Молекулярная масса и четвертичная структура

Четвертичная структура белков. В больших белковых молекулах (молекулярная масса которых, как правило, существенно превышает 30 ООО) имеется не одна, а несколько полипептидных цепей, не связанных ковалентно друг с другом. Эти субъединичные глобулы могут, [c.12]

При разделении нуклеиновых кислот используют те же методы, что и при фракционировании белков, однако имеются ограничения, обусловленные большим диапазоном величин молекулярной массы (2-10 —Ы0 ° Да), отклонениями от глобулярной формы, различиями в четвертичной структуре (двухнитевые, однонитевые, кольцевые), значительным отрицательным зарядом в нейтральной области pH. Поэтому методы гель-фильтрации и ионообменной хроматографии не получили широкого распространения при фракционировании нуклеиновых кислот и значительно уступают ультрацентрифугированию и электрофоретическому разделению в геле агарозы, полиакриламидном геле или их смеси. Поскольку величина отрицательного заряда нуклеиновых кислот и продуктов их расщепления мало зависит от pH, а отношение заряда к молекулярной массе сохраняется практически неизменным, разделение нуклеиновых кислот при электрофорезе определяется не их зарядом, а размером молекул. При наличии маркеров с известной молекулярной массой возможно определение молекулярной массы препаратов нуклеиновых кислот и их фрагментов. [c.171]

Таблица 3-8. Молекулярные массы и состав некоторых белков, имеющих четвертичную структуру

Белки в природе представлены очень большим разнообразием структур в зависимости от организации молекулярных цепей на четырех уровнях. Линейная последовательность аминокислот, составляющая полипептидную цепь, образует первичную структуру. Аминокислотный состав, число и последовательность аминокислот, а также молекулярная масса цепи характеризуют эту первичную структуру и обусловливают не только другие степени организации, но физико-химические свойства белка. Образование водородных связей между кислородом карбонильной группы и водородом МН-группы в различных пептидных связях предопределяет вторичную структуру. Установление этих внутри- или межмолекулярных водородных связей приводит к возникновению трех типов вторичной структуры а-спираль, Р-структура в виде складчатого листка или тройная спираль типа коллагена. В зависимости от характера белков в основном образуются вторичные структуры одного или другого вида. Однако некоторые белки могут переходить из одной структуры в другую в зависимости от условий, в которых они оказываются, либо образовывать смесь частей в виде упорядоченных а- и Р-структур и неорганизованных частей, называемых статистическими клубками. Между боковыми цепями аминокислот, составляющими полипептидную цепь, устанавливаются взаимодействия ковалентного характера (дисульфидные связи) или нековалентные (водородные связи, электростатические или гидрофобные взаимодействия). Они придают белковым молекулам трехмерную организацию, называемую третичной структурой. Наконец, высшая степень организации может быть достигнута нековалентным связыванием нескольких полипептидных цепей, что приводит к образованию структуры, называемой четвертичной. Многие белки имеют пространственную конфигурацию сферического типа и называются глобулярными. В противоположность этому некоторые белки обладают продольно-ориентированной структурой и называются фибриллярными. Натуральные волокнистые [c.531]

Однако из всей совокупности данных, изложенных выше, уже сейчас можно пытаться строить приблизительные модели взаимного расположения белков и РНК, в той или иной мере отражающие четвертичную структуру рибосомных частиц с грубым разрешением. Это особенно верно для рибосомной 30S субчастицы, в отношении которой существует гораздо больше сведений (и которая в то же время вдвое меньше), чем о 50S субчастице. Одна из таких грубых моделей размещения 21 рибосомных белков, аппроксимированных сферами с диаметром, соответствующим их молекулярным массам, на Y-образной РНК, форма которой выведена из электронной микроскопии, дана на рис. 72. [c.116]

При использовании диск-электрофореза в полиакриламидном геле для определения молекулярной массы белков также строят график зависимости между логарифмом молекулярной массы калибровочных белков и подвижностью белковых частиц в полиакриламидном геле, а затем, определив подвижность исследуемого белка, по графику находят его массу (рис. 1.11). Электрофорез проводят в присутствии детергента додецилсульфата натрия, так как только в этом случае наблюдается прямая пропорциональная зависимость между молекулярной массой и подвижностью белков. Белки с четвертичной структурой при этих условиях распадаются на субъединицы, поэтому метод находит широкое применение для определения молекулярной массы субъединиц белка. [c.46]

Большинство / -глюкозидаз из различных продуцентов имеют четвертичную структуру, а также содержат углеводную часть. Многие из выделенных ферментов имеют значительное число множественных форм, различающихся по молекулярной массе и другим физико-химическим параметрам [2, 4, 6]. В работе [86] были выделены две формы / -глюкозидазы (молекулярные массы 67 и 75-90 кДа), которые могли ассоциировать с образованием димера. Сообщается о выделении из одного источника / -глюкозидаз с молекулярной массой 135 кДа и двумя активными центрами и с молекулярной массой 90 кДа и одним активным центром. Оче- [c.69]

Проведя на колонке с гелем измерение Fe для нескольких белков с известной молекулярной массой, т.е. фактически осуществив градуировку колонки, можно определить Vg для исследуемого биополимера и путем интерполяции с помощью соотношения (7.6) найти его молекулярную массу. Существенно, что гель-хрома-тографию можно проводить в мягких условиях, сохраняя белок в нативном, функционально активном состоянии. Если в распоряжении экспериментатора имеется специфический тест на этот белок, пригодный для его выявления в смеси с другими белками, например определенная ферментативная активность, то определить молекулярную массу можно даже в неочищенном препарате белка т.е. уже на промежуточных стадиях его очистки. Если полимер имеет четвертичную структуру, то, как правило, она сохраняется в условиях разделения и молекулярная масса представляет собой сумму масс составляющих белок субъединиц. [c.268]

Простые белки — это полипептиды с относительно большой молекулярной массой, характеризующиеся, в отличие от просто полипептидов, разными уровнями организации — первичной, вторичной, третичной, четвертичной Хотя между полипептидами и белками трудно провести четкую грань, но белки — это полипептиды, способные к проявлению вторичной, третичной, четвертичной структур [c.880]

Были использованы пять полиэлектролитов, относительные свойства которых приведены в табл. 17.1. Все полимеры имеют в основном линейную структуру. Полиэлектролиты А — Е являются сополимерами акриламида и мономера, содержащего четвертичный атом азота их плотности зарядов постоянны Б широком интервале значений pH. Положительный заряд полиэлектролита D обусловлен протонизированными аминогруппами, не содержащими четвертичный атом азота. Плотность заряда этого полиэлектролита возрастает лишь при более низких значениях pH, чем использованные в настоящей работе. О молекулярной массе полиэлектролитов судили по вязкости, а о плотности заряда —по плотности заряда мономера. [c.186]

Высокая радиационная стойкость эпоксидных смол обусловлена содержанием в их молекулярной структуре фенильных радикалов. В связи с этим наибольшей радиационной стойкостью обладают эпоксидные смолы с высокой молекулярной массой, содержащие в химическом составе молекул достаточное количество структурных элементов дифенилолпропана и малое количество пропиленоксидных групп. Б этом случае четвертичный атом углерода в структурном элементе дифенилолпропана защищается от действия излучения близко расположенными бен- [c.27]

Степень полимеризации п в зависимости от природы растворителя и растворенного вещества может меняться в широких пределах — от нескольких единиц до нескольких десятков. В качестве примера можно привести растворы солей алкилфосфорных, карбоновых и сульфокислот, а также четвертичных аммониевых оснований и аминов [32]. В подобных системах, как это отмечено в известной монографии Моррисона и Фрейзера [33, с. 61], ... ион металла входит в состав соли с высокой молекулярной массой эта соль растворяется в органическом растворителе таким же образом, как мыло в воде, т. е. с образованием коллоидных агрегатов (мицелл), в которых органофильная часть молекул обращена в сторону органического растворителя, в то время как полярная часть экранирована от растворителя в центре мицеллярной структуры (рис. 11.2). [c.21]

Однозначной связи между молекулярной массой и ингибирующей активностью ПАВ, как уже отмечалось, нет, но можно полагать, что сложные разветвленные радикалы будут вносить определенный вклад в блокировку, если при этом не экранируются адсорбционно-активные центры. Предельным случаем усложнения строения солей четвертичного аммония является органический катион с полимерной структурой. [c.115]

МОЛЕКУЛЯРНАЯ МАССА И ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА [c.405]

Гемоглобин — это тетрамерный белок, состоящий из четырех субъединиц, каждая из которых состоит из гема и одной молекулы белкового компонента — глобина (рис. 5.5). Модель трехмерной четвертичной структуры гемоглобина была показана на рис. 1.14. Молекулярная масса гемоглобина человека составляет 64 500. [c.208]

Белки обладают большой молекулярной массой, растворимые в воде - образуют коллоидные растворы. При нагревании или иод действием некоторых реактивов (соли тяжелых металлов) они денатурируют - подвергаются разрушению вторичная, третичная, четвертичная структуры белка при сохранении первичной. При нагревании с водными растворами кислот и щелочей происходит полное разрушение всех структур белка - гидролиз до аминокислот, из остатков которых он был построен. [c.44]

Описанные в главе методы могут быть использованы для оценки стехиометрического состава олигомеров. В свою очередь данные об относительном количестве мономеров в олигомере, их молекулярной массе и свойствах дают полезную предварительную информацию о третичной и четвертичной структурах олигомера. Однако рассмотрение закономерностей (и симметрии) структурной организации сложных олигомеров не входит в задачу данной главы [131]. Дополнительную информацию читатель может найти в специальных обзорах, посвященных четвертичной структуре белков [93], белок-белковым взаимодействиям [62], методам определения субъединичной структуры [173]. [c.15]

Кроме размера, некоторое значение при определении молекулярной массы белков имеет форма белковых молекул. Она должна быть сферической, при этом поведение белковых молекул во время электрофореза будет прямо зависеть от величины их молекулярной массы. Для достижения этой цели белки обрабатывают диссоциирующим раствором, содержащим 505 или мочевину и р-меркапто-этанол. При этом происходит разрушение четвертичной и видоизменение третичной структуры белковой молекулы в результате ослабления гидрофобных взаимодействий и разрушения водородных и дисульфидных связей полипептидные цепи принимают конформацию статистически беспорядочного клубка. р-Меркаптоэтанол при этом используется для восстановления внутри- и межцепочечных дисульфидных мостиков, способствуя дезагрегации белков. Связывание детергента с полипептидами сообщает им большой отрицательный заряд. В результате этого белки перемеща- [c.258]

Эти разные белки находят у большинства других видов бобовых. Преобладающая часть семян бобовых растений содержит антитрипсиновые вещества, гемагглютинины [56, 69, 70, 93, 96] и липоксигеназы [36 . Трипсиновые ингибиторы — это белки с молекулярной массой от 8000 до 25 ООО Да [70[ и с повышенным содержанием цистеина. Каждый растительный вид содержит, как правило, несколько изоформ ингибиторов три у конских бобов, девять у гороха. Гемагглютинины представляют собой в большинстве случаев гликопротеины, содержащие 1—5 % углеводов, с молекулярной массой от 50 ООО (горох, конские бобы) до 120 ООО Да (соя). Эти белки, часто представленные в форме нескольких изолектинов, имеют четвертичную структуру, число субъединиц которой колеблется от двух (конские бобы) до четырех (соя, фасоль, горох). Субъединицы состоят из двух полипептидных цепей, одна из которых с низкой молекулярной массой (а), другая — с более высокой (Р). У гороха цепи аир имеют молекулярную массу соответственно 7000 и 17 ООО Да [69]. [c.167]

Структура некоторых а-глиадинов, называемых А-глиадина-ми, изучена наиболее полно, поскольку их можно выделить в чистом виде в достаточных количествах простым способом, основанным на их агрегации при pH 5 и малой ионной силе [16]. Четвертичная структура А-глиадинов очень широко изменяется в зависимости от условий pH и ионной силы (рис. 6.4). Их агрегация происходит при pH 5 и ионной силе >0,005. Агрегация обратимая и поэтому обусловлена нековалентными связями [117], вероятно водородными [53]. В агрегированном состоянии они находятся в виде фибрилл диаметром 60 А. Этот диаметр больше того, который имела бы линейная ассоциация жестких клубков с такими же молекулярными массами, как и у а-глиадинов (40 А), и меньше диаметра ассоциаций статистических клубков (70 А). Организация таких фибрилл, следовательно, может быть относительно сложной. Эти микрофибриллы в концентрированном растворе могут образовывать устойчивую трехмерную сеть [12]. Однообразие структуры фибрилл позволяет предположить, что структура самих основных единиц (молекулы а-глиади- [c.197]

Несмотря на универсальность основных черт пространственной структуры тРНК, аминоацил-тРНК-синтетазы оказались довольно различными белками в зависимости от их аминокислотной специфичности. В основном это крупные белки с молекулярной массой приблизительно от 100000 до 400000 дальтон, обладающие четвертичной структурой, хотя среди них имеются и мономерные ферменты. Четвертичные структуры синтетаз построены из двух или четырех белковых субъединиц, которые [c.39]

Под четвертичной структурой подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладаюгцих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярно-го образования. Многие функциональные белки состоят из нескольких полипептидных цепей, соединенных не главновалентными связями, а нековалентными (аналогичными тем, которые обеспечивают стабильность третичной структуры). Каждая отдельно взятая полипептидная цепь, получившая название протомера, мономера или субъединицы, чагце всего не обладает биологической активностью. Эту способность белок приобретает при определенном способе пространственного объединения входягцих в его состав протомеров, т.е. возникает новое качество, не свойственное мономерному белку. Образовавшуюся молекулу принято называть олигомером (или мультимером). Олигомерные белки чагце построены из четного числа протомеров (от 2 до 4, реже от 6 до 8) с одинаковыми или разными молекулярными массами —от нескольких тысяч до сотен тысяч. В частности, молекула гемоглобина состоит из двух одинаковых а- и двух 3-полипептидных цепей, т.е. представляет собой тетрамер. На рис. 1.23 представлена структура молекулы гемоглобина, а на рис. 1.24 хорошо видно, что молекула гемоглобина содержит четыре полипептидные цепи, [c.68]

Следующие свойства рецептора особенно интересны для иейрохимиков химический состав (т. е. состоит ли он из белка углевода, глико- или липопротеина) молекулярная масса и четвертичная структура аминокислотный состав и последовательность углеводная последовательность пространственная организация молекулярных компонентов число лигандов и константы диссоциации лигандов со связывающими их участками независимость или кооперативность связывающих участков взаимодействие рецептора как со своим окружением (т. е. с мембранными липидами, с другими мембранными белками), так и с компонентами вне- и внутриклеточного пространства. Эти данные могут стать основой для попытки построения модели механизма функционирования рецептора. [c.243]

Исследование физики процессов, происходящих при испарении и ионизации твердых образцов лазерным лучом (рис. 7.20), позволило выявить область ионно-молекулярных реакций, в которой образуются молекулярные, квазимолекулярпые и кластерные ионы, типичные для органических соединений. В масс-спектрах лазерной десорбции (ЛД) молекул органических соединений присутствуют ионы с нечетным числом электронов, распространенность которых аналогична наблюдаемой в масс-спектрах электронного удара [292]. Так, ЛД масс-спектр бис(диметиламино) ацетофенона (рис. 7,21а) содержит интенсивные пики ионов М+ и (М+1)+. В ЛД масс-спектрах отрицательных ионов биантрона максимальному пику соответствуют отрицательные ионы (М—2Н) (рис. 7.216). Методом лазерной десорбции исследовались также масс-спектры положительных и отрицательных ионов трифенилфосфина и некоторых четвертичных аминов. Наличие интенсивных пиков молекулярных и псевдомолекулярных ионов позволяет использовать этот метод для определения молекулярной массы, а специфичность распада позволяет получить информацию о структуре молекулы исследуемого соединения. [c.226]

Цитрат-синтаза A inetoba ter Iwoffi также является ферментом с большой молекулярной массой (М = 240 ООО), но с неизвестной четвертичной структурой. Коферменты НАД-Н и АТФ действуют на этот фермент как аллостерические эффекторы, являясь соответственно включающим и выключающим сигналами. Роу и Вейцман [12] обнаружили, что в присутствии [c.218]

Аминокислотный состав церулоплазмина человека приведен в табл. 10.1. О последовательности аминокислот в его белковой цепи данных пока не имеется. Вторичная структура имеет р-кон-фигурацию и беспорядочную укладку с небольшой примесью а-спи-ралей или при их отсутствии. Судя по гидродинамическим свойствам церулоплазмина (табл. 10.2), третичная структура его молекулы представляет собой очень плотную упаковку. Недавно Саймонс и Берн [29] на основании своих исследований предложили тетрамерную модель четвертичной структуры белка, которая включает две полипептидные цепи с молекулярной массой 15 900 и Ы-концевыми аминогруппами валина и две полипептидные цепи с молекулярной массой 59 ООО, в которых в качестве М-концевых выступают остатки лизина. В табл. 10.3 и 10.4 представлены некоторые оптические, электрофоретические и кристаллографические свойства церулоплазмина человека. [c.365]

Предполагаемая модель мономера показана на рис. 12.1. С помощью октаэдрического расположения шести сфер можно объяснить все типы контуров мономеров, наблюдаемые через электронный микроскоп правильный шестиугольник, квадрат, прямоугольник и ромб. Если молекулярная масса действующих субъединиц достигает 68000—70 000 [23], то, согласно о ктаздрической модели Левина [44], для объяснения наблюдаемых контуров мономера необходимо расположить 12 более мелких субъединиц попарно в вершинах октаэдра. Здесь возникает вопрос, обладает ли пептид одного типа, образующий одну субъединицу, стерическими возможностями для создания предполагаемой четвертичной структуры. [c.406]

Четвертичная структура белков — способ укладки в пространстве нескольких полипептидных цепей, обладающих первичной, вторичной и третичной структурами, с формированием единого макромоле-кулярного образования для выполнения определенной функции. Четвертичной структурой обладают белки с молекулярной массой более 50 ООО Да. Для обозначения используют следующие термины протомер — отдельная полипептвдная цепь в третичной структуре субъединица — протомер или объединение нескольких протомеров, способных выполнять часть функции белка олигомер (мультимер) — сочетание протомеров или субъединиц в четвертичной структуре белка, несущих полную функциональную активность белка. Протомеры связаны в мультимерном белке слабыми связями (водородные, элек- [c.37]

Более распространенный белок — гемоглобин — с молекулярной массой М = 64 ООО состоит из 4-х подобных субъединиц, которые образуют четвертичную структуру, и имеет размер около 3 нм. Гемоглобин ифает [c.463]

Сопрягающий фактор АТФазы (фактор Fi для митохондрий или Fi для хлоропластов) представляет собой полифункциональный белок, имеющий сложную четвертичную структуру. Он построен из трех типов крупных субъединиц (а, Р, у с молекулярной массой 30000-60000) и двух типов минорных субъединиц 8, s с молекулярной массой 11000-20000). Стехиометрия комплекса (азРзу8е- Разложение его на отдельные субъединицы ведет к потере ферментативной активности. Шляпка высотой 80 А и шириной 100 А (Walker J., 1994) грибовидного выроста Н+-АТФазы соответствует фактору F, частично погруженному в мембрану, а основание — гидрофобным белкам комплекса Fq, который включает три типа полипептидов (а, Ь, с) с молекулярными массами от 6500 до 30 ООО и обеспечивает связывание фактора Fi с мембраной и перенос протонов при работе фермента. На каждую пару а-р-субъединиц приходится по одному полипептиду а, по два белка и по 9-12 копий с-белка водорастворимого комплекса. Субъединицы а и р гомологичны, они уложены в белковые глобулы, которые образуют единый ансамбль, в котором а- и р-субъединицы расположены поочередно вокруг у-субъединицы, имеющей вид слегка изогнутого стержня длиной 90 А. Существуют кинетические и структурные доказательства наличия 3-х взаимодействующих гидролитических мест, по одному на каждой р-субъединице, отделенных друг от друга на 120 градусов, у-субъединица как бы выступает из глобулы Fi, играя роль связующего звена между мембранами Fi и водорастворимыми Fg фрагментами АТФазы. [c.222]

Ферментативную активность проявляет четвертичная структура -галактозидазы в виде гомотетрамерного невалентного комплекса молекулярной массы 465,412 к Да. Кристаллографический анализ показал, что он принадлежит к точечной группе симметрии 222. Четыре тетрамера составляют асимметричную элементарную ячейку пространственной группы P2i с параметрами a =107,9A, Ь = 207,5 А, с = 509,9 A и = 94,7°. На сегодняшний день из всех идентифицированных на атомном уровне трехмерных структур белков структура молекулы -галактозидазы обладает самой длинной полипептидной цепью. Работа Джекобсона и соавт. [435] впервые продемонстрировала возможность исследования невирусных кристаллов белка с размерами элементарной ячейки, превышающими 500 A, и относительной молекулярной массой 2000 кДа на асимметрическую единицу. [c.119]

Все иммуноглобулины (Ig) характеризуются общим планом организации вторичной, третичной и четвертичной структуры. Основным структурным элементом является четырехцепочная молекула, состоящая из двух пар идентичных полипептидных цепей легких (Ь) и тяжелых (Н) с молекулярной массой 22 ООО и 50 ООО—70 ООО соответственно. Все цепи соединены [c.99]

Другие спектроскопические методы при условии, что молекулы могут быть упорядочены, позволяют установить ориентацию определенных участков вторичной структуры или отдельных звеньев в рамках третичной структуры. В случае четвертичной структуры имеется много различных подходов, которые позволяют определить число и типы субъединиц. Обычно они сводятся к аккуратному количественному исследованию интактной системы и измерению молекулярной массы всех субъединиц. Если система достаточно велика по размерам, то геометрию расположения субъединиц можно установить с помощью электронного микроскопа. В противном случае сведения о ней могут быть получены с помощью химических методов (например, пришивание) или некоторых физических методов, даюыщх информацию о расстояниях. Если система состоит из малого числа субъединиц, иногда можно получить данные о структуре путем тщательного анализа гидродинамических данных. [c.25]

Псевдоповторяющаяся последовательность отдельных цепей тропоколлагена создает проблему для формирования тройной спирали. Три цепи могут быть сдвинуты друг относительно друга на три остатка или на любое число остатков, кратное трем, и вместо палочкообразной коллаген будет иметь структуру с разлохмаченными концами, что приведет к беспорядочному межмолекулярному агрегированию. Между тем биологическая роль коллагена состоит в образовании строго ориентированных волокон. Эти жесткие, очень длинные волокна придают механическую прочность соединительной ткани. В волокне молекулы тропоколлагена организованы в регулярные четвертичные структуры (рис. 2.27). Разлохмаченные концы препятствовали бы правильной укладке. Поэтому для обеспечения правильного расположения цепей тропоколлагена друг относительно друга синтезируется предшественник — проколлаген. Молекулярная масса каждой цепи проколлагена равна 120 (ХЮ. Небольшие дополнительные участки молекулы, расположенные на одном ее конце, имеют свойства, более характерные для обычных глобулярных белков. Они сворачиваются, сшиваются дисульфидными связями и образуют структурное [c.93]

Электронно-микроскопические и рентгеноструктурные данные могут быть дополнены или даже заменены результатами, полученными с помощью более простых физических и химических методов. Например, с помощью гидродинамических методов, описанных в гл. 11 и 12, можно определить молекулярную массу интактной четвертичной структуры (Л/ ) с точностью 1—10% в зависимости от метода определения и присутствия неаминокислотных составных частей. [c.130]

Во многих случаях можно предполагать, что каждая субъединица образована одной полипептидной цепью. Если это не так, то можно подобрать условия, при которых все индивидуальные полипептидные цепи в четвертичной структуре разделяются. Для разделения обычно используют сильные денатурирующие агенты, такие как додедилсульфат натрия, и обработку восстанавливающими агентами для разрущения всех дисульфидных связей. Часто все получающиеся остатки цистеина алкилируют иодуксусной кислотой или иодацетамидом для предотвращения восстановления дисульфидных связей при последующих измерениях. Методы разделения почти всегда дают возможность определить число различных типов полипептидных цепей. Например, с помощью электрофореза часто разделяют белки, которые абсолютно идентичны, за исключением единичных зарядовых различий. Молекулярную массу каждой из денатурированных цепей (Л/ ) можно определить гидродинамическими методами, хотя и не всегда с такой же точностью, как в случае нативных белков. В качестве альтернативы используют химические методы для определения числа аминокислот, приходящегося на один Ы-конец. Вместе с аминокислотным анализом это дает возможность достаточно точно определить молекулярную массу цепи. [c.130]

Если субъединицы состоят из полипептидных цепей нескольких типов, то после их разделения возникает вопрос какую из цепей приписать той или иной субъединице Обычно оказывается необходимым вернуться к нативной структуре и попытаться, используя более мягкие условия денатурации, разделить ее на субъединицы, сохраняющие нативную третичную структуру. Затем после очистки субъединиц определяют молекулярную массу и аминокислотный состав субъединиц каждого типа. Например, при добавлении сильного денатурирующего агента гемоглобин распадается на две а- и две 8-цепочки. В условиях мягкой денатурации образуются главным образом о/З-димеры свободные а- и 13-субъединицы встречаются очень редко. Основываясь на аминокислотном составе цепей, гемоглобин можно было бы назвать четырехсубьединичным белком, но в реакциях он ведет себя как белок, состоящий из двух субъединиц, каждая из которых представляет собой двухцепочечный а/З-димер. Весьма удобный химический метод анализа четвертичной структуры — сщивание субъединиц. В случае простых олигомеров, у которых все субъединицы тождественны, белок обрабатывают раствором с избытком молекул диметилсу-беримидата [c.131]

О справедливости этой модели свидетельствуют и два дополнительных экспериментальных факта. Было обнаружено несколько типов кристаллов АТСазы. В одной из форм фермент обладает осью кристаллографической симметрии третьего порядка, в другой — осью второго порядка, а в третьей, наиболее информативной форме молекула АТСазы имеет в кристалле 32(/>з)-симметрию. Это значит, что число субъединиц каждого типа в четвертичной структуре должно быть кратно щести. Химический анализ указывает на существование шести ионов в иитактной 11,38-молекуле. Каждый ион связывается с одной г-цепочкой. Эта информация наряду с данными о молекулярной массе убеждает в том, что цепочечный состав нативного белка соответствует формуле с г . [c.135]

Как говорилось, С1 действует иа С4. Последний представляет собой гликопротеин с молекулярной массой 209 ООО. Он образован тремя цепями а — с молекулярной массой 93 000, р — 78 000 и у — 33 000. Четвертичная структура стабилизирована дисульфидными связями и не-ковалентнымн связями. [c.172]

Количество протомеров в белках может сильно варьировать гемоглобин содержит 4 протомера, фермент аспартаттранскарбамоилаза — 12 протомеров, в белок вируса табачной мозаики входит 2120 протомеров, соединенных нековалентными связями. Следовательно, белки с четвертичной структурой могут иметь очень больщую молекулярную массу [c.18]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология