Аминокислоты как диполи

Образование активного центра (АЦ). АЦ называют совокупность остатков АК, расположенных в молекуле фермента определенным образом, так, что именно эти аминокислоты участвуют в связывании субстрата и образовании продукта реакции. В АЦ различают участок связывания и каталитический участок. В образование АЦ могут быть вовлечены даже очень отдаленно расположенные в полипептидной цепи АК, связанные нековалентными связями водородными, ионными, диполь-дипольными. Их энергия не более 4-40 кДж/моль, но таких связей в молекуле фермента очень много, и они играют решающую роль в механизме действия ферментов. [c.29]

Как и при разделении на ранее описанных полимерных ХНФ, механизм хирального распознавания в данной системе является сложным и до конца не выяснен. Однако основные причины удерживания сорбата были выявлены в ходе систематических исследований влияния его структуры и состава подвижной фазы на коэффициент емкости. Во многих отношениях альбумин-силикагелевый сорбент ведет себя подобно обращенно-фазовым материалам на основе алкилированного силикагеля. Спирты, преимущественно пропанол-1, помогают регулировать время удерживания, поскольку вызывают его быстрое уменьшение вследствие ослабления гидрофобных взаимодействий с сорбентом. Оптимизировать состав подвижной фазы можно, варьируя тремя основными параметрами, а именно pH, ионной силой и органическим растворителем-модификатором [90]. Вероятно, в любой хроматографической системе одновременно наблюдается влияние диполь-ионных и гидрофобных взаимодействий. Кроме того, возможно образование водородных связей и комплексов с переносом заряда. Большое влияние свойств подвижной фазы на значения к разделяемых энантиомеров можно объяснить зависимостью свойств белков от распределения заряда и его конформации. БСА состоит как минимум из 581 остатка аминокислот, связанных в единую цепь (мол. масса 6,6-10 ), и его надмолекулярная структура в значительной мере определяется присутствием в молекуле 17 дисульфидных мостиков. При рН7,0 полный заряд молекулы равен - 18, а изоэлектрическая точка равна 4,7. Как это хорошо известно из химии ферментов, смена растворителя способна вызывать изменения в структуре связывающего центра белка в результате изменения его заряда и конформации. [c.133]

Распространенные а-аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллы, не имеющие четких температур плавления и разлагающиеся при температуре около 200°С. Они растворимы в воде, слегка растворимы в этаноле и нерастворимы в большинстве других растворителей. Эти свойства, типичные для сильнополярных соединений, являются следствием того, что в кристаллах а-аминокислоты находятся в виде диполей цвиттерионной структуры (2) цвиттерионы присутствуют также в водных растворах [19, 20]. При титровании раствора нейтральной аминокислоты (т. е., например, с недиссоциирующей боковой цепью) в кислой и щелочной области обнаруживаются два типа диссоциации, соответствующие равновесию, указанному на схеме 1. Например, глицин (1, Р = Н) имеет рК 2,35 и 9,78. [c.234]

Рис- 5-9. Неионная и биполярная (цвиттерион-ная) формы аминокислот. Обратите внимание на то, что в биполярной форме оба заряда пространственно разделены и поэтому молекула представляет собой электрический диполь. [c.118]

При гидратации молекул белков следует учитывать, что белки могут связывать воду свободными полярными группами, имеющимися на поверхности белковых молекул (—ОН, —СООН, =0, —ЫНг и т. д.), а также атомами кислорода и азота в пептидной цепи. Вследствие скручивания полипептидных цепей в белковой молекуле атомы кислорода и азота каждой пептидной связи могут связывать не две, а в среднем одну молекулу воды. Свободные гидрофильные группы аминокислотных остатков молекулы белка могут участвовать в связывании диполей воды полностью или почти полностью. Например, в желатине с каждым аминокислотным остатком связаны в среднем 2,6 молекулы воды. Зная аминокислотный состав молекулы белка или, точнее, последовательность соединения аминокислот в молекуле, можно рассчитать, какое количество молекул воды связывается при гидратации каждой молекулы белка. [c.215]

Коэффициенты активности амфолитов. Теоретический анализ действия электрических сил в растворе амфолита, содержащего однозарядные ионы, например прибавленных электролитов, представляет большие трудности. Однако он возможен, если предположить, что аминокислота в основном состоит из сферических диполей, находящихся в сплошной среде растворителя [12]. Если / — расстояние между двумя зарядами в диполе (амфионе), а а — среднее расстояние максимального сближения прочих ионов с данным диполем, то предельное значение коэффициента активности у амфиона в разбавленном растворе может быть представлено уравнением [c.571]

Вычисленные дипольные моменты для я-(15,5) и (3-аминокислот (19,5) в сравнении с дипольным моментом для молекулы аммиака (1,5) являются достаточным доказательством бетаиновой структуры всех аминокислот. Следует принять, что а-аминокислоты в водном растворе существуют главным образом в виде незаряженных пятичленных циклов — хелатов с протоном, или, при увеличении концентрации, в форме межмолекулярных хелатов по типу присоединения голова к хвосту . Водородные мостики в электрическом поле распадаются до цвиттер-ионов, в результате чего образуются необычно сильные диполи. [c.178]

Аминокислоты как диполи. Ионизация аминокислот. [c.4]

О том, что и твердые аминокислоты существуют, вероятнее всего, в форме диполей, свидетельствуют их значительная плотность и высокие точки пл ления. Оба эти свойства указывают на сильное электростатическое притяжение между противоположно заряженными ионизированными группами смежных молекул, в результате чего их оказывается значительно труднее разделить, чем смежные нейтральные молекулы. [c.154]

Величины р/(1 и р/С2 можно определить с помощью электрометрического титрования. Кривая титрования глицина соляной кислотой и едким натром представлена на рис. 42. Видно, что в точке, соответствующей pH 2,34, одна молекула кислоты отдает 0,5 эквивалента ионов водорода. Следовательно, в этой точке мы имеем 50% аминокислоты в виде диполя и 50% —в виде [c.156]

На поверхности тех и других белков имеется большое количество гидрофильных групп, которые обусловливают создание вокруг этих макроструктур почти сплошной водной оболочки. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующие полипептидные цепи, обращены преимущественно внутрь структуры. Несмотря на это, некоторое количество воды может быть связано и внутри белковых макроструктур. Часть гидрофильных групп может содержаться и во внутренних отделах белковых макроструктур кроме того, некоторая часть воды может быть замкнута внутри этих структур в своеобразных ячейках , образованных гидратированными полипептидными цепочками. И, наконец, диполи воды могут попросту вклиниваться в водородные связи, не нарушая при этом их прочности. Принято различать интермицеллярную [c.427]

H2N R СООН, или же в форме диполя — H3N R СОО. Ди-польные ионы благодаря своим положительным и отрицательным группам притягиваются с одинаковой силой как к аноду, так и к катоду, вследствие чего они, в отличие от истинных анионов и катионов, не передвигаются ни к аноду, ни к катоду. В связи с этим дипольные ионы (цвиттерионы, гибридные ионы) не оказывают влияния на электропроводность раствора, т. е. ведут себя так, как если бы они действительно были нейтральными незаряженными молекулами. Измерения электропроводности растворов аминокислот не дают поэтому возможности решить вопрос о том, содержат ли эти растворы нейтральные [c.70]

О том, что и твердые аминокислоты существуют, вероятнее всего, в форме диполей, а не в форме нейтральных молекул, свидетельствуют их значительная плотность и высокие точки плавления. Оба эти свойства указывают на сильное электростатическое притяжение между противоположно заряженными ионизированными группами смежных молекул, в результате которого их разделение оказывается значительно более затруднено, чем разделение смежных нейтральных молекул. В то время как плотность амида гликолевой кислоты равна 1 390, а точка плавления 117°, изомерный глицин имеет плотность 1 607 и точку плавления 232° [5]. [c.71]

При расчете прироста диэлектрической постоянной на 1 г аминокислоты были найдены величины, колеблющиеся между 0,18 и 0,36, т. е. величины того же порядка, что и для растворов белка. Пока еще довольно трудно дать объяснение тому факту, что диэлектрическая постоянная воды повышается на одну и ту же величину при растворении в ней 1 г аминокислоты и 1 г белка. Возможно, что это обусловлено двумя компенсирующими друг друга влияниями. В том случае, когда в воде растворяются аминокислоты, мы имеем дело с большим числом небольших диполей, прн растворении же белков — с небольшим количеством больших диполей. Чем выше дипольный момент, тем больше должен быть прирост диэлектрической постоянной. [c.142]

В-третьих, введение в биологические системы стабильных органических молекул, содержащих свободные радикалы (спиновые метки) [71], расширяет возможности использования ЭПР для изучения таких спин-меченых систем. Спиновые метки могут быть присоединены к остатку аминокислоты в активном центре фермента или около него [72], а также могут быть включены в аналог субстрата [73]. В любом из этих случаев может быть оценена степень иммобилизации спиновой метки, связанной с белком, путем сравнения ЭПР-спектров для свободного и связанного состояний, а также может быть изучено действие различных агентов, например диамагнитного иона металла, на окружение спиновой метки [72]. В таких экспериментах спиновая метка действует как детекторная группа [74] и обнаруживается с помощью спектров ЭПР. Однако в присутствии парамагнитных ионов, например Мп2+ к Со +, спин-спиновые взаимодействия преобладают над процессами релаксации и вызывают заметное уменьшение амплитуды ЭПР-сигналов, обусловленных спиновой меткой, поскольку спины ведут себя так, как будто бы они зафиксированы в жесткой решетке [74а]. Этот эффект позволяет рассчитать расстояние между спинами с учетом времени корреляции диполь-дипольного взаимодействия [72, 74а]. Таким образом, использование специфичных спиновых меток для различных аминокислотных остатков или для различных участков активного центра делает возможным создание карты активных центров металлоферментов [746]. [c.452]

Было высказано предположение, что аномальная длина связи С—N характеризует влияние среды, окружающей молекулу в кристаллическом состоянии, и что эта величина не обязательно должна быть в изолированных молекулах, находящихся в газообразном состоянии или в растворе. Таким образом, аномально короткое расстояние С—N зависит от наличия сильных электрических полей, связанных с молекулярными диполями и являющихся причиной сильных межмолекулярных взаимодействий между данной молекулой и ее непосредственными соседями в кристалле. Это предположение может быть проверено экспериментально при наличии достаточно точных данных о межатомных расстояниях и расположении молекул в кристаллах других аминокислот и простых пептидов. До тех пор, пока эти данный не получены, или до тех пор, пока это сокращенное расстояние С—N не будет объяснено другим путем, результаты исследований кристаллической структуры аминокислот приводят к выводу о существовании такого же расстояния С—N около 1,40 А в полипептидной цепи. [c.315]

Для проникновения неэлектролитов из воды в гидрофобную часть мембраны или узкую мембранную пору необходима частичная или полная дегидратация молекул, т. е. затраты энергии на преодоление взаимодействий полярных групп молекулы (—СООН, —ОН, —NH2) с диполями воды. Например, значения энергии активации, полученные для проникновения этиленгликоля, глицерина и эритрита через искусственные фосфолипидные мембраны, а также через мембраны изолированных клеток, близки к значениям энергии дегидратации этих соединений. Необходимость дегидратации молекул является причиной сильной температурной зависимости коэффициента проницаемости мембран для ряда неэлектролитов. Хотя через биологические мембраны диффундируют самые разные соединения, в то же время даже сравнительно небольшие молекулы аминокислот и моносахаридов практически не проникают через мембраны большинства клеток за счет простой диффузии. [c.74]

Поверхность фибриллярных и глобулярных белков имеет большое количество гидрофильных групп, создающих вокруг этих макроструктур почти сплошную водную оболочку. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующих полипептидные цепи, обращены, видимо, преимущественно внутрь структуры. Тем не менее некоторые количества воды связаны (иммобилизованы) и внутри их 1) диполи воды могут вклиниваться в водородные связи, не нарушая их прочности 2) гидрофильные группы содержатся и во внутренних отделах макроструктур белков, где связывают определенное количество воды 3) некоторое количество воды замкнуто внутри белковых молекул в своеобразных сотах , образованных гидратированными полипептидными цепочками. Благодаря этому различают интрамицеллярную воду, находящуюся внутри белковых глобул, и интермицеллярную воду, находящуюся в свободном состоянии между ними. Для устойчивости коллоидных частиц имеет значение только вода, создающая внешнюю водную оболочку, препятствующую столкновению и объединению частиц. [c.180]

Как указывалось ранее, наклон (табл. 4.11,4.12) является объемным В1фиальным коэффициентом парного взаимодействия растворенных частиц одного типа и указывает, по какому механизму происходит взаимодействие. Положительные значения для описываемых аминокислот и пептидов в воде указывают, что молекулы взаимодействуют по гидрофильному механизму (диполь-дипольные силы, водородные связи). Присутствие 18-краун-б изменяет знак 5у для пептидов на отрицательный, т.е. комплексообразование пептид-краун препятствует гидрофильному взаимодействию пептид-пептид и делает его гидрофобным. Более слабое комплексообразование с 15-краун-5 несколько уменьшает положительные значения 5 для пептидов, но их знак не меняется. Присутствие 12-краун-4 в водных растворах диглицина и [c.219]

П. Де Сантис и соавт. [61] в 1965 г. рассчитывают регулярные конформации полипептидов, используя для описания взаимодействий валентно-несвязанных атомов не модель жестких сфер, а потенциальные функции невалентных взаимодействий. Карты ( )- / Рамачандрана приобретают контуры эквипотенциальных сечений и позволяют теперь уже делать количественную сопоставительную оценку потенциальной энергии любого конформационного состояния свободного монопептида или соответствующего звена полипептида. Д. Брант и П. Флори в том же году с помощью конформационных карт провели статистические расчеты размеров клубков полипептидов и пришли к заключению о необходимости, помимо невалентных взаимодействий, учитывать также электростатические взаимодействия, что они и сделали в диполь-дипольном приближении [62]. В ряде работ Шераги и соавт. [63-66] были исследованы спиральные конформации гомополипептидов природных а-аминокислот с применением как модели жестких сфер, так и потенциальных функций. Новым в этих работах явился учет с помощью потенциала Липпинкота и Шредера возможности образования пептидных водородных связей. [c.156]

Практическое значение имеет информация о природе взаимодействия этих веществ с различными минералами. Так, в докладе японских ученых на ХИ1 Международном конгрессе по обогащению полезных ископаемых показано, что введение различных ами- иокислот (глицина, р-аланина, у-аминомасляной, б-аминовалериа-йовой) активирует сорбцию ксантогената на минеральных сульфидах и диспергацию шламовых частиц. Сорбция ксантогената на галените в присутствии аминокислот повышается, когда аминокислота находится в виде диполя, например КНз—СН2—С00-. При тех pH, когда аминокислота представлена диполем, ц-потен-циал кварца в присутствии аминокислот увеличивается в отрицательную сторону. В этих условиях возрастают дисперсионные свойства шламовых частиц кварца. [c.155]

ЛИ, которую играют в поддержании структуры те или иные связи, различают несколько структурных уровней. Первичная структура белка определяется числом и последовательностью ковалентно связанных аминокислот. Полипептидная цепь благодаря водородным связям, образующимся между кислородными атомами карбонильных групп и азотными атомами амидных групп, приобретает вторичную структуру она может образовать спиральную конфигурацию (а-спираль) или конфигурацию так называемого складчатого слоя. Третичной структурой называют определенное пространственное расположение пептидной цепи, обусловленное взаимодействием между различными ее боковыми группами. В поддержании третичной структуры участвуют другие водородные связи, ионные связи и неполярные (гидрофобные) взаимодействия. Поперечные связи, соединяюище различные участки полипептидной цепи, могут быть и ковалентными таковы, например, дисульфидные связи, образующиеся при окислении SH-rpynn. И наконец, благодаря взаимодействиям нескольких полипептидных цепей могут возникать надмолекулярные агрегаты. Такое строение (при котором белок состоит из определенного числа полипептидных цепей, или субъединиц) называют четвертичной структурой. При физиологических условиях белок находится в водной фазе. Поэтому между белками и диполями воды тоже имеет место взаимодействие. Полярные группы гидратированы. Факторы, вызывающие изменение заряда белков (концентрации ионов Н, Са , Mg , К и др.), неизбежно влияют также на степень гидратации, а тем самым и на степень набухания белков. [c.43]

Равновесия карбаминации простых аминокислот вновь исследовались Стэди и О Брайеном [46]. Они подтвердили факт, что диполь-ные ионы NH - R OO , преобладающие вблизи изоэлектрической [c.188]

Биполярные иониты — особый тип амфотерных ионитов. С матрицей такого ионита (полидекстран, агароза) связаны аминокислоты, которые образуют диполи в водном растворе, например (R — гидрофильная матрица) [c.225]

Аминокислоты являются амфотерными электролитами, содер-жащими как амино-, так и карОоксигруппы. Благодаря этому они могут образовывать соли и с кислотами, и с основаниями. В водных растворах они могут существовать либо в виде нейтральных молекул HaN—R.—СООН, либо в виде диполей [c.153]

Внутренний объем спирали некоторых каналообразующих пептидов перегорожен водородными мостико-выми связями между СО- и NH-гpyппaми разных аминокислот. Поэтому трансмембранный канал непроницаем для ионов. При наложении электрического поля диполи карбонильных групп поворачиваются в направлении поля. Водородные мостики разрываются, и ионы могут проходить через канал. В результате при повышении напряженности электрического поля проводимость мембран заметно увеличивается [26]. Это характерно и для [c.227]

В первичную или вторичную ассощ ацию ХСА—субстрат могут давать вклад и другие типы взаимодействий, кроме водородной связи такие примеры также приведены в табл. 1. Наведение анизохронности происходит при образовании диастереомерных комплексов с переносом заряда (тгкислота — тг-основание) (примеры 36 и 82). Эффективное связывание хиральных арилалкиламмониевых ионов (включая сопряженные кислоты аминокислот и их производные) различными типами хиральных краун-эфиров (примеры 21, 25, 28, 31, 44 и 45) обусловлено не только образованием водородной связи, но также диполь-дипольным взаимодействием и в некоторых случаях взаимодействием по типу переноса заряда [92—95]. Вандерваальсовы взаимодействия и освобождение высокоэнергетических молекул воды дают вклад при включении липофильных субстратов в циклодекстрины в водной среде (примеры 5 и 16) [96]. Наконец, в некоторых случаях основным может быть образование ионных пар (примеры 15 — 17, [c.206]

Потенциальная энергия притяжения между ионом и постоянным диполем обратно пропорциональна квадрату расстояния между ними для иона и индуцированного диполя она обратно пропорциональна четвертой степени расстояния и поэтому с увеличением расстояния уменьшается гораздо быстрее. Ион-диполь-ные взаимодействия играют важную роль во многих биологических системах. Например, в растворе при pH 7 аминокислоты существуют в виде биполярных ионов, взаимодействующих с ионами буфера и неорганических солей. Электростатика этих взаимодействий достаточно подробно рассматривается в монографии Эдсалла и Ваймана, которая указана в приводимом в конце главы списке рекомендуемой литературы. Наличие ион-дипольных взаимодействий приводит также к высаливанию белков или к их солевому растворению, о чем будет идти речь в гл. 4. [c.20]

Однако проведенные исследо1вания стимулированного эха на ряде поли-и монокристаллических образцов ди-карбоновых кислот и аминокислот, облученных улучами Со при 300° К, показали, что закономерности спада сигнала стимулированного эха не соответствуют этому простому случаю. Оказалось, что спад стимулированного эха в изученных образцах хорошо описывается экспоненциальным законом Л=Ло ехр(—аТ), причем для X в интервале значений 0,7—1,3 мсек выполняется соотношение а = тх, где т — некоторый коэффициент, разный для различных образцов и зависящий от концентрации радикалов. Такие закономерности для спада сигнала стимулированного эха имеют место в случае сильной спектральной диффузии в неоднородно уширенных линиях ЭПР для магнитно-разбавленных образцов [104, 111]. В рассматриваемом случа спектральная диффузия обусловлена диполь-дипольным взаим Одейств1ием [c.170]

С другой стороны, считают, что в организации такой структуры играют роль нековалентные силы ближнего и дальнего взаимодействия Для удобства изучения и описания таких сложных структур, как белковые, предложено условно различать кроме первичной еще высшие уровни белковых структур — вторичную, третичную и четвертичную структуры (см. стр. 18). При этом нековалентные взаимодействия близких по цепи элементов структуры рассматривают в связи со вторичной структурой белков, а взаимодействия боковых радикалов аминокислот, удаленных друг от друга, но принадлежащих одной и той же цепи, учитывают при рассмотрении третичной структуры белков. Аналогичные нековалентные связи, возникающие между боковыми радикалами аминокислот, принадлежащих к разным полипентидным цепям, принято относить к элементам четвертичной структуры. Природа сил нековалентных взаимодействий на всех уровнях белковых структур — это прежде всего гидрофобные взаимодействия а) и водородные связи (б), а также электростатические (в) и диполь-дипольные (г) взаимодействия [c.145]

Установленную опытным путем связь диэлектрического инкремента с длиной цепи между концами диполя можно использовать для выяснения структуры (в водном растворе) тех аминокислот, у которых, как например у аминодикарбоновых и диаминокарбоновых кислот, имеется несколько возможностей для образования внутримолекулярных солей. Так, например, у аспарагиновой кислоты (dejd = +27), как и у глутаминовой кислоты (de/d = +26), имеется а-дипольная структура [c.102]