Инсулин химическое

Природные молекулы часто обладают биологической активностью и, следовательно, представляют интерес для медицины. Но из-за высокой стоимости или нежелательных побочных эффектов их обычно нельзя применять в фармацевтических препаратах. В таких случаях обычно используют химически сходные молекулы или фрагмент природного продукта. Технология рекомбинантных ДНК может помочь в производстве модифицированных форм. Полипептидные гормоны оказывают биологическое влияние самого различного рода, но при пероральном приеме они часто неэффективны или быстро теряют эффективность. Дальнейший прогресс в химическом модифицировании белков, возможно, поможет устранить эти недостатки. Часто белок, полученный по технологии рекомбинантных ДНК, требует модификации для реализации его биологической активности. Это касается, в частности, уже упоминавшегося инсулина. Химическая модификация инсулинового белка, производимого бактериями Е. соИ, позволила получить новый биологически активный гормон. [c.120]

При болезни, называемой диабетом, в организме не хватает гормона инсулина. Без него некоторые важные химические превращения в организме не идут так, как им положено, как будто в машине заедает какое-нибудь колесико. А когда какую-нибудь важную реакцию заедает , побочная реакция может оказаться на первом плане. [c.126]

К счастью, в наши дни диабет вполне эффективно лечат инсулином, который добывают из вырабатывающих инсулин органов домашних животных. От болезни это не излечивает, но облегчает ее проявления и заставляет химическую машину организма работать более или менее нормально. [c.127]

Другой моносахарид, широко распространенный в растительном мире, — это фруктоза, или плодовый сахар. Вместе с глюкозой фруктоза содержится в сладких плодах, входит в состав дисахарида сахарозы, полисахарида инсулина (гидролизом последнего обычно и получают фруктозу). Извлекая из цветов сладкие соки, пчелы превращают их в мед, с химической точки зрения являющийся в основном смесью глюкозы и фруктозы. Эта смесь образуется при ферментативном гидролизе сахарозы, содержащейся в собираемых пчелами соках. [c.303]

При сопоставлении полученных результатов обнаружилось два чрезвычайно интересных факта. Прежде всего оказалось, что, хотя у разных представителей животного мира строение определенного гормона очень сходно, все же существуют четкие видовые различия. Так, например, инсулин, выделенный из организма кита и свиньи, совершенно тождествен, в то время как инсулин лошади отличается тем, что одна из 51 аминокислоты (серин) заменена на другую — глицин. Эти наблюдения дают право говорить, что био-логия с помощью химии приближается к возможности устанавливать видовые различия не по строению скелета, органов, а по химическому строению характерных для организма белков. [c.343]

Число белков, химическое строение которых полностью рас-шифровано растет с каждым годом. При сопоставлении полученных результатов обнаружились два чрезвычайно интересных факта прежде всего оказалось, что хотя у разных представителей животного мира строение определенного гормона очень сходно, однако все же существуют четкие видовые отличия. Так, например, инсулин, выделенный из организма кита и свиньи, совершенно тождествен, в то время как в инсулине лошади одна из 51 аминокислот заменена на другую. С другой стороны выяснилось, что носителем биологической активности может быть не вся белковая молекула, а определенная часть ее. Так, в растительном ферменте — папаине, построенном из 180 аминокислотных остатков, можно [c.335]

Успехи в изучении и синтезе белков. Уже первое ознакомление с белками дает некоторое представление о чрезвычайно сложном строении их молекул. На современном этапе развития химической науки еще очень трудно выявить структуры молекул белков. Первый белок, у которого в 1954 г. удалось расшифровать первичную структуру, был инсулин (регулирует содержание сахара в крови). Для этого потребовалось почти 10 лет. Молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепочек. Одна из них содержит 21, а другая—30 аминокислотных остатков, В настоящее время осуществлен синтез инсулина. Для получения одной из полипептидных цепочек потребовалось провести 89 реакций, а для получения другой —138. В живых организмах синтез белков происходит очень быстро (иногда почти мгновенно), поэтому ученые настойчиво изучают его механизм. [c.21]

Определение строения белков является очень сложной задачей, но за последние годы в химии белка достигнуты значительные успехи. Полностью определена химическая структура нескольких белков гормона инсулина (см, рис. 53), фермента, расщепляющего нуклеиновые кислоты, — рибонуклеазы (см. рис. 54), фермента лизоцима (рис. 56), [c.375]

Активность инсулина понижается при восстановлении дисульфидных связей сероводородом, цистеином или тиогликолевой кислотой. Примерно половина активности теряется, когда восстановлены только одна илн две дисульфидные группы. В этом случае единственным химическим изменением, которое можно заметить, является появление нескольких сульфгидрильных групп. Активность не восстанавливается при окислении обычными методами, что может быть объяснено на основании следующей схемы [c.699]

Процесс развития животного из оплодотворенного яйца — одно из наиболее замечательных биологических явлений. Из первых, очень сходных между собой эмбриональных клеток в ходе всего нескольких клеточных делений возникают дифференцированные органы и ткани, такие, как печень, мозг, почки, кожа и эритроциты. Дифференцированные клетки характеризуются, как правило, высокоспециализированными биохимическими свойствами. Так, эритроциты содержат гемоглобин, тогда как в мышечных клетках в больших количествах образуются миозин и актин. В эндокринных клетках поджелудочной железы синтезируются инсулин и глюкагон, а в экзокринных-—пищеварительные ферменты, которые секретируются в пищеварительный тракт. В целом считается, что в клетках специализированных тканей одновременно транскрибируется не более 10% общего количества генов (исключение составляет ткань мозга см. разд. Б, 8). Методом химического анализа четко установлено, что специализированные клетки содержат нормальное количество ДНК, т. е. полный набор генов, но 90% этого количества не функционирует. [c.352]

Химическое определение первичной структуры даже простого полипептида, каким бы методом оно не проводилось, требует огромной затраты времени и сил. В 1958 г. Сэнгер был удостоен Нобелевской премии по химии за расшифровку первичной структуры инсулина — полипептида, состоящего всего лишь из 51 аминокислоты (рис. 25-4). [c.404]

Полный химический синтез инсулина был осуществлен в ряде лабораторий, причем наиболее трудной частью этого синтеза оказалось образование дисульфидных мостиков в требуемых местах молекулы. Для решения этой задачи были предприняты попытки подражательного характера, в которых образование поперечных мостиков производилось не в инсулине, а в проинсулине (рис. 11-9). Необходимость в синтетическом инсулине обусловлена не только тем, что его получение из животных не может удовлетворить огромной потребности людей в этом гормоне, но также и тем, что химический синтез позволяет получать инсулин с любой первичной структурой, и в частности со структурой, отличной от структуры инсулина, выделяемого из животных, что может оказаться крайне важным и полезным для определенных групп больных диабетом. [c.505]

Неотъемлемой частью учебника являются задачи и упражнения. Они необходимы не только для проверки приобретенных знаний, но главным образом для их активного применения—выбора рационального метода синтеза, установления строения. Многие фактические данные, которые в других учебниках даются в основном тексте, приведены здесь в задачах. Большинство задач основано на реальных исследованиях. Показательна в этом отношении последняя задача в гл. 37, в которой на основании известных химических и спектральных данных предлагается установить структуру инсулина. [c.5]

Существенным подтверждением полипептидной теории строения белка является возможность синтеза чисто химическими методами полипептидов и белков с уже известным строением инсулина-51 аминокислотный остаток, лизоцима-129 аминокислотных остатков, рибонуклеазы -124 аминокислотных остатка . Синтезированные белки обладали аналогичными природным белкам физико-химическими свойствами и биологической активностью. [c.51]

Единственные сильные взаимодействия в белковой глобуле — это химические дисульфидные связи между остатками Цис (см. стр. 58). Наличие нескольких дисульфидных сшивок между звеньями одной цепи или нескольких цепей (например, инсулин, см. стр. 74) накладывает заметные ограничения на возможные конформации цепи. Однако нельзя было бы говорить о глобуле, если бы взаимодействия сводились к дисульфидным мостикам. В этом случае полипептидная цепь была бы подобна цепи каучука в резине, вулканизированной серой. Каучук в резине сохраняет свойства статистического клубка, несмотря на наличие ди-и полисульфидных мостиков. [c.221]

До 1922 г. был известен только в народной медицине. В 1922 г. появились первые научные указания, что сахаристое вещество женьшеня регулирует обмен углеводов и является средством для лечения диабета. Д. А. Баландин сообщил в 1949 г., что женьшень является хорошим заменителем инсулина [1], что дало толчок к систематическому изучению химического состава женьшеня.. [c.124]

Это утверждение уже устарело. В 1963 г. впервые был синтезирован природный белок — инсулин. Сейчас методы синтеза белков значительно усовершенствованы, и их синтез уже не является проблемой. Химики могут синтезировать и другие сложнейшие природные биополимеры — нуклеиновые кислоты. См. Шамин А. Н. Химический синтез белка (исторический очерк).— М. Наука, 1969, 115 с. [c.183]

Основываясь на принципах формульного схематизма, позволяющего проектировать синтез сколь угодно сложных органических соединений, н на закономерностях, устанавливающих зависимость реакционных свойств вещества от химического строения его молекул, структурные теории смогли обеспечить выдающиеся достижения в препаративном синтезе самых различных органических веществ вплоть до таких сложных, как витамины и гормоны, антибиотики и даже белки (инсулин). Мо они оказались не в состоянии указать пути осуществления процессов ароматизации парафинов или производства этилена, ацетилена и других олефиновых, ацети-лсмювых, диеновых углеводородов в широких промышленных масштабах. [c.101]

Последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи создает первичную структуру белка она установлена в настоящее время для ряда природных белков. Осуществлен и синтез ряда белков, например инсулина (51 аминокислота), рибонуклеазы (124 аминокислотных остатка). Синтезы подобного рода требуют последовательного осуществления сотен химических операций. Большую помощь оказывает при этом метод твердофазного синтеза, предложенный Мэрифильдом в 1963 г. полипептидная цепь постепенно наращивается на полимерном носителе (полисти-рольной смоле) и лишь после завершения синтеза снимается е носителя. [c.635]

Познание химического сгрое-ния белков позволило решить вопрос о их синтезе. В этом отношении также достигнуты большие успехи. В настоящее время используют разработанный в начале 60-х годов твердофазный синтез. При этом первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе (специальной полнстирольной смоле) и к ней последовательно подшиваются все новые и новые аминокислоты. По окончании синтеза готовая полипептидная цепь снимается с носителя. Таким методом были синтезированы инсулин, рибонуклеаза, а за ними и многие другие белки. Для синтеза рибонуклеазы необходимо было осуществить более десяти тысяч отдельных операций. В настоящее время разработаны автоматы, осуществляющие все необходимые операции по заданной программе. [c.336]

Инсулин сильно агрегирован в 0,9%-ном растворе лрн pH = 7, но в очень разбавленных растворах при pH =2—3 он полностью диссоциирован. Молекулярный вес инсулина, определенный различнымифизически ми методами, равен 1,2 000, однако определение, проведенное химическим методом, показало ошибочность этой цифры. Харфенист и Крейг фракционировали инсулин методом противоточного распределения и показали, что кривая распределения соответствует идеальной для однородного вещества. В дальнейшем (1952) они подобрали условия частичной реакции белка с динитрофторбензолом, разделили продукты реакции распределительной хроматографией и, исходя из коэффициента экстинкции при 350 ммк (для монодинитрофенильного производного) и из кривой распределения, нашли значение молекулярного веса, равное 6500. [c.698]

Хим. синтез широко применяют для получения пептидов, в т. ч. биологически активных гормонов и их разнообразных аналогов, используемых для изучения взаимосвязи структуры и биол. функции, а также пептидов, несущих антигенные детерминанты разл. Б. и применяемьк для приготовления соответствующих вакцин. Первые хим. синтезы Б. в 60-е гг. (инсулина овцы и рибонуклеазы 5), осуществленные в р-ре с помощью тех же методов, к-рые используют при синтезе пептидов, были связаны с чрезвычайно большими сложностями. В каждом случае требовалось провести сотни хим. р-ций и окончательный выход Б. был очень низок (менее 0,1%), в результате чего полученные препараты не удалось очистить. Позже были синтезированы нек-рые химически чистые Б., в частности инсулин человека (П. Зибер и др.) и нейротоксин II из ядра среднеазиатской кобры (В. Т. Иванов). Однако до снх пор хим. синтез Б. представляет весьма сложную проблему и имеет скорее теоретич., чем практич. значение. Более перспективны методы генетической инженерии, к-рые позволяют наладить пром. получение практически важных Б, и пептидов. [c.253]

Несомненно, что с химической точки зрения Zn + в ферментах выполняет роль льюисовской кислоты, создающей локализованный центр положительного заряда вблизи нуклеофильного центра субстрата . Эта функция иона металла обсуждается в разд. Г,4 при рассмотрении карбоксипептидазы (рис. 7-3). Ионы цинка необходимы также для функционирования термолизина (разд. Г,4), дипептидаз, щелочной фосфатазы (разд. Д,1), РНК-полимераз, ДНК-полимераз , карбоангидразы (рис. 7-8), альдолаз класса П (разд. К,2, в), некоторых алкогольдегидрогеназ (гл. 8, разд. 3,2) и супероксид-дисмутазы (дополнение 10-3). Известно, что цинк связывается и с гексамерами инсулина (рис. 4-13,В). [c.142]

Несмотря на большое число исследований, чисто химический аспект действия инсулина остается неясным - . Обычно считается, что гормон действует на плазматические мембраны всех тканей, вызывая заметные изменения проницаемости, что поиводит к возрастанию поглощения глюкозы, различных ионов и других веществ. Такого рода изменения проницаемости могут обусловить сильное влияние инсулина на важнейшие процессы биосинтеза имеет место, в частности, повышение синтеза гликогена, липидов и белков. В то же время процессы катаболизма подавляются и активность катаболических ферментов, например глюкозо-6-фосфатазы, снижается. Ключом к пониманию действия инсулина может явиться выяснение вопроса о природе его вторичного посредника , аналогичного по своему действию сАМР. Высказывались предположения, что вторичным посредником для инсулина является сАМР, однако более вероятно, что эту роль выполняет какой-то ион, возможно К+ . [c.505]

В период между 1944 н 1954 гг. развивались аналитические исследования по выделению, очистке и определению строения пептидов с высокой биологической активностью, а также методические разработки в области синтеза, например в 1950 г. был разработан метод смешанных ангидридов (Виланд, Буассона, Воган). Эти успехи сделали возможным химический синтез природных пептидов, обладающих биологической активностью. В 1953 г. дю Виньо удалось синтезировать первый пептидный гормон — окситоцин. Эта работа была удостоена Нобелевской премии за 1955 г. В следующие годы наступило бурное развитие синтетической пептидной химии, было предложено несколько новых защитных групп, эффективные методы кои-деисаш1и и иовые методические варианты, такие, как разработаниь й Меррифилдом в 1962 г. пептидный синтез иа полимерных носителях. Химический синтез инсулина и рибонуклеазы ознаменовал переход к белковому синтезу. [c.100]

Ковалентные семисинтезы осуществляются посредством образования дисульфидных мостиков или пептидных связей. Примеры соединения через дисульфидные мостики — многочисленные комбинации природных и синтезированных химически цепей инсулина в гибридные инсупины. Большая часть используемых на практике се-мисинтезов основана на образовании пептидной связи. [c.218]

Однозначное доказательство первичной структуры инсулина, предложенной Сенгером, может быть получено лишь в том случае, когда дисульфидные мостики замыкаются однозначным образом в процессе химического синтеза и дисульфидный обмен исключен. После предварительной работы, проведенной Зервасом и Фотаки, а также Хиски с сотр., это удалось в [c.267]

В заключение следует упомянуть, что для исследования взаимосвязи между структурой и биологическим действием было проведено значительное число синтезов цепей инсулина с различными последовательностями. После комбинирования таких аналогов с природными или синтетическими цепями определялся спектр их биологического действия. Так как природный инсулин относительно легко доступен, структурные изменения в молекуле могут быть проведены с помощью семисинтетических операций, причем такой частичный синтез возможен как исключительно химическим путем, так и с применением ферментативных методов. Подробности приведены в рекомендуемых обзорах. Поскольку инсулин, будучи макромолекулой, действует иммуногенно, для терапевтических целей очень важно, чтобы иммунный ответ в организме больных диабетом оставался на возможно низком уровне. Как правило, у большинства больных это так. В особых случаях применяют инсулин с иJмeнeнными антигенными свойствами (имеется в виду инсулин из других видов и модифицированный инсулин с уменьшенными антигенными свойствами). [c.269]

К середине 1940-х годов пептидная теория белков Фишера и Вальд-шмидт-Лейтца была почти повсеместно принята. Встал вопрос о точном знании деталей химического строения, т.е. о конкретном порядке расположения аминокислот в белковых цепях. Впервые такое сложное исследование удалось провести в течение десятилетия (1945-1954 гг.) ф. Сенгеру, определившему аминокислотную последовательность инсулина. Вторым белком была рибонуклеаза А. Полная структура этого фермента расшифрована С. Муром, К. Хирсом и У. Стейном (1960 г.). Вскоре идентификация химичекого строения белков стала производиться с помощью автоматических секвенаторов и приобрела рутинный характер. Однако достижения в решении первой фундаментальной задачи проблемы белка не принесли удовлетворения. Сначала не вызывало сомнений, что химические и физические свойства белков получат свое объяснение, как только станет известно химическое строение их молекул. Однако основанная на опыте всей органической химии и биохимии надежда на то, что установление химического типа и строения молекул окажется достаточным для понимания хотя бы в общих чертах их специфического функционирования, не оправдалась. Тем самым определение структуры из конечной цели исследования превратилось в необходимый для последующего изучения белков начальный этап. Утвердилась мысль, что химическая универсальность и практически необозримое многообразие свойств соединений этого класса при строгой специфичности его отдельных представителей связаны с особенностями пространственных структур белковых молекул. [c.67]

Развитие биологической химии привело к созданию новых отраслей науки, методологически и методически тесно связанных с биохимией. Так, быстрыми темпами развивается молекулярная биология, генная и клеточная инженерия. В настоящее время достижимыми представляются задачи по синтезу генетического материала и встраиванию его в наследственный аппарат клетки. С помощью микробов возможен синтез белков и регуляторов, характерных для человека, таких, как инсулин или интерферон. Фундаментальная информация о химической природе компонентов биологической системы обеспечивает направленное биомедицинское влияние на несколько уровней системы 1) принципиально важным явилось создание веществ, пагубно действующих на патогенные микробы, способные развиваться в организме человека. Получение антибиотиков, выяснение механизмов их действия, разработка методов их синтеза и модификации позволило побороть многие болезни, в том числе и инфекционного характера. Наиболее ярким примером может служить создание целой серии антибиотиков пенициллинового ряда. Пенициллин и его аналоги, встраиваясь в стенку бактерий, предотвращают их рост и иочти не влияют на клетки организма человека. Многие антибиотики ингибирующе действуют на процесс биосинтеза белка в бактери- [c.198]

Большое сходство в химических и физических свойствах между синтетическими полипептидами Фишера и некоторыми белками (протеинами) оказало дальнейшую поддержку предположению, ранее выдвинутому Фишером и независимо от него Хофмейстером в 1902 г. о пептидном строении белков (протеинов). Эта теория предполагала, что молекула белка (протеина) построена только из цепей а-аминокислот (и позже, конечно, были включены а-ими-нокислоты), связанных друг с другом пептидными (амидными) связями между а-амино- и а-карбоксильными группами [см. формулу (1)].Сам Фишер учел, что возможны и другие способы соединения между аминокислотами в молекуле белка (протеина) и добавил к имеющимся сомнениям вопросы о размере и сложности природных белков, что вызвало в период 1920—1940 гг. различные предположения [3] об альтернативных способах связи между остатками аминокислот. Сэнджер [4] писал в 1952 г., что самым убедительным доводом в поддержку пептидной теории строения белков (протеинов) в действительности было то, что с 1902 г.— со времени ее возникновения, не были найдены опровергающие ее факты сам Сэнджер привел одно из первых убедительных доказательств этой теории, установив полную структуру белкового гормона инсулина. [c.218]

Значение инженерной энзимологии, как и вообще биотехнологии, возрастет в будущем. По подсчетам специалистов, продукция всех биотехнологических процессов в химической, фармацевтической, пищевой промышленности, в медицине и сельском хозяйстве, полученная в течение одного года в мире, будет исчисляться десятками миллиардов долларов к 2000 г. В нашей стране уже к 2000 г. будет налажено получение методами генной инженерии Ь-треонина и витамина В,. Уже к 1998 г. предполагается производство ряда ферментов, антибиотиков, О -, 3-, у-интерферонов проходят клинические испытания препараты инсулина и гормона роста. Гибридомной техникой в стране налажен выпуск реактивов для иммуно-ферментных методов определения многих химических компонентов в биологических жидкостях. [c.165]

Химическая природа почти всех известных гормонов выяснена в деталях (включая первичную структуру белковых и пептидных гормонов), однако до настоящего времени не разработаны общие принципы их номенклатуры. Химические наименования многих гормонов точно отражают их химическую структуру и очень громоздкие. Поэтому чаще применяются тривиальные названия гормонов. Принятая номенклатура указывает на источник гормона (например, инсулин —от лат. insula—островок) или отражает его функцию (например, пролактин, вазопрессин). Для некоторых гормонов гипофиза (например, лютеинизирующего и фолликулостимулирующего), а также для всех гипоталамических гормонов разработаны новые рабочие названия. [c.250]

Инсулин, получивший свое название от наименования панкреатических островков (лат. insula—островок), был первым белком, первичная структура которого была раскрыта в 1954 г. Ф. Сэнджером (см. главу 1). В чистом виде инсулин был получен в 1922 г. после его обнаружения в экстрактах панкреатических островков Ф. Бантингом и Ч. Бестом. Молекула инсулина, содержащая 51 аминокислотный остаток, состоит из двух полипептидных цепей, соединенных между собой в двух точках дисульфидными мостиками. Строение инсулина и его предшественника проинсулина приведено в главе 1 (см. рис. 1.14). В настоящее время принято обозначать цепью А инсулина 21-членный пептид и цепью В—пептид, содержащий 30 остатков аминокислот. Во многих лабораториях осуществлен, кроме того, химический синтез инсулина. Наиболее близким по своей структуре к инсулину человека является инсулин свиньи, у которого в цепи В вместо треонина в положении 30 содержится аланин. [c.268]

Согласно современным представлениям, биосинтез инсулина осуществляется в 3-клетках панкреатических островков из своего предшественника проинсулина, впервые выделенного Д. Стайнером в 1966 г. В настоящее время не только выяснена первичная структура проинсулина, но и осуществлен его химический сгштез (см. рис. 1.14). Проинсулин представлен одной полипептидной цепью, содержащей 84 аминокислотных остатка он лишен биологической, т.е. гормональной, активности. Местом синтеза проинсулина считается фракция микросом 3-клеток панкреатических островков превращение неактивного проинсулина в активный инсулин (наиболее существенная часть синтеза) происходит при перемещен проинсулина от рибосом к секреторным гранулам путем частичного протеолиза (отщепление с С-конца полипептидной цепи пептида, содержащего 33 аминокислотных остатка и получившего наименование соединяющего пептида, или С-пепти-да). Длина и первичная структура С-пептида подвержена большим изменениям у разных видов животных, чем последовательность цепей А и В инсулина. Установлено, что исходным предшественником инсулина является препроинсулин, содержащий, помимо проинсулина, его так называемую лидерную, или сигнальную, последовательность на N-конце, состоящую из 23 остатков аминокислот при образовании молекулы проинсулина этот сигнальный пептид отщепляется специальной пептидазой. Далее молекула проинсулина также подвергается частичному протеолизу, и под действием трипсиноподобной протеиназы отщепляются по две основные аминокислоты с N- и С-конца пептида С—соответственно дипептиды Apr—Apr и Лиз— —Apr (см. рис. 1.14). Однако природа ферментов и тонкие механизмы этого важного биологического процесса—образование активной молекулы инсулина окончательно не выяснены. [c.268]

Синтезированный из проинсулина инсулин может существовать в нескольких формах, различающихся по биологическим, иммунологическим и физико-химическим свойствам. Различают две формы инсулина 1) свободную, вступающую во взаимодействие с антителами, полученными к кристаллическому инсулину, и стимулирующую усвоение глюкозы мышечной и жировой тканями 2) связанную, не реагирующую с антителами и активную только в отношении жировой ткани. В настоящее время доказано существование связанной формы инсулина и установлена локали- [c.268]

Химия распозгагает мегадами синтеза пептидной связи, т. е. линейной сшивки аминокислот (см. [20]). Эти методы, не имеющие ничего общего со способом синтеза белка в живой клетке (см. ниже гл. 9), обычно применяются для получения полиаминокислот — гомополимеров аминокислот, сходных с белками. Однако если первичная структура белка известна, то осуществим его химический синтез in vitro. Так были синтезированы белковые гормоны кортикотропин и инсулин. Меррифилд автоматизировал метод синтеза и впервые получил настоящий искусственный белок, обладающий ферментативной функцией,— рибонуклеазу [21]. [c.78]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология