Определение аминокислот в мх смеси

Для пищевых и медицинских целей смесь аминокислот получают в результате ферментативного гидролиза. Для этого применяют ферменты, специфически расщепляющие только определенные пептидные связи. Полученный гидролизат может содержать не все белковые АК, но может быть обогащен определенной аминокислотой или группой АК. Например, если для гидролиза используют химотрипсин, то в гидролизате будет относительно много ароматических аминокислот, так как именно между их остатками химотрипсин разрывает пептидные связи. [c.17]

Трудность определения аминокислот в природных водах заключается в том, что, наряду с весьма низким их содержанием (несколько микрограммов аминного азота в 1 л), в воде всегда присутствует сложная смесь неорганических веществ, в той или иной мере мешающих их определению. Следует отметить, что концентрация этих веществ часто может на несколько порядков превышать концентрацию аминокислот. [c.63]

Этот смешанный полинуклеотид, для которого известна относительная частота восьми возможных триплетов, используют в качестве посредника в бесклеточной системе в двадцати различных опытах в каждом опыте испытывается смесь из двадцати аминокислот, причем одна из них (всякий раз другая) мечена. По окончании включения аминокислот (как правило, через 30 минут) измеряют радиоактивность и сравнивают величины (относительные), полученные для отдельных аминокислот (значение для триплета УУУ, соответствующего фенилаланину, принимаем за 100). И оказывается, что для цистеина и валина относительная радиоактивность равна 20, для глицина — 4, а для триптофана — 5, как это и было предсказано теорией. Итак, искусственный посредник включает определенные аминокислоты в той пропорции, которая в точности соответствует содержанию в нем определенных триплетов. Иа этом основании вполне допустимо связать отдельные триплеты с соответствующими аминокислотами. [c.85]

М хлороводородной кислотой [4.192], другие предпочитают более быстрый метод разложения в закрытой трубке [4.193]. Смесь хлороводородной и пропионовой кислот можно применять вместо одной хлороводородной кислоты [4.194]. Стадия гидролиза наиболее важна при определении аминокислот в протеинах результаты гидролиза тирозина и цистина зависят от условий гидролиза [4.195]. Кроме органических компонентов после гидролиза также могут быть определены и неорганические компоненты, например, следы металлов в шерсти [4.196]. Гидролиз полисахаридов хлороводородной кислотой проходит очень мягко, если реакцию проводят в 0,5—1 М метанольном растворе хлористого водорода при 80 °С в течение 25 ч. Кислоту готовят, пропуская газообразный хлористый водород в абсолютированный метанол [4.197]. [c.78]

Из многочисленных случаев аналитической практики, в которых определение ионизированных составных частей чрезвычайно затрудняется присутствием других ионов, весьма сходных по своим свойствам с определяемым, наиболее характерны случаи определения аминокислот в органическом анализе и элементов редких земель—в неорганическом. Хроматографический метод с использованием ионитов в качестве адсорбентов значительно облегчает анализ смесей элементов редких земель и смесей аминокислот. В основу этого метода наряду с принципами хроматографии положен ряд других принципов, связанных с ионным обменом. Смесь трудно разделяемых ионов адсорбируется в верхней зоне колонны ионита. Хроматограмму получают, вытесняя адсорбированные ионы при помощи постороннего иона с одинаковым [c.122]

Синдж [55] пользовался для хроматографирования аминокислот вместо фильтровальной бумаги колонной из крахмала. Проявителями служили бутиловый спирт или смесь бутилового и бензилового спиртов (1 1), насыщенные водой. Блок [56] описал количественное определение аминокислот на бумажных хроматограммах. [c.317]

Предложен кондуктометрический метод определения -аминокислот, основанный на образовании малорастворимых соединений с солями меди(П) [469]. Средой служит вода или смесь воды с ацетоном и диоксаном. [c.260]

Так как различные аминокислоты в данном буферном растворе могут обладать разным по величине и знаку зарядом, то скорость и направление их перемещения в электрическом поле также будут отличаться. Благодаря этому смесь аминокислот можно разделить на отдельные компоненты. Число компонентов и их соотношение в смеси определяют после специальной обработки бумажных полосок, на которых проводится разделение (электрофореграмм). В результате обработки на электрофореграмме появляются окрашенные полосы, каждая из которых соответствует определенному компоненту. [c.148]

Для определения кинетических закономерностей в опытах с добавлением в торфонавозную смесь аскорбината железа и в контрольном эксперименте без использования БАД было проведено математическое моделирование. Результаты моделирования показали, что процесс образования свободных аминокислот с достаточной точностью описывается степенным уравнением, сходным с уравнением химической кинетики дробного порядка [c.247]

В ходе кинетических расчетов параметры представленного уравнения были найдены для всех проведенных опытов с внесением в исходную смесь различных биостимуляторов. В таблице 3 представлены результаты определения кинетических параметров процесса образования свободных аминокислот при внесении в исходную смесь исследуемых солей аскорбиновой кислоты в оптимальной концентрации 0.045 %. [c.248]

Разновидностью распределительной хроматографии является хроматография на бумаге, широко используемая в биохимических лабораториях, в том числе клинических, для разделения пептидов, аминокислот и других веществ (рис. 1.4). В качестве стационарной фазы при этом служит вода, адсорбированная целлюлозными цепями фильтровальной бумаги. Образец помещают на одном конце бумажной полосы, этим же концом бумагу погружают в подходящую смесь органических растворителей (например, бутанол-уксусная кислота-вода в определенных соотношениях). При движении растворителя по бумаге благодаря силе капиллярности происходит разделение компонентов смеси. Проявленную хроматограмму высушивают, а местоположение каждого из разделяемых веществ определяют химическими или физико-химическими методами. [c.28]

Анализ аминокислотного состава включает полный гидролиз исследуемого Б. или пептида и количеств, определение всех аминокислот в гидролизате. Для гидролиза обычно используют 5,7 н. водный р-р НС1, а при анализе содержания триптофана-4 н. метансульфоновую к-ту, содержащую 0,2% ЗЧ2-аминоэтил)индола, или кипячение со щелочью. Количеств, определение аминокислот в гидролизате проводят с помощью аминокислотного анализатора. В большинстве таких приборов смесь аминокислот разделяют на ионообменных колонках, детекцию осуществляют спектрофотометрически по р-ции с нингидрином или флуориметрически с использованием флуоре-скамина или о-фталевого диальдегида. В последнем случае можно анализировать до 0,1-0,05 нмоль аминокислоты. [c.250]

Преимущества я-иодбензолсульфо- Ч-хлорида (пипсилхлорида) как радиореагента стали видны уже из первых сообщений о его применении в определении аминокислот [79—82]. При использовании пяти—десятикратного избытка этого реагента первичные и вторичные алифатические амины количественно превращаются в соответствующие сульфамиды. При этом эмульгированную смесь реагента, образца и МагСОз или 1МаНС0з кратковременно нагревают при температуре 90—100 °С. Избыток сульфохлорида легко гидролизуется до сульфокислоты, которую в свою очередь легко выделить из продуктов реакции, используя ионообменную смолу, или путем экстракции. [c.308]

И (1.82) 15001. Смесь (1.81, а) и Р-меркаптоэтанола является известным и широко используемым в биохимии реагентом для спектрофлуо-риметрического определения аминокислот и белков [127, 177, 180,321]. Сделано предположение, что флуоресцирующие продукты реакции данного реагента с К-концом аминокислот и протеинов представляют собой 1-алкилтио-2-алкилзамещенные изоиндолины. В доказательство этой гипотезы проведены эксперименты по конденсации (1.81, с) с н-пропиламином в присутствии этилмеркаптана, р-меркаптоэтанола [594—5971, 1,2-этандитиола [594], причем лишь в случае трет-бутл-меркаптана и этандитиола выделены в аналитически чистом виде и охарактеризованы изоиндолы (1.83). С помощью УФ, ЯМР и масс-спектров исследовано образование 1-ал кил (арил )тио-2-алкилйзои идолов в спиртовых растворах [594—5971. Продукты конденсации аминов с реагентом (смесь (1.81, а) с меркаптосоединениями) имеют сильную флуоресценцию, что в общем подтверждает высказанную выше гипотезу [597]. [c.24]

Для обнаружения и количественного определения аминокислот элюат смешивают с раствором нингидрина (I) и эту смесь пропускают через нагреваемую спираль для проведения реакции по схеме (3). Продукт (пурпурный Руэмана) (2) анализируют спектро- [c.261]

Хлор. Пригоден для определения аминокислот, N-блокированных аминокислот (см.) и пептидов (см.). Тест специфичен для соединений, содержащих связь N—С, поэтому такие растворители, как пиридин и коллидин, должны быть удалены. Бумагу или тонкослойную пластинку промывают эфиром, а затем смесью (1 1) ацетон - этанол (в этих растворителях аминокислоты и пептиды нерастворимы). Обрабатывают в течение 5 мин I2, для чего помещают над ванночкой, в которой находятся равные объемы насыщенного раствора КМпО и 10%-ной НС1. Хроматограмму вынимают, проветривают для удаления избьггка lj и погружают в смесь равных объемов насыщенного раствора о-толидина в 2%-ной уксусной кислоте и 0,05 М раствора KI. На светлом фоне возникают сине-черные пятна. Фон может быть уменьшен, если бумагу, обработанную хлором, перед помещением в раствор о-толуидина обработать в течение 10 с парами аммиака. [c.391]

Другой способ удаления воды рекомендован Зомзели и др. [131]. Основываясь на ранее описанной методике [57], авторы добавляли к кислому этанольному раствору кеталь, полученный из соответствующего спирта и ацетона (диалкоксипропан). Кеталь удаляет воду, используя ее на расщепление до спирта и ацетона. Однако, согласно некоторым данным [19], ни метод Джонсона и др. [42] с использованием НС1 вместо НВг, ни последняя методика [131] не годятся для получения н-амиловых эфиров. Применение кислых ионообменных смол [77] также не привело к удовлетворительным результатам. Количественное образование н-амиловых эфиров идет лишь при более высокой температуре и при введении в смесь газообразного НС1 [19]. Превращение аминокислот в высшие эфиры затруднено тем, что определенные аминокислоты, такие, как цистин, очень плохо растворимы в спиртах, насыщенных НС1. н-Бутиловые эфиры были приготовлены [53] переэтерификацией [c.320]

КАЛИЯ НИТРИТ KNO,, 440 С раств. в воде гигр. Получ. восст. расплава KNO3 свинцом пропускание ЗОг через нагретую смесь KNO3 и СаО. Примен. в проиэ-ве нек-рых орг. соед. (в т. ч. азокрасителей) реагент для определения аминокислот, Со, I и мочевины сенсибилизатор в фотографии. [c.233]

Известен и другой вариант определения аминокислот методом изотопного разбавления [217, 218]. К анализируемой смеси аминокислот прибавляется пипсилхлорид (п-иодфенилсульфонилхло-рид), меченный иодом-131. При соответствующих условиях аминокислоты количественно (98—100%) превращаются в меченые монопипсиламинокислоты (сульфонамиды), которые затем выделяются из смеси. В качестве носителя используется неактивный сульфонамид определяемой аминокислоты, причем в анализируемую смесь прибавляется большой избыток носителя. Очистка сульфонамидного производного, ставшего активным в результате изотопного разбавления, производится экстракцией и перекристаллизацией. [c.116]

Первая стадия реакции — бутилироЬание в 3 н. растворе НС1 в н-бутаноле — продолжается 15 мин при 100 °С. Затем после отгонки растворителя в вакууме (при 60 °С) к сухому остатку добавляют смесь TFAA с хлористым метиленом (1 3). Вторая стадия реакций длится 5 мин при 150 °С. Чувствительность газохроматографического определения аминокислот приблизительно на 2—3 порядка выше, чем в ионообменной хроматографии. [c.359]

Метод изотопного разбавления (Фостер и Риттенберг, 1940 г.) основывается на следующем принципе в смесь аминокислот, полученную гидролизом известного количества белка, вводят некоторое количество определенной аминокислоты, содержащей изотоп или S ) и выделяют из смеси соответствующую аминокислоту в чистом В1вде (либо как таковую, либо в виде производного). Соотношение между мечено11 и немеченой аминокислотами в чистом выделенном продукте остается таким же, как и в исходной смсси (независимо от выхода чистого продукта). Определяя масс- спектрографически соотношетпге между меченой и немеченой аминокислотой в чистой выделенной аминокислоте и зная количество меченой аминокислоты, введенное в исходную смесь аминокислот, можно вычислить количество немеченой аминокислоты в смеси. Этот метод трудоемок, так как он требует синтеза большого числа меченых аминокислот. [c.419]

Высокоэффективным методом разделения является сочетание электрофореза на бумаге с обычной хроматографией. При этом сначала через влажную бумагу, на которую нанесена смесь, пропускают ток высокого напряжения, а затем смесь хроматографируют с помощью подходящего растворителя в направлении, перпендикулярном направлению электрофореза. В результате достигается разделение первоначальной смеси в двух измерениях. Применение такого метода к продуктам ферментативного расщепления белков позволяет получить двухмерную картину, которую называют пептидной картой. Каждый белок дает характерную для него при каждом конкретном способе расщепления картину. Локализацию отдельных компонентов во многих случаях определяют с помощью специфических красителей. При определении аминокислот и пептидов в качестве такого красителя используют, например, нингидрин. Если производится элюция адсорбированных компонентов, то удобнее всего устанавливать их присутствие в элюате спектрофотометрически. Вероятно, наиболее тонким методом разделения белков следует считать иммуноэлектрофорез, при котором эффект достигается за счет использования различий в двух свойствах электрофоретической подвижности и иммунологической специфичности. [c.220]

В СВЯЗИ с развитием химии белка потребовались новые, быстрые н точные методы определения аминокислот с использованием малых количеств исследуемого вещества. Для этих определений методика распределительной хроматографии на колонке оказалась слишком трудоемкой. На разделении аминокислот неблагоприятно сказывались адсорбционные свойства используемого инертного носителя, чаще всего силикагеля. В 1943 г. Мартин, Консден и Гордон использовали для анализа малых количеств аминокислот фильтровальную бумагу в качестве носителя неподвижной водной фазы, а в качестве подвижной фазы смесь органического растворителя с водой. Для разделения смеси веществ на полоску фильтровальной бумаги наносили маленькую каплю исследуемого раствора и этот конец полоски помещали в растворитель, так чтобы нанесенная капля была несколько выше поверхности растворителя. При этом отдельные компоненты смеси распределяются между подвижной и неподвижной фазами соответственно различию значений их коэффициентов распределения. Даже при незначительных различиях коэффициентов распределения разделяемые вещества образуют отдельные зоны (пятна) на полоске бумаги. [c.53]

Микеш [1] объединил метод определения но убывающим ко.личествам стандартного образца и возрастающим количествам анализируемого образца с методом Кейла [2 . При этом измеряют нонеречную полосу, содерн-гащую нятна определенной аминокислоты в различных количествах. По сравнению с методом Хайса и Франца [2] этот метод дает вполне объективные результаты стандартная смесь может отличаться от состава анализируемого образца в большей степени, нежели в нервоначальном методе Койла [c.436]

Поскольку наиболее широко используемый пламенно-ионизационный детектор неселективен, биологические образцы перед их преврашением в соответствуюшие производные необходимо очищать. Метод Поклингтона [183], первоначально предназначенный для определения аминокислот в морской воде, применим и для анализа многих биологических препаратов. С целью получения большой поверхности образец лиофилизуют и в виде суспензии Б сухом диэтиловом эфире наносят на колонку (400Х Х25 мм) с дауэксом 50W-X12 (100—200 меш) в Н+-форме. Далее аминокислоты экстрагируют в виде гидрохлоридов водным этанолом, подкисленным до pH 1,3 путем добавления НС1. Экстракт высушивают в вакууме, остаток растворяют в воде, полученный раствор, если необходимо, промывают хлороформом с тем, чтобы удалить мешающие анализу пигменты и карбонОвые кислоты. После этого смесь очищают методом Катионообменной хроматографии наносят на колонку с сульфополистиролом и элюируют 2 М раствором гидроксида аммония. [c.69]

Ф. Крик с сотрудниками показали, что кодирование аминокислотной последовательности в белках осуществляется с помощью специфических троек нуклеотидов, содержащихся в цепи нуклеиновой кислоты. Иначе говоря, код, определяющий природу каждой аминокислоты в молекуле белка, является триплетным. Таким образом, под кодом или кодоном понимают определенный структурный участок цепи нуклеиновой кислоты, который специфически определяет включение строго определенной аминокислоты. Эти участки (кодоны) состоят из трех определенным образом сочетаюпщхся друг с другом нуклеотидов. Экспериментальные доказательства по расшифровке природы кода впервые доложены в 1961 г. на V Международном биохимическом конгрессе в Москве М. Ниренбергом (США). Были проведены опыты с бес-клеточными белоксинтезирующими системами. Эти системы содержат рибосомы, т-РНК, полную смесь аминокислот, все необходимые ферменты, энергетические добавки (АТФ и АТФ-генерирую- [c.286]

З. Определение аминокислот. Ферментные электроды широко применяют в клинических анализах, поскольку некоторые аминокислоты (тирозин, фенилаланин, триптофан, метионин) являются важными диагностическими индикаторами. Первые такие электроды [17] представляли собой катионоселективный электрод, чувствительный к образующимся при ферментативном окислении аминокислот ионам аммония, на котором был иммобилизован слой L-аминокислотной оксидазы из змеиного яда. Гилболт и Надь [23] разработали два различных типа сенсоров для определения L-фенилаланина в крови. В сенсоре одного типа полиакриламидный слой, содержащий смесь L-аминокислотной оксидазы с пероксидазой, наносили на иодидселективный электрод. Этот датчик регис трирует уменьшение активности иодид-ионов на поверхности электрода в результате следующих реакций [c.127]

Аскорбинаты в органическую массу вводили из расчета менее 0 1 массового процента. Так как максимальное 1шкопление свободных аминокислот происходило в опытах с добавлением аскорбината железа, была проведена дополнительная серия экспериментов для определения оптимального количества этого биостимулятора, которое следует вност ь в исходную смесь. Результаты показали, что максимальное содержание аминокислот в продукте достигается при добавлении 0.45 грамма аскорбината железа на 1 килограмм субстрата (табл.2). При внесении большего количества БАД наблюдается существенное снижение концентрации свободных аминокислот. Можно предположить, что избыточное содержание катионов железа способно оказывать отрицательное воздействие на микробный метаболизм. [c.247]

Еше один метод определения N-концевой аминокислоты в белках и пептидах был предложен Шоу (1961). В этом методе используется кристаллический а-ацетил-р-этокси-Н-карбэтоксиакриламид II, получаемый присоединением уретана к дикетену с последующей реакцией образовавшегося N-ацетоацетилуретана I с ортомуравьиным эфиром и уксусным ангидридом. Реагент II в слабощелочном водном растворе быстро реагирует с пептидом, при этом образуется соответствующее 5-ацетилурацильное производное III. При последующем кислотном гидролизе получается смесь аминокислот и замещенный урацил IV из концевой аминокислоты. [c.692]

По растворимости в воде соединения делят на две группы, которые затем подразделяются в соответствии с растворимостью в других растворителях. Все измерения проводят при комнатной температуре с 0,02... 0,03 мл жидкости или 4... 6 мг твердого тонко измельченного вещества и 0,2 мл растворителя, прн этом смесь растирают палочкой и сильно встряхивают. Испытания проводят в порядке, указанном в приложении 1, и по нх результатам относят исследуемое вещество к одной нз шести групп. Если на первый Взгляд кажется, что неизвестное вещество более растворимо в разбавленной щелочи или кислоте, чем в воде, то это необходимо подтвердить нейтрализацией раствора,, в результате чего должен выпасть осадок исходного вещества. Ароматические аминокислоты в отличне от алифатических не образуют внутренних солей н растворимы как в разбавленной соляной кислоте, так и в разбавленном растворе гидроксида натрИя, однако нерастворимы в растворе гидрокарбоната натрии, Аминосульфокислоты, существующие в виде внутренних солей, растворимы в щелочах, ио нерастворимы в кислотах. Определение растворимости не всегда приводит к однозначному результату, однако дает предпосылки для выбора методов функционального анализа. [c.66]

За исключением глицина, все аминокислоты имеют асимметрический атом углерода, причем в белках у живых организмов обычно встречаются только левовращающие (Ъ-формы)аминокислоты. Ь-Аминокислоты способны попро-шествии больщого периода времени превращаться в рацемическую смесь Ь- и В-форм. Скорость рацемизации зависит от конкретного строения аминокислоты. Для аспарагиновой (а-аминоянтарной) кислоты удалось установить константу скорости рацемизации путем определения возраста костей [c.481]

Прибор изготовлен из органического стекла. Он состоит из двух цельных стенок /, пространство внутри разделено целлофановыми мембранами 4. Смесь помещается в среднее пространство 3, а в крайние ячейки 2 наливают дистиллированную воду, после чего включают постоянный ток. По истечении определенного времени в катодном пространстве оказываются все основные, в среднем пространстве —нейтральные, а в анодном — кислые аминокислоты. Практически разделение будет не совсем полным из-за влияния злектрозндоосмоса, который способствует проникновению части нейтральных аминокислот в катодное пространство. [c.532]

Как MALDI, так и ионизацию электрораспылением можно легко сочетать с ферментативным расщеплением белков для последующего определения их параметров. После расщепления белка полученная смесь целиком помещается в MALDI-спектрометр и анализируется. В наиболее благоприятных случаях можно определить массу более чем 90% пептидных фрагментов. Этот подход можно использовать для определения изменений в белке, например при определении параметров рекомбинантных белков или для идентификации ковалентно-связанных модификаторов белка. Масс-спектрометрия с ионизацией электрораспылением, вследствие того, что она легко сочетается как с ЖХ-МС, так и тандемной масс-спектрометрией, может быть источником еще и дополнительной информации о последовательности аминокислот в белке. При химической ионизации пептид фрагментируется на два комплементарных ряда ионов, которые имеют последовательности аминокислот, начиная с С- и N-терминальных атомов пептида. Тандемная масс-спектрометрия с ионизацией электрораспылением оказывается более экспрессной и находит более разнообразное применение, чем традиционные биохимические методы, такие, как последовательное отщепление аминокислот по методу Эдмана. [c.308]

Из химических методов определения С-концевой аминокислоты наибольшее значение имеет метод Акабори [99]. При кипячении с безводным гидразином (100 °С, 5 ч) все аминокислоты, за исключением С-концевой, превращаются в гидразиды. Отделение значительного избытка гидразидов аминокислот осуществляется реакцией с изовалериановым (или другим) альдегидом. Можно также смесь, полученную непосредственно после гидразинолиза, обработать динитрофторбензолом и после подкисления выделить ДНФ-аминокислоту. [c.368]

В основу работы анализатора положена ионообменная хроматография на полимере полистирольной природы, содержащем сульфогруппы (точнее натриевую соль сульфобензокислоты). Смесь АК наносят в буфере pH 3,3, в результате чего с полимером первыми будут связаны основные АК (арг, ЛИЗ, гис), затем - менее основные и нейтральные аминокислоты и последними будут связываться кислые АК (для чего постепенно сдвигают pH буфера до 6,5-8,0). При элюировании смеси аминокислот буфером, имеющим pH 6,5-8, первыми выходят наименее прочно связанные кислые АК (глу, асп), затем - менее кислые и нейтральные АК и последними элюируются основные аминокислоты. Определение АК в анализаторе основано на нингидри- [c.18]

Последовательность аминокислотных остатков в белковой цепи называется ее первичной структурой. Определение первичной структуры производится путем частичного гидролиза белка с помощью протеаз, катализирующих расщепление пептидной связи лишь нежду определенными остатками. Так, трипсин режет лишь связи, образованные СО-группами остатков основных аминокислот — Apr или Лиз. В результате образуется смесь пептидов — коротких фрагментов белковой цепи. Их идентификация производится посредством химических и физико-химических методов (хроматография, электрофорез). Воздействуя вторым ферментом, можно разрезать другие связи в белке и получить смесь других фрагментов (пептидов) и т. д. [c.33]

Последовательность аминокислотных остатков в полипептид-,ной цепи называется ее первичной структурой. Определение пер.-вичной структуры производится путем частичного гидролиза белка с помощью специфических протеаз, катализирующих расщепление пептидной связи лишь между определенными остатками. Так, трипсин атакует лишь те пептидные связи, которые образованы СО-группами остатков основных аминокислот — Apr или Лиз. В результате образуется смесь коротких полипептидных цепей, олигомеров. Такие короткие цепи называются пептидами. Их исследование производится посредством химических и физико-химических методов (хроматография, масс-спектроскопия). Воздействуя другим ферментом, можно разрезать белок по другим связям, получить смесь других пептидов. N- и С-конце-вые остатки белка (см. стр. 68) определяются в результате их химической модификации, предшествующей частичному гидролизу. Зная строение пептидов, полученных при специфическом расщеплении различными ферментами, можно установить первичную структуру белка. Допустим, что белковая цепь имеет структуру [c.73]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология