Энтропия денатурации

В табл. 11 приведены сведения, характеризующие свойства молекул белка на границе с воздухом и маслом [131]. Из данных табл. 9 видно, что на границе с маслом энтропия денатурации на порядок больше, чем на границе с воздухом. Это связано с большей гибкостью молекул белка, которая также на порядок выше на границе с маслом. Однако белки на границе с маслом сохраняют некоторые поперечные связи, снижающие гибкость белков на порядок по сравнению с гибкостью полимерного клубка в тех же условиях. [c.203]

В таблице 8 приведена температурная зависимость скоростей тепловой денатурации р-лактоглобулина [7]. Найти энергию активации денатурации, а также значения стандартных энтальпии и энтропии активации реакции. [c.71]

Щелочная денатурация белков, приведенных ниже, характеризуется следующими значениями энтальпии и энтропии активации [c.71]

Уравнение (6.42) позволяет также объяснить существование быстрых процессов с большими энергиями активации и медленных с малыми энергиями активации. Например, денатурация протеинов характеризуется очень высокой энергией активации, однако эта реакция идет быстро, так как очень сильно возрастает энтропия. [c.278]

Примером подобных процессов служит денатурация белков. В этой реакции вследствие разрыхления структуры белка и разрыва при активации части солевых мостиков между кислотными и основными группами энтропия при активации возрастает (AS >0), и хотя энергия активации велика, AGI мало, а поэтому скорос ъ реакции значительна. [c.128]

Переход от нативного состояния с минимальной энергией к неупорядоченной денатурированной форме сопровождается увеличением энтропии. Но конечно, одновременно повышается упорядоченность окружающих молекул воды, поскольку происходит дополнительная гидратация освобождающихся гидрофобных групп боковых цепей, так что этот эффект в значительной степени компенсируется. При денатурации меняются и другие свойства белковой молекулы уменьшаются растворимость и способность кристаллизоваться из-за появления дополнительных ионизируемых групп, [c.358]

Разрушение нативной глобулы — денатурация белка — отличай от перехода глобула — клубок, описанного в 3.5. Гетеро-полимерный статистический клубок является лишь конечным, отдаленным результатом денатурации. Белковая цепь сравнительно коротка, глобула не имеет флуктуирующей опушки . Превращение такой глобулы в клубок должно быть фазовым переходом второго рода. Однако при термической денатурации белка наблюдаются разрывы, энтальпии и энтропии — АЯ и AS. Характерные значения для разностей АН и TAS порядка 400 кДж/моль. [c.117]

Глобулярная пространственная структура белков в значительной мере стабилизована гидрофобными взаимодействиями неполярных аминокислотных остатков. Энтальпия перехода из развернутого состояния в свернутое невелика, уменьшение же энтропии при переходе развернутой полипептидной цепи в свернутое компактное состояние компенсируется выигрышем энтропии в результате сокращения контактов неполярный остаток — вода. Процесс денатурации можно рассматривать как изменение окружения неполярных аминокислотных остатков от неводного окружения к водному. При этом резко увеличивается число контактов неполярных боковых групп с молекулами воды, что должно вызывать дополнительное структурирование воды и приводить к возрастанию свободной энергии системы. Возникновение множества случайных межмолекулярных гидрофобных взаимодействий, осуществляющихся при столкновениях денатурированных макромолекул, приводит к снижению свободной энергии системы. В результате протекающих при этом процессов макромолекулы белков частично теряют растворимость и в растворах появляются агрегаты макромолекул, накопление которых обусловливает в дальнейшем возникновение прочных объемных дисперсных структур [301, 302]. [c.130]

Гош и Булл [148] считают, что при низких концентрациях сывороточного альбумина возрастание энтропии, возможно, связано с поверхностной денатурацией белка (см. рис. 38, кривая 1). При более высоких концентрациях ЧСА энтропийные изменения становятся отрицательными, что связано с процессом конденсирования белковой пленки на границе раздела фаз. Эти литературные данные подтверждают наличие резкого максимума межфазной прочности в области очень маленьких концентраций сывороточного альбумина. [c.212]

Хотя действие излучения не аналогично тепловой денатурации, все же между обоими явлениями имеется тесная связь. Давно известно, что устойчивость белков к денатурации (если последняя характеризуется снижением растворимости белков) понижается под действием ионизирующего излучения [31]. Фрике [79, 80] показал, что относительно малые дозы рентгеновских лучей (33 000 р) не вызывают немедленно заметных изменений свойств яичного альбумина, но они ускоряют тепловую денатурацию. Результаты его работы показывают, что образование разрывов в полипептидных цепях может быть обнаружено только при повышении температуры, когда процесс развертывания специфической белковой структуры происходит с повышенной скоростью. Существование скрытых разрывов подтверждается низкой энергией активации этого процесса. Процесс развертывания сопровождается выигрышем энтропии меньшим, чем [c.229]

Уравнения (27) и (И, 14) показывают, что скорость химической реакции определяется изменением свободной энергии активации, а не теплотой активации, т. е. что необходимо учитывать изменение энтропии активации. Во многих газовых реакциях, в которых участвуют относительно простые молекулы, А5 невелико. В этом случае (но и только в этом) скорость реакции определяется теплотой активации. Если велико, то при большой теплоте активации изменение свободной энергии активации может быть мало, как, например, при денатурации белков и дезактивации энзимов (табл. 3). [c.59]

Кроме ионных реакций между ионами разного знака к быстрым реакциям относятся такие, в которых активация связана г разрушением большого числа связей и, следовательно, с большим увеличением энтропии в переходном состоянии, как, например, при денатурации протеинов (табл. 3, 9). Уравнение (47) справедливо только при нулевой ионной силе. Если концентрация электролитов не очень мала, то энергия электростатического взаимодействия, а следовательно, и скорость реакции, будут зависеть от суммарной концентрации электролитов, количественно характеризуемой ионной силой ц [c.100]

Изменение скоростей реакции и инактивации с повышением температуры различно. Поэтому если опыт проводится за малый промежуток времени, то оптимум может лежать при более высоких температурах, чем при длительном опыте. Уже при 60° большинство ферментов инактивируется. При денатурации (инактивации) ферментов теплота активации этого процесса велика— порядка 40—ккал моль, но так как энтропия активации тоже велика, то такие реакции идут быстро. [c.250]

Козман приводит несколько значений — АЯ и —А5 для денатурации. У многих белков они находятся в пределах 60—150 ккал моль и 200— 400 энтр. ед. Изменение энтропии очень велико, так что денатурация сопровождается значительным выигрышем энтропии, состоящим из большого числа малых приращений. Во многих случаях молекула не может вернуться к прежней, более упорядоченной конфигурации, и наблюдаемая денатурация необратима. [c.276]

При денатурации энтропия имеет значение 10— 15 кшл/ моль-°К). [c.145]

На рис. 2 вычерчена зависимость log К от 1/Т. АН реакции находится умножением угла наклона прямой линии (рис. 2) на 4,575 она достигает 67 600 кал. Изменение энтропии при денатурации трипсина может быть также рассчитано. При 44°С изменение свободной [c.36]

Конечно денатурация белков не ограничивается только нарушением структуры, связанной с участием воды. При денатурации происходит нарушение упорядоченности строения нативной белковой молекулы и некоторое ее разрыхление, что приводит к увеличению энтропии. [c.185]

Поэтому увеличение энтропии при денатурации, хотя и достигает значительной величины, практически компенсируется положительным значением АН, и изменение свободной энергии АО имеет небольшое отрицательное значение. Процесс денатурации, значит, является экзергоническим и протекает самопроизвольно при повышенной температуре (для трипсина при 50° С АО = — 1270 кал моль). [c.185]

Из этого уравнения видно, что Ь.Р может иметь отрицательный знак тогда, когда ДЯ также имеет отрицательный знак, а является положительной или небольшой отрицательной величиной. Такой же знак дf будет иметь, если лЯ положительна, а д5 является большой положительной величиной. Последний случай имеет особое значение для понимания процессов денатурации белков. Выше уже было указано, что денатурация белков представляет собой эндотермическую реакцию, требующую приблизительно 10 кал на I моль белка. С другой стороны, мы знаем, что денатурация происходит очень легко даже при комнатной температуре и может быть вызвана множеством агентов (мочевиной и др.). Поскольку энтропия при денатурации возрастает и член 7д5 положителен (уравнение 3), необходимо принять, что Ь.Р имеет отрицательный знак. Процесс денатурации белков аналогичен, таким образом, процессу таяния льда и представляет собой эндотермическую реакцию, протекающую самопроизвольно в результате возрастания энтропии. Изменение в величине свободной энергии АР может быть вычислено из уравнения (4), если известна постоянная равновесия [c.160]

Сочетание высокой теплоты активации с заметным увеличением энтропии, приводящее к значениям свободной энергии активации в пределах от 20 до 30 ккал,—довольно обычное явление при реакциях денатурации протеинов и дезактивации энзимов, особенно при значениях pH, соответствующих области наибольшей устойчивости. Это иллюстрируется данными для различных веществ, приведенными в табл. 52. [c.425]

В то время как АН для реакции денатурации яичного альбумина при 25° С при pH = 5,0 — 7,7 составляет 130 ккал, в кислом растворе с рН=1—1,7 это значение не превышает ЗЪ ккал. При этом энтропия активации также соответственно меньше, и свободная энергия активации равна попрежнему около 24 ккал. Аналогичное положение было отмечено также для денатурации гемоглобина. [c.425]

Большая величина ДС отражает сильную температурную зависимость АН и Д5° [см. уравнение (21.6)]. Кроме того, и сама ДС тоже зависит от температуры. На рис. 21.2 представлены кривые, иллюстрирующие изменение величин АН , Д5° и ДС (при pH 2,5) в широком температурном диапазоне. Ясно видна очень сильная зависимость указанных параметров от температуры. Частично эти эффекты можно объяснить изменением структуры растворителя и характера сольватации. Например, при низких температурах вокруг неполярных групп денатурированных молекул образуются сольватированиые структуры из молекул воды. При повышении температуры такие структуры становятся менее стабильными. Таким образом, положительный вклад сольватации в энтропию денатурации растет с увеличением температуры. [c.212]

AO" = 60,7 кДж. 18.32. Процесс денатурации является эндотермическим, следовательно, АН положительно. Изменение энтропии в этом процессе тоже положительно, поскольку денатурированный белок обладает меньщей регулярностью и упорядоченностью, чем исходный. Поэтому ДО имеет положительное значение при низких температурах, но становится отрицательным по мере повышения температуры. 18.34. Энтропия чистого кристаллического вещества при О К, согласно определению, равна нулю. При повышении температуры энергия, которую система получает от окружающей среды, распределяется по различным формам энергии, доступным системе. Энтропия является мерой степени хаотичности распределения этой энергии по различным энергетическим состояниям. Эта мера всегда положительна по отношению к исходному состоянию (О К), относительно которого ведется отсчет. 18.35. а) В перемешанной колоде карт б) у игрушек, разбросанных по комнате в) у деталей разобранного приемника. 18.37. а) Этот процесс протекает самопроизвольно с образованием насыщенного раствора Mg l2- При [Mg lj = 6 М выполняется условие ДО = О и достигается равновесие. б) Самопроизвольной является обратная реакция, в) Реакция протекает самопроизвольно. 18.40. а) АН положительно, AS положительно ДО = 0 б) АН положительно, AS положительно, ЛО отрицательно в) АН положительно, AS положительно, ДО положительно. [c.475]

Фактором, благоприятствующим гидрофобным взаимодействиям, является изменение энтропии, точнее говоря, ее прирост. В случае глобулярных белков полярные и прежде всего почти все ионные группы находятся на поверхности, чем облегчается гидратащ1я молекулы белка, имеющая большое значение для стабилизации пространственной структуры. У некоторых белков удаление воды неизбежно связано с их денатурацией. Большая часть неполярных остатков, напротив, находится внутри молекулы белка. Они укладываются плотно один к другому и практически выдавливают воду из первоначально еще непрочной клубковой структуры полипептидной цепи, что приводит к компактности и стабильности гидрофобного ядра. Само собой разумеется, что часть функциональных (ионных) групп боковых цепей находится внутри молекулы белка. Группы, оказавшиеся замаскированными, не подвергаются внешним воздействиям (изменение pH, реакции модификации и др.). Более того, измененная реакционноспособность таких функциональных групп, имеющая значение для каталического действия ферментов, определяется гидрофобным окружением и взаимодействием с [c.382]

Имеется еще одно возражение против гипотезы о расплавленной глобуле, использующейся вместе с аппаратом равновесной термодинамики и формальной кинетики для объяснения экспериментальных фактов. Конкретной теоретической основой интерпретации данных о денатурации служит термодинамическая теория двух состояний Брандтса [12, 13]. Как уже отмечалось, белковая молекула в растворе, согласно этой теории, может быть представлена большим количеством микросостояний. Все они входят в состав либо распределения N (нативное макросостояние белка), либо О (денатурированное макросостояние). Теория Брандтса сделала возможным относительно простой термодинамический анализ конформа-ционного перехода N — О в предположении, что реализующиеся микросостояния не являются чем-то вновь созданным, а присутствуют в распределении N и О. Это означает, что в теории постулируется отнюдь не очевидное положение об отсутствии новых промежуточных конформационных состояний в области перехода N - О. Следовательно, главный критерий справедливости теории двух состояний Брандтса состоит в требовании отсутствия максимумов, минимумов и потенциальных ям в наблюдаемых изменениях энтальпии и энтропии при переходе от О к N (и наоборот). Иными словами, если образование трехмерной структуры белка происходит, как того требует теория двух состояний, путем постоянного усложнения и приближения к нативному состоянию, то изменения энтальпии, энтропии и свободной энергии по ходу ренатурации должны быть монотонными. Отсутствие экстремумов означает отсутствие между нативной структурой и статистическим клубком метастабильных промежуточных состояний. Механизм сборки белка проходит в этом случае в одну стадию. А теперь обратимся вновь к обсуждаемой гипотезе о расплавленной глобуле в которой постулируется образование на пути к нативной структуре близкое к ней промежуточное состояние. При существовании достаточно устойчивых обнаруживаемых экспериментально интермедиатов зависимости изменений энтальпии, энтропии и свободной [c.85]

Теоретический расчет структуры тропоколлагена исходит из минимизации конформационной энергии и учитывает стабилизующую роль молекул воды (Туманян). Этот расчет дает результаты, согласующиеся с опытом. Тропоколлаген испытывает тепловой переход — денатурацию — в растворе. В зависимости от вида позвоночного температура денатурации Т меняется от 20 до 40°С, энтальпия денатурации — от 3150 до 6300 Дж/моль, энтропия — от 10,9 до 21 Дж/(моль К) (калориметрические данные). Температура Гд, Н и Л5 возоастают.с увеличением содержания иминокислотных остатков Про, Опро, которые не образуют внутримолекулярных водородных связей С = 0 — —Н—N. По-видимому, тропоколлаген действительно стабилизуется соседними молекулами воды, образующими водородные связи с иминными атомами азота N — Н—О. Удаление воды при- [c.127]

Энтропия поверхностной денатурации на аминокислотный остаток, кал1моль- град Гибкость, отн. ед. [c.203]

При исследовании прочности межфазных адсорбционных слоев полимеров на границе водный раствор/углеводород нами было обнаружено новое свойство этих слоев, заключающееся в повышении прочности слоя на границе с углеводородом по сравнению с прочностью слоя на границе с воздухом. Для низкомолекулярных же ПАВ органическая жидкость (масло) сильно ослабляет когезию между углеводородными частями молекул в адсорбционном слое [156, 157], что вызывает обратное явление. Повышенное на 2—3 порядка значение прочности на границе с углеводородом можно рассматривать как результат более полной развернутости макромолекул полимеров и образования большего числа межмолекулярных связей. Известно [130, 131, 158, 159], что энтропия поверхностной денатурации, гибкость, поверхностная вязкость и скачок потенциала (поверхностный дипольный момент) на границе с маслом на порядок больше, чем на границе с воздухом. Эти данные являются дополнительными доказательствами соответствующих раз- [c.214]

Как видно из приведенных данных, K=i и, следовательно, ДС=Онри 46°. При повышении температуры равновесие смещ,ается в сторону денатурированного белка, так как реакция денатурации эндотермична. Таким образом, движущей силой реакции является, но-видимому, высокая энтропия реакции (180 кал град-моль), указывающая на переход системы из упорядоченного в неупорядоченное состояние. [c.441]

Возможность использования изменений энтальпии (Д//) и энтропии (Д ) для понимания природы биохимических реакций моншо проиллюстрировать на примере изучения температурной зависимости денатурации белков. В табл. 7 приведены термодинамические параметры денатурации химотрипсина, трипсина и ингибитора трипсииа. Изменения энтропии при денатурации этих белков необычно велики (для болыяинства реакций денатурации величины Д5 лежат в пределах от -1-10 до —30 энтр. ед1молъ)] столь сильные изменения энтропии красноречиво свидетельствуют о весьма высокой стенени структурной организации этих белков в нативном состоянии и об утрате этой организации в результате тепловой денатурации. [c.35]

При дальнейшем подщелачиванш ДНК Г продолжается раскручивание двойной спирали Уотсона — Крика, однако в отличие от линейной и нековалентно-замкнутой ДНК этот процесс происходит без разделения цепей, что понижает энтропию денатурированного состояния и, следовательно, делает денатурацию менее выгодной (чем в случае линейной и нековалентно-замкнутой ДНК). Конечным итогом денатурации является образование плотного клубка с высоким коэффициентом седиментации (IV на рис. 4.19). Если в такой денатурированной молекуле провести разрыв в одной из цепей, то возникают циклическая одноцепочечная ДНК с коэффициентом седиментации 18S (V на рис. 4.19) и линейная одноцепочечная ДНК с коэффициентом седиментации 16S (VI). Формы V и VI получаются также при щелочной денатурации ДНК П. [c.270]

Как и в кинетике химической, исследования зависимости скорости реакции от темп-ры в интервале, когда не наблюдается тепловой денатурации Ф., позволяют оценивать энергетич. характеристику процесса, важную для понимания механизма действия Ф. Трудность интерпретации экспериментальных данных зависимости стационарной скорости реакции от темп-ры связана с тем, что ферментативные реакции представляют сложные последовательные процессы. Если измеряемая скорость лимитируется к.-л. одной из последовательных реакций, нанр. если ею является максимальная скорость реакции, определяемая одноступенчатым распадом фермент-субстратного комплекса К=А+г[Е]о, то исследование зависимости V= Т) позволяет оценить энергию активации этой стадии реакции. При возможности измерения констант скорости отдельных стадий реакции при различных темп-рах могут быть оценены соответствующие величины энергии активации. Изучение зависимости константы субстрата (К ) от темп-ры позволяет оценивать термодинамич. константы образования ЕВ-комплекса (ДЯ, АР, А8). Применение теории абс. скоростей реакций (теории переходного состояния) при анализе кинетики нек-рых ферментативных реакций позволило оценить энтальпию, энтропию и свободную энергию активации. Общий вывод из относительно небольшого пока числа таких исследований состоит в том, что высокая каталитич. активность Ф. объясняется как существенным снижением энергии активации, так и значительным благоприятным изменехгнем энтропии системы в ходе реакции. [c.210]

Ведущая роль возрастания энтропии подчеркивается еще и тем фактом, что денатурация протекает с довольно значительным поглощением тепла — вообще порядка 10 000— 100 000 кал1моль, а для рассмотренного выше примера денатурации трипсина — около 67 600 кал/моль (при 50°). Таким образом, необходимое для протекания реакции денатурации изменение свободной энергии системы достигается за счет преобладания энергии, освобождающейся благодаря возрастанию энтропии, над энергией, связываемой за счет поглощения тепла (68 870-67 600= 1270 кал моль). [c.192]

Полезным является сопоставление термодинамических процессов, происходящих при денатурации и при плавлении льда. И тот, и другой процессы являются эндотермическими — система поглощает тепло. В обоих случаях процесс осуществляется в конечном счете благодаря значительному возрастанию энтропии. Наконец, процесс нарушения связей между молекулами воды в кристаллической решетке льда аналогичен процессам разрушения водородных связей и связей между гидрофобными группами, которые стабилизируют нативную структуру белковой молекулы. Следует отметить, что количество тепла, связываемого денатурирующимся белком, сопоставимо по порядку величин с суммарной энергией водородных связей белковой молекулы. Разумеется, полного совпадения здесь и не должно быть, так как водородные связи не являются единственным видом связей, поддерживающих конформацию полипептидных цепочек. [c.192]

Поскольку пептидные цепи в нативном белке строго ориентированы, а в денатурированном белке дезориентированы, энтропия денатурированных белков выше, чем энтропия нативных. Разница между величинами энтропии нативного и денатурированного белков получила название энтропии конфигурации [197]. При допущении некоторых упрощений она может быть выражена как отрицательный логарифм вероятности. Этим путем были получены величины от —4,3 до —6,1 единицы энтропии для каждого аминокислотного остатка белка, содержащего от 300 до 30 ООО аминокислот 10—20 различных типов. При этом расчете допускается, что число аминокислот каждого типа в белке одинаково. Если же принять, что число аминокислот различного типа в белке неодинаково, приведенные выше величины энтропии для каждой аминокислоты возрастут до —8 кал град. Для пепсина, молекулярный вес которого сравнительно невысок (35 000), такого рода вычисление дает величину, равную —5 кал1град на каждый аминокислотный остаток, а при Т = 300° — величину, равную 300(—5) =—1 500 кал на аминокислотный остаток [197]. дЯдля денатурации пепсина равна 85 ООО кал моль, или 300 кал для одного аминокислотного остатка. Из этого сопоставления очевидно, что ТЛ8 значительно больше, чем АН, и это означает, что денатурация сопровождается значительным увеличением энтропии. [c.165]

Роль энтропии активации. Считается, что высокие значения энтропии активации и их зависимость от pH обусловлены существо-ванием солевых мостнков, которые образуются в натуральном протеине между кислотными и основными группами и которые разрываются при денатурации. При значении pH, соответствующем наибольшей устойчивости, число этих связей, вероятно, наибольшее, и протеин имеет очень компактную структуру. При нагревании или при прибавлении небольшого количества кислоты или щелочи мостики разрываются, и в результате разрыхления структуры энтропия должна значительно возрасти. Если некоторое разрыхление происходит уже в активированном состоянии, то энтропия активации возрастает, что и обнаруживается экспериментально. В очень кислых растворах в результате нейтрализации основных групп протеина солевые мостики будут разрываться спонтанно. При этих условиях энтропия активации для реакции денатурации, измеренная по влиянию температуры на скорость реакции, будет мала. Свободная энергия активации не сильно зависит от pH раствора, [c.426]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология