Гидратация белков

Гидратация белка также находится в определенной зависимости от pH раствора она наименьшая в изоточке. Вполне понятно, что с изменением формы белковых молекул и степени их гидратации связано изменение целого ряда свойств белков и их растворов. Так, например, вязкость растворов имеет минимум в изоточке, поскольку свернутые в плотные клубки молекулы оказывают меньшее сопротивление потоку жидкости, чем длинные цепеобразные молекулы. [c.192]

Мука диспергируется мешалкой в большом объеме теплой воды (30—40 °С). Такой производственный прием позволяет замедлять гидратацию белков клейковины и отделять путем немедленной декантации из центрифуги крахмальное молоко от сырой нерастворимой клейковины. В то время как сырое крахмальное молоко подвергается традиционному рафинированию (разделение на крахмал А, крахмал Б и растворимые вещества), сырая клейковина определенное время вылеживается (35— 40 мин при температуре 40 °С) для приобретения нужной структуры перед рафинированием (сепарация клейковины, волокон и определенного количества крахмала, входящего в сливаемую часть жидкости, или декантат при первом приеме разделения). Этот технологический процесс представляет особый интерес вследствие высокой чистоты получаемого крахмала А [54], однако имеется мало информации о степени выхода и качество других продуктов. [c.492]

Растворение белков в воде связано с гидратацией каждой молекулы, что приводит к образованию вокруг белковой глобулы водных (гидратных) оболочек, состоящих из ориентированных в определенной форме в пространстве молекул воды. По химическим и физическим свойствам вода, входящая в состав гидратной оболочки, отличается от чистого растворителя. В частности, температура замерзания ее составляет —40°С. В этой воде хуже растворяются сахара, соли и другие вещества. Растворы белков отличаются крайней неустойчивостью, и под действием разнообразных факторов, нарушающих гидратацию, белки легко выпадают в осадок. Поэтому при добавлении к раствору белка любых водоотнимающих средств (спирт, ацетон, концентрированные растворы нейтральных солей щелочных металлов), а также под влиянием физических факторов (нагревание, облучение и др.) наблюдаются дегидратация молекул белка и их выпадение в осадок. [c.26]

Экспериментальные исследования обнаружили у ряда белков малую электропроводность, зависящую от температуры согласно формуле (2,35), причем АЕ 2—3 эв (см. [51, 55] ). Эта электропроводность существенно зависит от степени гидратации белка. Можно думать, что она определяется примесями, в частности ионными, и не имеет биологического значения. [c.110]

Гидратация. Белки связывают воду, т. е. проявляют гидрофильные свойства. При этом они набухают, увеличивается их масса и объем. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные —СО—МН— (пептидная связь), аминные —МНг и карбоксильные —СООН группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. [c.16]

При высокой ионной силе белкового раствора наблюдается конкуренция между белковыми молекулами и ионами соли за молекулы воды. Степень гидратации белка снижается, взаимодействие белок—белок при этом становится эффективнее, чем белок—вода, и белок осаждается. Растворимость многих белков при этом связана с ионной силой раствора следующим уравнением [c.53]

Ионная сила не идентична ионной концентрации. На электрический заряд, оседание, растворение и электрофоретическую подвижность коллоидов растворы разных солей одинаковой концентрации влияют по-разному. Ионы, несущие не-. сколько положительных и отрицательных зарядов, оказывают большее влияние на гидратацию белка, чем ионы, несущие один положительный или отрицательный заряд. Это обстоятельство учитывают при исследовании белков и поддерживают на постоянном уровне ионную силу, а не концентрацию. [c.155]

Установлено, что белки могут иметь весьма различные размеры и форму. Определение молекулярных масс и размеров белков было выполнено с применением мощного арсенала физических методов исследований. Молекулярные массы можно определить с помощью анализа отдельных компонентов (см. упражнение 20-23), измерения скоростей диффузии, скоростей седиментации в ультрацентрифуге, рассеяния света и даже путем измерения размеров индивидуальных, очень больших по размеру молекул белка методом электронной микроскопии. Сведения о форме молекул получают, измеряя скорости молекулярной релаксации после электрической поляризации, исследуя изменения в оптических свойствах (двойное лучепреломление), возникающие в струе жидкости, непосредственно с помощью электронной микроскопии и, что имеет, быть может, наиболее важное значение, исследуя интенсивность рассеяния света и рентгеновского излучения как функцию угла рассеяния. Применение всех этих методов часто встречает трудности вследствие высокой степени гидратации белков, а также в результате того, что многие белки вступают в обратимые реакции ассоциации, образуя димеры, три-меры и т. д. Молекулярные массы, молекулярные параметры и изоэлектрические точки ряда важных белков приведены в табл. 20-2. [c.125]

Применение этих методов часто встречает трудности вследствие высокой степени гидратации белков, а также способности многих белков вступать в обратимые реакции ассоциации, образуя димеры, тримеры и т. д. Молекулярные массы, молекулярные параметры и изоэлектрические точки ряда важных белков приведены в табл. 37. [c.389]

Фиг. 32. Значения фрикционного отношения при разных значениях отношения осей а/6 и степени гидратации белка.

Раздел второй, названный Перспективы взаимодействие воды с полимерами на макро- и микроуровнях , состоит из трех статей. В нем дается краткий исторический обзор по проблеме и анализируются избранные аспекты современных представлений о взаимодействии воды с модельными субстратами и белками (4), а также рассматриваются явления на границах раздела вода — полимер и лед — полимер (5) и устанавливаются стадии процесса гидратации белков, которые выявлены на основании измерений, выполненных с помощью различных экспериментальных методов (6). [c.8]

Литературные данные и результаты экспериментов, обсуждаемые ниже, описывают процесс гидратации белка, при котором вода добавляется к белку до получения раствора. Представление о процессе гидратации белка, который однозначно описывается на основании такого эксперимента, следует различать от концепции гидратационной воды, рассмотренной с различных точек зрения в соответствии с интересами исследователей и характером использованных экспериментальных методов. [c.115]

Нет сомнения в том, что концепция гидратация белка важна и даже полезна, особенно если не делается попыток определить это понятие слишком буквально. Вода во всех своих состояниях взаимодействует с белком, образуя на поверхности белковой молекулы идентифицируемый слой. Так, водяной пар конденсируется на поверхности высушенных порошкообразных белков при этом первый слой (монослой) связывается очень прочно. Количественные данные по изотермам сорбции с определенностью указывают на то, что энтальпия связывания в монослое составляет около —15 ккал/моль последующие слои связываются в результате все более и более слабых взаимодействий (см.. работу [1], в которой проведено более полное обсуждение проблемы с приведением исчерпывающей библиографии). Аналогичным образом молекулы белка в кристалле льда окружены приблизительно монослоем воды, которая сохраняет при этом свойства жидкости (с ограниченной вращательной подвижностью) при температурах, значительно более низких, чем точка замерзания [2]. Последнее можно рассматривать как указание на то, что энергия взаимодействия воды с белком доста- [c.159]

Если результаты гидродинамических измерений интерпретировать упрощенно, то можно прийти к выводу, что гидратационные слои дают вклад в инерционность молекулы белка (в растворе), а время жизни молекулы воды в этих слоях должно быть велико ло сравнению с характеристическим временем движения белковых молекул. Например, если ориентационные времена релаксации больших белковых молекул, согласно, скажем, измерениям частотной зависимости диэлектрической проницаемости или вычислениям из закона Стокса, составляют Ю" с, то можно ожидать, что продолжительность их жизни будет значительно больше. Однако такая точка зрения неправильна. Чтобы объяснить данные гидродинамических измерений, достаточно предположить, что при гидратации белка молекула воды находится в определенном положении. Если это условие удовлетворяется (а для этого молекула воды должна резко изменить свой угловой момент инерции, как если бы она внедрялась в массу растворителя или же покидала его), то продолжительность жизни молекулы воды может быть меньше, чем время, которое характеризует движение белка и еще дает вклад в инерционность белковых молекул. На то, что это требование удовлетворяется, указывают рентгенографические данные, согласно которым многие молекулы воды в гидратационном слое находятся в определенных положениях. [c.161]

Белковые вещества обладают способностью связывать значительные количества воды — гидратироваться. Важность гидратации белков видна из того, что вода представляет собой универсальную среду биологических реакций. Гидратация состоит в связывании дипольных молекул воды с ионами или ионными группами, а также с диполями или полярными группами она происходит и в растворах, и в твердых веществах. Значительную гидратацию белков обусловливает наличие на поверхности их молекул большого количества разнообразных полярных, в том числе ионогенных, групп. Количество гидратационной воды, связанной с альбуминами и глобулинами, составляет 0,2—0,6 г на 1 г сухого веса белка. Объем гидратированных молекул всегда меньше суммы объемов ее компонентов. Это значит, что гидратация всегда сопровождается уплотнением, уменьшением общего объема. Интересно, что растворимость белков в воде далеко не всегда параллельна их способности гидратироваться. Некоторая взаимосвязь здесь имеется, однако наличие большого количества положительно и отрицательно заряженных радикалов может приводить и к противоположному эффекту группы с разными зарядами могут образовывать солеобразные связи внутри молекулы белка и с соседними белковыми молекулами. В определенных условиях белки могут образовывать студни (гели), в которых иммобилизированы значительные количества воды. [c.30]

Изучить структуру белка на самом простом уровне — значит определить его первичную структуру, т. е. последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а также природу и положение поперечных связей. Вторичная структура белка, т. е. наличие и характер спирализации полипептидной цепи, в значительной степени зависит от первичной структуры. Она, кроме того, зависит от pH и ионной силы раствора, а также от тех свойств среды, которые влияют на водородные связи и гидратацию белка. Третичная структура белка возникает в результате дальнейшего изгибания и скручивания полипептидной цепи, уже имеющей вторичную структуру. В некоторых случаях вторичная и третичная структуры всецело определяются первичной структурой белка. Если такие белки подвергать воздействию повышенной температуры или обработать мочевиной, кислотой, щелочью или другими агентами, которые нарушают вторичную и третичную структуру, не затрагивая первичной, то возможно самопроизвольное восстановление их конформации. Примером подобных белков может служить фермент рибонуклеаза. В этом случае последовательность аминокислот в полипептидной цепи определяет даже положение дисульфидных мостиков, так что если после воздействия восстанавливающими агентами провести окисление в мягких условиях, то-образование поперечных дисульфидных связей происходит в тех же местах, где они были раньше. Другие ферменты необратимо денатурируются даже в относительно мягких условиях. В настоящее время не ясно, каким образом столь лабильная и высокоспецифичная структура, как третичная, возникает во время синтеза ферментного белка на поверхности рибосомы. [c.99]

Гидратация белков. Парциальные удельные объемы белков [c.4]

Если по одну сторону мембраны имеются белки, неспособные проникать через нее, то равновесие не может установиться при одинаковом внешнем давлении по обе стороны мембраны. В то время как вода, в которую помещен осмометр, имеет нормальную величину давления пара, активность воды внутри осмометра уменьшается за счет гидратации белков. Следовательно, молекулы воды будут проходить через мембрану в направлении белкового раствора. Однако этому процессу можно противодействовать путем увеличения гидростатического давления на белковый раствор. Если приложенная разность давления достаточна для выравнивания активности воды (давления ее паров) по обе стороны мембраны, то равновесие восстанавливается. Давление, необходимое для достижения этого состояния, и называется осмотическим давлением. [c.130]

Гидратация белков. Парциальные удельные объемы белков в растворе [c.173]

Литературные данные по этому вопросу весьма противоречивы, так как разные авторы исследовали гидратацию белков различными методами. Одним из таких приемов может быть изучение связывания воды сухими белками в зависимости от упругости паров воды в системе. Как показали многочисленные эксперименты, этот процесс идет в несколько этапов и требует для своего завершения, т. е. поглощения предельного количества воды белком, 4—5 часов. Количество связанной воды зависит от давления пара, причем эта зависимость выражается 5-Образной кривой (рис. 48). [c.174]

Для решения этого вопроса целым рядом авторов были поставлены многочисленные эксперименты по изучению гидратации белков в растворах. Одна из основных предпосылок этих опытов состояла в том, что определенная часть воды в белковых растворах рассматривалась как свободная, которая может быть определена различными способами. По разнице между общим количеством воды и количеством свободной воды пытались определить связанную воду в расчете на единицу белка. [c.176]

Таким образом, определение степени гидратации белков является очень трудной задачей. Поэтому для ряда конкретных целей более целесообразно рассматривать величину, которая может быть точно выражена. Такой величиной является парциальный удельный объем белка V. Эта величина показывает увеличение объема, которое происходит при добавлении 1 г белка к очень большому объему растворителя. Если д1 и g2 — количества воды и белка -соответственно в 1 г смеси, то объем, занимаемый 1 г такого растворителя (удельный объем), равняется [c.177]

Поскольку при определении парциального удельного объема допускается, что объем смеси белка с водой равен сумме объемов каждого компонента, то гидратация белка в расчет здесь не принимается. Поэтому оценить степень гидратации по величине V2 не представляется возможным. Тем не менее эта вели- [c.177]

Некоторые высокомолекулярные соединения обладают высокой стойкостью к высаливанию. Например, при засолке рыбы в раствор (рассол) переходят значительные количества белковых соединений, которые остаются в нем в состоянии золя, несмотря на то, что он является почти насыщенным раствором соли. Такая высокая устойчивость к высаливанию объясняется особо сильной гидратацией белков. [c.473]

Очевидно, что если известна асимметрия молекулы белка, то гидратация белка может быть вычислена из изучения диффузии, или если известна гидратация, то может быть вычислена асимметрия. Но так как обычно не известны ни асимметрия, ни гидратация, то получается заколдованный круг. [c.330]

Автор предпочитает другой подход к решению этой проблемы. Причиной того, что осмотическое давление возрастает быстрее, чем концентрация, может являться гидратация белка. Гидратированный белок более концентрирован, чем можно ожидать по расчету, ввиду того что с белком ассоциирована вода. Берк и Гринберг впервые выдвинули это объяснение отклонения от линейности для соотношения давление — концентрация, которое они наблюдали во многих своих опытах. Они вычислили истинную или эффективную концентрацию белка с помощью следующего соотношения, предполагая, что отклонение от прямолинейности объясняется только гидратацией [c.349]

Изменение термодинамических функций при гидратации белков, кал моль [c.186]

ОБЩИЕ СВЕДЕНИЯ О ГИДРАТАЦИИ БЕЛКОВ [c.101]

Ближе отвечает действительности представление, согласно которому [10] осмотическое давление определяется разницей в активности молекул воды но обе стороны мембраны. В то время как вода, в которую погружен осмометр, обладает полной активностью свободной воды, активность воды с внутренней стороны мембраны снижена гидратацией белка, а также иммобилизирующим действием нитевидных белковых молекул. С термодинамической точки зрения ток воды в направлении белкового раствора можно рассматривать как результат стремления энтропии к возрастанию. При высоком гидростатическом давлении межмолекулярные расстояния и энтропия уменьшаются [6]. [c.50]

Под гидратацией понимают взаимодействие молекул воды с молекулами сухого или растворенного вещества. В живом организме веществами, связывающими воду, являются главным образом белки, а так как вода является универсальной средой для биологических реакций, то большое значение гидратации белков не требует особых доказательств. Литература по этому вопросу содержит много противоречивых данных. Это объясняется тем, что гидратация сухих и растворенных белков исследовалась многими авторами и притом различными методами. Так, например, одни авторы изучали гидратацию сухого белка, понимая под ним воздушносухой препарат, другие же при исследовании этого процесса использовали действительно сухие, не содержащие воды препараты. Хорошо известно, что сухие белки связывают воду, даже находясь на воздухе нормальной влажности, и если не учитывать этого обстоятельства, то можно допустить серьезные ошибки. [c.100]

Для гидратации белка наибольшее значение имеют пептидные связи, за счет которых притягивается примерно /3 всей гидрата-ционной воды. В общем частицы гидрофильных коллоидов связывают значительные количества воды так, 1 г сухого крахмала при растворении связывает 0,18 г воды, 1 г яичного альбумина (белка) — 0,35 г воды, 1 г карбоксигемоглобина — 0,353 г воды. Связанная полярными группами вода приобретает новые качества, приближающие ее к твердому веществу ее молекулы имеют уплотненное расположение, свойства воды как растворителя понижены, она не замерзает при низких температурах и т. п. В свою очередь, гидратированное вещество также приобретает иные свойства повышается его устойчивость в растворе, уменьшается скорость диффузии и др. Вязкость и скорость образования внутренних структур в этих растворах значительно выше, чем в коллоидных. [c.174]

Большое значение для растворимости белка имеет концентрация электролита. Белки с ярко выраженным асимметрическим распределением заряда, как, например, сывороточные глобулины, требуют для растворения или стабилизации раствора определенной концентрации соли. Этот солевой эффект основан на снижении ассоциации или агрегапии белковых молекул, вызванном присоединением низко молекулярных противоионов. Результатом являются повышенная гидратация и улучшение растворимости белка, его реассоциация при этом затруднена. Высаливание, ведущее к осаждению белка, основано на понижении гидратации белка за счет гидратации ионами электролита. Так как для различных белков необходима различная высаживающая концентрация электролита, высаливание относится к важным и удобным методам грубого фракционирования белков. [c.358]

В большинстве технологических процессов текстурирования необходима простая гидратация белков. Поэтому конформация макромолекул мало изменяется, а механизмы ориентации действуют на молекулярные агрегаты. Наоборот, влажное филирование требует полного растворения белков и вызывает ориентирование даже на уровне макромолекулы. [c.533]

Таким образом, белок, помещенный в газообразную или твердую воду, интенсивно с ней взаимодействует, образуя на поверхности покрытие толщиной примерно в один монослой. Короче говоря, в этих условиях белок гидратируется . Следует добавить, что и структура гидратационной воды отличается от структуры как газообразной, так и твердой водной фазы. Она имеет плотность жидкой воды и находится в состоянии, близком к жидкому, что доказывается [1] свободой движения молекул воды (или, быть может, даже определяется ею). Возникает вопрос, что можно подразумевать под термином гидратация белка , если белок находится в растворе имеется ли в этом случае слой воды, окружающий растворенный белок, квазижидкий по свойствам, но связанный с белком каким-либо идентифицируемым способом И если это так, то как можно описать это с помощью динамических методов Как быстро гидратационная вода обменивается с растворителем Изменяются ли в измеримой степени свойства растворителя в результате гидратации [c.160]

Эта работа является продолжением предыдущего исследования по системам синтетический полимер — вода и посвящена изучению организации воды в мукополисахаридах. Гидратации белков и полипептидов были посвящены интенсивные исследования [9], но лишь очень немногие работы касались гидратации мукополисахаридов [10—15], хотя их биологическая активность всегда осуществляется в водной среде. Например, гомолс и хондроитина являются типичными мукополисахаридами-, распределенными в соединительной ткани в высоко гидратированном состоянии. Было найдено, что гиалуроновая кислота, нов- [c.288]

Пользуясь этим свойством связанной воды, Соренсен разработал способ определения гидратации белков. Гортиер и Ньютон определяли количество связанной воды, используя метод криоскопии. Думанский предложил очень удачный рефрактометрический и поляримегрический методы определения. Мы не будем описывать их. Укажем лишь в качестве примера на принципы криоскопического метода. Так,например,Гортнер и его сотрудники определяли количество связанной воды в коллоидах растительных соков. Для этого путем высушивания сначала определялось общее количество воды в исследуемом объекте. Затем к определенному объему растительного сока прибавлялось известное количество тростникового сахара и измерялось понижение точки замерзания. После этого такое же количество сахара растворяли в дистиллированной воде, причем брали ее столько, сколько содержалось в растительном соке. Измерялась депрессия и оказывалось, что в соке она была значительно больше, чем при растворении в чистой воде. При соответствующих пересчетах можно было узнать количество связанной коллоидом воды. В лаборатории Думанского этим методом было определено количество воды, связываемое крахмалом. Оказалось, что 1 г сухого крахмала при помещении его в холодную воду связывает 0,18 г воды. [c.293]

При расчете размеродз эквивалентного эллипсоида принимают чаще всего гидратацию белка равной 20 /д. Следует помнить, [c.123]

Вода в полимерах (1984) -- [ c.114 , c.134 , c.159 , c.181 ]

Физическая биохимия (1949) -- [ c.272 , c.273 , c.274 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.48 , c.50 , c.54 , c.59 , c.65 , c.100 , c.118 , c.147 , c.148 , c.176 , c.191 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология