Другие соотношения (аминокислоты)

Другие соотношения аминокислоты) [c.284]

В ряде случаев вследствие блокирования действия какого-либо фермента имеет место резкое отставание умственного развития. Вопрос о том, чем обусловлено это торможение психической деятельности токсическим действием ненормально высоких концентраций аминокислот или их метаболитов на мозг, нарушением нормального соотношения аминокислот и, следовательно, биосинтеза белка либо вторичными нарушениями энергетического и других видов обмена—окончательно не решен. Таким образом, идентификация химической реакции или ферментативной системы, нарушение функции которой является первопричиной развития тяжелого наследственного заболевания, в наши дни не только представляет большой теоретический интерес, но в ряде случаев играет решающую роль в диагностике и терапии этих болезней. Всегда следует учитывать, что при блокировании нормального пути обмена какой-либо аминокислоты промежуточные метаболиты, следующие за местом блокирования, становятся незаменимыми при данном заболевании. [c.468]

При перекристаллизации из ацетона грамицидин В образует палочки с т. пл. 258—259°, тогда как грамицидин А кристаллизуется в виде тонких листочков с т. пл. 227—228°. Грамицидин В менее растворим в органических растворителях, чем грамицидин А. По своему составу эти два антибиотика очень сходны между собой. Гидролиз с последующей распределительной хроматографией на бумаге показал, что в их состав входят все те аминокислоты, которые были раньше обнаружены в нефракционированном грамицидине, а именно валин, лейцин, триптофан, аланин и глицин. Однако эти два антибиотика отличаются друг от друга соотношением перечисленных аминокислот. Так, если содержание триптофана в грамицидине А принять за 100 ,с, то его содержание в грамицидине В составит только 85 /q. [c.367]

Другие соотношения. Наличие у многих амидокислот, а также у гидрохлоридов аминокислот полосы поглощения, соответствующей частоте 1225 m или близкой этому значению, было предложено считать еще одним возможным критерием при идентификации данных соединений [18, 27]. Это, по-видимому, полоса поглощения [c.295]

Н. Берсеневой и для других почв, в частности для серозема, краснозема и подзолистой супесчаной почвы. Соотношение аминокислот ВО всех этих почвах оказалось достаточно однотипным. [c.266]

Однако для белков такое соотношение не обязательно выполняется, поскольку они могут связывать и другие, помимо протонов, ионы, которые вносят вклад в общий баланс зарядов (при условии нейтральности молекулы белка). Можно ожидать, что белки в изоэлектрической точке обладают меньшей растворимостью, чем при меньших или больших значениях pH, и это действительно имеет место. Поскольку в изоэлектрической точке молекула белка не обладает избыточным зарядом, в этих условиях белок легче агрегирует и осаждается. Далее, поскольку аминокислотный состав разных белков различен, для каждого белка существует характеристическое значение р/е. Это свойство является основой метода очистки белков путем изоэлектрического осаждения (осаждения в изоэлектрических условиях) pH смеси белков доводится до значения, равного значению р/ искомого белка, так что последний осаждается из смеси. Значение р/г аминокислот с нейтральной боковой цепью равно 5,6 0,5 для аминокислот, содержащих кислые группы, р/ ниже, а для аминокислот с основными группами в боковых цепях — выше. В то же время для белков р/ может меняться от О до И. Вывод формул для расчета р/ аминокислот имеется в большинстве учебников биохимии. [c.32]

Для птиц незаменимой аминокислотой является глицин. У жвачных животных биосинтез всех НАК производится микроорганизмами кишечного тракта, при зтом необходимы в достаточном количестве соединения азота (аммонийные соли, мочевина). Для человека обеспечение организма НАК — важнейшая задача питания. Высокую биологическую ценность имеют лишь немногие животные белки, такие, как белок куриного яйца или белок материнского молока. Они содержат НАК не только в достаточном количестве, но и в необходимом для человека соотношении. Низкая ценность многочисленных растительных белков связана с небольшим содержанием в них отдельных незаменимых аминокислот (главным образом лизина и метионина). Важными компонентами смешанного корма являются рыбная и соевая мука. В белке соевой муки и в белке кормовых дрожжей мало метионина, в кукурузе — лизина и триптофана. Дефицит может компенсироваться добавлением недостающей аминокислоты илн подходящей комбинацией других белков. [c.19]

Некоторые компоненты удалось получить в чистом виде и подробно проанализировать. Методами ионообменной хроматографии и гель-фильтрации был изолирован [80] альбумин с молекулярной массой 16 000 Да, который не имеет свободной SH-группы. Изолирован и другой альбумин [62] с молекулярной массой от 26 000 до 31 ООО Да, также не имеющий свободной SH-группы. Анализ аминокислот показывает, что соотношение (ионные-(-полярные) неполярные = 0,71, тогда как этот альбумин превосходно растворяется в воде. Отсюда автор [62] делает вывод, что структура этих белков стабилизируется гидрофобным ядром, а боковые полярные и ионные цепи преимущественно вынесены в наружную часть молекулы, т. е. в водную среду. [c.181]

Разновидностью распределительной хроматографии является хроматография на бумаге, широко используемая в биохимических лабораториях, в том числе клинических, для разделения пептидов, аминокислот и других веществ (рис. 1.4). В качестве стационарной фазы при этом служит вода, адсорбированная целлюлозными цепями фильтровальной бумаги. Образец помещают на одном конце бумажной полосы, этим же концом бумагу погружают в подходящую смесь органических растворителей (например, бутанол-уксусная кислота-вода в определенных соотношениях). При движении растворителя по бумаге благодаря силе капиллярности происходит разделение компонентов смеси. Проявленную хроматограмму высушивают, а местоположение каждого из разделяемых веществ определяют химическими или физико-химическими методами. [c.28]

Отнесение резонансных линий в спектрах ЯМР к определенным атомам в макромолекулах является одним из наиболее важных условий надежного определения молекулярной структуры. Хотя в принципе для получения определенной информации о структуре достаточно провести отнесение небольшого числа резонансных линий, точность структурной информации возрастает с увеличением числа расшифрованных линий, так как в этом случае можно провести дополнительное сравнение результатов. С ростом надежности расшифровки спектров существенно возрастает также и надежность следующих из этого выводов, которые часто весьма чувствительны к ошибкам, допущенным при отнесении резонансных линий. Расшифровка спектров ЯМР протеинов, как правило, проводится в две стадии сначала пытаются выяснить, какие резонансные линии относятся к аминокислотному остатку, и при этом не заботятся о том, какое положение занимает данная аминокислота в протеиновой последовательности. Таким образом во многих случаях выясняют, о какой из аминокислот идет речь. Второй шаг состоит в том, чтобы определить место этой аминокислоты в протеиновой последовательности. Как правило, эта проблема решается с помощью независимых, биохимических методов либо с использованием биохимического аминокислотного анализа, либо косвенным путем - по восстановлению соответствующей последовательности в ДНК. Поскольку такая расшифровка спектров предполагает определение параметров, характерных для каждой последовательности аминокислот, то очевидно, что эффективность расшифровки спектров зависит от того, насколько правильно определена эта первичная структура. Неточности, допущенные в определении первичной структуры, могут быть обнаружены в результате сравнения с данными, полученными методом ЯМР. Эта расшифровка основана на сравнении расстояний, которые являются типичными для аминокислот, следующих одна за другой в последовательности. Одновременно соотношения между расстояниями используются для упорядочения элементов вторичной структуры, так что при таком последовательном отнесении резонансных линий можно получить информацию о вторичной структуре. [c.128]

Впрочем, величина Rf может изменяться в присутствии постороннего вещества незначительно. Так, например, Rf увеличивается для кислых аминокислот в растворителе м-пропанол — вода (70 + 30), если эти кислоты находятся в смеси с другими аминокислотами. Для смесей ДНФ-аминокислот также установлено значительное влияние на величину Rf соотношения количеств, причем, как это известно из бумажной хроматографии [45], в особенности мешает динитрофенол. При разделении во втором направлении в случае двумерной хроматографии соотношение компонентов оказывает [c.403]

Питательная ценность белка дрожжей определяется в первую очередь соотношением входящих в него аминокислот [74] и зависит от вида дрожжей, состава среды и способа выращивания [75]. Однако у отдельных видов дрожжей нет резких различий в содержании аминокислот [76], и это определяет высокую биологическую ценность дрожжевого белка [43, 77, 78]. Белки дрожжей усваиваются организмом на 85—88% по этому показателю они занимают промежуточное положение между белками растительного (65—75%) и животного (90—95%) происхождения [79, 80]. Благодаря высокому содержанию лизина и валина, дрожжи являются хорошим дополнением к белку злаков и улучшают их питательную ценность. Кроме того, дрожжи богаты витаминами группы В и другими ростовыми веществами [58, 81, 82]. [c.78]

Биологическая ценность пищевого белка целиком зависит от степени его усвоения организмом, что в свою очередь определяется соответствием между аминокислотным составом потребляемого белка и аминокислотным составом белков организма. Такой пищевой белок лучше используется организмом для синтеза белков тканей. Для человека, например, белки мяса, молока, яиц биологически более ценны, поскольку их аминокислотный состав ближе к аминокислотному составу органов и тканей человека. Однако это не исключает приема растительных белков, в которых содержится необходимый набор аминокислот, но в другом соотношении. Поэтому для обеспечения биосинтеза необходимого количества эвдогенных белков человеку потребуется значительно больше растительных белков, чем животных. [c.416]

По другому выглядят результаты процесса при нагревании опыты 3-11 демонстрируют устойчивые высокие выходы при приблизительном соотношении аминокислоты и колхицина 1 2, при наличии щелочи 0.94-0,98 эквивалента по отношению к гидрохлориду аргинина. Дальнейшее снижение количества щелочи приводит к меньшеыу выходу (опыт 6). При избытке щелочи 1.5-2 моля конечный продукт приобретает постороннюю оранжевую 01фаску (опыт 7). [c.181]

Недавно Литеану и др. [558] провели анализ некоторых а-аминокислот (цистеина, аргинина, лейцина и гистидина) потенциометрическим титрованием раствором соли ртути(И) с Hg -селективным электродом. Мембрану электрода они получили прессованием смеси Agi и AgjS, взятых в молярном соотношении 3 1 [559]. Цистеин определяют в области концентраций 10 —10 моль/л. Даже при определении только 0,13 мкг/мл цистеина скачок потенциала в точке эквивалентности при ошибке 1% равен 80 мВ. Другие а-аминокислоты титруются при pH 4,6. Скачок потенциала в точке эквивалентности при ошибке 1% колеблется от 15 до 35 мВ, что существенно отличается от поведения цистеина. [c.192]

Превращения аминокислот. Соотношения аминокислот в распадающихся белках и новообразуемых за их счет протеинах, как правило, различны. Поэтому известная доля свободных аминокислот, возникших при гидролизе белков и пептидов, обязательно должна быть преобразована либо в другие аминокислоты, либо в более простые соединения, выводимые из организма. Все это осуществляется в результате процессов, которые можно объединить общим названием—превращения аминокислот. [c.265]

Строгое соблюдение эквивалентного соотношения исходных веществ требуется в процессах, протекающих при взаимодействии двух различных компонентов (второй, третий и пятый методы поликонденсации). Использование аминокислот, лактамов или солей диаминов и дикарбоновых кислот в качестве исходных мономеров позволяет непрерывно сохранять эквимолекулярное соотношение функциональных групп в реакционной смеси. Поэтому широкое практическое применение получили методы ступенчатой полимеризации лактамов, поликонденсация аминокислот и поликонденсация солей диаминов и дикарбоновых кислот. Находит применение также процесс получения полиамидов из дикарбоновых кислот и диизоцианатов. По этому методу можно получить полиме )пый ячеистый материал, представляющий собой совокупность мелких ячеек, заполненных газом и изолированных друг от друга тонкими слоями полимера. Про- [c.439]

В этой связи здесь хотелось бы сказать прежде всего о первопроходческих работах в данном направлении Ю. А. Жданова. Являясь активным поборником введения принципа историзма в химию, Ю. А. Жданов еще с 1950-х годов разрабатывает вопросы химической эволюции [21, 22] и, в частности, определения высоты химической организации веществ. В 1960-е годы он предложил применять два параметра для оценки структурного и энергетического уровней органических соединений. Один из них — информационная емкость соединения в расчете на один атом. Этот параметр не зависит от величины и сложности молекулы и служит объективным критерием структурных богатств как одного соединения, так и всего класса (углеводы, аминокислоты, терненоиды, нуклеиновые кислоты, стероиды, алкалоиды). В качестве энергетического параметра Ю. А. Ждановым выбрана средняя степень -окисления атома углерода в молекуле она характеризует электронное окружение атома и отражает соотношение в органическом соединении противоположных тенденций к спонтанному окислительно-восстановительному диспропорционированию. Эта величина выявляет отношение данного соединения к всеобщей среде живого— воде, взаимодействие с которой даже в отсутствие окислителей может привести одни органические соединения к окислению, другие—к восстановлению. [c.192]

СМОЛ. Механизм поликондеисации в данном случае до сих пор точно не выяснен. По предположению Марвела [20] мочевину можЕю рассматривать как а.мид аминокислоты. Таким образом, две аминогруппы в мочевиие не идентичны между собой — одна из них амидная, другая— аминная. Предполагают, что амидная группа NH. реагирует с формальдегидом с образованием мономсти-лолмочевины, которая тримеризуется с потерей воды. Дальше формальдегид реагирует с группами СО—ХНг тримера с образованием сшитого продукта. Стехиометрия механизма требует соотношения мочевина формальдегид, равного 1 1,5, что приблизительно соответствует обычно используемому соотношению -при промышленном производстве смол [c.358]

При гидролизе белоксодержашее сырье (отходы пищевой и молочной промышленности) нагревают с растворами кислот или щелочей при температуре 100 —105 °С в течение 20 — 48 ч. Чаще всего используют 20 %-й раствор соляной кислоты, обеспечивающий глу- бокий гидролиз белка. Кроме того, для ускорения реакции гидролиза белков используют иммобилизованные протеолитические ферменты и ионообменные смолы. В ходе кислотного гидролиза бежов происходят рацемизация и разрушение некоторых составляюищх их аминокислот. При кислотном гидролизе полностью разрушается триптофан и достаточно значительны потери цистеина, метионина и т р рина (10—30%). Лучшим способом уменьшения потерь aMHHflik f от при гидролизе является проведение его в вакууме или в атмосфере инертного газа, а также соблюдение высокого соотношения количества кислоты, взятой для гидролиза, и массы белка (200 1). Рациональное использование сырья при гидролизе, характерное для многих других биотехнологических производств, обеспечивает создание безотходных технологий и способствует оздоровлению окружающей среды. Ранее методом гидролиза получали аминокислоты исключительно для фармацевтических и научных целей. В последнее время сфера использования белковых гидролизатов существенно расширилась. Их применяют в медицине, животноводстве, пищевой и микробиологической промышленности. [c.42]

Аминокислота серин получается почти непосредственно из 3-фосфоглицерата, аспартат — из оксалоацетата, а глутамат — из а-кетоглутарата. Каждая из этих трех аминокислот дает начало семейству других соединений [1]. Сравнительно небольшие усилия, затраченные на то, чтобы понять и запомнить соотношения между разными семействами, могут значительно облегчить изучение биохимии. Наряду с сериновым, аспартатным и глутамат-кетоглутаратным семействами отметим большое четвертое семейство, ведущее свое начало непосредственно от пирувата, и пятое семейство (состоящее в основном из липидов), которое происходит от ацетил-СоА Ароматические аминокислоты образуются из эритрозо-4-фосфата и фосфоенолпирувата, причем роль ключевого про межуточного соединения играет хоризмовая кислота [уравнение (7-50)]. Другие семейства ведут свое начало от глюкозо-6-фосфата и от пентозо- [c.457]

Соотношение полярных и неполярных остатков в N-концевых последовательностях для а- и р-типов приблизительно 50 % от соотношения этих остатков у всего белка. С другой стороны, ш-последовательности (варианты AREL и KEL) имеют меньшую долю неполярных остатков, чем та, которую наблюдают во всем белке (около 33 против 46%). Такого расхождения не наблюдается в варианте SRL (39 против 37%). Распределение полярных и неполярных аминокислот также неидентично у разных типов последовательностей. У 7-последовательности, в частности, правильное чередование полярных — неполярных распространяется на 13 аминокислот. В противоположность этому у а-после-довательности, 5 из 6 N-концевых остатков неполярны. [c.193]

Каковы же ближайшие перспективы Можно ли, продолжая изучение Met- и Ьеи-энкефалинов и других пептидных гормонов в том же плане, получить со временем полную и объективную количественную информацию об их структурной организации и зависимости между структурой и функцией Чтобы ответить на этот вопрос, предположим, что такой информацией мы уже располагаем, и попытаемся представить, что она могла бы дать для понимания структурно-функциональной организации энкефалинов и описания механизмов их многочисленных функций. Как можно было бы логически связать данные, например, о 10 низкоэнергетических конформациях каждого нейропептида с приблизительно таким же количеством его функций Очевидно, установить прямую связь при неизвестных пространственных структурах рецепторов не представляется возможным. Число возможных комбинаций, особенно если учесть существование нескольких рецепторов (ц, а,5) для осуществления только одной опиатной функции энкефалина, слишком велико, чтобы надеяться даже в гипотетическом идеальном случае найти искомые соотношения интуитивным путем. Многие полагают, что к достижению цели ведет косвенный путь, заключающийся в привлечении синтетических аналогов, изучении их структуры и биологической активности. В принципе подобный подход вот уже не одно столетие применяется в поиске фармацевтических препаратов. Однако такой путь в его сегодняшнем состоянии не только длителен, сложен и дорогостоящ, но, главное, он не может привести к окончательному решению проблемы. Замена аминокислот в природной последовательности, укорочение цепи или добавление новых остатков, иными словами, любая модификация химического строения природного пептида, неизбежно сопровождается изменением конформационных возможностей молекулы и одновременно затрагивает склонные к специфическому взаимодействию с рецептором остатки, что сказывается на характере внутри- и межмолекулярных взаимодействий, в том числе на устойчивости аналогов к действию протеиназ. Для учета последствий химической модификации на характер внутримолекулярных взаимодействий можно использовать теоретический конформационный анализ и методы кванто- [c.352]

Короткие последовательности с Л/-конца белков часто идентифицируют, используя ферментативную деградацию. Промышленность производит несколько аминопептидаз, отличающихся специфичностью. Лейцинаминопептидаза из почек свиньи, как следует из ее названия, гидролизует преимущественно лейцин и сходные аминокислоты с гидрофобными боковыми группами. Несмотря на то, что скорости расщепления, Л/-концевых аминокислот лежат в широких пределах, гидролиз желательно продолжать до конца, за исключением аминокислоты, предшествующей пролину. Вследствие столь широкого изменения скоростей расщепления следует соблюдать осторожность при интерпретации результатов анализа деградации, катализируемой этим ферментом. Чрезвычайно важно отбирать пробы для анализа в течение деградации. Например, при анализе белка с Л/-концевой последовательностью А1а-Ьеи-Ьеи. .. на ранних стадиях деградации выход аланина превышает выход лизина, однако при большом времени гидролиза соотношение меняется на обратное [24]. Другой фермент, выделенный из почек свиньи, ами-нопептидаза М, гораздо менее специфичен и, по-видимому, более пригоден для расщепления белков. [c.271]

Взаимодействия белок-нуклеиновая кислота в хромосомах клеток эукариот сильнее. В хромосомах ДНК образует комплексы с пятью классами гистонов [23, 24]. Все гистоны — сильно основные белки Н1 обогащен лизином по сравнению с аргинином, НЗ и Н4 богаты аргинином, а в Н2А и Н2В соотношение между лизином и аргинином промежуточное. Последовательности аргинин-бо-гатых гистонов очень консервативны. Гистоны Н4 из тимуса теленка и проростков гороха различаются всего на две из 102 аминокислот, а гистон НЗ из тимуса теленка и карпа—одним из 135 остатков. Л -концевые участки Н2А, Н2В, НЗ и Н4 намного основ-нее С-концевых. Последние содержат несколько аминокислотных остатков с неполярными боковыми радикалами. Эти четыре гн-стона сильно взаимодействуют друг с другом, возможно С-конце- [c.568]

Совершенно очевидно, что важно применять эквимольные количества функциональных групп в реакциях поликонденсации, так как даже при избытке одного из компонентов, составляющем 1% (мол.), максимально достижимая степень полимеризации оказывается меньше 200. В полиреакциях типа I (с окси- или аминокислотами) точные эквимольные соотношения заданы априори, так как мономер содержит обе реакционноспособные группы. В то же время в полиреакциях типа II (диол и дикарбоновая кислота) даже небольшой избыток одного из компонентов быстро прекращает реакцию, так как остается только одно соединение, взятое в избытке, концевые группы которого не могут реагировать друг с другом. [c.191]

Методом рН-потенциометрического титрования, методом растворимости и некоторыми другими методами исследовано комплексообразование ионов серебра со многими аминокислотами, входящими в состав белков, с пиридинкарбоновыми и хиноллнкарбоно-выми кислотами, барбитуровой кислотой. Состав комплексов в преобладающем большинстве случаев соответствует соотношению серебро — лиганд 1 1 и 1 2. Комплексы образуются за счет вытеснения водорода карбоксильной группы и координационной связи иона серебра с азотом. В табл. 13 приведены данные об устойчивости этих комплексов. [c.31]

В клетках выработались механизмы не только регуляции скорости синтеза отдельных аминокислот, но и координирование их синтеза, поскольку для белкового синтеза аминокислоты нужны в определенных соотношениях. Так, у Е. соН синтез четырех аминокислот, образующихся из аспартата — лизина, метионина, треонина и изолейцина, регулируется на первом этапе перехода аспартата в аспартилфосфат. Регуляторный фермент аспартилкиназа имеет три изофермента, регулируемых независимо друг от друга как по аллостерическому механизму, так и путем изменения скорости их синтеза в клетке. [c.407]

Внутримолекулярная водородная связь приводит к образованию другой стабильной конформации белка — правой ос-спирали Виток а-спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка, каждая К-Н связь полипептидной цепи связана водородной связью с С=0 группой четвертой от нее аминокислоты (рис 25 2) а-Спираль встречается очень часто Например, а-кератин шерсти является а-спиралью на 100%, миоглобин и гемоглобин — на 75%, сывороточный альбумин — на 50% Природные белки обычно представляют собой комбинации а-спиральных, /3-складчатых и неспирали-зованных участков в различных соотношениях Теория вторичной структуры белков (Л Полинг, Р Кори, 1951, Нобелевская премия 1954 г) позволила методами рентгенострук-гурного и кристаллографического анализов определить [c.883]

Число концевых группировок обычно определяют, исходя из предполагаемого механизма реакции и из допущения, что они не претерпевают изменения в ходе реакции образования полимера, а также при выделении, очистке и фракционировании его. Так, например, принято считать, что при поликонденсации оксикислот или аминокислот (или при полимеризации лактонов и лактамов) полученные полиэфиры и полиамиды обязательно должны содержать на одном конце макромолекулы карбоксильную группу, а на другом — гидроксильную или аминную. Или, например, предполагается, что при полимеризации, инициированной перекисями, каждая молекула содержит два (при рекомбинационном механизме обрыва цепи) или один (при обрыве путем диспропорционирования) остаток молекулы перекиси. Однако такое допущение является весьма грубым, ибо в процессе реакции может происходить потеря или изменение природы концевых групп вследствие их неустойчивости при высокой температуре. Может иметь место также более сложный механизм образования полимера (попутное образование циклических и разветвленных полимеров, передача цепи, наложение различных механизмов обрыва и т. д.). В случае поликонденсации двух бифункциональных соединений (например, ди-карбоновой кислоты и гликоля) может иметь место нарушение эквивалентного соотношения компонентов в результате улетучивания одного из реагентов, и, таким образом, в образце полимера каких-то групп может оказаться больше, чем предполагается, исходя из экви-молекулярности соотношения компонентов реакции. [c.256]

Новые морфологические варианты и новые, более сложные морфологические задачи возникают при синтезе макромолекул и при их химических реакциях. Часто катализатор должен обеспечивать определенную взаимную ориентацию или определенное чередование мономеров в макромолекулах, например определенную ориентацию Н и групп В при полимеризации олефинов КСН = СН, (рис. 3), определенное соотношение и чередование аминокислот в полипептидах или в искусственных сополн-мерах, образование молекулярных спиралей правого и левого типа и других сложных вторичных пространственных структур. Число различных структурных морфологических вариантов очень велико. Морфологический катализ преобладает в биохимии живой клетки. Его самый сложный и совершенный пример ферментативное управление синтезом индивидуальных белков, сосредоточенное в клеточных рибосомах, и управление процессами деления клеток и передачей наследственных свойств, сосредоточенное в хромосомном аппарате клеточного ядра. [c.21]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология