Каталитические системы клетки

КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СИСТЕМЫ КЛЕТКИ [c.54]

Изменения физико-химического состояния протоплазмы с неизбежностью влекут за собой коренные сдвиги в состоянии и деятельности ферментных систем клетки. Благодаря изменению характера и прочности связи ферментов с коллоидами протоплазмы, некоторые элементы каталитической системы клетки усиливают свою активность, а действие других, наоборот, ингибируется. [c.349]

В настоящее время можно считать доказанным, что возникающая под воздействием микроорганизмов перестройка дыхательного аппарата растения-хозяина (подавление одних звеньев и активирование других, а в некоторых случаях и возникновение новой ферментативной функции) представляет собой типичный пример приспособительной, адаптивной реакции живой клетки. Так, нами установлено, что изменения активности ферментов наблюдаются лишь в том случае, если гриб или токсин действует на живую ткань. Активность изолированных ферментов под влиянием указанных факторов совершенно не изменялась. Отсюда следует, что перестройка ферментативного аппарата не является результатом непосредственного влияния на каталитические системы клетки, что она обусловлена действием инфекции на структуры протоплазмы и мембран. [c.658]

Но даже в наши дни многие вопросы, касающиеся ферментов, еще не получили полного ответа. Почему именно белки играют роль катализаторов в клетках Почему молекулы ферментов намного крупнее молекул субстратов, на которые они действуют Каким образом аминокислоты, сами по себе не способные ускорять химические реакции, после соединения в специфические последовательности создают столь мощные каталитические системы Как регулируется действие ферментов [c.228]

Общий тип реакции переноса (водорода, фосфатной группы, аминогруппы и т. д.) определяется активной группой, а специфичность по отнощению к данному субстрату — природой белкового носителя. Таким образом, клетка экономит активные группы и одна и та же группа — кофермент в зависимости от вида белковой части каталитической системы может производить определенную операцию, например отнимать водород от десятков различных субстратов. [c.55]

Все перечисленные звенья друг с другом функционально связаны, друг друга непосредственно обусловливают. Такого рода взаимосвязь возможна только благодаря тому, что реакции иммунитета отнюдь не локализованы в отдельных компонентах протоплазмы. Они выражают защитные свойства всей клетки, всего протопласта как в высшей степени сложной, гетерогенной и вместе с тем функционально единой биологической системы. В этом убеждает также строго закономерный характер изменений в деятельности каталитических механизмов клетки, которые охватывают большую группу различных ферментов и, естественно, не могут быть обусловлены непосредственным действием возбудителя на частицы ферментов. [c.331]

Можно привести еще много примеров, которые показывают, что в живой клетке нет изолированных процессов, что клеточные структуры и содержащиеся в них химические соединения и каталитические системы находятся в постоянном взаимодействии. Ос-новой этого взаимодействия служит непрерывный обмен продуктами реакций, образующимися в органоидах определенного вида и диффундирующими в цитоплазму и другие органоиды. [c.53]

Здесь же можно подчеркнуть исключительно большое влияние, которое на деятельность каталитического аппарата клетки оказывает общее физико-химическое состояние протоплазмы. Согласно Опарину, структурные свойства протоплазмы необходимо рассматривать как фактор, регулирующий ход процессов обмена веществ клетки. Вместе с тем характер самой структуры является непосредственным следствием того сложного сочетания биохимических процессов, которые в данной клетке осуществляются. Таким образом, структура протоплазмы — система динамическая, лабильная. Равновесие в этой системе поддерживается только за счет сохранения определенного соотношения скоростей протекающих в ней процессов. [c.55]

Изменения в обмене веществ, наступающие в тканях растения при обезвоживании, детально изучены Н. М. Сисакяном с сотрудниками. Эти исследования показали, что изменения водного режима, независимо от причины, их вызывающей, отражаются, прежде всего, на каталитической системе растения. Водный дефицит сказывается в постепенном усилении ферментативного распада сложных соединений клетки (полимерные формы углеводов, белки) и, что еще более важно, в подавлении синтетических, созидательных функций протоплазмы. Сильное снижение интенсивности процессов синтеза сахарозы и белков отмечается уже на самых ранних этапах завядания, за известными же пределами завядания клетка полностью теряет эту способность. Завядание смещает соотношение между процессами синтеза и распада углеводов и белков в сторону как абсолютного, так и относительного усиления распада. Это смещение зависит от уровня потери воды тканями, причем за известными пределами изменения направленности биохимических процессов становятся необратимыми. [c.350]

Если условия существования варьируют в пределах толерантной области жизнедеятельности организма, то это не нарушает высоко специализированной системы контроля каталитического потенциала клетки, основанного на действии регуляторных ферментов. Возникаю- [c.25]

Очень большую роль играет катализ в биологических системах. Большинство химических реакций, протекающих в пищеварительной системе, в крови и в клетках животных и человека, являются каталитическими реакциями. Катализаторы, называемые в этом случае ферментами, представляют собой простые или сложные белки. Так, слюна содержит фермент птиалин, который катализирует превращение крахмала в сахар. Фермент, имеющийся в желудке, — пепсин [c.200]

Большинство химических реакций, протекающих в пищеварительной системе, в крови и в клетках человека и животных, является каталитическими реакциями. Они ускоряются ферментами. Все ферменты — белковые вещества. Так, слюна содержит фермент птиалин, который катализирует превращение крахмала в сахар. Расщепление белков в желудке катализируется ферментом пепсином. Ферменты — исключительно активные катализаторы их действие отличается высокой избирательностью. [c.142]

Автор считает также целесообразным сделать вывод, который по существу вытекает из работы Н. Березовской [15], хотя он ею и не отмечен — о двух различных функциях витамина Р каталитической и ингибирующей. С одной стороны, в этой работе доказана способность биофлавоноидов усиливать тканевое окисление, а с другой — подавление ферментативного превращения тирозина в печени, а также подавления активности щитовидной железы, подавления системы гиалуроновая кислота — гиалуронидаза. Таким образом, витамины группы Р обладают замечательной способностью катализировать одни реакции и ингибировать другие. Если эту закономерность обобщить, то станут несколько более понятными условия, при которых в микроскопической клетке протекают параллельно и одновременно сотни сложнейших химических реакций, не тормозя одна другую. [c.380]

Вся система биохимических процессов в клетке и в организме действует при обязательном участии белков. Белки-фермер<ты катализируют все химические процессы в клетке. Важнейшая функция белков — каталитическая, ферментативная. Ферменты являются необходимыми участниками биосинтеза белков, запрограммированного на генетическом уровне. Ферменты участвуют во всех этапах биосинтеза белка. Вместе с тем белки служат регуляторами генетической функции нуклеиновых кислот. Все метаболические процессы в клетке — ее питание и дыхание — катализируются ферментами, которые выполняют как каталитическую, так и регуляторную функции регуляторные ферменты, называемые аллостерическими (см. гл. 7), обеспечивают обратные связи в метаболических цепях. [c.176]

Очень большую роль играет катализ в биологических системах. Большинство химических реакции, протекающих в пищеварительной системе, в крови и в клетках животных и человека, являются каталитическими реакциями. Катализаторы, называемые в этом случае ферментам и, представляют собою простые или сложные белки. Так, слюна содержит фермент птиалин, который катализирует превращение крахмала в сахар. Фермент, имеющийся в желудке, — пепсин — катализирует расщепление белков. В организме человека находится около 30 ООО различных ферментов каждый из них слул 1т эффективным катализатором соответствующей реакции. [c.180]

Из 102 элементов периодической системы в живых организмах обнаружено не менее 60. Многие из них относятся к металлам и встречаются в живых клетках в виде разнообразных комплексных соединений. Уже давно стало ясно, что металлы, даже встречающиеся в живых тканях в крайне низких концентрациях (так называемые микроэлементы), и их комплексы — это не случайные примеси, а биологически важные компоненты клетки. Множество патологических нарушений, связанных с недостаточностью в клетке железа, меди, цинка, марганца, молибдена, кобальта, не говоря уже о более распространенных в живых тканях металлах кальции, магнии и др., имеют большое значение для биохимии животных и растений, а также для прикладных областей. Исследования биохимических процессов, в которых участвуют ионы металлов, представляют сравнительно новую, но уже вполне определившуюся и быстро развивающуюся область науки, называемую бионеорганической химией. К ней относится также и моделирование структурных и функциональных параметров природных комплексов металлов. Несмотря на значительные различия выполняемых физиологических функций, типов катализируемых реакций и структур реакционных центров, ферменты, являющиеся предметом исследования в бионеорганической химии, объединяет одна особенность— участие ионов металлов или в самом каталитическом акте, или в поддержании третичной или четвертичной структуры белка, необходимой для оптимального функционирования фермента. Это определяет известную общность подходов к изучению ферментов указанной группы и выбор некоторых методов исследования, заимствованных, с одной стороны, из арсенала энзимологии, а с другой - из химии координационных соединений. [c.5]

В клетке, содержащей сотни метастабильных соединений, должно было бы происходить бесконечно большое число реакций, однако число это ограничено в силу высокой специфичности ферментов. Таким образом, присутствующие ферменты полностью определяют характер реакций, протекающих в живой клетке. Состав биологической системы, несомненно, определяется специфичностью, концентрацией и активностью ее ферментов. Изменения специфичности фермента возможны только в результате мутаций. Изменения же концентрации и каталитической активности ферментов могут осуществляться при помощи регуляторных механизмов, контролирующих соответственно [c.101]

Не менее важной стороной биокатализа надо считать и гибкость каталитически активных структур, обусловливающую легкую деформацию активного центра под влиянием субстрата. Наконец, наиболее существенной чертой биокаталитических систем, конечно, является их динамическая природа и способность к поддержанию постоянства структурных параметров за счет обратных связей, т. е. автоматическое регулирование. Все эти свойства катализаторов клетки на модельных системах почти не изучались и представляют собой новую и привлекательную область исследования. [c.168]

В добиологический период, вероятно, не было недостатка в различных матрицах. Судьба каждой из них зависела от того, что эта матрица производит. Она могла стать временным источником производства небольших молекул, могла появиться на соответствующих матрицах, и макромолекулы (многие из них) возможно и вели себя подобно белковым цепочкам, т. е., например, самопроизвольно скручивались, образуя более или менее стабильные вторичные или даже третичные структуры. Следует особенно выделить те матрицы, которые порождали полимерные молекулы, со свойствами катализаторов и молекулы, у которых каталитические функции зависели от третичной структуры, — это будет уже совсем похоже на белки. Но сами белки не могут служить матрицей [18]. Их каталитическая работа лишь направляет реакции по некоторым определенным путям, но, вообще говоря, не способствует возобновлению деятельности исходной матрицы. Чтобы действовал биологический аппарат клетки, необходим отбор катализаторов, способствующих репродукции матриц. Эти белковые системы должны создавать материал. Служащий для матрицы сырьем для производства белковых систем. Цикл при этом замыкается, материал для строительства и воспроизводства матрицы тоже должен быть изготовлен при помощи тех же белков. [c.208]

Такие ферменты, идентичные по своей каталитической функции, но различные по другим молекулярным характеристикам, называются изоэнзимами или изозимами. Образование дублирующих друг друга ферментных белков связано с существенными затратами, но это обеспечивает клетке возможность специфической и точной регуляции систем, содержащих одинаковые этапы. Существование изоэнзимов, различающихся по конечному назначению, составляет одно из важных условий динамической организованности метаболизма. Конечная функция или назначение фермента становится существенным дополнением к его непосредственной функции. Существование различных молекулярных форм ферментов, аналогичных по своей специфической основной функции, но различных по конечному назначению в физиологическом отнощении, является одним из важнейших условий нормального метаболизма клетки. Химические сигналы в клетке могут приниматься избирательно, и таким образом создается весьма точно действующая система строго направленных каналов связи для управления обменом веществ на основе информации о внутри- и внеклеточной химической среде. [c.243]

При характеристике каталитического действия фермента определяют его активность. За единицу активности принято такое количество фермента, которое катализирует превращение одного микромоля (10 моль) субстрата в 1 мин при оптимальных условиях. Согласно Международной системе единиц, активность фермента принято выражать в каталах, что соответствует количеству фермента, которое превращает 1 моль субстрата в секунду. Каждый фермент имеет свои оптимальные условия проявления активности, при которых реакция протекает с максимальной скоростью. От активности ферментов и их количества в клетке зависит скорость обмена веществ, а значит, и функциональное состояние организма человека, способность адаптироваться к изменениям внешней и внутренней среды. [c.89]

Ферменты — это специфические белки, выполняющие определенные каталитические функции в живых системах. Оговорка о функциях ферментов в живых системах необходима потому, что далеко не каждый белок является ферментом, но в составе практически любого белка содержатся имидазольные группы гистидина либо группы СООН, SH и им подобные. В неферментных белках поведение этих групп ничем существенным не отличается от поведения этих же групп в свободных аминокислотах — весьма слабых катализаторах, тогда как биокатализаторы клетки обладают многими особыми свойствами. [c.54]

Важные защитные функции катализаторов очень отчетливо выражены в способности организма быстро синтезировать ферменты и даже целые системы ферментов, предназначенные для химического разрущения и обезвреживания посторонних веществ, угрожающих хаотизацией биохимическим механизмам клетки. Особенно ярко стабилизирующая и защитная функции катализаторов проявились в ходе биохимической эволюции. В раннюю эпоху развития жизни организмы были анаэробами. Различные виды их располагали системой катализаторов, сходной стой, которая имеется у аэробов, однако у них не было цитохромоксидазы. Камен указал, что анаэробы, синтезирующие хлорофиллы, отличные от тех, которые нужны для фото-синтетического образования кислорода, не могут жить в атмосфере, содержащей даже следы кислорода, и, таким образом, отсутствие цитохромоксидазы играет решающую роль в их судьбе. Так, появление соответствующих каталитических аппаратов не только устраняет опасность, но и превращает внешний химический фактор в нормальный и полезный элемент согласованно действующей каталитической системы. Вполне закономерно все последующее развитие базировалось на синтезе разнообразных катализаторов и совершенствовании механизмов их согласованного действия. [c.39]

По представлениям академика Опарина, она начала развиваться из кусков коллоидов в море. Действительно любой коллоид — это прекрасная микропористая среда для деятельности микронородиффузионного каталитического эффекта. И здесь могло возникнуть определенное сочетание белковых молекул, сгруппированное в виде простейшей клетки. И как только это сооружение появилось, микропородиффузионный каталитический эффект придал ему жизпь в виде привноса-выпоса веществ и регуляции размеров микронор мембранной системы. Клетка получила способность обмениваться химическими веществами с внешней средой, расти и размножаться. [c.268]

Гомогенные реакции (процессы) I/I158 4/415 5/465. См, также Гомогенные системы алкилирование 2/380 газификации твердых топлив 1/881 газофазные 1/1158 2/850, 851 гидрирование 2/670 3/84, 737 гидролиз 2/340 горение 1/1169, 1170 детонация 2/46, 67 диеновый синтез 2/101, 102 н реология 4/487 и эффект клетки 2/810, 811 изотопный обмен 2/387, 388 каталитические 1/1158-1161 2/688-691, 756, 757 5/333, 712, 713. См. также Гомогенный катализ [c.585]

Таким образом, представленные данные о вторичных мессенджерах свидетельствуют о том, что каждой из этих систем посредников гормонального эффекта соответствует определенный класс протеинкиназ, хотя нельзя исключить возможности существования тесной связи между этими системами. Активность протеинкиназ типа А регулируется цАМФ, протеинкиназы G-цГМФ Са -кальмодулинзависимые протеинкиназы находятся под контролем внутриклеточной [Са ], а протеинкиназа типа С регулируется диацилглицеролом в синергизме со свободным Са и кислыми фосфолипидами. Повышение уровня какого-либо вторичного мессенджера приводит к активации соответствующего класса протеинкиназ и последующему фосфорилированию их белковых субстратов. В результате меняется не только активность, но и регуляторные и каталитические свойства многих ферментных систем клетки ионных каналов, внутриклеточных структурных элементов и генетического аппарата. [c.297]

В случае соединений типа 224-227 управление селективностью связывания достигалось путем варьирования структуры мультидентатных лигандов. Можно ли, однако, построить химические модели, способные имитировать не только ферментоподобное связьшание, но и его вариабельность, управляемую внешними условиями Такое свойство представляет особый интерес из-за очевидного родства со способностью ферментов изменять свою каталитическую активность или даже включаться и вьжлючаться в ответ на внешние воздействия (такие, как изменение pH, присутствие или отсутствие некоторых ионов металлов, низкомолекулярных регуляторов и т. п.). Имеются также обширные данные о том, что конформация активного центра фермента, ответственного за его каталитическую активность, может изменяться при воздействии на удаленные от этого центра участки белковой глобулы (аллостерические эффекты). Эти явления имеют особое значение как один из основных механизмов управления в живых системах, позволяющих воздействовать на состо-Я1ше и активность ферментных систем с помощью химических сигналов, продуцируемых эндогеьшо, т.е. самой клеткой, или поступающих извне [34d]. [c.481]

Во многих отношениях действие микроэлементов схоже с действием ростовых веществ, которое также моделируется с помощью адсорбционных катализаторов. Такое моделирование было проведено 90] при изучении влияния ростовых веществ на каталитическую активность ионных адсорбционных катализаторов (ионы u +, Ag+, Fe + на угле), взятых в качестве модельных биологических систем. Оказалось, что ростовые вещества (р-наф-тилуксусная кислота и др.) активируют такие каталити- ческие системы только при малой концентрации, хорошо совпадающей с активирующей концентрацией фитогормонов на растения и проявляют дезактивирующее действие при больших концентрациях, как и ростовые вещества in vivo. Эти данные были подтверждены [91]. Приведенные явления показывают, что живая клетка не нуждается в большой концентрации активаторов, которые, наоборот, могут в этом случае превратиться в токсические вещества и что здесь имеется оптимальное действие, лежащее при очень малых заполнениях слоя, устанавливающее тесную аналогию между биологическим действием микроэлементов на растительные клетки и адсорбционными катализаторами. [c.40]

Ферменты-это функциональные единицы клеточного метаболизма. Действуя в строго определенной последовательности, они катализируют сотни многостадийных реакций, в ходе которых расщепляются молекулы питательных веществ, запасается и преобразуется химическая энергия и из простых молекул-предше-ственников строятся макромолекулы, входящие в состав клетки. Из большого числа ферментов, принимающих участие в метаболизме, можно вьщелить особый класс регуляторных ферментов, которые могут воспринимать различные метаболические сигналы и в соответствии с ними изменять свою каталитическую активность. Благодаря действию таких ферментов все ферментные системы в клетке функционируют координированно, что обеспечивает гармоническое рав- [c.226]

Пфвые указания на то, что в биологических системах происходят какие-то каталитические процессы, были получены в начале XIX в. при изучении переваривания мяса под действием желудочного сока и превращения крахмала в сахар под действием слюны и раздичньгх экстрактов из тканей растений. Вслед за этим были зарегистрированы и другие случаи биологического катализа, который теперь называется ферментативным. В 50-х годах прошлого века Луи Пастер пришел к выводу, что сбраживание дрожжами сахара в спирт катализируется ферментами . Он считал, что эти ферменты (впоследствии для их обозначения бьш введен еще один термин- энзил1ы, что в переводе означает < дрожжах ) неотделимы от структуры живой клетки дрожжей. Эта точка зрения господствовала в науке в течение длительного времени. Поэтому важной вехой в истории биохимии стало открытие, которое сделал в 1897 г. Эдвард Бухнер ему удалось экстрагировать из дрожжевых клеток в водный раствор набор ферментов, катализирующих расщепление сахара до спирта в процессе брожения. Тем самым бьшо доказано, что столь важные ферменты, катализирующие один из основных метаболических путей, приводящих к высвобождению энергии, сохраняют способность функционировать и после выделения их из живых клеток. Это открытие вдохновило биохимиков на новые поиски, направленные на вьщеление разнообразных ферментов и изучение их каталитических свойств. [c.227]

В докладе, представленном V Международному биохимическому конгрессу, Вестхеймер указал на успехи в области моделирования, которые привели к созданию каталитических систем, работающих в условиях, близких к условиям клетки, и по механизмам, подобным ферментам. Он-выразил уверенность, что скоро мы уже сможем рассматривать не модели, а аналоги ферментов [18]. Вместе с тем выяснилось, что в механизме действия ферментов имеются своеобразные черты, для которых мы не можем подобрать простых аналогий в обычном катализе. Поэтому было бы разумнее моделировать не столько катализаторы, сколько сам катализ в тех высокоорганизованных системах, в которых действуют ферменты. [c.147]

Так как ферменты — катализаторы определенных химических реакций, то следует количественно изучать их по влиянию на кинетику соответствующей реакции. Для получения сколько-нибудь ясных и новторимых результатов необходимо пользоваться высокоочищенньши, в частности кристаллическими, препаратами ферментов. Сама по себе ферментативная реакция изучается на чистой системе, состоящей из буфера, субстрата (или субстратов) и фермента. Следует всегда помнить, что подобный модельный эксперимент весьма далек от обстановки, в которой ферменты действуют в клетке. В клетке ферменты часто включены в форменные образования, или в так называемую структуру . Одно время полагали, что, измеряя кинетику реакции в присутствии добавки чистого кристаллизованного фермента, мы выясняем максимальную каталитическую активность, на которую способен данный белок. На самом деле это может быть и неверно. Вполне возможно, что, будучи включен в форменные элементы, фермент усиливает свое действие, так как может произойти благоприятное изменение его вторичной и третичной структуры. [c.155]

В периоде лагфазы микроорганизмы сами создают необходимую для их развития величину окислительного потенциала. Бактериальные культуры почти всегда являются резко редуцирующими системами [23]. В особенности это относится к анаэробам, создающим соответствующие окислительно-восстановительные условия в среде. Согласно Хьюитту [23] бактерии производят редукцию на поверхности клетки. Микроорганизмы являются активными центрами каталитических химических реакций, вызываемых энзимами на поверхности клетки. Вместе с тем центрифугированный, лишенный клеток, экстракт содержит восстановители, которые легко окисляются воздухом [11] и возможно являются веществами типа альдегидов [24]. Хотя о природе редуцирующих веществ, выделяемых анаэробами, почти ничего неизвестно [4], по нашему мнению, они не могут быть идентичны в различных бактериальных культурах. [c.97]

Реакция цис- /"-переходного состояния приведет к выделению энергии и образованию бутана (рекомбинация). При этом триплет бутана лежит, вероятно, очень высоко и по энергии близок к энергии диссоциации связи С— С в бутане. Следовательно, для увеличения вероятное/га запрещенного перехода (///оУубутапа в 5,,-бутан необходимо наличие либо сильной SL-связи между песпаренными электронами (т. е. перекрывания орбиталей), либо наличие тяжелого атома с сильной 5/,-связыо (конец периодической системы и особенно переходные металлы), либо образование комплекса с акцептором, возможно с переносом заряда. Эти условия осуществляются 1) когда радикалы находятся в очень близком контакте, например в клетке растворителя, и при невысоких температурах (сильная Л Л-связь радикалов) 2) когда радикалы образуются из МОС тяжелых металлов или металл с сильной SL-связыо находится вблизи цис-Тл 3) когда триплетное состояние образует комплекс с акцептором цис-Тг-[РЛ. jj I ll] —- S0 (Et — Et) + ET,- Первое условие подтверждается многочисленными фактами рекомбинации даже ме-тильных радикалов в клетке в отсутствие тяжелых атомов [72], а второе условие подтверждается тем, что большинство МОС тяжелых металлов (Hg, Bi, Sn, Pb) при распаде дает продукт рекомбинации, а также тем, что переход-тле металлы с сильной SL-съя лъю и их соли в большинстве своем обладают каталитической активностью в реакции рекомбинации радикалов [72, 73]. [c.99]

Ферменты способны ускорять соответствующие процессы в любых условиях, пока сохраняется нативность белковой глобулы, хотя Луи Пастер, когда он вводил термин фермент , полагал, что брожение (fermentation) с помощью микроорганизмов неотделимо от жизнедеятельности, а катализатором брожения является только живая клетка. Вскоре оказалось, что это совсем не так, а эволюция процесса очистки носителя каталитической активности привела от живых клеток или клеточных экстрактов к индивидуальным кристаллическим белкам. В конце прошлого века (1878 г.) в противовес живым клеткам — ферментам Пастера — энзимами были названы катализаторы биологического происхождения, проявляющие свои функции во внеклеточных системах. Сейчас фермент и энзим используются как синонимы, хотя в русской литературе предпочитают фермент , а в англо-американской — энзим . [c.54]

Однако такие субстраты ферментативных реакций, как пиридин-нуклеотиды при окислительно-восстановительных реакциях, аденин-полифосфаты в процессах переноса фосфорильной группы или ко-энзим А при переносе ацильной группы, с биохимической точки зрения отнюдь не равноценны остальным. Характерной особенностью подобных соединений, отличающей их от обычных субстратов, является их регенерация в процессе метаболизма клетки, благодаря чему биохимические полиферментные системы используют обратимые изменения этих немногих соединений-переносчиков для осуществления ферментативных превращений широкого круга обычных субстратов. Старый термин коэнзим или кофермент подчеркивает это отличие, но он неудачен в том отношении, что перечисленные соединения в каталитической реакции все-таки играют роль субстратов, а не катализаторов. Поэтому для них в настоящей книге используется название специализированный субстрат , указывающее как на общность свойств, так и на различные биохимические функции субстратов двух типов. Рассмотрим некоторые простые примеры регенерации специализированных субстратов. Например, пиридиннуклеотиды NAD+ и NADP+ восстанавливаются в цикле Кребса при окислении изолимон-ной кислоты под действием изоцитратдегидрогеназы (К. Ф. 1.1.1.42) [c.128]