Протеиновые растворы

Если с раствором одного белка реакции Миллона и ксанто-протеиновая положительны, а с раствором другого отрицательны, что можно сказать о различиях аминокислотного состава этих белков [c.18]

В последующей статье (1957) вап ден Темпель приводит результаты исследований высококонцентрированных эмульсий (например, 80% медицинского парафина в растворе додецилсульфата натрия, аэрозоль ОТ). Эти эмульсии можно рассматривать как полностью флокулированные, так как частицы соприкасаются со многими соседними существует только устойчивость к коалесценции. Значение константы скорости коалесценции К колеблется от 10 сект для нестабильных эмульсий до 10 секг для стабильных. (Высокостабильные эмульсии, такие как эмульсии, защищенные протеиновыми пленками, имеют меньшие скорости коалесцепции, но являются не- удобными для экспериментального изучения). Некоторые эмульсии показали ограниченную коалесценцию, причем значение К уменьшалось до нуля после достижения определенной стадии. [c.115]

В начале прошлого века Максвелл, создав теорию электромагнетизма, начал изучать диэлектрические свойства веществ, обусловленные их гетерогенностью. Примерно в то же время коллоидные дисперсии рассматривались как один из видов гетерогенных систем. Позднее Дебай предложил теорию полярных молекул, рассматривая их как частный случай диэлектриков. Такая трактовка вызвала большой интерес среди исследователей, в результате чего теория полярных молекул получила широкое применение и была распространена на область коллоидного состояния вещества. Это влияние можно проследить на примере исследований диэлектрических свойств макромолекулярных и протеиновых растворов, адсорбции молекул на порошках твердого вещества и т. д. По этому вопросу имеется значительное число работ как обзорного, так и оригинального характера. [c.313]

В свете предыдущих рассуждений действие концентрированных растворов нейтральных солей, производящее осаждение протеинов из растворов, можно объяснить их двояким действием на протеины во-первых, снятием заряда, для чего достаточна незначительная концентрация электролитов, и во-вторых, дегидратацией, разрушением водной оболочки протеиновой частицы, для чего необходима концентрация солей от 3 до 5 N. Более низкие концентрации (ниже 2 — [c.27]

Этот вид диэлектрических дисперсий, обнаруженный в целом ряде идких диэлектриков (например, вода, спирты и некоторые протеиновые растворы), зависит от свойств полярных частей молекул. [c.390]

Протеиновый раствор приготовляется следующим образом [c.126]

Как при световой, так и при электронной микроскопии белковые структуры можно идентифицировать, используя растворы более или менее специфичных ферментов (протеаз, пепсинов, трипсинов), которые атакуют протеиновые участки. На срезах, инкубированных в ферментных растворах, в местах нахождения белков проявляются дыры, которые четко отличимы от окружающих структур. [c.128]

При получении лигнин-протеинового комплекса (соевого) 10 г Н-лигнина и 2 г протеина растворяли в разбавленном едком натре. Затем раствор подкисляли 2 н. соляной кислотой и 0,5 н, о-фосфорной кислотой. Таким путем получали комплексы В, имевшие 2,4% азота и 3,8% азота соответственно. При использовании 4 г протеина соевых бобов они получили лигнин-проте-иновый комплекс, содержавший 6,4% азота. [c.676]

Применяются главным образом в качестве азосоставляющих в холодном крашении, Для гладкого крашения применяются в виде щелочных растворов — это исключает возможность холодного крашения для протеиновых волокон, чувствительных к щелочам. [c.698]

Точно так же меньшая эффективность вулканизации г ггс-полиизопрена по сравнению с вулканизацией НК связана с тем, что в натуральном каучуке содержится сложная по составу фракция денатурированных протеинов, которая существенно активирует вулканизацию благодаря поверхностно-активным свойствам. Эта фракция отличается легкой диспергируемостью в органических растворителях, таких, как диэтиловый эфир, что, по мнению авторов, связано с образованием высокомолекулярного соединения углеводорода с молекулой денатурированного протеина. Соединение представляет собой обратную мицеллу в воде каучуковая часть его стремится раствориться в растворителе для каучука, тогда как высокополярный нерастворимый протеиновый фрагмент препятствует растворению, [94]. [c.242]

Заряд протеина в растворе с данным значением pH можно считать приблизительно пропорциональным числу эквивалентов кислоты или щелочи, которое необходимо для того, чтобы довести pH протеиновой системы от изоэлектрической точки до данного значения. Это утверждение, помимо других условий, основано на следующих предположениях электролиты в растворе не влияют на заряд частиц, что справедливо в том случае, если в растворе имеются только одновалентные ионы протеиновые соли диссоциированы либо полностью, либо до какого-то постоянного значения степени диссоциации заряды ионов протеина находятся на поверхности или около нее и распределены на ней приблизительно равномерно. [c.721]

Трипсин представляет собой протеолитический фермент, получаемый из поджелудочной железы животных и поступающий в продажу в виде желтоватого или желтовато-серого порошка. С водой он дает мутный раствор. Его способность к растворению белка испытывают при помощи различных протеиновых веществ, как, например, куриный белок, фибрин, желатина, пептон из шелка, казеин, эдестин, рицин, молоко, гемоглобин и т. д. Далее будут приведены только те методы, " которые являются наиболее удобными для проверки продажного трипсина. [c.533]

Этот комплекс можно использовать и для инъекций 2. Хелатный протеиновый комплекс, содержащий 10—20% РегОз, приготовляется путем прибавления сыворотки к разбавленному раствору соли Ре (111) [c.317]

Облучение протеиновых плёнок ультрафиолетовым светом вызывает весьма сложные изменения поверхностного давления и скачка потенциала причём свет различных длин волн даёт различный эффект. Вначале обычно наблюдается повышение как давления, так и потенциала. Затем молекулы протеина, повидимому, распадаются, происходит растворение плёнки, и давление вместе с потенциалом падает. Замечательно то, что малейшие следы металлических ионов в растворе могут вызвать некоторые из этих реакций даже при видимом свете. [c.131]

Шульман показал, что присутствие дубильной кислоты в растворе под протеиновой плёнкой сильно изменяет скачок потенциала, по всей вероятности, в результате соединения с протеином. Здесь, повидимому, имеет место дубление мономолекулярной плёнки. [c.131]

Красители можно разделить в соответствии с методами их применения и с их способностью окрашивать хлопок и шерсть, являющимися основными видами волокон. По этой классификации в группу хлопка включаются другие натуральные и регенерированные целлюлозные волокна, а в группу шерсти другие протеиновые волокна. Этой классификацией устанавливается также растворимость красителей в воде и в водных растворах специфических реагентов, наличие солеобразующих групп и прочие особенности их строения. [c.315]

Жи ьотные клеи. Глютиновые (протеиновые) клеи получают из материалов, богатых коллагеном,-костей, сухожилий, обрезков кож и сырых шкур животных, а также их ниж. слоя (мездры), чешуи и плавательных пузырей рыб и др. Выпускают сухие клеи-брикеты разл. формы, плитки площадью до 400 см и толщиной до 1,5 см, чечевицеподобные гранулы размером 3-5 мм, чешуйки, порошки галер-ту-студень с 40-50% сухого остатка жидкие клеи-растворы в воде. Перед применением сухие клеи и галерту заливают водой для набухания, а затем подогревают до 65-70 С (обычно на водяной бане). Нагретый р-р наносят на соединяемые пов-сти и соединения выдерживают под давлением [c.405]

Нейман рекомендует после озоления и разложения пробы выделять уран на протеине (уран с протеином образует прочный комплекс). Тяжелые металлы, когда это необходимо, например при анализах печени, крови и селезенки, удаляют на ртутном катоде перед осаждением урана протеином. Ураново-протеиновый комплекс растворяют в соляной кислоте, белок удаляют центрифугированием, уран определяют флуориметрически. [c.165]

Необратимое осаждение протеинов, сопровождаемое денатурацией их, почти во всех случаях надо рассматривать как ограничение эмуль-соидных свойств протеинового золя и увеличивание суспензоидных. Денатурация нагреванием по исследованиям Шика и Мартина может происходить только в присутствии воды. Высушенный яичный альбумин, подвергнутый нагреванию до 120° в течение 5 час. в токе сухого воздуха, сохранял способность растворяться. Это свойство протеинов позволяет высушивать молоко при довольно высокой температуре с сохранением растворимости в дальнейшем. При денатурации нагреванием происходят химические реакции и протеин изменяет свой состав. Доказательством значительного изменения протеинов при варке служит лучшая усвояемость их животным организмом так, сырое яйцо переваривается животными и человеком лишь в очень незначительном количестве, в то время как вареное переваривается быстро и полностью. Денатурацию нагреванием не надо смешивать с коагуляцией. Иногда при отсутствии соответ- [c.27]

Нельзя согласиться, чтобы все перечисленные агенты действовали в одинаковом направлении и приводили к тождественным результатам. Можно считать, что все они действуют коагулирующе путем дегидратации и все, кроме спирта, ацетона и таннина, снимают с протеинового золя электрический заряд. Отметим здесь некоторые особенности действия, присущие вышеперечисленным агентам денатурации. По исследованиям Леба действие анионов и катионов обусловливается зарядом протеина в кислую сторону от изоэлектрической точки при положительном заряде протеина происходит присоединение к нему аниона. В щелочную сторону от изоэлектрической точки при отрицательном заряде протеина присоединяется катион. Таким образом рассматривая денатурирующее действие солей тяжелых металлов, надо всегда иметь в виду заряд раствора протеина, в зависимости от которого происходит присоединение к протеину или катиона или аниона. Процесс протекает следующим образом при прибавлении соли тяжелого металла к раствору отрицательно заряженного протеина происходит коагуляция с поглощением катиона. Заряд протеина нейтрализуется или даже возникает противоположный заряд,-—происходит коагуляция. Дальнейшее прибавление соли тяжелого металла ведет к растворению коагулированного протеина и одновременно с этим последний перезаряжается,-—он получает положительный заряд- Следующее прибавление соли поведет к новой коагуляции протеина, при которой будет поглощаться анион соли- Изоэлектрический протеин не соединяется ни с катионами, ни с анионами 4 Следовательно. протеин, приведенный в изо-электрическое состояние, легко может быть отмыт от сопровождающих его примесей. Несмотря на мнение Леба, что присоединение [c.28]

Действие таннина на растворы протеинов однако имеет крупное отличие от действия спирта и ацетона. Это отличие состоит в способности таннина адсорбироваться частицами протеина. Действие таннина на протеины можно рассматривать как взаимное осаждение коллоидов. Г. Р. Кройт предполагает, что таннин (эфир глюкозы и дигалловой кислоты) СбН7Об[СОСдН0(ОН)2ОСОСйН.2(ОН)з]5 при адсорбции на поверхности протеиновых частиц ориентируется глю-козным концом цепи к протеину и дегидрирует его, а фенольными группами—к воде. Фенолы слабо растворимы в воде, в силу чего происходит уменьшение гидрофильности получаемого агрегата — протеин плюс таннин. Сродство к воде повышается у фенолят. Вот почему дубление в щелочной среде не сопровождается дегидратацией. Разница,в механизме действия между спиртом и таннином сказывается на силе денатурации этих веществ для таннина она в 50 раз выше, нежели для спирта. [c.29]

Для всех сильнокислотных азокрасителей характерно наличие в молекуле двух и более сульфогрупп, придающих соединениям свойства сильных кислот, и относительно невысокая молекулярная масса. Молекулярная масса кислоты красителя (но не натриевой илн иной соли), отнесенная к числу сульфогрупп, обычно не пре вышает 300. Такое строение мало благоприятно для появления больших сил адсорбции сильнокислотные красители имеют пониженное сродство к протеиновым волокнам, они относительно легко десорбируются с волокна, т. е. окраски мало устойчивы к стирке и другим мокрым обработкам. В водных растворах сильнокислотные красители мало ассоциированы, но они легко диффундируют в волокне, отсюда их хорошая ровняющая способность. К преимуще [c.278]

Добавки окислителей предназначены для разложения и перевода в растворенное и эмульгированное состояние, органических материалов, например протеиновых клеев, крахмала, камеди, природных смол, которые обычно не растворяются в воде и применяемых растворителях. Кроме того, окислители убивают микроорганизмы и обесцвечивают пигменты. Обычно окислителями являются гипогалогениты, например гипохлорит кальция, гипобромид натрия, пероксиды типа Н2О2. На202, К2О2, пероксид мочевины, персульфаты, пербораты и другие водорастворимые агенты, окисляющие в щелочных средах. [c.140]

Окрашивают целлюлозные волокна (естественные и искусственные) в нейтральной или слабощелочной среде в присутствии N82804 или N801. Волокном выбирается соль кислоты красителя. Протеиновые и полиамидные волокна окрашивают так же, как собственно кислотные красители, но выбираются хуже последних отчасти вследствие неустойчивости подкисленных растворов. [c.690]

Согласно этому методу, вначале удаляют дезоксирибонуклеиновую кислоту в виде протеинового комплекса, затем из гуанидингидрохлоридного раствора осаждают рибонуклеиновую кислоту и для дальнейшей очистки ее обрабатывают хлороформом и повторно осаждают этанолом. [c.440]

Готовят суспензию из 1 вес. ч. замороженной и хорошо измельченной животной ткани и 3 вес. ч. охлажденного льдом буферного раствора (0,15 М хлорид натрия, 0,02 М фосфат натрия pH 6,8) и б—8 мин перемешивают при 2—5°. Во избежание образования пены, рекомендуется добавление в суспензию нескольких капель октилового спирта. Гомогенизат полчаса центрифугируют при температуре <5° и 3000 g. Осадок, содержащий практически всю дезоксирибонуклеиновую кислоту в форме протеинового комплекса, отбрасывают. [c.440]

Другим важным следствием обработки текстильных волокон производными этиленимина является повышение их водостойкости и прочности Ео влажном состоянии. Так, водостойкость ви-нилона (волокна из поливинилового спирта) повышается в 60 раз в результате обработки его производными этиленмочевины [86— 88. В несколько меньшей степени отмеченное повышение водостойкости наблюдается для хлопчатой бумаги [89], вискозного шелка [90] и других текстильных [90—101] волокон. Кроме производных этиленмочевины [101] и этиленуретана [86, 91, 98—100], для той же цели могут применяться некоторые другие производные этиленимина [93—97], а также ПЭИ в сочетании с диизоцианатами [89, 92]. Добавление производных этиленмочевины на стадии производства волокон из регенерированной целлюлозы [102—106] или обработка этими производными, а также ПЭИ хлопчатой бумаги [105] сообщает волокнам упругость [105] и прочность [106, 107] (на истирание и разрыв). Шерсть и другие протеиновые волокна не дают усадки при мытье и не сваливаются, если их обработать 0,1—10%-ными растворами ПЭИ (мол. вес 20 000—30 000) одного [108] или в сочетании с эпоксидными смолами [109], а также 1-(перфторалкил) этилениминами или их полимерами [110]. Стойкая к мытью шерсть с пониженной растворимостью в щелочах (в результате образования мостиковых связей в кератине) получается в результате обработки обычной [c.221]

Водорастворимые питательные вещества адсорбируются на клеточных оболочках микробов, а затем диффундируют в клетку микроорганизма. Диффузия, или проникновение веществ через клеточную оболочку, возможна в связи с мозаичным строением микробной плазменной оболочки — мембраны. Внешний слой плазмы — цитоплазматическая мембрана — трехслойна толщина ее 6—8,5 нм. Структурные субъединицы мембраны представляют собой сочетание липоидных и протеиновых молекул — липо-идно-протеиновую мозаику. Часть субъединиц является белковолипидными комплексами, другая часть — ферменты. Липоидные ячейки пропускают жирорастворимые вещества (глицерин, жирные кислоты), а протеиновые ячейки—воду и водорастворимые вещества (углеводы, сахара и водные растворы аминокислот и минеральных солей). До 757о всех липидов бактерий сосредоточено в мембранах. Ферменты мембраны или плазмалеммы участвуют в глубокой деструкции сложных органических веществ, поступающих в клетку, либо в трансформации некоторых органических соединений, без чего их потребление или энергетическое использование невозможно. [c.85]

Адсорбция индикатора на протеине с противоположным зарядом. Тиль и Шульц обнаружили, что окраска метилового оранжевого в присутствии протеинов, например яичного белка, значительно сдвигается в сторону окраски основной формы. Положительно заряженный протеин образует комплекс с анионной формой индикатора, уменьшая тем самым концентрацию кислой формы индикатора в растворе. Даниэлли показал, что при использовании бромкрезолового синего, обе формы которого представляют собой анион, протеиновая ошибка имеет место лишь в растворах с pH ниже изоэлектрической точки протеина, т. е. когда протеин заряжен положительно. [c.71]

Ароматичность порфиринового макроцикла широко изучалась методом ЯМР-спектроскопии [2]. Кольцевой ток, обусловленный делокализацией в порфириновой системе, использовался для исследования агрегации и большого числа других явлений. Вследствие деэкранирования жезо-протонов их сигналы появляются в спектре ПМР приблизительно при 10 млн (б) (химический сдвиг протонов бензола 7,2 млн ), а сигнал экранированного протона группы N—Н между —2 и —5 млн . Измерение химических сдвигов в ЯМР спектрах Н и С осложняется наличием концентрационной зависимости, обусловленной главным образом образованием слоев молекул в растворе [2]. При сближении молекул порфирина в растворе кольцевой ток одной из них вызывает сдвиг в сторону сильных полей линий в протонном и углеродном спектре заместителей другой молекулы. Анализ таких сдвигов используют для определения геометрической структуры этих димеров или более высоких агрегатов (в растворе). Гораздо чаще ЯМР-исследо-вание применяют для идентификации боковых цепей и определения изомерной чистоты порфиринов. При решении этих задач с большим успехом применялись сдвигающие реагенты 17]. Были исследованы также парамагнитные ЯМР-спектры гемов и гемо-протеинов [8]. В случае низкоспиновых цианоферригемов или гемопротеинов [8] неспаренный электрон вызывает чрезвычайно сильный сдвиг резонансных линий порфирина, которые таким образом далеко отходят от сигналов растворителя или протеиновых остатков. Величина смещения непосредственно зависит от спиновой плотности в геме, поэтому в ней отражаются малейшие возмущения, происходящие в физиологических условиях, когда гемо-протеин выполняет свою биологическую функцию, [c.393]

Получение этих веществ доказывает совершенно определенно протеиновую природу азота в молодых ископаемых топливах. Мичиганский торф, содержащий от 2,25 до 2,75% азота, после высушивания в шкафу при экстрагировании кипящей водой потерял очень мало азота. Посредством применения разведенных минеральных кислот (33%-пая соляная или серная кислота) при температуре кипения за 30—60 час. было извлечено от 50 до 60% азота. При исчерпывающем экстрагировании в раствор перешло до 68% присутствующего в топливе азота [29]. Количество экстрагированного азота зависело от концентрации примененной кислоты, времени экстрагирования и степени измельчения торфа. На основании анализа экстрагированные азотистые соединения были разделены на группы, как это показано в табл. 5. Выветрившийся торф, содержащий 2,69% азота, дал такие же величины, за исключением того, что не было обнаружено азота диаминокислот, а количество азота моноаминокислот соответственно увеличилось. Эта работа была распространена на угли бурые, молодые каменные, каменные и антрациты, содержавшие соответственно 0,87 1,68 1,44 и 1,36% азота [30]. Все виды топлив были шздушно сухими и экстрагировались в течение 72 час. с обраАым холодильником 33%-ной серной кислотой. Экстракт торфа был [c.109]

Свойства. Кислотный краситель триаминотриарилметанового ряда. Мелкокристаллический порошок. Не растворим в холодной воде, мало растворим в горячей воде и этиловом спирте. С кОнц. серной кислотой дает оранжево-красный раствор, окраска которого при разбавлении переходит в васильковую. Водный раствор красителя под действием NaOH приобретает фиолетовую окраску. Обладает способностью образовывать с белками интенсивно окрашенные комплексы, что обусловило его использование для количественного определения протеина в исследуемых объектах. Максимум в спектре поглощения раствора красителя в 0,01 М цитратном растворе при pH = 3,0 лежит при 555 нм, протеиновый же комплекс характеризуется менее широким пиком при 549 нм. Применение. В качестве красителя для гель-электрофореза [1, 2]. [c.188]

Высокомолекулярные пептидные и протеиновые эфиры на холоду не восстанавливаются, а при нагревании начинают проходить уже известные побочные реакции. Для проведения реакций при температуре от —60° С до комнатной используют в качестве растворителей тетрагидрофуран, пиридин или Л -метилморфолин [201, 756, 1610]. По-видимому, раствор АШз в тетрагидрофуране на холоду действует более селективно, чем ЫА1Н4 [201]. [c.455]

Органические вещества. Основную часть органического вещества природных вод составляют гумусовые соединения, которые образуются при разложении растительных остатков. Водный гумус содержит в основном лигнино-протеиновые соединения. В состав его входят также углеводы, л<иры и воск. Почвенный гумус включает в себя нерастворимый гумин, перегнойные кислоты и другие продукты распада сложных органических веществ. Перегнойные (гумусовые) кислоты делятся на гумииовые (гуминовая и ульми-новая) и фульвокислоты (креповая и апокреновая). Гуминовые кислоты — высокомолекулярные соединения, продукты конденсации ароматических соединений типа фенола с аминокислотами и протеинами. Их строение еще недостаточно изучено. В зависимости ОТ размера молекул гуминовые соединения могут образовывать в воде истинные, коллоидные растворы и взвеси. Гуминовые кислоты способны, вследствие межмолекулярных взаимодействий, образовывать агрегаты молекул — мицеллы. Мицеллярная масса гуминовых кислот составляет 3700—8270. Фульвокислоты — высокомолекулярные соединения типа оксикарбоновых кислот, содержащие азот, с меньшим количеством углеродных атомов, чем гуминовые. Кислотные свойства у них выражены достаточно сильно. Концентрация органических веществ (водного гумуса) может достигать 50 мг/л и выше. Гуминовые кислоты составляют незначительную [c.62]

Величину раН протеинэвых растворов можно точно изме рить при помощи водородного электрода. Платинированный эле трод вскоре покрывается плёнкой протеина, что делает его не устойчивым. Если это произошло, необходимо очистить электрод и покрыть заново. Для измерения раН протеиновых раствороп Шульц [8] рекомендует применять иридиевый электрод, электролитически покрытый благородным металлом. После электролити ческого покрытия и катодной поляризации электрод погружают в раствор ко-1лодия в ледяной уксусной кислоте, а затем в воду После промывания водою, разбавленным растворо.м гидроокиси натрия и дистиллированной водой электрод, покрытый коллодием, готов к употреблению. Равновесный потенциал достигается в те чении трех часов. [c.124]

Близким к рассмотренному процессу является осветление, используемое для коллапса непрозрачной микропористой элек-трофорезной мембраны в прозрачную плотную пленку таким образом, что электрофорезограмма может быть снята на оптическом денситометре без изменения пространственных соотношений между различными протеиновыми фракциями. В данном случае процесс прямо противоположен процессу сухого формования. Вместо летучего растворителя и нелетучего нерастворителя для постепенного уменьшения совместимости применяют летучий нерастворитель и нелетучий растворитель для постепенного увеличения сродства осветляющего раствора к мембранному полимеру в процессе сушки. Остальное делает сила тяжести — смягченный, но неповрежденный гель медленно кол-лапсирует. [c.259]

Длительное сжатие протеиновой плёнки, повидимому, лишает её способности вновь расширяться. Возможно, что в этом случае происходит химическая реакция или особенно сильная когезия мзжду длительно прижатыми друг к другу цепями. Эго может быть процесс, аналогичный тому, который имеет место при денатурации протеина повышение внутренней когезии частиц протеина, препятствующее растворению. Уже много лет тому назад Рамсден показал, что адсорбция на поверхности при встряхивании нередко денатурирует протеин до такой степени, что он становится нерастворимым. Недавно Нейрат установил, что растворы яичного или сывороточного альбумина при денатурации нагреванием или облучением ультрафиолетовым светом не растекаются на растворах, на которых они прекрасно растекаются в неденатурированном состоянии. Это указывает на упрочнение внутренних связей в молекуле протеина, представляющее собой основную часть процесса денатурации. [c.122]

Для шерсти и полиамидных волокон гидролиз связи красителя с волокном имеет менее важное значение, так как эти волокна не подвергаются кипячению с щелочами, а амидные связи достаточно устойчивы в кислой среде. Поэтому неудовлетворительная прочность к мокрым обработкам некоторых окрасок шерсти активными красителями объясняется не расщеплением связи красителя с волокном, а трудностью удаления с волокна красителя, не связанного с ним химически. Ретти показал, что при промывке окрашенной активными красителями шерсти во время промывки могут перейти в раствор протеиновые компоненты кератина, растворимые в воде [103]. [c.314]

Важные сведения о классе красителя получают при обработке окрашенных волокон растворителями. В зависимости от природы красителя, волокна и применяемого растворителя краситель может быть снят полностью или частично, или остаться на волокне. Зойкером (ВаЗР, неопубликованные данные) разработан метод, основанный на экстракции растворителем, который особенно пригоден для окрашенных целлюлозных и протеиновых волокон. В этом методе используются 1) вода, 2) этанол, 3) ледяная уксусная кислота, 4) 20% раствор аммиака, 5) смесь равных частей этанола и 20% раствора аммиака (для целлюлозных волокон). Образец окрашенного материала кипятят в пробирках поочередно с каждым из указанных растворителей. Полученные экстракты исследуют раздельно. Окрашенный материал, обработанный ледяной уксусной кислотой, тщательно промывают водой. Экстракты можно концентрировать упариванием, а с остатком провести реакции и пробы теми же методами, что и для красителя в свободном состоянии. Во многих случаях для перевода красителя в раствор необходимо применять растворители с высокой растворяю- [c.388]

Некоторые хромовые комплексы азокрасителей могут восстанавливаться на волокне только формозулом G, да и то с трудом, даже после кипячения с 16—30% соляной кислотой. Однако в случае, когда металлические комплексы переходят при нагревании с этилендиамином в раствор без изменения оттенка, полученный раствор быстро обесцвечивается в присутствии следов дитионита. Азокрасители, образующиеся на волокне, экстрагируются этилендиамином и их растворы быстро и необратимо обесцвечиваются при добавлении дитионита. При использовании этилендиамина для образцов шерсти и шелка следует учитывать деструктивное действие этого основного растворителя на протеиновые волокна, хотя красители растворяются значительно быстрее, чем волокно. Большинство субстантивных красителей на хлопке и вискозе вымываются при обработке кипящим 5% раствором едкого натра в течение 1 мин. Однако светопрочные красители типа Диоксазинового синего ( I Прямой синий 108 I 51320 ХСК, т. 2 с. 901) устойчивы в этих условиях. С другой стороны, указанные красители удаляются с волокна за несколько минут этилендиамином на холоду. Сернистые красители на хлопке идентифицируют кипячением с цинком и 16% соляной кислотой. Сульфиды обнаруживают с помощью бумаги, пропитанной ацетатом свинца. Красители индокарбонового типа не обесцвечиваются гипохлоритом натрия, но для них характерно образование красного раствора при кипячении с этилендиамином. При непосредственном разбавлении полученного раствора водой регенерируется черная окраска. Обработка этилендиамином выкрасок на основе Сернистого черного приводит к образованию растворов зеленого цвета. [c.394]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология