Аминокислоты условиях

Следующий шаг состоял в том, чтобы подкрепить этот труд реальным синтезом заданной молекулы белка. В 1954 г. американец Винсент Дю-Виньо (1901—1978) положил начало такому синтезу. Он получил окситоцин — пептид, состоящий всего лишь из восьми аминокислотных остатков. Однако с более сложными молекулами дело пошло быстрее, и вскоре были синтезированы цепи, содержащие несколько десятков аминокислот. К 1963 г. в лабораторных условиях были получены полипептидные цепи инсулина. [c.130]

Однако, зная только порядок расположения аминокислот, нельзя еще представить себе совершенно отчетливо все уровни организации белковой молекулы. Даже прн осторожном нагревании белки нередко необратимо утрачивают свойства, присущие им в природном состоянии, иными словами, происходит денатурация белков. Причем обычно денатурация не сопровождается расщеплением полипептидной цепи чтобы расщепить цепь, нужны более жесткие условия. Следовательно, цепи образуют какую-то определенную структуру под действием слабых вторичных связей . В образовании таких вторичных связей обычно участвует атом водорода, находящийся между атомами азота и кислорода. Такая водородная связь в двадцать раз слабее обычной валентной связи. [c.130]

Что представляет собой аминокислота В каком смысле она одновременно является и кислотой и основанием Что такое цвиттер-ионная форма аминокислоты и при каких условиях она существует [c.341]

Мономерами могут быть соединения, содержащие кратные связи (алкены и алкадиены, ацетиленовые углеводороды, производные ненасыщенных кислот и др.), легко раскрывающиеся циклы (оксиды алкенов, лактамы, лактоны и др.), соединения с разнообразными функциональными группами и подвижными атомами (дикарбоновые кислоты, аминокислоты, альдегиды, гликоли, фенолы, диамины и др.). При этом необходимым условием использования низкомолекулярных соединений в качестве мономеров является их полифункциональность. [c.318]

При кислотном гидролизе в оптимальных условиях происходит исчерпывающий распад полипептидной цепи до элементарных аминокислот. [c.359]

В. С. Садиков [33]. Они подвергали гидролизу животные организмы— свинок, кроликов, кошек, мелких рыб—и установили, что лучше всею гидролиз производить не в присутствии концентрированных H. SO или НС1, а в автоклаве при помощи разбавленных кислот. При нагревании различных белков в автоклаве при ]40--150° с 0,5—4"о НС гидролиз заканчивается через 3—6 час., а при 180° в этих же условиях через 1—3 часа. В растворе образуется смесь простейших а-аминокислот и других растворимых в воде органических соединений, входящих в состав всех органов животного, а нерастворимые продукты распада—жиры, жирные кислоты, холестерины и т. д.—могут быть отделены от раствора. Этот способ гидролиза белков является большим достижением гомогенного катализа и известен под названием—автоклавный гидролиз белковых веществ. [c.542]

Отсюда следует, что существует такое значение кислотности среды (pH), при котором аминокислота в растворе находится в виде цвиттер-иона, т. е. суммарный заряд молекулы равен нулю. Значение pH, при котором это имеет место вследствие определенного положения протона в молекуле), называется изоионной точкой (p/ ). Точно так же, если при определенных экспериментальных условиях молекула не несет электрического заряда (например, не обладает электрофоретической подвижностью), значение pH, при котором это происходит, называется изоэлектрической точкой (р/е). Для водных растворов аминокислот [c.32]

Однако для белков такое соотношение не обязательно выполняется, поскольку они могут связывать и другие, помимо протонов, ионы, которые вносят вклад в общий баланс зарядов (при условии нейтральности молекулы белка). Можно ожидать, что белки в изоэлектрической точке обладают меньшей растворимостью, чем при меньших или больших значениях pH, и это действительно имеет место. Поскольку в изоэлектрической точке молекула белка не обладает избыточным зарядом, в этих условиях белок легче агрегирует и осаждается. Далее, поскольку аминокислотный состав разных белков различен, для каждого белка существует характеристическое значение р/е. Это свойство является основой метода очистки белков путем изоэлектрического осаждения (осаждения в изоэлектрических условиях) pH смеси белков доводится до значения, равного значению р/ искомого белка, так что последний осаждается из смеси. Значение р/г аминокислот с нейтральной боковой цепью равно 5,6 0,5 для аминокислот, содержащих кислые группы, р/ ниже, а для аминокислот с основными группами в боковых цепях — выше. В то же время для белков р/ может меняться от О до И. Вывод формул для расчета р/ аминокислот имеется в большинстве учебников биохимии. [c.32]

Таким образом, алкилирование может проходить в условиях, типичных для органических реакций с использованием таких алкилирующих агентов, как метилиодид, диметилсульфат или метилфторсульфонат, либо протекать в физиологических условиях с помощью 5-аденозилметионина и соответствующего фермента. Однако, используя сильные алкилирующие агенты в избытке, удается провести алкилирование аминокислот и белков и при физиологических условиях (в отсутствие фермента). На этом основаны некоторые важные биохимические тесты, а также применение ряда лекарственных препаратов, [c.47]

Поскольку каждая аминокислота присоединяется поочередно, при химическом синтезе белков очень важен выход на каждой стадии. Вновь обращаясь к синтезу Gly-Ala, отметим, что, если синтез пептидной связи прошел на 90%, такой синтез может считаться удовлетворительным. Однако, если те же условия использованы для синтеза декапептида грамицидина S, то общий выход составит 0,9 X 100% = 35%. При этом не учитываются потери при введении и снятии защитных групп. Следовательно, при синтезе белковых макромолекул образование пептидной связи должно проходить с высоким выходом. [c.68]

Как недостаток этой защитной группировки следует отметить, что трифтор-ацетильные производные аминокислот легко рацемизуются. Защита удаляется обработкой гидроксидом натрия при комнатной температуре в этих условиях больщинство остальных защитных групп не затрагивается. [c.76]

Позднее американский биохимик Фокс описал экспериментальные условия, в которых термическая конденсация смеси аминокислот приводила к образованию полимеров. Такие смеси полипептидов образовывали в соленой воде проте-ноидные микросферы и проявляли в присутствии АТР многие черты поведения, характерного для клеток. Фактически капли Опарина и Фокса вели себя как термодинамически открытые системы. Это составляет одно из фундаментальных свойств живой материи. [c.188]

Для того чтобы брожение раствора сахара протекало в желаемом направлении, необходимо выбрать условия, наиболее благоприятствующие росту дрожжевых грибков (сахаромицетов). Оптимальной является температура 30—37° при температурах ниже 5 и выше 50° дрожжевые грибки утрачивают свою сбраживающую способность. Слишком высокая концентрация сахара в растворе вредно влияет на сахаромицеты уже при 12—15% сахара они выживают лишь в редких случаях. Получающийся при брожении спирт тоже замедляет рост грибков, а при достаточно высоких. концентрациях даже совершенно прекращает его. Различные культуры дрожжей обладают в этом отношении неодинаковой чувствительностью так, существуют винные дрожжи, которые способны вырабатывать спирт крепостью до 20%, но в большинстве случаев брожение прекращается уже при более низких концентрациях спирта. Наконец, для нормального развития дрожжей необходимо, чтобы они были обеспечены питательными солями, а именно соединениями калия, магния, производными фосфорной кислоты и, в первую очередь, азотистыми соединениями, которые нужны для образования белкового вещества самих грибков. Наиболее подходящими для этого источниками азота являются амиды и аминокислоты, ио можно пользоваться также и неорганическими аммониевыми солями. [c.124]

Димерный белок тирозил-тРНК-синтетаза, для которой сделан рентгеноструктурный анализ с разрешением 0,27 нм, характеризуется М 90 ООО и размером молекулы 13 нм. Узнавание ферментом нужной аминокислоты и тРНК происходит с исключительной точностью. Комплекс фермент — аминокислота образуется путем электростатического взаимодействия с элементами белковой структуры, а также за счет полярных и гидрофобных связей с боковой цепью аминокислоты. Условием для образования комплекса является наличие правильной конфигурации аминокислоты. [c.389]

Однако позднее Ламкин и Герке [25] сообщили, что на однометровой колонке из боросиликатного стекла, заполненной тем же сорбентом, при программировании температуры от 67 до 218° С со скоростью 3,3 град мин им не удалось разделить бутиловые эфиры К-ТФАпроизводных триптофана и аргинина. Триптофан в этих условиях давал два пика один при 176, другой — при 203° С. Авторы считают, что для этой аминокислоты условия аци-лнрования были достаточно жесткими, что приводило к образованию диацилпроизводного триптофана, которое элюировалось при температуре 176° С. При дополнительном ацилировании в течение [c.49]

Тренне [106] и Хайльман [115] в качестве контрольных веществ использовали смеси химически подобных аминокислот. Условия, в которых достигалось полное разделение, считались ранее для разделения аминокислот неэффективными. Авторы использовали гранулы размером 0,2—0,5 мм в диаметре и вели элюирование в течение суток, однако количественное разделение было получено далеко не во всех случаях. Все же можно полагать, что этот весьма простой метод перспективен (ср. разд. 7.5). [c.255]

Фишеру принадлежит образное выражение, что фермент и субстрат находятся друг с другом во взаимоотношении ключа и замка. Это образное выражение Фишера в свете современных представлений приобретает неожиданно почти буквальный смысл Согласно мультиплетной теории катализа Балан-дина , между катализатором и веществом, подвергающимся превращению, должно существовать определенное структурное соответствие. Атомы или группы атомов в реагирующей молекуле должны быть расположены в пространстве строго определенным образом, чтобы произошло наложение на активные центры катализатора с образованием промежуточного адсорбционного комплекса. Поскольку ферменты являются веществами белковой природы и построены асимметрично из оптически активных аминокислот, условия наложения правых и левых антиподов субстрата оказываются отличными, что и приводит к наблюдаемой стереоспецифичности ферментативных процессов. [c.585]

Зависимость выражения треонинового оперона от гена relA была установлена при сопоставлении активности гомосериндегидрогеназы I в Rei - и Rel -клетках при переносе их со среды, содержащей избыток треонина и изолейцина, на среду, не содержащую этих аминокислот (условия дерепрессии). Наличие мутации в гене relA приводит к практически полной потере способности клеток увеличи вать синтез гомосериндегидрогеназы I в этих условиях, тогда как клетки Rel интенсивно образуют этот фермент. [c.183]

Иногда, например при исследовании белков, оказывается необходимым создавать условия, в которых аминокислота при диссоциации дает одинаковую концентрацию как положительных (ЫН КСООН), так и отрицательных (NH2R 00 ) ионов. В чистой воде такое условие невыполнимо, так как константы диссоциации обеих ступеней неодинаковы. Чтобы одну ступень дисссщиации усилить, а другую — подавить, необходимо создать в растворе соответствующую концентрацию водородных ионов, добанляя либо кислоту, либо основание. Значение pH, при котором амфолит образует одинаковые концентрации положительных и отрицательных ионов, называется изоэлектрической точкой. В изоэлектрической точке, очевидно, соблюдается условие [c.511]

Доминирующие в нeфтlLаминокислоты относятся к числу наиболее термостабильных, что характерно для достаточно древних геологических объектов и обычно связывается с постепенным разрушением менее устойчивых аминокислот в условиях недр [762, 763]. [c.135]

Белки очень легко усваиваются бактериями. Гидролиз белков начинается тотчас же после отмирания организмов и в аэробных условиях обычно завершается полной минерализацией, при которой образуются Н2О, СО2, NHз, НгЗ, Нг и СН4. В анаэробной обстановке, возникаю [дей в донных илах, могут сохраняться продукты неполного разложения белков и соединения их с другими веществами. В частности, при конденсаиии аминокислот с углеводами образуются вещества, которые впоследствии преобразуются в гуминовые кислоты, по химическому оставу и строению отличающиеся от гуминовых кислот торфов и углей. [c.31]

Аминокислоты могут реагировать с сахарами за счет их альдегидных и гидроксильных групп. В результате получаются высокомолекулярные соединения с коллоидными свойствами. Эти свойства позволяют объяснить установленный Грегори и Ветхе-рилом факт, что белковые вещества животных исчезают бесследно при разрушении тела в естественных условиях, так как превращаются в газообразные и растворимые в воде продукты. Известно, что в организме животных не содержится сахаров, которые бы могли связать аминокислоты, образованные при гидролизе белков [И, с. 62]. [c.26]

Из данных таблицы видно, что по составу аминокислот протеинсодержащие вещества, полученные из нормальных алканов, не уступают протеинсодержащим веществам, полученным из других традиционных источников. Обращает на себя внимание образование таких незаменимых аминокислот, как лизин и метионин, получаемых в настоящее время в промышленных условиях в качестве [c.205]

Водородные атомы тиофена замещаются (особенно в а-но-ложении) в очень мягких условиях. Поэтому тиофены можно применять для синтеза соединений, которые другим способом получить практически невозможно. В результате восстановительной десульфуризации тиофенов легко образуются алифатические углеводороды заданного строения, спирты, гликоли, карбоновые кислоты, ОКОИ- и аминокислоты, аминоснирты, простые и сложные эфиры и др. [88—91]. Например, из тиофенов синтезируют алканы при температуре ниже 100° С [c.67]

Ацилированные препараты хитозана в водной среде набухают, образуя системы, обладающие высокой селективной сорбционной способностью по отношению к аминокислотам, красителям, а также к разделению рацемических смесей. Это обусловливает интерес, который представляют данные препараты в качестве полимерного носителя в гель-хроматофафии, а также при изготовлении волокнистых и пленочных материалов медико-биологического назначения. Под влиянием гидрофобных ацильнЫх радикалов сорбированная этими препаратами при набухании вода частично гидратирует полимерный субстрат, а частично остается инклюдйрованной в порах геля. При этом изменяется структура жидкой воды, обусловливая возможность регулирования интенсивности гидрофобных взаимодействий в системе. В табл. 6.6 приведены результаты экспериментов по изучению взаимодействия воды в изотермических условиях (298 К) с ацилированными препаратами хитозана. [c.334]

Совершенно очевидно, что азотистые соединения имеют биогенное происхождение. Весьма вероятно, что порфириновые группировки создавались еще живыми организмами и перешли в нефть в качестве унаследованного продукта. С другой стороны, источником азотистых соединений могли быть белковые йещества, потому что белки содержат до 15—19% азота. Так как белки характерны главным образом для животных организмов, именно эти последние рассматривались как исходный материал нефти. В результате распада белков образуются различные аминокислоты с одной или двумя карбоксильными группами, если распад белков происходил в анаэробных условиях. В случае аэробного разложения белков азот выделяется в виде аммиака. Анаэробное разложение белков дает кроме аминокислот некоторые циклические соединения, содержащие пироллоповые или пирролидоновые циклы. Если исходный материал нефти содержал полисахариды, возможна реакция их альдегидной группы с аминогруппой аминокислот, При этом образуются темные продукты конденсации. Этой реакции приписывается большая роль при образовании углей из смешанного целлюлозно-лигнинового материала. Продукты конденсации аминокислот с целлю лозным материалом, так называемые меланоидины, возможно, могли бы дать циклические азотистые соединения, по своему строению достаточно далекие от исходных форм. Однако все эти предположения требуют еще прямых доказательств. [c.166]

Одна из серьезных проблем при создании лекарственных препаратов состоит в подборе условий лечения, при которых не повреждались бы здоровые ткани, но разрушались бы инфицированные клетки или бактерии. Согласно новому подходу, лекарство маскируют , т. е. так химически модифицируют, чтобы при проникновении в организм лекарство убивало вторгающиеся микроорганизмы, не затрагивая здоровых тканей. Такой подход основан на использовании обычного для многих микроорганизмов явления — транспорта пептидов. Соединение (1-19) через свою аминогруппу химически присоединяется к небольшому пептиду. Этот пептид содержит п-аминокислоты, поэтому он не гидролизуется обычными ферментами и проникает в ткани человеческого организма. Однако пептид с присоединенным к нему лекарственным препаратом проникает и в бактериальные клетки. Там он утилизируется и освобождает активный антибактериальный препарат, который убивает только чужеродные клетки. Такого рода подходы разрабатываются группой Стейнфельда. Транспорт лекарственных препаратов с помощью пептидов оказался весьма эффективным способом борьбы со многими болезнетворными организмами. [c.21]

Вполне понятно, что процессы ионизации весьма разнообразны и играют важную роль в реакциях, протекающих в водной (биологической) среде. Однако ионизация не единственный химический процесс, который может иметь место в биологической системе (организме). Аминокислоты — органические молекулы, способные участвовать в реакциях, хорошо известных химику-орга-нику. Можно поэтому ожидать, что подобные реакции протекают и в биологических системах, знакомых биохимикам. Однако проблема заключается в том, что обычные условия проведения химических реакций (высокая температура, безводные органические растворители и т. д.) нельзя переносить на биохимические системы, где все процессы протекают в водной среде при температуре живого тела, с использованием биологических катализаторов— ферментов. Тем не менее для химика-биоорганика интересно сравнить пути реакций, протекающих in vitro, т. е. при химическом синтезе, и in vivo, т. е. в организме. Различия и сходство, преимущества и недостатки моделирования лучше всего видны при параллельном рассмотрении этих процессов, начиная с химии аминокислот и кончая органическим синтезом и биосинтезом белков. [c.45]

В результате реакции образуется стабильная амидная связь. Ацилирование можно также проводить по классическим методикам, например ацетилирование уксусным ангидридом. Как и для других реакций, например для алкилирования, разработаны методики, при которых ацилирование протекает в мягких условиях. Примером этого могут служить реакции аминокислот с изоцианатом и язотиоцианатом, протекающие с образованием гидантоинов и тиогидантоинов. [c.52]

Следует отметить, что в кислых условиях (т. е. безводная трифторуксусиая кислота) гидроксил (протонированный) становится уходящей группой аналогично ведет себя и амин (амидная связь). Так, реакция фенилизотиоцианата с белком — важный метод определения Ы-концевой аминокислоты и последующего определения первичной структуры белка. Напомнив, что мономерные составляющие белка соединены амидными (так называемыми пептидными связями), покажем это на примере простого дипептида глицилаланина. [c.53]

Фталильная группа устойчива к каталитическому гидрированию, не отщепляется при обработке аммиачным раствором натрия и кислотами (например, H l или НВг в водной уксусной кислоте при комнатной температуре). Однако эта группа щелочелабильна. Соединение, образующееся при щелочной обработке, расщепляется в слабокислых условиях с образованием свободной аминокислоты [c.73]

Классический метод удаления фталильной группы — обработка гидразингид-ратом в воде или этаноле. Побочный продукт, гидразид, отделяется при осаждении. Гидразин— хороший нуклеофил (так называемый а-эффект), атакующий ангидридоподобную фталильную группировку в условиях, при которых не затрагиваются пептидные связи. Тем не менее при наличии эфирных связей существует опасность гидразинолиза. На другие защитные группы обработка гидразином не влияет. Обработка гидразином в гидроксилсодержащих растворителях может быть заменена обработкой фенилгидразином в других органических растворителях, причем в этом случае гидразид остается в растворе, а аминокислота выпадает в осадок. [c.74]

СВг-группа, фталильная и тозильная группы при этом не затрагиваются, но тритильная и BO -гpyппa в этих условиях отщепляются. Формильную группу можно снять также гидразином в этанольно-уксусном растворе (60% Е10Н) из белков и аминокислот она удаляется обработкой 15%-ной водной Н2О2 (60°С, 2 ч). Весьма вероятно, однако, что при такой обработке будут затронуты также и эфирные группы. [c.76]

В общем случае это достигается этерификацией карбоксильной группы, подлежащей защите. Для получения метилового или этилового эфира обрабатывают аминокислоту метанолом или этанолом, насыщенным НС1 (этерификация по Фищеру). Однако обычно предпочитают эфиры, гидролиз которых легко провести в мягких условиях. Хотя эфиры омыляются основаниями гораздо легче, чем пептиды (поскольку алкоксиды — лучщие уходящие группы), используемые для этого щелочные условия нельзя применять для деблокирования полипептидов. Использование бензи-ловых эфиров позволяет удалять защитные группы при нейтральных условиях с помощью каталитического гидрирования. Бензи-ловые эфиры синтезируют из кислоты и бензилового спирта в присутствии кислоты или тиоиилхлорида (который переводит спирт в сульфохлорид, и уже последний замещается кислотой), [c.77]

Обычно каталитическое гидрирование проводят при температуре 25°С и давлении водорода 1—2,5 атм, причем отношение количеств олефина и родия равно 50. В этих условиях а-М-ацил-аминоакриловые кислоты превращаются в спирте в производные аминокислот. Оптический выход сравним с оптическим выходом при использовании гомогенного катализатора. При этом наблюдается образование продуктов с той же абсолютной конфигурацией (Н). Основное преимущество — возможность многократного использования нерастворимого катализатора. Его можно регенерировать из реакционной смеси фильтрацией в инертной атмосфере, при этом не теряется каталитическая активность, а также не снижается оптическая чистота продуктов гидрирования. [c.102]

Циановодород может также превращаться в цианацетилен и циановую кислоту — предшествеииики пиримидинов. Эти реакции были воспроизведены в лабораторных условиях. Ведь уже в 1828 г. Велер получил из циановой кислоты II аммиака мочевину — первую животную субстанцию , синтезированную из неорганических соединений. Весьма вероятно, что все подобные процессы первоначально проходили в водной среде, причем ионы Н+ и ОН выступали в роли кислотного или основного катализатора. Замечательно, что три основных класса азотсодержащих биомолекул — пурины, пиримидины и аминокислоты — образуются прн гидролизе олигомеров, которые непосредственпо получены в разбавленных водных растворах H N. Синтез всех этих биомолекул на первобытной Земле мог бы быть следствием постоянного образования H N под действием электрических разрядов и ультрафиолетового излучения, H N, возможно, растворялся в каплях дождя и переносился ими на поверхность Земли, где могла происходить олигомеризация H N с последующим медленным гидролизом образую- [c.184]

Со(Н) и Си(П) могут инициирвать гидролиз этиловых эфиров глицина при pH 7—8, 25°С, т. е. в условиях, при которых последние обычно стабильны. Комплексообразование происходит между ионом металла и эфиром аминокислоты с образованием пятичленного хелата. Затем, как результат координации нона металла с аминной или эфирной группами аминокислоты, происходит уже и каталитическая реакция. В любом случае ион металла может увеличивать полярность карбонильной группы, вызывая тем самым атаку ОН-. Скорость гидролиза увеличивается с возрастанием pH, что говорит об участии в механизме гидроксил-иона. С термодинамической точки зрения гидролиз, по-видимому, происходит из-за того, что образующийся карбоксильный анион дает [c.352]

Различные аминокислоты используются организмом в нормальных или патологических условиях для того, чтобы связывать другие вещества. Так, моча лошадей постоянно содержит значительные количества гип-пуровой кислоты — бензоилгликоколя 0H5 O—NH—СНаСООН. То же самое соединение обнаруживается в моче людей, получавших с пищей бензойную кислоту или вещества, которые могут в нее превращаться. Организм птиц использует орнитин для связывания бензойной кислоты, поэтому в экскрементах птиц содержится дибензонлорни-тин, или орнитуровая кислота [c.356]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология