Белки, анализ связывание

В предыдущем подразделе было описано взаимодействие лиганда с тетрамерным белком в равновесной системе (с. 344), при котором существует определенное распределение комплексов ЕА. Добавление к системе лиганда В приводит к усложнению ситуации и требует описания взаимодействия его с комплексами ЕАь ЕА2, ЕАз и ЕА4. Анализ связывания второго лиганда в таких условиях основывается на следующих предпосылках, которые выполняются в случае взаимодействия ЛДГ с аурамином О и с НАД 1) все участки связывания аурамина О идентичны и независимы друг от друга 2) все активные центры ЛДГ идентично и независимо связывают НАД 3) взаимодействие ЛДГ с аурамином О не влияет на связывание НАД и наоборот. [c.347]

Важный подход к анализу связывания ДНК с белками основан на изучении связывания их с нитроцеллюлозными фильтрами (рис. 4.11). Этот метод позволяет аккуратно определять концентрации компонентов в состоянии равновесия и кинетические параметры реакций. [c.97]

Рис. 4.11. Анализ связывания ДНК с белками методом фильтрации. ДНК несет радиоактивную метку, а белок-нет. Чем выше концентрация белка, тем больше ДНК задерживается на фильтре.

Ничто лучше не иллюстрирует принципов сборки белков в ансамбли, чем строение мышц и организация цитоскелета. Молекулы белка, участок связывания которого комплементарен другому участку его собственной поверхности, могут самопроизвольно собираться в комплексы. Образующаяся структура в зависимости от геометрии и взаимного расположения комплементарных участков может быть либо кольцевой (простейший случай-димер), либо спиральной. Эти простые комплексы в свою очередь могут взаимодействовать друг с другом за счет все того же принципа комплементарного связывания, образуя более сложные структуры. Возникшие таким путем комплексы обладают свойством геометрической симметрии, которая вытекает из способа их построения. Вообще биологическая симметрия довольно проста для понимания, хотя многие и считают ее необъяснимой и даже несколько пугающей. Как бы то ни было, отмеченные принципы симметрии позволяют создать концептуальную основу для анализа биологических структур. [c.195]

Многие белки, связанные с каким-либо медленно отщепляющимся лигандом, адсорбируются на фильтрах из нитроцеллюлозы, тогда как свободный лиганд такими фильтрами не удерживается. В некоторых случаях это дает исследователю очень экономичный метод анализа связывания. С его помощью получено много ценных данных о присоединении нуклеиновых кислот к белкам. Отметим возможные источники ошибок при использовании фильтрования часто связывание осуществляется менее чем на 100% фильтры могут отличаться от партии к партии и насыщаться при довольно низких концентрациях белка. [c.207]

Следует тем не менее подчеркнуть, что структура кристаллической решетки играет определенную роль, нанример, в эффекте связывания лизоцимом ионов металлов. Так, после вымачивания тетрагонального лизоцима в растворе Gd (III) в течение 20 часов степень заполнения активного центра ионами металлов составляла 24—38%, а в случае триклинного лизоцима эта величина составила 1,6—3,6% после вымачивания в течение 4 недель [33]. Это говорит о различной межмолекулярной упаковке белков в двух данных полиморфных формах кристаллического лизоцима. Тем не менее результаты исследования методами ЯМР [46] и рентгеноструктурными методами [2] в целом показали, что кон- формация лизоцима и ориентация функциональных групп его активного центра весьма близки (если не идентичны) в растворе и кристалле [46]. В цитируемой работе [46], однако, ие обсуждается, что рентгеноструктурный анализ был выполнен при низких или комнатных температурах, а изучение ЯМР — ири 54° С [46]. Иначе говоря, эти исследования выполняли по разные стороны от температуры конформационного перехода фермента (25—30° С 47—54]) и, следовательно, с различными конформациями лизоцима, которые заметно различаются по эффективности связывания фрагментов субстрата и, возможно, по конформации активного центра. Вопрос этот остается пока открытым в литературе, но требует более критического анализа при сопоставлении экспериментальных данных, полученных при различных условиях (в особенности, данных по изучению структуры фермента в растворе и кристаллическом состоянии). [c.158]

Изучение белков с помощью современных иммунохимических методов способствует выяснению особенностей их организации, механизма функционирования, гомологии с другими белками и т. д. Точность и чувствительность иммунохимических методов анализа, основанных на специфическом связывании антителами определяемого антигена, не имеют себе равных и широко используются в биологических исследованиях. Чувствительность определения составляет до г/л. При этом нет необходимости иметь очищенные препараты они могут быть смешаны и находиться в составе сложных многокомпонентных систем. [c.306]

Для количественного анализа взаимодействия проводят другой эксперимент, в котором определяют максимальный прирост интенсивности флуоресценции зонда при его полном связывании с белком. При этом постоянную низкую концентрацию аурамина О (которую выбирают таким образом, чтобы можно было зарегистрировать флуоресценцию зонда в буфере) титруют нарастающими количествами фермента. Строят график двойных обратных величин и проводят экстраполяцию к бесконечной концентрации белка. Таким образом устанавливают значение интенсивности флуоресценции данной концентрации зонда при его полном связывании с ЛДГ. Соотношение полученной величины с флуоресценцией данной концентрации зонда в буфере показывает, во сколько раз увеличивается флуоресценция аурамина О при связывании. Используют несколько концентраций аурамина О для титрования белком, что повышает точность определения величины прироста флуоресценции (Фтах). В этих экспериментах [c.342]

Связывание одного лиганда. При заданных значениях Ео и Ао в пробе одновременно присутствуют комплексы белка с лигандом с различной степенью насыщения (т. е. ЕА ЕАг, ЕАз и ЕА4), а также свободный белок в равновесной концентрации Е. Определение их концентрации и является целью дальнейшего анализа. [c.345]

Анализ такой системы позволяет определить концентрации комплексов ЕАь ЕАг, ЕАз, ЕА4 и равновесную концентрацию свободного белка Е в пробе при заданных значениях Ео и Ас. Известными величинами являются к, Ео и Ао, что достаточно для решения системы уравнений, описывающих процесс связывания. [c.346]

В твердофазном иммунном анализе твердая фаза играет роль несущей подложки . Ее, однако, нельзя рассматривать как пассивный компонент. Можно использовать и химическую, и физическую адсорбцию антитела или антигена, хотя большинство иммунных определений основано на физической, нековалентной адсорбции. Как обсуждалось в разд. 7.8, даже физическая адсорбция представляет собой недостаточно изученный процесс. Связывание белков, по-видимому, имеет гидрофобную природу, и все же в естественной конфигурации белков в водном растворе гидрофильные группы стремятся расположиться на поверхности, а гидрофобные группы — внутри полимера. Следовательно, связывание с гидрофобными поверхностями неизбежно вызывает изменение кон- [c.574]

Полная структура конканавалина А была установлена методом рентгеноструктурного анализа [93, 94] (рис. 5-7). Этот белок представляет собой тетрамер, состоящий из субъединиц с мол. весом 27 500. При рН 5,8 он диссоциирует на димеры. Строение конканавалина А не совсем обычно, поскольку он не содержит а-спиральных участков. Каждый мономер состоит из 237 остатков, 57% которых образуют трехслойную р-структуру (рис. 5-7, В). Белок не связывает углеводы до тех пор, пока не будут заняты два участка, связывающие металл. Возможно, что для образования участка, связывающего углевод, необходимо конформационное изменение белка, которое происходит только в процессе его связывания с ионами. [c.379]

Наши представления о взаимодействиях белок — лиганд до сих пор настолько ограниченны, что для получения надежной информации в каждом конкретном случае необходим рентгеноструктурный анализ [623]. Такой подход не может распространяться на все белки, хотя бы потому что большинство наиболее интересных белков, например мембранные белки, не поддаются кристаллизации. Поэтому важно по имеющимся уже данным вывести некие общие правила связывания лигандов. [c.245]

Таким образом, приведенный анализ связывания показывает, что солюбилизация углеводородов белками в значительной мере обусловлена возрастанием энтропии, что соответствует статисти-ческо-термодинамической модели гидрофобного связывания [8] и подтверждает выбранную нами модель распределения углеводородов при солюбилизации между двумя фазами. [c.38]

К числу прямых методов, используемых для идентификации атомов или боковых цепей, к которым присоединяются ионы металлов, относятся рентгеноструктурный анализ (см. исследование миоглобина) и ядерный магнитный резонанс (см. изучение ион металла — РНаза, разд. 4.6). Кроме того, для этой цели используются различные непрямые методы. К числу последних относятся исследование влияния модификации боковой цепи специфического бел-ка на связывание с металлом, титриметрические определения значений рКа. участвующих в координации лигандных групп (разд. 3), и, по мере щозможности, корреляция спектров комплекса иона металла с белками со спектрами подходящих модельных систем. Хотя в случае металлопротеинов это последнее и рискованно, оно оказалось особенно плодотворным для изучения неспецифических комплексов ионов металлов с белками. Исследование влияния модификации белка на связывание с металлом несомненно играет полезную роль, однако при этом необходимо учитывать возможность того, что модификация боковой цепи, которая ранее не участвовала в связывании, может повлиять на него 1В результате изменения либо общего заряда на белке, либо его конформации. [c.276]

Кристаллографические данные, а также анализ первичной структуры показывают, что в активных центрах многих белков в связывании металла участвует остаток гистидина (примерами служат кар-боксипептидаза А, цитохром с, рубредоксин, мет-миоглобин и метгемоглобин см. гл. 6). Лимитирующей стадией образования бинарных (двухкомпонентных) комплексов Enz—М во многих случаях является вытеснение воды из координационной сферы иона металла. Активация многих пептидаз ионами металла является медленным процессом, длящимся несколько часов. Эта медленная реакция. [c.96]

Гексокиназа индуцированное соответствие. Имеются веские данные в пользу того, что в гексокиназе дрожжей, которая фосфорилирует глюкозу с участием концевого фосфата молекулы АТР, достигается индуцированное соответствие между ферментом и субстратом. Согласно данным рентгеноструктурного анализа, связывание как сахара, так и нуклеотида вызывает существенные изменения в третичной структуре фермента. Кроме того, присоединение нуклеотида к одной из форм фермента облегчается связыванием сахара [24, 25]. Эти результаты согласуются с результатами более ранних исследований АТРазной активности этого фермента в растворе в отсутствие глюкозы. Гексокиназа фосфорилирует глюкозу в положении 6 с Утах = 800 мкмоль-мин- на 1 мг белка и/См для АТР 0,1 мМ. В отсутствие глюкозы АТР гидролизуется с Утах = = 0,02 мкмоль-мин- на 1 мг белка и /См = 4,0мМ. Добавление ликсозы, которая не может фосфорилироваться вследствие утраты оксиметильной группы в положении 6, приводит к увеличению Утах ДЛЯ реакции с участием АТРазы в 18 раз при этом величина /См для АТР уменьшается в 40 раз, т. е. до значения /См, характерного дая фосфорилирования глюкозы [26, 27]. Ксилоза вызывает изменения в кристаллической структуре фермента, аналогичные изменениям, индуцируемым глюкозой (рис. 10.10). [c.319]

Металлы, относящиеся к легкой и тяжелой платиновым триадам, встречаются довольно редко, и их реакции еще недостаточно полно изучены. Все они обладают сравнительно низкой реакционной способностью и в природных условиях встречаются в виде свободных металлов. Наиболее важное значение для них имеют состояния окисления +2, 4- 3 и 4-4, находясь в которых эти металлы образуют в растворе октаэдрические или плоские квадратные комплексы. Комплексные ионы Р1(1У) и 1г(П1) имеют структуры октаэдра. Комплексы Р1(П) имеют плоское квадратное строение. Ион тетрахлороплатината(П), Р1С1 , обнаруживает большую склонность к связыванию с серой в белках и используется для получения производных белков, включающих тяжелые атомы, с целью проведения их рентгеноструктурного анализа. [c.446]

Лизоцим в зависимости от условий кристаллизуется с образованием ряда полиморфных форм — тетрагональной, триклииной, моноклинной, орторомбической [29, 30]. Наиболее известна тетрагональная структура, с использованием которой и было получено большинство рентгеноструктурных данных. По мнению самого Филлипса [5], тетрагональная структура кристаллического лизоцима имеет один серьезный недостаток — молекулы фермента в ней подходят друг к другу особенно плотно и взаимодействуют в области участков Е и Р активного центра, что не позволяет наблюдать связывание сахаров с данными участками без разрушения кристаллов. Это, видимо, стимулировало изучение других кристаллических форм лизоцима [29—31], хотя и без особого успеха в выявлении новых деталей строения активного центра и механизма его действия. Более того, выяснилось, что триклигшый лизоцим еще менее пригоден в данном отношении для исследований, поскольку у него в кристаллической ячейке взаимно блокированы три участка активного центра — О, Е и Е [32, 33]. По предварительным данным, моноклинная и орторомбическая формы кристаллического лизоцима страдают тем же недостатком [34, 34а]. В настоян ее время надежды возлагаются на лизоцимы из других источников, такие как лизоцим из белка яиц черепахи [34], четвертичная структура которого практически идентична лизоциму из белка куриных яиц, но кристаллы содержат аномально большое количество воды. Возможно, и этом случае активный центр фермента будет более доступен для аналогов субстрата и эффекторов и соответствующий рснгеноструктурный анализ приведет к более определенным выводам о топографии связывающих участков активного центра. [c.154]

Рентгеноструктурный анализ низкого разрешения (6 А) показал, что трехвалентный гадолиний связывается в активном центре лизоцима между участками D и Е и блокирует обе каталитические группы фермента — карбоксильные группы остатков Asp 52 и Glu 35 [2]. Улучшение разрешения (до 2,5 А) показало, что в активном центре лизоцима имеются два участка связывания Gd (П1), которые отстоят друг от друга на 3,6 А [33] и находятся в непосредственной близости от каждой из указанных карбоксильных групп, причем с одной молекулой фермента связывается только один катион металла (связанный с одной из двух карбоксильных гру[ш или быстро обменивающийся между ними) [33]. Это согласуется с данными по лизоциму в растворе, где стехиометрия связывания фермента с Gd (П1) равна 1 1 [33, 46]. Тот факт, что Gd (HI) ингибирует активность лизоцима в растворе, также согласуется с данными рентгеноструктурного анализа [33]. Наконец, то, что локализация Gd (III), связанного в активном центре лизоцима, почти одинакова для тетрагонального и три-клиниого фермента [33], свидетельствует о сходстве третичной структуры белков в этих двух полиморфных состояниях, несмот- [c.157]

Регуляторные ДНК-связывающие белки прокариот вызывают заметные изменения конформации ДНК. При рентгеноструктурном исследовании комплекса регуляторного белка TFIHA со своим участком ДНК оказалось, что двойная спираль находится в А-форме. Другие изменения (изгибы и изломы двойной спирали) можно обнаружить с помощью электронной микроскопии, электрофореза ДНК-белковых комплексов, а также при действии нуклеаз. Связанный белок защищает от расщепления 15—30 п. о. в месте связывания и порождает два участка повышенной чувствительности к нуклеазам с обеих сторон от места связывания. Тонкий анализ мест гиперчувствительности в хроматине эукариот показал, что они имеют точно такую же структуру — две гипер-чувствительные точки, разделенные защищенны.м участком. [c.257]

Ситуация заметно ухудшается в том случае, когда связывание белкового лиганда с матрицей происходит не в одной, а в нескольких точках. Об этом уже упоминалось при анализе условий фиксации лигандов на Br N-активированной сефарозе довольно много было сказано и в предыдуп(ей главе. Тем не менее имеет смысл остановиться на этом вопросе еще раз — в аспекте аффинной хроматографии. Многоточечное связывание белка с матрицей может приводить как к недоступности активного участка белковой молекулы, так и к ее денатурации за счет растяжения, т. е. к потере биологической активности. [c.386]

Комплексообразование может также включать ионы, а не белки или липиды, но в этом случае отсутствие комплекса может быть источником проблем, поскольку многие белковые определяемые вещества содержат центры связывания двухвалентных катионов, и антитела, вьфащенные иа эти белки in vivo, могут распознавать конфигурацию, удерживаемую катионным комплексом (главным образом, Са + или Mg +) таким образом, в отсутствие этих катионов конформация может измениться, так что распознавание с антителом становится неэффективным и анализ терпит неудачу. [c.602]

Молекула тропонина состоит из трех полипептидных цепей с мол. массами от 18 000 до 37 000 дальтон. Один полипептид (Т) прочно связывает тропонин с тропомиозииом в участке, расположенном приблизительно на одной трети расстояния от С- до N-конца, со стороны С-конца. Второй полипептид (I), входящий в состав тропонина, взаимодействует с актином в отсутствие ионов Са + и работает вместе с остальными двумя полипептидами, удерживая тропомиозин в таком положении, в котором он ингибирует гидролиз АТР. Когда третий полипептид (С-субъединица) присоединяет ионы кальция, то ингибирование прекращается и может начаться сокращение. Однако общая картина функционирования всей этой машины остается непонятной. По данным рентгеноструктурного анализа и электронной микроскопии [93, 94], при связывании кальция с тропонином тропомиозин отклоняется от S1 примерно на 20°, открывая активный центр для взаимодействия миозин — АТР—актин (рис. 4-24). Возможно, тропомиозин катится наподобие ролика вдоль поверхности актина, открывая центры одновременно в семи молекулах актина Если это действительно так, то какого рода мотор используется при этом и что не позволяет ролику упасть с актина Обо всем этом мы может только догадываться. Вполне возможно, что боковые цепи отдельных аминокислотных остатков тропомиозина, выступающие наподобие зубцов на субмикроскопической шестеренке, входят в комплементарные углубления актина. Тогда возникает вопрос почему связывание иона кальция с тропомиозииом приводит к тому, что тропомиозии начинает катиться , как ролик, по актину Мы знаем, что присоединение металлов к белкам может приводить к очень сильным конформационным изменениям (разд. В.8.в). Не исключено, что конформационное изменение С-субъединицы тропонина [c.325]

Для протекания стадии транскарбоксилирования необходимо присутствие определенного, связанного с белком иона двухвалентного металла, обычно Мп +. Это обстоятельство позволило исследовать геометрию связывания субстратов относительно Мп + релаксационными методами (ЭПР и ЯМР) [8—10]. Роль металла может состоять прежде всего в облегчении енолизации акцептора карбоксила. Однако в случае пиру-ваткарбоксилазы анализ влияния связанного Мп + на времена релаксации С в субстрате показал, что расстояние между карбонильным углеродом и составляет 0,7 нм. Это слишком большое расстояние, чтобы можно было предположить образование прямой координационной связи между металлом и карбонильным кислородом. Другое довольно привлекательное объяснение состоит в допущении образования связи между металлом и карбонильной группой биотина, как показано в уравнении (8-7) результатом (который мог бы быть вызван и образованием водородной связи с протоном) будет улучшение свойств биотина как уходящей группы в реакции замещения [11]. [c.198]

Единственная установленная функция витамина К — это его связь со свертыванием крови. Как удалось проследить, недостаточность витамина К приводит к понижению содержания протромбина (рис. 6-16), некоторых факторов свертывания крови (факторов VII, IX и X) н одного плазматического белка, функция которого пока еще не установлена. В 1972 г. было обнаружено, что дефектный протромбин, образующийся в печени в отсутствие витамина К, не способен связывать ионы кальция, необходимые для последующего связывания протромбина с фосфолипидами и активации его в тромбин. Основываясь на этих сведениях, удалось локализовать структурные различия между нормальным и дефектным белком в М-концевом участке этого гликопротеида, содержащего 560 остатков . Из триптических гидролизатов нормального и дефектного протромбина были выделены пептиды, различающиеся по электрофоретической подвижности. Тщательный химический анализ в сочетании с изучением ЯМР-спектров показал, что в нормальном протромбине остатки в положениях 7, 8, 15, 17,20, 21, 26, 27, 30 и 33, которые при определении аминокислотной последовательности были все идентифнцнро-ваны как глутаминовая кислота, в действительности являются остатками карбокснглутамата. [c.389]

Первое объяснения состоит в том, что рибосома может задерживаться на кодонах, соответствующих минорным (присутствующим в малых количествах) изоакцепторным тРНК (или, что менее вероятно, тРНК, обладающим низкой эффективностью узнавания кодонов и связывания с рибосомой). Анализы использования различных кодонов в мРНК показывают, что мРИК, кодирующие главные (в количественном отношении) клеточные белки, избирательно используют те [c.211]

Вследствие доступности и важности белков сыворотки крови, особенно сывороточного альбумина, их чаше всего выбирают в качестве модели при изучении процессов связывания. Из анализа Скэтчарда известно, что связывание с белками является многоступенчатым равновесием, т. е. включает ряд центров связывания, у которых сродство к лиганду может быть различным. Вполне возможно, что суммарный результат и общая константа связывания могут оказаться различными для двух энантиомеров. Более того, исходя из часто демонстрируемой ферментами субстратной энантиоселективности можно предположить, что у других белков также возможно наличие центров сорбции, обладающих высоким сродством и энантиомерно-дифференцирующей способностью. [c.132]

Все перечисленные выше твердые носители содержат свободные аминогруппы, за которые и прикрепляются пептиды или белки для анализа последовательности. Используются три основных метода связывания. В первом пептид обрабатывают Л -(3-диметиламино)-Л -этоксипропилкарбодиимидом в отсутствие нуклеофилов. Карбоксильные группы пептида сначала образуют 0-ацилизомоче-вины аналогичные производные, расположенные в боковых радикалах аспарагиновой и глутаминовой кислот, легко перегруппи- [c.268]

Хотя описан ряд методов селективного расщепления определенных пептидных связей белковой цепи на такие фрагменты, которые можно анализировать по методу Эдмана, щирокое использование нащли всего несколько из них. Наиболее популярным методом является использование бромциана для расщепления пептидных связей по остаткам метионина схема (22) . Остаток метионина превращается в гомосерин и его лактон, которые становятся С-концевыми остатками всех фрагментов, за исключением С-концевого фрагмента исходного белка. Так как Met встречается относительно редко, фрагменты, получающиеся после подобного расщепления, довольно крупны, но с помощью современных вариантов анализа по Эдману можно проводить анализ их последовательности. Более того, лактон гомосерина на С-конце является подходящим участком для ковалентного связывания таких фрагментов с нерастворимым носителем при твердофазном секвентном анализе см. схему (17) . [c.273]

Многие из указанных выше эффектов можно прекрасно проиллюстрировать на примере механизмов связывания и катализа, осуществляемых ферментом лизоцимом. Лизоцим занимает особое место в истории энзимологии, поскольку его трехмерная структура была первой нз структур белков, определенных методом рентгеноструктурного анализа [134]. Это маленький белок, состоящий из одной полипептидной цепи длиной в 129 аминокислотных остатков, катализирует гидролиз гликозидных связей углеводного компонента клеточной стенки бактерий (как часть защитного механизма против бактериальной инфекции). Природным субстратом лизоцима является чередующийся сополимер (86) Л -ацетил-[5-0-мурамовой кислоты (NAM) и Л -ацетил-р-й-глюкоз-амина (NAG), связанных [i-1-> 4-гликозидными связями, однако большая часть работ по изучению механизма была проведена на более простых субстратах. Так, поли-Л -ацетилглюкозамин также гидролизуется ферментом, однако эффективность этой реакции существенно зависит от размера субстрата и трисахарид (NAG)3 фактически является ингибитором лизоцима. Сравнение трехмерных структур фермента и комплекса последнего с (NAG)a показывает, что трисахарид связывается во впадине фермента. Такое сравнение позволяет детально исследовать связывание трех моно-сахаридных звеньев (NAG)a в участках А, В и С фермента, которое осуществляется посредством комбинации гидрофобных рччимодействий и водородных связей. Как отмечалось при об- [c.528]

Исследованиям структуры IgG особенно способствовали два обстоятельства. Во-первых, в результате деградации папаином возможно получить фрагменты Раь и Fe (см. рис. 24.2.2) с интактными центрами связывания. Во-вторых, пациенты со множественными миеломами секретируют с мочой большое количество легких цепей (белки Бенса-Джонса). Последовательности белков Бенса-Джонса в Уь-участках варьируют от пациента к пациенту. Все три типа фрагментов были закристаллизованы и методом рентгеноструктурного анализа определена их трехмерная структура [18]. [c.565]

Проницаемость одиночных каналов и их число, приходящееся на единицу поверхности, определяются по связыванию токсинов, блокирующих каналы,— прежде всего тетродотоксина и сакситоксина, а также с помощью анализа флуктуаций ионных токов. Число каналов, приходящихся на 1 мкм мембраны, составляет несколько сот. Каждый открытый канал имеет проводимость 1—10 пСм. Пропускная способность Ка -канала - 10 ионов в 1 с, К -канала 10 ионов в 1 с. Схема строения канала, согласно современным представлениям, показана на рис. 11.21. Роль канала выполняет макромолекула некоего белка, создающая пору в двухслойной липидной мембране. У входа в канал снаружи имеется узкий селективный фильтр для ионов, у внутренней, выходной стороны расположены так называемые ворота , управляемые конформационно-лабильным сенсором. Изменение конформации этой части белка контролируется внутримембран-ным электрическим полем. Сенсор открывает или закрывает ворота . Для поведения системы определяющую роль играют электростатические заряды. Внутренняя поверхность канала, по-видимому, выстлана гидрофильными группами, благодаря чему канал проницаем для ионов. Можно думать, что для функционирования канала существенны и конформационные события в билипидной части мембраны — кинки (см. с. 339). [c.378]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология