Белки аминокислотный пептидные

Полипептидная теория строения белков. Э. Фишером была выдвинута полипептидная теория строения белков. По этой теории молекулы белка представляют длинные цепи аминокислотных звеньев, соединенных посредством пептидных групп (стр. 384). Отличительные свойства некоторых белков, аминокислотный состав которых примерно одинаков, объясняется различной последовательностью соединения аминокислотных звеньев. [c.390]

Уникальные свойства белков определяются не только количественными соотношениями между различными аминокислотами, но и определенной последовательностью их расположения в полипептидных цепочках. Аминокислотный состав белка и последовательность расположения аминокислот в полипептидных цепочках называют первичной структурой белка. Первичная структура белка, помимо пептидных связей, содержит также некоторое число дисульфидных мостиков. Исследовать первичную структуру — это значит 1) определить число полипептидных цепей и установить, являются ли они открытыми или замкнутыми, 2.) установить линейную последовательность (порядок чередования) аминокислот в отдельных полипептидных цепях (или цепи) и 3) определить число и местоположение поперечных дисульфидных мостиков, соединяющих эти цепи в молекуле белка. Очевидно, что для разрешения этой задачи необходимо прежде всего иметь очищенные, гомогенные препараты белка, поскольку даже незначительная примесь посторонних белков может существенно исказить получаемые результаты. Кроме того, в распо- [c.77]

Э. Фишер синтезировал полипептиды, имеющие много общего с продуктами гидролиза белков они давали реакции, характерные для альбумоз, расщеплялись теми же ферментами, что и белки (соком поджелудочной железы), в организме претерпевали такие же превращения, что и белковые вещества. Белковые вещества различают не только по аминокислотному составу, но и по форме молекул. Существуют белки нитевидные (фибриллярные) и шаровидные (глобулярные). К первым относят белки волос, шерсти, шелка, мышечной ткани, ко вторым — большинство белков растений и животных. Установлено, что у большинства белков поли-пептидные цепи бывают свернуты в виде спирали. [c.383]

НЫМ выше способом получают масс-спектр, на основании которого устанавливают аминокислотную последовательность М-кон-цевого пептида. Ясно, что для успешного применения описанного метода необходимо, чтобы на определенном расстоянии от Ы-концевого аминокислотного остатка в белке имелись пептидные связи, расщепляемые указанными ферментами с образованием пептидов, изучение которых возможно методом масс-спектро-метрии. [c.527]

Белковая цепь приобретает чрезвычайную устойчивость, сворачиваясь в правостороннюю а-спираль (рис. 21-17). В такой структуре аминокислотные остатки направлены наружу от оси спирали, а группы С=0 одного витка спирали связаны с группами Н—N следующего витка водородными связями. Водородные связи образуются между сильно электроотрицательными атомами, например Р или О, и атомами водорода с небольшим локальным избытком положительного заряда. Такие связи имеют главным образом электростатическое происхождение и зависят от способности двух атомов к тесному сближению. Атомы О и Р, имеющие небольшие размеры, способны давать такие связи более крупные атомы О обычно не могут образовать водородных связей. В белках водородные связи играют очень важную роль они возникают между кислородным атомом карбонильной группы и атомом водорода аминогруппы, принадлежащими полипептидной цепи. Как видно из рис. 21-13, частично двоесвязный характер пептидной связи С—N не только обеспечивает плоскостность пептидного звена, но также делает атом кислорода несколько отрицательным, а атом азота с присоединенным к нему атомом водорода несколько положительными. Это и создает благоприятные условия для образования водородных связей. [c.316]

Правилами ШРАС/ШВ [12] приняты английские трехбуквенные сокращения тривиальных названий аминокислот, начинающиеся с прописной буквы Gly, Ala, Туг и т. д. (применяемые либо для всей молекулы аминокислоты, либо для ее радикала) особенно часто такие сокращения применяются для описания аминокислотной последовательности в пептидах и белках. Разрешена также [13] и однобуквенная система сокращений, но она применяется гораздо реже. Имеются также правила номенклатуры, касающиеся часто применяемых сокращений для синтетических пептидов [14], для синтетических модификаций природных пептидов [15], пептидных гормонов [16] и белков, содержащих железо и серу [17]. [c.187]

Полимерные цепи, содержащие до 100 аминокислотных звеньев, соединенных пептидными связями, называются полипептидами. К ним обычно относят фракции белков с < 10", способные в процессе осмоса проникать через целлофановую мембрану. Собственно белки неспособны проникать через нее. [c.337]

Мы уже указывали, что для белков характерна амидная, или пептидная, связь. Эта связь образуется в результате конденсации (см. разд. 24.4 и 24.5) двух аминокислотных молекул. В качестве примера укажем, что аланин и глицин образуют [c.447]

Пептидную связь можно гидролизовать в кислой, щелочной среде и под действием ферментов, получив снова. аминокислоты. С помощью подходящей комбинации экспериментальных методов можно определить последовательность расположения аминокислотных остатков в молекулах пептидов и белков. Эта последовательность называется первичной структурой пептида или белка. [c.191]

Свойства белка и его функции в организме очень тесно связаны с его пространственным строением, которое, в свою очередь, определяется аминокислотным составом пептидных цепей и последовательностью расположения аминокислот в цепи. [c.370]

Первичная структура белка — это структура пептидной цепи, т. е. аминокислотный состав и последовательность чередования остатков аминокислот в цепи белковой молекулы. [c.448]

Использование протеаз с различной специфичностью и проведение химического гидролиза пептидных связей по разным аминокислотным остаткам позволяют получать перекрывающиеся фрагменты, анализ аминокислотной последовательности которых дает возможность определять первичную структуру целого белка. [c.139]

Чувствительность в определении единичных аминокислотных замен в случае моноклональных антител значительно выше по сравнению с антисывороткой и позволяет использовать моноклональные антитела даже для детекции тонких конформационных изменений молекулы белка. Благодаря высокой чувствительности, с которой моноклональные антитела определяют антигенные детерминанты, их можно использовать для точного установления границ и структуры детерминант, а также для идентификации и выделения чистых специфических пептидных фрагментов антигена. [c.306]

Если бы а-спираль была единственным типом вторичной структуры белков, то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Поскольку это не так, следует заключить, что а-спирали составляют лишь отдельные участки полипептидных цепей. Отклонение от а-спиральной структуры вызвано разнообразными факторами к ним относится содержание пролина, оксипролина и (или) валина в пептидной цепи. После образования пептидной связи амидный водород отсутствует в пролине и оксипролине, и эти аминокислотные остатки не могут участвовать в образовании водородных связей в а-спирали. Изопропильная группа валина, по-видимому, ослабляет а-спираль из-за стерического отталкивания. [c.408]

Все белки, изученные до сих пор, обладают антигенными св-вами. У белков различают линейные детерминанты, построенные из аминокислотных остатков, расположенных рядом в одном участке полипептидной цепи, и конформационные, к-рые слагаются из аминокислотных остатков разных участков одной или большего числа полипептидных цепей. Антитела, полученные при иммунизации данного животного определенным белком, могут реагировать, хотя и с небольшим сродством, с нек-рыми пептидами, выделенными из гидролизата зтого белка. Такие пептиды, построенные из 5-7 остатков, часто располагаются на изгибах или выступающих отрезках пептидной цепи и, очевидно, являются детерминантами или их частями. Однако в иных условиях, напр, при иммунизации др. вида животного, могут образовываться антитела к иным участкам молекулы того же белкового А. Практически вся пов-сть белковых молекул обладает антигенными св-вами, она, т. обр., представляет собой сумму перекрывающихся детерминант, каждая из к-рых может вызывать иммунную р-цию или не вызывать ее в конкретных условиях. Последние определяются различиями в строении между белковым А, и собственными белками организма, а также регуляторными иммунными механизмами, находящимися под генетич. контролем. По-видимому, почти все детерминанты белков конформационно зависимы. Согласно данным рентгеноструктурного анализа, антигенные детерминанты обладают повыш. подвижностью. [c.174]

Белки (аминокислотные полимеры) и нуклеиновые кислоты (нуклеотидные полимеры) — это основа жизни. Ферменты — это белки, катализирующие химические реакции, необходимые для процессов жизнедеятельности, тогда как нуклеиновые кислоты служат банком данных — хранилищем генетической информации, сосредоточенной в клеточном ядре. В заключение этой главы мы кратко рассмотрим происхождение этих биополимеров. С этой целью сформулируем некоторые фундаментальные вопросы, на которых следует ниже остановиться. С чего начались химические процессы, необходимые для поддержания жизни, или, другими словами, каким образом происходило образование пептидных связей в пребиотическпй период Как появились макромолекулы, имеющие важное биологическое значение Чем вызвана асимметрия и хиральность органическ гх молекул На некоторые из этих вопросов хотя бы частично сумели ответить химики, пытавшиеся воспроизвести условия, которые существовали в примитивной атмосфере Земли того времени. [c.181]

Рис. 179. Схема а-спирали, связанной водородными связями конфигурации полидептидной цепи, свойственной многим белкам. Поли-пептидная цепь скручена в виде винта с левой нарезкой таким образом, что [на один виток спирали приходится около 3,6 аминокислотных остатков.

Принцип метода. Определение аминокислотного состава белков и главным образом содержания незаменимых аминокислот — важнейший показатель их пищевой и кормовой ценности. Перед определением аминокислотного состава белков необходимо провести их гидролиз, вследствие чего в белках разрываются пептидные связи и освобождающиеся аминоки слоты переходят в раствор. [c.65]

Утверждая, что результаты аминокислотного анализа являются неутешительными , Бейли [70] отразил точку зрения большинства исследователей, занимающихся анализом белков. Аминокислотный анализ представляет собой необходимую предварительную стадию всякого всестороннего исследования структуры и функции белков. Однако подобно другим аналитическим исследованиям аминокислотный анализ оказывается полезным только в сочетании с результатами других исследований. Химики, занимающиеся изучением белков, со времени Риттхаузена [68] (1872 г.) до Викери [69] (1946 г.) придерживались довольно естественной точки зрения о том, что знание аминокислотного состава даст возможность объяснить свойства белка, так как последние должны быть интегральной функцией входящих в их состав аминокислот. В настоящее время признано, что свойства боковых цепей белка не являются простыми функциями свойств свободных аминокислот, а представляют собой в действительности весьма сложные функции, зависящие от многих факторов, в частности от относительного расположения боковых цепей в главной пептидной цепи и в свернутой молекуле натив-ного белка. [c.243]

Изучение химических реакций белков проливает свет на их структуру. Способность почти всех аминокислотных остатков в белке принимать участие в химических реакциях, аналогичных реакциям аминокислот, подтверждает общепринятую в настоящее время концепцию о том, что основной ковалентной связью в белках является пептидная связь. Однако наличие экранированных групп, обнаруживаемое нрй помстщг денатурации и химических реакций, заставляет предполагать, что некоторые фенольные, сульфгидрильные и др. группы либо образуют лабильные связи, которые могут разрываться при денатурации, либо остаются стерически недоступными для химических реагентов до тех пор, пока структура белка не будет изменена. Последнее объяснение окажется, пожалуй, более приемлемым, если в дальнейших исследованиях будет вскрыта зависимость реакционной способности групп от размера молекул реагента. Тот факт, что для проявления биологической активности существенно важное значение имеет лишь часть функциональных групп определенного вида, подчеркивает сложность топографии белков. Различие в скорости реакций амино- и фенольных групп в ряде белков указывает на индивидуальные особенности структуры белка. В настоящее время не может быть сделан обобщающий вывод о важности тех или иных функциональных групп белка для обеспечения биологической активности. Поэтому для того, чтобы иметь возможность сделать подробные заключения о природе ферментативной активности или вирусного действия, следует еще очень многое изучить. Например в таблице, составленной Олькоттом и Френкель-Конратом (см. последующие тома настоящего сборника), указывается, что фенольные [c.354]

Недавно было показапо, что на стадии присоединения ФИТЦ к аминогруппе пептида вместо паров водного ТМА можно использовать пары безводного ТМА без заметного влияния на постадийный выход, чувствительность анализа и уровень фона С. Р. Hewi k, М. Hunkapiller, неопубликованные данные). Безводное основание применяли при анализе как коротких пептидов, так и белков. Аминокислотный фон, полученный при определении последовательности миоглобина в полностью безводных условиях оказался не меньшим, чем при проведении процесса с обычным водным раствором ТМА. Эти результаты указывают, что появление фона аминокислот в ГФ-приборе вызвано в основном не гидролизом пептидной связи, а другими химическими реакциями, как предполагалось ранее и для системы с вращающимся реактором [1]. [c.477]

Более общий подход Левитта и Варшела допускает упрощенное представление не только спиральной, но и других конформаций. Предложенный алгоритм был запрограммирован для ЭВМ, что, однако, не делает метод свободным от ряда серьезных недостатков. Так, в основной цепи белка отсутствовала пептидная группа атомов СО-ЫН, Са-углеродные атомы соединялись виртуальной связью, а боковые цепи заменялись укрупненными атомами (большими искусственными атомами, заменяющими целые атомные группировки). Эта модель была впервые применена к небольшому белку — панкреатическому трипсиновому ингибитору [33], В работе [33] был достигнут определенный успех, который с позиций сегодняшнего дня имеет в основном историческое значение. Следует отме-тить, что это исследование получило высокую оценку и вызвало оживленную дискуссию [14, 44]. Благодаря широкому обсуждению были выработаны общие подходы, применяемые при предсказа1ши структуры белка, согласно которым любая соответствующая процедура должна 1) быть полностью автоматической 2) иметь входные параметры, применимые к любым белкам 3) быть количественно воспроизводимой и 4) быть свободной от неоправданных приспособлений к конкретным объектам. Кроме того, единственной переменной входной информацией о белке должна служить его аминокислотная последовательность. Впоследствии именно Левитт внес большой вклад в развитие методов предсказания третичной структуры белков. [c.596]

Одним из новых подходов к изучению линейных антигенных детерминант является антигенное картирование белков методом пептидного сканирования (PEPS AN). Суть этого метода заключается в синтезе коротких перекрывающихся олигопептидов — фрагментов аминокислотной последовательности изучаемого белка и их тестирование с помощью иммунофермент-ного анализа на взаимодействие с поликлональными антителами [Аммосова и др., 1997]. Непрерывные или линейные антигенные детерминанты представляют собой непрерывный участок полипептидной цепи, и конформационные антигенные детерминанты состоят из аминокислот, но сближенных в пространстве и не обязательно связанных пептидной связью [Максюгов, Загребельный, 1993]. [c.28]

Микросреда поверхностного слоя обнаруживает также сильно пониженную полярность по сравнению с водой. На это указывают, в частности, результаты сравнения УФ- и видимых спектров поглощения или спектров флуоресценции ароматических соединений в воде, в органическом растворителе и при солюбилизации их в поверхностном слое белковой глобулы [23, 24]. Полярность среды, окружающей молекулу Ы-арилсульфоната в комплексе с белком, близка й значению, характеризующему этанол (Z = 80 для воды Z = 95) (табл. 4). В тех участках ферментной глобулы, где непосредственно происходит гидрофобное взаимодействие аполярных аминокислотных остатков поли-пептидной цепи, полярность микросреды должна быть еще более низкой. С другой стороны, в рядом расположенных областях поверхност- ного слоя следует ожидать высокую локальную концентрацию диполей пептидных связей. Это (даже в отсутствие полярных и заряженных боковых групп) может привести к образованию участков высокополярной и поляризующей мик- 57 росреды (где напряженность поля достигает значений 10— [c.21]

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ — связь между углеродом карбонильной группы и азотом имидной группы аминокислотных остатков в белках и пептидах. С помощью П. с. об-разуется основная (пер-вичная) полипептидная структура белков. П. с. характеризуется сопряжением я-элек-тронов азота, углерода и кислорода, в результате чего она имеет характер частично двойной связи, что проявляется в уменьшении ее длины по сравнению с длиной ординарной связи С—N. В ре- [c.187]

Природные высокомолекулярные соединения. Обширную и исключительно важную группу природных высокомолекулярных соединений (биополимеров) составляют белки. Белковые макромолекулы построены из остатков аминокислот, соединенных друг с другом пептидными (кетоимидными) связями —СО—ЫН—. В цепь белковой молекулы входят аминокислотные остатки, содержащие карбоксильные груп- [c.196]

Характерной особенностью а-аминокислот является их способность взаимодействовать между собой, образуя пептидную связь. В дипептиде (соединение двух аминокислот) у одного из аминокислотных остатков имеется свободная аминогруппа, а у другого — свободная кар-боксигруппа, поэтому он может взаимодействовать с третьей аминокислотой, формируя трипептид, и т. д. Полипептиды входят в состав белков. [c.362]

В результате такой конденсации образуется дипептид, состоящий из двух аминокислотных остатков. Реакцию можно продолжить дальще при этом образуются высщ е пептиды и, наконец, белки. Образующаяся амидная, или пептидная, связь (—СО—ЫН—) характерна для соединения аминокислотных остатков в короткие или длинные цепи и является одним из главных факторов, определяющих физические и химические свойства пептидов и белков. [c.190]

Помимо общей регуляции с помощью БАК-сАМР существует индивидуальная регуляция катаболитных оперонов. Классическим примером является негативная регуляция лактозного оперона. В отличие от ранее рассмотренных ди.мерных белков-регуляторов репрессор лактозного оперона представляет собой тетрамер и содержит два идентичных центра связывания ДНК- Пространственная структура этих центров формируется -концевыми участками папи-пептидных цепей, которые, судя по их аминокислотной последовательности, способны образовывать биспиральные элементы, аналогичные биспиральным ДНК> знающим элементам репрессора фага /. и БАК. С-концевые домены субъединиц лактозного репрессора 4юрмирует два центра связывания индуктора лактозного оперона. [c.150]

Эластические свойства кератина волос и шерсти, ио данным ронтге-ноструктурного анализа, зависят от того, что в нерастянутом белке полипептидная цепь закручена сама на себя. Растягивание развертывает петли и образуег цепь из аминокислотных единиц с периодом идентичности 3,3 А, сравнимым с таковым для фиброина. Кератин богат цистином, который образует дисульфидные поперечные связи между пептидными цепями. Шерсть может быть модифицирована, а волосы завиты путем восстановления меркаптаном для расщепления части поперечных связей и обратного окисления для образования других поперечных связей. Восстановление, которое в случае завивки производится смачиванием раствором тиогликолевой кислоты, приводит к денатурированному белку с менее жесткой структурой, допускающей растяжение и перестройку молекулы. Появление и исчезновение сульф-гидрильных групп можно проследить при помощи нитропрусоидной пробы. [c.668]

Большинство аминокислот практически не поглощает свет в доступной для регистрации области, так что их приходится окра-тпвать нпнгидрином. Этот метод окраски будет подробно рассмотрен в приложении 2, посвященном аминокислотным анализаторам. Пептиды и белки поглощают свет в области 206—215 нм за счет пептидной связи и в широкой области спектра с максимумом вбли- и1 280 нм за счет присутствия в них ароматических аминокислот. Азотистые основания и нуклеиновые кислоты хорошо поглощают вблизи 260 нм. Поэтому не удивительно, что основной метод детектирования в хроматографии белков и нуклеиновых кислот — это регистрация поглощения света в ультрафиолетовой области спектра. Соответствующие приборы мы будем для краткости именовать УФ-детекторами. [c.82]

Определение качественного и количественного аминокислотного состава белков и пептидов проводят после их гидролиза кислотой или щелочью. Оба вида гидролиза разрушают некоторые аминокислоты. При щелочном гидролизе частично разрушаются цистеин, серии, треонин и происходит частичная рацемизация некоторых аминокислот. При гидролизе соляной кислотой (5,7 н., 105—110° С), которая обычно используется при кислотном гидролизе пептидных связей, практически полностью разрушается триптофан. В связи с этим содержание триптофана в пробах обычно определяют после щелочного гидролиза или спектрофотометрическим методом Кроме того, наблюдаются значительные потери оксиаминокислот (серина, треонина, тирозина), се-русодержащих аминокислот (цистеина, метионина) и частично пролива. При этом степень разрушения аминокислот зависит от чистоты и концентрации НС1, используемой для гидролиза, а также длительности и температуры гидролиза. Следует отметить, что примеси альдегидов при кислотном гидролизе приводят к значительной потере тирозина, а также цистеина, гистидина, глутаминовой кислоты и лизина, а примеси углеводов в больших концентрациях — к разрушению аргинина. [c.123]

Вторая часть доказательства коллинеарности между нуклеотидной последовательностью в ДНК и последовательностью аминокислот в белках включала в себя определение полной аминокислотной последовательности триптофансинтетазы и картирование пептидных фрагментов мутантных ферментов (гл. 2, разд. 3,2). Пептидные карты позволили идентифицировать дефектные пептиды и точно установить природу аминокислотных замещений в большом числе различных ауксотрр-фов по триптофану. Когда это было сделано, оказалось, что мутациям, локализованным очень близко друг к другу, соответствовали аминокислотные замещения в непосредственно (или очень близко) прилегающих друг к другу участках полипептидной цепи. [c.251]

По длине пептидных цепей гормоны гипофиза значительно различаются между собой. Некоторые из них относятся к белкам среднего молекулярного веса. Например, гормон роста человека имеет мол. вес. 21 500 и характеризуется высокой специфичностью гормоны роста из других источников не могут его заменять. Гормон, стимулирующий функцию щитовидной железы (тиреотропии, ТТГ), представляет собой гликопротеид с мол. весом 28 000. С другой стороны, гормоны нейрогипофиза (задней доли гипофиза) вазопрессии и окситоцин являются простыми пептидами, построенными всего лишь из 9 аминокислотных остатков (собственно, из восьми, если считать цистин одной аминокислотой рис. 2-2). Как указывает уже само название, нейрогипофиз состоит из нервной ткани, секреторная функция которой находится под непосредственным контролем центральной нервной системы. Вазопрессии является основным фактором, регулирующим объем циркулирующей крови и артериальное давление на уровень секреции этого гормона оказывает влияние стресс. Окситоцин действует на гладкие мышцы матки при родах, а также служит триггером лактации. Выделение молока из молочных желез в определенной мере зависит от сосательных движений младенца, под влиянием которых происходит рефлекторное высвобождение окситоцина в кровоток. [c.321]

К пептидным гормонам относятся инсулин, продуцируемый поджелудочной железой, регулирующий метаболизм углеводов, жиров и белков, содержащий 51 аминокислотный остаток секретин, вырабатываемый в желудочно-кишечном тракте, определяющий секреторную функцию желудочно-кишечного тракта, содержащий 21 аминокислотный остаток в передней доле гипофиза вырабатываются адренокор-тикотропин (34 аминокислоты), контролирующий активность коры надпочечников, пролактин (198 аминокислот), влияющий на рост грудных желез и секрецию молока в задней доле гипофиза вырабатываются вазопрессин (9 аминокислот), действующий как диуретик и сосудосуживающее, и окси-тоцин (9 аминокислот), стимулирующий сокращение гладкой мускулатуры. Это только иллюстративный перечень гормонов пептидной структуры — их значительно больше, многие из них еще изучены не полностью, как в плане строения, так и функциональности. Особенно важно и проблематично исследование связи их строения с активностью. Данные по связи структура — активность позволяют иногда получать синтетические полипептиды с активностью, превосходящей природные. Так, варьируя аминокислотный состав нейрогипофизных гормонов (схема 4.4.1) было получено около 200 аналогов, из которых один, [4-ТИг]-оксито-цин оказался высокоактивным. [c.81]

Под третичной структурой Ь понимают расположение его полипептидной цепи в пространстве. Существ, влияние на формирование третичной структуры оказывают размер, форма и полярность аминокислотных остатков. В молекулах глобулярных Б. большая часть гидрофобных остатков скрыта внутри глобулы, а полярные группировки располагаются на ее пов-сти в гидратированном состоянии. Однако ситуация не всегда настолько проста. Связывание белка с др. молекулами, иапр. фермента с его субстратом или коферментом, почти всегда осуществляется с помощью небольшого гидрофобного участка на пов-сти глобулы. Область контакта мембранных Ь с липидами формируется преим. гидрофобными остатками. Третичная структура многих Ь составляется из иеск. компактных глобул, наз. доменами (рис. 3). Между собой домены обычно бывают связаны тонкими перемычками -вытянутыми полипеп-тидньи и цепями. Пептидные связи, расположенные в этих цепях, расщепляются в первую очередь при обработке Б. [c.249]

Синтез. Биосинтез Б. происходит в результате трансляции в субклеточных частицах-рибосолшх, представляющих собой сложный рибо-нуклеопротеидный комплекс. Информация о первичной структуре Б. хранится в соответствующих генах-участках ДНК-в виде последовательности нуклеотидоа В процессе транскрипции эта информация с помощью фермента-ДНК-зависимой РНК-полимеразы - передается на матричную рибонуклеиновую к-ту, к-рая, соединяясь с рибосомой, служит матрицей для синтеза Б. Выходящие из рибосомы синтезированные полипептидные цепи, самопроизвольно сворачиваясь, принимают присущую данному Б. конформацию, а также подвергаются модификации благодаря р-циям разл. функциональных групп аминокислотных остатков и расщеплению пептидных связей (см. Модификация белков). [c.253]