонуклеаза не действует. Фермент обладает ярко выраженными антигенными свойствами. Максимальная активность фермента проявляется в области pH от 7,0 до 8,2 с оптимумом при pH 7,7. Температурный оптимум рибонуклеазы 65°. [c.85]

На оси абсцисс отложены значения pH, на оси ординат — активность фермента, выраженная количеством субстрата, изменяющегося в единицу времени. Нетрудно видеть, что наибольшей активностью фермент обладает при совершенно определенном значении pH. В обе стороны от максимума кривой активность фермента быстро падает. [c.117]

Активность фермента является выражением его функции и [c.220]

Скорость ферментативной реакции определяется по убыли субстрата или образованию продукта реакции за определенное время в определенном объеме исследуемого материала. В качестве единицы СИ принимается моль в секунду на кубический метр — моль/(с-м ). Однако для выражения результатов биохимических исследований пользуются единицами моль в секунду на литр - моль/(с л) или чаще миллимоль в час на литр — ммоль/(ч-л). При исследовании скорости ферментативных реакций полученный результат обычно называют активностью фермента например, активность щелочной фос-фатазы в сыворотке крови равна 0,5-1,3 ммоль/(ч-л). [c.13]

Выраженное в ряде случаев влияние на активность фермента спиртовой части молекулы субстрата дает основание полагать, что в активном центре фермента имеется соответствующий участок связывания, обеспечивающий более благоприятную ориентацию эфирной группы относитель-ао каталитического центра. [c.26]

Для выделения ферментов могут быть использованы также продукты пчеловодства. Известно, что пчелиный мед имеет ярко выраженную активность фермента амилазы (диастазы). В ГНЦЛС совместно с Украинской фармацевтической академией исследована энзиматическая активность цветочной пыльцы различных регионов Украины и на ее основе разработан новый ферментный препарата с р-фруктофурано-зидазной активностью [16, 17]. [c.163]

Более подробному исследованию распределения АХЭ по различным отделам ЦНС млекопитающих, посвящена обширная литература (Голиков и Розенгарт, 1964 Usdin, 1970). Результаты различных работ по этому вопросу трудно обобщить, так как в разных исследованиях применялись различные методы определения и способы выражения активности фермента. Главный вывод, который вытекает из рассмотрения этих данных, сводится к тому, что активпость АХЭ отличается чрезвычайным разнообразием у разных видов животных и колеблется в широких пределах в разных морфологических образованиях ЦНС. [c.199]

В любом случае трудно провести четкое разграничение между стабилизацией иоиа карбония близко расположенной карбокси-латной группой, как для карбокатиониого механизма, и образованием ковалентной связи между ними, как ири нуклеофильном катализе ([79], с. 184). Возможно, каталитическая активность фермента отражает тонкий баланс между этими двумя экстремальными случаями. По образному выражению Джейкса [79], фермент, регулируя с высокой точностью расстояние между кар-боксилатной группой и связанным субстратом, реализует сразу [c.177]

Суспензию сефарозы с иммобилизованной дегидрогеназой промывают 10-кратным объемом раствора мочевины, смешивают с 4-кратным объемом раствора мочевины той же концентрации и инкубируют суспензию при перемешивании. За ходом инактивации следят, измеряя активность фермента на носителе. Через каждые 10 мин из инкуба-ционной смеси отбирают аликвоты препарата дегидрогеназы и без отмывания геля от мочевины вносят их в стандартную систему для определения активности. Реакцию начинают добавлением субстрата через 10 с после внесения суспензии сефарозы. Исследуют влияние концентрации мочевины на процесс инактивации фермента. Оптимальной концентрацией мочевины является такая, которая позволяет провести денатурацию 3 из 4 субъединиц дегидрогеназы и перевести эти субъединицы в раствор. Подбирая концентрацию мочевины, следует получить такую зависимость инактивации фермента от времени, на которой будет выраженное плато на уровне 25% от исходной активности. При определении белка и активности на разных стадиях денатурации можно показать, что в начале плато в связанном с матрицей состояний находится димер дегидрогеназы, сохраняющий 50% от исходной удельной активности. При сохранении в процессе инкубации активности такого димера происходит постепенное отщепление неактивной субъ- [c.302]

В организме под действием фермента фенилаланин - 4-мо-нооксигеназы Ф. превращается в тирозин. При отсутствии или резком снижении активности фермента возникает заболевание фенилкетонурия, к-рое проявляется гл. обр. выраженной олигофренией. [c.65]

Для выражения активности в практической работе с ферментами часто пользуются произвольными понятиями удельной и молярной активности. Удельную активность фермента принято выражать числом единиц ферментативной активности на 1 мг белка (или числом каталов на 1 кг активного белка). Количество молекул субстрата, подвергающихся превращению одной молекулой фермента в продукт в процессе реакции в единицу времени при полном насьш1ении фермента субстратом, принято называть числом оборотов фермента, или молярной активностью (молярная каталитическая активность выражается в каталах на 1 г-моль фермента). Одна молекула каталазы эритроцитов способна, например, расщепить в 1 с 44000 молекул перекиси водорода . [c.158]

Единицы измерения количества п активности ферментов. Все известные Ф. являются белками с мол. весом от десятков тысяч до тшлиона и более, причем лишь немногие пз них получены в индивидуальном состоянии и не во всех случаях надежно измерен мол. вес. Вследствие этого общепринятые в химии способы пзмеренпя количества Ф. в г-молях затруднительны. Для выражения количества Ф. пользуются един1щамп, основанными на оценке каталитич. эффекта Ф., т. е. скорости ферментативной реакции. Международный биохимич. союз рекомендовал единый условный способ для выражения абсолютных количеств Ф. За единицу количества фермента (Е) принимается такое его количество, к-рое катализирует превращение 1 мкмоля субстрата в [c.207]

В заключение следует отметить, что функционирование всех факторов свертывания крови и белков системы фАбрииолиза осуществляется на основе некоторых общих принципов активации проферментов, или зимогеиов (превращение неактивного предшественника в активный фермент). Сравнение структур ряда факторов свертывания кровн показывает, что протеолитическим действием во всех случаях обладают С-концевые фрагменты, содержащие около 250 аминокислотных остатков, которые обнаруживают выраженную структурную гомологию как между собой, так и с другими [c.237]

Активность ферментов как катализаторов выражали многими способами. Одним из часто используемых способов является выражение ее через число оборотов Т.М. Последнее определяют [1] как число циклов, претерпеваемых во время каталитической реакции одной простетической группой фермента в одну минуту, т. е. как число молекул субстрата, реагирующих в минуту на одном активном центре фермента. Однако применялись и некоторые другие определения числа оборотов при любом способе измерения Т. N. следует указывать концентрацию субстрата и то, была ли она достаточной, чтобы дать максимальную скорость. Другой мерой [8, 3] является начальная константа скорости к реакции при низких концентрациях субстрата, где V = к [8]о[Е]о для реакции с одним субстратом, или к [8]о[Е]о[Т]о для бимолекулярной реакции. Эта характеристика имеет преимущество, являясь доступной мерой для многих реакций, катализируемых ферментами, и, кроме того, для тех же самых реакций в присутствии других катализаторов, которые не могут, например, дать предельно максимальную скорость. Однако, возможно, огромное преимущество может дать отнесение к к числу активных центров в молекуле фермента, точно так же как в кислотно-основном катализе константу скорости каталитической реакции делят на число доступных протонов кислотного катализатора. Аналогичным образом при сравнении фермента каталазы с коллоидальной платиной для реакции разложения перекиси водорода каждая частица может оказаться такой же активной, как и отдельная молекула фермента [8]. Однако каждая частица с радиусом 500 А имеет на поверхности приблизительно 3-10 атомов металла, каждый из которых, возможно, является самостоятельным активным центром, так что, относя к одному центру, можно видеть, что фермент оказывается намного более активным. Как показано в табл. 2, ферментативные реакции характеризуются более низкой энергией активации приблизительно на 10 ктл/моль, это может легко объяснить различие в активностях. В табл. 8 некоторые ферменты сравниваются с другими каталитически действующими ионами. [c.139]

Влияние pH. Как показал Сёренсен (1909 г.) активность ферментов зависит в значительной степени от концентрации водородных ионов в растворе (или, точнее, от термодинамической активности водородных ионов, т.е. от pH раствора). Кривые, изображающие зависимость скорости реакции от pH, обнаруживают, как правило, выраженный максимум при определенном pH, тогда как при значениях pH, отличающихся на 1 от этого максимума, скорость реакции значительно меньше (см. примеры карбогидраз и протеаз). В силу этой особенности [c.794]

Зависимость ферментативной активности от pH раствора объясняется белковым характером ферментов. Напомним, что и другие свойства белков и аминокислот, как, например, растворимость, осмотическое давление, электронроводность, вязкость и т.д., обнаруживают выраженный максимум или минимум при определенном pH, называемом изоэлектрической точкой. Будучи амфипонами, белки могут существовать в многочисленных ионных формах, причем одна из них, характеризующаяся равенством положительных и отрицательных зарядов, является изоэлектрической формой. Весьма вероятно, что только одна из многочисленных возможных ионных форм обладает каталитической активностью и что эта форма преобладает при оптимальном pH. Эта форма необязательно является изоэлектрической формой, и, действительно, было установлено, что некоторые ферменты обнаруживают максимальную активность при изоэлектрической точке, а другие более активны в виде анионов или же в виде катионов. Так как активность ферментов убывает как при возрастании pH раствора, так и при его уменьшении по сравнению с оптимальным pH, был сделан вывод, что оптимальная ферментативная активность обусловлена определенным соотношением между кислотными и основными группами молекулы фермента. [c.795]

Изменения аффинности и емкости Р -(6-аминогексил)-Р -(5 -аденозин) пирофосфат — сефарозы при разбавлении разными количествами немодифицированной сефарозы на примере взаимодействия с миокиназой хорошо видны в табл. 5.2 [8]. Разбавление аффинным сорбентом ведет к уменьшению связываемости р, выраженной через концсптрацпн хлорида калия, которые необходимы для элюирования фермента. Емкость сорбента, выраженная в единицах активности фермента, сорбированного па 1 мкмоль нуклеотида, возрастает при низких концентрациях нуклеотида, хотя абсолютная емкость на 1 г материала колонки с разбавлением уменьшается. [c.78]

Следует сказать, что вообще этот способ выражения для количества фермента нельзя считать совершенным. Как ясно из определения, он основан на измерении скорости катализируемой ферментом реакции. Однако эта скорость зависит не только от указанных выше условий, но также (как это будет показано ниже) от концентрации и активности фермента, ионной силы раствора и многих других факторов. Таким образом, наиболее правильной мерой абсолютного количества фермента должно быть число гмолей его или, нри неэквивалентности их числу каталитических центров, условное число гмолей активных центров гмоли фермента, деленные на число активных центров в молекуле). Разумеется, такой способ выражения будет находить все большее применение по мере получения индивидуальных ферментов и определения их молекулярного веса, а также концентрации активных центров. [c.10]

При недостатке марганца активность ферментов цикла три-карбоновых кислот уменьшается, что в свою очередь подавляет анаболизм. Такое нарушение обмена приводит к повышению концентрации аммонийных ионов внутри клеток, и они могут смягчать ингибирующее влияние цитрата на фосфофруктокина-зу. Кроме того, марганец, видимо, как-то влияет на биохимические свойства поверхности клеток и морфологию гиф. Поскольку в процессе потребляется много кислорода, возможно повторное окисление цитоплазматического NADH без образования АТР. В нем участвует альтернативная, а не основная цепь дыхательных реакций. В результате без сколько-нибудь выраженного изменения обмена возникает метаболическая утечка (flux) через гликолиз. Эта утечка, происходящая при участии конститутивной пируваткарбоксилазы и некоторых ферментов цикла трикарбоновых кислот, а также необычная кинетика действия ферментов, участвующих в метаболизме оксалоацетата, приводят к увеличению внутриклеточной концентрации цитрата. Последний способствует дальнейшему накоплению цитрата путем ингибирования изоцитратдегидрогеназы. [c.140]

Как было показагю впервые И. П. Павловым и его школой, ряд ферментов пищеварительных соков выделяется также в неактивной или малоактивной форме. На основании этих работ возникло представление о неактивной форме ферментов. Неактивная форма ферментов носит название профермента, или 3 и м о г е н а. Механизм превращения проферментов в активные ферменты может быть различным. Во многих случаях он сводится к разрушению присутствующего в проферменте парализатора, препятствующего проявлению действия фермента. По-видимому, именно таков механизм активирования профермента поджелудочной железы — трипсиногена - ферментом кишечного сока — энтерокиназой (стр. 314). К чему сводится активирующее действие ряда простых химических соединений — сказать часто трудно. Как бы то ни было, с этим действием необходимо считаться. Активность слюнной амилазы (фермента, осахаривающего крахмал) сильно повышается, например, в присутствии хлористого натрия. Соляная кислота активирует действие пепсина (фермента желудочного сока) и тем стимулирует автокаталитическое превращение профермента пепсиногена в пепсин. Липаза (фермент, расщепляющий жиры) активируется желчными кислотами, входящими в состав желчи, и т. д. Тканевые протеазы катепсины, растительная протеаза папаин, фермент аргиназа и некоторые другие сильно активируются так называемыми сульфгидрильными соединениями, содержащими SH-rpynny (цистеин, глютатион, сероводород), а также аскорбиновой кислотой. Все эти соединения обладают выраженными восстанавливающими свойствами. Таким образом, можно думать, что некоторые ферменты обнаруживают максимальную активность в восстановленной форме. [c.119]

Отсутствие фотодыхания в листьях тропических злаков (кукуруза, сахарный тростник, сорго) представляется тем более интересным, что пероксисомы у них есть, хотя и в значительно меньших количествах, чем у растений с ярко выраженным фотодыханием. Активность ферментов гликолатного пути у тропических растений хотя и значительно ниже, чем у представителей видов более северного происхождения, но все же может обеспечить достаточный поток углерода через гликолат-ный путь. Толберт считает, что отсутствие фотодыхания у злаков тропического происхождения может быть след- [c.184]

Хотя модуляционные эффекты вроде тех, которые могли бы вызываться сдвгггами в концентрациях неорганических ионов или ионов Н+, видимо, обладают известными компенсаторными потенциями, мы не должны забывать об одной их весьма невыгодной стороне изменения концентрации любого иона или значения pH будут влиять на разные ферменты по-разному. Напри.мер, изменение концентрации Mg + может резко активировать одни ферменты, умеренно активировать другие, никак не сказываться на функции третьих и даже тормозить активность четвертых. Сдвиги pH, вероятно, приводили бы к еще более выраженным дифференциальным эффектам. Таким образом, столь простой и экономный способ компенсации влияния температуры на активность ферментов, возможно, имеет лишь ограниченное значение. [c.296]

Нужно отметить, что между этими двумя очень сходными реакциями нельзя провести резкой грани. В присутствии некоторых субстратов, папример спиртов, каталаза действует подобно пероксидазе [116]. Кристаллическая пероксидаза была выделена из хрена Теореллом [117]. Для очистки фермента им было использовано несколько методов адсорбция на алюминии, осаждение пикриновой кислотой, электрофорез и фракционированное осаждение сернокислым аммонием. Молекулярный вес полученной пероксидазы оказался равным 44 000 [пН Из молока была выделена другая пероксидаза с молекулярным весом 93 ООО, получившая название лактопероксидазы [118]. Молекула пероксидазы имеет резко выраженное асимметрическое строение (отношение осей 7 1) [117]. Простетическая группа может быть отщеплена от пероксидазы под действием ацетона и соляной кислоты при —15°. На основании данных, полученных при электрометрическом титровании и при изучении зависимости активности фермента от pH, было сделано заключение, что простетическая группа пероксидазы соединена с апоферментом не только посредством атомов железа, но также при помощи двух карбоксильных групп протогемина. Фермент-субстратные комплексы каталазы и пероксидазы были рассмотрены выше. [c.298]

Через семь лет свои обширные исследования о ДФФ-азе опубликовали Маунтер и его сотрудники. Прежде всего им удалось получить более чистый препарат фермента (путем осаждения кислотой и спиртом), чем это сделал Мазур. Препарат оказался в 70 раз более активным, чем исходная почка свиньи [65]. С помощью этого препарата установлены следующие свойства фермента а) Со2+ и особенно Мп2+ выраженно активировали фермент (например, при концентрации 1Лп + yvj активация была четырехкратной) [c.142]

При отравлении паратионом это явление наблюдается только с хо> линэстеразой плазмы, причем эффект зависит от дозы и при малых дозах является более выраженным. Так, при дозе 10 жг/кг максимум активности 145% наблюдался через 3 суток-, при дозе 0,1 мг/кг через 6 суток активность фермента составляла 165% и в дальнейшем продолжала увеличиваться. На основании этого авторы высказали предположение, что низкие концентрации ингибиторов стимулируют синтез фермента. [c.213]

Фишеру принадлежит образное выражение, что фермент и субстрат находятся друг с другом во взаимоотношении ключа и замка. Это образное выражение Фишера в свете современных представлений приобретает неожиданно почти буквальный смысл Согласно мультиплетной теории катализа Балан-дина , между катализатором и веществом, подвергающимся превращению, должно существовать определенное структурное соответствие. Атомы или группы атомов в реагирующей молекуле должны быть расположены в пространстве строго определенным образом, чтобы произошло наложение на активные центры катализатора с образованием промежуточного адсорбционного комплекса. Поскольку ферменты являются веществами белковой природы и построены асимметрично из оптически активных аминокислот, условия наложения правых и левых антиподов субстрата оказываются отличными, что и приводит к наблюдаемой стереоспецифичности ферментативных процессов. [c.585]

При построении калибровочного графика на оси абсцисс откладывать значения активности фермента, выраженные в размерности ммольДч-л). [c.177]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология