Белки, денатурация Белок oli, свойства

В основу работы по выделению и очистке белков положены такие свойства белков, как растворимость, наличие заряда, молекулярная масса. На различиях в растворимости белков основаны методы высаливания, а именно осаждение белков сульфатом аммония или хлоридом натрия. Такое осаждение представляет собой обратимую денатурацию, так как белки при добавлении воды вновь растворяются и не теряют нативных свойств. [c.24]

ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ — потеря белковыми веществами их природных свойств (растворимости, гидрофильно-сти и др.) в результате нарушения структуры их молекул. Д. б. вызывается повышением температуры, действием сильных щелочей, солей тяжелых металлов и др. [c.85]

Другие реагенты — соли тяжелых металлов (сернокислая медь, уксуснокислый свинец), а также кислоты (азотная, уксусная, трихлоруксусная, пикриновая) вызывают необратимое осаждение белков под их воздействием происходит значительное изменение свойств денатурация) белков, и они после осаждения теряют способность растворяться в воде и в разбавленных солевых растворах. [c.296]

Однако, зная только порядок расположения аминокислот, нельзя еще представить себе совершенно отчетливо все уровни организации белковой молекулы. Даже прн осторожном нагревании белки нередко необратимо утрачивают свойства, присущие им в природном состоянии, иными словами, происходит денатурация белков. Причем обычно денатурация не сопровождается расщеплением полипептидной цепи чтобы расщепить цепь, нужны более жесткие условия. Следовательно, цепи образуют какую-то определенную структуру под действием слабых вторичных связей . В образовании таких вторичных связей обычно участвует атом водорода, находящийся между атомами азота и кислорода. Такая водородная связь в двадцать раз слабее обычной валентной связи. [c.130]

Известно, что скорость ферментативной реакции может быть сравнительно легко изменена при изменении условий реакции. Наиболее часто встречаются случаи, когда скорость реакции изменяется вследствие влияния некоторых веществ на структуру и реакционноспособность (каталитическую активность) ферментов. Вещества, уменьшающие активность ферментов, называются ингибиторами ферментов. Вообще говоря, активность ферментов, являющихся белками, может быть уменьшена при различных воздействиях, вызывающих необратимую денатурацию белков (нагревание, действие сильных кислот и оснований и т. п.). Однако такое неспецифическое ингибирование ферментов не представляет большого интереса для изучения механизма ферментативных реакций. Наоборот, изучение действия веществ, не вызывающих денатурации белка в обычном смысле слова, но способных лишать ферменты их каталитических свойств благодаря специфическому взаимодействию с определенными функциональными группами, имеет большое значение для изучения химического строения активных центров и механизма ферментативных реакций. [c.78]

Водоудерживающая способность, как и растворимость, одновременно зависит от степени воздействий как белков с водой, так и белка с белком, и поэтому от конформации и степени денатурации данного белка. Ввиду этого тепловая обработка оказывает сильное воздействие на это функциональное свойство. Влияние температуры на удерживание воды особенно тщательно исследовано применительно к мясу. В данном случае, начиная с 40 °С и выше, происходит денатурация белков, которая выражается в уменьшении количества групп кислого характера и снижения гидратации продукта [16]. [c.516]

При нагревании белков до 100°С или при воздействии на них других веществ (кислот, щелочей, мочевины, солей тяжелых металлов и т. д.) белковые растворы свертываются— коагулируют—и образуются осадки, больше не способные к обратному растворению. При этом в белке происходят внутримолекулярные изменения, ведущие к изменению его физических, химических и биологических свойств. Белок, потерявший свои первоначальные свойства, называется денатурированным белком, а изменение свойств белка под влиянием различных внешних воздействий называется денатурацией. Обычно денатурация — необратимый процесс. [c.210]

Химический механизм реакций гидролиза, катализируемых химотрипсином. При гидролизе молекулы субстрата, сорбированной на активном центре, в роли атакующего нуклеофила выступает ОН-группа 5ег-195 [2, 6—9, 32]. Химика-органика, малознакомого со спецификой реакций, протекающих с участием белков, могло бы насторожить то, что нуклеофильность гидроксила серина в модельных низкомолекулярных соединениях низка, поскольку при физиологических значениях pH 7—8 группа ОН слабо ионизована (рКа 13,6) [33, 34]. В связи с этим укажем, что исключительно высокая активность 8ег-195 связана именно с его окружением в активном центре. Так, в среде 8 М мочевины (при денатурации белка) он теряет свои уникальные свойства [35, 36]. [c.129]

Белки являются специфическими антигенами антитела, образующиеся при впрыскивании чужеродного белка, дают осадки только с этим белком. Так, например, гемоглобин человека производит в сыворотке кролика антитело, осаждающееся гемоглобином человека, но не осаждающееся гемоглобином быка. Только в случае родственных животных родов антитела не дифференцируются белки сыворотки лошади производят в сыворотке кролика антитело, осаждающееся также белками сыворотки осла. С другой стороны, миоглобин быка обусловливает образование антитела, не осаждающегося гемоглобином того же животного ввиду того что оба вещества содержат гем, разумеется, что специфичность обусловлена не последним, а белковым участком молекулы. Белки теряют антигенные свойства в результате денатурации или частичного гидролиза протеолитическими ферментами. Желатина не обладает антигенными свойствами, потому что ее молекулы сильно расщеплены, а у инсулина, по-видимому, отсутствие антигенных свойств обусловлено слишком малым размером его молекул. [c.448]

Мы рассмотрели здесь значение для человека коллоидных систем и коллоидных процессов, но ничего не сказали о роли в природе и технике высокомолекулярных соединений, растворы которых обладают многими коллоидными свойствами. Значение высокомолекулярных соединений в технике будет показано в гл. XIV настоящего курса. Здесь же только укажем, что организмы растений и животных состоят из растворов и студней высокомолекулярных веществ. Поэтому биохимия и медицина теснейшим образом связаны с коллоидной химией. Заметим также, что многие техно логические процессы пищевой промышленности по существу являются коллоидными процессами. В хлебопекарной промышленности при приготовлении теста огромное значение имеют явления набухания, а при выпекании хлеба — явления коагуляции. Приготовление маргарина, соусов и майонезов представляет собою не что иное, как процесс эмульгирования. В молочной промышленности получение простокваши и сыра является процессом коагуляции и синерезиса (явление, обратное набуханию). Наконец, засолка и варка мяса также сводятся к явлениям коагуляции или, точнее, денатурации белков. [c.32]

Температура, при которой наблюдается наиболее интенсивное действие фермента, называется оптимальной. Сю в зоне оптимальных температур равен 1. Температурный оптимум большинства растительных ферментов 40—60°, а большинства животных ферментов 40—50°. При более высоких температурах активность ферментов резко понижается, и почти все они необратимо разрушаются при 70—80°. Тепловая инактивация ферментов происходит вследствие денатурации белка при высокой температуре. Это свойство ферментов также отличает их от неорганических катализаторов. Лишь очень немногие ферменты способны в определенных условиях выдерживать нагревание до 100° с сохранением активности. [c.45]

Подобная перегруппировка белковой молекулы приводит, не только к потере гидрофильности, но и к изменению ряда других свойств растворимости, реакционной способности и т. п. Происходит так называемая денатурация белка, т. е. такое изменение структуры белка, которое изменяет его биологические свойства. Денатурация обычно сопровождается разрывом некоторых связей в структурах белка, в частности сульфгидрильных. [c.183]

При действии электролитов или органических растворителей (спирт, хлороформ) на растворы белков происходит их осаждение (свертывание). Нагревание же приводит к необратимому осаждению и утрате многих свойств. Такое явление получило название денатурации белка. Под этим подразумевается такое превращение белка, которое приводит к потере его естественных свойств. Следствием такого процесса является нарушешге структуры белковой молекулы. Первичная структура каким-либо изменениям в этом случае не подвергается. [c.427]

Крайний случай конформационно о изменения — денатурация белков, которая может быть вызвана нагреванием или обработкой различными реагентами, например сильными кислотами и основаниями, мочевиной, гуанидингидрохлоридом и додецилсульфатом натрия. Денатурация приводит к развертыванию молекулы белка, и он переходит в более или менее разупорядоченное состояние (здесь уже почти нет ни спиралей, ни (3-слоев, ни любых других типов регулярной укладки цепи). В денатурированном состоянии амидные группы пептидной цепи образуют водородные связи с окружающими их молекулами воды таких водородных связей значительно больше, чем внутримолекулярных. Специфическая биологическая активность белка при денатурации теряется, изменяются и физические свойства, например меняется константа седиментации, вязкость и поглощение света. Легкость, с которой происходит денатурация белка, и тот факт, что денатурация в принципе обратима, свидетельствуют о том, что различия в энергии между свернутыми конформациями и открытой конформацией статистического клубка невелики. [c.105]

Тепловая коагуляция белков применяется в широких масштабах, но недостатком метода являются денатурация белков и потеря ими при обработке значительной части их свойств [59]. Поэтому такая технология практикуется только для утилизации загрязняющих компонентов, например, крахмального производства. [c.428]

Сложный процесс наблюдается при денатурации белка специфическая пространственная структура (четвертичная, третичная и вторичная) разрушается, и с точки зрения конформационных характеристик денатурированный белок представляет собой полный хаос . Денатурация — это такое изменение нативной конформации белковой молекулы, которое происходит при достаточно резком изменении внешних условий и сопровождается заметным изменением физико-химических свойств белка и полной потерей биологической активности. [c.103]

О белковой природе ферментов свидетельствует факт инактивирования (потеря активности) ферментов брожения при кипячении, установленный еще Л. Пастером. При кипячении наступает необратимая денатурация белка-фермента. Фермент при этом теряет присущее ему свойство катализировать химическую реакцию. Точно так же белки при кипячении денатурируются и теряют свои биологические свойства (антигенные, гормональные, каталитические). Под влиянием различных физических и химических факторов (воздействие УФ- и рентгеновского излучения, ультразвука, осаждение минеральными кислотами, щелочами, алкалоидными реактивами, солями тяжелых металлов и др.) происходит денатурация ферментов, так же как и белков. [c.118]

Изменение белков при нагревании. Почти все белки при нагревании коагулируют. Большинство белков свертывается при 50—55 С. При продолжительном нагревании белки денатурируют и переходят в нерастворимое состояние. Кратковременное же нагревание может не привести к свертыванию. Реакция денатурации белка протекает постепенно и ускоряется с повышением температуры. Тепловая денатурация белка связана с изменениями в его молекуле, в результате чего он теряет свои нативные (природные) свойства и растворимость. Быстрее всего белки свертываются и осаждаются в изоэлектрической точке. [c.38]

А. В. Думанского, О. Д. Куриленко изучил диэлектрические свойства многих систем. Эти исследования дали возможность установить характер взаимодействия дисперсной фазы с дисперсионной средой, рассчитать на основе выведенной формулы количество связанной воды, мицеллярный вес и дипольный момент ряда гидрофильных коллоидов (крахмал, агар и др.). Изучая этим методом процесс денатурации белка, А. В. Думанский и О. Д. Куриленко установили, что это явление связано с уменьшением количества связанной воды и ее плотности. [c.9]

Работы Тенфорда и его школы [2, 20] специально посвящены исследованию денатурации белков различными физическими методами. Денатурированный белок приобретает конформацию статистического клубка в таком растворителе, взаимодействие которого со звеньями полимерной цепи сильнее, чем внутримолекулярные взаимодействия. Найти такой растворитель непросто, так как одна и та же молекула белка содержит и гидрофильные, и гидрофобные группы. Тенфорд с сотрудниками показал, что среди различных денатурирующих растворителей концентрированные водные растворы гуанидин-хлорида обычно приводят к максимальным изменениям физических и химических свойств белка для некоторых белков в той же степени эффективна также мочевина. Для. разрушения дисульфндных связей и предотвращения их образования использовали умеренные концен- [c.144]

Из всех физических свойств природного белка растворимость наиболее легко изменяется, причем эти изменения удобно наблюдать. Нагревание белка в водном растворе или в солевых растворах при изоэлектрической точке приводит к полному осаждению. Если же денатурация белка происходит в присутствии растворяющего агента, например в присутствии кислоты или основания, то денатурированный белок остается в растворе и осаждение происходит лишь после установления pH изоэлектрической точки. Денатурированные белки не могут быть [c.439]

Белки, обладающие специфическим физиологическим действием. Живые организмы содержат многочисленные белки, обладающие специфическими свойствами и играющие важную роль в физиологических процессах. Многие из них легко растворимы, причем их растворы обладают небольшой вязкостью. Эти белки имеют глобулярную конформацию. Их существование было впервые обнаружено по их активности многие из них были выделены впоследствии в чистом кристаллическом состоянии. Растворимость этой группы белков сходна с растворимостью глобулинов (их можно извлекать солевыми растворами) они легко подвергаются денатурации. Напротив, другие белки имеют небольшие молекулярные веса и сравнительно устойчивы к нагреванию. Эти белки но физиологической активности делятся на несколько классов. [c.446]

Сущность процесса денатурации белка в значительной мере сводится, таким образом, к потере белком гидрофильных и приобретению гидрофобных свойств. Растворимость белков связана с наличием на поверхности нх частиц большого количества гидрофильных групп (ОН, СООН, КНг и др.), способных связывать значительное количество воды. Механизм денатурации растворимых белков должен, очевидно, сводиться прежде всего к изменению строения поверхностного слоя белковых частиц, в частности к выходу на поверхность молекул белка гидрофобных, нерастворимых в воде групп. Вследствие этого денатурированный белок, макромолекулы которого не имеют уже защитного, прилегающего к их полярным группам слоя гидратной воды, может оставаться в растворе только при наличии того или иного стабилизирующего гидрофобный коллоид фактора. В противном случае здесь неизбежно должен начаться процесс соединения отдельных белковых молекул в более крупные агрегаты, быстро заканчивающийся образованием хлопьев и выпадением белка в осадок, как это было описано выше. [c.19]

Но так как положительный заряд придает макрокатионам белка значительную устойчивость, то, очевидно, в силу этих причин из достаточно подкисленного раствора белок не будет выпадать в осадок даже при кипячении, т. е. после тепловой денатурации, связанной с потерей белком его гидрофильных свойств, а следовательно, и растворимости. [c.22]

Изучение различных свойств ферментов привело еще в конце прошлого века к представлению, что ферменты являются либо белками, либо принадлежат к классу веществ, весьма близких к белкам. Так, инактивирование ферментов при нагревании чрезвычайно напоминает тепловую денатурацию растворимых белков. Так, например, денатурация белков в водных [c.119]

При необратимом осаждении происходит глубокая денатурация белка, он теряет свойства гидрофильности и СТЙ1ЮВИТСЯ гидрофобным. Денатурированный белок неспособен к восстановлению своих первоначальных физико-химических и биологических свойств. Необратимое осаждение вызывается высокой температурой, действием концентрированных минеральных и некоторых органических кислот, ионов тяжелых металлов, алкалоидных реактивов, детергентов, красителей. [c.19]

Было проведено исследование восстановления свойств сывороточного альбумина под давлением. Б данном исследовании раствор альбумина предварительно нагревался, вследствие чего мутнел, из-за частичной денатурации белка. Приложение давления свыше 100 МПа к этому раствору вызывало возрастание его прозрачности, что свидетельствовало о превращении денатуриро ванного продукта в нормальный белок. Степень осуществления процесса оценивалась оптическим путем по изменению плотности света, проходящего через реакционную среду. При давлении выше 500 МПа мутность раствора белка снова возрастала, что свидетельствовало о нарушении строения нормального белка. Такое явление восстановления свойств белка при определенном давлении и повторном денатурировании его при более высоком давлении не получило пока научного объяснения. [c.110]

Как известно, все аминокислоты, за исключением глицина, имеют асимметрический атом углерода в а-положении. Все они относятся к /-аминокислотам и обладают одними и теми же заместителями у а-углерода группами —NH2 и —СООН и боковой цепью, характерной для каждой аминокислоты. Долгое время полагали, что оптическое вращение полипептидов и белков является аддитивным свойством и зависит исмючительно от доли, вносимой каждым аминокислотным остатком в отдельности. Однако значительный рост левого вращения белков при денатурации (от —50 до —100°) и при застудневании желатины приводит к выводу, что эти изменения связаны с конформационными изменениями полипептидной цепи. При исследовании эмпирическую величину удельного оптического вращения [а] заменяют на величину эффективного вращения цепи [т [c.362]

Денатурация белков (от лат. de— приставка, означающая отделение, удаление и лат. nature — природа) — потеря белковыми веществами их естественных свойств (растворимости, гидрофильиости и др.) вследствие нарушения структуры молекул. Д. вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочен, солей тяжелых металлов и др. [c.45]

Независимо от эффекта пастеризации строго контролируемая термическая обработка может вызвать некоторую денатурацию белков в очень жестких пределах могут повышаться определенные функциональные свойства, особенно водоудерживающая способность. Нередко термическую обработку практикуют до сушки, на влажном изоляте иногда она применяется к щелочным экстрактам до осаждения. До сих пор в этой области имеется мало опубликованных сведений в основном конкретными данными располагают фирмы, производящие эти изоляты эти сведения составляют секрет производства. [c.449]

Растворимость — одно из наиболее важных функциональных свойств. Действительно, позволяя оценивать степень денатурации белков, она одновременно дает информацию о других функциональных свойствах. Так, Кренвельдж с соавторами [8] обращают внимание на сходные изменения количества эмульгированного масла и растворимости соевых белков в зависимости от pH. Позднее Таунсенд и Накаи [42] при изучении пенообра- [c.510]

Степень денатурации белков находится в тесной связи с pH прядильного раствора, который влияет не только на реологические свойства и пригодность этих растворов к филированию, но и на текстуру получаемых волокон (рис. 11.4). [c.541]

Филирование белков влажным способом по технологии Бойера связано с рядом неудобств. Этот способ пригоден для обработки только очищенных белков, а поэтому часто дорогостоящих, с выраженной пригодностью к филированию. Способ не дает возможности текстурировать белки, трудно поддающиеся очистке, независимо от того, находятся они в виде муки или концентратов, и белки, которые плохо филируются после таких видов технологической обработки, как химический или ферментативный гидролиз. Данный технологический процесс предполагает также денатурацию белков при высоких pH, что может приводить к изменению питательных свойств получаемого волокнистого продукта [20]. Этих затруднений можно избежать, вводя в прядильные растворы в качестве агента текстурирования полисахариды в количестве нескольких процентов. В этом случае белки входят в состав волокон просто как наполнитель. [c.543]

В таблице 13.4 представлено несколько таких процессов. Мальц [72] сообщает о том, что предварительная денатурация соевых белков щелочью дает после ферментативного гидролиза совсем другие продукты их пенообразующая способность в два раза выше, а вкусовые качества" лучше. Результаты исследований, которые провел Фукушима [47], свидетельствуют о повышении степени гидролиза на 5—10 % после денатурации белков сои спиртом. Поэтому представляется, что предварительная денатурирующая обработка растительных белков могла бы применяться не только для повышения степени их гидролитического расщепления, но и для улучшения функциональных свойств. [c.605]

Важнейшим процессом, происходящим при хранении рыбы, является денатурация белков. При этом вначале происходит нарушение упорядоченной трехмерной структуры, сопровожда- 5щейся разрывом нековалентных связей, которые фиксируют порядоченность нативной молекулы. При этом изменяются которые свойства белка (например, уменьшается раствори- ость в солевых растворах), в том числе водоудерживающая пособность, которая заметно снижается. При хранении, особен- [c.175]

Влияние лигандов, в том числе органических веществ, на структуру и свойства белков очень разнообразно. Известно, что низшие спирты, амины, амиды и другие вещества вызывают развертывание белковых глобул [128, 130], понижают температуру термического перехода глобула — клубок [131, 132] (в случае рибонуклеазы) и перехода тройная спираль — клубок (для коллагена) [133]. Существуют многочисленные наблюдения, показывающие, что образование комплексов белка с большим числом ПАВ [134—137] может сопровождаться частичной дезорганизацией молекулы белка, проявляющейся в изменении растворимости, вязкости, УФ-спектров, оптического вращения [138—146], Полная дезорганизация белка (денатурация) наблюдается при взаимодействии с большими количествами додецил- и тетрадецилсульфата натрия [142—145]. С другой стороны, известно и стабилизирующее действие органических соединений на структуру белка. Например, в работах [146—149] установлено, что низкие концентрации ПАВ стабилизуют белки против денатурации мочевиной в кислых и щелочных областях pH. Авторы [150] наблюдали стабилизирующее действие стероидов. В работе [151] также отмечалось стабилизирующее действие малых концентраций ПАВ на структуру белка и разрушающее больших. [c.28]

В отличие от водных систем желатины, для которых объемное структурообразование можно наблюдать в широком диапазоне pH, гелеобразование в водных растворах яичного альбумина происходит лишь при денатурации белка в кислых и щелочных областях pH. При pH 1гиже 3 и выше 10 молекулы яичного альбумина, нолипептидная цепь которых а нативном состоянии содержит примерно 30% а-спиральных участков и уложена в компактную глобулу, претерпевают глубокие конформационные изменения, при-водяище к потере нативных свойств молекул и к образованию неупорядоченных клубков. [c.130]

В состав всех ферментов входят белки. Некоторые ферменты,, кроме белка, имеют в своем составе небелковую часть, называемую простетической. Под действием, высокой температуры происходит денатурация белка ферментов, и они теряют свойства катализаторов. Как и все катализаторы, ферменты не расходуются при реакциях и поэтому нужны в очень малых количествах. [c.121]

Белки образуют с фенолом и формальдегидом малорастворимые продукты конденсации с участием имеющихся в молекуле белка свободных аминогрупп. Фенол быстро осаждает белок из раствора, при этом раствор мутнеет или об разуются хлопья или сгустки. Формалин дубит белок, уплотняя его коней стенцию и сильно снижая растворимость в воде и способность к набуханию В обоих случаях происходит денатурация велка, т. е. изменение его струк туры и некоторых свойств (ср. опыт 277). На денатурации белков плазмы влекущей за собой гибель живых клеток микроорганизмов, основано приме нение фенола и формалина для дезинфекции. [c.356]

Во многих случаях под влиянием различных физических и химических агентов происходит свертывание белковых растворов с образованием осадков, неспособных более к обратному растворению. Такой белок называется денатурированным белком. Денатурация яв [яется характерным свойством белков. Имеюгдиеся экспериментальные данные указывают на то, что в основе денатурации лежат физические или физико-химические внутримолекулярные изменения нативного белка, ведущие к потере специфической конфигурации белковой молекулы. Можно считать, что денатурация представляет собой любое негидролитическое нарушение уникальной структуры нативного белка, которое приводит к изменению [c.17]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология